生物化学讲义
《生物化学》实验讲义
实验一蛋白质及氨基酸的颜色反应一、目的意义1、学习几种鉴定氨基酸与蛋白质的一般方法及其原理。
2、学习和了解一些鉴定蛋白质的特殊颜色反应及其原理。
二、实验原理1、双缩脲反应当尿素加热到180℃左右时，2分子尿素发生缩合放出1分子氨而形成双缩脲.双缩脲在碱性溶液中与铜离子结合生成复杂的紫红色化合物,这一呈色反应称为双缩脲反应。
蛋白质分子中含有多个与双缩脲相似的键，因此也具有双缩脲的颜色反应.借此可以鉴定蛋白质的存在或测定其含量。
应当指出，双缩脲反应并非蛋白质的特异颜色反应，因为凡含有肽键的物质并不都是蛋白质.2、茚三酮反应蛋白质与茚三酮共热,产生蓝紫色化合物，此反应为一切蛋白质及α-氨基酸（除脯氨酸和羟脯氨酸）所共有。
含有氨基酸的其他化合物也呈此反应.该反应十分灵敏，1:1500000浓度的氨基酸水溶液就能呈现反应。
因此，此反应广泛用于氨基酸的定量测定.3、黄色反应含有苯环侧链的（特别是含酪氨酸）蛋白质溶液与硝酸共热时，呈黄色（硝基化合物)，再加碱则变为橙黄色，此反应也称为黄蛋白反应。
OH+HNO3HO NO2+H2OHO NO2+O NOH三、仪器与试剂1、试剂(1) 蛋白质溶液：取10mL鸡蛋清,用蒸馏水稀释至100mL,搅拌均匀后用纱布过滤得上清液。
（2) 0。
3％色氨酸溶液、0。
3%酪氨酸溶液、0。
3％脯氨酸溶液、0。
5％甘氨酸溶液、0.5%苯酚溶液。
(3） 0.1％茚三酮－乙醇溶液:称取0。
1g茚三酮，溶于100mL 95％乙醇。
(4） 10%NaOH溶液、1％硫酸铜溶液、尿素、浓硝酸.2、仪器：试管及试管夹、酒精灯。
四、操作方法1、双缩脲反应(1) 取一支干燥试管，加入少量尿素,用微火加热使之熔化,待熔化的尿素开始变硬时停止加热。
此时，尿素已缩合为双缩脲并放出氨气（可由气味辨别）.待试管冷却，加入约1mL10％NaOH溶液，振荡使其溶解，再加入1滴1%硫酸铜溶液。
混匀后观察出现的粉红色. (2）另取1支试管，加入1mL蛋白质溶液，再加入2mL 10%NaOH溶液摇匀，然后再加入2滴1%的硫酸铜溶液。
生物化学实验讲义
生物化学实验报告姓名：专业：院系：学号：实验一蛋白质分子量测定------凝胶层析法一、实验原理凝胶层析法是利用凝胶把分子大小不同的物质分开的一种方法，又叫做分子筛层析法，排阻层析法。
凝胶本身是一种分子筛，它可以把分子按大小不同进行分离，如同过筛可以把大颗粒与小颗粒分开一样。
但这种“过筛”与普通的过筛不一样。
将凝胶颗粒放在适宜溶剂中浸泡，使其充分戏液膨胀，然后装入层析柱中，加入欲分离的混合物后，再以同一溶剂洗脱，在洗脱过程中，大分子不能进入凝胶内部而沿凝胶颗粒间的缝隙最先流出柱外，而小分子可以进入凝胶内部，流速缓慢，以致最后流出柱外，从而使样品中分子大小不同的物质得到分离。
凝胶是由胶体溶液凝结而成的固体物质，无论是天然凝胶还是人工凝胶，它们的内部都具有很微细的多孔网状结构。
凝胶层析法常用的天然凝胶是琼脂糖凝胶，人工合成的凝胶是聚丙烯酰胺凝胶和葡聚糖凝胶，后者的商品名为Sephadex型的各种交联葡聚糖凝胶，它具有不同孔隙度的立体网状结构的凝胶，不溶于水。
这种聚合物的立体网状结构，其孔隙大小与被分离物质分子的大小有相应的数量级。
在凝胶充分溶胀后，交联度高的，孔隙小，只有相应的小分子可以通过，适于分离小分子物质。
相反，交联度低得孔隙大，适于分离大分子物质。
利用这种性质可分离不同分子量的物质。
以下进一步来说明凝胶层析的原理。
将凝胶装载柱后，柱床总体积称为“总体积”，以Vt表示。
实质上Vt是由Vo，Vi与Vg三部分组成，即Vt=Vi+Vg+Vo。
Vo称为“孔隙体积”或“外体积”又称“外水体积”，即存在于柱床内凝胶颗粒外面孔隙之间的水相体积，相应于一般层析柱法中内流动相体积；Vi为内体积，即凝胶颗粒内部所含水相的体积，Vg为凝胶本身的体积，因此Vt-Vo等于Vi+Vg。
洗脱体积与Vo及Vi之间的关系可用下式表示：Ve=Vo+KdVi式中Ve为洗脱体积，自加入样品时算起，到组分最大浓度（峰）出现时所流出的体积；Kd为样品组分在二相间的分配系数，也可以说Kd是分子量不同的溶质在凝胶内部和外部的分配系数。
1.生物化学讲义
生物化学韩秋菊概述生物化学即生命的化学，是一门运用化学的原理及方法，研究生命机体的科学，聚焦于研究生命机体的物质组成，维持生命活动的各种化学变化及其联系。
生物化学与多个学科有紧密的联系，通过深入研究生物分子结构与功能，揭示了生物体物质代谢、能量转换、遗传信息传递、神经传导、免疫和细胞间通讯等许多生命奥秘，使人们对生命本质的认识跃进到一个全新的阶段。
在药物的合成、开发阶段，一样离不开生物化学的理论知识，生物化学从分子水平上研究健康或疾病状态下人体结构与功能，为疾病预防、诊断与治疗，提供了理论与技术，对推动医药产业的新发展做出了重要的贡献。
第一部分蛋白质结构与功能蛋白质是由氨基酸残基以肽键相连组成的不分支的长链生物大分子。
蛋白质是构成生物体的基本成分，占细胞干重的50%。
蛋白质是生命过程的执行者，发挥着极其重要的作用。
蛋白质种类繁多，功能较为复杂。
已知的生物功能没有一个是离开蛋白质而实现的，生物个体间表现出的差异是由于其体内蛋白质不同。
一、蛋白质的化学组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等化学元素组成，还可能含有硫、磷等，是一类重要的生物大分子。
蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
（一）蛋白质的基本单位1. 氨基酸的结构蛋白质的组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
α－氨基酸结构简式如下图所示。
图1 氨基酸结构通式2. 氨基酸的分类根据侧链R基团的极性，可将20种氨基酸分为四大类：非极性R基氨基酸；不带电荷的极性R基氨基酸；带负电荷的R基氨基酸；带正电荷的R基氨基酸。
（1）非极性R基氨基酸：丙氨酸（Ala），缬氨酸（Val），亮氨酸（Leu），异亮氨酸（Ⅱe），脯氨酸（Pro），苯丙氨酸（Phe），色氨酸（Trp），蛋氨酸（Met）（2）不带电荷的极性R基氨基酸：甘氨酸（GIy），丝氨酸（Ser），苏氨酸（Thr），半胱氨酸（Cys），酪氨酸（Tyr），天冬氨酸（Asn），谷氨酰胺（Gln）；（3）带正电荷的R基氨基酸：赖氨酸（Lys），精氨酸（Arg），组氨酸（His）；（4）带负电荷的R基氨基酸：天冬氨酸（Asp），谷氨酸（Glu）。
生物化学讲义第四章生物氧化
+第四章生物氧化【目的和要求】1.掌握生物氧化、氧化磷酸化的概念。
2.掌握线粒体呼吸链的组成、排列顺序、种类。
3．掌握氧化磷酸化的偶联部位，胞液中NADH的氧化，二条穿梭途径。
4．熟悉氧化磷酸化的基本过程、影响因素及其调节，P/O，ATP的生成和利用。
5．了解生物氧化的特点及方式，氧化磷酸化偶联机理，其他氧化体系。
【本章重难点】1.呼吸链组成、脱氢部位及产能部位，偶联机制。
2．氧化磷酸化概念，影响因素。
3．二种穿梭作用。
4．呼吸链组成、脱氢部位及产能部位。
5．氧化磷酸化偶联机制。
学习内容第一节概述第二节生成ATP的氧化体系第三节其他氧化体系第一节概述一、概述⒈生物氧化的概念生物氧化（Biological Oxidation）物质在生物体内氧化分解的过程称为生物氧化，主要是指糖、脂肪、蛋白质等有机物在生物体内分解时逐步释放能量，最终生成CO2和H2O的过程。
生物氧化的主要生理意义是为生物体提供能量.⒉生物氧化的过程⒊生物氧化的特点⑴相同点：体内氧化与体外氧化① 物质氧化方式：加氧、脱氢、失电子.②物质氧化时消耗的氧量、得到的产物和能量相同。
⑵不同点 ：体内氧化 体外氧化 ①反应条件： 温和 剧烈 ②反应过程：分步反应，能量逐步释放 一步反应，能量突然释放 ③产物生成： 间接生成 直接生成 ④能量形式： 热能、ATP 热能、光能第二节 生成ATP 的氧化体系一、呼吸链 (Respiratory Chain)⒈呼吸链（respiratory chain ）：一系列酶和辅酶按照一定的顺序排列在线粒体内膜上，可以将代谢物脱下的氢（H ＋＋e ）逐步传递给氧生成水同时释放能量，由于此过程与细胞摄取氧的呼吸过程有关，所以这一传递链称为呼吸链。
多糖 脂肪 蛋白质葡萄糖 甘油＋脂肪酸 氨基酸HC O 2T A C乙酰C o AO 2H 2O能量⒉呼吸链的组成用胆酸、脱氧胆酸等反复处理线粒体内膜，可将呼吸链分离得到四种仍具有传递电子功能的酶的复合体。
生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节
生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节 【目的与要求】1.熟悉三大营养物质氧化供能的通常规律与相互关系。
2．熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。
3．熟悉代谢调节的三种方式。
掌握代谢途径、关键酶（调节酶）的概念；掌握关键酶（调节酶）所催化反应的特点。
熟悉细胞内酶隔离分布的意义。
熟悉酶活性调节的方式。
4．掌握变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念；5．掌握酶的化学修饰调节的概念及要紧方式。
6．熟悉激素种类及其调节物质代谢的特点。
7．熟悉饥饿与应激状态下的代谢改变。
【本章重难点】1.物质代谢的相互联系2．物质代谢的调节方式及意义3．酶的变构调节、化学修饰、阻遏与诱导4．作用于细胞膜受体与细胞内受体的激素学习内容第一节物质代谢的联系第二节物质代谢的调节第一节物质代谢的联系一、营养物质代谢的共同规律物质代谢：机体与环境之间不断进行的物质交换，即物质代谢。
物质代谢是生命的本质特征，是生命活动的物质基础。
二、三大营养物质代谢的相互联系糖、脂与蛋白质是人体内的要紧供能物质。
它们的分解代谢有共同的代谢通路—三羧酸循环。
三羧酸循环是联系糖、脂与氨基酸代谢的纽带。
通过一些枢纽性中间产物，能够联系及沟通几条不一致的代谢通路。
对糖、脂与蛋白质三大营养物质之间相互转变的关系作简要说明：㈠糖可转变生成甘油三酯等脂类物质（除必需脂肪酸外），甘油三酯分解生成脂肪酸，脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA，乙酰CoA或者进入三羧酸循环或者生成酮体，因此甘油三酯的脂肪酸成分不易生糖，但甘油部分能够转变为磷酸丙糖而生糖，但是甘油只有三个碳原子，只占甘油三酯的很小部分。
㈡多数氨基酸是生糖或者生糖兼生酮氨基酸。
因此氨基酸转变成糖较为容易。
糖代谢的中间产物只能转变成非必需氨基酸，不能转变成必需氨基酸。
㈢少数氨基酸能够生酮，生糖氨基酸生糖后，也可转变为脂肪酸（除必需脂肪酸外），因此氨基酸转变成脂类较为容易。
脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA进入三羧酸循环后，即以CO2形式被分解。
生物化学讲义(最新整理)
第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
生物化学讲义
生物化学讲义序言（1学时）主要内容：了解生物化学这门课的特点，生物化学的研究对象，发展状况及发展方向，认识生物化学在现代生物学中的重要作用。
1.生物化学的特点<1>.内容分布：生物化学这门课，从教材上看，通常都分为上下两集，我们所用的这本教材是生物化学简明教程，不分上下集，但从内容上看上部分主要谈的是生物分子的结构、性质、功能，很少涉及它们的变化，这些生物分子包括蛋白质、核酸、糖、脂、酶、维生素和辅酶等，叫做静态生化，以DNA结构为例。
而从第七章开始则讲的是这些生物分子的来龙去脉，即合成与分解，叫动态生化，以DNA的复制为例。
<2>.特点：概念性描述性的内容居多，很少有推导性或计算性的内容，因此，它不同于理科而更近似于文科，记忆的东西多，巧妙记忆成为学好生化的一个重要方法。
<3> 生物化学是一门发展的学科，并且发展速度越来越快。
二.生化课的重要性1.国际形势<1>.美国的著名大学（哈佛、麻省、斯坦佛、普林斯顿等）文理皆必修生化。
<2>.人体基因工程计划：上个世纪的三个计划：曼哈顿、阿波罗、人体基因工程：人类23对染色体（23对DNA分子）测序，几十万个基因，大肠杆菌8000个基因，基因改造（治病），WATSON和CRICK开玩笑，女儿赛过爱因斯坦和玛丽莲梦露，儿子聪明高飞低潜力大无穷的超人。
<3>.诺贝尔奖金（90多万美元，最高荣誉）的分布：化学，医学生理学领域不说独占鳌头也是多抢多占，如蛋白质的螺旋和折迭（化学）、G蛋白、第二信使学说的三代科学家三次获奖，光合作用机制，更不要说核酸领域了（复制、转录、逆转录、RNA复制等中心法则中的内容）2.国内形势有悲有喜，悲者，生物学越来越不受中学重视（高考的变迁30-50-70-0），在1994年广州中山大学召开的《生物科学前沿研讨会》上，北大教授、中科院院士瞿中和（电镜DNA照片）说得非常尖锐：取消生物考试，瞧不起人类本身，搞不好农业、计划生育、环保，是将我国教育事业引向歧途。
生物化学讲义
生物化学讲义生物化学考试范围一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容蛋白质结构和功能核酸的结构和功能酶糖代谢脂类代谢氨基酸代谢核苷酸代谢第一节蛋白质的结构与功能大纲解读：1.蛋白质的分子组成（1）蛋白质的平均含氮量（2）L-α-氨基酸的结构通式（3）20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系（1）血红蛋白的分子结构（2）血红蛋白空间结构与运氧功能关系（3）协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称（一）蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量题量 9 4 10 10 3 10 3 比例 15.8 7 17.5 17.5 5 5 5 （1）主要元素：碳（50～55%）、氢（6～8%）、氧（19～24%）、氮（16%）、硫（0～4%）（2）其他：磷、铁、锰、锌、碘等（元素组成） 2.蛋白质含量测定（测氮法）（1）蛋白质的平均含氮量为16%，即每克氮相当于6.25克蛋白质。
（2）每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25 A型题：测得某一蛋白质样品（奶粉）含氮量为0.40克，此样品约含蛋白质（）克。
A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0[答疑编号111020801：针对该题提问]『正确答案』B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量＝每克样品的含氮量×6.25＝0.40×6.25＝2.5克。
（二）蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.氨基酸通式：3.存在自然界中的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外）。
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第一章绪论一、生物化学的概念生物化学是从分子水平研究生物体中各种化学变化规律的科学。
因此生物化学又称为生命的化学（简称：生化），是研究生命分子基础的学科。
生物化学是一门医学基础理论课。
二、生物化学的主要内容1．研究生物体的物质组织、结构、特性及功能。
蛋白质、核酸2．研究物质代谢、能量代谢、代谢调节。
研究糖、脂、蛋白质、核酸等物质代谢、代谢调节等规律，是本课程的主要内容。
3．遗传信息的贮存、传递和表达，研究遗传信息的贮存、传递及表达、基因工程等，是当代生命科学发展的主流，是现代生化研究的重点。
三、生物化学的发展史四、生物化学与健康的关系生化是医学的基础，并在医、药、卫生各学科中都有广泛的应用。
本课程不仅是基础医学如生理学、药理学、微生物学、免疫学及组织学等的必要基础课，而且也是医学检验、护理等各医学专业的必修课程。
五、学好生物化学的几点建议1．加强复习有关的基础学科课程，前、后期课程有机结合，融会贯通、熟练应用。
2．仔细阅读、理解本课程的“绪论”，了解本课程重要性，激发起学习生物化学的兴趣和求知欲望。
3．每次学习时，首先必须了解教学大纲的具体要求，预读教材，带着问题进入学习。
4．学习后及时做好复习，整理好笔记。
5．学生应充分利用所提供的相关网站，从因特网上查找学习资料，提高课外学习和主动学习的能力。
6．实验实训课是完成本课程的重要环节。
亲自动手，认真、仔细完成每步操作过程，观察各步反应的现象，详细、科学、实事求是地记录并分析实验结果，独立完成实验报告。
第一章蛋白质的化学一、蛋白质的分子组成（一）蛋白质的元素组成蛋白质分子主要元素组成：C、H、O、N、S。
特征元素：N元素（含量比较恒定约为16%） 故所测样品中若含1克N，即可折算成6.25克蛋白质。
（实例应用）（二）组成蛋白质的基本单位——氨基酸（AA）（一）编码氨基酸的概念和种类：蛋白质合成时受遗传密码控制的氨基酸，共有20种（二）氨基酸的结构通式：L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）氨基酸根据R基团所含的基团，可分为酸性氨基酸（羧基）、碱性氨基酸（氨基及其衍生基团）和极性的中性氨基酸（羟基、巯基和酚羟基）。
二、蛋白质的结构与功能（一）蛋白质的基本结构1．肽键和肽（1）肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α-氨基脱水缩合而成的共价键称肽键，肽键是蛋白质分子中氨基酸之间相互连接的主键。
（2）肽：氨基酸通过肽键而成的化合物称肽。
（3）生物活性肽2．蛋白质的一级结构概念：蛋白质肽链中氨基酸残基的排列顺序，是蛋白质分子的基本结构。
意义：是空间结构及其功能的基础。
实例分析：胰岛素、分子病等 （二）蛋白质的空间结构蛋白质在一级结构的基础上进一步折叠、盘曲而成的三维结构，又称构象。
维系空间结构的化学键：氢键、盐键、疏水键和二硫键等空间结构可分下列层次：1．蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。
2．蛋白质的三级结构特点是多肽链中疏水的氨基酸一般集中在分子内部。
有些蛋白质仅有一条三级结构的多肽链，其表面可形成活性中心，具有活性。
3．蛋白质的四级结构 亚基的概念、数目、种类三、蛋白质的理化性质和分类（一）、蛋白质的理化性质1．两性电离与等电点蛋白质是两性离子，其分子所带电荷受环境pH的影响。
蛋白质的等电点：蛋白质分子呈电中性时的溶液pH值称蛋白质的等电点（pI）。
1）蛋白质在pH小于其等电点的溶液中呈阳离子， 2）蛋白质在pH大于其等电点的溶液中呈阴离子， 3）蛋白质在pH和其等电点相同的溶液中不带电，此时溶解度最低，易于沉淀析出。
临床应用：电泳技术电泳：带电颗粒在电场中朝与其所带电荷相反的方向泳动，称电泳（electrophoresis）。
电泳技术是目前分离、提纯、鉴定蛋白质最常用的方法之一。
2．蛋白质的亲水胶体性质 临床应用：盐析（salt precipitaion）、有机溶剂沉淀法3．蛋白质的沉淀1）盐析法2）有机溶剂沉淀法3）生物碱试剂法4）重金属沉淀法4．蛋白质的变性：蛋白质在理化因素作用下，使蛋白质分子的空间结构破坏，理化性质及生物学活性丧失的过程。
引起蛋白质变形的因素：（举例：物理因素、化学因素和生物因素） 变性的本质：非共价键断裂，使蛋白质分子从严密有规则的空间结构变成松散紊乱的结构状态。
蛋白质变性的实际应用举例：应用变性的实例、防止变性的实例5．紫外吸收性质及呈色反应在280 nm具有紫外吸收的特点 临床应用：用280nm 吸收值测定对蛋白质进行定性和定量。
（二）蛋白质的分类1．按分子形状分类球状蛋白质、纤维状蛋白质2．按组成分类单纯蛋白质、结合蛋白质第二章核酸的化学核酸的分类、分布与生物学功能分类 分布生物学功能核糖核酸（RNA） 细胞质参与蛋白质的生物合成mRNA （信使RNA ） 5 % Pr合成的直接模板tRNA （转运RNA ） 15 % 活化与转运AArRNA（核蛋白体RNA） 80 % 充当装配机，提供场所脱氧核糖核酸（DNA） 核内染色质 遗传的物质基础*一、核酸的分子组成（一）组成成份1．碱基 A G C U T2．戊糖3．磷酸比较两类核酸的化学组成组成成分DNA RNA磷酸磷酸磷酸戊糖2-脱氧核糖核糖碱基 A G C T A G C U（二）组成核酸的基本单位——核苷酸1．核苷2．核苷酸二、核酸的分子结构（一）核酸分子的一级结构（二）核酸分子的空间结构1．DNA的二级结构——双螺旋结构，其主要特点是： 1）两条链方向相反、相互平行、主链是磷酸戊糖链，处于螺旋外侧。
2）碱基在螺旋内侧并配对存在，A与T配对的G与C配对，A与T之间二个氢键相连（A-T），G与C之间三个氢键相链（G-C）。
3）螺旋直径2nm，二个碱基对平面距0.34mm，10bp为一螺距，距离为3.4nm。
4）稳定因素主要是碱基之间的氢键和碱基对平面之间的堆积力。
DNA的二级结构的生物学意义： 1）提出了遗传信息的贮存方式、DNA的复制机理 2）是DNA复制、转录和翻译的分子基础2．RNA的空间结构tRNA二级结构特点：呈三叶草形，有三环四臂。
第三章酶一、酶的概述（一）酶的概念 1．酶的定义：酶是由活细胞产生的生物催化剂，本质为蛋白质，具有高度专一性和高效的催化作用。
2．酶促反应、底物和作用物（二）酶促反应的特点1．高度的催化效率在常温常压及中性pH条件下，酶比一般催化剂的催化效率高107 -1013 倍。
2．高度催化专一性酶对所作用的底物有严格的选择性，从酶对底物分子结构要求不同，可分三种专一性： 1）对专一性：一种E只能催化一种S （脲酶） 2）相对专一性：一种E只能催化一类S （一种化学键/水解酶类） 3）立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型（LDH --- 乳酸脱氢酶）3．高度的不稳定性（易受变性因素影响而失活）二、酶的结构与功能（一）酶的分子组成1．单纯蛋白酶如蛋白酶、淀粉酶、脂酶等水解酶。
2．结合蛋白酶：酶蛋白+ 辅助因子（结合成全酶才有活性） 1）酶蛋白：决定催化反应的特异性（选择E催化的S） 2）辅助因子：决定催化反应的类型（递电子、氢或一些基团） 主要有金属离子和有机小分子（辅基/辅酶）参与组成（二）酶的活性中心与必需基团1．活性中心：存在于酶分子表面的局部空间区域（构象），由必需基团所组成 功能：结合底物并催化底物进行反应2．必需基团：与酶活性中心有关的功能基团（酶发挥催化作用所需要基团），一般指分布在酶分子表面的极性基团，包括-COOH、-NH2、-OH、 -SH、咪唑基等。
功能：在活性中心内（活性中心的组份）——有结合基团和催化基团 在活性中心外——维持构象稳定（三）酶原与酶原激活1．概念：在细胞内合成或初分泌时，只是酶的无活性前体——酶原2．酶原激活：在一定条件下，使酶原转化成活性的酶，称酶原的激活。
酶原激活的过程通常是在酶原分子中切除部分肽段，从而有利于酶活性中心的形成或暴露。
3．意义：在特定条件下被激活，可调节代谢、保护自体（避免细胞自身消化，保持血流畅通） 许多蛋白水解酶如消化腺分泌的蛋白酶、参于血液凝固的酶和溶解纤维蛋白凝块的酶均以酶原形式存在，发挥作用前需先经过加工。
实例：胰蛋白酶原激活（四）同工酶1．概念：催化功能相同，但酶蛋白的组成与结构等均不同的一组酶 特点：a. 存在于同一种属或同一个体的不同组成或同一组织同一细胞中。
b. 一级结构不同，理化性质包括带电性质不同，免疫学性质不同，但空间结构中的活性中心相同或相似。
c. 往往是四级结构的酶类。
d. 已发现一百多种酶具有同工酶性质。
发现最早研究最多的是乳酸脱氢酶，它有五种同工酶。
临床测定同工酶酶谱的变化，多用于疾病的诊断和鉴别诊断。
2．组成、分型、分布、命名和医学应用 以乳酸脱氢酶为例：LDH是由2种亚基组成的四聚体，共有5种分型。
LDH同工酶在诊断中的意义：心肌炎：LDH1↑，肺梗塞：LDH3↑，肝炎：LDH5↑三、酶催化反应的动力学影响酶促反应的因素有酶浓度、底物浓度、pH、温度、激活剂等。
必需采用测定反应初速度的条件。
（一）底物浓度的影响——矩形双曲线（二）酶浓度的影响在底物浓度足够高时，酶促反应速度与酶浓度呈正比。
（三）pH的影响 酶活性最高时的pH值称酶的最适pH。
大多数酶最适pH值在7左右，亦有偏酸和偏碱的例外。
（四）温度的影响最适温度：最大酶促反应速度时的温度。
（五）激活剂对反应速度的影响1．凡能提高酶活性的物质称激活剂（activator）。
2．通常分必需激活剂和非必需激活剂两类，前者多为金属离子。
（六）抑制剂对酶促反应速度的影响 凡使酶活性降低或丧失的作用称抑制作用，使酶活性起抑制作用的物质称抑制剂。
根据抑制剂与酶结合的方式不同，抑制作用可分为不可逆抑制和可逆抑制两大类。
1．不可逆抑制：例子：重金属离子对巯基酶的抑制作用；有机磷农药对羟基酶（如胆碱酯酶）的抑制作用。
2．可逆抑制： 1）竞争性抑制： 重要实例：丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物的抑菌作用。
2）非竞争性抑制作用：抑制剂可逆地与酶的非活性中心区结合，由于抑制剂不与底物竞争酶的活性中心，故称非竞争性抑制作用。
四、酶与医学的关系（一）酶与疾病发生酶的质、量异常可致疾病（白化病/ 蚕豆黄）（二）酶与疾病诊断 酶活性高低可反映疾病（主要是血浆中的细胞酶类）（三）酶与疾病治疗 多酶片：治疗消化不良 尿激酶酶：治疗血栓、抢救心梗 糜蛋白酶：治疗老慢支、清创 溶酶片：治疗口腔溃疡维生素维生素是人体必需的小分子有机物，在体内不能合成或合成不足，必需由食物提供，一旦缺乏会导致缺乏症。
维生素分为脂溶性和水溶性两种。
脂溶性维生素包括A、D、K、E。
缺乏维生素A易导致夜盲症和干眼病；缺乏维生素D会导致佝偻病及软骨病。