生物化学 讲义
生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节 【目的与要求】1.熟悉三大营养物质氧化供能的通常规律与相互关系。
2.熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。
3.熟悉代谢调节的三种方式。
掌握代谢途径、关键酶(调节酶)的概念;掌握关键酶(调节酶)所催化反应的特点。
熟悉细胞内酶隔离分布的意义。
熟悉酶活性调节的方式。
4.掌握变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念;5.掌握酶的化学修饰调节的概念及要紧方式。
6.熟悉激素种类及其调节物质代谢的特点。
7.熟悉饥饿与应激状态下的代谢改变。
【本章重难点】1.物质代谢的相互联系2.物质代谢的调节方式及意义3.酶的变构调节、化学修饰、阻遏与诱导4.作用于细胞膜受体与细胞内受体的激素学习内容第一节物质代谢的联系第二节物质代谢的调节第一节物质代谢的联系一、营养物质代谢的共同规律物质代谢:机体与环境之间不断进行的物质交换,即物质代谢。
物质代谢是生命的本质特征,是生命活动的物质基础。
二、三大营养物质代谢的相互联系糖、脂与蛋白质是人体内的要紧供能物质。
它们的分解代谢有共同的代谢通路—三羧酸循环。
三羧酸循环是联系糖、脂与氨基酸代谢的纽带。
通过一些枢纽性中间产物,能够联系及沟通几条不一致的代谢通路。
对糖、脂与蛋白质三大营养物质之间相互转变的关系作简要说明:㈠糖可转变生成甘油三酯等脂类物质(除必需脂肪酸外),甘油三酯分解生成脂肪酸,脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA,乙酰CoA或者进入三羧酸循环或者生成酮体,因此甘油三酯的脂肪酸成分不易生糖,但甘油部分能够转变为磷酸丙糖而生糖,但是甘油只有三个碳原子,只占甘油三酯的很小部分。
㈡多数氨基酸是生糖或者生糖兼生酮氨基酸。
因此氨基酸转变成糖较为容易。
糖代谢的中间产物只能转变成非必需氨基酸,不能转变成必需氨基酸。
㈢少数氨基酸能够生酮,生糖氨基酸生糖后,也可转变为脂肪酸(除必需脂肪酸外),因此氨基酸转变成脂类较为容易。
脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA进入三羧酸循环后,即以CO2形式被分解。
生物化学实验讲义

目录1.生物化学实验室规则2.实验一可溶性糖含量的测定——蒽酮法3.实验二蛋白质含量的测定4.实验三去污剂对红血球细胞膜稳定性的影响5.实验四盘状聚丙烯酰胺凝胶电泳分离血清蛋白6.实验五动物组织核糖核酸的制备及测定7.实验六脲酶K m值的简易测定8.实验七粗脂肪提取9.实验八 ATP的生物合成10.实验九动物肝脏RNA的制备(苯酚法)和纯度测定11.实验十胰岛素、肾上腺素对血糖浓度的影响生物化学实验室规则1 每个同学都应该自觉遵守课堂纪律,维护课堂秩序,不迟到,不早退,不大声谈笑。
2 实验前必须认真预习,熟悉本次实验的目的、原理、操作步骤,懂得每一操作步骤的意义和了解所用仪器的使用方法,否则不能开始实验。
3 实验过程中要听从教员的指导,严肃认真地按操作规程进行实验,并把实验结果和数据及时、如实记录在实验记录本上,文字要简练、准确。
完成实验后经教员检查签字同意,方可离开实验实。
4实验台面应随时保持整洁,仪器、药品摆放整齐。
公用试剂用毕,应立即盖严放回原处。
勿使试剂、药品洒在实验台面和地上。
实验完毕,仪器洗净放好,将实验台面抹拭干净,才能离开实验室。
5使用仪器、药品、试剂和各种物品必须注意节约。
洗涤和使用仪器时,应小心仔细,防止损坏仪器。
使用贵重精密仪器时,应严格遵守操作规程,发现故障须立即报告教员,不得擅自动手检修。
6 实验室内严禁吸烟!注意水电安全,离开实验室前,必须关好水龙头,拉下电闸,严防发生事故!7 废液倒入专门的废液桶,固体废物和带残渣的废物不得倒入水槽或到处乱扔。
8 仪器损坏时,应如实向教员报告,并填写损坏仪器登记表,然后补领。
9 实验室内一切物品,未经本室负责教员批准,严禁携出室外,借物必须办理登记手续。
10每次实验课由班长负责安排值日生。
值日生的职责是负责当天实验室的安全、卫生和一切服务性的工作。
实验一可溶性糖含量的测定——蒽酮法实验目的1了解蒽酮法测定可溶性糖含量的原理2学习求标准曲线方程—最小二乘法3掌握分光光度计的使用实验原理蒽酮比色定糖法是一个快速而方便的定糖方法,在强酸性条件下,蒽酮可以与游离的或多糖中存在的己糖、戊糖及己糖醛酸(还原性和非还原性)作用生成蓝绿色的糖醛衍生物,其颜色的深浅与糖的含量在一定范围内成正比。
生物化学讲义第五章糖代谢

第五章糖代谢【目的和要求】1、掌握糖分解代谢,糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
2、掌握肝糖原合成、分解及糖异生的途径及关键酶。
掌握磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义。
掌握乳酸循环的过程及生理意义。
3.熟悉糖的主要生理功能,糖是生物体主要的供能物质, 血糖的概念,正常值以及血糖的来源、去路。
4.了解糖的吸收方式是通过主动转运过程,糖代谢异常。
【本章重难点】⒈糖酵解及有氧氧化的基本途径及关键酶⒉TAC、糖异生的生理意义⒊糖原合成分解的调节⒋血糖的调节⒌TAC循环、生理意义、调控⒍糖异生学习内容第一节概述第二节糖的无氧分解第三节糖的有氧氧化第四节磷酸戊糖途径第五节糖原的合成与分解第六节糖异生第七节血糖及其调节第一节概述糖的主要生理功能⑴是提供生命活动所需要的能量,据估计人体所需能量50%~70%左右是由糖氧化分解提供的。
⑵糖也是组成人体的重要成分,如核糖构成核苷酸及核酸成分;蛋白多糖构成软骨、结缔组织等的基质;糖脂是生物膜的构成成分等。
⑶体内还具有一些特殊生理功能的糖蛋白。
糖的消化和吸收食物中糖类主要为淀粉,口腔唾液腺及胰腺分泌有淀粉酶,仅能水解淀粉中的α-1,4糖苷键,产生分子大小不等的线形糖。
淀粉主要在小肠内受淀粉酶作用而消化。
在小肠黏膜细胞刷状缘上,含有α-葡萄糖苷酶,继续水解线形寡糖的α-1,4糖苷键,生成葡萄糖。
消化道吸收入体内的单糖主要是葡萄糖,葡萄糖经门静脉进入肝,部分再经肝静脉入体循环,运输到各组织,血液中的葡萄糖称为血糖,是糖在体内的运输形式。
糖的储存形式是糖原。
第二节糖的无氧分解糖的分解代谢是糖在体内氧化供能的重要过程。
糖氧化分解的途径主要有三条:①无氧酵解;②有氧氧化;③磷酸戊糖途径。
在供氧不足的情况下,葡萄糖或糖原的葡萄糖单位通过糖酵解途径分解为丙酮酸,进而还原为乳酸的过程称为糖的无氧分解,由于此过程与酵母菌使糖生醇发酵的过程基本相似,故又称为糖酵解(glycolysis)。
生物化学讲义

生物化学讲义生物化学考试范围一、生物大分子的结构与功能 1.蛋白质 2.核酸 3.酶二、物质代谢 4.糖代谢 5.脂类代谢 6.氨基酸代谢 7.核苷酸代谢近三年考试生物化学试题分布情况内容蛋白质结构和功能核酸的结构和功能酶糖代谢脂类代谢氨基酸代谢核苷酸代谢第一节蛋白质的结构与功能大纲解读:1.蛋白质的分子组成(1)蛋白质的平均含氮量(2)L-α-氨基酸的结构通式(3)20种L-α-氨基酸的分类 2.氨基酸的性质 3.蛋白质的分子结构4.蛋白质结构与功能的关系(1)血红蛋白的分子结构(2)血红蛋白空间结构与运氧功能关系(3)协同效应、别构效应的概念 5.蛋白质的性质一、蛋白质的分子组成 1.蛋白样品的平均含氮量 2.L-α-氨基酸的结构通式3.20种L-α-氨基酸的分类以及名称(一)蛋白样品的平均含氮量 1.组成蛋白质的元素及含量题量 9 4 10 10 3 10 3 比例 15.8 7 17.5 17.5 5 5 5 (1)主要元素:碳(50~55%)、氢(6~8%)、氧(19~24%)、氮(16%)、硫(0~4%)(2)其他:磷、铁、锰、锌、碘等(元素组成) 2.蛋白质含量测定(测氮法)(1)蛋白质的平均含氮量为16%,即每克氮相当于6.25克蛋白质。
(2)每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25 A型题:测得某一蛋白质样品(奶粉)含氮量为0.40克,此样品约含蛋白质()克。
A.2.0B.2.5C.3.0D.3.5E.4.0[答疑编号111020801:针对该题提问]『正确答案』B 『答案解析』每克样品中蛋白质的含量=每克样品的含氮量×6.25=0.40×6.25=2.5克。
(二)蛋白质的基本组成单位1.氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
2.氨基酸通式:3.存在自然界中的氨基酸有300余种,但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属L-氨基酸(甘氨酸除外)。
第1-12章生物化学讲义

目录第一章绪论 (2)第二章蛋白质 (2)第一节氨基酸 (2)第二节肽 (4)第三节蛋白质的分子结构 (4)第四节蛋白质的结构与功能之间的关系 (5)第五节蛋白质的重要性质 (5)第三章酶 (6)第一节酶的概念、化学本质和催化特点 (6)第二节酶的命名与分类 (7)第三节酶催化的专一性 (7)第四节酶的作用机理 (8)第五节影响酶反应速度的因素 (9)第六节变构酶与同工酶 (11)第七节酶的辅因子 (11)第四章糖类与糖类代谢 (12)第一节双糖与多糖的酶促降解 (12)第二节葡萄糖的降解 (13)第三节单糖的生物合成 (16)第四节蔗糖与多糖的生物合成 (16)第五章生物氧化与氧化磷酸化 (17)第一节生物氧化概述 (17)第二节电子传递链(呼吸链) (17)第三节氧化磷酸化 (18)第六章脂类代谢 (19)第一节生物体内的脂类 (19)第二节脂肪的分解代谢 (20)第三节脂肪的合成代谢 (21)第七章核酸化学 (21)第一节核酸的概念和分类 (21)第二节核酸的化学组成 (22)第三节DNA的分子结构 (22)第四节RNA的分子结构 (23)第四节核酸的化学性质 (23)第八章核酸的生物合成 (24)第一节中心法则(central dogma) (24)第二节DNA的生物合成 (24)第三节 RNA的生物合成 (28)第九章蛋白质的生物合成 (29)第一节蛋白质多肽链从头合成体系的主要组分及其主要功能 (29)第二节大肠杆菌蛋白质的生物合成 (31)第十章蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢 (32)第一节蛋白质的酶促降解 (32)第二节氨基酸的分解与转化 (33)第三节氨的同化及氨基酸的生物合成 (33)第十一章核酸的酶促降解和核苷酸的代谢 (33)第一节核酸的酶促降解 (33)第二节核苷酸的生物降解 (34)第三节核苷酸的生物合成 (34)第十二章代谢的调节 (34)第一节代谢途径的相互联系 (34)第二节代谢调节的概念和代谢调节的不同水平 (35)第三节酶量的调节 (35)第四节酶活性的调节 (36)第五节代谢的区域化 (36)第一章绪论1.生化的概念生物化学主要是应用化学的理论和方法来研究生命现象,阐明生命现象的化学本质。
生物化学与分子生物学PPT课件讲义

• 维生素、抗生素→医疗; • 代谢→食品、医疗; • 分子生物学→ 基因工程、
蛋白质工程。
发展前景
• 生物制品; • 转基因动植物; • 基因芯片; • 基因诊断; • 基因治疗。
四.生物化学的发展史
1.炼金术阶段:
现代化学起源于炼金术(alchemy)。换言之,炼金活动是化学的前史。“ chemistry” 一词也来自alchemy, 而alchemy = al (the) + chem, 其中的chem来自中国的“ 金” 的古汉 语发音。炼金术在各个古代文明中都占重要位置, 并不是中国特有, 一般而言都是 如何将铜, 铅, 锡变成金、银这样的贵金属的实用学问。在西方, 炼金术从公元前几 百年开始到17世纪为止, 延续了2000年;在中国也生存了差不多同样长的时间。 中国的炼金术除了得到贵金属以外,还致力于研制长生不老之药“ 金丹”。因此, 中国的炼金术的化学成份比其他古代文明要浓。
随后,空气中含有不同成分1764年CO2 (Black), 1766年H2 (Canvendish), 1772年O2 (Sheele), 1772年N2 (Ratherford) , 1774年Cl2 (Sheele), 相 继被发现。1774年Lavoisier确立了物质不灭定理, 1777年确立了燃烧 理论。此后的化学反应的定比例法则 (Joseph Louis Proust, 1799) 及化学元素分析方法的发展, 为有机化学的出现奠定了基础。
生物化学与 分子生物学
绪论
一.生物化学与分子生物学的定义
生物化学是用化学的理论和方法研究生命 现象的科学。 分子生物学是研究生物大分子结构和功能的 学科。 生物化学与分子生物学是同一个二级学科, 在大学本科阶段可以作为两门课开设, 也可以 作为一门课开设.
生物化学讲义

蛋白质元素组成C、H、O、N、S、P、Fe、Zn¡¡每100份蛋白质中约含16份N(即:每1gN相当于6.25g蛋白质)2.1 蛋白质的分类按蛋白质的分子组成,分子形状,溶解度,生物功能等进行分类。
2.1.1 根据分子形状分类①球状蛋白②纤尘维状蛋白③膜蛋白2.1.2 根据分子组成分类(1)简单蛋白质;(2)结合蛋白质; 2.1.3 根据功能分类2.2 蛋白质的组成的单位-----氨基酸•完全水解的产物是各种AA的混合物。
部分水解的产物是各种大小不等的肽段和AA。
氨基酸与蛋白质AA、非蛋白质AA。
2.2.1 AA的结构通式氨基酸的立体异构体: D-AA ; L-AA2.2.2 AA的分类(1)蛋白质中常见的氨基酸见表2-2依AA的极性状况及其在PH = 6~7间是否带电而分为①非极性氨基酸②极性不带电荷③极性带负电荷④极性带正电荷(2)蛋白质中不常见的氨基酸(3)非蛋白质氨基酸2.2.3 AA的重要理化性质(1)两性解离和等电点①何谓氨基酸的等电点PI? ②PI值:(2)AA的化学性质①与水合茚三酮反应;②与甲醛反应;③与2,4-二硝基氟苯(DNFB)反应;⑤与亚硝酸反应;⑥与荧光胺反应;⑦与5,5’-双硫基-双(2-硝基苯甲酸)反应。
2.3 肽寡肽;多肽;蛋白质。
2.3.2 生物活性肽的功能生物活性肽:谷光甘肽;催产素和升压素。
促肾上腺皮质激素。
2.3.3活性肽的来源(1)体内途径(2)体外途径2.3.4 活性肽的应用第一个被阐明化学结构构的蛋白质--胰岛素一级结构确定的原则:2.4.2蛋白质的空间构象(构象或高级结构)概念、肽键与酰胺平面(1)稳定蛋白质空间结构的作用力1 共价键: 肽键,二硫键。
维持一级结构2 次级键: 氢键,疏水键,盐键,范德华力等。
维持空间(高级)结构。
(2)蛋白质的二级结构概念①а-螺旋结构;②B-折叠;③β凸起;④ß-转角(β-弯曲、发夹结构);⑤无规卷曲(3)超二级结构与结构域;(4)蛋白质的三级结构;(5)蛋白质的四级结构及亚基。
生化讲义-王瑛

巯基酶的抑制
碘乙酸、碘乙酰胺、对-氯汞苯甲酸(有机汞)、有机砷 化合物是对巯基酶的不可逆抑制剂 E-SH + ICH2COOH → E-S-CH2COOH + HI
SH E SH SH E + Cl As-CH=CHCl E + Hg2+ E S S As-CH=CHCl + 2HCl S Hg + 2H+
二十种氨基酸的pK及等电点
一些酶活性中心的氨基酸残基
酶 牛胰核糖核酸酶 溶菌酶 牛胰凝乳蛋白酶 牛胰蛋白酶 木瓜蛋白酶 弹性蛋白酶 枯草杆菌蛋白酶 碳酸酐酶 残基总数 124 129 245 238 212 240 275 258 活性中心残基 His12, His119, Lys41 Asp52, Glu35 His57, Asp102,Ser195 His46, Asp90, Ser183 Cys25, His159 His45, Asp93, Ser188 His46, Ser221 His93-Zn-His95 His117
羟基酶的抑制
羟基酶: 有丝氨酸侧链上的羟基为必需基团的
酶
有机磷(敌百虫,敌敌畏,对硫磷)不可逆抑制
羟基酶的活性
RO
P
O
+ E—OH
羟基酶
RO
P
O
+ HX
RO
X
RO
O—E
有机磷化合物
磷酰化酶(失活)
例1:二异丙氟磷酸能抑制以丝氨酸为必需 基团的酶的活性,试问二异丙氟磷酸 是此酶的一种什么抑制剂? D A.竞争性抑制剂 B.非竞争性抑制剂 C.变构抑制剂 D.不可逆抑制剂 E.可逆抑制剂
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《生物化学》课程教学讲义1. 课程简介21世纪是生命科学的世纪,《生物化学》是现代生物学的基础,是生命科学发展的支柱,是生命科学领域的“世界语”因此奠定坚实的生物化学基础是农业科学生命科学学生和科技工作者的共同需要。生物化学的内容:生物化学是生命的化学。生物是一个高度复杂和组织化的分子系统。这个分子系统主要是由生物大分子—糖类、脂类、蛋白质和核酸组成的。生物的多样性是生物体中生物分子多样性及其结构复杂性(一级结构和空间结构)决定的。但生物体内生物分子及其化学变化不是无序的。生命的化学有着自己的规律。生命最突出的属性是自我复制和新陈代谢。自我复制依赖的遗传信息都存在于由核酸序列组成的基因中。代谢包含生物体内发生的所有化学反应-四大物质代谢,酶是反应的催化剂,物质代谢伴随着能量的生成和利用。总之生物化学的内容可划分为两部分:静态生物化学—生物分子的化学组成、结构和性质;生物分子的结构、功能与生命现象的关系。动态生物化学—生物分子在生物机体中的相互作用及其变化规律。生物化学的发展史:19世纪末,德国化学家李比希(J.Liebig)初创了生理化学,德国的霍佩赛勒(E.F.Hoppe-seyler)将生理化学建成一门独立的学科,并于1877年提出“Biochemie”一词,译成英语为“Biochemistry”,即生物化学。生物化学的发展大体可分为三个阶段:静态生物化学阶段(static biochemistry stage) 时期:19世纪末到20世纪30年代特点:发现了生物体主要由糖、脂、蛋白质和核酸四大类有机物质组成,并对生物体各种组成成分进行分离、纯化、结构测定、合成及理化性质的研究。动态生物化学阶段(dynamic biochemistry stage) 时期:20世纪30~60年代主要特点:研究生物体内物质的变化,即代谢途径,所以称动态生化阶段。现代生物化学阶段(modern biochemistry stage) 时期:从20世纪60年代开始特点:探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。我国:1966年王应睐和邹承鲁合成结晶牛胰岛素;1972年,X-射线衍射法测定了猪胰岛素的空间结构;1979年合成了41个核苷酸的酵母丙氨酸 tRNA3;1981年完成了该tRNA的全合成(76个核苷酸);唯一一个发展中国家,加入人类基因组计划,并出色完成了1%的任务。生物化学的应用和发展前景:生物化学的原理和技术是研究现代生物科学的重要手段之一;生物化学的原理和技术在生产实践中广泛应用,如食品发酵制药及皮革工业,预防治疗医学等都与生物化学有着密切联系;生物化学是农业科学的重要理论基础之一,如研究植物的新陈代谢过程,可以控制植物的发育,优质高产。了解生物的遗传特性,可进行基因重组。另外,生物化学将在转基因植物、植物工厂、药物和疫苗、材料工业、污水废水处理等方面发挥更大的作用。生物化学同其他课程的关系:生物化学与化学特别是分析化学有机化学及物理化学有着密切的关系;生物化学是生物学科的一个分支,和生物学科的其他分支也有着相互联系。生物化学的知识不仅在理论上是生理、遗传和分子生物学等后继专业课的重要基础,而且实践上在农业、工业、医药,营养保健等领域也得到广泛应用。
本课程的基本要求:在教学中通过讲授生物化学的基本知识,使学生掌握掌握生物大分子的结构与功能,理解物质代谢过程及调节并学会在实验中得以论证及应用,力求认识基因信息传递及其调控,通过教学与实验,培养学生的职业化与综合能力。教学内容及学时安排 Preface[教学目的与要求]掌握生物化学的主要内容与研究方法;了解生命、细胞和生物分子之间的关系;明确生物化学发展史。[重点和难点]生物化学的主要内容与研究方法。[教学时数]2学时[内容提要教学方法与手段]What is Biochemistry?The main features of the living mattersWhat are the questions for biochemists to answer?The development of biochemistryCells and their structureStructure of Prokaryotic cells1.1 life、cell and biomolecule(生命、细胞和生物分子)1.1.1 character of life(生命的特点)Biochemistry is a science whose boundaries now encompass all aspects of biology,from moleculs to cells,to organisms,to medicine ,and to ecology. • Basic questions about its chemical composition,thecomplexities of its metabolism,its diffrentiation anddevelopment,its evolution and behavior.1.1.2 species and character of biomolecule(生物分子的种类及特点)The elemental composition of livingSimple moleculesBiomolecular Recognition Is Mediated by Weak ChemicalForces1.2 content and method of biochemistry(生物化学的研究内容与研究方法)1.2.1 content(研究内容)1.2.2 method(研究方法)1.3 development of biochemistry(生物化学的发展)1.3.1 development in the world(世界发展情况)• the development of biochemistry• the front development of biochemistry1.3.2 development in china(在我国的发展情况)[参考书目]1.Lehninger,Nelson,Cox.Principles of Biochemistry,secondeidition.2.B.D.Hames, N.M.Hoopeer& J.D.Houghton《Instant NotesBiochemistry》Science press ,Beijing ,19993. Horton.H.R.Principles of Biochemistry (Third Edition).Prentice-Hall Inc. 20024.B.D. Hames & N.M. Hooper.Instant notes in biochemistry .Science press,20035. Peter R.Bergethon.The physical basis of biochemistry . Worlepress,20056.H.Robert Horton. Principles of Biochemistry. Sciencepress,2003[ 课堂训练、作业思考题]1. Name four classes of small biomolecules. In what largerbiomolecules are they found?2. How do cells obtain energy from chemical bonds?3. What are the common types of chemical reactions foundin living cells?4.Life on earth arose from nonliving molecules. Life ishighly organized, and nonliving materials are disorganized.Is this seemingly spontaneous increase in organization aviolation of the second law of thermodynamics? Explain.
第2章 amino and protein(蛋白质化学)[教学目的与要求]掌握氨基酸的分类与性质,理解蛋白质的一、二级结构,了解三、四级结构,理解蛋白质的结构与功能的相关性,掌握蛋白质的重要性质与生物学功能[重点难点]氨基酸与蛋白质的性质,蛋白质的一、二级结构,蛋白质的变性与复性[教学时数]4学时[内容提要教学方法与手段]2.1 Amino (讲授,启发式,1学时 )2.1.1 AMINO ACIDS:Building Blocks of Proteins.All proteins are made up from the same set of 20 standardamino acids.Proline has a secondary amino group.1.The two enantiomers of an amino acid2.Enantiomers3.The 20 standard amino acids
2.1.2 Ionization of amino acids1.Two acid-base groups:the α-amino and α-carboxylgroups.2.Isoelectric point(pI):The pH at which a molecule has anet zero charge.For example: Gly3.The pK of an amino acid is the pH at which it is halfdissociated.2.1.3 Spectroscopic Properties of Amino AcidsOnly the aromatic amino acids phenylalanine,tyrosine,andtryptophan exhibit significant ultraviolet absorption above250 nm. These strong absorptions can be used for spectroscopic determinations of protien concentration.2.1.4 Reaction of Amino Acids