生物化学必考大题简答题道
基础生物化学复习题目及答案
第一章核酸一、简答题1、某DNA样品含腺嘌呤15、1%(按摩尔碱基计),计算其余碱基的百分含量。
2、DNA双螺旋结构就是什么时候,由谁提出来的？试述其结构模型。
3、DNA双螺旋结构有些什么基本特点？这些特点能解释哪些最重要的生命现象？4、tRNA的结构有何特点？有何功能？5、DNA与RNA的结构有何异同？6、简述核酸研究的进展,在生命科学中有何重大意义？7、计算(1)分子量为3 105的双股DNA分子的长度;(2)这种DNA一分子占有的体积;(3)这种DNA一分子占有的螺旋圈数。
(一个互补的脱氧核苷酸残基对的平均分子量为618)二、名词解释变性与复性分子杂交增色效应与减色效应回文结构TmcAMPChargaff定律三、判断题1 脱氧核糖核苷中的糖苷3’位没有羟基。
错2、若双链DNA 中的一条链碱基顺序为pCpTpGpGpC,则另一条链为pGpApCpCpG。
错3 若属A 比属B 的Tm 值低,则属A 比属B 含有更多的A-T 碱基对。
对4 原核生物与真核生物的染色体均为DNA 与组蛋白的复合体。
错5 核酸的紫外吸收与pH 无关。
错6 生物体内存在的核苷酸多为5’核苷酸。
对7 用碱水解核苷酸可以得到2’与3’核苷酸的混合物。
对8 Z－型DNA 与B－型DNA 可以相互转变。
对9 生物体内天然存在的DNA 多为负超螺旋。
对11 mRNA 就是细胞种类最多,含量最丰富的RNA。
错14 目前,发现的修饰核苷酸多存在于tRNA 中。
对15 对于提纯的DNA 样品,如果测得OD260/OD280＜1、8,则说明样品中含有蛋白质。
对16 核酸变性或降解时,存在减色效应。
错18 在所有的病毒中,迄今为止还没有发现即含有RNA 又含有DNA 的病毒。
对四、选择题4 DNA 变性后(A)A 黏度下降B 沉降系数下降C浮力密度下降 D 紫外吸收下降6 下列复合物中,除哪个外,均就是核酸与蛋白质组成的复合物(D)A 核糖体B 病毒C端粒酶 D 核酶9 RNA 经NaOH 水解的产物为(D)A 5’核苷酸B2’核苷酸C3’核苷酸 D 2’核苷酸与3’核苷酸的混合物10 反密码子UGA 所识别的密码子为(C)A、ACUB、ACTC、UCA D TCA13 反密码子GψA 所识别的密码子为(D)A、CAUB、UGCC、CGU D UAC五、填空题1 核酸的基本结构单位就是核苷酸。
生物化学试题及答案(期末用)
生物化学试题及答案（期末用）生物化学试题及答案维生素一、名词解释1、维生素二、填空题1、维生素的重要性在于它可作为酶的组成成分，参与体内代谢过程。
2、维生素按溶解性可分为和。
3、水溶性维生素主要包括和VC。
4、脂脂性维生素包括为、、和。
三、简答题1、简述B族维生素与辅助因子的关系。
【参考答案】一、名词解释1、维生素：维持生物正常生命过程所必需，但机体不能合成，或合成量很少，必须食物供给一类小分子有机物。
二、填空题 1、辅因子；2、水溶性维生素、脂性维生素；3、 B族维生素；4、 VA、VD、VE、VK；三、简答题 1、V 需要该因子的酶生化作用有机辅因子名称及符号 B 1脱羧酶转移羧基 TPP（焦磷酸硫胺素） B 2FMN（黄素单核苷酸）氧化酶传递氢（电子） FAD（黄素腺嘌呤二核苷酸） CoA-SH（CoA） B 3酰化酶转移酰基 acylcarrier protein (ACP) (酰基载体蛋白) +NAD（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸、CoⅠ） B 5各种脱氢酶传递氢（电子） +NADP（烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸、CoⅡ） B 6转氨酶、脱羧酶转移氨基 PLP（磷酸吡哆醛/胺PMP） B 7各种羧化酶参与CO固定 2BCCP（生物素羧基载体蛋白） B 11转移甲基、亚甲基一碳单位代谢的各种酶类亚胺甲基、甲酰基 FH或THFA（四氢叶酸） 4B 12变位酶转移甲基脱氧腺苷钴胺素生物氧化一、名词解释1.生物氧化2.呼吸链3.氧化磷酸化4. P/O比值二、填空题1．生物氧化是____ 在细胞中____，同时产生____ 的过程。
3．高能磷酸化合物通常是指水解时____的化合物，其中重要的是____，被称为能量代谢的____。
4．真核细胞生物氧化的主要场所是____ ，呼吸链和氧化磷酸化偶联因子都定位于____。
5．以NADH为辅酶的脱氢酶类主要是参与____ 作用，即参与从____到____的电子传递作用；以NADPH为辅酶的脱氢酶类主要是将分解代谢中间产物上的____转移到____反应中需电子的中间物上。
生物化学复习题（简答题+答案）
⽣物化学复习题（简答题+答案）⽣物化学复习题第⼀章绪论1.简述⽣物化学的定义及⽣物化学的研究范围。
(P1)答：定义：⽣物化学就是从分⼦⽔平上阐明⽣命有机体化学本质的⼀门学科。
研究范围：第⼀⽅⾯是关于⽣命有机体的化学组成、⽣物分⼦，特别的⽣物⼤分⼦的结构、相互关系及其功能。
第⼆⽅⾯是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进⾏的化学过程。
第三⽅⾯是组织和器官机能的⽣物化学。
2.简述⽣物化学的发展概况(了解)答：⽣物化学经历了静态⽣化—动态⽣化—机能⽣化这⼏个历程。
⽣物化学的发展经历了真理与谬误⽃争的曲折道路，同时也是化学、微⽣物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以⽣物⼤分⼦为中⼼的结构⽣物学、基因组学和蛋⽩质组学、⽣物信息学、细胞信号传导等研究显⽰出⽆⽐⼴阔的前景。
现代⽣物化学从各个⽅⾯融⼊⽣命科学发展的主流当中，同时也为动物⽣产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述⽣物化学与其他学科的关系。
(了解)答：⽣物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究⼿段，如电⼦显微镜，超离⼼、⾊谱、同位素⽰踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为⽣物化学的发展提供了强有⼒的⼯具。
4.简述动物⽣物化学与动物健康和动物⽣产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提⾼饲料营养作⽤的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过⽣化的检查，可帮助疾病的诊断。
第⼆章蛋⽩质1.蛋⽩质在⽣命活动中的作⽤有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋⽩和结合蛋⽩？(P23-24)答：简单蛋⽩：（⼜称单纯蛋⽩质）经过⽔解之后，只产⽣各种氨基酸。
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学简答题必背分享-20
生物化学简答题必背分享-201、蛋白质合成过程中如何保持忠实性的2、真核生物和原核生物分别是如何选择正确的翻译起点的3、以热休克蛋白、伴侣素为例说明分子伴侣的功能4、信号肽是什么，有什么的特点。
信号识别体是什么。
5、以细胞色素C为例说明蛋白质的转运6、简述基因表达调控的基本原理答案解析1、蛋白质合成过程中如何保持忠实性的(2015年-713生化B原题）（忠实性=正确性)（两个因素:氨基酰-tRNA合成酶、核糖体）【答案解析】：（1）氨基酸活化成为氨基酰:tRNA的过程由氨基酰-tRNA_合成酶催化，该酶对底物氨基酸和tRNA都有高度特异性，此外还有校正活性即将任何错误的氨基酰-AMP-E或氨基酰-tRNA 的酯键水解，再换上与密码子相对应的氨基酸。
这样使氨基酰-tRNA分子中tRNA的反密码子通过碱基配对识别mRNA分子上的密码子，使氨基酸按mRNA信息的指导“对号入座”，保证了从核酸到蛋白质的遗传信息传递的准确性。
( 2）核糖体对氨基酰-tRNA的进位有校正作用。
只有正确的氨基酰-tRNA能发生反密码子–密码子适当配对而进入A位。
反之，错误的氨基酰-tRNA因反密码子–密码子配对不能及时发生而从A位解离。
这是维持蛋白质生物合成的高度保真性的另一重要机制。
2、真核生物和原核生物分别是如何选择正确的翻译起点的【答案解析】：真核生物:①帽子结合蛋白与mRNA_的帽子结合.在_elF-2和其他起始因子参与下，Met-tRNAi Met、40S小亚基与mRNA的5'-末端形成43S前起始复合物然后由ATP供给能量，完成从5端向3端的起始密码子的扫描定位，Met-tRNAi Met 的反密码子与AUG配对结合,形成48S前起始复合物。
帽子结合蛋白帮助结合mRNA5-帽子结构，避免将ORE内的AUG误认为起始密码子..②此外，核糖体中的rRNA和蛋白质亦参与对起始密码子周围序列的识别以决定真正的肽链合成起始点。
生物化学简答题必背分享-12
生物化学简答题必背分享-121、糖酵解的生理意义2、磷酸戊糖途径的生理意义3、糖异生的调节4、糖的代谢途径5、简述糖酵解、磷酸戊糖途径、糖异生途径之间是如何联系的6、请说明葡萄糖与谷氨酸在代谢上的联系答案解析1、糖酵解的生理意义【答案解析】：(1）糖酵解主要的生理意义是迅速提供能量，这对肌收缩更为重要。
(2）糖酵解可产生少量能量;1分子葡萄糖经糖酵解净生成2分子ATP，糖原中的每1分子葡萄糖残基经糖酵解净生成3分子ATP，这对某些组织及一些特殊情况下组织的供能有重要的生理意义。
(3）如成熟红细胞仅依靠糖酵解供应能量;机体在进行剧烈和长时间运动时，骨骼肌处于相对缺氧状态，糖酵解过程加强，以补充运动所需的能量;神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供能量2、磷酸戊糖途径的生理意义【答案解析】：(1）为核酸的生物合成提供核糖(2）提供NADPH作为供氢体参与多种代谢反应。
NADPH与NADH不同，它携带的氢不是通过电子传递链氧化以释放出能量，而是参与许多代谢反应，发挥出不同的功能。
(2.1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体(2.2）NADPH参与体内羟化反应:有些羟化反应与生物合成有关。
例如:从鲨烯合成胆固醇，从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等。
(2.3）NADPH用于维持谷胱甘肽（GSH）的还原状态:谷胱甘肽是一个三肽。
(3）途径中的赤藓糖、景天酮糖等用于芳香族氨基酸的合成、碱基合成、多糖合成。
3、糖异生的调节【答案解析】：答:（1）糖异生的限速酶主要有以下4个酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧化酶、果糖二磷酸酶和葡萄糖磷酸酶(2）激素对糖异生的调节作用对维持机体的恒稳状态十分重要，激素对糖异生调节实质是调节糖异生和糖酵解这两个途径的调节酶以及控制供应肝脏的脂肪酸，更大量的脂肪酸的获得使肝脏氧化更多的脂肪酸，也就促进葡萄糖合成，胰高血糖素促进脂肪组织分解脂肪，增加血浆脂肪酸，所以促进糖异生;而胰岛素的作用则正相反。
生物化学必考大题——简答题38道
1酮体生成和利用的生理意义。
(1) 酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2试述乙酰CoA在脂质代谢中的作用.在机体脂质代谢中，乙酰CoA主要来自脂肪酸的β氧化,也可来自甘油的氧化分解；乙酰CoA在肝中可被转化为酮体向肝外运送，也可作为脂肪酸生物合成及细胞胆固醇合成的基本原料。
3试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
4酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
5距离说明酶的三种特异性(定义、分类、举例)。
一种酶仅作用于一种或一种化合物,或一定化学键,催化一定的化学反应,产生一定的产物,这种现象称为酶作用的特异性或专一性。
根据其选择底物严格程度不同,分为三类:①绝对特异性:一种酶只能作用于一种专一的化学反应,生成一种特定结构的产物,称为绝对特异性.如：脲酶仅能催化尿素水解产生CO2 和NH3,对其它底物不起作用;②相对特异性:一种酶作用于一类化合物或一种化学键,催化一类化学反应,对底物不太严格的选择性,称为相对特异性。
如各种水解酶类属于相对特异性;举例:磷酸酶对一般的磷酸酯键都有水解作用,既可水解甘油与磷酸形成的酯键,也可水解酚与磷酸形成的酯键;③立体异构特异性:对底物的立体构型有要求,是一种严格的特异性。
生物化学简答题必背分享-15
生物化学简答题必背分享-151、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程2、举例说明氨基酸脱羧作用3、嘌呤与密啶的分解过程4、嘌呤核苷酸的合成途径5、氨甲酰磷酸在代谢中的作用6、简述核苷酸的主要生物学作用答案解析1、泛素是什么，细胞内蛋白质降解机制，细胞内蛋白质降解过程【答案解析】：（1）泛素是一种由76个氨基酸构成的多汰，分子量为8.45KD，它在细胞中以自由的方式或通过共价键与蛋白质牢固结合，蛋白质一旦被它标记上就会被送到细胞内的“垃圾处理厂”进行降解。
(2）降解机制，第一阶段:多个泛素分子与靶蛋白共价结合。
首先泛素经泛素活化酶（E1）活化，泛素上76位的Gly与泛素活化酶上特殊的Cys残基形成一个高能硫酯键，并伴有ATP水解;然后，通过转酯作用，泛素从泛素活化酶转移到泛素结合酶（E2）的Cys上，形成泛素结合酶-泛素;最后，在泛素连接酶(E3）参与下，泛素又从泛素结合酶转移到受体蛋白（靶蛋白）的Lys残基上，形成泛素-靶蛋白，使靶蛋白泛素化，第二阶段:靶蛋白在26S蛋白酶体的作用下，由泛素介导的蛋白水解过程。
经泛素活化的底物蛋白被展平后，通过两个狭孔，进入26S蛋白酶体的底物蛋白质被多次切割，最后形成3-22个氨基酸残基的小肽。
(3）降解过程①E1酶激活泛素分子，此过程需要消耗以ATP形式存在的能量;②泛素分子被转移到E2酶上;③E3酶识别待降解的靶蛋白，E2-泛素复合物结合到靶蛋白附近，泛素标记物从E2转移到靶蛋白上;④E3酶释放已被泛素标记的蛋白;⑤重复最后一步，直至蛋白质上连接的多个泛素形成一条链;⑥泛素短链在蛋白酶体开口处被识别，泛素标记物被切除，蛋白质被切割成小片段。
2、举例说明氨基酸脱羧作用【答案解析】：(1）谷氨酸的脱羧作用，谷氨酸脱羧酶在脑组织活性特别高。
谷氨酸在谷氨酸脱羧酶的作用下生成的γ-氨基丁酸（GABA）对中枢神经系统有普遍的抑制作用，是一种神经系统的主要抑制性递质(2）组氨酸脱羧生成组织胺，亦称组胺。
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生物化学必考大题-简答题道————————————————————————————————作者：————————————————————————————————日期:ﻩ根据老师所画的重点,我把生化大题全打成了电子档,希望能帮助大家的复习!!DＮA双螺旋模型要点（1)主链(ｂａckｂone)：由脱氧核糖和磷酸基通过酯键交替连接而成。
主链有二条,它们似＂麻花状绕一共同轴心以右手方向盘旋,相互平行而走向相反形成双螺旋构型。
主链处于螺旋的外则,这正好解释了由糖和磷酸构成的主链的亲水性。
所谓双螺旋就是针对二条主链的形状而言的。
(2）碱基对(bａsepａiｒ):碱基位于螺旋的内则,它们以垂直于螺旋轴的取向通过糖苷键与主链糖基相连。
同一平面的碱基在二条主链间形成碱基对。
配对碱基总是A与Ｔ和Ｇ与C。
碱基对以氢键维系,A与Ｔ间形成两个氢键。
（３）大沟和小沟:大沟和小沟分别指双螺旋表面凹下去的较大沟槽和较小沟槽。
小沟位于双螺旋的互补链之间,而大沟位于相毗邻的双股之间。
这是由于连接于两条主链糖基上的配对碱基并非直接相对,从而使得在主链间沿螺旋形成空隙不等的大沟和小沟。
在大沟和小沟内的碱基对中的N 和O 原子朝向分子表面。
ﻫ(4)结构参数:螺旋直径2nm;螺旋周期包含1０对碱基；螺距3.4nm;相邻碱基对平面的间距０.34nm。
生物学意义:揭示了DＮA复制时两条链可以分别作为模板生成新的子代互补链,从而保持遗传信息的稳定传递。
2、酶与一般催化剂相比具有哪些特点？(１)催化效率高：对于同一反应，酶催化反应的速率比非催化反应速率高10^2—10^20倍，比一般催化剂催化反应的反应高10＾7—10^13倍(2)高度专一性或特异性：与一般催化剂不同,酶对具有催化的底物具有较严格的选择性，即一种酶只能作用于一种或一类底物或一定的化学键,催化一定的化学反应并生成一定的产物，按照其严格程度可以区分为绝对专一性和相对专一性，另外还有立体异构专一性和光学异构专一性。
（3)酶活性的不稳定性:酶是蛋白质,对热不稳定,对反应的条件要求严格（4)酶催化活性的可调节性：酶促反应或酶的活性受到多种体外因素的调节,酶的调节包括酶活性和酶含量的调节。
３、何谓酶的不可逆抑制作用?试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合,而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶:与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶:与酶分子的巯基结合,可用二巯丙醇解毒。
4、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心,但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时,逐渐增加底物浓度,抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的Ｖ不变⑤抑制剂的存在使酶的ｋm的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例:①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物５、何谓酶原及酶原激活?简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原,酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
酶原激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
生理意义:可视为有机体对酶活性的一种特殊调节方式,保证酶在需要时在适当部位，适当的时间发挥作用，避免在不需要时发挥活性而对组织细胞造成损伤,酶原还可以视为酶的一种储存形式6、什么叫同工酶?简述其存在的部位，来源及临床意义?同工酶是指催化的化学反应相同，而酶蛋白的氨基酸组成分子结构，理化性质乃至免疫学性质等不同的组酶。
同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织器官或同一细胞的不同亚细胞的结构中,它在调节代谢上起着重要作用。
同工酶是长期进化过程中基团分化的产物,同工酶是由不同基团或等位基因编码的多肽链,或同一基团转录生成的不同mRNＡ翻译的不同多肽链组成的蛋白质，所以同工酶具有不同的的一级结构,生物化学性质和酶动学性质，不同的同工酶在不同的组织器官中含量喝分布比例不同,这主要是不同组织器官中编码不同亚基的基因开放程度不同,编码各亚基的基因表达程度不同,合成的亚基种类和数量不同，形成不同的同工酶谱,不同的同工酶对底物的亲和力不同,使不同组织与细胞具有不同的代谢特点,当某组织器官发生病变时,可能在某些特殊的同工酶释放同工酶谱的改变有助于病的诊断，通过观察人血清中同工酶的电泳图谱辅助诊断哪些器官发生病变。
7、以葡萄糖为例，比较无氧氧化和有氧氧化的异同无氧氧化有氧氧化反应条件在无氧条件下进行在有氧条件下进行反应部位胞液胞液和线粒体反应基本过程①葡萄糖经糖酵解生产丙酮酸①葡萄糖经糖酵解生产丙酮酸②丙酮酸还原为乳液②丙酮酸氧化脱羧生产乙酰CｏＡ③乙酰CｏＡ进入TCA循环④氧化磷酸化终产物乳酸二氧化碳喝水关键酶己糖激酶、6—磷酸果糖激酶-1 己糖激酶、6—磷酸果糖激酶丙酮酸激酶丙酮酸激酶丙酮酸脱氢酶复合体柠檬酸合酶异柠檬酸合酶a酮戊二酸脱氢酶复合体ATP生产方式底物水平磷酸化氧化磷酸化底物水平磷酸化生理意义:①是有机体在缺氧情况下获取能量的有效方式①是有机体获得能量的主要方式②是某些细胞在氧供应正常情况下的重要供能②有氧时糖供能的主要途径途径③三羧酸循环是三大物质彻底氧化分解的共同通路④山羧酸循环是三大代谢互相联系的枢纽８、简述血糖的概念。
、正常值、来源和去路血糖是值血液中的葡萄糖,正常人空腹静脉血糖含量为3.89~６．1１moｌ/Ｌ来源:①食物中糖类消化吸收②肝糖原分解③糖异生作用去路：①氧化供能②合成糖原③通过磷酸戊二糖途径转变为其他糖④转变为脂肪，非必需氨基酸等非糖物质9、简述磷酸戊二糖途径的胜利意义主要意义在于为机体提供磷酸核糖和NＡＤPH。
ﻫ1为核酸的生物合成提供核糖。
2 提供NADＰＨ作为供氢体参与多种代谢反应。
ﻫ（1）NADPH是体内许多合成代谢的供氢体。
(2）NADPH参与体内羟化反应。
(3)NADPＨ还用于维持谷胱甘肽的还原状态。
１0、以软脂酸为例,试①反应的组织②亚细胞部位③限速酶④受氢体⑤AＤP/ATＰ比值影响方面比较b—氧化分解和脂酸的合成脂酸b—氧化分解脂酸的合成反应组织除细胞组织外,以肝，肌肉最活跃绝大多数组织亚细胞部位胞液线粒体胞液限速酶肉碱脂酰转移酶工乙酰CoＡ羧化酶受氢体/供氢体 FＡＤ NAD^+ NAＤPＨADＰ/ATP比值比值高、促进反应比值低、促进反应11、简述乙酰CoA在体内的来源和去路乙酰coa的来源：由糖,脂肪,氨基酸及酮体分解产生。
乙酰coａ的去路：进入三羧酸循环彻底氧化生成cｏ２,h2o并释放能量。
合成脂肪酸，胆固醇及酮体１2、胆固醇合成的原料、限速酶是什么？胆固醇在体内可以转变为那些物质?胆固醇合成的原料主要有:乙酰CoA、NAＤPH+H^+和ATP等，限速酶是HMGCoA还原酶，胆固醇在体内的代谢途径主要有:在肝脏转变为胆汁酸，在肾上腺皮质,睾丸。
卵巢等转化为类固醇激素，在皮肤可转化为维生素D313、电泳法和超速离心法能将血浆脂蛋白分为哪几类?简述各种血浆脂蛋白产生的部位和功能血浆脂蛋白有两种分类法:电泳法分为乳糜微粒。
B—脂蛋白。
前ｂ—脂蛋白和a—脂蛋白。
超速离心法分为:CＭVLDL L ＤＬ HDＫ ,CM在小肠黏膜形成，运输外源性甘油三脂和胆固醇，VLＤL主要在肝脏小肠，运输内源性甘油三脂和胆固醇，LDL主要在血浆中小肠，运输内源性胆固醇到肝外，HDL在肝肠,血浆中形成,将胆固醇从肝外组织逆向转运到肝脏1４、简述体内氨的来源和氨的去路?来源:1、氨基酸脱氨基作用生成的氨2、由肠道吸收的氨,包括食物蛋白质在大肠内经腐败作用生成的氨和尿素在肠道细胞脲酶作用下产生成的氨３、肾脏泌氨，谷氨酰胺在肾小管上皮细胞中的谷氨酰胺酶的催化下生成氨去路：ﻫ1在肾脏内合成尿素，氨在体内的主要去路是在肾脏生成无毒的尿素让后由肾脏排泄，这是集体对氨的一种解毒方式ﻫ２谷氨酰胺的合成，氨与谷氨酸在谷氨酰胺合成酶的作用下合成谷氨酰胺,谷氨酰胺即为解毒产物也是储存于运输形式ﻫ3氨可以是一些a-酮酸经联合脱氨基逆行氨基化而合成相应的非必需氨基酸，4氨还可以参加嘌呤碱和嘧啶碱的合成1５、试述丙氨酸在体内彻底分解生产二氧化碳、水和ＡTP主要代谢途径①经联合脱氨基作用生产丙酮酸②丙酮酸转变为乙酰CoA③乙酰CoA经三羧酸循环生产二氧化碳和水,及NADH和ＦADHI ④NＡDH和FＡDHI经氧化磷酸化作用将其中的氢氧化为水的同时产生ATＰ16、核苷酸的生物学作用主要有哪些?①作为核酸合成的原料，这是核苷酸最主要的功能②体内能量的利用形式，③参与代谢和生理调节④组成辅酶⑤活化的中间代谢物17、参与大肠杆菌DNA复制的酶及蛋白质因子有哪些？各有什么作用？①DNA聚合酶:催化新链合成催化脱氢核苷酸之间的聚合②引物酶:催化RNＡ引物合成③解螺旋酶：解开DＮA双链④拓扑异构酶:理顺DＮＡ链⑤单链ＤNA结合蛋白：维持ＤＮA处于单链状态⑥DNA连接酶:连接ＤNA链内接口18、有哪些措施来保证DＮA复制的忠实性？①遵守严格的碱基配对规律②DNA-pol在复制延长中对碱基的选择功能③复制出错时有及时的校读功能１9、试述真核生物mRNA的主要加工修饰流程和方式?在细胞核中刚合出来的真核生物mRNＡ前体,也称hｎRＮＡ或初级ｍＲNA转录物，在转录后需要经过一系列的加工修饰，包括５’—末端修饰和3’——末端修饰，即首尾加饰,以及剪接加工，才能成为具有功能的成熟mRＮA,进而被转运至核糖体知道蛋白质合成（1)首尾加饰:即5’—加帽和3’—加尾。
①5’—端修饰：值在mRＮA的5’—起始端加上Ｔ甲基鸟嘌呤的帽子结构，即TmGｐpｐmＮ②3’—端修饰指在3’—末端加上多聚腺苷酸Poly尾巴,长度为10０—20０核苷酸之间，和转录终止同时进行。
剪接：即出去ｍRNA初级转录产物上和内含子对应的序列,把外显子对应的序列连接为成熟ｍＲNＡD的过程，该过程需要Ｕ系列snＲNA与核内蛋白质形成的剪接体参与，通过2次转脂反应完成，有些基因的ｍＲNＡ还具有选择性剪接的机制,使mＲNA更具有多样性编辑:是对基因的编码序列进行转录后加工，如aｐｏB基因经过转录后的mＲNＡ编辑，最终编码生产两种不同的载脂蛋白即细胞中的aｐoB１00和小肠黏膜中的aｐoＢ4820、简述蛋白质生物合成体系的组成①氨基酸:蛋白质生物合成的原料②三种RNA：mＲNＡ做蛋白质生物合成的模板，ｔRNA做氨基酸的运载工具，rRNA 与蛋白质组成核糖体做蛋白质合成的产所③能源物质:ATP和GTＰ④酶：氨基酰—tＲNＡ合成酶，转肽酶和转位酶⑤蛋白质因子:IFEF RF ⑥无机因子21、简述蛋白质合成后的修饰方式新生的肽通常没有生物活性，必须经过不同的加工修饰过程才能转变为具有活性的蛋白质，主要包括①多肽链的正确折叠②一级结构的修饰:主要有N端的修饰,个别氨基酸的修饰如磷酸化，羧基化,甲基化。