医学生物化学课程教学大纲(临床医学-麻醉学-医学检验-医学影像学-护理_学-预防医学专业)
医学生物化学教学大纲
(适用于临床医学,麻醉学,医学检验,医学影像学,护理
学,预防医学本科)
大学基础医学院
医学生物化学与分子生物学教研室
2012年3月
目录
医学生物化学课程教学大纲 (1)
医学生物化学实验课程教学大纲 (20)
医学生物化学课程教学大纲
一、课程说明
(一)课程名称、所属专业、课程性质、学分
课程名称:医学生物化学
所属专业:临床医学,麻醉学,医学检验,医学影像学,护理学,预防医学
课程性质:专业基础课
学分:5
(二)课程简介、目标与任务
医学生物化学是运用化学的原理和方法,研究人体生命现象的学科。通过研究生物体的化学组成、代、营养、酶功能、遗传信息传递、生物膜、细胞结构及分子病等阐明生命现象。
医学生物化学是临床医学、预防医学、口腔医学、影像、检验、麻醉等五年制专业和药学四年制专业的必修基础课。其目标是使学生深刻理解和掌握生物化学的基础理论与技术。
医学生物化学的任务主要是了解人体的化学组成、结构及生命过程中各种化学变化。
(三)先修课程要求,与先修课与后续相关课程之间的逻辑关系和容衔接先修课程包括:人体解剖学、组织胚胎学、生理学、细胞生物学、有机化学等。生物化学是在有机化学和生理学的基础上建立和发展的,其关系密不可分。通过对生物大分子结构与功能进行的深入研究,揭示了生物体物质代、能量转换、遗传信息传递、光合作用、神经传导、肌肉收缩、激素作用、免疫和细胞间通讯等许多奥秘,使人们对生命本质的认识跃进到一个崭新的阶段。
(四)教材与主要参考书
教材:
童坦军刚. 生物化学(第2版). :大学医学,2009
主要参考书:
1. 王镜岩、朱圣庚、徐长法. 生物化学(第三版). :高等教育,2002
2. 查锡良. 生物化学(第7版). :人民卫生,2008
3. Litwack G.. Human Biochemistry and Disease. San Diego: Academic Pr., 2008
4. Nelson DL, Cox MM. Lehninger Principles of Biochemistry ( 5th ed ). New York: Worth Publishers, 2008
5. Murray RK, Granner DK, Mayes PA, et al. Harper’s Biochemistry ( 27th ed ). :科学,2007
二、课程容与安排
第一章蛋白质的结构与功能
第一节蛋白质在生命活动中的重要性
第二节蛋白质的分子组成
第三节蛋白质的分子结构
第四节蛋白质的结构与功能的关系
第五节蛋白质的理化性质及其分离纯化
第六节蛋白质的一级结构测定
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 氨基酸:L-α-氨基酸结构通式和分类,20种氨基酸的英文名称及缩写符号,氨基酸的理化性质。
2. 肽:肽键、肽链和多肽,肽与蛋白质的区别,生物活性肽。
3. 蛋白质的一级结构:定义、作用力。
4. 蛋白质的二级结构:肽单元,α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲,超二级结构,模体。
5. 蛋白质的三级结构:次级键、结构域及分子伴侣。
6. 蛋白质的四级结构:定义、作用力。
7. 蛋白质的分类。
8. 蛋白质一级结构与功能的关系:Anfinsen实验,分子病。
9. 蛋白质空间结构与功能的关系:蛋白质构象改变和疾病。
10. 蛋白质的理化性质:两性解离,胶体性质,蛋白质变性与复性、沉淀,紫外吸收和呈色反应。
11. 蛋白质的分离和纯化:透析及超滤法,丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀,电泳,层析,超速离心。
12. 多肽链中氨基酸的序列分析:Edman降解法。
基本要求:
【重点掌握】:
蛋白质的分子组成;蛋白质的分子结构;蛋白质的理化性质。
【掌握】:
蛋白质多肽链组成;蛋白质结构与功能的关系;氨基酸的理化性质。
【了解】:
蛋白质的分离纯化方法;蛋白质一级结构测定原理。
【难点】:
模体,结构域,蛋白质的高级结构;蛋白质各级结构与功能的关系。
第二章核酸的结构与功能
第一节概述
第二节核酸的基本结构单位:核苷酸
第三节DNA分子的结构与功能
第四节RNA分子的结构与功能
第五节核酸的理化性质
第六节核酸酶
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:3学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 核苷酸的结构:嘌呤与嘧啶,核糖与核苷,戊糖碳原子的编号。
2. 核酸的一级结构:概念,核苷酸各组分间的连接键,书写方式。
3. DNA的二级结构——双螺旋结构模型:Chargaff规则,B-DNA双螺旋结构模型要点,DNA双螺旋结构的多样性。
4. DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装:DNA的超螺旋结构,原核生物DNA 的高级结构,DNA在真核生物细胞核的组装:核小体。
5. DNA的功能:基因,基因组,DNA的功能。
6. 信使RNA的结构与功能:hnRNA,mRNA的结构特点。
7. 转运RNA的结构与功能:稀有碱基,茎环结构,氨基酸接纳茎,反密码子,三级结构。
8. 核糖体RNA的结构与功能:真核及原核生物核糖体的组成。
9. 其他小分子RNA及RNA组学:动物细胞其他的RNA种类及功能,RNA组学的概念。
10. 核酸的一般理化性质:260nm紫外吸收。
11. DNA的变性:概念,解链曲线,T m值,增色效应。
12. DNA的复性与分子杂交:退火。
13. 核酸酶:DNA酶,RNA酶,切酶,外切酶。
基本要求:
【重点掌握】:
DNA的二级结构特点;mRNA和tRNA的结构特征及主要功能。
【掌握】:
核小体的结构特点;DNA的理化性质及其与结构的关系。
【了解】:
核苷酸的分子构成、连接键及书写方式。
【难点】:
DNA的高级结构;DNA变性,增色效应,T m的概念;DNA的复性、退火和分子杂交;基因及基因组的概念。
第三章酶
第一节生物催化剂在生命活动中的重要性
第二节酶的分子结构
第三节酶促反应的特点
第四节酶促反应的机制
第五节酶促反应的动力学
第六节调节酶
第七节酶活性的测定
第八节酶的命名与分类
第九节其他具有催化作用的生物分子
第十节酶与医学的关系
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 酶的分子组成:单纯酶,结合酶,酶蛋白,全酶,金属酶,辅酶,辅基,维生素与辅酶,维生素的分类及其与辅酶的关系,常见辅酶的结构与功能,辅酶的作用,金属离子的作用。
2. 酶的活性中心:必需基团,结合基团,催化基团。
3. 酶促反应的特点:高效性,高度特异性,可调节性。
4. 酶促反应机制:活化能,诱导契合假说,邻近效应、定向排列、多元催化、表面效应。
5. 底物浓度对反应速度的影响:米-曼氏方程,K m、V max测定法。
6. 酶浓度对反应速度的影响。
7. 温度对反应速度的影响:最适温度。
8. pH对反应速度的影响:最适pH。
9. 抑制剂对反应速度的影响:不可逆性抑制作用的特点,可逆性抑制作用的种类、
区别及动力学特点。
10. 激活剂对反应速度的影响:必需激活剂,非必需激活剂。
11. 酶活性测定及酶活性单位。
12. 酶活性的调节:酶原,酶原的激活的概念、机制及意义,别构酶,别构调节与协同效应,酶的共价修饰调节概念、特点与意义。
13. 酶含量的调节:酶蛋白合成的诱导与阻遏概念,酶降解的调控。
14. 同工酶:概念,LDH同工酶谱的变化及意义。
15. 酶的命名和分类。
16. 酶与疾病的关系,酶在医学上的其他应用。
基本要求:
【重点掌握】:
酶的化学本质,辅助因子,活性中心,必需基团,酶促反应的特点,K m与V max的含义及其生物学意义,竞争性抑制,酶原,别构酶,关键酶,酶的共价修饰调节,同工酶。
【掌握】:
最适pH和最适温度,可逆性抑制和不可逆抑制的区别,3种可逆性抑制作用的特点,关键酶的别构调节与化学修饰的特点。
【了解】:
酶促反应的机制,K m、V max值的测定,酶活性测定与酶活性单位,酶的分类和命名。【难点】:
底物浓度对酶促反应速度的影响,米氏方程,K m与V max的意义及应用,酶的转换数的概念及意义;三种竞争性抑制作用的概念及其特点;别构调节及其生物学重要性。
第四章糖代
第一节概述
第二节糖的分解代
第三节糖原的合成与分解
第四节糖异生
第五节糖代紊乱
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:6学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 糖的生理功能。
2. 糖的消化吸收:特定载体转运的、主动耗能的过程。
3. 糖代的概况。
4. 糖酵解的概念,反应过程及能量生成,糖酵解的调节和生理意义。
5. 有氧氧化的反应过程,丙酮酸脱氢酶复合体的组成,三羧酸循环的过程及生理意义,有氧氧化的调节,巴斯德效应。
6. 磷酸戊糖途径的反应过程、调节和生理意义。
7. 糖原的合成与分解:糖原的合成代,UDPG是活性葡萄糖供体以及合成过程;糖原的分解代过程;糖原合成与分解的调节(磷酸化酶、糖原合酶的共价修饰调节,重点是它们各自磷酸化和去磷酸化后的活性改变)。
8. 糖异生途径:概念及糖异生的四个关键酶,糖异生的调节和生理意义。
9. 乳酸循环:循环过程及生理意义。
10. 血糖的来源和去路。
11. 血糖水平的调节:胰岛素、胰高血糖素、糖皮质激素及肾上腺素各自对血糖的影响。
12. 血糖水平异常:高血糖及糖尿症,低血糖。
基本要求:
【重点掌握】:
糖酵解和有氧氧化的途径及催化所需的酶,特别是关键酶和主要的调节因素以及各通路的生理意义。
【掌握】:
肝糖原合成、分解的途径及关键酶;糖异生的途径及关键酶;磷酸戊糖途径的关键酶和生理意义;乳酸循环的过程及生理意义;血糖的来源、去路。
【了解】:
糖的吸收方式是通过主动转运过程。
【难点】:
三羧酸循环流速的调控;各糖代途径的调节。
第五章脂类代
第一节概述
第二节血浆脂蛋白
第三节三酰甘油的中间代
第四节磷脂的代
第五节胆固醇代
第六节脂肪酸源激素的代
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 血脂:血脂的组成及含量。
2. 血浆脂蛋白的分类、组成及结构。
3. 血浆脂蛋白代:乳糜微粒、极低密度脂蛋白、低密度脂蛋白和高密度脂蛋白的代。
4. 血浆脂蛋白代异常:高脂蛋白血症,遗传性缺陷。
5. 脂类消化的主要场所,胆汁酸盐、胰脂酶、辅脂酶的作用,三酰甘油的再合成。
6. 三酰甘油的合成代:1)合成部位;2)合成原料;3)合成基本过程:单酰甘油途径和二酰甘油途径。
7. 三酰甘油的分解代:1)脂肪的动员:激素敏感性三酰甘油脂肪酶、脂解激素与抗脂解激素。2)脂酸的β-氧化:脂肪酸的活化——脂酰CoA的生成,脂酰CoA进入线粒体,脂酰CoA的β-氧化,脂肪酸氧化的能量生成。3)脂肪酸的其它氧化方式。4)酮体的生成及利用:酮体的概念,酮体的生成,酮体的利用,酮体生成的生理意义,酮体生成的调节,酮症酸中毒。
8. 脂酸的合成代:1)软脂酸的合成:合成部位,合成原料,脂肪酸合成酶系及反应过程。2)脂肪酸碳链的加长:质网酶系和线粒体酶系。3)不饱和脂肪酸的合成:必需脂肪酸的概念。4)脂肪酸合成的调节:代物的调节,激素的调节作用。
9. 多不饱和脂酸的重要衍生物——前列腺素、血栓噁烷及白三烯:1)前列腺素、血栓噁烷及白三烯的化学结构及命名。2)PG、TX及LT的合成。3)PG、TX及LT的生理功能。
10. 甘油磷脂的代:1)甘油磷脂的组成、分类及结构。2)甘油磷脂的合成:合成部位,合成原料及辅因子,合成基本过程。3)甘油磷脂的降解:由专一性不同的磷脂酶A1、A2、B1、B2、C、D分别作用。
11. 鞘磷脂的代:1)鞘脂的化学组成及结构;2)鞘磷脂的代。
12. 胆固醇的结构、分布及生理功能。
13. 胆固醇的合成:1)合成部位。2)合成原料:乙酰CoA、能量及供氢物质。3)合成基本过程:胆固醇合成的限速酶、合成的基本过程、甲羟戊酸、鲨烯等重要中间产物。4)胆固醇合成的调节:饥饿和饱食、胆固醇及激素分别的调节。
14. 胆固醇的转化:1)转化成胆汁酸;2)转化为类固醇激素;3)转化为7-脱氢胆固醇。
基本要求:
【重点掌握】:
脂肪酸分解与合成过程中的关键步骤、关键酶及β氧化的全过程;酮体的概念、生成过程、生理意义及关键酶;胆固醇合成的部位,合成原料及合成的关键步骤、关键酶;血浆脂蛋白的分类、生成部位及功能。
【掌握】:
三酰甘油的合成过程;甘油磷脂的种类。
【了解】:
脂类的消化和吸收;血浆脂蛋白的代;脂肪酸的分类与命名;不饱和脂酸以及多价不饱和脂肪酸的重要衍生物;脂肪酸的其它氧化方式和脂肪酸碳链的增长方式;胆固醇合成的过程、调节、分布、生理功能,以及胆固醇的转化;甘油磷脂的代。【难点】:
脂肪酸的合成代;磷脂的代;各种血浆脂蛋白的代。
第六章生物氧化
第一节概述
第二节线粒体的氧化体系
第三节ATP的生成、利用和储存
第四节非线粒体氧化体系
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:3学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 生物氧化的概念和意义;
2. 生物氧化的特点;
3. 呼吸链的组成及作用;
4. 呼吸链中电子传递体的排列顺序;
5. 体重要的呼吸链;
6. ATP的生成;
7. ATP的储存与利用;
8. 线粒体膜对物质的转运;
9. 过氧化物酶体氧化体系;
10. 微粒体氧化体系。
基本要求:
【重点掌握】:
线粒体呼吸链的概念、组成和作用;氧化磷酸化的概念、过程及调节;ATP的生成、储存和利用。
【掌握】:
生物氧化的概念、意义和特点;组成电子传递链的递氢体和递电子体的作用机制;化学渗透学说。
【了解】:
测定电子传递链中递氢体和递电子体排列顺序的一般方法;跨线粒体膜的物质转运;细胞色素的作用和命名。
【一般了解】:
线粒体以外的其它氧化体系。
【难点】:
自由能的变化以及氧化磷酸化的偶联部位。
第七章氨基酸代
第一节蛋白质的营养和氨基酸的生理作用
第二节蛋白质的消化、吸收
第三节蛋白质的腐败作用
第四节氨基酸的一般代
第五节氨的代
第六节个别氨基酸的代
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 氮平衡;
2. 蛋白质的需要量及营养价值;
3. 氨基酸的生理功能和来源;
4. 氨基酸的代概况;
5. 蛋白质在胃肠的消化与氨基酸的吸收;
6. 蛋白质的腐败作用;
7. 体蛋白质的分解;
8. 氨基酸的脱氨基作用;
9. α-酮酸的代;
10. 体氨的来源与转运;
11. 氨的代途径与尿素的生成;
12. 个别氨基酸代与一碳单位的代。
基本要求:
【重点掌握】:
氨基酸的一般代,包括转氨基和脱氨基作用及体尿素的生成。【掌握】:
蛋白质在体的分解代途径;氨基酸的代概况。
【了解】:
体氨的来源和氨的转运;个别氨基酸的代。
【一般了解】:
蛋白质的营养作用;蛋白质的消化、吸收与腐败作用;α-酮酸的代。
【难点】:
转氨基和脱氨基作用。
第八章核苷酸代
第一节核苷酸的合成
第二节核苷酸的分解代
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:2学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 嘌呤核苷酸的合成;
2. 嘧啶核苷酸的合成;
3. 嘌呤核苷酸的分解代;
4. 嘧啶核苷酸的分解代;
5. 脱氧核糖核苷酸的生成;
6. 核苷酸抗代物。
基本要求:
【掌握】:
核苷酸从头合成和补救途径的概念;核苷酸抗代物的作用机制与应用;脱氧核糖核苷酸的生成途径。
【了解】:
嘌呤和嘧啶核苷酸的合成原料,合成代特点,以及分解代的简要过程及产物。【一般了解】:
食物核苷酸的消化、吸收,核苷酸的生物学功用;痛风的机制。
【难点】:
核苷酸抗代物的作用机制与应用。
第九章物质代的联系与调节
第一节物质代的相互联系
第二节物质代的调节
第三节代调节障碍
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:2学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 物质代的特点;
2. 物质代的相互联系;
3. 细胞水平的代调节;
4. 激素的调节与生长因子;
5. 物质代的整体调节;
6. 代调节障碍。
基本要求:
【掌握】:
细胞水平的代调节,包括细胞酶的隔离分布、变构调节、化学修饰调节。【了解】:
糖、脂、蛋白质之间的相互联系及能量代;酶量调节、激素调节、整体调节。【一般了解】:
物质代的特点与相互联系。
【难点】:
酶水平的代调节。
第十章DNA的生物合成
第一节DNA的复制
第二节DNA的修复合成
第三节逆转录作用
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. DNA的半保留复制:特点、实验根据。
2. 参加DNA复制的有关酶类及因子:DNA聚合酶、引物酶、DNA连接酶、解旋酶、拓扑异构酶、DNA结合蛋白。
3. DNA的复制主要过程:复制子,复制叉,引物,冈崎片段,合成方向,DNA合成的原料,真核生物DNA复制的特点。
4. DNA的逆转录合成和其它复制方式:
(1)逆转录病毒和逆转录酶;
(2)逆转录研究的意义;
(3)滚环复制和D环复制。
5. DNA的损伤与修复:
(1)突变的意义;
(2)引发突变的因素:物理因素,化学因素;
(3)突变的分子改变类型:点突变、缺失、插入、重排;
(4)DNA的损伤及修复:切除修复、光修复、重组修复、SOS修复。
基本要求:
【重点掌握】:
遗传信息传递的中心法则;半保留复制的概念、意义;参与DNA复制的酶及蛋白质因子;逆转录、逆转录酶的概念;DNA修复的类型。
【掌握】:
DNA复制的主要步骤;引发体、冈崎片段的生成;切除修复过程;突变的意义、类型。
【了解】:
半保留复制实验;真核生物复制的特点。
第十一章RNA的生物合成
第一节转录体系
第二节转录过程
第三节转录后的加工过程
第四节RNA的复制
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:3学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 模板与酶:大肠杆菌与真核生物RNA聚合酶与不对称转录。
2. 转录的过程(RNA合成的三阶段):起始阶段及启动子,链的延长,链的终止及终止因子。
3. 真核生物的转录后修饰:
(1)信使RNA的加工:不均一核RNA(hnRNA),剪接酶,小核RNA(snRNA);
(2)转运RNA加工;
(3)核蛋白体RNA的加工。
4. RNA病毒的遗传物质复制。
基本要求:
【掌握】:
不对称转录、模板链和编码链;原核生物的RNA聚合酶及其亚基组成;转录的主要步骤;转录后加工过程;真核生物与原核生物转录过程的异同。
【了解】:
真核生物的RNA聚合酶;RNA病毒遗传信息的复制特点;RNA合成的抑制剂。
第十二章蛋白质的生物合成
第一节蛋白质合成体系
第二节蛋白质的合成过程
第三节蛋白质合成与医学
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:3学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 蛋白质生物合成体系:
(1)翻译模板mRNA及遗传密码,密码子的特点;
(2)核蛋白体是多肽链合成的装置;
(3)tRNA与氨基酸的活化:氨基酰-tRNA合成酶。
2. 蛋白质生物合成过程:
(1)肽链合成起始:原核生物翻译起始复合物形成,真核生物起始复合物形成;(2)肽链的延长(核蛋白体循环):进位、转肽、tRNA的脱落及核蛋白体移位;(3)终止阶段。
3. 蛋白质合成后加工和输送:
(1)多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质;
(2)一级结构的修饰:肽链N端的修饰,个别氨基的共价修饰,多肽链的水解修饰;
(3)空间结构修饰:辅基连接及亚基的聚合、疏水脂链的共价连接;
(4)蛋白质合成后的靶向输送:分泌蛋白、线粒体蛋白、细胞核蛋白的靶向输送。
4. 蛋白质生物合成的干扰和抑制:
(1)抗生素类:四环素,氯霉素,链霉素,嘌呤霉素,放线菌酮;
(2)其他干扰蛋白质合成的物质:毒素,干扰素。
基本要求:
【重点掌握】:
蛋白质生物合成的概念、合成体系;遗传密码的特点;翻译后的加工;蛋白质合成与医学的关系(分子病的概念,抗生素与蛋白质生物合成)。
【掌握】:
遗传密码表的用法;翻译的起始、肽链的延长、肽链的终止过程。
【了解】:
原核、真核生物翻译起始的异同。
第十八掌血液的生物化学
第一节血液的化学成分与功能
第二节血浆蛋白质
第三节红细胞的代特点与血红蛋白的生物合成
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 血液的化学成分与功能:血液的化学成分,非蛋白氮和血清尿素氮的概念及意义,血液的基本功能。
2. 血浆蛋白质:血浆蛋白质的分类与特性,血浆蛋白质的功能。
3. 红细胞的代特点与血红蛋白的生物合成:红细胞的代特点,血红蛋白的生物合成。
基本要求:
【重点掌握】:
血浆蛋白质的分类与功能;红细胞的代特点。
【掌握】:
血红蛋白的生物合成。
【了解】:
血液的化学成分与功能。
【难点】:
红细胞的代特点。
第十九章肝的生物化学
第一节肝在物质代中的作用
第二节肝的生物转化作用
第三节胆汁与胆汁酸代
第四节胆色素代与黄疸
(一)教学方法与学时分配
教学方法:课堂讲授、多媒体、自学相结合
学时分配:4学时
(二)容及基本要求
主要容:
1. 肝在物质代中的作用:肝在糖、脂、蛋白质、维生素和激素代中的作用。
2. 肝的生物转化作用:生物转化作用的概念、对象、主要场所、意义、反应类型(氧化反应、还原反应、水解反应、结合反应)和特点。
3. 胆汁与胆汁酸代:胆汁、胆汁酸的种类,胆汁酸的代与功能。
4. 胆色素代与黄疸:胆色素的生成与转运,胆色素在肝细胞中的代,胆红素在肠中的变化,血清胆红素与黄疸。
基本要求:
【重点掌握】:
肝的生物转化作用。
【掌握】:
胆汁与胆汁酸代;胆色素代与黄疸。
【了解】: