生物化学课后重点答案
生物化学下册课后习题答案
生物化学（下册）课后习题答案第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
《生物化学》课后习题详细解答
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
《生物化学》课后习题答案
生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学课后习题答案
第二章糖类1、判断对错，如果认为错误，请说明原因。
（1）所有单糖都具有旋光性。
答：错。
二羟酮糖没有手性中心。
（2）凡具有旋光性的物质一定具有变旋性，而具有变旋性的物质也一定具有旋光性。
答：凡具有旋光性的物质一定具有变旋性：错。
手性碳原子的构型在溶液中发生了改变。
大多数的具有旋光性的物质的溶液不会发生变旋现象。
具有变旋性的物质也一定具有旋光性：对。
（3）所有的单糖和寡糖都是还原糖。
答：错。
有些寡糖的两个半缩醛羟基同时脱水缩合成苷。
如：果糖。
（4）自然界中存在的单糖主要为D-型。
答：对。
（5）如果用化学法测出某种来源的支链淀粉有57 个非还原端，则这种分子有56 个分支。
答：对。
2、戊醛糖和戊酮糖各有多少个旋光异构体（包括α-异构体、β-异构体）？请写出戊醛糖的开链结构式（注明构型和名称）。
答：戊醛糖：有3 个不对称碳原子，故有2 3 =8 种开链的旋光异构体。
如果包括α-异构体、β-异构体，则又要乘以2=16 种。
戊酮糖：有2 个不对称碳原子，故有2 2 =4 种开链的旋光异构体。
没有环状所以没有α-异构体、β-异构体。
3、乳糖是葡萄糖苷还是半乳糖苷，是α-苷还是β-苷？蔗糖是什么糖苷，是α-苷还是β-苷？两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成多少种不同的二糖？答：乳糖的结构是4-O-（β-D-吡喃半乳糖基）D-吡喃葡萄糖[β-1，4]或者半乳糖β（1→4）葡萄糖苷，为β-D-吡喃半乳糖基的半缩醛羟基形成的苷因此是β-苷。
蔗糖的结构是葡萄糖α（1→2）果糖苷或者果糖β（2→1）葡萄糖，是α-D-葡萄糖的半缩醛的羟基和β- D -果糖的半缩醛的羟基缩合形成的苷，因此既是α苷又是β苷。
两分子的D-吡喃葡萄糖可以形成19 种不同的二糖。
4 种连接方式α→α，α→β，β→α，β→β，每个5 种，共20 种-1 种（α→β，β→α的1 位相连）=19。
4、某种α-D-甘露糖和β-D-甘露糖平衡混合物的[α]25D 为+ 14.5°，求该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率（纯α-D-甘露糖的[α]25D 为+ 29.3°，纯β-D-甘露糖的[α]25D 为-16.3°）；解：设α-D-甘露糖的含量为x,则29.3x- 16.3(1-x)= 14.5X=67.5%该平衡混合物中α-D-甘露糖和β-D-甘露糖的比率:67.5/32.5=2.085、请写出龙胆三糖[β-D-吡喃葡萄糖（1→6）α-D-吡喃葡萄糖（1→2）β-D-呋喃果糖] 的结构式。
生物化学第三版习题答案
生物化学第三版习题答案生物化学是生命科学中的一个重要分支，它研究生物体内化学过程和物质的变化。
第三版的生物化学教材通常会包含许多习题，帮助学生巩固和深化对知识点的理解。
以下是一些习题及其答案的示例，供参考：习题1：酶的催化作用问题：简述酶的催化作用原理。
答案：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它们能够显著降低反应的活化能，从而加速反应速率。
酶的催化作用原理主要基于其活性部位与底物的特异性结合，形成酶-底物复合物。
这种结合使得底物分子在酶的活性部位发生结构变形，更易于反应。
反应完成后，产物从酶上分离，酶恢复其原始状态，可以继续催化下一个底物分子。
习题2：DNA的复制问题：描述DNA复制的基本过程。
答案：DNA复制是一个半保留的过程，包括以下步骤：首先，DNA双链被解旋酶解旋成两条单链；接着，DNA聚合酶识别复制起点，并在引物RNA的帮助下开始合成新的互补链；随后，新的链沿着模板链延伸，形成新的DNA双螺旋。
最终，每个原始链都与新合成的链配对，形成两个完整的DNA分子。
习题3：氨基酸的结构和分类问题：列举氨基酸的几种基本结构特征，并简述其分类。
答案：氨基酸是蛋白质的基本组成单元，具有以下基本结构特征：一个α-羧基、一个α-氨基、一个氢原子和一个侧链（R基）。
根据侧链的化学性质，氨基酸可以分为20种标准氨基酸，主要分为四类：非极性疏水氨基酸、极性疏水氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
习题4：细胞呼吸问题：简述有氧呼吸和无氧呼吸的区别。
答案：有氧呼吸和无氧呼吸是细胞产生能量的两种方式。
有氧呼吸需要氧气作为最终电子受体，通过糖酵解、三羧酸循环（TCA循环）和电子传递链产生大量的ATP。
无氧呼吸，又称为发酵，是在没有氧气的情况下进行的，通过糖酵解产生少量的ATP，同时产生酒精或乳酸作为代谢终产物。
习题5：基因表达调控问题：解释基因表达调控的基本机制。
答案：基因表达调控是指细胞内控制基因转录为mRNA的过程，进而影响蛋白质的合成。
生物化学第三版课后习题答案
生物化学第三版课后习题答案1. 举例说明化学与生物化学之间的关系。
提示:生物化学是应用化学的理论和方法来研究生命现象，在分子水平上解释和阐明生命现象化学本质的一门学科.化学和生物化学关系密切，相互渗透、相互促进和相互融合。
一方面，生物化学的发展依赖于化学理论和技术的进步，另一方面，生物化学的发展又推动着化学学科的不断进步和创新。
举例:略。
2.试解释生物大分子和小分子化合物之间的相同和不同之处。
提示:生物大分子一般由结构比较简单的小分子，即结构单元分子组合而成，通常具有特定的空间结构。
常见的生物大分子包括蛋白质、核酸、脂类和糖类。
生物大分子与小分子化合物相同之处在丁: 1) 共价键是维系它们结构的最主要的键; 2)有一定的立休形象和空间大小; 3)化学和|物理性质主要决定于分子中存在的官能团。
生物大分子与小分子化合物不同之处在于: (1) 生物大分子的分子量要比小分子化合物大得多，分子的粒径大小差异很大; (2) 生物大分子的空间结构婴复杂得多，维系空间结构的力主要是各种非共价作用力; (3) 生物大分子特征的空间结构使其具有小分子化合物所不具有的专性识别和结合位点，这些位点通过与相应的配体特异性结合，能形成超分子，这种特性是许多重要生理现象的分子基础。
3. 生物大分子的手性特征有何意义?提示:生物大分子都是手性分子，这种结构特点在生物大分子的分子识别及其特殊的生理功能方面意义重大。
主要表现在: (1) 分子识别是产生生理现象的重要基础，特异性识别对于产生特定生物效应出关重要; (2) 生物大分了通过特征的三维手性空间环境能特异性识别前手性的小分子配体，产生专一性的相互作用。
4.指出取代物的构型：6.举例说明分子识别的概念及其意义。
提示: :分子识别是指分子间发生特异性结合的相互作用，如tRNA 分子与氨酰tRNA合成醉的相互作用，抗体与抗原之间的相互作用等。
分子识别是生命体产生各种生理现象的化学本质，是保证生命活动有序地进行的分子基础。
生物化学第四版课后参考答案
1 绪论1．生物化学研究的对象和内容是什么？解答：生物化学主要研究:（1）生物机体的化学组成、生物分子的结构、性质及功能；（2）生物分子分解与合成及反应过程中的能量变化；（3）生物遗传信息的储存、传递和表达；（4）生物体新陈代谢的调节与控制。
2．你已经学过的课程中哪些内容与生物化学有关。
提示：生物化学是生命科学的基础学科，注意从不同的角度，去理解并运用生物化学的知识。
3．说明生物分子的元素组成和分子组成有哪些相似的规侓。
解答：生物大分子在元素组成上有相似的规侓性。
碳、氢、氧、氮、磷、硫等6种是蛋白质、核酸、糖和脂的主要组成元素。
碳原子具有特殊的成键性质，即碳原子最外层的4个电子可使碳与自身形成共价单键、共价双键和共价三键，碳还可与氮、氧和氢原子形成共价键。
碳与被键合原子形成4个共价键的性质,使得碳骨架可形成线性、分支以及环状的多种多性的化合物。
特殊的成键性质适应了生物大分子多样性的需要。
氮、氧、硫、磷元素构成了生物分子碳骨架上的氨基（-NH2）、羟基（-OH）、羰基（）、羧基（-COOH）、巯基（-SH）、磷酸基（-PO4 ）等功能基团。
这些功能基团因氮、硫和磷有着可变的氧化数及氮和氧有着较强的电负性而与生命物质的许多关键作用密切相关。
生物大分子在结构上也有着共同的规律性。
生物大分子均由相同类型的构件通过一定的共价键聚合成链状，其主链骨架呈现周期性重复。
构成蛋白质的构件是20种基本氨基酸。
氨基酸之间通过肽键相连。
肽链具有方向性（N 端→C端）,蛋白质主链骨架呈"肽单位"重复；核酸的构件是核苷酸,核苷酸通过3′, 5′-磷酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5′、→3′),核酸的主链骨架呈"磷酸-核糖（或脱氧核糖）"重复；构成脂质的构件是甘油、脂肪酸和胆碱，其非极性烃长链也是一种重复结构；构成多糖的构件是单糖，单糖间通过糖苷键相连，淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的重复。
生化重点课后题答案
3．指出下面pH 条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH 5.0；（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH 6.0；（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH 5.0和pH 9.0；解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4.9＜环境pH 6.0，带负电荷，向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动；α-脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9.0，带负电荷，向正极移动。
13．哪些因素影响Tm 值的大小？解答：影响Tm 的因素主要有：① G-C 对含量。
G-C 对含3个氢键，A-T 对含2个氢键，故G-C 对相对含量愈高，Tm 亦越高（图3-29）。
在0.15mol/L NaCl,0.015mol/L 柠檬酸钠溶液(1×SSC)中，经验公式为：（G+C ）% =（Tm - 69.3）× 2.44。
② 溶液的离子强度。
离子强度较低的介质中，Tm 较低。
在纯水中，DNA 在室温下即可变性。
分子生物学研究工作中需核酸变性时，常采用离子强度较低的溶液。
③ 溶液的pH 。
高pH 下，碱基广泛去质子而丧失形成氢键的有力，pH 大于11.3时，DNA 完全变性。
pH 低于5.0时，DNA 易脱嘌呤，对单链DNA 进行电泳时，常在凝胶中加入NaOH 以维持变性关态。
④ 变性剂。
甲酰胺、尿素、甲醛等可破坏氢键，妨碍碱堆积，使Tm 下降。
对单链DNA 进行电泳时，常使用上述变性剂。
16．概述核酸序列测定的方法和应用领域。
解答：DNA 的序列测定目前多采用Sanger 提出的链终止法，和Gilbert 提出的化学法。
其中链终止法经不断改进，使用日益广泛。
链终止法测序的技术基础主要有：① 用凝胶电泳分离DNA 单链片段时，小片段移动，大片段移动慢，用适当的方法可分离分子大小仅差一个核苷酸的DNA 片段。
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1944年,等如何证明DNA是遗传物质的?细菌学家们曾研究过在实验室中生长的两种不同的肺炎球菌菌株，一种有平滑的外膜（S），一种没有外膜，外表粗糙（R），显然R菌株缺少某种构成这种碳水化物被膜的酶。
同时发现，如果将S菌株的浸出物与R活菌株相混合，注射于小鼠，小鼠的组织中就会含有S活菌株。
S浸出物（完全是非活性的）显然含有一种因子，能够供给R菌株以所需要的酶，并将之转变成S菌株。
大家都认为这种因子本质上是蛋白质。
然而在1944年艾弗里及共同事研究了S菌株浸出物，证实这种因子是纯粹的脱氧核糖核酸（DNA），并不存在蛋白质。
核酸分为哪些种类？它们的分布和功能是什么？分类：核酸可分为核糖核酸(简称RNA)和脱氧核糖核酸(简称DNA)。
分布：DNA主要位于细胞核中，线粒体和叶绿体内也有少量DNA（原核生物的DNA主要位于拟核）；RNA主要位于细胞质中。
功能：DNA是储存、复制和传递遗传信息的主要物质基础（即DNA是遗传信息的载体）；RNA在蛋白质合成过程中起着重要作用，其中转运RNA，简称tRNA，起着携带和转移活化氨基酸的作用；信使RNA，简称mRNA，是合成(翻译)蛋白质的模板；核糖体RNA，简称rRNA，是细胞合成蛋白质的主要场所说明Watson－Crick建立的DNA双螺旋结构的特点。
答：（1）DNA分子有两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个“中心轴”形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm。
（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而形成的亲水骨架在双螺旋的外侧，而疏水的碱基对则在双螺旋的内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约为10个碱基对（bp），螺距为，这样相邻碱基平面间隔为，并有一个36º的夹角，糖环平面则于中心轴平行。
（3）两条DNA链借助彼此碱基之间形成的氢键而结合在一起。
根据碱基结构的特征，只能形成嘌呤与嘧啶配对。
既A与T配对，G与C配对，A－T间有2个氢键，G－C间有3个氢键。
（4）在DNA双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
这两条沟特别是大沟对蛋白质识别DNA双螺旋结构上的特定信息非常重要，只有沟内蛋白质才能识别到不同碱基顺序。
蛋白质有哪些主要的理化性质？蛋白质物理性质：常温下液体，白色化学性质：遇到浓无机盐溶解度减小，加热凝固变性灼烧有烧焦羽毛气味蛋白质的结构层次区分蛋白质的结构层次：一级结构、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构.。
1、一级结构：即蛋白质的共价结构或平面结构，核心内容就是aa的排列顺序，它的改变涉及到蛋白质共价键的破坏和重建。
一级结构的全部内容包括：肽链的个数、aa的顺序、二硫键的位置、非aa成分。
2、二级结构的定义：肽链主干在空间的走向。
主干指的是肽平面与α-C构成的链子，二级结构的内容：空间走向以及维持这种走向的力量：氢键和R基团的影响（离子键、疏水键、空间障碍等）二级结构的描述：ф角：肽平面绕N-Cα单键旋转的角度ψ角：肽平面绕Cα-C羧基单键旋转的角度，至于+-方向的规定，0度角的规定太复杂，不作要求。
这样，一个肽平面的空间位置可以被2个二面角来确定，如果每个肽链的两个二面角（ф，ψ）都相同，则构成了规则的空间走向，所以可以用（ф，ψ）来描述肽链的二级结构。
3、超二级结构：空间相邻的几个2级结构形成的更复杂的结构，其类型有：1、左手超螺旋：3根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，如头发中的角蛋白，2、右手超螺旋：3根左手螺旋拧到一起形成一个右手超螺旋，如胶原蛋白，3、αα：相邻的2根α-右手螺旋拧到一起形成一个左手超螺旋，4、β×β：一个连接链连着2个β折叠，平行式，这个连接链可以很长。
5、βαβ：3段β折叠和2段α螺旋相间形成，6、βββ：以2段U-型回折连接着的3段β折叠，反平行式。
4.、结构域：长肽链（多于150个aa），在二级结构的基础上通过多次折叠，在空间上形成一些半独立的球状结构，叫结构域，它是三级结构的一部分，结构域之间靠无规卷曲连接。
也就是说将三级结构拆开后首先看到的结构。
. 5、三级结构：即蛋白质的三维结构、构象，指其中所有原子的空间排布，是结构域再经过卷曲和折叠后形成的。
如果蛋白质是单条肽链，则三级结构就是它的最高级结构，三级结构由二硫键和次级键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）维持。
P99是肌红蛋白的三级结构。
6、四级结构：多条肽链通过非共价键（氢键、疏水键、离子键、范德华力）形成的聚合体的结构就是四级结构，注意，由二硫键连接的几条肽链不具有四级结构。
每条肽链都有自己的三级结构，称为亚基或亚单位，一般情况下，具有四级结构的蛋白质含有的肽链不会太多，故称这类蛋白质为寡聚蛋白，如寡聚酶等。
蛋白质变性和沉淀有什么区别？沉淀可以是由蛋白质变性从而产生沉淀，也可以是由于盐析。
蛋白质变性是指光照，热，有机溶济以及一些变性剂（如重金属盐）的作用时蛋白质的空间结构被破坏，使得蛋白质丧失活性，该过程不可逆。
盐析是指向蛋白质的溶液中加入轻金属盐，使得蛋白质沉淀析出，这是由于加入盐降低了蛋白质得溶解度而析出，该过程可逆，加水蛋白质又会溶解。
二者本质上是不同的！！！引起蛋白质沉淀的作用机制是什么蛋白质的沉淀: 由于外界条件改变,蛋白质水化膜被除去且其电荷被中和时,蛋白质凝聚成团下沉,但其结构未变.蛋白质的变性作用蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
包含了蛋白质的沉淀作用。
怎样区分蛋白质的可逆沉淀和不可逆沉淀可逆沉淀叫做盐析，不可逆沉淀叫做变性。
盐析一般是指溶液中加入无机盐类而使某种物质溶解度降低而析出的过程。
如：加浓（NH4）2SO4使蛋白质凝聚的过程。
在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。
这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复为原来的蛋白质。
蛋白质的这种变化叫做变性。
某些有机溶剂也能使蛋白质变性。
蛋白质变性后，就丧失了原有的可溶性，并且失去了它们生理上的作用。
高温消毒灭菌就是利用加热使蛋白质凝固从而使细菌死亡。
重金属盐（如铜盐、铅盐、汞盐等）能使蛋白质凝结，所以会使人中毒。
何为酶的活性中心？活性中心包括哪些部分？答：（1）概念：酶分子中直接与底物结合，并催化底物发生化学反应的部位，称为酶的活性中心。
（2）①结合部位：决定酶的专一性。
②催化部位：决定酶促反应的类型。
③其它必需基团：活性中心以外、维持酶的空间构象必需的基团。
简述酶催化具有高效性的几种机制。
答：（1）邻近效应与定向效应。
“使分子间的反应近似于分子内的反应（2）张力效应和底物形变（3）酸碱催化。
酶活性部位上的某些基团可以作为良好的质子供体或受体对底物进行酸碱催化。
（4）共价催化。
酶活性中心含有可以处的极性基团，在催化底物发生反应的过程中，首先以共价键与底物结合，生成一个活性很高的共价型的中间产物，反应所需的活化能大大降低，反应速度明显加快。
（5）酶活性中心是低介电环境。
使底物分子的敏感键和酶的催化基团之间形成很大的反应力，有助于加速反应的进行。
酶的活力单位酶活力的度量单位。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25℃，其它为最适条件）下，在1分钟内能转化1摩尔底物的酶量，或是转化底物中1微摩尔的有关基团的酶量。
什么是酶的回收率和纯化倍数?酶的纯度倍数=(每次比活力）/（第一次比活力）其中：比活力＝活力单位数／mg蛋白（氮）=总活力单位数/总蛋白（氮）mg酶活力(Enzyme Activity)也称酶活性,履指酶催化一定化学反应的能力.酶活性是研究酶的特性,分离纯化以及酶制剂生产和应用时的一项不可缺少的指标.酶活力是用在一定条件下,它所催化某一反应的反应初速度来表示.酶反应速度(指初速度)可用单位时间内单位体积中底物的减少量或产物的增加量来表示.其单位为mol/s。
纯化倍数是纯化后的比活除以纯化前的比活。
分别说明磺胺类药物及有机磷农药的抑菌和杀虫原理。
（可能不考）答：（1）磺胺类药物。
叶酸是四氢叶酸（FH4）的前身，FH4是合成核苷酸的必须的辅酶。
细菌不能利用环境中的叶酸，只能利用对氨基苯甲酸合成FH4 。
磺胺类药与对氨基苯甲酸具有类似的化学结构，是二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂，抑制FH2的合成，进而减少FH4的合成。
（2）有机磷农药。
如二异丙基氟磷酸能够与胰凝乳蛋白或乙酰胆碱酶活性中心的丝氨酸残基反应，形成稳定的共价键，因而抑制酶的活性。
饱和脂肪酸和不饱和脂肪酸有什么区别？脂肪酸定义及相关概念脂肪酸（fatty acid）：是指一端含有一个羧基的长的脂肪族碳氢链。
脂肪酸是最简单的一种脂，它是许多更复杂的脂的成分。
饱和脂肪酸（saturated fatty acid）：不含有—C=C—双键的脂肪酸。
不饱和脂肪酸（unsaturated fatty acid）：至少含有—C=C—双键的脂肪酸。
流动镶嵌模型流动镶嵌模型模型认：细胞膜结构是由液态的脂类双分子层中镶嵌可以移动的球形蛋白质而形成的。
随着科学研究技术的不断创新和改进，流动镶嵌模型也逐步得到完善，是目前比较公认的膜结构模型。
这一模型强调两点：一是膜的流动性，膜蛋白和膜脂均可侧向移动。
二是膜蛋白分布的不对称性，球形蛋白质有的镶嵌在膜的内或外表面，有的嵌入或横跨脂双分子层。
综述生物膜的功能①使细胞具有一个相对稳定的内环境，并使细胞与周围环境进行物质运输、能量交换、信息传递。
②为酶提供大量的附着位点，为生化反应的有序进行创造条件。
③将细胞分成小区室，使生化反应互不干扰。
什么是糖酵解，糖酵解与发酵有何不同？简述用砷酸取代磷酸，对有机体的影响。
答：（1）糖酵解：在无氧的条件下，葡萄糖降解为丙酮酸并伴随着ATP生成的一系列反应。
糖酵解途径，亦称为EMP途径。
发酵：复杂的有机物在微生物作用下分解。
（3）砷酸盐可与磷酸根竞争同高能硫酯中间物结合，形成1－砷酸－3－磷酸甘油酸，他很易自发水解成3－磷酸甘油酸而无ATP的形成，因此砷酸使这一步的氧化作用与磷酸化作用解偶联，但不影响糖酵解的继续写出葡萄糖彻底氧化途径的反应式、酶及辅因子各阶段生成的ATP数和NADH的数量。
答：（1）C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD+→2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H++2H2O（2）丙酮酸+辅酶A+NAD+ →乙酰CoA+CO2+NADH+H+（3）乙酰-CoA ＋3NAD+ ＋FAD ＋GDP ＋Pi ＋2H2O →2CO2 ＋3NADH ＋3H+ ＋FADH2 ＋GTP ＋CoASH写出三羧酸循环的主要步骤，三羧酸循环是如何调控的，又如何维持的，三羧酸循环有何生理意义？说明在无氧气的情况下，TCA不能进行的原因。