生物化学(动态部分)问答题参考答案教学文案
生物化学练习及思考题问答题参考答案
答：蛋白质分离纯化的一般步骤包括 1．样品前处理、粗分级分离和纯化。根据蛋白质的 性质，蛋白超过滤 2）密度梯度离心：物质大小和密度不同，经密度梯度离心后，每种蛋白质颗粒沉
可逆抑制抑制剂以非共价键与酶结合，造成酶活性的暂时丧失，可用透析等 简单方法除去而使酶活性完全或部分恢复，称为可逆抑制。
可逆抑制作用包括竞争性、非竞争性、反竞争性抑制。如磺胺类药物对二氢 叶酸合成酶的竞争性抑制。
3、写出米氏方程，并说明什么是 Km 值及其意义。 米氏方程：
Vmax [S] V= Km + [S] Km 值本身的含义是：酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。 Km 值的意义： ① 不同的酶具有不同 Km 值，它是酶的一个重要的特征物理常数。 Km 值只是在固定的底物，一定的温度和 pH 条件下，一定的缓冲体系中测定的，不 同条件下具有不同的 Km 值。 ② Km 值表示酶与底物之间的亲和程度： Km 值大表示亲和程度小，酶的催化活性低; Km 值小表示亲和程度大，酶的催化活性高。 ③、Km 可判断酶专一性和最适底物：Km 值最小的底物为最适底物。 ④、Km 帮助推断某一代谢反应的方向和途径。 ⑤、已知 Km，可计算出某一底物浓度时，其反应速率相当于 Vmax 的百分率。 ⑥、可用来确定测定酶活性时所需的底物浓度。
2、简述酶的作用机理。
（1）酶能够大幅度降低反应的活化能，使反应体系中活化分子数目增加，因此使反应大大 速度加快。 （2）酶之所以能够降低反应活化能，可以用中间产物学说来解释—酶催化反应时，首先与 底物结合，生成不稳定的中间产物 ES，然后 ES 再分解为产物和酶。由于 ES 的形成，改变 了原来的反应途径，使分子内部的化学键有稳定变成活化状态，因此降低了反应的活化能。 （3）酶如何与底物形成 ES，可用诱导契合学说解释。当 E 和 S 接触时，E 在 S 的诱导下， 空间结构发生一定的变化，使活性中心的活性基团重新排列定向，形成更适合与 S 结合的空 间结构，同时 S 也发生相应的变化，经变化后的 E 和 S 相互吻合，形成 ES。
生物化学(动态部分)试题(A卷)
生物化学（动态部分）试题（A卷）一、填空题（0.5x54=27分）1、EMP途径的反应全部在细胞的（）中进行。
2、脂肪酸β—氧化的限速酶是（）。
3、在糖酵解途径中催化生成A TP的酶是（）和（）。
4、一分子脂肪酸活化后需经（）转运才能由胞液进入线粒体内氧化。
线粒体内的乙酰辅酶A需经（）才能将其带入细胞参与脂肪酸合成。
5、磷酸戊糖途径的生理意义是生成（）和磷酸核糖。
6、FADH2呼吸链，每传递两个氢原子，产生1摩尔（）和（）摩尔的A TP。
7、一分子葡萄糖经磷酸戊糖途径彻底氧化，需（）分子的葡萄糖参加，经过（）次磷酸戊糖途径，最终生成（）分子的6-磷酸葡萄糖并伴有（）摩尔的ATP生成。
8、生物氧化消耗（），终产物是（）和（），在生物氧化中伴随着（）的释放。
9、脂肪酸合成所需的原料是（）、（）和（）等。
10、嘌呤和嘧啶核苷酸从头合成均需要的原料有（）、（）、（）和谷氨酰胺。
11、体内不能合成而需要从食物提供的氨基酸称为（）。
12、直接生成游离氨的脱氨基方式有（）和（）。
13、人类嘌呤化合物分解代谢的最终产物是（）。
14、3-磷酸甘油的来源有（）和（）。
15、DNA复制的两大特点是（）和（）。
16、鸟氨酸循环是合成（）的过程，催化此循环的酶存在于（）中。
17、原核生物DNA聚合酶有三种，其中参与DNA复制的主要是（）和（），参与DNA切除修复的是（）。
18、体内直接甲基供体是（）。
19、DNA复制时，连续合成的链称为（），不连续合成的链称为（）。
20、基因表达包括（）和（）两个过程。
21、嘧啶核苷酸从头合成的第一个核苷酸产物是（）。
22、核蛋白体P位是结合（）的部位，A位是结合（）的部位。
23、肽链延伸包括（）、（）和（）三个步骤周而复始地进行。
24、蛋白质生物合成的第一步是（）。
25、在整个生物界，代谢的调节是在4个不同水平上进行的，即（）、（）、（）、（）。
26、阻遏作用是控制（）的起始。
衰减调节控制（）不能继续进行下去。
生物化学问答题(附答案)
生物化学问答题（附答案）生物化学解答题(一档在手万考不愁)整理:机密下载有淀粉酶制剂1g，用水溶解成1000ml酶液，测定其蛋白质含量和粉酶活力。
结果表明，该酶液的蛋白质浓度为0.1mg/ml；其1ml的酶液每5min分解0.25g 淀粉，计算该酶制剂所含的淀粉酶总活力单位数和比酶活（淀粉酶活力单位规定为：在最适条件下，每小时分解1克淀粉的酶量为一个活力单位）。
答案要点：①1ml的酶液的活力单位是60/5×0.25/1=3（2分）酶总活力单位数是3×1000=3000U（1分）②总蛋白是0.1×1000=100 mg（1分）,比活力是3000/100=30（1分）。
请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。
（5分）答案要点：三羧酸循环；乙醛酸循环；从头合成脂肪酸；酮体代谢；合成胆固醇等。
（各1分）酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一，其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。
请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。
答案要点：在某些酵母和某些微生物中，丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛，该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。
乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。
葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O（6分）脱氢反应的酶： 3-磷酸甘油醛脱氢酶（NAD＋），醇脱氢酶（NADH+H+）（2分）底物水平磷酸化反应的酶：磷酸甘油酸激酶，丙酮酸激酶（Mg2+或K+）（2分）试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。
答案要点：①mRNA是遗传信息的传递者，是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。
（3分）②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体，还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。
(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所（3分）。
生物化学课后习题答案
生物化学课后习题答案生物化学课后习题答案生物化学是研究生物体内各种化学反应和物质转化的科学。
它是生物学和化学两门学科的交叉领域，对于理解生命现象和生物体的功能至关重要。
在学习生物化学的过程中，习题是检验自己理解程度和巩固知识的重要途径。
下面将针对一些常见的生物化学习题给出详细的解答。
一、简答题1. 什么是酶？酶是一类催化生物体内化学反应的蛋白质分子。
它们能够加速化学反应的速率，但自身并不参与反应，也不被反应消耗。
酶在生物体内起到了极为重要的作用，例如帮助消化食物、合成新的分子以及调节代谢过程等。
2. 什么是DNA？DNA（脱氧核糖核酸）是生物体内存储遗传信息的分子。
它由两条互补的链组成，每条链上的碱基通过氢键连接在一起。
DNA的结构类似于一个螺旋梯子，其中的碱基序列决定了生物体的遗传特征。
3. 什么是蛋白质？蛋白质是生物体内最基本的大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内具有多种功能，例如构建细胞结构、催化化学反应、传递信号等。
4. 什么是代谢？代谢是生物体内发生的化学反应的总称。
它包括两个方面：合成代谢和分解代谢。
合成代谢是指通过化学反应合成新的分子，例如合成蛋白质和核酸。
分解代谢则是将复杂分子分解为简单分子，例如消化食物和降解废物。
二、计算题1. 计算DNA的GC含量。
GC含量是DNA中鸟嘌呤（Guanine）和胞嘧啶（Cytosine）的比例。
首先计算DNA中GC碱基的个数，然后除以总碱基数再乘以100%即可得到GC含量的百分比。
2. 计算酶的催化效率。
酶的催化效率可以通过计算单位时间内酶催化的底物转化量来衡量。
将底物转化的量除以酶的浓度和反应时间即可得到酶的催化效率。
三、应用题1. 请解释酸碱平衡对生物体的重要性。
酸碱平衡是指生物体内酸性和碱性物质的浓度保持在一定范围内的状态。
生物体内许多生化反应和酶的催化都需要适宜的酸碱环境。
酸碱平衡的失调会导致生物体功能异常，甚至危及生命。
生物化学 问答题
蛋白质化学四、问答题1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？3．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
4．蛋白质的α—螺旋结构有何特点？5．蛋白质的β—折叠结构有何特点？6．简述蛋白质变性作用的机制。
7．什么是蛋白质的变性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？8．蛋白质有哪些重要功能。
9．下列试剂和酶常用于蛋白质化学的研究中：CNBr、异硫氰酸苯酯、丹黄酰氯、脲、6mol/L HCl、β-巯基乙醇、水合茚三酮、过甲酸、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶。
其中哪一个最适合完成以下各项任务？（1）测定小肽的氨基酸序列。
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性；如有二硫键存在时还需加什么试剂？（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（4）在蛋氨酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在赖氨酸和精氨酸残基羧基侧水解肽键。
10．分别指出下列酶能否水解与其对应排列的肽，如能，则指出其水解部位。
肽酶(1)Phe-Arg-Pro 胰蛋白酶(2)Phe-Met-Leu 羧肽酶B(3)Ala-Gly-Phe 胰凝乳蛋白酶(4)Pro-Arg-Met 胰蛋白酶11．用下列哪种试剂最适合完成以下工作:溴化氰、尿素、β-巯基乙醇、胰蛋白酶、过酸、丹磺酰氯(DNS-Cl)、6mol/L盐酸、茚三酮、苯异硫氰酸(异硫氰酸苯酯)、胰凝乳蛋白酶。
(1)测定一段小肽的氨基酸排列顺序(2)鉴定小于10-7克肽的N-端氨基酸(3)使没有二硫键的蛋白质可逆变性。
如有二硫键，应加何种试剂？(4)水解由芳香族氨基酸羧基形成的肽键(5)水解由甲硫氨酸羧基形成的肽键(6)水解由碱性氨基酸羧基形成的肽键12．扼要解释为什么大多数球状蛋白质在溶液中具有下列性质。
(1)在低pH时沉淀。
(2)当离子强度从零逐渐增加时，其溶解度开始增加，然后下降，最后出现沉淀。
生物化学问答题
生物化学问答题（1）试举例比较蛋白质、核酸各自结构与其功能的相互关系。
血红蛋白由4个亚基（多肽链）组成，每个亚基都有一个血红素基。
血红蛋白以两种可以相互转化的构象态存在，称T（紧张态）和（R松弛）态。
T态是通过几个盐桥稳定的，无氧结合时达到最稳定。
氧的结合促进T态转变为R态。
氧与血红蛋白的结合是别构结合行为的一个典型例证。
T态和R态之间的构象变化是由亚基—亚基相互作用所介导的，它导致血红蛋白出现别构现象。
Hb呈现出3种别构效应。
第一，血红蛋白的氧结合曲线是S形的，这意味着氧的结合是协同性的。
氧与一个血红素结合有助于氧与同一分子中的其他血红素结合。
第二，H+和CO2促进O2从血红蛋白中释放，这是生理上的一个重要效应，它提高O2在代谢活跃的组织如肌肉中的释放。
相反地，O2促进H+和CO2在肺泡毛细血管中的释放。
H+、CO2和O2的结合之间的别构联系称为Bohr效应。
第三，血红蛋白对O2的亲和力还受2、3-二磷酸甘油酸（DPG）调节，DPG是一个负电荷密度很高的小分子。
BPG能与去氧血红蛋白结合，但不能与氧合血红蛋白结合。
因此，BPG 是降低血红蛋白对氧的亲和力的。
氧的S形曲线结合，波尔效应以及DPG效应物的调节使得血红蛋白的输氧能力达到最高效应。
同时由于能在较窄的氧分压范围内完成输氧功能，因此使肌体的氧水平不致有很大的起伏。
此外血红蛋白使肌体内的pH也维持在一个较稳定的水平。
血红蛋白的别构效应充分地反映了它的生物学适应性、结构与功能的高度统一性。
（2）试述G蛋白信号转导系统的作用机理G 蛋白即GTP结合蛋白，亦称核苷酸调节蛋白（N蛋白），是一种与膜受体偶联的异三聚体结合蛋白，其具有与GTP结合并催化GTP水解成GDP的能力，由α、β、γ三个亚基组成，充当细胞膜上受体和靶酶之间的信号传递体。
另外还发现一种分子量较小的“小G 蛋白（small GTP-blinding protein）”，其特点是它们都是单体，存在于不同的细胞部位，在细胞信号传递中也扮演着重要角色。
生物化学(动态部分)问答题参考答案
2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。
2）密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3）密码子的简并性。
除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。
5）密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）；A+C=G+T；A=T,G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行?它有何生物学意义？EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸有哪些主要的去路？氨的去路：在血液中通过丙氨酸，谷氨酰胺的形式进行转运，氨的再利用或储存；直接排出，或转变成尿酸、尿素而排出。
-酮酸的主要去路：合成氨基酸；氧化生成CO2及水；转变成脂肪和糖。
动态生物化学试题及答案
动态生物化学试题及答案一、单项选择题（每题2分，共20分）1. 动态生物化学主要研究的是：A. 静态生物分子结构B. 生物分子的动态变化C. 生物分子的合成过程D. 生物分子的降解过程答案：B2. 下列哪项不是动态生物化学的研究内容？A. 酶的催化机制B. 蛋白质折叠动力学C. 代谢途径的调控D. 细胞的形态学分类答案：D3. 动态生物化学中，下列哪项技术用于研究生物分子的动态结构？A. X射线晶体学B. 核磁共振（NMR）技术C. 电子显微镜D. 质谱分析答案：B4. 在动态生物化学中，下列哪项不是酶促反应的特点？A. 高度专一性B. 需要辅酶或辅基C. 反应速率不受温度影响D. 可逆性答案：C5. 动态生物化学研究中，下列哪项不是影响酶活性的因素？A. 底物浓度B. 酶浓度C. 温度D. 酶的纯度答案：D6. 动态生物化学中，下列哪项不是酶促反应动力学的研究内容？A. 反应速率与底物浓度的关系B. 酶的抑制作用C. 酶的稳定性D. 酶的合成过程答案：D7. 下列哪项不是动态生物化学中代谢途径调控的方式？A. 酶活性调节B. 酶合成调节C. 代谢物浓度调节D. 细胞分裂调节答案：D8. 动态生物化学中，下列哪项不是代谢途径的特点？A. 代谢途径是线性的B. 代谢途径具有反馈调节C. 代谢途径中存在关键酶D. 代谢途径可以被药物干预答案：A9. 下列哪项不是动态生物化学中研究的生物分子类型？A. 蛋白质B. 核酸C. 脂质D. 无机盐答案：D10. 动态生物化学中，下列哪项不是生物分子动态变化的表现形式？A. 结构变化B. 功能变化C. 浓度变化D. 空间位置变化答案：B二、多项选择题（每题3分，共15分）1. 动态生物化学研究的生物分子动态变化包括：A. 结构变化B. 功能变化C. 浓度变化D. 空间位置变化答案：ACD2. 动态生物化学中，下列哪些因素会影响酶的活性？A. 底物浓度B. 酶浓度C. 温度D. pH值答案：ABCD3. 动态生物化学中，下列哪些技术可用于研究生物分子的动态结构？A. X射线晶体学B. 核磁共振（NMR）技术C. 电子显微镜D. 质谱分析答案：BC4. 动态生物化学中，下列哪些是酶促反应的特点？A. 高度专一性B. 需要辅酶或辅基C. 反应速率不受温度影响D. 可逆性答案：ABD5. 动态生物化学中，下列哪些是代谢途径调控的方式？A. 酶活性调节B. 酶合成调节C. 代谢物浓度调节D. 细胞分裂调节答案：ABC三、简答题（每题10分，共30分）1. 简述动态生物化学与静态生物化学的主要区别。
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2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP？并说明计算过程。
1分子软脂酸经β-氧化，则生成8分子乙酰CoA，7分子FADH2和7分子NADH+H+。
1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解，一个乙酰CoA生成12个ATP，所以 12×8=96ATP。
7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。
7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。
三者相加，减去消耗掉1个ATP，实得96+14+21-1=130mol/LATP。
所以1分子软脂酸完全氧化，即可生成130分子ATP。
3、简述遗传密码的基本性质。
1)密码子不重叠。
每3个核苷酸为一个单位，组成一个密码子，相互间不重复和交叉。
2）密码子的通用型。
所有的生物都共用一套密码子。
3）密码子的简并性。
除个别氨基酸外，一个氨基酸具有2个以上的密码子，且多是第三位的核苷酸不同。
4)密码子的连续性。
2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔，是连续的进行排列的。
5）密码子的摆动性。
密码子与反密码子的配对关系，第一、二碱基的配对是标准的，第三个碱基为非标准配对，这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。
简述Chargaff 定则。
在DNA的碱基组成规律为：嘌呤的总数等于嘧啶的总数（A+G=T+C）；A+C=G+T；A=T, G=C；DNA分子的碱基组成具有种属的特异性，但不具有组织器官的特异性。
EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义？EMP途径在细胞的细胞质中进行。
其生物学意义为：为机体提供能量；是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径；其中间产物是合成其他物质的原料；为糖异生提供基本的途径。
氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路？氨的去路：在血液中通过丙氨酸，谷氨酰胺的形式进行转运，氨的再利用或储存；直接排出，或转变成尿酸、尿素而排出。
α-酮酸的主要去路：合成氨基酸；氧化生成CO2及水；转变成脂肪和糖。
三羧酸循环为什么只能在有氧条件下进行? 该循环对生物有何意义?三羧酸循环是机体获得能量的主要方式，所生成的NADH, FADH2需通过呼吸链的代谢后才能保证三羧酸循环的进行，而呼吸链是在有氧的条件下进行，所以三羧酸循环也只能在有氧的条件下进行。
三羧酸循环的生物意义：是机体获得能量的主要方式；是物质代谢的总枢纽，使糖、脂类、蛋白质代谢相互联系起来；其中间产物也可合成机体的其他物质。
肽链合成后的加工处理主要有哪些方式？肽链合成后经过一定的处理才能形成活性的蛋白质。
肽链的主要处理方式有：1）肽链末端的修饰，通过水解的方式去处末端的氨基酸；2）肽链的共价修饰，对氨基酸的残基进行共价修饰，如磷酸化、乙酰化等方式。
3）肽链的水解修饰，某些大分子蛋白质需经过水解修饰成若干个活性肽发挥作用。
磷酸戊糖途径有什么生理意义？1）NADPH为许多物质的合成提供还原力； 2）维护红细胞及含巯基蛋白的正常； 3）联系戊糖代谢的途径； 4）为细胞提供能量。
举2例说明核苷酸及其衍生物在代谢中的作用。
ATP可以提供糖、脂肪、蛋白质等代谢过程中的能量；其含量的高低可影响代谢途径和代谢方向；可用于核酸的合成；物质的运输等。
GTP可用于核酸的合成；可参与脂肪、蛋白质的代谢。
或FAD、NADH、NADPH等参与氧化还原反应；储存生物能；通过呼吸链合成ATP等。
用色氨酸操纵子模型说明合成酶的阻遏机理。
47. 色氨酸操纵子包括依次排列着的启动子（操作区）和五个结构基因（可生成5个与色氨酸合成有关的酶蛋白）。
色氨酸操纵子的操纵基因不编码任何蛋白质，它是与有活性的阻遏蛋白结合的部位。
阻遏蛋白是一种变构蛋白，当细胞中色氨酸水平低时，色氨酸阻遏蛋白处于失活状态，这时RNA聚合酶同启动子结合，使色氨酸合成酶基因转录。
当细胞中色氨酸水平升高，色氨酸通过同其阻遏蛋白结合，改变了阻遏蛋白的构象，使其活化，激活了的阻遏蛋白同基因表达调控区中的操作区序列结合，阻断了RNA聚合酶同启动子结合，而导致色氨酸合成酶基因转录关闭。
这是一种负调控机制。
48.简述三羧酸循环的关键酶及调节因素，并总结三羧酸循环的生理意义。
三羧酸循环主要受两方面的调控：三羧酸循环本身所具有的内部相互制约系统的调节ADP、ATP和Ca2＋对三羧酸循环的调节三羧酸循环的关键酶：柠檬酸合酶促进−草酰乙酸、乙酰辅酶A浓度上升抑制−柠檬酸浓度上升、NADH、琥珀酰辅酶A异柠檬酸脱氢酶促进− Ca2＋、ADP是变构促进剂抑制− NADH强烈抑制、ATPα-酮戊二酸脱氢酶系促进− Ca2＋抑制− NADH、琥珀酰辅酶A 三羧酸循环的生理意义：产生的还原型NADH和FADH2进一步通过电子传递链和氧化磷酸化被再氧化，所释放出的自由能形成ATP分子。
中间产物在许多生物合成中充当前体原料。
三羧酸循环是新陈代谢的中心环节。
46.什么是氧化磷酸化？试用化学渗透学说解释氧化磷酸化机制。
伴随电子从底物到氧的传递，ADP被磷酸化形成ATP的酶促过程即是氧化磷酸化。
化学渗透学说是目前最有说服力的解释氧化磷酸化作用机理的学说：认为电子传递释放出的自由能驱动H＋从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H＋电化学梯度。
当H＋通过F O F1-ATP合酶回流进入线粒体基质时生成ATP。
47.请写出原核生物蛋白质的生物合成过程的五个阶段及所需要的RNA种类和作用。
蛋白质合成的4（5）个阶段：氨基酸活化，形成氨酰tRNA；70S起始复合物的形成；核糖体沿mRNA由5'向3'移动的同时肽链延伸（进位、肽链的形成、移位）；肽链合成的终止与释放。
（肽链的后加工）。
参与蛋白质合成的RNA有三类：mRNA（信使RNA）蛋白质合成的模板。
tRNA（转运RNA）转运活化的氨基酸至mRNA模板上。
rRNA（核糖体RNA）核糖体是蛋白质合成的场所。
48.举例说明，为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路？三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径；糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化；脂肪分解产生的甘油可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环氧化；蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成非必需氨基酸。
所以，三羧酸循环是三大物质的共同通路。
请用乳糖操纵子模型说明诱导酶的诱导机理。
乳糖操纵子包括依次排列着的启动子、操纵基因、和三个结构基因。
乳糖操纵子的操纵基因不编码任何蛋白质，它是另一位点上调节基因所编码的阻遏蛋白的结合部位。
阻遏蛋白是一种变构蛋白，如果细胞中没有乳糖或其他诱导物时阻遏蛋白就结合在操纵基因上，阻止了结合在启动子上的RNA聚合酶向前移动，使转录不能进行。
当细胞中有乳糖或其他诱导物的情况下阻遏蛋白便与它们相结合，结果使阻遏蛋白的构象发生改变而不能结合到操纵基因上，转录得以进行，从而使吸收和分解乳糖的酶被诱导产生。
以软脂酸和葡萄糖为例，计算脂和糖彻底氧化时每个碳的产能效率大小。
软脂酸（16:0）的彻底氧化包括β-氧化和TCA两个过程，1分子软脂酸总共产生129分子ATP，供能效率129/16＝8.06A TP/C。
具体的能量产生和消耗细节如下：<1>脂肪酸的活化与转运：将胞浆中的软脂酸变成线粒体中的软脂酰CoA，消耗2分子ATP<2>线粒体内的β-氧化：将软脂酰CoA变成乙酰辅酶A，1次β-氧化产生5分子ATP，总共要经过7次β-氧化，产生35分子ATP。
<3>乙酰辅酶A在TCA循环中被彻底氧化成CO2和H2O，1分子乙酰辅酶A产生12分子ATP，软脂酸可以生成8分子的乙酰辅酶A，共产生96分子ATP。
葡萄糖（C6H12O6）的彻底氧化包括EMP、丙酮酸的氧化脱羧、TCA循环三个过程，1分子葡萄糖总共产生36～38分子ATP，供能效率36～38/6＝6～6.33ATP/C。
具体的能量产生和消耗细节如下：<1>在胞浆中进行的EMP途径，1分子葡萄糖产生2分子丙酮酸，总共产生6～8分子ATP。
<2>在线粒体中进行的2次丙酮酸的氧化脱羧过程产生2分子NADH+H+，可以制造6分子ATP。
<3>在线粒体中进行2次TCA过程产生24分子ATP。
葡萄糖供能效率为6～6.33ATP/C，软脂酸供能效率为8.06A TP/C，软脂酸高出葡萄糖27.3％～34.3％，说明脂类的供能效率大于糖类。
DNA的半保留复制和DNA的半不连续复制是相同的概念吗，请解释之。
DNA的半保留复制和DNA的半不连续复制不是相同的概念。
在体内，DNA的两条链都能作为模板，同时合成出两条新的互补链。
由于DNA分子的两条链是反向平行的，但所有已知DNA的合成方向都是5'到 3'，所以对于 3'到5'走向的DNA合成时是由许多5' 到 3'方向合成的DNA片段连接起来的，这些片段称为冈崎片段,这种复制方式即为半不连续复制。
由于新合成的2条DNA双链均由一条模板链（旧链）和一条新的互补链（新链）组合而成，所以也称DNA的复制为半保留复制。
半保留复制和半不连续复制都是DNA复制的特点。
什么是解偶联作用，结合氧化磷酸化的作用机理说明解偶联作用的原理。
伴随电子从底物到氧的传递，ADP被磷酸化形成ATP的酶促过程即是氧化磷酸化。
化学渗透学说是目前最有说服力的解释氧化磷酸化作用机理的学说：认为电子传递释放出的自由能驱动H＋从线粒体基质跨过内膜进入到膜间隙，从而形成跨线粒体内膜的H＋电化学梯度。
当H＋通过FOF1-ATP合酶回流进入线粒体基质时生成ATP。
有些物质可以携H＋回线粒体基质内从而破坏了跨膜[H+]梯度的形成，抑制ADP磷酸化生成ATP的作用，使电子传递过程中产生的能量不能用于ATP合成，这种电子传递过程与磷酸化过程分开的现象称为解偶联作用。
以乳糖操纵子为例叙述操纵子学说。
操纵子即基因表达的协调单位。
它们由共同的控制区和调节系统。
E.coli的DNA上有关乳糖操纵子的结构包括：调节基因R、控制元件和结构基因。
调节基因R产生有活性的阻遏蛋白，它能结合操纵基因（O），阻止RNA聚合酶结合启动子，不能正常转录。
乳糖作为诱导物可以跟阻遏蛋白结合，令其失活，不能结合操纵基因，转录得以正常进行。
控制元件有启动子（P）：RNA聚合酶的驻地,决定转录起始；操纵基因（O）：能被有活性的阻遏蛋白结合，阻止RNA聚合酶结合启动子，不能正常转录。
结构基因包括Z：产生半乳糖苷酶（LactZ）、Y：产生透性酶（LactY）、X：产生转乙酰酶（LactX）。
当培养基中不含有乳糖时，调节基因产生的阻遏蛋白有活性，它能结合操纵基因（O），阻止RNA 聚合酶结合启动子，不能正常转录。