生化问答题集

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生化简答题(十选三)

生化简答题(十选三)

一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?(P51)1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏,造成二三四级结构被破坏,导致其天然部分或完全破坏,理化性质改变,活性丧失2.因素:物理(加热,紫外线,X射线,高压,超声波),化学:极端Ph即强酸或强碱,重金属离子,丙酮等有机溶剂。

3.本质:天然蛋白质特定的空间构象被破坏(从有序的空间结构变为无序的空间结构)4.特性:理化性质改变:溶解度降低,不对称性增加,溶液黏度增加,易被蛋白酶降解,结晶能力丧失生物活性丧失:酶蛋白丧失催化活性,蛋白类激素丧失调节能力,细菌,病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。

(P58)相同:DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同:戊糖种类不同,DNA中为脱氧核糖,RNA中为核糖。

个别碱基不同,二者除都含有AGC外,DNA还有的胸腺嘧啶T,RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?(P88)1.抑制剂和底物结构相似,都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争,即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物,从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大,Vmax不变。

四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?(1)氰化钾的毒性是因为它进入人体内时,CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa,使其失去传递电子的能力,阻断了电子传递给02,结果呼吸链中断,细胞因室息而死亡。

(2)亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。

部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe?*——高铁血红蛋白,且含量达到20%~30%时,高铁血红蛋白(Fe3*)也可以和氰化钾结合,这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合,从而使细胞色素aas的活力恢复;但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。

生化问答题

生化问答题

1.蛋白质的基本单位是?氨基酸的结构通式和结构特点分别是?答:①基本单位:氨基酸②结构通式:HR-C-COOHNH2③结构特点:组成蛋白质的20种氨基酸都属于a-氨基酸(脯氨酸除外)组成蛋白质的20种氨基酸都属于L-氨基酸(甘氨酸除外)2.维持蛋白质各级结构稳定的化学键分别是?答:①维持级结构的键是肽键②维持二级结构的键是氢键③维持三级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用④维持四级结构的键主要是氢键、离子键和疏水相互作用3.蛋白质的元素组成N的含量是多少?如果用氮含量计算蛋白质的含量?答:①16%②所测含氮量乘以6.254.蛋白质二级结构主要形式有哪些?答:a-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲5.、如何用生物化学的知识解释镰刀形红细胞贫血的发病机制?答:因为蛋白质的-级结构是空间结构的基础,也是蛋白质行使功能的基础,而镰刀形红细胞贫血患者的血红蛋白B键第6位谷氨酸被缬氨酸取代,一级结构中重要部位的氨基酸改变会引起功能的改变,使血红蛋白表面产生-一个疏水小区,引起血红蛋白聚集成不落性的纤维素,导致红细胞变性成镰刀型而极易破碎,产生贫血.6、核酸的基本单位和基本组成成分分别是?答:①基本单位:核苷②成分:碱基、戊糖、磷酸7、维持DNA双螺旋结构的稳定的化学键分别是?答:主要是碱基对之间的氢键和碱基平面之间的碱基堆积力.8.mRNA、tRNA、rRNA的功能分别是?tRNA的二级结构和三级结构分别是?答:①功能:mRNA:指导蛋白质生物合成的模板tRNA:在蛋白质生物合成中转运氨基酸rRNA:蛋白质生物合成的场所②二级结构:三叶草形(四臂四环组成)三级结构:倒L形9、酶促反应的特点是?答:高效性,特异性,可调节性,高度不稳定性10.酶原的定义、酶原微活的实质、酶原与酶原激活的生理意义?举例说明答①定义:有些酶在细胞内合成或初分泌时,没有催化活性,这种酶的无活性前体称为酶原②实质:切断酶原分子中特异肽键或去除部分肽段3.生理意义(举例),酶奶是无活性的酶的前体,经水解激活后才表现出活性。

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第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释1. 肽键2. 蛋白质变性3. 蛋白质的等电点4. 蛋白质的沉淀5. 蛋白质的凝固二、填空题1.人体蛋白质约占人体干重_________,根据化学组成可将蛋白质分为_________和_________两大类。

2.多肽链结构通常把_________写在左边,_________写在右边,其结构具有_________性。

3.单纯蛋白质由_________、_________、_________、_________、_________、_________等元素组成,常根据_________的含量来测定样品中蛋白质的含量。

4.蛋白质的分子结构分为_________ 和_________。

.5.蛋白质分子的一级结构即_________,其连接键为_________;二级结构主要结构单元有_________,_________,维持其稳定的键为 _________;维持三级结构的化学键主要有_________,_________,_________,另外_________也很重要;四级结构即_________,维持其结构均为_________。

三、选择题A型题1. 天然蛋白质中不存在的氨基酸是:A. 胱氨酸B. 谷氨酸C. 瓜氨酸D. 蛋氨酸E. 丝氨酸2. 下列哪种氨基酸为非编码氨基酸:A. 半胱氨酸B. 组氨酸C. 鸟氨酸D. 丝氨酸E. 亮氨酸3. 下列氨基酸中哪种氨基酸无 L型与D型氨基酸之分:A. 丙氨酸B. 甘氨酸C. 亮氨酸D. 丝氨酸E. 缬氨酸4. 天然蛋白质中有遗传密码的氨基酸有:A. 8种B. 61种C. 12种D. 20种E. 64种5. 测定100克生物样品中氮含量是2克,该样品中蛋白质含量大约为:A. 6.25%B. 12.5%C. 1%D. 2%E. 20%6. 蛋白质分子中的肽键:A. 是一个氨基酸的α-氨基和另一个氨基酸的α-羧基形成的B. 是由谷氨酸的γ-羧基与另一个氨基酸的α-氨基形成的C. 氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键D. 是由赖氨酸的ε-氨基与另一分子氨基酸的α-羧基形成的E. 以上都不是7. 多肽链中主链骨架的组成是A. –CNCCNCNCCNCNCCNC-B. –CCHNOCCHNOCCHNOC-C. –CCONHCCONHCCONHC-D. -CCNOHCCNOHCCNOHC-E. -CCHNOCCHNOCCHNOC-8. 蛋白质的一级结构是指下面的哪一种情况:A. 氨基酸种类的数量B. 分子中的各种化学键C. 多肽链的形态和大小D. 氨基酸残基的排列顺序E. 分子中的共价键9. 维持蛋白质分子一级结构的主要化学键是:A. 盐键B. 氢键C. 疏水键D. 二硫键E. 肽键10. 蛋白质分子中α-螺旋构象的特点是:A. 肽键平面充分伸展B. 靠盐键维持稳定C. 螺旋方向与长轴垂直D. 多为左手螺旋E. 以上都不是11. 下列哪种结构不属于蛋白质二级结构:A. α-螺旋B. 双螺旋C. β-片层D. β-转角E. 不规则卷曲12. 维持蛋白质分子中α-螺旋稳定的主要化学键是:A. 肽键B. 氢键C. 疏水作用D. 二硫键E. 范德华力13. 主链骨架以180°返回折叠,在连续的4个氨基酸中第一个残基的C=O与第四个残基的N=H可形成氢键的是:A. α-螺旋B. β-折叠C. 无规卷曲D. β-转角E. 以上都不是14. 关于蛋白质分子三级结构的描述错误的是:A. 天然蛋白质分子均有的这种结构B. 具有三级结构的多肽链都具有生物活性C. 三级结构的稳定性主要是次级键维系D. 亲水基团多聚集在三级结构的表面E. 决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基15. 维系蛋白质三级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B.盐键C. 氢键D.范德华力E. 疏水作用16. 维系蛋白质四级结构稳定的最主要化学键或作用力是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键17. 具有四级结构的蛋白质分子中,亚基间不存在的化学键是:A. 二硫键B. 疏水作用C. 氢键D. 范德华力E. 盐键18. 下列哪种蛋白质具有四级结构:A. 核糖核酸酶B. 胰蛋白酶C. 乳酸脱氢酶D. 胰岛素E. 胃蛋白酶19. 不同蛋白质的四级结构:A. 一定有多个相同的亚基B. 一定有种类相同,而数目不同的亚基C. 一定有多个不同的亚基D. 一定有种类不同,而数目相同的亚基E. 亚基的种类,数目都不一定20. 对具有四级结构的蛋白质进行一级结构分析时发现:A. 只有一个自由的α-氨基和一个自由的α-羧基B. 只有自由的α-氨基,没有自由的α-羧基C. 只有自由的α-羧基,没有自由的α-氨基D. 既无自由的α-氨基,也无自由的α-羧基E. 有一个以上的自由的α-氨基和α-羧基21. 蛋白质的pI是指:A. 蛋白质分子带正电荷时溶液的pH值B. 蛋白质分子带负电荷时溶液的pH值C. 蛋白质分子不带电荷时溶液的pH值D. 蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值E. 以上都不是22. 处于等电点的蛋白质:A. 分子不带电荷B. 分子带电荷最多C. 分子易变性D. 易被蛋白酶水解E. 溶解度增加23. 已知某蛋白质的等电点为6.8,电泳液的pH为8.6,该蛋白质的电泳方向是:A. 向正极移动B. 向负极移动C. 不能确定D. 不动E. 以上都不对24. 将蛋白质溶液的pH调节到等于蛋白质的等电点时则:A. 可使蛋白质稳定性增加B. 可使蛋白质表面的净电荷不变C. 可使蛋白质表面的净电荷增加D. 可使蛋白质表面的净电荷减少E. 以上都不对25. 已知某混合物存在A、B两种分子量相等的蛋白质,A的等电点为6.8,B的等电点为7.8,用电泳法进行分离,如果电泳液的pH值为8.6则:A. 蛋白质A向正极移动,B向负极移动B. 蛋白质A向负极移动,B向正极移动C. 蛋白质A和B都向负极移动,A移动的速度快D. 蛋白质A和B都向正极移动,A移动的速度快E. 蛋白质A和B都向正极移动,B移动的速度快26. 当蛋白质带正电荷时,其溶液的pH:A. 大于7.4B. 小于7.4C. 等于等电点D. 大于等电点E. 小于等电点27. 在pH8.6的缓冲液中进行血清醋酸纤维素薄膜电泳,可把血清蛋白质分为5条带,从负极数起它们的顺序是:A.α1、α2、β、γ、A B. A、α1、α2、β、γC. γ、β、α2、α1、AD. β、γ、α2、α1、AE. A、γ、β、α2、α1、28. 蛋白质变性后将会产生下列后果:A. 大量氨基酸游离出来B. 大量肽碎片游离出来C. 等电点变为零D. 一级结构破坏E. 空间结构改变29. 蛋白质变性是由于:A. 蛋白质一级结构破坏B. 蛋白质亚基的解聚C. 蛋白质空间结构破坏D. 辅基的脱落E. 蛋白质水解30. 下列关于蛋白质变性的叙述哪项是错误的:A. 蛋白质的空间构象受到破坏B. 失去原有生物学活性C. 溶解度增大D. 易受蛋白水解酶水解E. 粘度增加31. 关于蛋白质变性后的变化哪项是错误的:A. 分子内部非共价键断裂B. 天然构象被破坏C. 生物活性丧失D. 肽键断裂,一级结构被破坏E. 失去水膜易于沉降32. 关于蛋白质变性叙述正确的是:A. 只是四级结构破坏,亚基的解聚B. 蛋白质结构的完全破坏,肽键断裂C. 蛋白质分子内部的疏水基团暴露,一定发生沉降D. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降,沉降的蛋白质也不一定变性E. 蛋白质变性后易于沉降,但不一定沉降;而沉降的蛋白质一定变性33. 变性蛋白质的主要特点是:A. 不易被胃蛋白酶水解B. 粘度下降C. 溶解度增加D. 颜色反应减弱E. 原有的生物活性丧失34. 蛋白质变性时,被β-巯基乙醇断开的化学键是:A. 肽键B. 疏水键C. 二硫键D. 离子键E. 盐键35. 蛋白质分子中引起280nm波长处光吸收的主要成分是:A. 丝氨酸上的羟基B. 苯丙氨酸的苯环C. 色氨酸的吲哚环D. 半胱氨酸的巯基E. 肽键36. 有关蛋白质特性的描述错误的是:A. 溶液的pH调节到蛋白质等电点时,蛋白质容易沉降B. 盐析法分离蛋白质原理是中和蛋白质分子表面电荷,蛋白质沉降C. 蛋白质变性后,由于疏水基团暴露,水化膜被破坏,一定发生沉降D. 蛋白质不能透过半透膜,所以可用透折的方法将小分子杂质除去E. 在同一pH溶液,由于各种蛋白质pI不同,故可用电泳将其分离纯化37. 蛋白质沉淀、变性和凝固的关系,下面叙述正确的是:A. 变性蛋白一定凝固B. 蛋白质凝固后一定变性C. 蛋白质沉淀后必然变性D. 变性蛋白一定沉淀E. 变性蛋白不一定失去活性38. 下列不属于结合蛋白质的是:A. 核蛋白B. 糖蛋白C. 白蛋白D. 脂蛋白E. 色蛋白B型题:A. 赖氨酸B. 半胱氨酸C. 谷氨酸D. 脯氨酸E. 亮氨酸1. 碱性氨基酸是:2. 含巯基的氨基酸是:3. 酸性氨基酸是:4. 亚氨基酸是:5. 含非极性侧链氨基酸的是:A. 一级结构B. 二级结构C. 超二级结构D. 三级结构E. 四级结构6. 是多肽链中氨基酸的排列顺序:7. 是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置:8. 是蛋白质分子中各个亚基的空间排布和相互作用:9. 是主链原子的局部空间排布:A. 蛋白质的等电点B. 蛋白质沉淀C. 蛋白质的结构域D. 蛋白质的四级结构E. 蛋白质变性10. 蛋白质分子所带电荷相等时的溶液pH值是:11. 蛋白质的空间结构被破坏,理化性质改变,并失去其生物活性称为:12. 蛋白质肽链中某些局部的二级结构汇集在一起,形成发挥生物学功能的特定区域称为:A. 亚基B. β-转角C. α-螺旋D. 三股螺旋E. β-折叠13. 只存在于具有四级结构的蛋白质中的是:14. α-角蛋白中含量很多的是:15. 天然蚕丝中蛋白含量很多的是:16. 在脯氨酸残基处结构被破坏的是:17. 氢键与长轴接近垂直的是:18. 氢键与长轴接近平行的是:A. 四级结构形成B. 四级结构破坏C. 一级结构破坏D. 一级结构形成E. 二、三级结构破坏19. 亚基聚合时出现:20. 亚基解聚时出现:21. 蛋白质变性时出现:22. 蛋白质水解时出现:23. 人工合成多肽时出现:A. 0.9%NaClB. 常温乙醇C. 一定量稀酸后加热D. 加热煮沸E. 高浓度硫酸铵24. 蛋白质既变性又沉淀:25. 蛋白质既不变性又不沉淀:26. 蛋白质沉淀但不变性:27. 蛋白质变性但不沉淀:28. 蛋白质凝固:A. 氧化还原作用B. 表面电荷与水化膜C. 一级结构和空间结构D. 紫红色E. 紫蓝色29. 还原型谷胱甘肽具有的功能是:30. 蛋白质胶体溶液稳定的因素是:31. 与蛋白质功能活性有关的主要因素是:32. 蛋白质与双缩脲试剂反应呈:33. 蛋白质和氨基酸与茚三酮试剂反应呈:C型题:A. 甘氨酸B. 丙氨酸C. 两者均是D. 两者均否1. 属于L-α-氨基酸:2. 非极性氨基酸:3. 有利于β-折叠的形成:A. 蛋白质变性B. 蛋白质沉淀C. 两者均可D. 两者均不可4. 向蛋白质溶液中加入硫酸铵可引起:5. 紫外线照射可使:6. 调节蛋白质溶液的pH值,使其达到pI,可引起:7. 向蛋白质溶液中加入重金属盐可引起:A. 色氨酸B. 酪氨酸C. 两者都是D. 两者都不是8. 蛋白质对280nm波长紫外光吸收依赖于:9. 核酸对260nm波长紫外光的吸收主要依赖于:10. 具有紫外光吸收能力的是:11. 5位羟化后脱羧可生成神经递质的是:A. 变性B. 复性C. 两者均有D. 两者均无12. 加热可引起蛋白质和核酸:13. 退火又称为:14. 变性、复性在蛋白质中:15. 变性、复性在核酸中:A. 肽键B. 氢键C. 两者均有D. 两者均无16. 蛋白质一级结构含有:17. 核酸一级结构含有:18. 维系蛋白质二级结构稳定的键为:19. 维系核酸二级结构稳定的键为:20. 血红蛋白中:四、问答题1. 何谓蛋白质变性?影响变性的因素有哪些?2. 蛋白质变性后,为什么水溶性会降低?3. 举例说明一级结构决定构象。

生化问答题

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医学生物化学复习题各章节问答题小集1.试述肽链中α–螺旋的结构特点。

答:①α-螺旋外观似棒状,肽链的主链形成紧密的螺旋,侧链伸向外侧;②肽链中全部NH都和CO生成氢键,使α-螺旋的结构十分牢固;③螺旋的一圈由3.6个aa残基组成,螺距为0.54 nm;④螺旋的走向都为顺时针方向,所谓右手螺旋。

2. 什么是蛋白质的四级结构? 什么是均一四级结构和不均一四级结构?答:蛋白质分子中各个亚基的空间分布及亚基接触部位的布局和相互作用称为蛋白质的四级结构。

由相同的亚基构成的四级结构称为均一四级结构,由不同亚基构成的,则称为不均一四级结构。

3. 以血红蛋白与O2的结合为例,说明什么是协同效应?答:协同效应是指一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力,如果是促进作用,则称为正协同效应,反之则为负协同效应。

以血红蛋白为例,当Hb的第一个亚基与O2结合以后,促进第二及第三个亚基与O2的结合,当第三个亚基与O2结合后,又大大促进了第四个亚基与O2结合,这种效应为正协同效应。

4.举例说明蛋白质一级结构和功能的关系。

答:蛋白质的一级结构(即氨基酸残基排列顺序)是空间结构和性质的基础,蛋白质分子中的氨基酸残基的改变有的会严重影响其功能,有的则影响甚微。

有的结构相似的功能也相似。

①结构相似的具有相似的功能:例如从哺乳动物胰脏中分离出来的胰岛素,都由A链和B链组成,不同来源的胰岛素氨基酸排列顺序不完全相同,但相似,分子量也几乎相等,均具有降低血糖的生物学功能。

②一级结构与分子病:血红蛋白是由四个亚基构成的四聚体。

珠蛋白有两条α-链和两条β链,它们分别由141和146个氨基酸残基组成。

由于基因突变使珠蛋白多肽链的氨基酸残基改变所致的异常血红蛋白近400种。

其中只有某些残基改变才影响该蛋白带O2功能。

例如正常珠蛋白β链上第6位的谷氨酸被缬氨酸取代,使血红蛋白溶解度改变而导致镰刀状红细胞贫血。

5.试述如何分析多肽链中氨基酸的顺序?答:首先分析已纯化蛋白质的氨基酸残基的组成。

生化考试试题

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生物化学习题一、最佳选择题:下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案;请选择一个最佳答案..1、蛋白质一级结构的主要化学键是A、氢键B、疏水键C、盐键D、二硫键E、肽键D2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大3、下列没有高能键的化合物是A、磷酸肌酸B、谷氨酰胺C、ADPD、1;3一二磷酸甘油酸E、磷酸烯醇式丙酮酸4、嘌呤核苷酸从头合成中;首先合成的是A、IMPB、AMPC、GMPD、XMPE、ATP5、脂肪酸氧化过程中;将脂酰~SCOA载入线粒体的是A、ACPB、肉碱C、柠檬酸D、乙酰肉碱E、乙酰辅酶Ab6、体内氨基酸脱氨基最主要的方式是A、氧化脱氨基作用B、联合脱氨基作用C、转氨基作用D、非氧化脱氨基作用E、脱水脱氨基作用d7、关于三羧酸循环;下列的叙述哪条不正确A、产生NADH和FADH2B、有GTP生成C、氧化乙酰COAD、提供草酰乙酸净合成E、在无氧条件下不能运转c8、胆固醇生物合成的限速酶是A、HMG COA合成酶B、HMG COA裂解酶C、HMG COA还原酶D、乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶A、醛缩酶B、烯醇化酶C、乳酸脱氢酶D、磷酸果糖激酶E、3一磷酸甘油脱氢酶10、DNA二级结构模型是A、α一螺旋B、走向相反的右手双螺旋C、三股螺旋D、走向相反的左手双螺旋E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是A、硫胺素B、尼克酸C、核黄素D、磷酸吡哆醛E、泛酸12、人体嘌呤分解代谢的终产物是A、尿素B、尿酸C、氨D、β—丙氨酸E、β—氨基异丁酸13、蛋白质生物合成的起始信号是A、UAGB、UAAC、UGAD、AUGE、AGU14、非蛋白氮中含量最多的物质是A、氨基酸B、尿酸C、肌酸D、尿素E、胆红素b15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是A、在一磷酸核苷水平上还原B、在二磷酸核苷水平上还原C、在三磷酸核苷水平上还原D、在核苷水平上还原E、直接由核糖还原16、妨碍胆道钙吸收的物质是A、乳酸B、氨基酸C、抗坏血酸D、柠檬酸E、草酸盐e17、下列哪种途径在线粒体中进行A、糖的无氧酵介B、糖元的分解C、糖元的合成D、糖的磷酸戊糖途径E、三羧酸循环d18、关于DNA复制;下列哪项是错误的A、真核细胞DNA有多个复制起始点B、为半保留复制C、亲代DNA双链都可作为模板D、子代DNA的合成都是连续进行的E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同d19、肌糖元不能直接补充血糖;是因为肌肉组织中不含 A、磷酸化酶 B、已糖激酶C、6一磷酸葡萄糖脱氢酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、醛缩酶20、肝脏合成最多的血浆蛋白是A、α—球蛋白B、β—球蛋白C、清蛋白D、凝血酶原E、纤维蛋白原a21、体内能转化成黑色素的氨基酸是A、酪氨酸B、脯氨酸C、色氨酸D、蛋氨酸E、谷氨酸c22、磷酸戊糖途径是在细胞的哪个部位进行的 A、细胞核 B、线粒体C、细胞浆D、微粒体E、内质网c23、合成糖原时;葡萄糖的供体是A、G-1-PB、G-6-PC、UDPGD、CDPGE、GDPGd24、下列关于氨基甲酰磷酸的叙述哪项是正确的A、它主要用来合成谷氨酰胺B、用于尿酸的合成C、合成胆固醇D、为嘧啶核苷酸合成的中间产物E、为嘌呤核苷酸合成的中间产物e25、与蛋白质生物合成无关的因子是A、起始因子B、终止因子C、延长因子D、GTPE、P因子26、冈崎片段是指A、模板上的一段DNAB、在领头链上合成的DNA片段C、在随从链上由引物引导合成的不连续的DNA片段D、除去RNA引物后修补的DNA片段E、指互补于RNA引物的那一段DNA27、下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用A、Km增加;Vmax不变B、Km降低;Vmax不变C、Km不变;Vmax增加D、Km不变;Vmax降低E、Km降低;Vmax降低a28、运输内源性甘油三酯的血浆脂蛋白主要是 A、VLDL B、CM C、HDLD、IDLE、LDL29、结合胆红素是指A、胆红素——清蛋白B、胆红素——Y蛋白C、胆红素——葡萄糖醛酸D、胆红素——Z蛋白E、胆红素——珠蛋白30、合成卵磷脂所需的活性胆碱是A、ATP胆碱B、ADP胆碱C、CTP胆碱D、CDP胆碱E、UDP胆碱31、在核酸分子中核苷酸之间连接的方式是A、2′-3′磷酸二酯键B、2′-5′磷酸二酯键C、3′-5′磷酸二酯键D、肽键E、糖苷键c32、能抑制甘油三酯分解的激素是A、甲状腺素B、去甲肾上腺素C、胰岛素D、肾上腺素E、生长素d33、下列哪种氨基酸是尿素合成过程的中间产物 A、甘氨酸 B、色氨酸C、赖氨酸D、瓜氨酸E、缬氨酸c34、体内酸性物质的主要来源是A、硫酸B、乳酸C、CO2D、柠檬酸E、磷酸d35、下列哪种物质是游离型次级胆汁酸A、鹅脱氧胆酸B、甘氨胆酸C、牛磺胆酸D、脱氧胆酸E、胆酸c36、生物体编码氨基酸的终止密码有多少个A、1B、2C、3D、4E、5二、填充题1、氨基酸在等电点PI时;以______离子形式存在;在PH>PI时以______离子存在;在PH<PI时;以______离子形式存在..2、血浆脂蛋白用超速离心法可分为______、______、______、______四类..3、饱和脂酰COAβ—氧化主要经过______、______、______、______四步反应;β—氧化的终产物是______;每次β—氧化可产生______克分子ATP..4、大肠杆菌RNA聚合酶全酶由______组成;核心酶组成是______;参予识别起始信号的是______..5、根据激素的化学本质;可将其分成______、______、______和______四类..6、肝脏生物转化作用的第一相反应包括______、______、______;第二相反应是______..7、大多数真核细胞的MRNA5′一端都有______ 帽结构;3′一端有______结构..8、体内硫酸根的供体是______、甲基的供体是______、磷酸核糖的供体是______..9、常见的一碳单位有______、______、______、______等;携带它们的载体是_______..10、下列氨基酸的脱羧产物分别为:组氨酸______;色氨酸______;谷氨酸______..11、对神经肌肉应激性Ca+2起______作用;K+起______..12、VitD的活性形式是______..13、合成血红蛋白中血红素的基本原料是______、______、______..14、血红素在体内分解代谢的主要产物是______、包括______、______、______、______等..15、Watsan-Crick提出的双螺旋结构中;______处于分子外边;______处于分子中央;螺旋每上升一圈bp数为 ..16、蛋白质二级结构的形式有______、______和______..17、组成蛋白质的氨基酸分子结构中含有羟基的有______、______、______..18、血钙可分为______和______;血浆钙中只有______才直接起生理作用..19、丙酮酸脱氢酶系包括______、______、______三种酶;______、______、______、______、______五种辅助因子..20、人体铁的贮存形式有______、______..21、影响酶促反应速度的因素有______、______、______、______和______等..22、胆固醇在体内可转变为哪些活性物质______、______和______..23、生物体物质代谢调节的基本方式是______、______、______..24、肾小管的“三泌”作用是______、______、______;其功用是换回______..25、线粒体呼吸链的递氢体和递电子体有______、______、______、______、______..26、酮体是由______、______、______组成..27、核苷酸是由______、______和______三种成分组成..28、DNA的三级结构是______结构;核小体是由______和______构成..三、名词解释1、蛋白质的变性作用2、酶的活性中心3、糖异生4、氧化磷酸化5、呼吸链6、载脂蛋白7、r-谷氨酰循环8、DNA半保留复制9、不对称转录10、酶原的激活11、胆色素12、反向转录四、问答题1、简述血氨的来源和去路..2、磷酸戊糖途径分哪两个阶段;此代谢途径的生理意义是什么3、试述成熟红细胞糖代谢特点及其生理意义..4、血糖正常值是多少;机体是如何进行调节的..5、简述蛋白质及肽类激素的调节机制..6、代谢性酸中毒时;机体是如何调节酸碱平衡的..参考答案一、选择题:1、E2、D3、B4、A5、B6、B7、D8、C9、D 10、B 11、D 12、B 13、D 14、D 15、B 16、E 17、E 18、D 19、D 20、C 21、A 22、C 23、C 24、D 25、E 26、C 27、A 28、A 29、C 30、D 31、C 32、C 33、D 34、C 35、D 36、C二、填充题:1、两性离子、负离子、正离子2、CM、VLDL、LDL、HDL3、脱氢、加水、再脱氢、硫解、乙酰辅酶A、54、α2ββ′σ、α2ββ′、σ5、蛋白质和多肽类激素、氨基酸衍生物类激素、类固醇激素、脂肪酸衍生物6、氧化、还原、水解、结合反应7、M7G 、POLYA8、PAPS SAM PRPP9、-CH3、=CH2、-CH=、-CHO、-CH=NH、FH410、组胺、5-羟角胺、r-氨基丁酸11、降低、升高12、1;25-OH2VitD313、甘氨酸、琥珀酰CoA、Fe2+14、铁卟啉化合物、胆红素、胆绿素、胆素原、胆素15、磷酸核糖、碱基、1016、α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲17、酪氨酸丝氨酸苏氨酸18、非扩散钙、可扩散钙、Ca2+19、丙酮酸脱羧酶、硫辛酸乙酰转移酶、二氢硫辛酸脱氢酶、TPP、硫辛酸、FAD NAD CoASH20、铁蛋白、含铁血黄素21、温度、PH、酶浓度、底物浓度、抑制剂22、胆汁酸、类固醇激素、VitD323、细胞水平、器官水平、整体水平24、泌H+、泌K+、泌、NaHCO325、NAD+或NADP+、FAD或FMA、铁硫蛋白、辅酶Q、细胞色素类26、乙酰乙酸、β-羟丁酸、丙酮27、含氮碱基、戊糖、磷酸28、超螺旋、DNA、组蛋白、三、名词解释1、物理或化学因素如加热、酸、碱等引起蛋白质结构变化;并导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失;称为蛋白质变性;变性时不涉及一级结构改变或肽键的断裂..2、必需基团相对集中并构成一定空间构象;直接负责结合及催化底物发生反应的区域..3、由非糖物质如乳酸、甘油等在肝中转变为糖的过程..4、生物氧化的释能反应同时伴有ADP磷酸化生成ATP的吸能反应;二者偶联;称为氧化磷酸化..5、定位于线粒体内膜;由一组H和电子传递体按一定顺序排列所构成的;能把还原当量2H=2e+2H+氧化成H2O的反应链称为呼吸链..6、载脂蛋白是存在于血浆脂蛋白中的一类蛋白质..现一般将其以A、B、C、D、E表示分为五类;其中有的又分若干亚类以Ⅰ、Ⅱ、Ⅲ等表示;它们的共同作用是促使脂类溶于血浆转运;稳定脂蛋白结构..有的尚有激活有关酶、识别受体等特殊功能..7、是指氨基酸从肠粘膜细胞吸收;通过定位于膜上的r-谷氨酰转肽酶催化使吸收的氨基酸与G-SH反应;生成r-谷氨酰基-氨基酸而将氨基酸转入细胞内的过程..由于该过程具有循环往复的性质;故称其为r-谷氨酰循环..8、一个亲代DNA分子复制一次所得到的两个子代DNA分子;两条链里的一股是来自亲代;另一股是新合成的;即“新、旧”各半;称半保留复制..9、双链DNA分子上分布着很多基因;并不是所有基因的转录均在同一条DNA 单链上;而是一些基因在这条单链转录;另一些基因的转录在另一条单链上;DNA双链一次只有一条链或某一区段可作为模板转录;称之为不对称转录..10、有些酶在细胞内合成和初分泌时;并不表现有催化活性;这种无活性状态的酶的前身物称为酶原..酶原在一定条件下;受某种因素的作用;酶原分子的部分肽键被水解;使分子结构发生改变;形成酶的活性中心;无活性的酶原转化成有活性的酶称酶原的激活..11、胆色素是铁卟啉化合物的分解产物;它包括:胆红素、胆绿素、胆素原和胆素..因其具有颜色故名胆色素..正常时随胆汁排泄..12、以病毒RNA为模板;以4SRNA或色氨酸RNA为引物;4种dNTP为原料;根据碱基配对原则;在反向转录酶催化下合成DNA的过程..四、问答题略。

生化大题问答题含答案解析-大全精华必备

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.什么是生物化学?它的研究对象和目的是什么?答:①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学,从分子水平探讨生命现象的本质。

②生物化学的研究对象是生物体的分子,研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。

2.什么是分子生物学?它与生物化学的关系是什么?答:①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。

②分子生物学是生物化学的重要组成部分,是生物化学的发展和延续。

3.当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么?生物化学与分子生物学和医学的关系是什么?答:①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是:生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。

②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科,与医学的发展密切相关、相互促进。

各种疾病发病机制的阐明,诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施,无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。

生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。

蛋白质1.生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量,为什么?试验中是如何计算的。

答:由于蛋白质是体内的主要含氮物,且平均含氮量为16%,因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量(g%)2.什么是蛋白质的两性解离?利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些?答:蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基,在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团,此种性质称蛋白质的两性解离。

利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。

3.简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。

生化答疑库(试题库)(完美版)整理版

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生化答疑库(试题库)(完美版)整理版1.糖类化合物有哪些生物学功能?[答](1)作为生物体的结构成分:植物的根、茎、叶含有大量的纤维素、半纤维素和果胶等,这些物质是构成植物细胞壁的主要成分。

肽聚糖属于杂多糖,是构成细菌细胞壁的结构多糖。

(2)作为生物体内的主要能源物质:糖在生物体内分解时通过氧化磷酸化放出能量,供生命活动需要。

生物体内作为能源贮存的糖类有淀粉、糖原等。

(3)在生物体内转变为其他物质:有些糖是重要的代谢中间物,糖类物质通过这些中间代谢物合成其他生物分子例如氨基酸、核苷酸等。

(4)作为细胞识别的信息分子::糖蛋白是一类生物体内分布极广的复合糖,其中的糖链在分子或细胞的特异性识别过程中可能起着信息分子的作用。

与免疫保护、发育、形态发生、衰老、器官移植等均与糖蛋白有关。

2.葡萄糖溶液为什么有变旋现象?[答]D-吡喃葡萄糖在乙醇溶液或吡啶溶液中可以形成结晶,得到两种比旋光度不同的D-葡萄糖,前者的比旋光度为+113o,后者的比旋光度为+19o。

如果把这两种葡萄糖结晶分别溶解在水中,并放在旋光仪中观察,前者的比旋光度由+113 o 降至+52 o,后者由+19 o 升到+52 o ,随后稳定不变。

葡萄糖溶液发生比旋光度改变的主要原因是葡萄糖具有不同的环状结构,当葡萄糖由开链结构变为环状结构时,C1原子同时变成不对称碳原子,同时产生了两个新的旋光异构体。

一个叫α-D吡喃葡萄糖,另外一个叫β-D-吡喃葡萄糖,这两种物质互为异头物,在溶液中可以通过开链式结构发生相互转化,达到最后的平衡,其比旋光度为+52 o 。

3.什么是糖蛋白?有何生物学功能?[答]蛋白是广泛存在与动物、植物和微生物中的一类含糖基(或糖衍生物)的蛋白质,糖基与蛋白质的氨基酸以共价键结合。

糖蛋白中的寡糖链大小不一,小的仅为1个单糖,复杂的有10~20个单糖分子或其衍生物组成的。

有的寡糖链是直链,有的为支链,组成寡糖链的单糖主要有葡萄糖、甘露糖、木糖、岩藻糖、N-乙酰氨基葡萄糖、N-乙酰基半乳糖、葡萄醛酸和艾杜糖醛酸等。

生化专业试题及答案

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生化专业试题及答案一、选择题(每题2分,共20分)1. 酶的活性中心通常由下列哪种氨基酸残基构成?A. 酸性氨基酸B. 碱性氨基酸C. 疏水性氨基酸D. 极性氨基酸答案:B2. DNA复制过程中,新链的合成方向是:A. 5'到3'B. 3'到5'C. 双向D. 随机答案:B3. 下列哪种物质不是细胞膜的主要成分?A. 磷脂B. 胆固醇C. 蛋白质D. 核酸答案:D4. 糖酵解过程中,ATP的生成发生在:A. 第一步B. 第七步C. 第三步D. 第十步答案:B5. 下列哪种物质不是氨基酸?A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 甘氨酸D. 尿素答案:D6. 细胞凋亡的调控机制中,不包括下列哪一项?A. 内源性凋亡途径B. 外源性凋亡途径C. 自噬途径D. 细胞坏死答案:D7. 以下哪种维生素是水溶性的?A. 维生素AB. 维生素DC. 维生素ED. 维生素B12答案:D8. 蛋白质的三级结构是由下列哪一项形成的?A. 氨基酸序列B. 氢键C. 二硫键D. 离子键答案:B9. 脂质体的结构特点是什么?A. 双层膜结构B. 单层膜结构C. 无膜结构D. 多层膜结构答案:A10. 在基因表达调控中,转录因子的作用是:A. 促进DNA复制B. 促进RNA转录C. 促进蛋白质翻译D. 促进DNA修复答案:B二、填空题(每空1分,共20分)1. 蛋白质的一级结构是由_________组成的。

答案:氨基酸序列2. 细胞呼吸的三个阶段分别是_________、_________和_________。

答案:糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化3. ATP的全称是_________。

答案:腺苷三磷酸4. 核酸的组成单位是_________。

答案:核苷酸5. 细胞周期包括_________期、_________期、_________期和_________期。

答案:G1、S、G2、M6. 酶促反应中,酶的作用是_________。

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生化问答题集1、试述血浆脂蛋白的分类及主要生理功能?CM(乳糜微粒):转运来自食物的外源性甘油三酯。

VLDL(极低密度脂蛋白):转运肝脏合成的内源性甘油三酯。

LDL(低密度脂蛋白;):从肝脏向肝外组织转运胆固醇。

HDL(高密度脂蛋白)从肝外组织向肝脏转运胆固醇。

IDL(中密度脂蛋白)2、血糖的来源于去路有哪些?试述胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素对血糖浓度额调节作用。

来源:①食物糖消化吸收②肝糖原分解③肝脏内糖异生作用去路:①氧化分解供能②合成糖原③转化成其他糖类或非糖类物质④血糖过高时随尿液排出肝脏调节:肝糖原合成与分解、糖异生;肾脏调节:肾小管的重吸收能力;神经和激素的调节:⑴神经调节⑵激素调。

3、什么是解链温度?影响DNATm值大小的因素有哪些?为什么?解链温度是指核酸在加热变性过程中,紫外吸收值达到最大值的一半的温度,也称为Tm值。

因素:DNA分子中碱基的组成、比例、DNA分子的长度。

原因:在DNA分子中,如果G-C含量较多,Tm值则较大,A-T含量较多,Tm值则较小,因G-C间有三个氢键,A-T间有两个氢键,G-C较A-T稳定。

DNA分子越长,在解链时所需的能量也越高,所以Tm值也越大4、何为蛋白质变性作用?试举例说明其在临床上的应用,以及避免蛋白质变性的例子。

答:蛋白质的变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下,严格的空间构象受到破坏,从而改变理化性质并失去生物活性的现象称为蛋白质的变性。

(1)利用酒精、加热煮沸、紫外线照射等方法来消毒灭菌;(2)口服大量牛奶抢救重金属中毒的病人;(3)临床检验中在稀醋酸作用下加热促进蛋白质在pI时凝固反应检查尿液中的蛋白质;(4)加热煮沸蛋白质食品,有利于蛋白酶的催化作用,促进蛋白质食品的消化吸收等。

5、简述tRNA二级结构的基本特点及各种RNA的生物学功能。

答:tRNA典型的二级结构为三叶草型结构,是由一条核糖核苷酸链折叠、盘绕而成,在分子单链的某些区域回折时,因存在彼此配对的碱基构成局部双螺旋区,不能配对的碱基则:形成突环而排斥在双螺旋之外,形成了tRNA的三叶草结构。

mRNA合成蛋白质的模板。

tRNA:携带、运输活化了的氨基酸,参与蛋白质的生物合成。

rRNA:不单独存在,与多种蛋白质构成核糖体(核蛋白体),核糖体是蛋白质合成的场所。

6、糖异生作用的限速酶有哪些?糖异生的主要生理意义是什么?肝脏可利用哪些物质合成糖原?限速酶:丙酮酸羧化酶、磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶、果糖二磷酶、葡萄糖6-磷酸酶。

生理意义:(1)维持血糖浓度(2)有利于乳酸的在利用(3)协助氨基酸代谢。

合成糖原的物质:乳糖、甘油、生糖氨基酸。

7、简述血氨的来源与去路。

血氨的来源:氨基酸脱氨基、肠道吸收、肾产生。

血氨的去路:合成尿素、重新合成氨基酸、合成其它含氮化合物。

8、何为低血糖?出现低血糖的原因?空腹血糖浓度低于0mmol/L时称为低血糖。

原因:(1)胰性:胰岛p-细胞功能亢进,胰岛a-细胞功能低下等(2)肝性:肝癌、糖原积累病等(3)内分泌异常:垂体功能低下、肾上腺皮质功能低下(4)肿瘤:胃癌等(5)饥饿或不能进食者1、试述重组DNA技术的主要步骤?(1).目的基因的获得(2).克隆载体的选择和构建(3).位于安基因与载体连接(4).重组DNA导入受体菌(5).重组体的帅选(6).克隆基因的表达。

9、DNA的半保留复制在复制时DNA的两条链先分开,然后分别以每条DNA链为模板,根据碱基互补配对原则合成新的互补链,以组成新的DNA分子。

因此子代DNA的一条链来自亲代,另一条是新合成的,这种复制方式称为半保留复制。

10、什么叫酮体?长期饥饿或糖尿病时为什么产生酮症酸中毒?饥饿或糖尿病时肝中脂肪酸大量氧化而产生乙酰辅酶A后缩合生成的产物。

包括乙酰乙酸、β羟丁酸及丙酮。

原因:长期借或糖尿病导致机体对糖的利用不足,脂肪动员不足,肝中酮体生成过多,超过肝外组织的利用时,可引起血中酮体升高,导致酮血症,血中酮体经山小球的滤过量超过肾小球的重吸收能力时,尿中出现酮体,称酮尿症,由于β-羟基丁酸和乙酰乙酸是酸性物质,当其在血浓度升高时,可导致酮症酸中毒。

2、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子中能同底物结合并起催化反应的空间部位。

3、分析影响酶促反应速率的主要因素有哪些?①温度,温度对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩形,每种酶都有最适温度,在最适温度下反应速率最大。

②PH,PH对酶促反应速率的影响曲线一般呈钟罩形,每种酶都有最适PH,在最适PH下反应速率最大。

③底物浓度,底物浓度对酶促反应速率的影响符合米氏方程。

④抑制剂,可抑制酶反应速率,分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。

其中,可逆抑制剂有包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂等。

⑤其他:如激活剂,产物浓度,酶浓度等对酶促反应的影响。

4、试述胆红素的代谢过程。

答:胆红素在血中主要和清蛋白结合成胆红素-清蛋白复合体,以这种形式运输至肝,被肝细胞摄取前与清蛋白分离,胆红素自由双向通透肝血窦肝细胞膜表面而进入肝细胞后,与胞浆总某些蛋白质相结合形成的复合物,其中最多的是配体蛋白,胆红素-配体蛋白被转运到内质网,在此被转化成葡萄糖醛酸胆红素,再经胆管进入小肠,在肠道细菌作用下还原成胆素原,在肠道下段,胆素原接触空气被氧化成胆素,最后随粪便排出。

5、简述采取下列措施治疗肝昏迷的理论依据:(1)摄入低蛋白饮食:减少肠道的腐败,肠道吸收减少,减少氨的来源。

(2)用弱酸性液体灌肠:酸碱中和,肠道PH降低,减少产氨和利于氨的排出。

(3)应用抗菌药物抑制肠道大肠杆菌生成:抑制肠道细菌的生长,减少蛋白质的腐败,氨产生减少。

(4)静脉注射:谷氨酸,盐酸精氨酸,a-酮戊二酸混合物:抑制了a-酮戊二酸和NH3生成谷氨酸的反应,使三羧酸循环不因a-酮戊二酸的减少而受抑制,使ATP生成增加。

6、写出糖酵解途径中三个关键限速酶及其催化的生化反应。

己糖激酶果糖磷酸激酶丙酮酸激酶7、简述SDS-PAGE电泳分离蛋白质的原理及该法测定蛋白质相对分子质量的原理(146-147)①SDS是阴离子去污剂,和蛋白质定量结合形成SDS-蛋白质复合物,后使蛋白质表面带上大量负电荷,掩盖了蛋白质本身电荷差异。

②SDS-蛋白质复合物使蛋白质分子构象变成相似的长椭圆棒状,消除了蛋白质构象的影响。

③因此,SDS-聚丙烯凝胶电泳是,SDS-蛋白质复合物的电泳迁移率主要取决于蛋白质分子量,其迁移率大小与蛋白质分子量对数成正比。

根据已知分子量的蛋白质标准品绘制迁移率和分子量对数关系图,同时测定待测蛋白质组分的电泳迁移率可计算出分子量。

又因SDS 是蛋白质变性剂,使蛋白质亚基解聚。

故对于有亚基的蛋白质,SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定的是亚基分子量。

8、各种氨基酸写结构式9、蛋白质变性天然蛋白质受物理或化学因素的影响,分子内部原有的高度规则性的空间排列发生变化,致使其原有性质和功能发生部分或全部丧失,这种作用称蛋白质的变性作用。

10、写出α-D-葡萄糖的Fischer式、ɑ-D吡喃葡萄糖的Haworth式11、米氏常数Km是酶的一个特性常数,指当酶反应速率达到最大最大反应速率一半时的底物浓度,单位是mol/L。

Km越小,酶的亲和力越大。

12、核酸杂交两种来源不同的具有互补碱基序列的核苷酸片段在溶液中冷却时可以再形成双螺旋结构(不同来源的DNA单链与DNA或RNA链彼此可有互补的碱基序列,可以通过变性、复性以形成局部的双链,即所谓杂化双链)13、启动子(promoter)启动子是指RNA聚合酶能识别、结合和开始转录的一段DNA序列,包括三个功能部位:起始部位、pribnow框、识别部位。

14、试述乳糖操纵子的调节作用。

(1)阻遏蛋白的负调控①当细胞内有诱导物时,诱导物结合阻遏蛋白,此刻聚合酶与启动子形成开放式启动子复合物转录乳糖操纵子结构基因。

②当无诱导物时,阻遏蛋白结合与启动子与蛋白质部分重叠不转录。

(2)CAP正调控①当细胞内缺少葡萄糖时ATP→CAMP结合,CRP生成CAP与CAP位点结合,增前RNA聚合酶转录活性。

②当有葡萄糖存在时CAMP分解多合成少,CAP不与启动子上的CAP位点结合RNA聚合酶不与操纵区结合无法起始转录结构基因表达下降15、别构效应调节物与酶分子的调节中心结合后,使酶分子的构象发生变化,影响了酶活性部位对底物的结合与催化作用,从而使酶活力增加或降低,调节酶促反应速率及代谢过程,这种效应称为别构效应。

16、核酸的增色反应当核酸变性或降解时,其紫外光吸收强度及ε(P)值19呼吸链呼吸链又称电子传递链,它是指代谢物脱下的氢经一系列递氢体或电子传递体的依次传递,最后传给分子氧从而生成水的全部体系。

17、生物氧化糖、脂类、蛋白质等有机物质在活细胞内氧化分解产生二氧化碳、水并放出能的作用称生物氧化。

有机物在生物体内的氧化还原作用,需要消耗氧气放出二氧化碳,因此又称为细胞呼吸。

18、为什么说三羧酸循环是糖、脂和蛋白质三大物质代谢的共同通路?①三羧酸循环是乙酰CoA最终氧化生成CO2和H2O的途径。

②糖代谢过程中一分子已糖经糖酵解分解成二分子丙酮酸,在有氧的情况下丙酮酸进入线粒体,通过三羧酸循环彻底氧化分解③脂肪分解的脂肪酸经β-氧化产生乙酰CoA可进入三羧酸循环彻底氧化,脂肪分解的甘油也可通过糖有氧氧化进入三羧酸循环氧化分解;同时,三羧酸循环中产生的乙酰CoA和其他中间产物也可用于合成脂肪;④蛋白质分解产生的氨基酸经脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环,同时,三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受NH3后合成氨基酸。

例如草酰乙酸和α酮戊二酸分别是天冬氨酸和谷氨酸合成的碳架,延胡索酸是苯丙氨酸和酪氨酸合成的前体等。

所以,三羧酸循环是三大物质代谢的共同通路。

19、核酸的减色反应变性的核酸在一定条件下恢复其原有性质时,其紫外线吸收强度及ε(P)值又可恢复到原有水平。

20、相同的蛋白质混合样品,采用SDS-PAGE分析时,体积大的蛋白质颗粒运动速度慢?而凝胶过滤色谱分析时,体积大的蛋白质颗粒运动速度快为什么?SDS-PAGE分离蛋白质时,所有的蛋白质均要从凝胶的网孔中穿出,蛋白质的相对分子质量越大,受到的阻力也越大,移动的速度速度就越慢。

凝胶过滤时,凝胶颗粒排阻Mr较大的蛋白质,仅允许Mr较小的蛋白质进入颗粒内部,所以Mr较大的蛋白质只能在凝胶颗粒之间的空隙中通过,可以用较小体积的洗脱液从层析柱中洗脱出来。

21、呼吸链呼吸链又称电子传递链,它是指代谢物脱下的氢经一系列递氢体或电子传递体的依次传递,最后传给分子氧从而生成水的全部体系。

22、常见的蛋白质的二级结构有哪些?各有何特点?常见的蛋白质二级结构主要包括ɑ-螺旋、β-折叠、β-转角等。

ɑ-螺旋:特征是肽键主链形成了从N端到C端为顺时针方向的右手螺旋,螺旋每周由3.6个氨基酸残基组成,螺距为0.54nm,相邻之间由第n个氨基酸肽键上C=O与第n+4个氨基酸肽键上N-H形成氢键。

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