生物化学 酶
生物化学之酶ppt课件
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学酶
Km
[S]
反映了酶与底物的亲和力，Km值越小，亲 和力越高，酶对底物的催化效率也越高。
底物浓度，影响反应速率的重要因素之一 。
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影响酶促反应速率的因素
底物浓度
底物浓度增加，反应速率加快，但当底物 浓度达到一定程度后，反应速率不再随底
物浓度的增加而加快。
温度
在一定范围内，温度升高，反应速率加快 ；但超过一定温度后，酶会变性失活，反
利用不同物质在固定相和流动相之间分配系数的差异进行分离，如 凝胶层析、离子交换层析等。
电泳法
在电场作用下，利用酶分子所带电荷和形状大小的差异进行分离， 如凝胶电泳、等电聚耗法
通过测定底物消耗量来推算酶活性，如比色法、荧光法等。
产物生成法
通过测定产物生成量来推算酶活性，如放射性同位素标记法、高效 液相色谱法等。
03
酶在基因编辑中的应用
近年来发展的基因编辑技术如CRISPR-Cas9等，利用特定的酶实现对基
因组的精确编辑，为疾病治疗和基因功能研究提供了新的手段。
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07
实验技术与方法
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酶的分离纯化技术
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沉淀法
通过改变溶液条件使酶沉淀析出，包括盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法
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05
生物体内重要酶类介绍
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氧化还原酶类
01
02
03
脱氢酶
催化底物脱氢反应的酶， 如乳酸脱氢酶、苹果酸脱 氢酶等。
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氧化酶
催化底物加入氧原子或失 去氢原子的酶，如细胞色 素氧化酶、醇氧化酶等。
生物化学 第三章 酶(共65张PPT)
含多条肽链则为寡聚酶，如RNA聚合酶，由4种亚基构成五聚体。
(cofactor)
别构酶(allosteric enzyme):能发生别构效应的酶
9 D-葡萄糖6-磷酸酮醇异构酶 磷酸葡萄糖异构酶
esterase)活性中心丝氨酸残基上的羟基结合，使酶失活。
酶蛋白
酶的磷酸化与脱磷酸化
五、酶原激活
概念
酶原(zymogen)：细胞合成酶蛋白时或者初分 泌时,不具有酶活性的形式
酶原 切除片段 酶
（–）
（+）
酶原激活
本质：一级结构的改变导致构象改变，激活。
胰蛋白酶原的激活过程
六、同工酶
同工酶(isoenzyme)是指催化相同的化学反应， 而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质 不同的一组酶。
正协同效应（positive cooperativity） 后续亚基的构象改变增加其对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越容易。
负协同效应（negative cooperativity） 后续亚基的构象改变降低酶对别构效应剂
的亲和力，使效应剂与酶的结合越来越难。
协同效应
正协同效应的底物浓度-反应速率曲线为S形曲线
/ 即： Vmax = k3 [Et]
Km 和 Vmax 的测定
双倒数作图法 Lineweaver-Burk作图
将米氏方程式两侧取倒数
1/v = Km/Vmax[S] + 1/Vmax = Km/Vmax •1/ [S] + 1/Vmax 以 1/v 对 1/[S] 作图, 得直线图
斜率为 Km/Vmax
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学05.第五章 酶
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
3.胃、肠黏膜及肠道寄生虫均有抵抗消化酶
的抗酶物质。
三、酶促反应的机制
(一)活化分子与活化能
1.活化能：底物分子从基态转变到活化态所需的能量。 2.活化分子：从基态转变到活化态的底物分子。
能 量 非催化反应活化能
一般催化剂催 化反应的活化能 酶促反应 活化能
底物 反应总能量改变 产物 应 过 程
反
酶促反应活化能的改变
(二)诱导契合假说
酶底物复合物
E+S
ES
E+P
酶与底物相互接近 时，其结构相互诱导、 相互变形和相互适应， 进而相互结合。这一过 程称为酶-底物结合的诱 导契合假说 。
酶的诱导契合动画
(三)邻近效应与定向排列
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间 构象所必需。
活性中心以外 的必需基团 底物
+ +
催化基团
结合基团
活性中心
二、酶原与酶原的激活
(一)酶原
有些酶在细胞 内合成或初分泌时 无活性，此无活性 前体称为酶原。
(三)激活过程
酶原
在特定 条件下
特定的肽链水解 分子构象发生改变 酶的活性中心形成
(二)酶原的激活
一些代谢物可与某些酶分子活性中心外的 某部分可逆地结合，使酶构象改变，从而改变 酶的催化活性，此种调节方式称变构调节。
1.变构酶 (allosteric enzyme) 2.变构部位 (allosteric site) 3.变构效应剂 (allosteric effector)
变构激活剂
变构抑制剂
(二) 共价修饰调节
生物化学第6章 酶化学
课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。
2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。
3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。
4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。
二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。
其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。
3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。
5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。
6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。
如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。
生物化学酶
活化能阈:低能分子转变 为高能分子所需要的 最低能量。
酶
活化能阈
活化分子相对数量 反应速度
2.高度的特异性（专一性）
酶的特异性
酶对底物的选择性。
酶对底物具有严格的选择性。即一种酶只能作用于一
种或一类底物，或一定的化学键，催化一定的反应，得到
一定的产物。
（1）绝对特异性
指某些酶只能作用于一种
特定的底物，进行一种反应，生成特定的产物的
碳酸酐酶、羧肽酶
Mg2+
激酶类、磷氨酸酶
Mn2+
精氨酸酶、超氧化物歧化酶
Na+
质膜 ATP 酶 (也需K+和Mg2+)
K+
丙酮酸激酶 (也需Mg2+和Mn2+ )
维生素(vitamin) ---------机体维持正常生理功能所必需，但在人体 内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一 组低分子有机物质。
酶所具有的催化能力
。酶失活
酶失去了催化能力
。
二、酶作用的特点 （一）共同点
1.只能进行热力学上允许进行的反应； 2.缩短化学反应到达平衡的时间，而不 改变反应的平衡点； 3.反应前后没有质和量的改变。
（二）酶作用的特点
1.高度的催化效率
通常要高出非生物催化剂催化活性的 106~1020倍
酶与一般催化剂催化效率的比较
维生素的分类与命名：
脂溶性维生素 维生素A、D、E、K 按溶解性
分为
水溶性维生素
B族维生素：B1、B2、PP、 泛酸、B6、叶酸、生物素、B12 、
B族维生素的主要作用：维构生成素酶C、的硫辅辛酶酸 或辅基参与体内物质代谢。
特点：
生物化学酶类名词解释
酶（enzyme）:生物催化剂，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶不改变反应的平衡，只是通过降低活化能加快反应的速度。
脱脯基酶蛋白：酶中除去催化活性可能需要的有机或无机辅助因子或辅基后的蛋白质部分。
全酶：具有催化活性的酶，包括所有必需的亚基，辅基和其它辅助因子。
酶活力单位：酶活力单位的量度。
1961年国际酶学会议规定：1个酶活力单位是指在特定条件（25oC，其它为最适条件）下，在1min内能转化1μmol底物的酶量，或是转化底物中1μmol的有关基团的酶量。
比活（specific activity）:每分钟每毫克酶蛋白在25oC下转化的底物的微摩尔数。
比活是酶纯度的测量。
活化能（activation energy）:将1mol反应底物中所有分子由其态转化为过度态所需要的能量。
活性部位（active energy）:酶中含有底物结合部位和参与催化底物转化为产物的氨基酸残基部分。
活性部位通常位于蛋白质的结构域或亚基之间的裂隙或是蛋白质表面的凹陷部位，通常都是由在三维空间上靠得很进的一些氨基酸残基组成。
酸-碱催化（acid-base catalysis）:质子转移加速反应的催化作用。
共价催化（covalent catalysis）：一个底物或底物的一部分与催化剂形成共价键，然后被转移给第二个底物。
许多酶催化的基团转移反应都是通过共价方式进行的。
靠近效应（proximity effect）：非酶促催化反应或酶促反应速度的增加是由于底物靠近活性部位，使得活性部位处反应剂有效浓度增大的结果，这将导致更频繁地形成过度态。
初速度(initial velocity)：酶促反应最初阶段底物转化为产物的速度，这一阶段产物的浓度非常低，其逆反应可以忽略不计。
米氏方程:表示一个酶促反应的起始速度（υ）与底物浓度([s])关系的速度方程：υ=υmax[s]/(Km+[s])米氏常数:对于一个给定的反应，异至酶促反应的起始速度（υ0）达到最大反应速度（υmax）一半时的底物浓度。
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第六章酶一、选择题单选题1．竞争性抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？A．作用时间B．底物浓度C．抑制剂浓度D．酶与底物亲和力的大小E．酶与抑制剂亲和力的大小2．哪一种情况可用增加[S]的方法减轻抑制程度？A．不可逆抑制作用B．竞争性抑制作用C．非竞争性抑制作用D．非竞争性抑制作用E．反竞争性抑制作用3．丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于A．反馈抑制B．底物抑制C．竞争性抑制D．非竞争性抑制E．反竞争性抑制4．酶的活性中心是指A．整个酶分子的中心部位B．酶蛋白与辅酶结合的部位C．酶发挥催化作用的部位D．酶分子表面上具有解离基团的部位E．酶的必需基团在空间结构上集中形成的区域，能与特异的底物结合并使之转化成产物。
5．符合竞争性抑制作用的说法是A．抑制剂与底物结合B．抑制剂与酶的活性中心结合C．抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合D．抑制剂使二硫键还原，引起酶的空间构象紊乱E．抑制剂与辅酶结合，妨碍全酶的形成6．在形成酶-底物复合物（ES）时A．只有酶的构象发生变化B．只有底物的构象发生变化C．只有辅酶的构象发生变化D．酶和底物的构象都发生变化E．底物的构象首先发生变化7．酶原的激活是由于A．激活剂将结合在酶原分子上的抑制剂除去B．激活剂使酶原的空间构象发生变化C．激活剂携带底物进入酶原的活性中心D．激活剂活化酶原上的催化基团E．激活剂使酶原分子的一段肽水解脱落，从而形成活性中心或活性中心暴露出来。
8．催化乳酸转变为丙酮酸的酶属于A．裂解酶B．合成酶C．氧化还原酶D．转移酶E．水解酶9．下列关于酶活性中心的说法中，有错误的一项是A．酶的活性中心可处在一条多肽链上B．酶的活性中心可跨越在两条多肽链上C．酶的活性中心就是酶的催化基团和结合基团集中形成具有一定空间结构的区域D．酶的必需基团就是酶的活性中心E．酶的活性中心与酶的空间结构有密切关系10．酶作为典型的催化剂可产生下列哪种能量效应？A．提高活化能B．降低活化能C．减少反应的自由能D．提高产物的能量水平E．降低反应物的能量水平11．下列关于酶的辅基的叙述哪项是正确的？A．是一种结合蛋白质B．与酶蛋白的结合比较疏松C．由活性中心的若干氨基酸基组成D．只决定酶的专一性，不参与化学基团的传递E．一般不能用透析或超滤的方法与酶蛋白分开12．下列哪一项叙述符合“诱导契合学说”？A．酶与底物的关系犹如锁和钥匙的关系配合恰当B．酶的活性部位有可变性，在底物影响下空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应C．酶对D型和L型旋光异构体的催化反应速度相同D．底物的结构朝着适应活性中心方面改变E．底物与酶的别构部位结合后，改变酶的构象，使之与底物相适应13．下列对活化能的描述哪一项是恰当的？A．随温度而改变B．是底物和产物能量水平的差值C．酶降低反应活化能的程度与一般催化剂相同D．是底物分子从初态转变到过渡态时所需要的能量E．需要活化能越大的反应越容易进行14．K m值是指A．反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
B．反应速度为最大速度一半时的酶浓度。
C．反应速度为最大速度一半时的温度D．反应速度为最大速度一半时的抑制剂浓度。
E．以上都不是15．一个简单的酶促反应，当[S]＜＜K m时。
A．反应速度最大B．反应速度不变C．反应速度与底物浓度成正比D．增加底物，反应速度不受影响E．增加底物，可使反应速度降低16．磺胺药的作用机理是：A．反竞争性抑制B．反馈抑制C．非竞争性抑制D．竞争性抑制E．使酶变性失活17．酶与一般催化剂的区别是：A．只能加速热力学上能进行的反应B．不改变化学反应的平衡点C．缩短达到化学平衡的时间D．高度专一性E．降低活化能18．全酶是指A．酶—底物复合物B．酶—抑制剂复合物C．酶蛋白—辅助因子复合物D．酶—别构剂复合物E．酶的无活性前体19．符合辅助概念的叙述是A．它是一种高分子化合物B．不能用透析法与酶蛋白分开C．不参与活性部位的组成D．决定酶的特异性E．参与化学基团的传递20．酶促反应中决定酶的专一性的是A．酶蛋白B．辅酶C．辅基D．催化基团E．活性中心以外的必需基团21．底物浓度对酶促反应速度作图呈矩形双曲线的条件是A．酶浓度不变B．最适温度不变C．最适pH值不变D．Km值不变E．以上都不是22．酶浓度与反应速度呈直线关系的前提条件是：A．底物浓度不变B．酶的浓度远远大于底物浓度C．底物浓度远远大于酶的浓度D．与底物浓度无关E．与温度高低无关23．当Km值等于0.25[S]时，反应速度为最大速度的A．70% B．75% C．80% D．85% E．90%多选项24．下列常见的抑制剂中，哪些是不可逆抑制剂？A．有机磷化合物B．有机汞化合物C．磺胺类药物D．氰化物E．有机砷化合物25．下列有关同工酶的叙述中，正确的是A．都是单体酶B．催化相同的化学反应C．酶蛋白的分子结构不同D．免疫学性质不同E．理化性质相同26．同工酶之间的不同之处有A．物理性质B．化学性质C．专一性D．等电点E．米氏常数27．酶原没有活性是因为A．酶蛋白肽链合成不完全B．缺乏辅酶C．酶原是普通的蛋白质D．活性中心未形成或未暴露E．酶原是未被激活的酶的前体28．有关酶的抑制剂的叙述正确的有A．与酶可逆结合的抑制剂均呈竞争性抑制B．通常竞争性抑制剂的结构与底物的结构相似C．竞争性抑制剂对最大速度无影响D．竞争性抑制抑制程度取决于底物和抑制剂相对比例E．非竞争性抑制的抑制程度与底物浓度无关29．关于酶促反应的叙述正确的是A．底物浓度低时，反应速度与底物浓度成正比B．底物过量时，反应速度与酶浓度成正比C．底物浓度与酶浓度相等时，反应达到最大速度D．底物浓度为米氏常数一半时，底物浓度等于K mE．底物浓度极大时，反应速度等于米氏常数30．关于酶正确的叙述是A．酶是生物催化剂B．酶是活体细胞产生的C．酶的化学本质是蛋白质D．酶只能在生物体内起作用E．酶催化效率极高，故反应速度与酶的浓度无关31．下列有关酶的活性部位的叙述正确的有A．所有的酶都有活性部位B．具有三维结构C．所有酶的活性部位都有辅酶D．酶的必需基团都位于活性部位E．由催化基团和结合基团组成32．使酶发生不可逆破坏的因素是A．竞争性抑制剂B．高温C．强酸强碱D．低温E．重金属盐33．指出被有机磷抑制的酶和抑制类型A．不可逆抑制B．竞争性抑制C．胆碱酯酶D．二氢叶酸合成酶E．胆碱乙酰化酶34．对于某个酶的同工酶来说，下列说法中正确的是A．同工酶的亚基数相同，但亚基的种类不同B．对底物的特异性不同，对辅助因子的要求也不同C．对底物的亲和力不同D．在同一条件下进行电泳，其迁移率相同E．能催化同一种化学反应35．下列有关酶和辅酶的说法，哪些是正确的？A．所有的酶都是由酶蛋白和辅酶组成B．同一种辅酶可与多种不同的酶蛋白结合C．酶蛋白和蛋白酶两者含义相同D．多数辅酶与B族维生素有密切关系E．辅酶与酶蛋白结合不牢固，可以用透析或超滤的方法除去36．非竞争性抑制作用与竞争性抑制作用的不同点在于前者A．不影响ES→E+P B．提高底物浓度时V max 仍然降低C．抑制剂与酶活性中心以外的基团结合D．K m值不变E．底物和抑制剂之间无竞争关系二、名词解释37．酶38．酶的活性中心39．绝对特异性40．相对特异性41．立体异构特异性42．酶原43．酶原激活44．同工酶45．K m46．最适温度47．最适PH 48．不可逆性抑制作用49．可逆抑制作用50．竞争性抑制作用51．激活剂三、填空题52．全酶由和组成。
53．酶是由产生的，具有催化能力的。
54．酶的活性中心包括和两个功能部位55．在酶的活性中心，部位直接与底物结合，决定了酶的专一性；部位是发生化学变化的部位，决定了催化反应的性质。
56．酶活力是指，一般用表示。
57．温度对酶活力影响有以下方面：一方面，另一方面。
58．脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；D-氨基酸氧化酶，只能催化D-氨基酸氧化脱氨，因此它具有专一性。
59．酶促动力学的双倒数作图，得到的直线在横轴上的截距为，纵轴上的截距为。
60．磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌的生长繁殖，此类抑制作用属于抑制作用。
61．酶与无机催化剂比较，酶主要有以下特点：和。
62．K m值是酶的常数，在一定的情况下，K m值愈大，表示酶与底物的亲和力。
63．汞盐对巯基酶的抑制，属于，草酰乙酸对琥珀酸脱氢酶的抑制属于。
64．抑制不改变酶促反应的V max，抑制不改变酶的K m。
65．酶所催化的反应叫，参加反应的物质叫。
66．酶的可逆性抑制主要可分为和两类。
67．酶的非竞争性抑制，抑制剂与的必需基团结合，其抑制作用不再受的影响。
68．米氏方程是说明方程式，K m值的定义是。
69．砷剂是酶的抑制剂，可以用来解除其抑制作用。
70．有机磷杀虫剂是酶的抑制剂，其抑制作用属于抑制作用。
71．在酶促反应中，如果底物浓度足以使酶饱和而有余，则随着酶浓度的增加，酶促反应速度也相应，且成关系。
四、问答题72．简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。
73．什么是酶原和酶原的激活？74．酶按其分子组成，可分为哪两大类？请分别叙述各类的组成。
75．全酶由哪两部分组成？酶促反应的特异性和反应类型分别由哪一部分决定的？76．酶活性中心的必需基团分为哪两类？在酶促反应中其作用是什么？77．酶以酶原形成存在有何生理意义？78．何谓酶促反应动力学？为什么研究酶促反应的力学要取反应的初速度？79．写出米氏方程。
该方程式表明的是什么关系？80．K m值与哪些因素有关？与哪些因素无关？有何意义？81．试述在酶促反应中酶蛋白与辅助因子之间的相互关系。
82．试比较三种可逆性抑制作用的特点。
83．以磺胺药为例说明竞争性抑制作用在临床上的应用。
84．简述温度对酶促反应影响的双重性。
85．何谓酶的活性？如何表示？86．试述酶与医学的关系。
87．何谓同工酶？在医学上有何应用？88．酶的催化作用有哪些特点？89．酶的特异性有哪几种类型？参考答案：一、选择题单选题1．A 2．B 3．C 4． E 5．B 6．D 7．E 8．C 9．D 10．B 11．E 12．B13．D 14．A 15．C 16．D 17．D 18．C 19．E 20．A 21.A 22.C 23．C多选题24.ABDE 25.BCD 26.ABDE 27.DE 28.BCDE 29.AB 30.ABC 31.ABE32.BCE 33.AC 34.ACE 35.BDE 36.BCDE二、名词解释37．酶是由活细胞产生的，具有催化作用的蛋白质。
38．在酶分子中有一个必需基团比较集中，并形成具有特定空间结构的区域，能与底物特异地结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。