生物化学 酶化学
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
生物化学-酶化学
酶化学（一）名词解释1．全酶（holoenzyme）与酶蛋白（apoenzyme）2．米氏常数（K m值，Michaelis constant）3．底物专一性（substrate specificity）4．绝对专一性（absolute specificity）、相对专一性与立体异构专一性（stereospecificity）5．辅基（prosthetic group）与辅酶（coenzyme）6．单体酶（monomeric enzyme）7．寡聚酶（oligomeric enzyme）8．多酶体系（multienzyme system）9．激活剂（activator）10．抑制剂（inhibitor inhibiton）11．酶的失活与抑制12．可逆抑制（reversible inhibition）与不可逆抑制（irreversible inhibition）13．竞争性抑制（competitive inhibition）与非竞争性抑制（noncompetitive inhibition）14．变构酶（allosteric enzyme）15．同工酶（isozyme）16．诱导酶（induced enzyme）17．酶原（zymogen或proenzyme）与酶原的激活（proenzyme activation）18．酶反应的初速度（initial speed）19．酶活力（enzyme activity）与酶的比活力（enzymatic compare energy）20．活性中心（active center）21．酶的转换数k cat（turnover number）22．核酶（ribozyme）23．抗体酶（abzyme）24．固定化酶（immobilized enzyme）（二）英文缩写符号1．NAD+（nicotinamide adenine dinucleotide）2．FAD（flavin adenine dinucleotide）3．THFA（tetrahydrofolic acid）4．NADP+（nicotinamide adenine dinucleotide phosphate）5．FMN（flavin mononucleotide）6．CoA（coenzyme A）7．PLP（pyridoxal phosphate）8．BCCP（biotin carboxyl carrier protein）9．ACP（acyl carrier protein）（三）填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
生物化学03 酶
1、酶的别构（变构）效应 •概念：有些酶分子表面除了具有活性中心外，还存在被称为调节位
点（或变构位点）的调节物特异结合位点，调节物结合到调 节位点上引起酶的构象发生变化，导致酶的活性提高或下降， 这种现象称为别构效应，具有上述特点的酶称别构酶。
效应剂
别
构 中
活性 中心
心
2、酶的多种分子形式——同工酶
最适 温度
温度
4、pH对酶促反应速度的影响
v
•过酸过碱导致酶蛋白变性
•酶的最适pH不是一个固定 不变的常数
最
pH
适
pH
5、激活剂对酶作用的影响
凡是能提高酶活力的物质，称为酶的激活剂。
类别
金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+、Mn2+、Zn2+、Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br有机分子 抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽
v
Vm axS K m S
PE
（2）米氏常数Km的意义
① 当v=Vmax/2时，Km=[S]（ Km的单位为浓度单位） ②是酶在一定条件下的特征物理常数，通过测定Km的数值，可
鉴别酶。 ③可近似表示酶和底物亲合力，Km愈小，E对S的亲合力愈大，
Km愈大，E对S的亲合力愈小。 ④在已知Km的情况下，应用米氏方程可计算任意[s]时的v，或
相对专一性：要求底物具有一定的化学键，且对键的某 一端所连的基团也有一定的要求，如胰蛋白酶。
键专一性：只作用于一定的键，而对键两端的基团并无 严格要求，如二肽酶。
2、 立体异构专一性 只能催化一种立体异构体，对另一种立体异构体无
作用，如乳酸脱氢酶能催化L-乳酸，而不能催化D-乳酸。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
16
（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
生物化学 6 酶化学
目前将酶定义为：具有高效性和专一性的生物 催化剂。分为两类：蛋白酶、核酶
（或酶是一类由活细胞产生的，具有高效性和专一性以 蛋白质为主要成分的生物催化剂。）
6.1 酶的概念与特点 6.1.2 酶的特点
酶和一般催化剂的共同点： 1.在反应前后没有质和量的变化； 2.只能催化热力学上允许进行的化学反应； 3.只能加速可逆反应的进程，而不改变平衡点。 酶和一般催化剂的不同点（即酶的重要特点)： 1.酶具有高效性； 2.酶具有高度专一性； 3.酶促反应条件温和（对外界环境高度敏感性）； 4.酶活力可调节控制（可调性）。
6.5 酶的作用机制 酶的催化作用与活化分子
任何反应都需要一定的能量，有了能量分子就能活化
成活化分子。
1. 活化分子：能量达到或高于分子平均能量的分子。
2. 活化能：分子由基态到活化态所需的能量。
在一个反应体系中，反应所需的活化能越高，活化分子越少， 反应速度越慢；相反，反应所需的活化能越低，活化分子越多， 反应速度越快 。 酶促反应中所需活化能是高还是低？
锁钥假说:象是具有刚 性结构的，酶表面具 有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把 钥匙对一把锁一样。 诱导契合假说:该学说 认为酶表面并没有一 种与底物互补的固定 形状，而只是由于底 物的诱导才形成了互 补形状。
6.4 酶的专一性 6.4.2 酶专一性的假说
羟 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
酶由活细胞产生，分胞外酶和胞内酶。与颗粒体结合分布在各个部位参 与体内的代谢，由于酶的特性，酶的催化反应受各种因素的影响与调节， 如温度、PH、抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及激素 控制等。
6.2 酶的化学本质与组成 6.2.1 酶的化学本质
1926年J.B.Sumner首次从刀豆制备出脲酶结晶，证明其为 蛋白质，并提出酶的本质就是蛋白质的观点。 酶是蛋白质的证据：从化学组成和理化性质看。 1982年T.Cech发现了第一个有催化活性的天然RNA—— ribozyme（核酶），以后Altman和Pace等又陆续发现了 真正的RNA催化剂。 核酶的发现不仅表明酶不一定都是蛋白质，还促进了有 关生命起源、生物进化等问题的进一步探讨。
酶(生物化学)PPT课件
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
《生物化学》-第五章 酶化学
—CH2—·O·：
H
底物中典 型的亲电 中心包括：
磷酰基
Cys-SH
—CH2—·S·：
H
脂酰基 糖基
His-咪唑基
—CH2—C=CH
HN N：
CH
（五）金属离子催化
金属离子作为酶的辅助因子起作用的方式：
1.与酶蛋白紧密结合稳定酶的天然构象，亲电催化 2.与酶结合较弱，作为激活剂存在。 3.通过价态的可逆变化，参与氧化还原反应。
其他成分的酶：
核酶（ribozyme） ：具有催化活性的天然RNA。 近年还有DNA分子具有催化活性报道。
酶的概念： 酶是生物催化剂。由活细胞产生的具有高效催化能力 和催化专一性的蛋白质、核酸或其复合体。
脲酶：专一性水解尿素。
第一个被分离提取的酶，并证明其化学本质为蛋白质。 抗体酶：是用化学反应的过渡态类似物作免疫原产生 的催化性抗体，是一种具有催化能力的蛋白质，其本 质上是免疫球蛋白。
（6）对于结合酶，辅酶、辅基往往参与酶活中心的 组成。
第二节 酶催化作用的机制
一、酶与底物的结合——中间复合物学说
该学说认为，在酶促反应中，酶（E）总是先和底 物（S）结合生成不稳定的中间复合物（ES），再 分解成产物（P），并释放出酶（E）。 ——中间复合物学说能较好的解释酶为什么能降 低反应的活化能。
实际上，底物与酶结合是一种相互作用的过程， 底物可诱导蛋白质构象改变，蛋白质必需基团也可使 底物敏感键发生变化，更好“契合” 。 3.“三点附着”模型：该模型认为底物与酶活中心的 结合有三个结合位点，只有当这三个位点都匹配的时 候，酶才会催化相应的反应。
二、酶作用高效率机制
（一）底物与酶的邻近、定向效应
1）绝对专一性
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
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酶化学-生物化学．第五章酶化学一：填空题1.全酶由________________和________________组成，在催化反应时，二者所起的作用不同，其中________________决定酶的专一性和高效率，________________起传递电子、原子或化学基团的作用。
2.辅助因子包括________________，________________和________________等。
其中________________与酶蛋白结合紧密，需要________________除去，________________与酶蛋白结合疏松，可用________________除去。
3.酶是由________________产生的，具有催化能力的________________。
4.酶活力的调节包括酶________________的调节和酶________________的调节。
5.T.R.Cech和S.Altman因各自发现了________________而共同获得1989年的诺贝尔奖(化学奖)。
6.1986年，R.A.Lerner和P.G.Schultz等人发现了具有催化活性的________________，称________________。
7.根据国际系统分类法，所有的酶按所催化的化学反应的性质可以分为六大类________________，________________，________________，________________，________________和________________。
8.按国际酶学委员会的规定，每一种酶都有一个唯一的编号。
醇脱氢酶的编号是EC1.1.1.1，EC代表________________，4个数字分别代表________________，________________，________________和________________。
9.根据酶的专一性程度不同，酶的专一性可以分为________________专一性、________________专一性和________________专一性。
10.关于酶作用专一性提出的假说有________________，________________和________________等几种。
11.酶的活性中心包括________________和________________两个功能部位，其中________________直接与底物结合，决定酶的专一性，________________是发生化学变化的部位，决定催化反应的性质。
12.酶活力是指________________，一般用________________表示。
13.通常讨论酶促反应的反应速度时，指的是反应的________________速度，即________________时测得的反应速度。
14.常用的化学修饰剂DFP可以修饰________________残基，TPCK常用于修饰________________残基。
一般为。
酶反应的温度系数15. ________________调节酶包括和等。
________________ 16.________________解释别构酶作用机理的假说有模型和模型两种。
________________ 17.________________固定化酶的优点包括，，等。
18.________________________________________________固定化酶的理化性质会发生改变，如，等。
Km________________ 19.Vmax________________同工酶是指，如。
________________ 20.________________影响酶活力的原因可能有以下几方面：影响，影响，影响(3)(2)________________ 21.pH________________(1)。
________________温度对酶活力影响有以下两方面：一方面，另一方面。
________________________________ 22.脲酶只作用于尿素，而不作用于其他任何底物，因此它具有专一性；甘油激酶可以催化甘________________23.油磷酸化，仅生成甘油磷酸一种底物，因此它具有专一性。
________________-1-得到的直线在横轴上的截距为，纵轴酶促动力学的双倒数作图作图法，) ________________24.(Lineweaver-Burk上的截距为。
________________磺胺类药物可以抑制酶，从而抑制细菌生长繁殖。
________________ 25.谷氨酰胺合成酶的活性可以被共价修饰调节；糖原合成酶、糖原磷酸化酶等则可以被________________ 26.共价修饰调节。
________________判断一个纯化酶的方法优劣的主要依据是酶的和。
________________________________ 27.二：是非题酶可以促成化学反应向正反应方向转移。
] 1.[对于可逆反应而言，酶既可以改变正反应速度，也可以改变逆反应速度。
]2.[酶的化学本质是蛋白质。
]3.[酶活性中心一般由在一级结构中相邻的若干氨基酸残基组成。
]4.[酶只能改变化学反应的活化能而不能改变化学反应的平衡常数。
] 5.[酶活力的测定实际上就是酶的定量测定。
] 6.[酶反应速度一般用单位时间内底物的减少量来表示。
] 7.[。
则己糖激从鼠脑分离的己糖激酶可以作用于葡萄糖或果糖mol/L)] 8.[ mol/L)(Km=(Km=酶对果糖的亲和力更高。
是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶浓度无关。
]Km 9.[是酶的特征常数，在任何条件下，是常数。
]KmKm 10.[是酶的特征常数，只与酶的性质有关，与酶的底物无关。
]Km 11.[一种酶有几种底物就有几种值。
Km12.[ ]当时，趋向于，此时只有通过增加来增加。
v Vmaxv13.[ ][S]>> Km[E]酶的最适是一个常数，每一种酶只有一个确定的最适。
pH 14.[ ]pH酶的～酶活性曲线均为钟罩形。
pH ] 15.[酶的最适温度与酶的作用时间有关，作用时间长，则最适温度高，作用时间短，则最适温度低。
]16.[ 酶反应的温度系数高于一般反应的温度系数。
]17.[金属离子作为酶的激活剂，有的可以相互取代，有的可以相互拮抗。
]18.[增加不可逆抑制剂的浓度，可以实现酶活性的完全抑制。
] 19.[正协同效应使酶促反应速度增加。
] 20.[正协同效应使酶与底物亲和力增加。
]21.[正协同效应使酶促反应速度对底物浓度变化越来越敏感。
] 22.[竞争性可逆抑制剂一定与酶的底物结合在酶的同一部位。
] 23.[由克粗酶制剂经纯化后得到电泳纯的酶制剂，那么酶的比活较原来提高了倍。
1100 24.[ ]10mg酶反应的最适只取决于酶蛋白本身的结构。
25.[ ]pH负协同性不能用齐变模型理论来解释。
MWC() 26.[ ]三：单选题利用恒态法推导米氏方程时，引入了除哪个外的三个假设？] 1.[在反应的初速度阶段，→可以忽略E+P A.ES，则［］［］≈［］假设［］［］ESB.>> S - ES S假设→反应处于平衡状态C.ESE+S反应处于动态平衡时，即的生成速度与分解速度相等 D.ES用动力学的方法可以区分可逆、不可逆抑制作用，在一反应系统中，加入过量和一定量的，然后改变I]S 2.[ ［］，测，得～［］曲线，则哪一条曲线代表加入了一定量的可逆抑制剂？EvEv<br>A.1B.2C.3不可确定D.［］过量，加入一定量的，测～［］曲线，改变［］，得一系列平行曲线，则加入在一反应体系中，] 3.[ IEvIS．的是：I竞争性可逆抑制剂 A.非竞争性可逆抑制剂 B.反竞争性可逆抑制剂 C.不可逆抑制剂D.无法确定E.竞争性可逆抑制剂抑制程度与下列哪种因素无关？] 4.[ 作用时间A.抑制剂浓度B.底物浓度 C.酶与抑制剂的亲和力的大小 D.酶与底物的亲和力的大小 E.下图中代表了：I5.[ ]<br>竞争性可逆抑制剂A.非竞争性可逆抑制剂 B.反竞争性可逆抑制剂 C.不可逆抑制剂D.无法确定 E.哪一种情况可用增加［］的方法减轻抑制程度？S] 6.[ 不可逆抑制作用A.竞争性可逆抑制作用 B.非竞争性可逆抑制作用 C.反竞争性可逆抑制作用 D.无法确定 E.酶的竞争性可逆抑制剂可以使：]7.[减小，减小 A.VmaxKm增加，增加 B.VmaxKm不变，增加 C.VmaxKm不变，减小 D.VmaxKm减小，增加E.VmaxKm下列常见抑制剂中，除哪个外都是不可逆抑制剂？]8.[ 有机磷化合物A.有机汞化合物B.有机砷化合物C.氰化物 D.磺胺类药物 E.溶菌酶在催化反应时，下列因素中除哪个外，均与酶的高效率有关？] 9.[底物形变 A.广义酸碱共同催化 B.邻近效应与轨道定向C.共价催化D.无法确定E.下图中哪条曲线是负协同效应别构酶的～［］曲线？Sv 10.[ ]<br>A.1B.2C.3无法确定 D.假定酶与底物结合达饱和度时的底物浓度酶与底物结合达饱和度时的底物浓度，则正) ])/(Rs=(90%10% 11.[ 协同效应的别构酶:A.Rs>81B.Rs=81C.Rs<81≥81 D.Rs≤81 E.Rs以系数判断，则具负协同效应的别构酶: ]12.[ HillA.n>1B.n=1C.n<1≥1 D.n≤1 E.n丙二酸对琥珀酸脱氢酶的影响属于：] 13.[ 反馈抑制 A.底物抑制 B.竞争性可逆抑制 C.非竞争性可逆抑制 D.反竞争性可逆抑制 E.酶的活化和去活化循环中，酶的磷酸化和去磷酸化位点通常在酶的哪一种氨基酸残基上？] 14.[ 天冬氨酸A.脯氨酸B.赖氨酸C.丝氨酸D.甘氨酸E.测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？] 15.[A.0.1%B.0.5%C.1%D.2%E.5%的受体，也可以作为的供体？在生理条件下，下列哪种基团既可以作为]16.[的咪唑基 A.His的ε氨基 B.Lys的胍基 C.Arg的巯基 D.Cys的吲哚基 E.Trp［］？对于下列哪种抑制作用，抑制程度为时，50%17.[ ] I=Ki不可逆抑制作用A.竞争性可逆抑制作用B.非竞争性可逆抑制作用C.反竞争性可逆抑制作用D.无法确定 E.存在时，最大反应速度为存在时，最大反应速在一酶反应体系中，若有抑制剂，没有抑制剂I18.[ ]I，若，则为：度为I竞争性可逆抑制剂A.非竞争性可逆抑制剂B.反竞争性可逆抑制剂 C.不可逆抑制剂 D.无法确定E.四：问答题简述酶作为生物催化剂与一般化学催化剂的共性及其个性。