Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记
生物化学笔记
生物化学笔记生物化学是研究生物体内化学反应及其调控的科学，以及生物分子的组成、结构、功能和相互作用的学科。
在本篇笔记中，我们将介绍一些关键概念和重要知识点。
一、生物大分子1. 蛋白质：蛋白质是生物体内功能最为多样的分子，由氨基酸残基组成。
蛋白质的结构分为一级至四级结构，不同结构决定了蛋白质的功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最主要的能源来源，由碳、氢、氧三种元素组成。
简单的碳水化合物有单糖、双糖，而复杂的碳水化合物包括多糖和淀粉。
3. 脂类：脂类是生物体内的重要能源储备物质和结构组分，包括甘油三酯、磷脂和类固醇等。
脂类在细胞膜的结构和功能以及信号传导中起重要作用。
二、酶的基本概念和功能1. 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率，但不参与反应本身。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
2. 酶的命名方式遵循国际酶学会（IUB）的命名规则，一般以底物名称后加“酶”的后缀命名。
3. 酶的功能多种多样，包括促进化学反应、调节代谢途径、合成新的化学物质等。
三、代谢途径1. 糖代谢：糖是生物体内的主要能源来源，糖代谢分为糖原的合成和降解过程。
糖原合成通过糖原合成酶来完成，而糖原降解则由糖原磷酸化酶和糖原酶协同完成。
2. 脂代谢：脂类代谢包括脂类的合成和降解过程。
脂类的合成需要通过酰基辅酶A（Acetyl-CoA）参与的反应来完成。
3. 氨基酸代谢：氨基酸代谢包括氨基酸的合成和降解过程。
氨基酸的合成可以通过氨基酸转氨酶催化来实现。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括DNA和RNA的合成和降解过程。
DNA的合成需要以脱氧核苷酸为单体，RNA的合成则需要以核苷酸为单体。
四、酶动力学1. 酶动力学是研究酶催化的速率和影响因素的科学。
酶动力学常用的参数包括最大催化速率（Vmax）和米氏常数（Km）。
2. 米氏方程是描述酶催化速率和底物浓度之间关系的常用方程。
3. 酶抑制剂是能够抑制酶活性的分子，分为可逆抑制剂和不可逆抑制剂。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是为您整理的生物化学重点笔记，希望能对您的学习有所帮助。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生物学功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，自然界中存在 20 种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个独特的侧链（R 基团）。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构：指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。
2、二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式，是通过氢键维持的局部空间结构。
3、三级结构：是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
4、四级结构：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
2、胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
3、变性和复性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
（三）RNA 的种类和功能1、 mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
2、 tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
3、 rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成，是蛋白质合成的场所。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记哎呀，一提到生物化学，那可真是一门让人又爱又恨的学科啊！我还记得当初学习这门课的时候，那叫一个头大。
不过，经过一番“摸爬滚打”，我总算是整理出了一份自认为还不错的重点笔记。
先来说说蛋白质这个部分吧。
蛋白质可是生物体内的“大明星”，它们无处不在，而且功能繁多。
老师在课上讲的时候，那真是滔滔不绝，而我则是在下面奋笔疾书。
蛋白质的结构那是相当复杂，一级结构、二级结构、三级结构、四级结构，一个比一个让人眼花缭乱。
就说二级结构吧，有α螺旋、β折叠、β转角这些玩意儿。
α螺旋就像是一个拧得紧紧的麻花，氨基酸链绕着中心轴一圈一圈地转。
想象一下，那就是一条长长的“氨基酸项链”，被巧妙地扭成了螺旋的形状。
每个氨基酸之间的距离、角度，那都是有讲究的，稍微有点偏差，这螺旋可就“变形”啦。
β折叠呢，则像是把一张张纸叠在一起，氨基酸链在平面上伸展然后折叠回来。
这折叠的地方啊，就像是折纸的折痕，整整齐齐，规规矩矩。
有时候我就在想，这大自然可真是个神奇的“建筑师”，能设计出这么精妙的结构。
再说说酶吧，这也是生物化学里的一个重要角色。
酶就像是生物体内的“小工人”，勤勤恳恳地干活，加速各种化学反应。
比如说消化酶，它们在我们的胃肠道里努力工作，把吃进去的大分子食物分解成小分子，让身体能够吸收利用。
还记得有一次做实验，我们要测定一种酶的活性。
那真是小心翼翼啊，每一步操作都不敢马虎。
试剂的添加量要精确到微升，反应的温度和时间也要严格控制。
我眼睛紧紧盯着试管，心里默默祈祷着实验能成功。
当看到最终的数据符合预期时，那种喜悦简直无法形容，感觉自己就像是一个成功的“科学家”。
还有糖类和脂类，这俩也是生物体内的重要物质。
糖类就像是身体的“能量库”，给我们提供动力。
葡萄糖、果糖、蔗糖，各种各样的糖，都有着自己的特点和作用。
脂类呢，则像是身体的“保暖衣”和“储备粮”，既能保护内脏，又能在需要的时候提供能量。
在学习生物化学的过程中，我发现这门学科其实就像是一个神秘的世界，充满了未知和惊喜。
(生物科技行业)考研生物化学笔记
（生物科技行业）考研生物化学笔记生物化学一、生物化学的概念生物化学是研究生命现象化学本质的学科。
生物化学就是生命的化学。
生物化学是研究生物体内的化学分子构成，分子结构、性质、功能及其在体内代谢过程的学科。
——代谢包括物质和能量两方面。
生物化学是研究生物的化学组成和化学变化的，所以生物化学也可以分作两大部分内容：① 化学组成部分，也称为静态生物化学，主要探讨构成生物体的分子类型、分子结构、化学性质及生物功能；② ②化学变化部分，讨论的是生物体内的化学分子之间如何进行转化，即研究生物体内的化学反应，以及这些反应发生的部位和反应机理，以及伴随这些反应所产生的能量变化。
简单讲——生物化学就研究生物体的化学组成和生命中的化学变化。
二、生物化学的发展史生物化学的研究始于18世纪下半叶，但作为一门独立的学科是在20世纪初。
1629年荷兰人海尔蒙特进行了柳枝试验，100磅土，2磅重柳枝，只浇水，5年后土和柳枝共重169磅，土减少了二两，论文发表于1648年（死后2年）。
1775年拉瓦锡进行定量试验，证明呼吸过程和化学氧化是相同的。
并推测呼吸形成的CO2也是由于吸入了氧气，与体内的有机物结合并氧化为CO2，从而将呼吸氧化与燃烧联系在一起。
1783年拉瓦锡和拉普拉斯在法国科学院院报发表论文，提出动物热理论——呼吸相当于不发光的燃烧。
并测定了释放CO2和释热的关系。
现在一般把这一年称为生化开始年。
并把拉瓦锡称为生物化学之父。
但在这同一时期的开拓者还有普利斯特列和舍勒（Scheele），前者发现了光合现象；后者在1770年发现了洒石酸，之后又从膀胱结石中分离出尿酸，并对苹果酸、柠檬酸，甘油等进行了大量研究。
舍勒是瑞典人，学徒工出身，非常热爱化学，最后成为化学家。
进入十九世纪，科学发展大大加快，成就不断涌现，例如1828年维勒（李比西的学生）人工合成了第一个有机物——尿素，证明有机物可以人造。
1838年施来登与施旺发表细胞学说。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
考研笔记：生物化学复习知识点
考研笔记：生物化学复习知识点静态生物化学－结构和催化作用1.1 氨基酸、多肽和蛋白质1. 部分氨基酸的特殊性质：蛋白质中的氨基酸都是L 型的，D 型仅存在于细菌细胞壁上的小肽或抗菌肽中；只有Ile 和Thr 有两个手性碳原子，Gly 是唯一不含手性碳原子的AA,因此不具旋光性；Ser 、Thr、 Tyr，这些AA 残基的－OH 上磷酸化是一个十分普遍的调控机制，可进行可逆性磷酸化，可有效地控制细胞的生长和机体的各种反应；Asn、Gln 在生理pH 范围内其酰氨基不被质子化，因此侧链不带电荷；Cys，在pro 经常以其氧化型的胱氨酸存在，-S-S-二硫桥；His 是唯一一个R 基的pka 值在7 附近的AA，因此在PH7.0 附近有明显的缓冲作用；Phe：它的浓度的测定被用于苯丙酮尿症的诊断；Met 又称蛋氨酸，它是体内代谢中甲基的供体。
（SAM—S-腺苷蛋氨酸）；A280：Trp、Tyr 和Phe 残基的苯环含有共轭双键；Trp 显现磷光，是一种寿命较长的发射光，对研究蛋白质结构和动力学特别有用。
近年发现谷胱甘肽过氧化物酶中存在硒代半胱氨酸，有证据表明此氨基酸由终止密码UGA 编码，可能是第21 种蛋白质氨基酸。
2. 氨基酸分类按照R 基的极性性质(能否与水形成氢键)20 种基本aa，可以分为4 类：非极性氨基酸（9 种）、不带电何的极性氨基酸（6 种）、带负电荷的aa(酸性aa，2种)、带正电何的aa(碱性aa，3 种)酶的活性中心：His、Ser、Cys3. 氨基酸的化学性质所有的α-AA 都能于茚三酮发生颜色反应生成紫色物质，570nm 测定；Pro 和羟脯氨酸生成亮黄色，440nm 测定；在近紫外区（200-400nm）只有芳香族AA 有吸收光的能力，含有共轭双键的化合物有吸收紫外光的特性，紫外吸收法定量蛋白质的依据；Trp>Tyr>Phe(紫外吸收能力) 在280nm 有最大光吸收。
考研生化笔记(彩色+重点)
生物化学占执业2.7%，16分第一节蛋白质的结构与功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸结构与分类1、蛋白质的基本机构：氨基酸，氨基酸------L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；---手拉手组成唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸-------记忆：半巯2、氨基酸的分类（1）非极性、疏水性氨基酸：记忆：携（缬氨酸）一（异亮氨酸）本（苯丙氨酸）书，两（亮氨酸）饼（丙氨酸）干（甘氨酸），补（脯氨酸）点水（2）极性、中性氨基酸：记忆：古（谷氨酰胺）天（天冬酰胺）乐（酪氨酸）是（丝氨酸）伴（半胱氨酸）苏（苏氨酸）三（色氨酸）的（蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：记忆：天（天冬氨酸）上的谷（谷氨酸）子是酸的（4）碱性氨基酸：记忆：地上的麦（赖氨酸）乳（组氨酸）精（精氨酸）是碱的(二)肽键与肽链氨基酸结合键：肽键，肽键由-CO-NH-组成。
二、蛋白质结构2、3、4级：高级结构/空间构象-----氢键1、二级结构一圈（α-螺旋---稳定）------3.6个氨基酸，右手螺旋方向-----外侧。
2、维持三级结构的化学键-----疏水键。
一级结构：-----肽键；序列。
二级结构：一段弹簧，----氢键（稳定）；---亲，你真棒三级结构：-----亚基，整条肽链。
化学键-----疏水键四级结构：----一堆亚基。
---聚合※记忆：一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级考题和亚基有关-----四级结构三、蛋白质结构与功能的关系1、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级：表现功能的形式。
2、蛋白质构象病（高级结构改变）：疯牛病、致死性家族性失眠症。
四、蛋白质的理化性质蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固----变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性：可复性（血清白蛋白）和不可复性两种。
生物化学考试重点笔记(完整版)演示教学
生物化学考试重点笔记(完整版)第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm 处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
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Afgtzrd最新考研生物化学复习笔记－－泰戈尔第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时能够只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，现在溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸取性质芳香族氨基酸在280nm波长邻近有最大的紫外吸取峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸取峰在570nm波长处。
由于此吸取峰值的大小与氨基酸开释出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（GSH）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的要紧功能基团。
GSH的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂爱护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
四、蛋白质的分子结构１、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
要紧化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
２、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构。
１）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也确实是该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。
可分为：α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为0.540n m。
α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴差不多平形。
β-折叠：多肽链充分舒展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳固．β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。
要紧化学键：氢键。
２）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，显示为长距离效应。
要紧化学键：疏水键（最要紧）、盐键、二硫键、氢键、范德华力。
３）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言，只涉及一条多肽链卷曲而成的蛋白质。
在体内有许多蛋白质分子含有二条或多条肽链，每一条多肽链都有其完整的三级结构，称为蛋白质的亚基，亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，为四级结构。
由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构。
要紧化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系１、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础。
一级结构相似的多肽或蛋白质，其空间构象以及功能也相似。
尿素或盐酸胍可破坏次级键β-巯基乙醇可破坏二硫键２、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础。
肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质，易与氧气结合，氧解离曲线呈直角双曲线。
血红蛋白：具有４个亚基组成的四级结构，可结合４分子氧。
成人由两条α-肽链（141个氨基酸残基）和两条β-肽链（146个氨基酸残基）组成。
在氧分压较低时，与氧气结合较难，氧解离曲线呈Ｓ状曲线。
因为：第一个亚基与氧气结合以后，促进第二及第三个亚基与氧气的结合，当前三个亚基与氧气结合后，又大大促进第四个亚基与氧气结合，称正协同效应。
结合氧后由紧张态变为放松态。
六、蛋白质的理化性质１、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团，在一定的溶液ＰＨ条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团。
２、蛋白质的沉淀：在适当条件下，蛋白质从溶液中析出的现象。
包括：a.丙酮沉淀，破坏水化层。
也可用乙醇。
b.盐析，将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液，破坏在水溶液中的稳固因素电荷而沉淀。
３、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失。
要紧为二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构的改变。
变性后，其溶解度降低，粘度增加，结晶能力消逝，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等。
４、蛋白质的紫外吸取：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸，因此在280nm处有特点性吸取峰，可用蛋白质定量测定。
５、蛋白质的呈色反应a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应，详见二、３b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热，出现紫色或红色。
氨基酸不显现此反应。
蛋白质水解加大，氨基酸浓度升高，双缩脲呈色深度下降，可检测蛋白质水解程度。
七、蛋白质的分离和纯化１、沉淀，见六、２２、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的，在电场中能向电场的正极或负极移动。
按照支撑物不同，有薄膜电泳、凝胶电泳等。
３、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法。
４、层析：a.离子交换层析，利用蛋白质的两性游离性质，在某一特定ＰＨ时，各蛋白质的电荷量及性质不同，故能够通过离子交换层析得以分离。
如阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质第一被洗脱下来。
b.分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质进入孔内，滞留时刻长，大分子蛋白质不能时入孔内而径直流出。
５、超速离心：既能够用来分离纯化蛋白质也能够用作测定蛋白质的分子量。
不同蛋白质其密度与形状各不相同而分开。
八、多肽链中氨基酸序列分析a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成（蛋白质水解为个不氨基酸，测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）↓测定肽链头、尾的氨基酸残基二硝基氟苯法（DNP法）头端尾端羧肽酶Ａ、Ｂ、Ｃ法等丹酰氯法↓水解肽链，分不分析胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键↓Edman降解法测定各肽段的氨基酸顺序（氨基末端氨基酸的游离α-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物，用层析法鉴定氨基酸种类）b.通过核酸推演氨基酸序列。
第二章核酸的结构与功能一、核酸的分子组成：差不多组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
１、碱基：NH2NH2O CH3OO O O NH2胞嘧啶胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤腺嘌呤嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键，因此对波长260nm左右的紫外光有较强吸取，这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析。
２、戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA 中为β-D-核糖。
３、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上。
二、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，核苷酸之间通过3′，5′磷酸二酯键连接。
三、DNA的空间结构与功能１、DNA的二级结构DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点：a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了1 0个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳固的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力坚持，尤以后者为重要。
２、DNA的三级结构三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋，使体积压缩。
在真核生物细胞核内，DNA三级结构与一组组蛋白共同组成核小体。
在核小体的基础上，DNA链经反复折叠形成染色体。
３、功能DNA的差不多功能确实是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板，它是生命遗传繁育的物质基础，也是个体生命活动的基础。
DNA中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差不的，不同区段的DNA分子只是碱基的排列顺序不同。
四、RNA的空间结构与功能DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
其种类繁多，分子较小，一样以单链存在，可有局部二级结构，各类RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用。
如：名称功能核蛋白体RNA(rRNA)核蛋白体组成成分信使RNA(mRNA)蛋白质合成模板转运RNA(tRNA)转运氨基酸不均一核RNA(HnRNA)成熟mRNA的前体小核RNA(SnRNA)参与HnRNA的剪接、转运小核仁RNA(SnoRNA)rRNA的加工和修饰１、信使RNA（半衰期最短）１）hnRNA为mRNA的初级产物，通过剪接切除内含子，拼接外显子，成为成熟的mRNA并移位到细胞质２）大多数的真核mRNA在转录后５′末端加上一个７-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子，帽子结构在mRNA作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与mRNA的结合，加速翻译起始速度的作用，同时能够增强mRNA的稳固性。
３′末端多了一个多聚腺苷酸尾巴，可能与mRNA从核内向胞质的转位及mRNA的稳固性有关。
３）功能是把核内DNA的碱基顺序，按照碱基互补的原则，抄录并转送至胞质，以决定蛋白质合成的氨基酸排列顺序。
mRNA分子上每3个核苷酸为一组，决定肽链上某一个氨基酸，为三联体密码。