王镜岩《生物化学》笔记(整理版)第一章
王境岩生物化学笔记
第一章糖第一节概述一、糖的命名糖类是含多羟基的醛或酮类化合物，由碳氢氧三种元素组成的，其分子式通常以Cn(H2O)n 表示。
由于一些糖分子中氢和氧原子数之比往往是2:1，与水相同，过去误认为此类物质是碳与水的化合物，所以称为"碳水化合物"(Carbohydrate)。
实际上这一名称并不确切，如脱氧核糖、鼠李糖等糖类不符合通式，而甲醛、乙酸等虽符合这个通式但并不是糖。
只是"碳水化合物"沿用已久，一些较老的书仍采用。
我国将此类化合物统称为糖，而在英语中只将具有甜味的单糖和简单的寡糖称为糖(sugar)。
二、糖的分类根据分子的构成，糖可分为单糖、寡糖、多糖、结合糖和衍生糖。
1.单糖单糖是不能水解为更小分子的糖。
葡萄糖，果糖都是常见单糖。
根据羰基在分子中的位置，单糖可分为醛糖和酮糖。
根据碳原子数目，可分为丙糖，丁糖，戊糖，己糖和庚糖。
2.寡糖寡糖由2-6个单糖分子构成，其中以双糖最普遍。
寡糖和单糖都可溶于水，多数有甜味。
3.多糖多糖由多个单糖聚合而成，又可分为同聚多糖和杂聚多糖。
同聚多糖由同一种单糖构成，杂聚多糖由两种以上单糖构成。
4.结合糖糖链与蛋白质或脂类物质构成的复合分子称为结合糖。
其中的糖链一般是杂聚寡糖或杂聚多糖。
如糖蛋白，糖脂，蛋白聚糖等。
5.衍生糖由单糖衍生而来，如糖胺、糖醛酸等。
三、糖的分布与功能1.分布糖在生物界中分布很广，几乎所有的动物，植物，微生物体内都含有糖。
糖占植物干重的80%，微生物干重的10-30%，动物干重的2%。
糖在植物体内起着重要的结构作用，而动物则用蛋白质和脂类代替，所以行动更灵活，适应性强。
动物中只有昆虫等少数采用多糖构成外骨胳，其形体大小受到很大限制。
在人体中，糖主要以三种形式存在:(1)以糖原形式贮藏在肝和肌肉中。
糖原代谢速度很快，对维持血糖浓度衡定，满足机体对糖的需求有重要意义。
(2)以葡萄糖形式存在于体液中。
细胞外液中的葡萄糖是糖的运输形式，它作为细胞的内环境条件之一，浓度相当衡定。
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0x01 抗原蛋白
抗原蛋白也被称为抗体，是人体免疫系统用来抗击病原体（如病毒、细菌和真菌等）和癌细胞的蛋白质物质。
抗原蛋白在抵御病原体侵害时发挥关键作用，这是由于抗原蛋白有着特异性的抗原与受体相互作用，它可以将病原体与自身特异结合起来，从而达到特定的保护功能。
0x02 抗体
抗体，又称抗血清，是一种抗原蛋白，由人体的免疫系统产生，可以识别外来物质（如病毒、细菌乃至癌细胞），并向其施加特异的免疫反应。
一般将抗体的功效分为三大类：阻断型抗体，结合型抗体，和溶酶体活性抗体。
0x03 免疫反应
免疫反应是指当有外源抗原细胞潜入人体后，内源抗原（抗原蛋白）通过与之结合来识别、攻击和抵抗外源入侵细胞而发生的生物反应。
免疫反应的最终目的是消灭病原体。
0x04 细菌的免疫过程
细菌的免疫过程主要分为两步，即抗原提呈期和免疫反应期。
在抗原提呈期，由细胞基因组上的抗原基因（抗原基因簇）转录为抗原蛋白质，以及抗原蛋白质在细胞表面施加修饰，形成抗原受体（Ag-R），被称为抗原提呈体（Ag-presenter）。
在免疫反应期，抗原提呈体将免疫原传递到抗原接受体（T细胞），在T细胞内，形成细胞免疫反应及抗原分解，产生T细胞抗体，免疫反应形成。
最终此反应形成的有效抗原可以在后续的免疫过程中，起到作用，进一步促进抗原抵抗功能。
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第一章蛋白质化学教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew)在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
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生物化学笔记第一章蛋白质化学第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
【考研必备】王镜岩详细生物化学笔记 第一章 糖类
第一章糖一、糖的概念糖类物质是多羟基(2个或以上)的醛类(aldehyde)或酮类(Ketone)化合物，以及它们的衍生物或聚合物。
据此可分为醛糖(aldose)和酮糖(ketose)。
还可根据碳层子数分为丙糖(triose)，丁糖(terose)，戊糖(pentose)、己糖(hexose)。
最简单的糖类就是丙糖(甘油醛和二羟丙酮)由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式Cn (H2O)n表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的化合物，称为碳水化合物。
现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。
二、糖的种类根据糖的结构单元数目多少分为：（1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。
（2）寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。
（3）多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质(壳多糖)不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等) （4）结合糖(复合糖，糖缀合物，glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等（5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷三、糖类的生物学功能(1) 提供能量。
植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。
(2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。
(3) 细胞的骨架。
纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。
(4) 细胞间识别和生物分子间的识别。
细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。
一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成细胞的天线，参与细胞通信。
2红细胞表面ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
第一节 单糖一、 单糖的结构1、 单糖的链状结构确定链状结构的方法（葡萄糖）：a. 与Fehling 试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
b. 与乙酸酐反应，产生具有五个乙酰基的衍生物。
c. 用钠、汞剂作用，生成山梨醇。
D-葡萄糖 L-葡萄糖 半乳糖甘露糖 果糖最简单的单糖之一是甘油醛(glyceraldehydes)，它有两种立体异构形式(Stereoismeric form)，图7.3。
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精心整理教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH 有关。
在某一pH 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH 称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI 是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK 值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK 值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK 值的平均值）。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation ）。
一、蛋白质的一级结构（primarystructure ）1953年，英国科学家F.Sanger 首先测定了胰岛素（insulin ）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A 链和一条B 链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A 、B 链之间，另一个在A 位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C —N 键长为0.132nm ，比相邻的单键（0.147nm ）短，而较C=N 双键（0.128nm ）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O 、H 以及2个α-碳原子为反式构型（transconfiguration ）。
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生物化学笔记针对王镜岩等《生物化学》第三版适合以王镜岩《生物化学》第三版为考研指导教材的各高校的生物类考生备考目录第一章概述------------------------------01第二章糖类------------------------------06第三章脂类------------------------------14第四章蛋白质（注1）-------------------------21第五章酶类（注2）-------------------------38第六章核酸（注3）--------------------------------------48第七章维生素（注4）-------------------------56第八章抗生素------------------------------60第九章激素------------------------------63第十章代谢总论------------------------------68第十一章糖类代谢（注5）--------------------------------------70第十二章生物氧化------------------------------78第十三章脂类代谢（注6）--------------------------------------80第十四章蛋白质代谢（注7）-----------------------------------85第十五章核苷酸的降解和核苷酸代谢--------------91第十六章DNA的复制与修复（注8）---------------------------93第十七章RNA的合成与加工（注9）---------------------------98第十八章蛋白质的合成与运转-------------------101第十九章代谢调空-----------------------------103第二十章生物膜（补充部分）---------------------108注：（1）对应生物化学课本上册第3、4、5、6、7章。
生物化学(王镜岩第三版)经典笔记
生物化学 王镜岩第三版 完整笔记
第一章 一、 糖的概念 糖类物质是多羟基 (2 个或以上 ) 的醛类 (aldehyde) 或酮类 (Ketone)化合物， 以及它们的衍生物或聚合物。 据此可分为醛糖 (aldose)和酮糖 (ketose)。 糖 糖
还可根据碳层子数分为丙糖 (triose)，丁糖 (terose)，戊糖 (pentose)、己糖 (hexose)。 最简单的糖类就是丙糖 (甘油醛和二羟丙酮 ) 由于绝大多数的糖类化合物都可以用通式 Cn (H2O)n 表示，所以过去人们一直认为糖类是碳与水的 化合物，称为碳水化合物。现在已经这种称呼并恰当，只是沿用已久，仍有许多人称之为碳水化合物。 二、 糖的种类 根据糖的结构单元数目多少分为： （ 1）单糖：不能被水解称更小分子的糖。 （ 2）寡糖： 2-6 个单糖分子脱水缩合而成，以双糖最为普遍，意义也较大。 （ 3）多糖： 均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质 (壳多糖 ) 不均一性多糖：糖胺多糖类 (透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等 ) （ 4）结合糖 (复合糖，糖缀合物， glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白 (蛋白聚糖 )、糖 -核苷酸等 （ 5）糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷 三、 糖类的生物学功能 (1) 提供能量。植物的淀粉和动物的糖原都是能量的储存形式。 (2) 物质代谢的碳骨架，为蛋白质、核酸、脂类的合成提供碳骨架。 (3) 细胞的骨架。纤维素、半纤维素、木质素是植物细胞壁的主要成分，肽聚糖是细胞壁的主要成分。 (4) 细胞间识别和生物分子间的识别。 细胞膜表面糖蛋白的寡糖链参与细胞间的识别。一些细胞的细胞膜表面含有糖分子或寡糖链，构成 细胞的天线，参与细胞通信。 红细胞表面 ABO 血型决定簇就含有岩藻糖。
静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期静态生物化学时期1920年以前年以前年以前年以前动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期动态生物化学时期1950年以前年以前年以前年以前这是一个飞速发展的辉煌时期随着同位素示踪技术色谱技术等物理学手段的广泛应用生物化学从单纯的组成分析深入到物质代谢途径及动态平衡能量转化光合作用生物氧化糖的分解和合成代谢蛋白质合成核酸的遗传功能酶维生素激素抗生素等的代谢都基本搞清
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导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
第一节蛋白质的分子组成一、蛋白质的元素组成经元素分析，主要有 C（50%～55%）、H（6%～7%）、O（19%～24%）、N（13%～19%）、S（0%～4%）。
有些蛋白质还含微量的P、Fe、Cu、Zn、Mn、Co、Mo、I等。
各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
因此，可以用定氮法来推算样品中蛋白质的大致含量。
每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）二、蛋白质的基本组成单位——氨基酸蛋白质在酸、碱或蛋白酶的作用下，最终水解为游离氨基酸（amino acid），即蛋白质组成单体或构件分子。
存在于自然界中的氨基酸有300余种，但合成蛋白质的氨基酸仅20种（称编码氨基酸），最先发现的是天门冬氨酸（1806年），最后鉴定的是苏氨酸（1938年）。
（一）氨基酸的结构通式组成蛋白质的20种氨基酸有共同的结构特点：1．氨基连接在α- C上，属于α-氨基酸（脯氨酸为α-亚氨基酸）。
2．R是側链，除甘氨酸外都含手性C，有D-型和L-型两种立体异构体。
天然蛋白质中的氨基酸都是L-型。
注意：构型是指分子中各原子的特定空间排布，其变化要求共价键的断裂和重新形成。
旋光性是异构体的光学活性，是使偏振光平面向左或向右旋转的性质，（-）表示左旋，（+）表示右旋。
构型与旋光性没有直接对应关系。
（二）氨基酸的分类1．按R基的化学结构分为脂肪族、芳香族、杂环、杂环亚氨基酸四类。
2．按R基的极性和在中性溶液的解离状态分为非极性氨基酸、极性不带电荷、极性带负电荷或带正电荷的四类。
带有非极性R（烃基、甲硫基、吲哚环等，共9种）：甘（Gly）、丙（Ala）、缬（Val）、亮（Leu）、异亮（Ile）、苯丙（Phe）、甲硫（Met）、脯（Pro）、色（Trp）带有不可解离的极性R（羟基、巯基、酰胺基等，共6种）：丝（Ser）、苏（Thr）、天胺（Asn）、谷胺（Gln）、酪（Tyr）、半（Cys）带有可解离的极性R基（共5种）：天（Asp）、谷（Glu）、赖（Lys）、精（Arg）、组（His），前两个为酸性氨基酸，后三个是碱性氨基酸。
蛋白质分子中的胱氨酸是两个半胱氨酸脱氢后以二硫键结合而成，胶原蛋白中的羟脯氨酸、羟赖氨酸，凝血酶原中的羧基谷氨酸是蛋白质加工修饰而成。
（三）氨基酸的重要理化性质1．一般物理性质α-氨基酸为无色晶体，熔点一般在200 oC以上。
各种氨基酸在水中的溶解度差别很大（酪氨酸不溶于水）。
一般溶解于稀酸或稀碱，但不能溶解于有机溶剂，通常酒精能把氨基酸从其溶液中沉淀析出。
芳香族氨基酸（Tyr、Trp、Phe）有共轭双键，在近紫外区有光吸收能力，Tyr、Trp的吸收峰在280nm，Phe在265 nm。
由于大多数蛋白质含Tyr、Trp残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值，是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
2．两性解离和等电点（isoelectric point, pI）氨基酸在水溶液或晶体状态时以两性离子的形式存在，既可作为酸（质子供体），又可作为碱（质子受体）起作用，是两性电解质，其解离度与溶液的pH有关。
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
氨基酸的pI是由α-羧基和α-氨基的解离常数的负对数pK1和pK2决定的。
计算公式为：pI=1/2(pK1+ pK2)。
若1个氨基酸有3个可解离基团，写出它们电离式后取兼性离子两边的pK值的平均值，即为此氨基酸的等电点（酸性氨基酸的等电点取两羧基的pK值的平均值，碱性氨基酸的等电点取两氨基的pK值的平均值）。
3．氨基酸的化学反应氨基酸的化学反应是其基团的特征性反应。
重要的有：（1）茚三酮反应所有具有自由α-氨基的氨基酸与过量茚三酮共热形成蓝紫色化合物（脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生黄色物质）。
用分光光度法可定量测定微量的氨基酸。
蓝紫色化合物的最大吸收峰在570nm波长处，黄色在440nm波长下测定。
吸收峰值的大小与氨基酸释放的氨量成正比。
（2）与2，4-二硝基氟苯（DNFB）的反应在弱碱性溶液中，氨基酸的α-氨基很容易与DNFB作用生成稳定的黄色2，4-二硝基苯氨基酸（DNP-氨基酸），这一反应在蛋白质化学的研究史上起过重要作用，Sanger等人应用它测定胰岛素一级结构。
多肽顺序自动分析仪是根据相类似的原理设计的，即利用多肽链N端氨基酸的α-氨基与异硫氰酸苯酯PITC反应（Edman降解法）。
三、肽（peptide）1．肽键与肽链一个氨基酸的α-羧基和另一个氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键称为肽键。
由氨基酸通过肽键相连而成的化合物称为肽。
肽键及其两端的α-碳原子相连所形成的长链骨架，即…Cα—C—N—Cα—C—N—Cα—C—N—Cα…称为多肽主链，—CαCN—是重复单位。
肽键是蛋白质分子中的主要共价键。
多肽链的方向性是从N末端指向C末端。
肽分子中不完整的氨基酸称为氨基酸残基。
肽按其序列从N端到C端命名。
一般10肽以下属寡肽，10肽以上为多肽。
2．生物活性肽（1）谷胱甘肽（glutathione，GSH）是由Glu、Cys、Gly组成的一种三肽，又叫γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸（含γ-肽键）。
Cys的-SH是主要功能基团，GSH是一种抗氧化剂，是某些酶的辅酶，可保护蛋白质分子中的-SH免遭氧化，保护巯基蛋白和酶的活性。
在GSH过氧化物酶的作用下，GSH还原细胞内产生的H2O2，生成H2O，2分子GSH被氧化成GSSG，后者在GSH还原酶催化下，又生成GSH。
（2）多肽类激素和神经肽人体内有许多激素属寡肽或多肽，如下丘脑—垂体分泌的催产素（9肽）、加压素（9肽）、促肾上腺皮质激素（ACTH，39肽）等。
催产素和加压素结构仅第3、第8位两个氨基酸残基不同，前者使平滑肌收缩，有催产和使乳腺泌乳的作用；后者能使小动脉收缩，增高血压，也有减少排尿的作用。
神经肽是在神经传导过程中起信号转导作用的肽类。
如脑啡肽（5肽）、β-内啡肽（31肽）、强啡肽（17肽）等。
随着脑科学的发展，会发现更多的生物活性肽。
第二节蛋白质的分子结构蛋白质是生物大分子，结构比较复杂，人们用4个层次来描述，包括蛋白质的一级、二级、三级和四级结构。
一级结构描述的是蛋白质的线性（或一维）结构，即共价连接的氨基酸残基的序列，又称初级或化学结构。
二级以上的结构称高级结构或构象（conformation）。
一、蛋白质的一级结构（primary structure）1953年，英国科学家F. Sanger首先测定了胰岛素（insulin）的一级结构，有51个氨基酸残基，由一条A链和一条B链组成，分子中共有3个二硫键，其中两个在A、B链之间，另一个在A链内。
蛋白质的一级结构测定或称序列分析常用的方法是Edman降解和重组DNA法。
Edman降解是经典的化学方法，比较复杂。
首先要纯化一定量的待测蛋白质，分别作分子量测定、氨基酸组成分析、N-末端分析、C-末端分析；要应用不同的化学试剂或特异的蛋白内切酶水解将蛋白质裂解成大小不同的肽段，测出它们的序列，对照不同水解制成的两套肽段，找出重叠片段，最后推断蛋白质的完整序列。
重组DNA法是基于分子克隆的分子生物学方法，比较简单而高效，不必先纯化该种蛋白质，而是先要得到编码该种蛋白质的基因（DNA 片段），测定DNA中核苷酸的序列，再按三个核苷酸编码一个氨基酸的原则推测蛋白质的完整序列。
这两种方法可以相互印证和补充。
目前，国际互联网蛋白质数据库已有3千多种一级结构清楚。
蛋白质一级结构是空间结构和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构（secondary structure）蛋白质的二级结构是指其分子中主链原子的局部空间排列，是主链构象（不包括侧链R基团）。
构象是分子中原子的空间排列，但这些原子的排列取决于它们绕键的旋转，构象不同于构型，一个蛋白质的构象在不破坏共价键情况下是可以改变的。
但是蛋白质中任一氨基酸残基的实际构象自由度是非常有限的，在生理条件下，每种蛋白质似乎是呈现出称为天然构象的单一稳定形状。
20世纪30年代末，L.Panling 和R.B.Corey应用X射线衍射分析测定了一些氨基酸和寡肽的晶体结构，获得了一组标准键长和键角，提出了肽单元（peptide unit）的概念, 还提出了两种主链原子的局部空间排列的分子模型（α-螺旋）和（β-折叠）。
1．肽单位肽键及其两端的α-C共6个原子处于同一平面上，组成了肽单位（所在的平面称肽键平面）。
肽键C—N键长为0.132nm，比相邻的单键（0.147nm）短，而较C=N双键（0.128nm）长，有部分双键的性质，不能自由旋转。
肽键平面上各原子呈顺反异构关系，肽键平面上的O、H以及2个α-碳原子为反式构型（trans configuration）。
主链中的Cα—C和Cα—N单键可以旋转，其旋转角φ、ψ决定了两个相邻的肽键平面相对关系。
由于肽键平面的相对旋转，使主链可以以非常多的构象出现。