生物化学笔记(整理版)1
生物化学笔记(整理版)1
《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。
20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。
b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。
吸附层析法分离蛋白质及其他物质。
c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。
d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。
（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。
2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。
3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。
（1．2．3．都是诺贝尔获奖者）4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。
5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。
6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。
7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
8．Lipmann―― 发现了辅酶A。
9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。
生物化学笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学学习笔记(整理总结)
第1章蛋白质的结构与功能1.等电点：氨基酸分子所带正、负电荷相等，呈电中性时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（isoelectric point, pI）当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
结构域：分子量大的蛋白质三级结构常由几个在功能上相对独立的，结构较为紧凑的区域组成，称为结构域（domain）。
亚基：有些蛋白质分子含有二条或多条多肽链，每一条多肽链都有完整的三级结构，称为蛋白质的亚基(subunit)。
别构效应：蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化，称为变构效应。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2.蛋白质的组成单位、连接方式及氨基酸的分类，酸碱性氨基酸的名称。
组成单位：氨基酸. 连接方式：肽键氨基酸可根据侧链结构和理化性质进行分类：非极性脂肪族氨基酸、极性中性氨基酸、芳香族氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸、非极性侧链氨基酸、极性中性/非电离氨基酸、酸性氨基酸、碱性氨基酸酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸碱性氨基酸：精氨酸，组氨酸3.蛋白质一-四级结构的概念的稳定的化学键。
一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键：肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
二级结构：蛋白质分子中多肽主链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
主要的化学键：氢键三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:疏水键、离子键、氢键和范德华力等。
四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
主要的化学键：氢键和离子键。
4.蛋白质的构象与功能的关系。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础二、蛋白质的功能依赖特定空间结构5.蛋白质变形的概念的本质。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、功能以及生命过程中各种化学变化的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重点内容的整理。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生理功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链再经过折叠和修饰形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的性质和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部规则结构。
三级结构是整条多肽链的三维空间结构，主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构被破坏，导致其生物活性丧失。
而复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其空间结构和生物活性的过程。
二、核酸化学核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），是遗传信息的携带者。
（一）核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、尿嘧啶（U）和胞嘧啶（C）。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
DNA 的双螺旋结构具有稳定性，这对于遗传信息的准确传递至关重要。
（三）RNA 的种类和功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
(完整word版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO -NH-)。
王镜岩生物化学笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物.2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位.构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α—亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L—α—氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种）；②极性中性氨基酸(7种）；③酸性氨基酸（Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His).二、肽键与肽链：肽键(peptide bond）是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α—氨基经脱水而形成的共价键（-CO—NH-)。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：①非极性中性氨基酸(8种)；②极性中性氨基酸(7种)；③酸性氨基酸(Glu和Asp)；④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
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《生物化学》绪论生物化学可以认为是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学。
生命是发展的，生命起源，生物进化，人类起源等，说明生命是在发展，因而人类对生命化学的认识也在发展之中。
20世纪中叶直到80年代，生物化学领域中主要的事件：（一）生物化学研究方法的改进a. 分配色谱法的创立——快捷、经济的分析技术由Martin.Synge创立。
b. Tisellius用电泳方法分离血清中化学构造相似的蛋白质成分。
吸附层析法分离蛋白质及其他物质。
c. Svedberg第一台超离心机，测定了高度复杂的蛋白质。
d. 荧光分析法，同位素示踪，电子显微镜的应用，生物化学的分离、纯化、鉴定的方法向微量、快速、精确、简便、自动化的方向发展。
（二）物理学家、化学家、遗传学家参加到生命化学领域中来1． Kendrew——物理学家，测定了肌红蛋白的结构。
2． Perutz——对血红蛋白结构进行了X-射线衍射分析。
3． Pauling——化学家，氢键在蛋白质结构中以及大分子间相互作用的重要性，认为某些protein具有类似的螺旋结构，镰刀形红细胞贫血症。
（1．2．3．都是诺贝尔获奖者）4．Sanger―― 生物化学家 1955年确定了牛胰岛素的结构，获1958年Nobel prize化学奖。
1980年设计出一种测定DNA内核苷酸排列顺序的方法，获1980年诺贝尔化学奖。
5．Berg―― 研究DNA重组技术，育成含有哺乳动物激素基因的菌株。
6．Mc clintock―― 遗传学家发现可移动的遗传成分，获1958年诺贝尔生理奖。
7．Krebs―― 生物化学家 1937年发现三羧酸循环，对细胞代谢及分生物的研究作出重要贡献，获1953年诺贝尔生理学或医学奖。
8．Lipmann―― 发现了辅酶A。
9． Ochoa——发现了细菌内的多核苷酸磷酸化酶10．Korberg——生物化学家，发现DNA分子在细菌内及试管内的复制方式。
（9．10．获1959年的诺贝尔生理医学奖）11．Avery―― 加拿大细菌学家与美国生物学家Macleod,Carty1944年美国纽约洛克菲勒研究所著名实验。
肺炎球菌会产生荚膜，其成分为多糖，若将具荚膜的肺炎球菌（光滑型）制成无细胞的物质，与活的无荚膜的肺炎球菌（粗糙型）细胞混合－>粗糙型细胞也具有与之混合的光滑型的荚膜－>表明，引起这种遗传的物质是DNA12．Wilkins―― 完成DNA的X-射线衍射研究，对Watson和Crick确定DNA分子的双螺旋结构是至关重要的。
三人共获1962年诺贝尔生理医学奖。
13．Nirenberg―― 生物化学家在破译遗传密码方面作出重要贡献。
14．Holly―― 阐明酵母丙氨酸tRNA的核苷酸的排列顺序，后来证明所有tRNA的结构均相似。
15．Khorana―― 生物化学家首次人工复制成酵母基因（13．14．15．获1969年诺贝尔奖）16．法国巴黎的巴斯德研究所是著名的生物化学、分子生物学中心。
① Lwoff——在感染细菌后病毒DNA能连续传给细菌以后各代，这些细菌称为溶源性细菌，发现称为原噬菌体的病毒在一定条件下可产生一种感染型，它破坏细菌的细胞壁，而释放出的病毒又能感染其他细菌。
② Jacob、Monod－－阐明了基因控制酶的生物合成，从而调节细胞代谢的方式。
1916年，提出信使RNA的存在。
说明其碱基序列与染色体中DNA互补，并假定mRNA将编码在碱基序列上的遗传信息带到蛋白质的合成场所——核糖体，在此翻译成氨基酸序列。
1960年，发现操纵子基因，能影响mRNA的合成，从而调节其他基因的功能，在微生物界Operon普遍存在。
（以上三人共获1965年诺贝尔生理或医学奖。
）17．在中国，著名的生物化学家：吴宪：曾与美国哈佛医学院Folin一起首次用比色定量方法测定血糖。
与刘思职、万昕、陈同度、汪猷、张昌颖、杨恩孚、周启源等完成了蛋白质变性理论，血液的生物化学方法检查研究，免疫化学研究，素食营养研究，内分泌研究。
18．王应睐，邹承鲁，钮经文，邢其毅，曹天钦，王德宝，汪猷： 1965年人工合成具有生物活性的protein-结晶牛胰岛素。
1983年，用有机合成酶促合成的方法完成酵母丙氨酸转移核糖核酸的人工全合成。
19．生物化学在蛋白质，核酸，酶及代谢等方面有理论意义的成就，必将导致应用生物工程。
第一章糖类一．糖的分布及其重要性：分布（1）所有生物的细胞质和细胞核含有核糖（2）动物血液中含有葡萄糖（3）肝脏中含有糖元（4）植物细胞壁由纤维素所组成（5）粮食中含淀粉（6）甘蔗，甜菜中含大量蔗糖光合作用重要性（1）水+CO2--------＞碳水化合物（2）动物直接或间接从植物获取能量（3）糖类是人类最主要的能量来源（4）糖类也是结构成分（5）纤维素是植物的结构糖二．糖的化学概念1．定义糖类是多羟基醛或多羟基酮及其缩聚物和某些衍生物的总称三．糖的分类第一节单糖一．葡萄糖的分子结构（一）葡萄糖的化学组成和链状结构1．葡萄糖能与费林氏（Fehling）试剂或其他酸试剂反应。
证明葡萄糖分子含有2．葡萄糖能与乙酸酐结合，产生具有五个已酰基的衍生物。
证明葡萄糖分子含有五个－OH3．葡萄糖经钠汞齐作用，被还原成一种具有六个羟基的山梨醇，而山梨醇是由六个碳原子构成的直链醇。
证明了葡萄糖的六个碳原子是连成一直线的链式结构：差向异构体(epimers)相同点：(1)全含六个碳原子 (2)五个－OH，一个CHO (3)四个不对称的碳原子不同点：1.基团排列有所不同2.除了一个不对称C原子不同外，其余结构部分相同(二) 葡萄糖的构型构型--指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
1．单糖的D及 L型。
（1）不对称碳原子--连接四个不同原子或基团的碳原子。
表示法：球棒模型，投影式，透视式。
（2） D . L- 型的决定。
规定：OH在甘油醛的不对称碳原子的右边者[即与- CH2OH基邻近的不对称碳原子（有*号）的右边。
]称为D-型，在左边者称L-型。
L-甘油醛 D-甘油醛水面键被视为垂直放置在纸平面之前，垂直键则在纸平面之后D-型及L-型甘油醛，是两类彼此相似但并不等同的物质，只要将它们重叠起来，即可证明它们并非等同而是互为镜像，不能重叠，这两类化合物称为一对"对映体"。
2．旋光性。
L--旋光管的长度。
以分米表示。
C--浓度。
即在100ml溶液中所含溶质的克数。
α是在钠光灯（D线，λ：589.6与589.0nm）为光源，温度为t,管长为L，浓度为ｃ时所测得的旋光度。
[α] -为上述条件下所计得的旋光率。
D.L--指构型"+"，"-"--旋光方向D与"+",与"-" 并无必然联系(三).葡萄糖的环状结构(1)葡萄糖的醛基不如一般醛基活泼,也不能象一般醛类那样与Schiff试剂起反应,即不能使被亚硫酸漂白了的品红呈现红色.(2)葡萄糖也不能与亚硫酸氢钠起加成反应.(3)一般醛类在水溶液中只有一个比旋度,但新配制的葡萄糖水溶液的比旋随时间而变化[a] =+112° 称a-D-(+)葡萄糖[a] =+18.7°称b-D-(+)葡萄糖变旋现象----将这两种葡萄糖分别溶于水后,其旋光率都逐渐变为+52.7°,这一现象称变旋现象.原因----不同结构形式的葡萄糖可互变,各种形式最后达到一定的平衡所致.D.L --以C5上羟甲基在含氧环上的排布而决定的。
羟甲基在平面之上为D-型，在平面之下为L-型α.β--以半缩醛羟基在含氧环上的定的。
在D-型中，半缩醛羟基在平面之下为α型，在平面之上为β型异头物-α-D(+)-与β-D(+)-葡萄糖分子在构型上，仅头部不同，它们间互为异头物(四).葡萄糖的构象.构象----指一分子中,不改变共价键结构,仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布.构型----涉及共价键的断裂.构象----不涉及共价键的断裂和重新形成.图3.1 葡萄糖分子的构象二.单糖的物理性质和化学性质 .(一).物理性质1.旋光性2.甜度3.溶解度(二).化学性质由醛基或酮基.醇基决定的1. 由醛基或酮基产生的性质－－单糖氧化还原.成刹.异构化.(1)单糖的氧化(即单糖的还原性)(2)单糖的还原(3)单糖的成脎作用(4)单糖的异构化作用2.由羟基(半缩醛羟基和醇性羟基)产生的性质(1)成脂作用(2)成苷作用(3)脱水作用糖酸(4)氨基化(5)脱氧Fehling试剂-CuSO4溶液与KOH和酒石酸钾钠Benedict试剂--CuSO4溶液+Na2CO3+柠檬酸钠酒石酸钾钠--防止反应产生Cu(OH)2或CuCO3沉淀，使之变为可溶性的而又能离解的复合物，从而保证继续供给Cu离子以氢化糖碱的作用--使糖起烯醇化变为强还原剂，同时使CuSO4变为Cu(OH)2成脎作用-单糖的第1、2碳与苯肼结合后，成晶体糖脎（1）一分子葡萄糖与一分子苯肼缩合成苯腙（phenylhydrazone）。
（2）葡萄糖苯腙(Glucose phenylhydrazone)再被一分子苯肼氧化成葡萄糖酮苯肼（3）葡萄糖酮苯腙再与另一分子苯肼缩合，生成葡萄糖脎(glucosazone)糖脎黄色结晶，难溶于水形成同一种糖脎，为什么？异构化成酯作用成苷作用脱水作用Molisch试验--醛糖及其衍生物与α-萘酚生成紫色物质Seliwanoff试验--间苯二酚与盐酸遇酮糖呈红色，遇醛糖呈很浅的颜色氨基化脱氧单糖的化学性质化学性质反应重要性由醛酮产生的化学性质氧化（还原性）还原金属离子，氧化成糖酸为鉴定还原糖的基础还原成醇醛酮基可被还原成醇某些植物中所含醇如山梨醇；甘露糖醇可能是由此反应生成成脎和苯肼作用成脎可作为鉴定单糖的基础异构化（在弱碱溶液中）在弱碱溶液中单糖的醛酮基；通过稀醇化作用起分子重排为单糖转化的基础发酵酵母使糖产生乙醇为酿酒的依据，亦可用来鉴别单糖及制造化学品由羟化基成酯形成磷酸糖酯及乙酰糖酯磷酸糖酯是糖代谢的中间产物；细胞膜吸收糖也要将糖先转化为磷酸糖酯产生的化学性质成苷单糖C-1的OH基H可被烷基；或其他基团取代产生糖苷有些糖苷是药物脱水经加浓HCl与加热，成糖产生醛己糖产生羟甲基糠醛可用此反应鉴别醛糖酮糖氨基化C-2，C-3上的OH可被NH2；取代成氨基糖氨基糖是糖蛋白的组分脱氨经脱氨酶作用产生脱氨糖脱氨糖是核酸的成分三单糖的分类及某些重要的单糖丙糖丁糖戊糖己糖庚糖四单糖的重要衍生物1、糖醇：山梨醇、甘露醇2、糖醛酸：葡萄醛酸3、糖胺：D－葡萄糖胺、D－半乳糖胺4、糖苷：皂角苷、毛地黄苷、苦杏仁苷、根皮苷表1-1常见单糖醛糖酮糖丙糖（3C）丁糖（4C）戊糖（5C）己糖（6C）庚糖（7C）辛糖（8C）D-甘油醛D-赤藓糖D-核糖D-脱氧核糖D-半乳糖D-甘露糖二羟丙酮D-木酮糖D-核酮糖D-果糖D-葡萄糖D-景天庚酮糖D-辛酮糖醛糖的构型酮糖的构型大多以多聚戊糖或糖苷形式存在己糖许多糖的组成成分半纤维素乳糖的组成成分植物粘质和半纤维素的组成成分是糖类中最甜的糖抗坏血酸合成的重要中间产物第二节寡糖一、双糖1、蔗糖（1）来源：甘蔗、菠萝（2）结构：蔗糖水解葡萄糖+果糖（3）物理性质：白色结晶（4）化学性质：A、无还原作用，不能与苯肼作用产生糖脎B、转化作用2、麦芽糖（1）来源：麦芽（2）结构：两分子葡萄糖缩合：失水而成A α（1→4）糖苷键B α（1→6）糖苷键（3）物理性质：白色晶体（4）化学性质：A．有半缩醛OH，故有还原作用B．与苯肼作用产生糖脎3、乳糖（1）来源：乳汁（2）结构：α-D-葡萄糖β-D半乳糖以β（1→4）键型缩合（3）物理性质：不甜（4）化学性质：A、还原性、成脎B、与HNO3共同煮产生粘酸表3-1 三种二糖的比较种类存在组成物理性质化学性质蔗糖甘蔗甜一分子葡萄糖和白色结晶，果甜。