酶的分子结构与功能.
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
4. 酶
Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）
P
Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD 烟酰胺嘌呤二核苷酸 ：苹果酸脱氢酶 Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP 烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：苹果酸酶 作用：参与氧化还原反应，递氢、递电子
pyridoxal,pyridoxamine 维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）
辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 举例：所有的 转氨酶 氨基酸脱羧酶： L-谷氨酸脱羧酶 丝氨酸羟甲基转移酶 作用：转氨基作用、脱羧作用
泛酸(pantothenic acid)
辅酶形式: 辅酶A HS~CoA：脂酰辅酶A合成酶 作用: 转酰基作用
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸35和天 冬氨酸52是催化 基团； * 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
一、 酶的分子组成
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅 助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖 核酸酶等。
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨 基酸组分的酶称为结合酶
结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组 成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有 非蛋白质部分 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
酶系统的结构和功能
酶系统的结构和功能酶是一类能帮助催化生化反应的蛋白质。
我们可以将酶比喻成是化学反应中都需要的“关键”，因为它们能够加速反应，从而使得生化反应在较短的时间内完成。
酶的功能是由它们特殊的结构所决定的。
这些结构在其中的典型表现是独有的三维空间构型，它们还具有着特殊的酶活性位点和催化中心。
酶的功能和催化反应的速率和选择性密切相关，同时由于它们能够在生命体内不断运作，因此酶活性的稳定性和可逆性也极为重要。
酶的结构和功能理解起来是一个十分复杂的过程，因此我们将从阐述酶分子的基本结构出发，来进一步深入地探讨酶的功能。
1. 酶的分子组成酶通常由一系列氨基酸残基组成，这些残基的排列顺序就构成了连通的链式结构，在空间上排列成三维构型。
除此之外，酶分子还包含一些辅助基元，如金属离子、辅酶等。
辅因子中最常见的是辅酶，它们是酶分子的非蛋白部分，常与蛋白质结合，而且对于酶的催化活性的发挥起着非常关键的作用。
2. 酶催化的机理酶对于特定反应的催化机理是非常复杂的。
首先，在酶的活性位点中，酶的底物会与酶分子结合，然后会形成一些中间体，从而最终产生反应产物。
这个过程可以分解成两个子过程，反应物在活性位点中结合，并形成一些反应合适的状态。
在酶的催化下，副产物的自由能发生了改变，从而增强了目标化学键断裂和生成。
强酸和弱酸酶的催化机理不同，前者3. 酶对底物的选择性酶对于底物的选择性是非常高的。
酶实际上是由于其活性位点的结构、朝向和电荷分布等因素导致的。
同时，所有的酶都有阈值活性，即所有底物的反应都与酶的最少量相关。
酶与生物学的关系非常密切，作为我们体内的“工厂”，其对于生命体的正常运转至关重要。
现代科学正在以飞速的速度不断深入探究酶系统，因此认识更多酶系统的细节和机理有助于我们更加深入地认识生物。
酶——思维导图
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 酶活性中心：指必需基团在结构空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合），催化基团（催化底物转变成产物 ） 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间结构和（或）作为调节剂的 结合部位所必需。
酶
酶的分子结构与功能
酶的不同形式： 单体酶：仅具有三级结构的酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶 称为多功能酶。
酶的分子组成中常含有辅助因子
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称 为酶—底物结合的契合作用。
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
这种邻近效应实际上是将分子间的反应变成类似分子内的反应，从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性分子中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶底和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水 化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应。
酶和某些疾病的治疗关系密切
酶在医学上的应用领域广泛 酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法 酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法 工具酶广泛地应用于分子克隆领域
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类高度专一的分子催化剂，它们能够在生物体内加速化学反应的速率，使其能够在适宜的条件下进行。
酶的结构和功能是相互关联的，下面将对酶的结构和功能进行详细介绍。
酶的结构通常由蛋白质组成，可以是单个蛋白质分子，也可以是由多个蛋白质分子组成的复合物。
酶的立体结构具有高度的空间特异性，这对于其功能至关重要。
酶的结构通常可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，这种链状的结构决定了酶的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质分子中氢键的形成，使部分氨基酸残基在空间上排列成α-螺旋或β-折叠的形式。
α-螺旋是一种像螺旋形的结构，β-折叠则是像折叠的结构。
二级结构的形成对于酶的功能非常重要，因为它能够保持酶的稳定性和活性。
三级结构是指一个或多个二级结构件的折叠和排列，形成一个特定的立体结构。
这种特定的立体结构决定了酶的活性中心的形状和环境，进而决定了酶与底物的相互作用。
四级结构是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这种复合物的形成能够增强酶的稳定性和活性。
酶的功能主要是通过其结构中的活性中心实现的。
活性中心是酶分子上的一个小区域，具有特定的空间结构，能与底物形成稳定的非共价键。
酶通过活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
通过酶-底物复合物，酶能够降低底物分子的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶的功能还受到一些其他因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度和酶抑制剂的存在。
温度和 pH 值的改变能够影响酶的结构稳定性和活性中心的形状。
离子浓度的改变能够改变底物和酶之间的相互作用，影响酶催化的速率。
而酶抑制剂能够与酶结合，降低酶的活性。
总之，酶的结构和功能是密不可分的。
酶的结构决定了其功能，而其功能又依赖于其结构的稳定性和活性中心的形状。
对酶的结构和功能的深入理解对于研究和应用酶具有重要的意义。
酶的分子结构与功能
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。 如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
2
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
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谢谢大家！
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催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
8
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
• 主要包括： • 丝氨酸的羟基 • 半胱氨酸的巯基 • 谷氨酸的羧基 • 组氨酸的咪唑基。
O
H2N
CH C
OH
CH2
OH O
H2N
ohohshsh二酶的活性中心activecenter酶的活性中心存在于酶分子中的必需基团空间上彼此靠近形成一定的空间结构区域这个区域能与底物特异结合并将底物转化为产物起催化作用的空间区域称为酶的活性中心
第二节 酶的结构与功能
1
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
3
一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
酶学基础---酶的分子结构与催化功能
酶学基础
第四章 酶的分子结构与催化功能
第一节 酶分子组成
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 辅因子 辅基 与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。 蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构以及大分子组 织形式。 酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分。 辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
牛胰核糖核酸酶(RNA酶) 有4对二硫键及很多氢键维持 其空间构象; 活性中心中有两个组氨酸（His12及 His119）。用枯草杆菌蛋白酶处理，被水解成为N端的 ⒛肽(S肽)和其余的104肽(S蛋白)两个片段，分别含有 His12和His119，两者单独存在时均无活力，但在pH7.0的 介质中，将两者1:1混合，并使S肽与S蛋白间形成氢键 及疏水键连接，则20与21位之间的肽键虽不能恢复，但 活力能恢复。这是因为S肽上的His12又与s蛋白上的 His119互相靠近，恢复了原来活性中心的空间构象。
(二)必需基团
酶活性中心的一些化学 基团为酶发挥催化作用 所必需，故称为必需基 团。 在酶活性中心以外的区 域，也有不和底物直接 作用的必需基团，称为 活性中心外的必需基团。 这些基团与维持整个酶 分子的空间构象有关， 间接地对酶的催化活性 发挥作用。
Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧 链基团分成四类：
第三节 酶催化作用的基本理论
有过各种酶催化学说。早期学说的中心思想是 底物的活化，到⒛世纪60年代，随着新技术的 发展，从而亦考虑到在催化反应中，酶本身功 能基团的作用。 酶在进行催化反应时，首先和底物形成ES络合 物，这样分子间的催化反应就变为分子内的催 化反应。
酶的结构和功能研究
酶的结构和功能研究酶是一类具有生物催化作用的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率，降低反应所需能量，是生物体内许多生化过程的关键组成部分。
酶的研究对于理解生命体系的基本规律、推动现代医药、食品等工业的发展具有重要意义，因而一直备受科学家们的关注。
一、酶的结构与构成酶是具有催化作用的蛋白质，在其结构上表现出至关重要的特征。
酶的分子量通常在几万至几十万之间，由高分子量氨基酸组成，常常与无氧和氧气相关，是具有多种催化功能和生物活性的复杂分子。
酶分子中一般又分为两个主要部分：1. 心形部位：也是酶分子的核心部分，蛋白质中的催化中心所在部位。
2. 周边部位：包围中心部位，对于酶的活性影响较大。
结构上，酶分子中通常含有各种各样的链、环、 Helix 结构等等。
这些结构中含有各种不同的氨基酸组成，而这些氨基酸则是酶的催化中心的精髓所在。
此外，酶在空间构型和种类上也具有很大的差异。
二、酶的催化机制酶的催化机制与其结构密切相关。
在催化方面，酶通常采用两种主要机制进行反应：1. 让化学反应发生速率的提高：酶在催化过程中，能够降低反应物的激活能，并促进化学反应的发生，从而提高反应速率。
2. 使化学反应发生的定向性提高：酶的亲和力能够帮助其与底物发生反应，从而为化学反应提供方向性的支持。
三、酶的功能酶具有各种各样的生物功能，包括：1. 酶能够促进分子间的化学反应。
许多生物分子需要催化反应才能发挥作用，酶则是其中唯一的生物催化剂。
2. 酶能够改变底物和反应产物之间的平衡，从而使化学反应发生的方向性更加明晰。
3. 酶能够特异性地增强某些生物化学反应，如使酶的活性对于底物的选择性更加精准。
4. 酶的活性能够受到生物体内各种调控机制的调节，从而保持生物体内的生化平衡。
五、结语总之，酶是一个重要的研究对象，其结构与功能的研究对推动生物科学和医学领域的发展具有非常大的作用。
近些年来，越来越多的科学家在对酶的研究上进行了更加深入的探究，从而为相关领域的学术进步和产业发展注入了新的动力。
酶的分子结构与功能
Thanks
部分辅酶/辅基在催化中的作用
辅酶或辅基 NAD+或NADP+
FMN或FAD TPP
磷酸吡哆醛 辅酶A 生物素
四氢叶酸 甲基钴胺素/5'-脱氧腺苷钴胺素
转移的基团 氢原子和电子 氢原子和电子
醛基 氨基 酰基 CO2 一碳单位 甲基/相邻碳原子上氢原子、烷基、羧
基的互换
某些金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶
酶的分子结构与功能
Structure and Function of Enzymes
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
1. 单纯酶（simple enzyme）：仅含有肽链的酶称为单纯酶 2.缀合酶（conjugated enzyme）：由酶蛋白和辅助因子共同构成的酶 3.辅助因子（cofactor）：分为辅酶和辅基
酶的活性中心示意图
溶菌酶的活性中心
三、同工酶催化相同的化学反应
乳酸脱氢酶同工酶的亚基构成
LDH同工酶
LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5
人体各组织器官LDH同工酶谱（活性%）
红细胞 白细胞 血清 骨骼肌 心肌 肺 肾 肝 脾
43
12 27
0
73 14 43 2 10
44
49 34.7 0
24 34 44 4 25
12
33 20.9 5
3 35 12 11 40
1
6 11.7 16
0
5 1 27 20
0
0
5.7 79
0 12 0 56 5
•酶是对其特异底物起高效催化作用的蛋白质。结合酶由酶蛋白和辅助因子组成 •同工酶是指催化相同的化学反应的一组酶。 •酶对底物具有极高的催化效率和对底物具有高度的特异性（绝对特异性与相对特异性） •酶的活性中心是酶分子中能与底物结合并催化底物转变为产物的三维结构区域 •酶与底物结合形成酶-底物复合物，具有邻近效应和定向排列、表面效应，并呈现多元催化作用。 •酶促反应速率受底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂和激活剂等影响 •Km值等于反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一种生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
酶能够加速化学反应过程，降低反应所需的能量，使生物体能够在相对温和的条件下进行必要的生化反应。
酶的高效性来自于其特殊的结构与功能。
本文将探讨酶的结构与功能，并进一步了解酶在细胞代谢中的作用。
一、酶的结构酶是由蛋白质构成的，因此它们的基本结构与其他蛋白质类似。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链通过肽键连接在一起形成特定的立体结构。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是酶分子中氨基酸残基的线性排列，即多肽链的序列。
氨基酸的种类和顺序对酶的结构和功能起着重要的影响。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链通过氢键的形成而折叠成α螺旋、β折叠等特殊的空间构型。
这种结构给予酶分子一定的稳定性和空间排列。
3. 三级结构：三级结构是酶分子中各个多肽链的折叠排列方式，形成具有独特空间结构的整体。
这种结构是酶分子的基本功能单位。
4. 四级结构：四级结构是由多个多肽链通过非共价相互作用而聚合形成的酶分子结构。
多个多肽链之间的互作用可以增强酶的稳定性和活性。
此外，酶分子上还有一些非氨基酸结构，如辅酶、金属离子等，它们可以与酶分子相互作用，进一步调节酶的结构和功能。
二、酶的功能酶的主要功能是催化生化反应，使其能在活细胞内快速而有效地进行。
酶通过特定的活性位点与底物结合，经过一系列反应步骤来催化底物的转化。
酶能够派生底物的能垒，从而降低化学反应所需的能量，提高反应速率。
不同的酶具有不同的底物特异性，即它们只对特定的底物具有催化活性。
这种特异性来源于酶的结构。
酶的活性位点具有与底物结构相匹配的空腔和功能性基团，使其能够与底物发生相互作用，并促使底物转化为产物。
酶的活性位点也是酶与底物之间的非共价相互作用的场所。
酶还可以通过调节细胞中代谢途径中的反应平衡来发挥作用。
通过参与代谢通路的调控，酶能够控制细胞内底物的浓度和反应速率，从而维持细胞代谢的平衡。
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二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
H2N CH CH2 OH
O C OH
OH
• • • • •
主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。 •例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 （LDH）
M H M M M M M4 M M M H M 3 H1 M M H H M 2 H2 M H H H MH3 H H H H H4
13
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心 14
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团； * 色氨酸 62和 63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
O H2N CH CH2 O SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N C OH SH
12
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心
存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形 成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异 结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区 域，称为酶的活性中心。
3
酶的化学本质
绝大多数的酶都是蛋白质
• 1926年, 萨姆纳制出脲酶结晶确立酶是蛋白质的观念， 其具有蛋白质的一切性质。 核酶的发现： • 1981～1982年，Thomas R.Cech从四膜虫中发现有催 化活性的天然RNA—Ribozyme。 • L19 RNA和核糖核酸酶P的RNA组分具有酶活性是两 个最著名的例子。
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应
蛋白质变性
6
一、酶的分子组成
全酶
=
酶蛋白 + 辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅酶 辅助因子 (cofactor)白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
丝
18 3
S S S
S
活性中心 缬天天天天赖 缬 异甘组 丝 S S S S
19
胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化， 防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。 如：胰蛋白酶、凝血酶
4
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分
• 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。
如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
5
一、酶的分子组成
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三、酶原及酶原激活 1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
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胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
18
肠激酶
胰蛋白酶原
缬天天天天赖异缬甘
组
46
15
二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
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一、酶的分子组成
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
酶蛋白 全酶
决定酶的特异 性和高效性。
辅助因子
决定酶促反应 的性质。
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二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 （essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）
第四章
酶
1
什么是酶？
• 酶是活细胞合成的具有极高催化效率一类蛋白质， 又称为生物催化剂(biocatalysts）。 • 生物体内新陈代谢的一系列复杂的化学反应，几乎 都是由酶催化的。
• 酶所催化的反应，称为酶促反应（Enzymatic reacti on）。
• 在酶促反应中被酶催化的物质，称为底物，反应的 生成物称为产物。
7
2. 辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
8
一、酶的分子组成 无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
2
酶的研究历史
• 1783年，意大利科学家斯帕兰扎尼设计了一个研究鹰消 化肉的实验，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。 • 1836年，德国科学家施旺从胃液中提取了消化蛋白质的 物质，解开了胃的消化之谜。 • 1926年，萨姆纳从刀豆中成功提取出脲酶结晶。 • 20世纪30年代，科学家们相继提取出多种酶的蛋白质结 晶，并指出酶是一类具有生物催化作用的蛋白质。