酶的分子结构与功能
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
4. 酶
Vit PP（烟酰胺，尼克酰胺）
P
Nicotinamide adenine dinucleotide, NAD 烟酰胺嘌呤二核苷酸 ：苹果酸脱氢酶 Nicotinamide adenine dinucleotide phosphate, NADP 烟酰胺嘌呤二核苷酸磷酸 ：苹果酸酶 作用：参与氧化还原反应，递氢、递电子
pyridoxal,pyridoxamine 维生素 B6（吡哆醛，吡哆胺）
辅酶形式：磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 举例：所有的 转氨酶 氨基酸脱羧酶： L-谷氨酸脱羧酶 丝氨酸羟甲基转移酶 作用：转氨基作用、脱羧作用
泛酸(pantothenic acid)
辅酶形式: 辅酶A HS~CoA：脂酰辅酶A合成酶 作用: 转酰基作用
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所 必需。
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心
溶菌酶的活性 中心
* 谷氨酸35和天 冬氨酸52是催化 基团； * 色氨酸62和63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
一、 酶的分子组成
（一）结构组成仅含氨基酸组分的酶称为单纯酶
有些酶其分子结构仅由氨基酸组成，没有辅 助因子。这类酶称为单纯酶（simple enzyme）。 如脲酶、一些蛋白酶、淀粉酶、酯酶和核糖 核酸酶等。
（二）结构组成中既含氨基酸组分又含非氨 基酸组分的酶称为结合酶
结合酶（conjugated enzyme）是除了在其组 成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外，还含有 非蛋白质部分 决定反应的特异性及其催化机制 蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 全酶 (holoenzyme)
酶系统的结构和功能
酶系统的结构和功能酶是一类能帮助催化生化反应的蛋白质。
我们可以将酶比喻成是化学反应中都需要的“关键”，因为它们能够加速反应，从而使得生化反应在较短的时间内完成。
酶的功能是由它们特殊的结构所决定的。
这些结构在其中的典型表现是独有的三维空间构型，它们还具有着特殊的酶活性位点和催化中心。
酶的功能和催化反应的速率和选择性密切相关，同时由于它们能够在生命体内不断运作，因此酶活性的稳定性和可逆性也极为重要。
酶的结构和功能理解起来是一个十分复杂的过程，因此我们将从阐述酶分子的基本结构出发，来进一步深入地探讨酶的功能。
1. 酶的分子组成酶通常由一系列氨基酸残基组成，这些残基的排列顺序就构成了连通的链式结构，在空间上排列成三维构型。
除此之外，酶分子还包含一些辅助基元，如金属离子、辅酶等。
辅因子中最常见的是辅酶，它们是酶分子的非蛋白部分，常与蛋白质结合，而且对于酶的催化活性的发挥起着非常关键的作用。
2. 酶催化的机理酶对于特定反应的催化机理是非常复杂的。
首先，在酶的活性位点中，酶的底物会与酶分子结合，然后会形成一些中间体，从而最终产生反应产物。
这个过程可以分解成两个子过程，反应物在活性位点中结合，并形成一些反应合适的状态。
在酶的催化下，副产物的自由能发生了改变，从而增强了目标化学键断裂和生成。
强酸和弱酸酶的催化机理不同，前者3. 酶对底物的选择性酶对于底物的选择性是非常高的。
酶实际上是由于其活性位点的结构、朝向和电荷分布等因素导致的。
同时，所有的酶都有阈值活性，即所有底物的反应都与酶的最少量相关。
酶与生物学的关系非常密切，作为我们体内的“工厂”，其对于生命体的正常运转至关重要。
现代科学正在以飞速的速度不断深入探究酶系统，因此认识更多酶系统的细节和机理有助于我们更加深入地认识生物。
酶——思维导图
酶的活性中心是酶分子中执行其催化功能的部位
必需基团：酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中，一些与酶活性密切相关的化学基团。 酶活性中心：指必需基团在结构空间上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合 并将底物转化为产物。 活性中心内的必需基团：结合基团（与底物相结合），催化基团（催化底物转变成产物 ） 活性中心外的必需基团：位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间结构和（或）作为调节剂的 结合部位所必需。
酶
酶的分子结构与功能
酶的不同形式： 单体酶：仅具有三级结构的酶 寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接组成的酶 多酶体系：由几种不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。 多功能酶：一些多酶体系在进化过程中由于基因的融合，多种不同催化功能存在于一条多肽链中，这类酶 称为多功能酶。
酶的分子组成中常含有辅助因子
酶与底物相互接近时，其结构相互诱导、相互变形和相互适应，进而相互结合。这一过程称 为酶—底物结合的契合作用。
邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于酶的活性中心
这种邻近效应实际上是将分子间的反应变成类似分子内的反应，从而提高反应速率。
表面效应使底物分子去溶剂化
酶的活性分子中心多是酶分子内部的疏水“口袋”，酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子 脱溶剂化，排除周围大量水分子对酶底和底物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水 化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结合。这种现象称为表面效应。
酶和某些疾病的治疗关系密切
酶在医学上的应用领域广泛 酶作为试剂用于临床检验和科学研究 酶法分析是以酶作为工具对化合物和酶活性进行定量分析的一种方法 酶标记测定法是酶学与免疫学相结合的一种测定方法 工具酶广泛地应用于分子克隆领域
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类高度专一的分子催化剂，它们能够在生物体内加速化学反应的速率，使其能够在适宜的条件下进行。
酶的结构和功能是相互关联的，下面将对酶的结构和功能进行详细介绍。
酶的结构通常由蛋白质组成，可以是单个蛋白质分子，也可以是由多个蛋白质分子组成的复合物。
酶的立体结构具有高度的空间特异性，这对于其功能至关重要。
酶的结构通常可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，这种链状的结构决定了酶的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质分子中氢键的形成，使部分氨基酸残基在空间上排列成α-螺旋或β-折叠的形式。
α-螺旋是一种像螺旋形的结构，β-折叠则是像折叠的结构。
二级结构的形成对于酶的功能非常重要，因为它能够保持酶的稳定性和活性。
三级结构是指一个或多个二级结构件的折叠和排列，形成一个特定的立体结构。
这种特定的立体结构决定了酶的活性中心的形状和环境，进而决定了酶与底物的相互作用。
四级结构是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这种复合物的形成能够增强酶的稳定性和活性。
酶的功能主要是通过其结构中的活性中心实现的。
活性中心是酶分子上的一个小区域，具有特定的空间结构，能与底物形成稳定的非共价键。
酶通过活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
通过酶-底物复合物，酶能够降低底物分子的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶的功能还受到一些其他因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度和酶抑制剂的存在。
温度和 pH 值的改变能够影响酶的结构稳定性和活性中心的形状。
离子浓度的改变能够改变底物和酶之间的相互作用，影响酶催化的速率。
而酶抑制剂能够与酶结合，降低酶的活性。
总之，酶的结构和功能是密不可分的。
酶的结构决定了其功能，而其功能又依赖于其结构的稳定性和活性中心的形状。
对酶的结构和功能的深入理解对于研究和应用酶具有重要的意义。
酶的分子结构与功能
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。 如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
2
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应 蛋白质变性
22
谢谢大家！
23
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
8
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
• 主要包括： • 丝氨酸的羟基 • 半胱氨酸的巯基 • 谷氨酸的羧基 • 组氨酸的咪唑基。
O
H2N
CH C
OH
CH2
OH O
H2N
ohohshsh二酶的活性中心activecenter酶的活性中心存在于酶分子中的必需基团空间上彼此靠近形成一定的空间结构区域这个区域能与底物特异结合并将底物转化为产物起催化作用的空间区域称为酶的活性中心
第二节 酶的结构与功能
1
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
3
一、酶的分子组成
全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。
酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
酶学基础---酶的分子结构与催化功能
酶学基础
第四章 酶的分子结构与催化功能
第一节 酶分子组成
单纯酶 酶 结合酶 （全酶）= 酶蛋白 + 辅因子
辅酶 与酶蛋白结合得比较松的小分子有机物。 辅因子 辅基 与酶蛋白结合得紧密的小分子有机物。
金属激活剂 金属离子作为辅助因子。 蛋白质具有一级、二级、三级、四级结构以及大分子组 织形式。 酶的催化专一性主要决定于酶蛋白部分。 辅因子通常是作为电子、原子或某些化学基团的载体。
牛胰核糖核酸酶(RNA酶) 有4对二硫键及很多氢键维持 其空间构象; 活性中心中有两个组氨酸（His12及 His119）。用枯草杆菌蛋白酶处理，被水解成为N端的 ⒛肽(S肽)和其余的104肽(S蛋白)两个片段，分别含有 His12和His119，两者单独存在时均无活力，但在pH7.0的 介质中，将两者1:1混合，并使S肽与S蛋白间形成氢键 及疏水键连接，则20与21位之间的肽键虽不能恢复，但 活力能恢复。这是因为S肽上的His12又与s蛋白上的 His119互相靠近，恢复了原来活性中心的空间构象。
(二)必需基团
酶活性中心的一些化学 基团为酶发挥催化作用 所必需，故称为必需基 团。 在酶活性中心以外的区 域，也有不和底物直接 作用的必需基团，称为 活性中心外的必需基团。 这些基团与维持整个酶 分子的空间构象有关， 间接地对酶的催化活性 发挥作用。
Koshland将酶分子中的氨基酸残基或其侧 链基团分成四类：
第三节 酶催化作用的基本理论
有过各种酶催化学说。早期学说的中心思想是 底物的活化，到⒛世纪60年代，随着新技术的 发展，从而亦考虑到在催化反应中，酶本身功 能基团的作用。 酶在进行催化反应时，首先和底物形成ES络合 物，这样分子间的催化反应就变为分子内的催 化反应。
生化第三章酶
第三章酶本章要点生物催化剂——酶：由活细胞产生的、对其底物具有高度特异性和高度催化效能的蛋白质。
一、酶的分子结构与功能1.单体酶：由单一亚基构成的酶。
（如溶菌酶）2.寡聚酶：由多个相同或不同的亚基以非共价键连接组成的酶。
（如磷酸果糖激酶-1）3.多酶复合物（多酶体系）：几种具有不同催化功能的酶可彼此聚合。
（如丙酮酸脱氢酶复合物）4.多功能酶（串联酶）：一些酶在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能。
（如氨基甲酰磷酸合成酶Ⅱ）（一）、酶的分子组成中常含有辅助因子1.酶蛋白主要决定酶促反应的特异性及其催化机制；辅助因子主要决定酶促反应的性质和类型。
2.酶蛋白和辅助因子单独存在时均无催化活性，只有全酶才具有催化作用。
3.辅酶与酶蛋白的结合疏松，可以用透析和超滤的方法除去。
在酶促反应中，辅酶作为底物接受质子或基团后离开酶蛋白，参加另一酶促反应并将所携带的质子或基团转移出去，或者相反。
4.辅基则与酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超滤将其除去。
在酶促反应中，辅基不能离开酶蛋白。
5.作为辅助因子的有机化合物多为B族维生素的衍生物或卟啉化合物，它们在酶促反应中主要参与传递电子、质子（或基团）或起运载体作用。
金属离子时最常见的辅助因子，约2/3的酶含有金属离子。
6.金属离子作为酶的辅助因子的主要作用①作为酶活性中心的组成部分参加催化反应，使底物与酶活性中心的必需基团形成正确的空间排列，有利于酶促反应的发生；②作为连接酶与底物的桥梁，形成三元复合物；③金属离子还可以中和电荷，减小静电斥力，有利于底物与酶的结合；④金属离子与酶的结合还可以稳定酶的空间构象。
7.金属酶：有的金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢失。
8.金属激活酶：有的金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结合是可逆结合。
（二）、酶的活性中心是酶分子执行其催化功能的部位1.酶的活性中心（活性部位）：酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域。
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二、酶的活性中心（active center）
3.活性中心以外的其余结构
维系活性中心的三维结构骨架。 与底物结合，释放能量，推动反应进行。 决定酶促反应的特异性。 调控酶的活性（调节区）。
酶蛋白变性或活性中心 被破坏，酶就失去活性。
不同酶分子的活性中心结构不同，只能结合与之适 应的底物，发生一定的化学反应。-------酶催化 专一性
5
一、酶的分子组成 无机金属离子
辅助因子
小分子有机化合物 (B族维生素或其衍生物）
无机金属离子在结合酶中的作用 1.参与组成酶的活性中心。 2.在酶与底物之间起桥梁作用。 3.维持酶分子发挥作用所必须的构象，稳定构象。 4.中和阴离子、降低反应中的静电斥力。
6
一、酶的分子组成
一种酶蛋白只能与一种辅助因子结合成一种特 异的酶。 一种辅助因子可以与不同的酶蛋白结合构成多 种不同的特异酶。
催化基团—影响底物分子中某些化学键的稳定性， 促进底物转化为产物。 结合基团—与底物结合生成酶-底物复合物。
8
二、酶的活性中心（active center）
常见的必需基团
H2N CH CH2 OH
O C OH
OH
• • • • •
主要包括： 丝氨酸的羟基 半胱氨酸的巯基 谷氨酸的羧基 组氨酸的咪唑基。
2
一、酶的分子组成
酶（蛋白质）的化学性质
水解产物是氨基酸 具有蛋白质的呈色反应 具有电泳特征 具有蛋白质沉淀反应
蛋白质变性
3
一、酶的分子组成
全酶
=
酶蛋白 + 辅助因子
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme) 辅酶 辅助因子 (cofactor) 辅基
全酶 (holoenzyme)
丝
18 3S S SS活性中心 缬天天天天赖 缬 异甘组 丝 S S S S
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胰蛋白酶的激活过程
3. 酶原的自身催化作用
有些酶对其自身的酶原有激活作用，称为酶原的自身催化作用。
H+
胃蛋白酶原
胃蛋白酶
4.酶原激活的生理意义：
避免细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身消化， 防止组织自溶，又可使酶到达特定部位发挥催化作用。 如：胰蛋白酶、凝血酶
13
三、酶原及酶原激活 1.酶原：没有催化能力的酶的前体。 2.酶原的激活：酶原在一定条件下转变为有活性 的酶的过程。 酶原的激活的实质是酶的活性中心形成和暴露 的过程。
14
胰蛋白酶原的激活
在肠激酶的作用下 切除N—末端的六 肽，形成酶的活性 中心。
15
肠激酶
胰蛋白酶原
缬天天天天赖异缬甘
组
46
+
20
原点
不同患者中LDH同工酶谱
21
2.同工酶在各学科中的应用
(1)遗传学和分类学：提供了一种精良的判别遗传标志的工具。 (2)发育学：有效地标志细胞类型及细胞在不同条件下的分化情
况，以及个体发育和系统发育的关系。
(3)生物化学和生理学：根据不同器官组织中同工酶的动力学、 底物专一性、辅助因子专一性、酶的变构性等性质的差异，从而 解释它们代谢功能的差别。 (4)医学和临床诊断：体内同工酶的变化，可看作机体组织损伤， 或遗传缺陷，或肿瘤分化的的分子标志。
22
谢谢大家 ！
23
O H2N CH CH2 O SH H2N CH CH2 N H N NH C OH N C OH SH
9
二、酶的活性中心（active center）
2. 酶的活性中心
存在于酶分子中的必需基团，空间上彼此靠近形 成一定的空间结构区域，这个区域能与底物特异 结合并将底物转化为产物，起催化作用的空间区 域，称为酶的活性中心。
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四、同工酶
1.概念
•催化同一化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质 乃至免疫学性质不同的一组酶。 •例：乳酸脱氢酶（LDH）。 •LDH是由两型亚基组成的四聚体酶：骨骼肌型（M型） 和心肌型（H型）。
乳酸脱氢酶 （LDH）
M H M M M M M4 M M M H M 3 H1 M M H H M 2 H2 M H H H MH3 H H H H H4
酶蛋白和辅助因子单独存在均无催化活性，只有二者结 合为全酶才有催化活性。 酶蛋白决定酶催化专一性，辅助因子通常是作为电子、 原子或某些化学基团的载体决定反应的性质。
4
2. 辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法分离。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法分离。
18
乳酸脱氢酶同工酶形成示意图 a b 结构基因
mRNA
多肽 亚基
乳酸脱氢酶同 工酶电泳图谱
–
点样线
M4 M3 H M2 H 2
四聚体
MH3 H4
+
19
不同组织中LDH同工酶的电泳图谱
LDH1(H4) LDH2(H3M) LDH3(H2M2) LDH4(HM3) LDH5(M4) 心肌 肾 肝 骨骼肌 血清
10
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
活性中心 11
溶菌酶的活性中心
* 谷氨酸 35 和天 冬氨酸 52 是催化 基团； * 色氨酸 62和 63、 天 冬 氨 酸 101 和 色 氨 酸 108 是 结 合基团；
* A~F 为 底 物 多 糖链的糖基，位 于酶的活性中心 形成的裂隙中。
第二节
酶的结构与功能
1
第一节 酶的分子结构与功能
一、酶的分子组成 • 酶的本质——具有蛋白质的一切物理化学性质。
1.按化学组成分
• 单纯酶（simple enzyme）
完全由氨基酸组成，活性由蛋白质结构决定。
如：蛋白酶、脂酶、淀粉酶，核糖核酸酶
• 结合酶（全酶）（conjugated enzyme）
酶蛋白 全酶
决定酶的特异 性和高效性。
辅助因子
决定酶促反应 的性质。
7
二、酶的活性中心（active center）
1. 必需基团 一小部分与酶的活性密切相关的基团称为酶的必需基团 （essential group）。 催化基团（catalytic group） 必需基团 结合基团（binding group）