酶的结构与功能
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
酶系统的结构和功能
酶系统的结构和功能酶是一类能帮助催化生化反应的蛋白质。
我们可以将酶比喻成是化学反应中都需要的“关键”，因为它们能够加速反应，从而使得生化反应在较短的时间内完成。
酶的功能是由它们特殊的结构所决定的。
这些结构在其中的典型表现是独有的三维空间构型，它们还具有着特殊的酶活性位点和催化中心。
酶的功能和催化反应的速率和选择性密切相关，同时由于它们能够在生命体内不断运作，因此酶活性的稳定性和可逆性也极为重要。
酶的结构和功能理解起来是一个十分复杂的过程，因此我们将从阐述酶分子的基本结构出发，来进一步深入地探讨酶的功能。
1. 酶的分子组成酶通常由一系列氨基酸残基组成，这些残基的排列顺序就构成了连通的链式结构，在空间上排列成三维构型。
除此之外，酶分子还包含一些辅助基元，如金属离子、辅酶等。
辅因子中最常见的是辅酶，它们是酶分子的非蛋白部分，常与蛋白质结合，而且对于酶的催化活性的发挥起着非常关键的作用。
2. 酶催化的机理酶对于特定反应的催化机理是非常复杂的。
首先，在酶的活性位点中，酶的底物会与酶分子结合，然后会形成一些中间体，从而最终产生反应产物。
这个过程可以分解成两个子过程，反应物在活性位点中结合，并形成一些反应合适的状态。
在酶的催化下，副产物的自由能发生了改变，从而增强了目标化学键断裂和生成。
强酸和弱酸酶的催化机理不同，前者3. 酶对底物的选择性酶对于底物的选择性是非常高的。
酶实际上是由于其活性位点的结构、朝向和电荷分布等因素导致的。
同时，所有的酶都有阈值活性，即所有底物的反应都与酶的最少量相关。
酶与生物学的关系非常密切，作为我们体内的“工厂”，其对于生命体的正常运转至关重要。
现代科学正在以飞速的速度不断深入探究酶系统，因此认识更多酶系统的细节和机理有助于我们更加深入地认识生物。
酶的结构及其催化功能
酶的结构及其催化功能酶的结构及其催化功能一、引言酶是一类具有生物催化功能的蛋白质，其结构和催化方式对生命的维持和调控起着至关重要的作用。
本文将从酶的结构和催化功能两个方面进行阐述，以帮助读者更好地理解和认识酶的作用机制。
二、酶的结构酶分子主要由氨基酸组成，通常被折叠成特定的三维结构。
酶的结构可以分为四个级别：一级结构是由氨基酸序列所组成，二级结构主要有α-螺旋和β-折叠，三级结构是整个分子的空间结构，而四级结构则是由多个酶分子组合而成的酶复合体。
酶的结构决定了它的特异性和催化能力。
三、酶的催化功能1. 底物结合：酶通过与底物发生特定的非共价相互作用，使底物能够与酶结合形成酶底物复合物。
这种结合可以通过亲和作用、静电吸引力、氢键和疏水效应等方式实现。
2. 降解反应：酶能加速底物的降解反应。
酶通过调整底物的构象，降低活化能，使反应能够在细胞内或体外迅速进行。
例如，消化酶能将食物中的大分子降解为小分子，便于其吸收和利用。
3. 合成反应：酶能够催化底物的合成反应。
酶促合成反应主要包括水解、聚合和羧基化反应等，能够合成复杂的有机分子。
例如，DNA聚合酶能够合成新的DNA链，RNA聚合酶能够合成RNA链。
4. 转移反应：酶能够催化底物之间的转移反应。
酶能够促使底物的化学基团发生转移，从而产生新的化合物。
例如，氨基酸转氨酶能够将氨基酸的氨基团转移到α-酮酸上，形成新的氨基酸和酮酸。
5. 氧化还原反应：酶能够促进底物的氧化或还原反应。
酶通过调整底物的电子结构，参与电子传递过程，从而实现底物的氧化或还原。
例如，细胞色素酶能够将氧分子还原为水，同时产生能量。
6. 调节功能：酶还具有调节其他酶活性的功能。
酶可以通过调节底物和产物的浓度，调整酶的催化活性。
此外，酶还可以通过受体-配体相互作用、共价修饰和酶抑制剂等方式进行调节。
四、结论酶作为生物体内的催化剂，具有复杂而精细的结构和高效的催化功能。
酶的结构和催化方式对于生命的维持和调控至关重要。
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类高度专一的分子催化剂，它们能够在生物体内加速化学反应的速率，使其能够在适宜的条件下进行。
酶的结构和功能是相互关联的，下面将对酶的结构和功能进行详细介绍。
酶的结构通常由蛋白质组成，可以是单个蛋白质分子，也可以是由多个蛋白质分子组成的复合物。
酶的立体结构具有高度的空间特异性，这对于其功能至关重要。
酶的结构通常可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，这种链状的结构决定了酶的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质分子中氢键的形成，使部分氨基酸残基在空间上排列成α-螺旋或β-折叠的形式。
α-螺旋是一种像螺旋形的结构，β-折叠则是像折叠的结构。
二级结构的形成对于酶的功能非常重要，因为它能够保持酶的稳定性和活性。
三级结构是指一个或多个二级结构件的折叠和排列，形成一个特定的立体结构。
这种特定的立体结构决定了酶的活性中心的形状和环境，进而决定了酶与底物的相互作用。
四级结构是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这种复合物的形成能够增强酶的稳定性和活性。
酶的功能主要是通过其结构中的活性中心实现的。
活性中心是酶分子上的一个小区域，具有特定的空间结构，能与底物形成稳定的非共价键。
酶通过活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
通过酶-底物复合物，酶能够降低底物分子的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶的功能还受到一些其他因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度和酶抑制剂的存在。
温度和 pH 值的改变能够影响酶的结构稳定性和活性中心的形状。
离子浓度的改变能够改变底物和酶之间的相互作用，影响酶催化的速率。
而酶抑制剂能够与酶结合，降低酶的活性。
总之，酶的结构和功能是密不可分的。
酶的结构决定了其功能，而其功能又依赖于其结构的稳定性和活性中心的形状。
对酶的结构和功能的深入理解对于研究和应用酶具有重要的意义。
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类生物催化剂，它们在细胞中起着至关重要的作用。
本文将探讨酶的结构和功能，并通过对酶的研究来揭示其在生物体内的重要性。
一、酶的结构酶的结构通常包括蛋白质和非蛋白质组分。
蛋白质是酶的主要构成部分，它由一条或多条多肽链组成。
酶的多肽链可以分为一个或多个结构域，每个结构域都有特定的功能。
非蛋白质组分可以是辅酶、金属离子等，它们与蛋白质组成酶的辅助部分，对酶的催化活性起到重要的调节作用。
二、酶的功能酶具有高度的专一性和高效的催化活性。
它们可以促使生化反应的进行，降低能量的需求，并加速化学反应的速率。
酶可以作用于底物的特定化学键，通过改变反应的活化能，促使反应在细胞内的适宜条件下快速进行。
酶在生物体内起着非常重要的作用。
首先，酶催化合成反应，参与生物体内大量复杂分子的合成过程。
例如，DNA复制过程中的DNA聚合酶能够使得DNA链合成迅速进行，保证基因信息的传递准确性。
其次，酶能够催化降解反应，参与有机物的代谢和能量转化。
例如，消化系统中的消化酶能够将食物中的大分子物质降解为小分子物质，使其能够被身体吸收利用。
此外，酶还能调节细胞内代谢过程的平衡，维持生物体内稳定的内环境。
酶通过调控代谢途径中的关键酶活性，使细胞内各种代谢过程协调、平衡进行。
三、酶的调节酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子和调节分子等。
其中，温度是一种重要的影响因素。
适宜的温度能够促进酶的活性，提高反应速率。
然而，过高的温度会使酶的构象发生变化，导致其失去催化活性。
此外，pH值也是调节酶活性的重要因素。
不同的酶对于pH值有不同的适应性范围，超出该范围会影响酶的催化性能。
金属离子和调节分子可以作为辅助因子结合到酶的活性部位，调节酶的催化活性。
四、酶的应用酶在工业生产和日常生活中有许多应用。
例如，制药工业中使用酶来合成药物或提取药物成分，从而提高合成效率和纯度。
酶还可以用于食品工业中，例如制作面包和酒精发酵过程中，酶可以帮助分解葡萄糖、淀粉和蛋白质等成分，促进发酵反应。
酶工程第6章酶的结构与功能
3．X-光衍射分析法
用X射线衍射研究蛋白质的构象时，蛋白质 必须结晶。用波长很短的X射线（λ=0.154nm）照 射蛋白质晶体，发生散射，底片曝光后，得到衍 射图，再经计算机处理，绘出电子密度图，从中 构建出三维分子图像。
通过多种方法相互印证，可得出正确的结论。
肌红蛋白的X射线衍射图
部 分肽链的电子密度肌红蛋白分子中 图
某些常用的修饰剂
鉴别化学修饰剂是否已经 引入酶活性中心的标准
a．酶活性的丧失程度与修饰的程度成正比。 b．底物或可逆抑制剂可保护共价修饰剂的抑制作用。
分析化学修饰结果时 应注意的问题
对化学修饰实验得出的结论应非常慎重，因为 可能被修饰的基团位于活性中心以外的附近，由于 空间位阻使得底物无法进入活性中心，从而表现出 酶失去活性。活性中心往往有多个与底物结合的基 团，修饰其中的一个往往不能使酶失去活性，可能 导致结合力减弱，也可能改变被结合底物的专一性。
木瓜蛋白酶的非特异性试剂修饰
通过动力学实验证实，还有一个组氨酸残基的 咪唑基位于木瓜蛋白酶活性中心的催化部位（木瓜 蛋 白 酶 共 有 212 个 氨 基 酸 ， 有 His81 和 His159 两 个 His）。Husain和Lowe用1,3-二溴丙酮修饰木瓜蛋白 酶，在pH5.6，1克当量的试剂完全抑制了木瓜蛋白 酶的活性。对修饰后的酶进行氨基酸分析，发现少 一个组氨酸。在用1,3-二溴丙酮（2-14C）的修饰实验 中，发现修饰剂连接了Cys-25和His-159两个残基， 因此知道了这两个基团之间的距离在 5 以内。这个 结论通过x-光衍射分析法又进一步得到了肯定。
第六章 酶的结构和功能
一、酶的活性中心 二、酶活性中心化学基团的鉴定 三、组成酶活性中心的重要化学基团 四、酶促化学修饰和酶活性调节 五、酶的空间结构与功能的关系 六、酶催化作用的机制 七、羧肽酶A催化作用的机制
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一种生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
酶能够加速化学反应过程，降低反应所需的能量，使生物体能够在相对温和的条件下进行必要的生化反应。
酶的高效性来自于其特殊的结构与功能。
本文将探讨酶的结构与功能，并进一步了解酶在细胞代谢中的作用。
一、酶的结构酶是由蛋白质构成的，因此它们的基本结构与其他蛋白质类似。
酶分子通常由一个或多个多肽链组成，这些链通过肽键连接在一起形成特定的立体结构。
酶的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是酶分子中氨基酸残基的线性排列，即多肽链的序列。
氨基酸的种类和顺序对酶的结构和功能起着重要的影响。
2. 二级结构：二级结构是指多肽链通过氢键的形成而折叠成α螺旋、β折叠等特殊的空间构型。
这种结构给予酶分子一定的稳定性和空间排列。
3. 三级结构：三级结构是酶分子中各个多肽链的折叠排列方式，形成具有独特空间结构的整体。
这种结构是酶分子的基本功能单位。
4. 四级结构：四级结构是由多个多肽链通过非共价相互作用而聚合形成的酶分子结构。
多个多肽链之间的互作用可以增强酶的稳定性和活性。
此外，酶分子上还有一些非氨基酸结构，如辅酶、金属离子等，它们可以与酶分子相互作用，进一步调节酶的结构和功能。
二、酶的功能酶的主要功能是催化生化反应，使其能在活细胞内快速而有效地进行。
酶通过特定的活性位点与底物结合，经过一系列反应步骤来催化底物的转化。
酶能够派生底物的能垒，从而降低化学反应所需的能量，提高反应速率。
不同的酶具有不同的底物特异性，即它们只对特定的底物具有催化活性。
这种特异性来源于酶的结构。
酶的活性位点具有与底物结构相匹配的空腔和功能性基团，使其能够与底物发生相互作用，并促使底物转化为产物。
酶的活性位点也是酶与底物之间的非共价相互作用的场所。
酶还可以通过调节细胞中代谢途径中的反应平衡来发挥作用。
通过参与代谢通路的调控，酶能够控制细胞内底物的浓度和反应速率，从而维持细胞代谢的平衡。
酶的分子结构与功能
酶的分子结构与功能酶是一类特殊的蛋白质，具有催化生物化学反应的功能。
酶分子的结构与功能密切相关，下面将详细介绍酶的分子结构以及其与功能之间的关系。
一、酶的分子结构酶分子的结构主要包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.一级结构：酶的一级结构是由氨基酸组成的线性多肽链。
酶分子中的氨基酸序列决定了其形状和功能。
2.二级结构：二级结构是由氨基酸之间的氢键相互作用形成的。
常见的二级结构包括α螺旋和β折叠。
α螺旋是由多个氨基酸残基在空间上形成螺旋状结构，β折叠是由多个氨基酸残基形成折叠状结构。
二级结构的形成使酶分子在空间上具有一定的结构稳定性。
3.三级结构：三级结构是由酶分子中不同区域之间的相互作用（包括氢键、离子键、范德华力等）形成的。
三级结构决定了酶分子的整体形状，包括酶分子的酶活中心的位置和相关功能区域的空间结构。
4.四级结构：一些酶分子由两个或多个亚基组成，每个亚基都具有一定的功能。
多个亚基之间通过非共价键相互结合形成四级结构。
四级结构在一定程度上影响酶分子的稳定性和功能。
二、酶的功能酶的功能主要是催化反应，加速生物体内化学反应的速度。
常见的酶功能有以下几种：1.底物结合：酶与底物之间通过酶活中心的特异性结合，形成酶底物复合物。
酶底物复合物的形成使得底物分子更容易发生催化反应，从而加快了反应速度。
2.催化反应：酶通过改变底物分子的结构，同时提供了催化反应所需的活化能，从而加速了反应速率。
酶的催化作用可以分为两种方式：一种是通过底物分子的结构改变来降低催化反应所需的能量；另一种是通过提供特殊的环境条件来促使化学反应发生。
3.选择性催化：酶具有高度的选择性催化作用，对特定的底物能够选择性地催化特定的反应。
这种选择性使酶在复杂的生物体内能够准确地催化特定的反应，而不与其他底物产生干扰。
4.调控反应：酶在生物体内起到了调控化学反应的作用。
通过调控酶的活性，生物体能够根据需要增加或减少特定反应的速率。
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2.活力单位 (U)
酶单位（U）： 在一定条件下、一定时间内、将一定量的 底物转化为产物所需的酶量。
如：一 每小时催化1克底物 定 条 每小时催化1ml某浓度溶液 件 下 每分钟催化1ug底物
一定时间 一定量底物
（1）国际单位（IU）
在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底
物浓度）一分钟内催化1微摩尔底物转化
1.
27
第1大类，氧化还原酶 第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+ 该酶在亚亚类中的编号
四、酶的专一性
（一）酶的专一性
——指酶对底物的选择性，也称特异性。 绝对专一性 结构专一性 相对专一性 基团专一性 键专一性
旋光异构专一性（D-、L-） 立体专一性 几何异构专一性(顺、反异构)
为P所抑制
A ―‖→ B → C → D → P（终产物） ↑… … … … … … … …↑
图 通过终产物可逆的结合对途径中的第1个酶反馈抑制
4.反应条件温和（易失活）
生物固氮： 常温、常压、中性 工业氨合成：N2+3H2
500℃ ,300大气压
Fe 2NH3
5.催化活性与结构有关
二、酶的化学本质及组成
（3）比活力 (specific activity)
每mg酶蛋白所含的酶活力单位数。
U/mg酶蛋白、 U/ml酶蛋白
酶产品质量评价中常使用，一定程 度上代表酶的纯度。 比活力越大，酶的纯度越高
（4）转换数（turnover number，TN）
一定条件下：
每秒钟、每个酶分子转换的底物分子数
或每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数 一秒内1摩尔的酶可催化几摩尔的底物
0 X 时 间 T
酶反应进程曲线
反应初速度表示酶活力
酶反应进程曲线
10
20
30
40
50
60 （min）
反应速度逐渐降低的原因：①底物浓度的降低； ② 产物的生成逐渐增大了逆反应； ③酶在反应 中失活； ④ 产物对酶的抑制
（二）酶活力的测定——酶反应速度的测量
测量单位时间内底物的消耗量。 测量单位时间内产物的生成量。
化剂的发展作出了新的贡献。
（二）酶的化学组成
根据酶的组成成份： 单纯酶 ：只有蛋白质
全酶
缀合酶（结合酶）：脱辅酶 + 辅助因子
辅基（prosthetic group） 与酶结合紧 辅酶（coenzyme） 与酶结合松
辅助因子
{
羧肽酶
过氧化氢酶
NADPH—脱氢酶的辅酶
ห้องสมุดไป่ตู้
• 缀合酶中： 单独酶蛋白或辅助因子没有催化活性
• 春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的疾病。
enzyme ("in yeast")
• enzyme是希腊文 en = in ， zyme = yeast
什么是酶？
• 酶是生物催化剂 • 生物体一切生化反应都需酶催化才能进行！ • 性能远远超过人造催化剂 定义：由活细胞产生的、 有高度专一性和 高效催化作用的生物大分子。
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。 • 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
P CH2OH
O OH OH OH OH OH OH
A
B
P CH2OH
O
CH2OH OH
6、合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类 反应必须与ATP分解反应相互偶联。
（一）酶的化学本质
①经酸碱水解终产物是AA
②能被蛋白酶水解而失活
③酶可变性失活
④酶是两性电解质
⑤具有不能通过半透膜等胶体性质
⑥具有蛋白质的化学呈色反应
化 学 本 质 是 蛋 白 质
1982年T.Cech发现了第1个有催化活性
的天然RNA——ribozyme（核酶），
以后又陆续发现了真正的RNA催化剂。 1995年，Jack W. Szostak 研究室首先报 道了具有DNA连接酶活性的DNA片段，称之 为脱氧核酶(deoxyribozyme)，为生物催
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
A· + B X A +B· X
• 根据X分类：转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖 基、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶。 • 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
酶促反应活化能的改变
活化能(activation energy)
指在一定温度下，1mol底物全部进入活 化态所需要的自由能
单位：KJ/mol
酶催化反应的实质：
降低反应的活化能
（二） 生物催化剂的特点
1. 高效性
反应速度是无酶催化/普通人造催化剂催 化反应速度的105——1017倍。 且无副反应
例：双氧水裂解
• 一种酶蛋白一般只与一种辅助因子结合
• 同种辅助因子可与不同的酶蛋白结合
酶蛋白：决定反应的专一性 辅助因子：传递电子、原子或某些
化学基团的作用
（三）单体酶、寡聚酶、多酶复合体
根据酶蛋白分子的特点：
monomeric enzyme：一般由一条肽链组成 oligomeric enzyme：为寡聚蛋白，≥2个亚基 multienzyme complex：几种酶靠非共价键
基团专一性
胰蛋白酶
（二）与酶专一性有关的学说
（1）锁钥学说——刚性构象 （2）诱导契合学说
（3）三点附着学说
——立体异构专一性的酶
锁钥学说
• 认为整个酶分子的天然构象是具有刚性 结构的，酶表面具有特定的形状。酶与 底物的结合如同一把钥匙对一把锁一样
“三点结合”的催化理论
• 酶与底物的结 合处至少有三 个点，而且只 有一种情况是 完全结合的形 式。只有这种 情况下，不对 称催化作用才 能实现。
一、酶是生物催化剂
（一）与一般催化剂相同的特点
1.只能催化热力学上允许进行的反应； 2.提高反应速度，不改变平衡点; 3. 只起催化作用，本身不消耗； 4. 降低反应的活化能。
过渡态
非催化反应活化能
能 量 改 变 初 态
一般催化剂 反应活化能 酶促反应活化能 反应总能量变化
终 态 活 化 过 程
• 主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。 • 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H
+
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应
AH2 +B A +BH2（需辅酶Ⅰ或辅酶Ⅱ）
（2）氧化酶类
为产物所需的酶量。 1 IU= 1 mol / min ——酶活力单位标准化
（2）Kat
在标准条件下（25 ℃ ，最适pH和最适底物浓
度）每秒钟催化1摩尔底物转化为产物所需的 酶量。 1 Kat =1 mol/s = 60×106 IU = 6×107 IU 1IU =（1/60）μKat = 16.7nKat • ——酶活力单位标准化
①催化底物脱氢，氧化生成H2O2：
AH2 + O2
2AH2 + O2
A + H2O2（需FAD或FMN）
2A + 2H2O
②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
ROO + H2O2 RO + H2O + O2
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
彼此嵌合而成。－－酶催化将底物转化为产物
的一系列顺序反应, 有利于提高酶的催化效率
并便于对酶的调控。 （如糖代谢、脂代谢）
三、酶的命名和分类
（一）习惯命名法
根据其催化底物来命名； 根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名，
（略讲）
有时在这些命名基础上加上酶的来源
或其它特点。
——反应酶的催化活性中心的活性
3. 酶促反应速度
单位时间内底物(S)的减少量或产物(P)的增加量
逐渐降 低
[P] 产 物 浓 度 V0 VX
Why?
反应初速度 Vo
在酶促反应开始无任何干扰因素出 现时, 短时间内酶的反应速度。 一般指反应底物消耗5%以内时的反 应速率 。
用哪一个速度来表示酶促反 应的速度特征呢？
• 优点 • 缺点
命名简单 应用历史较长，使用方便 一名数酶、一酶数名
• 为了适应酶学发展的新情况，国际酶 学会议于1961年提出一个新的系统命 名法及分类原则，已被国际生化协会 采用。
（二）国际系统命名法：
• 系统名称包括底物名称、反应性质， 最后加一个酶字。
底物1 ：底物2 + 反应性质+酶
第二章 酶的结构与功能
主要内容 主要介绍酶的概念、催化特性及其化学本质，讨论酶的 结构特征和催化功能以及酶的作用机理，进而讨论影响 酶作用的主要因素。
重 点 酶促反应动力学（影响酶反应的因素）；酶的作用机理 难 点 激活剂、抑制剂的影响；别构调节
第一节 酶引论
酶的发现及研究历史
• 人们对酶的认识起源于生产与生活实践。 • 夏禹时代，人们掌握了酿酒技术。 • 公元前12世纪周朝，人们酿酒，制作饴糖和酱。 • 酶者，酒母也