第二节酶的结构和功能
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
酶系统的结构和功能
酶系统的结构和功能酶是一类能帮助催化生化反应的蛋白质。
我们可以将酶比喻成是化学反应中都需要的“关键”，因为它们能够加速反应，从而使得生化反应在较短的时间内完成。
酶的功能是由它们特殊的结构所决定的。
这些结构在其中的典型表现是独有的三维空间构型，它们还具有着特殊的酶活性位点和催化中心。
酶的功能和催化反应的速率和选择性密切相关，同时由于它们能够在生命体内不断运作，因此酶活性的稳定性和可逆性也极为重要。
酶的结构和功能理解起来是一个十分复杂的过程，因此我们将从阐述酶分子的基本结构出发，来进一步深入地探讨酶的功能。
1. 酶的分子组成酶通常由一系列氨基酸残基组成，这些残基的排列顺序就构成了连通的链式结构，在空间上排列成三维构型。
除此之外，酶分子还包含一些辅助基元，如金属离子、辅酶等。
辅因子中最常见的是辅酶，它们是酶分子的非蛋白部分，常与蛋白质结合，而且对于酶的催化活性的发挥起着非常关键的作用。
2. 酶催化的机理酶对于特定反应的催化机理是非常复杂的。
首先，在酶的活性位点中，酶的底物会与酶分子结合，然后会形成一些中间体，从而最终产生反应产物。
这个过程可以分解成两个子过程，反应物在活性位点中结合，并形成一些反应合适的状态。
在酶的催化下，副产物的自由能发生了改变，从而增强了目标化学键断裂和生成。
强酸和弱酸酶的催化机理不同，前者3. 酶对底物的选择性酶对于底物的选择性是非常高的。
酶实际上是由于其活性位点的结构、朝向和电荷分布等因素导致的。
同时，所有的酶都有阈值活性，即所有底物的反应都与酶的最少量相关。
酶与生物学的关系非常密切，作为我们体内的“工厂”，其对于生命体的正常运转至关重要。
现代科学正在以飞速的速度不断深入探究酶系统，因此认识更多酶系统的细节和机理有助于我们更加深入地认识生物。
酶的结构功能和调节机制
酶的结构功能和调节机制酶是一种生物催化剂，它们能够促进化学反应的速率，同时又不被反应消耗掉。
酶的结构、功能和调节机制一直是生物学研究领域的热点之一。
在这篇文章中，我们将探讨酶的结构、功能和调节机制，以及这些机制是如何相互作用的。
一、酶的结构酶是由蛋白质构成的。
蛋白质分子是由氨基酸组成的，不同的氨基酸序列将形成特定的结构。
酶的结构可以分为四个不同的层级：原生、二级、三级和四级结构。
原生结构是指完全具备生物学活性的折叠蛋白质分子。
二级结构是指由相邻氨基酸残基之间的氢键形成的α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指在酶分子中出现的局部子结构，如螺旋、转角、β-折叠、π-螺旋等。
四级结构则指酶分子的总体结构。
酶分子的四级结构往往由几个不同的蛋白质亚基组成。
这些亚基可以相互作用，以形成一个大的功能酶复合物。
例如，乳糖酶是由两个相同的亚基组成的，而葡萄糖-6-磷酸去氢酶则是由四个不同的亚基组成的。
二、酶的功能酶的基本功能是促进反应速率。
酶是否能完成这个任务，取决于其是否与底物分子具有足够的亲和力。
亲和力是指分子之间相互作用的强度。
酶的活性可以用酶促反应速率的增加程度来衡量。
当底物浓度增加时，反应速率也随之增加，直到酶的饱和点，此时酶完全饱和于底物分子。
每种酶都是高度专一性的。
这是由于酶在进化过程中一直与特定反应协同进化。
酶的专一性可以通过其它化学物质的活性抑制来研究。
抑制剂可以与特定的酶结合，从而防止酶催化底物反应。
常见的酶抑制剂包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和无逆转抑制剂。
三、酶的调节酶的活性受到许多调节因素的影响，包括温度、pH 值、离子强度和化学捆绑剂。
其中，温度和 pH 值特别重要，因为它们直接影响到酶分子的结构。
温度太高或太低都会损害酶的结构和活性。
酶的最适温度是在其特定反应的反应条件下工作的最佳温度。
酶有一个特定的反应 pH 值。
当 pH 值偏离其最适 pH 值时，酶的酶活性也会降低。
除了温度和 pH 值之外，酶还受到调节因子的影响。
酶的结构与功能
胰凝乳蛋白酶 溶菌酶 木瓜蛋白酶 碳酸酐酶
Ser195 Asp102 His57
Asp129 Glu35
Cys25 His159 His93- Zn – His95
| His117
（二）活性中心的研究方法
1．X—衍射 研究蛋白质结构 X—射线撞击原子中电子后,产生衍射
图,分析结构——空间结构
胱氨酸 赖氨酸
清华大学学术专著
蛋白质化学修饰
周海梦 王洪睿 编著 清华大学出版社，1998
3．动力学分析
酶蛋白——两性电解质——pH改变 基团解离状 态改变 导致酶活性变化 根据pH变化——研究pH和活性的关系 提供某 些基团pK 推断基团的作用 参数Vmax,Km与pH关系 解离基团
需供助其它方法，进行推断
肽段
分离P32 肽段→测一级结构
（3）亲和标记法
利用酶对S的特殊亲和力，将酶加以标记— —亲和标记。
Y Y
X
Y
Y X-Y
Y
亲和修饰剂： ①与S结构相似，与活性中心的氨基酸残基
亲和力大，而与活性中心以外的氨基酸残 基亲和力小。 ②具有活泼的化学基团（如卤素）可与活性 中心的基团形成稳定的共价键。
③不同部分的相同基团，修饰效果不同， 分子内部的必需基团，不易被修饰。
活性中心基团的鉴定标准
①失活程度与一定修饰剂浓度成一定比例
关系
②S或可逆抑制剂有保护作用（活性中心）。
先加S或竞Ⅰ 加共价修饰剂 去S或竞Ⅰ 活性不丧失
透析除
（2）差别修饰法（差别标记）
过量S 或 竞Ⅰ下加修饰剂 去除多余修饰剂及S 同位素修饰作用 则原来被保护基团带有同位素标记
X-射线衍射技术：用于蛋白质及核酸三维结构的确 定，至今已有数百种蛋白质的结构被确定，分辨率 为A的量级，但蛋白质结晶难度大
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类高度专一的分子催化剂，它们能够在生物体内加速化学反应的速率，使其能够在适宜的条件下进行。
酶的结构和功能是相互关联的，下面将对酶的结构和功能进行详细介绍。
酶的结构通常由蛋白质组成，可以是单个蛋白质分子，也可以是由多个蛋白质分子组成的复合物。
酶的立体结构具有高度的空间特异性，这对于其功能至关重要。
酶的结构通常可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是蛋白质分子中的氨基酸序列，这种链状的结构决定了酶的二级、三级和四级结构。
二级结构是指蛋白质分子中氢键的形成，使部分氨基酸残基在空间上排列成α-螺旋或β-折叠的形式。
α-螺旋是一种像螺旋形的结构，β-折叠则是像折叠的结构。
二级结构的形成对于酶的功能非常重要，因为它能够保持酶的稳定性和活性。
三级结构是指一个或多个二级结构件的折叠和排列，形成一个特定的立体结构。
这种特定的立体结构决定了酶的活性中心的形状和环境，进而决定了酶与底物的相互作用。
四级结构是指由多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这种复合物的形成能够增强酶的稳定性和活性。
酶的功能主要是通过其结构中的活性中心实现的。
活性中心是酶分子上的一个小区域，具有特定的空间结构，能与底物形成稳定的非共价键。
酶通过活性中心与底物结合，形成酶-底物复合物。
通过酶-底物复合物，酶能够降低底物分子的活化能，从而加速化学反应的速率。
酶的功能还受到一些其他因素的影响，包括温度、pH值、离子浓度和酶抑制剂的存在。
温度和 pH 值的改变能够影响酶的结构稳定性和活性中心的形状。
离子浓度的改变能够改变底物和酶之间的相互作用，影响酶催化的速率。
而酶抑制剂能够与酶结合，降低酶的活性。
总之，酶的结构和功能是密不可分的。
酶的结构决定了其功能，而其功能又依赖于其结构的稳定性和活性中心的形状。
对酶的结构和功能的深入理解对于研究和应用酶具有重要的意义。
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类生物催化剂，它们在细胞中起着至关重要的作用。
本文将探讨酶的结构和功能，并通过对酶的研究来揭示其在生物体内的重要性。
一、酶的结构酶的结构通常包括蛋白质和非蛋白质组分。
蛋白质是酶的主要构成部分，它由一条或多条多肽链组成。
酶的多肽链可以分为一个或多个结构域，每个结构域都有特定的功能。
非蛋白质组分可以是辅酶、金属离子等，它们与蛋白质组成酶的辅助部分，对酶的催化活性起到重要的调节作用。
二、酶的功能酶具有高度的专一性和高效的催化活性。
它们可以促使生化反应的进行，降低能量的需求，并加速化学反应的速率。
酶可以作用于底物的特定化学键，通过改变反应的活化能，促使反应在细胞内的适宜条件下快速进行。
酶在生物体内起着非常重要的作用。
首先，酶催化合成反应，参与生物体内大量复杂分子的合成过程。
例如，DNA复制过程中的DNA聚合酶能够使得DNA链合成迅速进行，保证基因信息的传递准确性。
其次，酶能够催化降解反应，参与有机物的代谢和能量转化。
例如，消化系统中的消化酶能够将食物中的大分子物质降解为小分子物质，使其能够被身体吸收利用。
此外，酶还能调节细胞内代谢过程的平衡，维持生物体内稳定的内环境。
酶通过调控代谢途径中的关键酶活性，使细胞内各种代谢过程协调、平衡进行。
三、酶的调节酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子和调节分子等。
其中，温度是一种重要的影响因素。
适宜的温度能够促进酶的活性，提高反应速率。
然而，过高的温度会使酶的构象发生变化，导致其失去催化活性。
此外，pH值也是调节酶活性的重要因素。
不同的酶对于pH值有不同的适应性范围，超出该范围会影响酶的催化性能。
金属离子和调节分子可以作为辅助因子结合到酶的活性部位，调节酶的催化活性。
四、酶的应用酶在工业生产和日常生活中有许多应用。
例如，制药工业中使用酶来合成药物或提取药物成分，从而提高合成效率和纯度。
酶还可以用于食品工业中，例如制作面包和酒精发酵过程中，酶可以帮助分解葡萄糖、淀粉和蛋白质等成分，促进发酵反应。
酶的结构和功能研究
酶的结构和功能研究酶是一类具有生物催化作用的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率，降低反应所需能量，是生物体内许多生化过程的关键组成部分。
酶的研究对于理解生命体系的基本规律、推动现代医药、食品等工业的发展具有重要意义，因而一直备受科学家们的关注。
一、酶的结构与构成酶是具有催化作用的蛋白质，在其结构上表现出至关重要的特征。
酶的分子量通常在几万至几十万之间，由高分子量氨基酸组成，常常与无氧和氧气相关，是具有多种催化功能和生物活性的复杂分子。
酶分子中一般又分为两个主要部分：1. 心形部位：也是酶分子的核心部分，蛋白质中的催化中心所在部位。
2. 周边部位：包围中心部位，对于酶的活性影响较大。
结构上，酶分子中通常含有各种各样的链、环、 Helix 结构等等。
这些结构中含有各种不同的氨基酸组成，而这些氨基酸则是酶的催化中心的精髓所在。
此外，酶在空间构型和种类上也具有很大的差异。
二、酶的催化机制酶的催化机制与其结构密切相关。
在催化方面，酶通常采用两种主要机制进行反应：1. 让化学反应发生速率的提高：酶在催化过程中，能够降低反应物的激活能，并促进化学反应的发生，从而提高反应速率。
2. 使化学反应发生的定向性提高：酶的亲和力能够帮助其与底物发生反应，从而为化学反应提供方向性的支持。
三、酶的功能酶具有各种各样的生物功能，包括：1. 酶能够促进分子间的化学反应。
许多生物分子需要催化反应才能发挥作用，酶则是其中唯一的生物催化剂。
2. 酶能够改变底物和反应产物之间的平衡，从而使化学反应发生的方向性更加明晰。
3. 酶能够特异性地增强某些生物化学反应，如使酶的活性对于底物的选择性更加精准。
4. 酶的活性能够受到生物体内各种调控机制的调节，从而保持生物体内的生化平衡。
五、结语总之，酶是一个重要的研究对象，其结构与功能的研究对推动生物科学和医学领域的发展具有非常大的作用。
近些年来，越来越多的科学家在对酶的研究上进行了更加深入的探究，从而为相关领域的学术进步和产业发展注入了新的动力。
酶的结构与功能
1. 酶的组成成分
一. 酶的结构
根据组成成分，酶可分为两类：
单纯酶 —— 仅由蛋白质组成的酶。 结合酶 —— 除蛋白质外，还有非蛋白质成分。
全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅因子有两种：
辅酶 —— 与酶蛋白结合较松弛的小分子有机物。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键结 合，包括小分子有机物及金属离子。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与功能
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与功能
The structure of a glycogen phosphorylase monomer
1. 酶的活性中心 （2）酶活性中心的特点
二. 酶的结构与功能
Substrates typically lose waters (of hydration 水合作用) in the formation of the ES complex
2. 变构酶
变构酶的特点：
二. 酶的结构与功能
已知的变构酶都是寡聚酶。
变构酶分子上除了活性中心外，还有调节中 心。这两个中心处在酶蛋白的不同部位，有 的在不同的亚基上，有的在同一亚基上。
变构酶的 v-[S] 的关系不符合米氏方程，所以 其曲线不是双曲线型。
2. 变构酶
Vmax 100%
二. 酶的结构与功能
2. 变构酶
二. 酶的结构与功能
3. 诱导酶
二. 酶的结构与功能
诱导酶（inducenzyme）是细胞内在正常状态 下一类很少存在或没有的酶，当细胞中因加入了诱 导物后而被诱导产生的酶，它的含量在诱导物存在 下显著增高，这种诱导物往往是该酶底物的类似物 或底物本身。
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• 17世纪，一篇航海日记中记载到“有些人完全 丧失了力量……，更有许多人皮肤上布满了点 状的紫色血斑，逐渐影响到肘、膝、股、肩、 臂和颈部，他们口有臭味，牙龈发红、剥落， 甚至牙根也暴露于外”。
O
C
14
HO C O
HO C
HC
: 介电常数，r: 电荷基团间距
4、酶的活性中心是柔性的。
5、底物通过次级键较弱的力结合到酶上。 氢键、盐键、疏水作用力、范德华力
四 酶原与酶原的激活
酶原 (zymogen) 有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性
前体，必须经过适当的改变才能变成有活性的酶， 此前体物质称为酶原。
酶原的激活 在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
维生素缺少症
维生素过多
水溶性维生素及其辅酶（基）形式
维生素 硫胺素(B1)
核黄素(B2)
烟酰胺(PP)
吡哆醇(醛、胺) (B6) 泛酸 叶酸
生物素 钴胺素(B12)
硫辛酸 维生素C
辅酶（基）形式
硫胺素焦磷酸酯(TPP)
黄素单核苷酸(FMN) 黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+) 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)
酶活性中心的特点
1、活性中心在酶分子的总体中只占相当小的部分， 通常只占整个酶分子体积的1%～2%。
酶 核糖核酸酶
溶菌酶 胰凝乳蛋白酶
胃蛋白酶 木瓜蛋白酶
羧肽酶A
某些酶活性部位的AA残基
AA残基数
活性部位的AA残基
124
His12, His119, Lys41
129
Asp52, Glu35
241
His57, Asp102, Ser195
小分子有机化合物的作用 在反应中传递电子、质子或其它基团。
维生素(Vitamins）
维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需，但在 体内不能合成或合成量很少，必须由食物供给的一组低 分子量有机物质。
分类
脂溶性维生素 (lipid-soluble vitamin) 水溶性维生素 (water-soluble vitamin)
HO CH
H2C OH
维生素C
－ 2H ＋ 2H
O
C
14
OC O
OC
HC
HO CH
H2C OH
脱氢维生素C
二 酶的不同形式
• 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级结构的酶。 一般由一条多肽链组成。
• 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同或不同亚 基以非共价键连接组成的酶。
﹡生化作用：参与体内甲基转移作用 ﹡缺乏症：巨幼红细胞贫血、神经疾患
硫辛酸
硫辛酸(lipoic acid)是硫辛酸乙酰转移酶的辅酶， 起转移酰基作用。
（硫辛酰胺）
维生素C
﹡维生素C又称L-抗坏血酸(ascorbic acid)
﹡生化作用：参与氧化还原反应；参与体内羟化反应（胶 原蛋白的合成、胆固醇的代谢、芳香族氨基 酸的代谢）；促进铁的吸收……
黄素腺嘌呤二核苷酸(FAD)
﹡ 生 化 作 用 ： FMN 及 FAD 是 体 内氧化还原酶的辅基，主要起氢 传递体的作用。 ﹡缺乏症：口角炎，唇炎等。
二甲基异咯嗪
核醇
核黄素
FAD FMN 核黄素
AMP
维生素PP
﹡维生素PP包括 烟酸(nicotinic acid)，尼克酸 烟酰胺(nicotinamide)，尼克酰胺
磷酸吡哆醛，磷酸吡哆醇
辅酶A(CoA)，ACP 四氢叶酸
生物素赖氨酸 甲基钴胺素 5′-脱氧腺苷钴胺素 硫辛酸赖氨酸
-
酶促反应中的主要作用 α-酮酸氧化脱羧，醛基转
移作用 氢原子转移 氢原子转移
氢原子转移 氢原子转移
氨基转移，脱羧作用
酰基转移 "一碳基团"转移
羧化作用
甲基转移
酰基转移，氧化还原反应 羟基化反应辅助因子
辅助因子分类 （按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤 的方法除去。
金属离子的作用 稳定酶的构象； 酶活性中心的组成部分； 在酶与底物间起桥梁作用；
移作用。
2-巯基乙胺
(泛解酸)
泛酸 辅酶A(CoA)
酰基载体蛋白(ACP)
生物素
生物素(biotin)是多种羧化酶（如丙酮酸羧化酶） 的辅酶，参与CO2的羧化过程。
叶酸
﹡叶酸(folic acid) 在体内活性形式为四氢叶酸(FH4)
﹡生化作用：FH4是一碳单位转移酶的辅酶，参与 一碳单位的转移。
有的酶原作为酶的储存形式。
第二节 酶的结构与功能 小结
☺根据酶的化学组成，将酶分为单纯酶和结合酶，结合酶由酶蛋 白和辅助因子组成。 ☺根据辅助因子与酶蛋白结合的紧密程度，将辅助因子分为辅酶 和辅基。 ☺维生素以其活性形式作为酶的辅酶（基）。 ☺根据酶结构，将酶分为单体酶、寡聚酶和多酶体系。 ☺酶的活性中心由必需基团构成。活性中心内的必需基团包括结 合基团和催化基团。 ☺活性中心外的必需基团是维持酶活性中心构象所必需的。 ☺酶活性中心在酶分子体积中占很小的比例；是一个三维实体； 位于酶分子表面一个裂缝中；酶的活性中心是柔性的；底物通过 次级键结合到酶上。 ☺酶的前体物质称为酶原。
348
Asp32, Asp215
212
Cys25, His159
307
Arg127, Glu270,Tyr248, Zn2+
2、酶的活性中心是一个三维实体。
破坏酶的空间构象对酶的活性有何影响？
3、酶的活性中心位于酶分子表面一个裂缝（crevice) 内。 底物
催化基团
F=Q1Q2/r2 结合基团F：离子间作用力，Q：所带电荷
﹡体内活性形式 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸(NAD+)，辅酶I 烟酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸(NADP+)，辅酶II
生化作用
﹡NAD+及NADP+是体内多种脱氢酶（如苹果 酸脱氢酶、乳酸脱氢酶）的辅酶，起传递氢 的作用。
缺乏症
﹡癞皮病：皮炎(Dermatitis)，腹泻(Diarrhea) ，痴 呆(Dementia)。
﹡ 缺 乏 症 ： 巨 幼 红 细 胞 贫 血 （ 骨 髓 红 细 胞 DNA 合成减少，细胞分裂速度降低，细 胞体积变大）
2-氨基-4-羟基-6-甲基喋啶 对氨基苯甲酸
Folate
谷氨酸
维生素B12
﹡维生素B12又称钴胺素(coholamine) ﹡体内活性形式为甲基钴胺素
5 -脱氧腺苷钴胺素
第二节 酶的结构与功能
Structure and Function of Enzyme
一 酶的化学组成
单纯酶 (simple enzyme) 结合酶 (conjugated enzyme)
全酶 (holoenzyme)
蛋白质部分：酶蛋白 (apoenzyme)
辅助因子 (cofactor)
小分子有机化合物 金属离子
维生素B6
﹡维生素B6包括吡哆醇，吡哆醛及吡哆胺
﹡体内活性形式为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺
﹡磷酸吡哆醛(胺)是氨基酸转氨酶及脱羧酶的辅酶。
泛酸
﹡泛酸(pantothenic acid)又名遍多酸 ﹡ 体 内 活 性 形 式 为 辅 酶 A(CoA) 、 酰 基 载 体 蛋 白
(ACP)
生化作用 ﹡CoA及ACP是酰基转移酶的辅酶，参与酰基的转
• 多酶体系(multienzyme complex)：由几种不同功能 的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
三 酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残基侧链基团中，一些与酶活 性密切相关的化学基团。
酶的活性中心(active center) 或称活性部位(active site)，指必需基团在空间结 构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与 底物特异结合并将底物转化为产物的部位。
活性中心内的必需基团 结合基团(binding group) 催化基团(catalytic group)
与底物相结合
催化底物转变成产物
His Ser Cys Lys Glu Asp
活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有的空间构
象所必需。
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
酶原激活的过程
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解掉一个 或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
肠激酶 胰蛋白酶 缬天天天天赖异缬甘
组
46 丝
S
18
S
3
SS
活性中心
缬天天天天赖
缬
异甘组
丝
S
S
SS
胰蛋白酶原的激活过程
酶原激活的生理意义
避免酶对细胞进行自身消化，并使酶在特 定的部位和环境中发挥作用。
(B1)
(B2) (PP)
(名硫胺素(thiamine) ﹡体内活性形式为焦磷酸硫胺素(TPP) 生化作用 ﹡TPP是 -酮酸氧化脱羧酶的辅酶。
﹡缺乏症：脚气病 ﹡在神经传导中起一定的作用， 抑制胆碱酯酶的活性。
（嘧啶环）
（噻唑环）
维生素B2
﹡维生素B2又名核黄素(riboflavin) ﹡体内活性形式为黄素单核苷酸(FMN)