生物酶的结构和活性研究
酶的结构与功能
酶的结构与功能酶是一类重要的蛋白质生物催化剂，它们在生物体内起到了至关重要的作用。
通过调节化学反应速率，酶使生物体能够维持正常的新陈代谢，并参与细胞的生长和分裂等基本过程。
酶的结构与功能密切相关，下面将介绍酶的结构层次、酶活性中心以及酶的功能调控等方面内容。
一、酶的结构层次酶的结构层次涉及到四个主要层次：原初结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 原初结构原初结构是指酶的氨基酸序列，也被称为多肽链。
酶的结构和功能都由其氨基酸序列决定。
2. 二级结构酶的二级结构是指多肽链中部分区域的局部结构。
常见的二级结构有α-螺旋、β-折叠和随机卷曲等。
3. 三级结构酶的三级结构是指整个酶分子的空间构型，由多肽链在空间上的折叠形成。
具体的折叠方式决定了酶的活性。
4. 四级结构四级结构是指由两个或多个多肽链相互作用形成的具有功能的酶。
这些多肽链称为亚基，它们可以组装成多种复合酶。
二、酶的活性中心酶的活性中心是指酶分子上参与催化反应的特定位点。
酶的活性中心通常由一些特定的氨基酸残基组成，这些残基能够通过特定的化学反应来促进催化过程的进行。
酶的活性中心通常具有以下特点：1. 活性中心具有亲和力，能够与底物结合形成酶底物复合物。
2. 活性中心具有催化活性，能够促进底物发生化学反应，使反应速率加快。
3. 活性中心具有特异性，只针对特定的底物。
三、酶的功能调控酶的功能调控是一种能够有效调控酶活性和酶产物生成的机制。
酶的功能调控可以通过多种方式实现。
1. 底物浓度调控酶的活性通常受到底物浓度的调控。
当底物浓度较低时，酶的活性相对较低；而当底物浓度较高时，酶的活性则相对较高。
2. 酶的结构调控酶的结构调控是通过改变酶的构象来调控其活性。
例如，酶的结构在不同的温度和pH条件下可能会发生变化，从而影响酶的活性。
3. 酶的调控蛋白某些酶的活性还可以通过结合与之结合的调控蛋白得以调控。
这类调控蛋白可以激活或抑制酶的活性，实现对酶功能的调节。
生物酶的结构与功能研究进展
生物酶的结构与功能研究进展生物酶是一类能够加速或调节生物体内化学反应速率的蛋白质分子。
它们在生物体的代谢、生长、发育、能量转换和信号传递等生命过程中发挥着重要作用。
酶的研究已经有近一个世纪的历史，研究者们通过不断深入的研究，逐渐揭示了酶的结构和功能之间的关系。
本文将综述近年来生物酶结构与功能研究的进展。
首先，近年来结构生物学的发展为酶的结构研究提供了强有力的工具。
结构生物学通过X射线晶体学、核磁共振等技术，能够解析出酶的高分辨率三维结构，从而揭示酶的活性中心和反应机理等重要信息。
许多重要的酶的结构已经被揭示，包括DNA聚合酶、RNA聚合酶、蛋白酶、激酶等。
这些结构为酶的功能研究提供了重要的基础。
其次，研究人员通过对酶的活性中心的突变和修饰，进一步揭示了酶的功能。
通过点突变、插入突变、缺失突变等方法，可以改变酶的活性、底物特异性或催化机理，从而探究酶的功能和催化机制。
比如，研究人员通过改变酶的氨基酸残基，成功地将一种酶的底物特异性改变为另一种底物，为酶的工程应用和农业生产提供了一定的理论基础。
此外，还有研究人员通过合成酶的类似物，来探索酶的催化机理和功能。
另外，近年来生物化学和生物物理学的发展为酶的研究提供了新的思路和方法。
生物化学方法可以用来研究酶的底物结合方式、催化机理等。
比如，通过研究酶的亚基结构和组装方式，可以揭示酶的催化中心如何与其余结构相互作用，这有助于揭示酶的功能。
此外，生物物理学方法如X光晶体学、核磁共振、电子显微镜等，可以直接观察酶的结构和动态行为，从而揭示酶的功能。
最后，近年来蛋白工程技术的进步为酶的研究和应用提供了新的途径。
蛋白工程技术通过改变或重组酶的氨基酸序列，可以获取具有特定功能或性质的酶。
例如，酶的双特异性改变可以增加酶的活性和特异性，从而提高酶的催化效率。
此外，还有一些新兴的蛋白工程技术，如双体酶、蛋白表面显示等，为酶的研究和应用提供了新的方向和思路。
综上所述，近年来生物酶的结构与功能研究取得了许多重要进展。
酶的结构功能和调节机制
酶的结构功能和调节机制酶是一种生物催化剂，它们能够促进化学反应的速率，同时又不被反应消耗掉。
酶的结构、功能和调节机制一直是生物学研究领域的热点之一。
在这篇文章中，我们将探讨酶的结构、功能和调节机制，以及这些机制是如何相互作用的。
一、酶的结构酶是由蛋白质构成的。
蛋白质分子是由氨基酸组成的，不同的氨基酸序列将形成特定的结构。
酶的结构可以分为四个不同的层级：原生、二级、三级和四级结构。
原生结构是指完全具备生物学活性的折叠蛋白质分子。
二级结构是指由相邻氨基酸残基之间的氢键形成的α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指在酶分子中出现的局部子结构，如螺旋、转角、β-折叠、π-螺旋等。
四级结构则指酶分子的总体结构。
酶分子的四级结构往往由几个不同的蛋白质亚基组成。
这些亚基可以相互作用，以形成一个大的功能酶复合物。
例如，乳糖酶是由两个相同的亚基组成的，而葡萄糖-6-磷酸去氢酶则是由四个不同的亚基组成的。
二、酶的功能酶的基本功能是促进反应速率。
酶是否能完成这个任务，取决于其是否与底物分子具有足够的亲和力。
亲和力是指分子之间相互作用的强度。
酶的活性可以用酶促反应速率的增加程度来衡量。
当底物浓度增加时，反应速率也随之增加，直到酶的饱和点，此时酶完全饱和于底物分子。
每种酶都是高度专一性的。
这是由于酶在进化过程中一直与特定反应协同进化。
酶的专一性可以通过其它化学物质的活性抑制来研究。
抑制剂可以与特定的酶结合，从而防止酶催化底物反应。
常见的酶抑制剂包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和无逆转抑制剂。
三、酶的调节酶的活性受到许多调节因素的影响，包括温度、pH 值、离子强度和化学捆绑剂。
其中，温度和 pH 值特别重要，因为它们直接影响到酶分子的结构。
温度太高或太低都会损害酶的结构和活性。
酶的最适温度是在其特定反应的反应条件下工作的最佳温度。
酶有一个特定的反应 pH 值。
当 pH 值偏离其最适 pH 值时，酶的酶活性也会降低。
除了温度和 pH 值之外，酶还受到调节因子的影响。
生物酶的结构与功能分析
生物酶的结构与功能分析酶是在生物体内起催化作用的一种生物分子，它们通过降低化学反应的能量损失使反应发生得更快。
酶在各种生物体内都广泛存在，其扮演的催化作用是无法低估的。
本文将着重介绍生物酶的结构和功能，探讨酶是如何实现其特定催化活性的。
1.生物酶的结构酶都是由多肽组成的蛋白质。
一个酶通常由活性部位、蛋白质骨架和辅助基团三部分组成。
酶的多肽链所组成的立体生物结构/configurations，通常被称为酶的构象。
酶的构象对其活性具有重要影响，这也是酶的活性和特异性的决定因素之一。
2.酶的功能（1）键级联诱导酶与其底物反应的过程中，其活性部位能够使底物分子间旋转对齐，以形成能够进行反应的链接。
这个过程也称为键级联诱导。
这种旋转和对齐需要在精确定向（尤其是环境pH值和离子条件）的协调下适应酶Mikrovilli和薄壁结构的位置/配对安排导致的失真。
底物位置的确定性对面反应的中间体的压缩状态具有重要的控制作用。
这个压缩状态能够提高反应的速率，并保护反应中间体以避免与水分子进行酸性或碱性反应。
（2）催化增速酶能够降低化学反应的能量损失以更有效地促进反应的发生，这也是酶能够实现其催化活性的关键所在。
酶的活性部位包括亲和部位和催化部位。
亲和部位能够因为对特定的底物或组分的结构容限大，能够从多种土壤中抓取激化物。
3.酶的类型（1）氧化还原酶氧化还原酶是氧化还原过程中的酶。
氧化还原酶是细胞内最重要的种类，靠电子传输进行交换。
（2）酯酶酯酶分解聚合物成单体，降低/提高粘度、酸度/碱度平衡，使身体分解和吸收食物有形成。
（3）脱氧酶脱氧酶帮助DNA中去除缺陷基，制造更规则DNA链的酶。
4.结论总的来说，生物酶是优秀的催化剂，其工作原理包括键级联诱导和催化增速，在各种生物体内都广泛存在。
本文着重介绍了生物酶的结构和功能，探讨了酶是如何实现其特定催化活性的。
有效的酶活性可能对环境pH值和离子条件的精确定向以及酶与底物之间的旋转和对齐等因素有很大关系。
生物酶的结构和催化机制
生物酶的结构和催化机制生物酶是一种高效的催化剂，能够加速生物体内许多重要反应的进程。
这些反应通常需要在正常温度和大气压下进行，但在没有酶的情况下需要高温和高压。
生物酶经过长时间的进化和优化，具有高度特异性和高效率，不仅能够催化各种化学反应，还能够控制反应方向和速率，以满足生物体的需求。
本文将介绍生物酶的结构和催化机制。
一、生物酶的结构生物酶是一种由蛋白质组成的大分子，通常具有复杂的结构和形状。
这些结构包括平面、球形、长杆状、环状等不同的形态，它们的结构和形状决定了酶的活性和特异性。
对于酶的结构，一个重要的类别是酶的活性中心，也叫催化中心。
所有催化生物反应的酶都有活性中心，这些中心通常是一些特定的氨基酸残基或金属离子组成的。
如酶类反应中心氨基酸残基的一些常见类型：亲电性残基、核苷酸环、酪蛋白磷酸化位点、还原性残基等等。
活性中心的位置和结构是决定酶的催化活性的关键因素，而酶的活性中心的构象可以通过不同方式进行调控。
二、生物酶的催化机制酶的催化机制是非常复杂的，涉及到许多不同的化学反应过程。
不过大多数酶的催化机制都遵循基本的酶学理论，如酶-底物互作、酶-中间体互作和酶-产物互作。
其中酶-底物互作和酶-中间体互作是最关键的。
酶-底物互作是指酶和底物结合，在酶的活性中心发生反应。
酶的活性中心通常具有高度专一性，只能与特定的底物结合。
当底物与酶的活性中心结合时，会形成一个临时的酶-底物复合体，这个复合体通常比未结合的底物稳定。
在反应发生时，底物分子被酶分解成中间体分子，并在反应完成后分离出酶的活性中心。
这个过程遵循着麦克斯韦-玻尔兹曼分布和伞形式的自由能同反应正向力的线性关系。
酶-中间体互作是指酶和底物之间的互相转化。
这个过程通常包括一个或多个中间体，以及与酶活性中心上的氨基酸作用形成中间态。
在这个过程中，酶的活性中心可能是酸或碱催化剂，或者是亲电性残基，通过与中间体形成化学互作来催化反应的发生。
三、酶的受体和解离除了酶的催化反应外，生成的产物必须与酶的活性中心断开以完成酶催化周期。
生物酶的结构和活性研究
为了使催化基团和结合基团聚集起 来并保持它们相应的空间位置从而 赋予活性中心一定的柔性，进而具 有催化功能就必须有这样大而复杂 的分子结构来保证。
活性中心各基团的相对空间位置对酶活性具有重要的意义。
13
酶活性部位的柔性是酶充分表 现其活性所必需的
1、满足底物结合诱导的构象调整(诱导契 合) ； 2、酶的活性基团在活性部位必须具有一定 的空间取向，以保持一个适应催化反应的空 间微环境； 3、残基侧链活性基团的运动更有利于催化 的高效性； 4、某些酶的活性是可调节的。
14
蛋白质(酶)分子具有刚柔相间的空间结构
2、辅酶因子
有些酶属于简单蛋白质，完全由氨基酸残基 组成，如： 脲酶、溶菌酶、核糖核酸酶 有些酶除了蛋白质成分——酶蛋白外，还有 非蛋白质成分，如： 碳酸酐酶、超氧化物歧化酶、细胞色素氧化酶、 乳酸脱氢酶
非蛋白质成分的必需基团
15
包含辅助因子的酶称为全酶
肽链的主链在空间的走向 多肽链通过氢键排列成沿一维方向具有 周期性结构的构象。
氢键是维持二级结构稳定的主要作用力
5
三级结构
在二级结构基础上的肽链再折叠形成的构象。
稳定三级结构的主要作用力:氢键、盐键、疏水键和二硫键
6
四级结构
组成蛋白质的多条肽链在天然构象空间上的排列 方式，多以弱键互相连接。疏水力、氢键、盐键 每条肽链本身具有一定的三级结构，就是蛋白质 分子的亚基。
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一般来说，构成酶的活性中心的氨基酸残基主 要是接触残基和辅助残基，结构残基虽然不在 酶活性中心范围之内，但它们却属于酶活性中 心外的必需范围，如果被其它氨基酸残基取代， 往往会造成酶的失活。
如前所述，在构成酶分子中的 氨基酸残基中只有少数的氨基 酸残基与酶的催化活性有关。 一个酶的活性中心一般是相当 小的，由几个到十几个氨基酸 残基构成，那么对于酶分子来 说如此小的活性中心为什么需 要一个大而复杂的分子结构才 能获得催化活性呢？
酶的结构和功能
酶的结构和功能酶是一类生物催化剂，它们在细胞中起着至关重要的作用。
本文将探讨酶的结构和功能，并通过对酶的研究来揭示其在生物体内的重要性。
一、酶的结构酶的结构通常包括蛋白质和非蛋白质组分。
蛋白质是酶的主要构成部分，它由一条或多条多肽链组成。
酶的多肽链可以分为一个或多个结构域，每个结构域都有特定的功能。
非蛋白质组分可以是辅酶、金属离子等，它们与蛋白质组成酶的辅助部分，对酶的催化活性起到重要的调节作用。
二、酶的功能酶具有高度的专一性和高效的催化活性。
它们可以促使生化反应的进行，降低能量的需求，并加速化学反应的速率。
酶可以作用于底物的特定化学键，通过改变反应的活化能，促使反应在细胞内的适宜条件下快速进行。
酶在生物体内起着非常重要的作用。
首先，酶催化合成反应，参与生物体内大量复杂分子的合成过程。
例如，DNA复制过程中的DNA聚合酶能够使得DNA链合成迅速进行，保证基因信息的传递准确性。
其次，酶能够催化降解反应，参与有机物的代谢和能量转化。
例如，消化系统中的消化酶能够将食物中的大分子物质降解为小分子物质，使其能够被身体吸收利用。
此外，酶还能调节细胞内代谢过程的平衡，维持生物体内稳定的内环境。
酶通过调控代谢途径中的关键酶活性，使细胞内各种代谢过程协调、平衡进行。
三、酶的调节酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子和调节分子等。
其中，温度是一种重要的影响因素。
适宜的温度能够促进酶的活性，提高反应速率。
然而，过高的温度会使酶的构象发生变化，导致其失去催化活性。
此外，pH值也是调节酶活性的重要因素。
不同的酶对于pH值有不同的适应性范围，超出该范围会影响酶的催化性能。
金属离子和调节分子可以作为辅助因子结合到酶的活性部位，调节酶的催化活性。
四、酶的应用酶在工业生产和日常生活中有许多应用。
例如，制药工业中使用酶来合成药物或提取药物成分，从而提高合成效率和纯度。
酶还可以用于食品工业中，例如制作面包和酒精发酵过程中，酶可以帮助分解葡萄糖、淀粉和蛋白质等成分，促进发酵反应。
生物酶的结构与催化机理研究
生物酶的结构与催化机理研究生物酶是一种天然的催化剂，它在生物体内发挥着至关重要的作用。
生物酶的催化作用和特异性都与其结构密切相关。
因此，对生物酶的结构和催化机理的研究具有非常重要的意义。
本文将从生物酶的结构和催化机理两个方面分别进行讨论。
一、生物酶的结构生物酶的结构通常分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是酶的氨基酸序列，它是酶的基本结构单元。
二级结构指的是酶分子中氢键、疏水力、电离等作用在一起形成的局部结构，如α螺旋、β折叠等。
三级结构指酶分子中所有二级结构元素的空间排列，如螺旋结构环抱成的球形等。
四级结构是由两个或多个多肽链组成的一些生物分子复合体上特有的三维结构。
生物酶的结构与催化活性密切相关。
一般来说，酶的催化活性直接与其构象状态有关。
正常的酶活性需要维持酶的构象结构。
酶的结构变异将会影响其催化活性，有时甚至导致酶失活。
二、生物酶的催化机理酶的催化作用通常涉及两个主要的步骤：亲合作用和化学转化。
亲合作用指的是酶与底物之间的相互作用，化学转化指的是酶介导的底物转化成产物的过程。
在催化作用中，酶必须保持活性结构和合适构象才能完成任务。
活性位点是酶分子上催化反应的部位，它包括酶分子内氨基酸的残基、辅基、金属离子等。
生物酶的催化机理分为酸碱催化、亲合作用、共价催化和过渡态理论，其中酸碱催化是最常见的催化机制之一。
酸碱催化机制是通过酶分子中的酸碱官能团来加速反应速率。
例如，酸性催化剂会产生质子，质子可以使底物中的某个部位更易于被攻击。
碱性催化剂可以使负离子生成，从而促进底物分子被电子攻击。
亲合作用机制是一种基于“锁和钥”原理的催化机制。
即酶与底物之间必须具有亲和性，才能形成稳定的酶底物复合物。
亲和力不足的酶不能有效催化反应。
共价催化机制是一种基于电子转移的催化机制。
在反应中，酶分子中含有活性残基的官能团通过赋予底物电子而发挥催化作用。
过渡态理论是一种探讨反应速率和反应物之间的关系的理论。
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• 4、多酶融合体：指一条多肽链上含有两种 或两种以上催化活性的酶 。
9
三、酶的活性中心
1、活性中心：酶蛋白分子中与催化有关的一个
特定区域，它能与底物结合并发挥催化作用。
氨基酸残基分为：
接触残基 辅助残基 结构残基 非贡献残基
必需基团 非必需基团
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(2)、底物专一性
一种酶只能作用于某一种或某一类结构和性质 相似的物质，而根据酶对底物专一性的程度 和类型，大致上又可分为以下几类： ①结构专一性 “绝对专一性”(例如脲酶只能催化尿素水解 ，而对尿素的类似物却均无作用) “相对专一性”(如胰凝乳蛋白酶选择性地水解 含有芳香侧链的氨基酸残基形成的肽链)。
• 4、某些酶的活性是可调节的。
蛋白质(酶)分子具有刚柔相间的空间结构 14
2、辅酶因子
有些酶属于简单蛋白质，完全由氨基酸残基 组成，如：
脲酶、溶菌酶、核糖核酸酶 有些酶除了蛋白质成分——酶蛋白外，还有 非蛋白质成分，如： 碳酸酐酶、超氧化物歧化酶、细胞色素氧化酶、
乳酸脱氢酶
非蛋白质成分的必需基团
19
2、酶催化的专一性
酶催化作用的专一性是指酶仅仅能催化
某一种或某一类物质发生化学反应， 或者说只能作用于某一种或某一类的 底物。
例如：蛋白酶只能水解蛋白质的肽链生产小
肽或氨基酸，但不能催化淀粉的水解反应，
同样，淀粉酶只能分解淀粉生成糊精或葡萄
糖，而不能作用于其它物质。
20
(1)、反应专一性： 酶一般只能选择性地催化一种或一类相 同类型的化学反应，酶催化反应几乎没 有副反应。
15
包含辅助因子的酶称为全酶 。
与酶蛋白结合比较疏松，一般为非共价 结合，可用透析方法除去的称为辅酶 （coenzyme,Co)。
与酶结合牢固，一般为共价结合，不能 用透析方法出去的称为辅基 （prosthetic group)。
16
• 辅助因子既可以是无机离子，也可以是有 机化合物。
• 举例：羧肽酶（从C－末端催化水解蛋白质 ）活性需要锌离子，否则便会失活，重新 加入锌，活力又可恢复。
2．2 酶的结构与功能
1
一、酶的一级结构
氨基酸名称 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸
异亮氨酸 亮氨酸
苯丙氨酸 脯氨酸
甲硫氨酸 色氨酸
半胱氨酸
英文缩写 Gly Ala Val Ile Leu Phe Pro Met Trp Cys
简写 G A V I L F P M W C
氨基酸名称 丝氨酸 苏氨酸
天冬酰胺 谷酰胺 酪氨酸 组氨酸
7
一级结构决定了各种侧链之间的各种相互 作用，包括疏水键、氢键、离子键、二硫 键、配位键、范德华力等。
酶的一级结构决定了酶的高级结 构，而高级结构则决定了酶的性
质与功能。
8
酶的多种存在类型
• 1、单体酶：由一条肽链组成，只表现出一 种酶活性。
• 2、寡聚酶：由两个或两个以上亚基组成的 酶，具有四级结构 。
如前所述，在构成酶分子中的 氨基酸残基中只有少数的氨基 酸残基与酶的催化活性有关。 一个酶的活性中心一般是相当 小的，由几个到十几个氨基酸 残基构成，那么对于酶分子来 说如此小的活性中心为什么需 要一个大而复杂的分子结构才
能获得催化活性呢？
12ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
为了使催化基团和结合基团聚集起 来并保持它们相应的空间位置从而 赋予活性中心一定的柔性，进而具 有催化功能就必须有这样大而复杂
天冬氨酸 谷氨酸 赖氨酸 精氨酸
英文缩写 Ser Thr Asn Gln Tyr His Asp Glu Lys Arg
简写 S T N Q Y H D E K R
20种标准氨基酸的英文简写
2
酶的一级结构:
酶分子多肽链共价主链的氨基酸排列顺序。
多肽链 氨基酸残基
3
二、酶的高级结构
1、二级结构 2、三级结构 3、四级结构
4
二级结构
肽链的主链在空间的走向 多肽链通过氢键排列成沿一维方向具有周期 性结构的构象。
氢键是维持二级结构稳定的主要作用力
5
三级结构
在二级结构基础上的肽链再折叠形成的构象。
稳定三级结构的主要作用力:氢键、盐键、疏水键和二硫键
6
四级结构
组成蛋白质的多条肽链在天然构象空间上的排列 方式，多以弱键互相连接。疏水力、氢键、盐键 每条肽链本身具有一定的三级结构，就是蛋白质 分子的亚基。
22
②立体专一性，酶的一个重要特征是能专一性地 与手性底物结合并催化这类底物发生反应。在酶 催化反应中，还存在潜手性例子，虽然底物本身 不具有手性，但反应却是立体专一性的。 ③几何专一性，某些酶只能选择性地催化某种几 何异构体底物的反应，而对另一种构型的底物却 没有催化作用，如延胡索酸水合酶只能催化延胡 索酸水合生成苹果酸，而对马来酸则不起作用。 例如不同的蛋白酶都能水解肽键，但它们的专一 性程度是不相同的。
23
3、酶的调节性
酶活性的调节控制有下列几种方式： 酶浓度的调节。 激素的调节。 共价修饰调节。 抑制剂和激活剂的调节。 反馈调节。 金属离子和其他小分子化合物的调节。
10
一些酶活性中心的必需基团
活性中心内起催化作用的部位称为催化部位或催化位点 ，与底物结合的部位称为结合部位或结合位点。对于大 多数的酶来说，催化部位和结合部位都不是只有一个， 有时可以是有多个。
11
一般来说，构成酶的活性中心的氨基酸残基主 要是接触残基和辅助残基，结构残基虽然不在 酶活性中心范围之内，但它们却属于酶活性中 心外的必需范围，如果被其它氨基酸残基取代 ，往往会造成酶的失活。
17
四、酶的功能
生物酶催化的优越性(与化学催化相比)： 催化条件温和 催化效率高 高选择性(底物，区域，位点，立体) 低能耗 绿色过程
18
1、酶的高效性
• 催化反应的高效性是指极少量的催化剂就 可以使大量的物质发生化学反应。酶是自 然界中催化活性最高的一类催化剂，生命 体内发生的许多化学反应在没有催化剂存 在的情况下是很难进行的，而酶的催化作 用可使这些反应的反应速度提高10E6-10E12 倍。
的分子结构来保证。
活性中心各基团的相对空间位置对酶活性具有重要的意义。
13
酶活性部位的柔性是酶充分表现 其活性所必需的
• 1、满足底物结合诱导的构象调整(诱导契合) ；
• 2、酶的活性基团在活性部位必须具有一定的 空间取向，以保持一个适应催化反应的空间 微环境；
• 3、残基侧链活性基团的运动更有利于催化的 高效性；