【生物竞赛生物化学】9蛋白质降解及氨基酸代谢
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生物化学第九章 蛋白质酶促降解和氨基酸代谢
细胞溶胶的氨甲酰磷酸合成酶II：用谷氨酸作 为氮的给体，分担着嘧啶生物合成的任务。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
线粒体 O
2ATP+CO2+NH3+H2O 1 H2N-C- P
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊
谷氨酸 二酸
-酮戊
鸟氨酸
2
二酸
氨基酸
鸟氨酸
O
NH2尿-C素-NH2
尿素循环
5
瓜氨酸 瓜氨酸
3
氨基酸
-酮戊 二酸
氨基化 非必需氨基酸
合成
糖或脂类
生糖氨基酸：脱氨基后的酮酸在特定 条件下通过糖的异生作用转变为糖。
生酮氨基酸：脱氨基后的酮酸经代 谢产生乙酰ＣoＡ则不能再异生为糖，
只能转变为酮体或脂肪酸。
氧化
生糖兼生酮氨基酸：脱氨基后的酮 酸既可异生为糖又可以转变为酮体
CO2 + H2O + ATP
２０种氨基酸通过各自途径形成α-酮酸，但最后集中 形成５个中间产物（乙酰ＣoＡ、α-酮戊二酸、草酰
乙酸、琥珀酰ＣoＡ、延胡索酸）进入ＴＣＡ
(1) α-酮酸再合成氨基酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
H20+NAD+
α-酮酸
L-谷氨酸
α-酮戊二酸利用氨生成谷氨酸是α-酮酸合成氨基酸主要途径，谷氨酸的 氨基能转到任何一种α-酮酸上面，从而形成各种氨基酸．
（２）生糖和生酮氨基酸种类
迄今发现的转氨酶都以磷酸吡哆醛（PLP） 为辅基，它与酶蛋白以牢固的共价键形式结 合。
氧化脱氨基作用
定义：-AA在酶的作用下，生成-酮酸 和氨，同时伴有脱氢氧化的过程。
蛋白质降解与氨基酸代谢通用课件
成或能量代谢。
蛋白质降解对于维持细胞内蛋白 质平衡、细胞生长和发育以及细
胞凋亡等过程具有重要作用。
蛋白质降解的途径
泛素-蛋白酶体途径
这是细胞内主要蛋白质降解途径，通 过泛素标记将蛋白质引导至蛋白酶体 进行降解。
自噬途径
溶酶体途径
细胞内的溶酶体可以通过多种酶类对 蛋白质进行分解。
通过自噬小泡将需要降解的蛋白质包 裹，运送至溶酶体进行降解。
蛋白质降解的调控
泛素-蛋白酶体途径的调控
通过调节泛素化酶和蛋白酶体的活性来控制蛋白质降解。
自噬途径的调控
通过调节自噬相关蛋白的活性来控制自噬小泡的形成和蛋白质降解 。
溶酶体途径的调控
通过调节溶酶体酶的活性来控制蛋白质降解。
02 氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成 途径获得，如谷氨酸、天冬氨酸 等。
THANKS 感谢观看
异常情况
在某些异常情况下，如疾病或营养不足，蛋白质降解和氨基酸代谢可能会受到影响。了解这些相互影响 有助于深入理解相关疾病的发病机制，并寻找有效的治疗策略。
04 蛋白质降解与氨基酸代谢的疾病关联
疾病中蛋白质降解与氨基酸代谢的异常
癌症
蛋白质降解和氨基酸代谢异常可 能导致细胞生长和增殖失控，促
进癌症的发生和发展。
代谢组学技术
利用代谢组学技术，如核磁共振和质谱分析，对 氨基酸及其代谢产物进行定性和定量分析，研究 氨基酸代谢的机制和过程。
酶活性分析
通过测定特定酶的活性，了解氨基酸代谢的关键 酶的调控机制。
3
同位素标记技术
利用同位素标记技术，如稳定同位素标记和放射 性同位素标记，追踪氨基酸的代谢过程和流向。
蛋白质降解对于维持细胞内蛋白 质平衡、细胞生长和发育以及细
胞凋亡等过程具有重要作用。
蛋白质降解的途径
泛素-蛋白酶体途径
这是细胞内主要蛋白质降解途径，通 过泛素标记将蛋白质引导至蛋白酶体 进行降解。
自噬途径
溶酶体途径
细胞内的溶酶体可以通过多种酶类对 蛋白质进行分解。
通过自噬小泡将需要降解的蛋白质包 裹，运送至溶酶体进行降解。
蛋白质降解的调控
泛素-蛋白酶体途径的调控
通过调节泛素化酶和蛋白酶体的活性来控制蛋白质降解。
自噬途径的调控
通过调节自噬相关蛋白的活性来控制自噬小泡的形成和蛋白质降解 。
溶酶体途径的调控
通过调节溶酶体酶的活性来控制蛋白质降解。
02 氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成 途径获得，如谷氨酸、天冬氨酸 等。
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异常情况
在某些异常情况下，如疾病或营养不足，蛋白质降解和氨基酸代谢可能会受到影响。了解这些相互影响 有助于深入理解相关疾病的发病机制，并寻找有效的治疗策略。
04 蛋白质降解与氨基酸代谢的疾病关联
疾病中蛋白质降解与氨基酸代谢的异常
癌症
蛋白质降解和氨基酸代谢异常可 能导致细胞生长和增殖失控，促
进癌症的发生和发展。
代谢组学技术
利用代谢组学技术，如核磁共振和质谱分析，对 氨基酸及其代谢产物进行定性和定量分析，研究 氨基酸代谢的机制和过程。
酶活性分析
通过测定特定酶的活性，了解氨基酸代谢的关键 酶的调控机制。
3
同位素标记技术
利用同位素标记技术，如稳定同位素标记和放射 性同位素标记，追踪氨基酸的代谢过程和流向。
蛋白质降解及-氨基酸代谢
04
蛋白质降解及-氨基酸代谢的调 控
蛋白质降解的调控机制
泛素-蛋白酶体系统
泛素标记蛋白质，引导蛋白质进入蛋白酶体进行降解。
自噬
通过自噬小泡将蛋白质包裹并运送至溶酶体进行降解。
氧化应激
通过氧化应激反应诱导蛋白质降解，维持细胞内环境 稳定。
氨基酸代谢的调控机制
转氨酶
催化氨基酸之间的转换，参与氨基酸的合成与 分解。
Байду номын сангаас
1 2
相互依存
蛋白质降解产生的氨基酸是氨基酸代谢的主要来 源，而氨基酸代谢的状况又影响着蛋白质的降解 速率。
相互调控
蛋白质降解和氨基酸代谢过程中产生的中间产物 可相互转化，并相互调控对方的代谢过程。
3
共同维持机体稳态
蛋白质降解和氨基酸代谢共同参与机体各种生理 功能的调节，对于维持机体稳态具有重要意义。
促进细胞生长和发育
蛋白质降解对于细胞生长和发育过程中特定蛋白质的消除和再利用 具有重要意义。
02
氨基酸代谢
氨基酸的合成与分解
合成
氨基酸可以通过不同的生物合成途径 获得，如转氨基作用、脱羧基作用等 。这些途径通常需要特定的酶和营养 物质作为合成原料。
分解
氨基酸通过脱氨基作用被分解，产生相 应的碳骨架和α-酮酸。这些酮酸可以进 一步代谢或用于其他生物合成过程。
统性红斑狼疮等。
氨基酸代谢异常与疾病的关系
肝病
氨基酸代谢异常可能导致肝损伤，如肝性脑病等。
神经系统疾病
氨基酸代谢异常可能导致神经元功能异常，如肌 无力、精神分裂症、抑郁症等。
遗传性疾病
氨基酸代谢异常可能与某些遗传性疾病有关，如 苯丙酮尿症、枫糖尿症等。
9生物化学习题(答案))
9蛋白质的酶促降解和氨基酸降解一、名词解释1、肽链内切酶：又称蛋白酶，水解肽链内部的肽键，对参与形成肽键的氨基酸残基有一定的专一性。
2、肽链外切酶：包括氨肽酶和羧肽酶，分别从氨基端和羧基端逐一的将肽链水解成氨基酸。
3、氧化脱氨基作用：反应过程包括脱氢和水解两步，反应主要由L-氨基酸氧化酶和谷氨酸脱氢酶所催化（。
L-氨基酸氧化酶是一种需氧脱氢酶，该酶在人体内作用不大。
谷氨酸脱氢酶是一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶。
该酶作用较大，属于变构酶，其活性受ATP，GTP的抑制，受ADP，GDP的激活。
）4、转氨作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到α-酮酸上，形成另一种氨基酸。
5、联合脱氨基作用：转氨基作用与氧化脱氨基作用联合进行，从而使氨基酸脱去氨基并氧化为α-酮酸的过程，称为联合脱氨基作用。
可在大多数组织细胞中进行，是体内主要的脱氨基的方式。
6、尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7、生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8、生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．生物体内的蛋白质可被肽链内切酶和肽链外切酶共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是赖氨酸和精氨酸氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由芳香族氨基酸羧基端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括脱氨、脱羧和羟化作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是磷酸吡哆醛。
6．谷氨酸经脱氨后产生α-酮戊二酸和氨，前者进入TCA进一步代谢。
7．尿素循环中产生的鸟氨酸和瓜氨酸两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自游离氨和天冬氨酸的氨基。
9、多巴是酪氨酸经羟化脱羧基作用生成的。
10、转氨作用是沟通α-氨基酸和α-酮酸的桥梁。
生物化学蛋白质降解与氨基酸代谢
尿素循环详图
P297图11- 4
尿素循环与柠檬酸 循环之间的沟通
氨甲酰磷酸
2molATP
生物化学蛋白质降解与氨基酸代谢
尿素循环详述
尿素循环共5步酶促反应： 2步发生在线粒体内，3步发生在细胞溶胶中；
尿素的两个N原子： 1个来自氨分子，1个来自Asp分子；
尿素的C原子：来自HCO3－（活性CO2） ；
② 胰酶酶原：由胰腺分泌，包括胰蛋白酶原、胰 凝乳蛋白酶原和羧肽酶原等。在十二指肠内， 胰蛋白酶原经肠激酶作用转变成有活性的胰蛋 白酶，催化其生他物化胰学蛋酶白质酶降解原与氨激基酸活代谢。
蛋白质水解酶
蛋白水解酶：使肽键断裂，对不同氨基酸形成 的肽键有专一性，分为三类：
1. 肽链内切酶：
能水解肽链内部的肽键，如胃蛋白酶、胰蛋白 酶、胰凝乳蛋白酶；
（1） 氧化脱氨基作用 该作用普遍存在于动植物中，在线粒体内进行。
反应式1.脱：氢
2.脱氨
生物化学蛋白质降解与氨基酸代谢
催化氧化脱氨基作用的酶
P289
（1）L-氨基酸氧化酶（辅基为FMN或FAD）； （2）D-氨基酸氧化酶（辅基为FAD）； （3）L-谷氨酸脱氢酶（辅酶为NAD+或NADP+）
（1）胺被氧化为氨和醛（由胺氧化酶催化）， 醛进一步
氧化成脂肪酸；
脂肪酸有多种去路：可再分解成CO2和H2O，
等；
生物化学蛋白质降解与氨基酸代谢
AA脱羧后形成的胺具有许多重要的生理作 用
（阅读 P294）
AA脱羧反应普遍存在于微生物、高等动、植 物组织中。动物的肝、肾、脑中都发现有氨基 酸脱羧酶，脑组织中富有L-谷氨酸脱羧酶，能 使L-Glu脱羧形成γ-氨基丁酸。AA脱羧后形成 的胺绝大多数对动物有毒，但许多具有重要生 理作用：
高中生物竞赛蛋白质降解和氨基酸分解代谢课件
26
以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨作用
α-氨基酸 转氨酶
α-酮酸
α-- 酮戊二酸 谷氨酸
NAD(P)H+H++NH3 谷氨酸脱氢酶
NAD(P)+
对其中一个底物即NH3的受体有要求(α- 酮戊二酸)
27
α-氨基酸
P308图30-7
α-酮酸
α-- 酮戊二酸 谷氨酸
天冬氨酸 次黄嘌呤核苷酸 NH3 IMP
Biochemistry 2
一、蛋白质的降解
细胞总是不断的从氨基酸合成蛋白质，又将蛋白质
分解为氨基酸。这个变化过程有双重功能：
其一是排除不正常的蛋白质，
其二排除积累过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢井然有 序得以维持。
本节讨论的问题是 ： (一)蛋白质降解的特性 (二)蛋白质降解的反应机制 (三)机体对外源蛋白质的需要及其消化作用
谷氨酸的氧化脱氨基作用如图：
23
NH3+
-OOC CH2 CH2 C COO- + NAD(P)+
谷氨酸
H
脱氢
在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氢、加水
-OOC CH2 CH2
α- 亚氨基戊二酸
NH2+ C COO-
H2O
加水
O
-OOC CH2 CH2 C COO-
+ NAD(P)H + H +
+ NH4+
宣布无用的蛋白质
10
(三)机体对外源蛋白质的需要 及其消化作用
蛋白质在哺乳动物消化道内是逐步酶解为游离氨基酸 的，首先，食物进入胃后，刺激胃分泌胃泌素，后者又 刺激胃中柱细胞分泌盐酸，刺激主细胞分泌胃蛋白酶原。 盐酸的分泌使胃液呈强酸性（PH1.5-2.5），促使蛋白变 性、松散，暴露出酶切位点易于被酶解.胃蛋白酶原经自 身催化作用，去掉N 端42个氨基酸而活化，活性胃蛋白 酶可水解蛋白质，生成较小分子的多肽。
以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨作用
α-氨基酸 转氨酶
α-酮酸
α-- 酮戊二酸 谷氨酸
NAD(P)H+H++NH3 谷氨酸脱氢酶
NAD(P)+
对其中一个底物即NH3的受体有要求(α- 酮戊二酸)
27
α-氨基酸
P308图30-7
α-酮酸
α-- 酮戊二酸 谷氨酸
天冬氨酸 次黄嘌呤核苷酸 NH3 IMP
Biochemistry 2
一、蛋白质的降解
细胞总是不断的从氨基酸合成蛋白质，又将蛋白质
分解为氨基酸。这个变化过程有双重功能：
其一是排除不正常的蛋白质，
其二排除积累过多的酶和调节蛋白，使细胞代谢井然有 序得以维持。
本节讨论的问题是 ： (一)蛋白质降解的特性 (二)蛋白质降解的反应机制 (三)机体对外源蛋白质的需要及其消化作用
谷氨酸的氧化脱氨基作用如图：
23
NH3+
-OOC CH2 CH2 C COO- + NAD(P)+
谷氨酸
H
脱氢
在谷氨酸脱氢酶催化下，脱氢、加水
-OOC CH2 CH2
α- 亚氨基戊二酸
NH2+ C COO-
H2O
加水
O
-OOC CH2 CH2 C COO-
+ NAD(P)H + H +
+ NH4+
宣布无用的蛋白质
10
(三)机体对外源蛋白质的需要 及其消化作用
蛋白质在哺乳动物消化道内是逐步酶解为游离氨基酸 的，首先，食物进入胃后，刺激胃分泌胃泌素，后者又 刺激胃中柱细胞分泌盐酸，刺激主细胞分泌胃蛋白酶原。 盐酸的分泌使胃液呈强酸性（PH1.5-2.5），促使蛋白变 性、松散，暴露出酶切位点易于被酶解.胃蛋白酶原经自 身催化作用，去掉N 端42个氨基酸而活化，活性胃蛋白 酶可水解蛋白质，生成较小分子的多肽。
生物化学第九章蛋白质的酶促降解和氨基酸的代谢
1 H N-C- P 2
氨甲酰磷酸
2ADP+Pi
谷氨酸
-酮戊 二酸
谷氨酸
鸟氨酸
2
瓜氨酸 氨基酸
-酮戊 二酸
氨基酸 鸟氨酸 O NH2-C-NH2 尿素
瓜氨酸
谷氨酸 天冬氨酸
5
精氨酸
尿素循环
精氨琥珀酸
3
4
草酰乙酸
延胡索酸
细胞溶液
植物体含有脲酶，尤其是在豆科植物种子中 脲酶活性较大，能专一地催化尿素水解并放出氨， 反应式如下：
2、转氨基作用
R1-CH-COO|
NH+3
α -氨基酸1
R2-C-COO|| O
α-酮酸2
R1-C-COO|| O
α-酮酸1
R2-CH-COO| NH+3
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
α-氨基酸2
要点：
①反应可逆。
②体内除Lys、Gly、Thr、Pro和羟脯氨 酸外，大多数氨基酸都可进行转氨基作 用。 ③转氨酶均以磷酸吡哆醛为辅酶。磷酸吡 哆醛是VB6的衍生物。反应中起传递氨 基的作用。
活性中心含有 Zn2+ 、 Mg2+等 金属
3、4、2、4
金属蛋白酶类 (metallopritelnase)
枯草杆菌蛋白酶 嗜热菌蛋白酶
3.消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp） （Arg.Lys）
羧肽酶 羧肽酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 蛋白酶
弹性蛋白酶
胰蛋白酶
异亮氨酸 甲硫氨酸 缬氨酸
琥珀酰CoA
-酮戊二酸
氨基酸碳骨架进入三羧酸循环的途径
第09章蛋白质的降解与氨基酸代谢15ppt课件
• 固氮反应
– ①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 – ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
• 固氮条件 ①充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌氧 环境。
–H+是N固2氮的酶竞的争放性氢抑反制应剂：。固氮酶能同时或单独催化H+还原为H2，因此 – ②可逆性氢酶的放氢反应：除去过剩的还原力，保证细胞正常生理 活动；无需ATP，受CO抑制。 – ③单向性氢酶的放氢反应：需ATP，受KCN抑制。
3. 胺的去路
①胺类氧化：在胺氧化酶催化下生成醛，再氧化为
FA，最终生成CO2和H2O 。
O C OH
3
②转变为其它含氮物质 ：如Ser脱羧后生成乙醇胺再转 变为胆碱。
O H2N CH C OH
CH2 OH
O
H2N CH C OH
H2N-CCHH22-CH2-OH
(CH3)3N+-CH2-CH2-OH
•
指AA不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过
转氨作用生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再氧化脱
氨的过程。
•
单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱
氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱
氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。
– 谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用：合成非必需AA的主要 途径；也是肝、肾等组织的主要脱氨途径。
练一练
• 转氨酶的辅酶均为：
A、生物素 B、乙酰CoA C、磷酸吡哆醛 D、 FMN
丙氨酸-葡萄糖循环
2. α-酮酸（C架）的去路
①再生为氨基酸：脱氨基的逆反应 。
– ①固氮：N2 + 6H+ + 6e－ → 2NH3 – ②放氢：2H3O+ + 2e － → H2 + 2H2O
• 固氮条件 ①充足的ATP；②强还原剂（还原态铁氧蛋白）；③厌氧 环境。
–H+是N固2氮的酶竞的争放性氢抑反制应剂：。固氮酶能同时或单独催化H+还原为H2，因此 – ②可逆性氢酶的放氢反应：除去过剩的还原力，保证细胞正常生理 活动；无需ATP，受CO抑制。 – ③单向性氢酶的放氢反应：需ATP，受KCN抑制。
3. 胺的去路
①胺类氧化：在胺氧化酶催化下生成醛，再氧化为
FA，最终生成CO2和H2O 。
O C OH
3
②转变为其它含氮物质 ：如Ser脱羧后生成乙醇胺再转 变为胆碱。
O H2N CH C OH
CH2 OH
O
H2N CH C OH
H2N-CCHH22-CH2-OH
(CH3)3N+-CH2-CH2-OH
•
指AA不直接氧化脱氨，而是先与α-酮戊二酸通过
转氨作用生成相应的α-酮酸和谷氨酸，谷氨酸再氧化脱
氨的过程。
•
单靠转氨基作用不能最终脱掉氨基，单靠氧化脱
氨基作用也不能满足机体脱氨基的需要，因为只有Glu脱
氢酶活力最高，其余L-氨基酸氧化酶的活力都低。
– 谷氨酸脱氢酶联合脱氨基作用：合成非必需AA的主要 途径；也是肝、肾等组织的主要脱氨途径。
练一练
• 转氨酶的辅酶均为：
A、生物素 B、乙酰CoA C、磷酸吡哆醛 D、 FMN
丙氨酸-葡萄糖循环
2. α-酮酸（C架）的去路
①再生为氨基酸：脱氨基的逆反应 。
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氨
磷酸丙糖
基
α-磷酸甘油
脂肪酸
酸
PEP
、 糖
丙氨酸 半胱氨酸
丙酮酸
及 丝氨酸
异亮氨酸 乙酰CoA
乙酰乙酰CoA
酮体
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
色氨酸 草酰乙酸
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
的 联
天冬氨酸 天冬酰胺
TAC
CO2
系
延胡索酸
α-酮戊二酸
谷氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
琥珀酰CoA CO2
② 转氨基偶联嘌呤核苷酸循环 • 此种方式主要在肌肉组织进行。
氨 基 酸
α-酮戊 二酸
天冬氨酸
腺苷酸代琥 珀酸合成酶
转
氨 酶
转
氨 酶
1
2
腺苷酸 代琥珀酸
谷氨酸 α-酮酸
草酰乙酸
延胡索酸
次黄嘌呤 核苷酸 (IMP)
腺嘌呤 核苷酸 (AMP)
苹果酸
NH3
腺苷酸 脱氢酶
H2O
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨基酸氧化酶（需氧）
脱水 脱H2S
（2） 非氧化脱氨基 …
2. 转氨基作用
目录
3. 联合脱氨基作用
4.脱羧基作用
① 转氨基偶联氧化脱氨基作用
氨基酸
转氨酶
α-酮酸
α-酮戊二酸 谷氨酸
NH3+NADH+H+
L-谷氨酸脱氢酶
H2O+NAD+
• 此种方式既是氨基酸脱氨基的主要方式，也是 体内合成非必需氨基酸的主要方式。 • 主要在肝、肾组织进行。
动物 消化道酶
植物 果实酶 微生物
大多数正分解 有的细菌 真菌 放线菌
肽 AA
酶制剂
Hale Waihona Puke • 微生物来源蛋白酶制剂常按最适pH分类
•
碱性：pH10以上（2709枯草菌蛋白酶）
•
酸性：pH2-3以下 黑曲霉
•
中性：多
• 蛋白酶分类：
内肽酶 （蛋白酶） 外肽酶 羧肽酶、氨肽酶
二、 氨基酸分解的共同途径
1. 脱氨基作用 （1） 氧化脱氨基作用 氨基酸脱氢酶（不需氧）
第十章 蛋白质降解及氨
基酸代谢
• 概述 • 氨基酸分解的共同途径 • 氨基酸的合成
一、 概 述
1.氮源与氨基酸库
NO3 N2 NO2
NH3
有机氮 （氨基酸） 肽/蛋白质
2. 蛋白质的酶促水解（消化吸收） 3. （1）水解： 4. 水解过程： protein 眎 胨
酸 碱 酶
5. （2） 酶促降解
异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
目录
氨中毒的可能机制
谷氨酸 谷氨酰胺
脑水肿
NH3
NH3
α-酮戊二酸
谷氨酸
谷氨酰胺
脑内 α-酮戊二酸↓
脑
供
TAC ↓
能 不
足
5. AA降解产物的进一步代谢 1).
CO2
2).
R-CO-COOH
放出 再羧化
EMP TCA
生糖/生酮 ATP
N-乙酰谷氨酸
氨
2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
线粒体
Pi
酸 循
鸟氨酸
瓜氨酸
环
鸟氨酸
尿素
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
目录
三、 氨基酸的合成
1. 概述
-NH2 酮酸（碳架）
氨基化
2. 氨基化 （1）还原氨基化
3). NH2 a. 再合成AA
b. 成酰胺
肌肉
肌肉 葡 蛋白质 萄
糖
氨基酸 NH3 谷氨酸
糖 酵 解 途 径
丙酮酸
丙 氨 α-酮戊 酸 二酸
血液
葡 萄 糖
丙 氨 酸
肝
葡萄糖 尿素
糖
尿素循环
异
生 NH3
丙酮酸 谷氨酸
丙氨酸 α-酮戊二酸
丙氨酸-葡萄糖循环
目录
CO2 + NH3 + H2O
鸟
2ATP
（2）转氨基 （3）联合氨基化
3、各族氨基酸的生物合成
本节内容结束