生物化学蛋白质分解代谢(20200517182534)
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生物化学-蛋白质的分解代谢
CH2 OH
脱水酶
CH3 -H2O COOH
CH3 COOH
丙酮酸
目录
CH NH2
丝氨酸
+H2O C O C NH
NH3
COOH
（2）脱硫化氢脱氨
CH2 SH CH NH2
脱硫酶
CH3 -H2S C NH +H2O COOH
CH3 C O COOH
丙酮酸
NH3
COOH
半胱氨酸
目录
（3）直接脱氨
COOH
氨基酸
O
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly)
γ-谷 氨酰 基转 移酶
5-氧脯氨酸 肽酶 5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
目录
ATP ADP+Pi
谷胱甘肽 GSH
甘氨酸
半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
三、蛋白质及其消化产物在肠中的腐败作用
C COOH (CH2)2 COOH
H2O
O C COOH
+
NH3
COOH NAD(P)+
(CH 2)2 COOH
L-谷氨酸
α-酮戊二酸
催化酶： L-谷氨酸脱氢酶
目录
（二）转氨作用
1．转氨基作用的概念 在转氨酶(transaminase)的作用下，某一氨基酸去 掉α-氨基生成相应的α-酮酸，而另一种α-酮酸得 到此氨基生成相应的氨基酸的过程。
H
草酰乙酸
天冬氨酸
目录
2．转氨酶 谷丙转氨酶
COOH CH2 CH2 CH NH2 COOH
谷氨酸 丙酮酸
生物化学蛋白质的代谢分解
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸 α-ketoacid 可以进一步代谢,主要有以下方面的途 径：
氧化供能
代谢中常见的 α-酮酸有丙酮 酸、草酰乙酸、
氨基酸生糖及生酮性质的分类
类别 生糖氨基酸
氨基酸
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、脯氨酸、 甲硫氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、 组氨酸、精氨酸
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛, 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用,
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一,另外,转氨基作用还是联合脱氨基的重 要组成环节,
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低,肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT的 活性最高,
3 精氨酸合成：
天冬氨酸为尿素提供第二个氮原子
要点：1、酶：精氨酸代琥珀酸合成酶和精氨酸代琥珀酸裂解酶 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成过程中的主要限速酶,
2、部位：细胞液 3、耗能：消耗两个高能键
4 精氨酸水解生成尿素：
要点：1、酶：精氨酸酶 arginase 2、部位：细胞液
尿 素 生 成 的 中 间 步 骤
第三节 氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的来源
1、食物蛋白质消化、吸收 2、体内组织细胞合成非必需氨基酸 3、体内组织蛋白分解
氨基酸代谢库 经消化吸收的氨基酸 外源性 与体内组织蛋白水解产生
的氨基酸 内源性 混与一起,分布于体内各处,称为氨 基酸代谢库,其主要功能是合成蛋白质与多肽,
生物化学蛋白质的分解代谢
③ 肠中氨的来源 a、腐败作用经还原脱氨后产生 b、尿素的肠肝循环
第二节
氨基酸的分解代谢
氨基酸代谢库
吸收到体内的氨基酸可部分地在机体 （可以是细胞、组织或个体）中累积起来 可以是细胞、组织或个体） 形成氨基酸代谢库供必要时动用。 形成氨基酸代谢库供必要时动用。 氨基酸代谢库供必要时动用
食物蛋白 组织蛋白质
二、氨的代谢
（二） 氨的去路 氨的毒性： 氨的毒性：损害中枢神经系统
如：NH4+ + α-酮戊二酸 + NADPH+ H+ 酮戊二酸
谷氨酸 + NADP+
+
H2O
（二） 氨的去路
1、氨的转运
谷氨酰胺是氨运输的主要形 ① 谷氨酰胺是氨运输的主要形 式
②葡萄糖-丙氨酸循环 葡萄糖---NH ---NH3的另一种运输形式和暂时储存形式
1） 氨甲酰磷酸的合成（反应部位：线粒体） ） 反应部位：线粒体）
反应不可逆
CO2 + NH3 + H2O
氨甲酰磷酸合成酶I（CPS-І） 氨甲酰磷酸合成酶 （ ）
O H2N C O ~PO32-
N-乙酰谷氨酸 乙酰谷氨酸 2ATP Mg2+ 2ADP+Pi
氨基甲酰磷酸
N-乙酰谷氨酸是 乙酰谷氨酸是CPS-І的变构激活剂 乙酰谷氨酸是
氨基酸分解代谢
氨基酸分解第一步为脱氨，脱氨后产生酮酸和氨。 氨基酸分解第一步为脱氨，脱氨后产生酮酸和氨。 脱氨 酮酸和氨 在代谢中有的酮酸具有产生糖，有的具有产生酮的潜 在代谢中有的酮酸具有产生糖， 因此，在代谢上氨基酸可分为生糖与生酮分类。 生糖与生酮分类 力，因此，在代谢上氨基酸可分为生糖与生酮分类。 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用， 氨基酸失去氨基的作用称为脱氨基作用，分为氧化脱 脱氨基作用 氨基作用（ 氨基作用（动、植物）和非氧化脱氨基作用（微生物） 植物）和非氧化脱氨基作用（微生物）
第九章 蛋白质的分解代谢 PPT课件
原子交给O2，生成H2O2。该酶活性不高，在各
组织器官中分布局限，因此作用不大。
L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)是 一种不需氧脱氢酶，以NAD+或NADP+为辅酶，生
成的NADH或NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化
。该酶活性高，分布广泛，因而作用较大；该酶属
起血清中ALT活性明显升高。
丙氨酸 + -酮戊二酸
ALT 丙酮酸 + 谷氨酸
⑵ 天冬氨酸氨基转移酶（aspartate transaminase, AST），又称为谷草转氨酶（GOT）。催化天冬 氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应，为可逆反 应。该酶在心肌中活性较高，故在心肌疾患时，血 清中AST活性明显升高。
神经系统有抑制作用，临床已用作镇静剂。
4. 牛磺酸
（1）生成 半胱氨酸 （2）功能 ① 在脑内有抑制神经递质的作用 ② 在肝细胞中，与胆汁酸结合生成结合胆汁酸
3（O）
牛磺丙氨酸
脱羧酶
牛磺酸
CO2
5.多胺（包括精脒精胺）
（1）生成
鸟氨酸 蛋氨酸
CO2
CO2
多胺(精脒、精胺)
精胺与精脒：是调节细胞生长的重要物质。凡生长
② 必需氨基酸的种类；
③ 必需氨基酸的比例，即具有与人体需求相符的
氨基酸组成。
将几种营养价值较低的食物蛋白质混合后食 用，以提高其营养价值的作用称为食物蛋白质的 互补作用。 例如，谷类蛋白质含Lys较少而Trp较多，而豆
类蛋白质含Trp较少而Lys较多，二者混合后食用
，即可提高营养价值。
3、氮平衡：
体内蛋白质的合成与分解处于动态平衡中，故每日 氮的摄入量与排出量也维持着动态平衡，这种动态 平衡就称为氮平衡(nitrogen balance)。
生物化学---蛋白质分解代谢
三、急性胰腺炎 （Acute pancteatitis）
胰液分泌到肠内的分泌途径障碍，蛋白水解酶酶原预先成熟转变为 催化的活性形式，这些活性水解酶在胰腺细胞内攻击自身组织，损伤器 官，严重时可致命。
四、食物蛋白过敏
有时体内蛋白酶受抑制或缺失，少量蛋白可直接被吸收进入血液， 导致食物蛋白过敏。
五 、组织蛋白的水解
Drogenase）
L-Glu dHE
L-Glu+NAD(P)+- ketoglutarate+NH3+NAD(P)H+H+
味精生产发酵菌的L-Glu dHE活力非常高，利用糖代谢的中间产物 -ketoglutarate发酵生产味精，NADPH来自于异柠檬酸脱氢。
L-谷氨酸脱氢酶（Glu dHE）
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第二节、氨基酸的分解代谢
一、脱氨（基）作用（Deamination） 氨基酸失去氨基的作用，包括： 1、氧化脱氨，动、植物中普遍存在； 2、非氧化脱氨，微生物中，不普遍。 3、转氨基作用 4、联合脱氨基作用 四种方式 动物的脱氨主要发生在肝脏中。
脱氨（基）作用
AA oxidase 2AA+O22Ketoacid+2NH3
组织中存在的蛋白质在组织蛋白酶 的作用下被水解为氨基酸。组织蛋白酶 主要存在于细胞的溶酶体中。
六、植物组织中蛋白质的降解
植物一般无降解外源蛋白质的能力（少数捕虫植物如猪笼草、捕蝇草可消化 外界蛋白质），植物可分解自身组织的蛋白质，特别是在植物代谢旺盛的组 织和器官和种子萌发时，蛋白质被自身的蛋白酶 分解。
第十章蛋白质的分解代谢
◆第一节 ◆第二节 ◆第三节 ◆第四节
蛋白质的酶促降解 氨基酸的分解代谢 氨基酸分解产物的代谢 氨基酸的合成代谢
第11章蛋白质的分解代谢
NH+3
α-氨基酸
H2O+O2
H2O2
O
α-酮酸
2020/8/15
生物化学 第6章 生物氧化
13
2、转氨基作用
• 在转氨酶的催化下，α-氨基酸的氨 基转移到α-酮酸的酮基碳原子上， 结果原来的α-氨基酸生成相应的α酮酸，而原来的α-酮酸则形成了相 应的α-氨基酸，这种作用称为转氨 基作用或氨基移换作用。
2020/8/15
生物化学 第6章 生物氧化
17
谷丙转氨酶和谷草转氨酶
谷丙转氨酶 （GPT）
谷草转氨酶 (GOT)
2020/8/15
生物化学 第6章 生物氧化
18
3、联合脱氨基作用
（1）概念 （2）类型
转氨基作用 和氧化脱氨基 作用联合进行 的脱氨基作用 方式。
a、转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联 b、转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
2020/8/15
H2O+NAD+
L-谷氨酸
生物化学 第6章 生物氧化
21
转氨基作用与嘌呤核苷酸循环相偶联
（骨骼肌、心肌、肝脏、脑都是以 嘌呤核苷酸循环的方式为主 ）
次黄苷酸
α-氨基酸
α-酮戊二酸
天冬氨酸
α-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
腺苷酰琥珀酸
12
1、氧化脱氨基作用
氨基酸在酶的催化下脱去氨基生成相应的α-酮酸的 过程称为氧化脱氨基作用。主要有以下两种类型：
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
蛋白质分解代谢PPT课件
肝是合成尿素的主要器官。
• 尿素合成的过程：
尿素是由氨、CO2、ATP在多种酶的催化下， 经鸟氨酸循环合成。
鸟氨酸循环 （ Ornithine cycle）—— 合成尿素 (Urea)
Hans Adolf Krebs b. 1900(in Hildesheim, Germany) d. 1981 1932年 德国学者 Krebs & Henseleit 提出
L-谷氨酸
L-谷氨酸脱氢酶
COOH (CH 2 )2 C=NH COOH
+H2O -H2O
COOH (CH 2 )2 C=O COOH
α -酮戊二酸
+ NH3
NAD+
NADH+H+
氨基酸氧化酶类 L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+或 NADP+ 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
鸟氨酸转运进入线粒体再参与鸟氨酸循环。
尿素合成小结
主要器官：肝脏 原料：（合成1分子尿素) CO2 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸） 3个ATP的4个高能磷酸键 总反应方程式： 2NH3+CO2+3ATP+H2O 尿素+2ADP+AMP+2Pi+PPi
生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的 重要途径。
• 临床上对肝硬化腹水的病人不宜使用碱性利尿药，以 防止血氨升高。
二、体内氨的转运
（一） 丙氨酸-葡萄糖循 肌 肉 血液 环
| 葡萄糖 | 葡萄糖 | 肌肉 | 蛋白质 糖分解 分解 | 其它氨基酸 丙酮酸 | | 转氨酶 | -酮 酸 丙氨酸 丙氨酸 | | | | | 葡萄糖 | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 | |
• 尿素合成的过程：
尿素是由氨、CO2、ATP在多种酶的催化下， 经鸟氨酸循环合成。
鸟氨酸循环 （ Ornithine cycle）—— 合成尿素 (Urea)
Hans Adolf Krebs b. 1900(in Hildesheim, Germany) d. 1981 1932年 德国学者 Krebs & Henseleit 提出
L-谷氨酸
L-谷氨酸脱氢酶
COOH (CH 2 )2 C=NH COOH
+H2O -H2O
COOH (CH 2 )2 C=O COOH
α -酮戊二酸
+ NH3
NAD+
NADH+H+
氨基酸氧化酶类 L-谷氨酸脱氢酶 活性强，分布于肝、肾及脑组织 为变构酶，受ATP、ADP等调节，辅酶为NAD+或 NADP+ 专一性强，只作用于谷氨酸，催化的反应可逆
鸟氨酸转运进入线粒体再参与鸟氨酸循环。
尿素合成小结
主要器官：肝脏 原料：（合成1分子尿素) CO2 2NH3（其中1分子来自于天冬氨酸） 3个ATP的4个高能磷酸键 总反应方程式： 2NH3+CO2+3ATP+H2O 尿素+2ADP+AMP+2Pi+PPi
生理意义：是体内氨的主要去路，解氨毒的 重要途径。
• 临床上对肝硬化腹水的病人不宜使用碱性利尿药，以 防止血氨升高。
二、体内氨的转运
（一） 丙氨酸-葡萄糖循 肌 肉 血液 环
| 葡萄糖 | 葡萄糖 | 肌肉 | 蛋白质 糖分解 分解 | 其它氨基酸 丙酮酸 | | 转氨酶 | -酮 酸 丙氨酸 丙氨酸 | | | | | 葡萄糖 | | | | 丙酮酸 | | | 丙氨酸 | |
第九章蛋白质分解代谢
• 两种重要的转氨酶
草酰乙酸 酸
谷氨酸
GOT
天冬氨酸 氨酸
α-酮戊二酸
丙酮
GPT 丙
A 谷丙转氨酶（GPT，ALT） 急性肝炎患者血清GPT↑↑
B 谷草转氨酶（GOT，AST） 心肌梗死患者血清GOT↑↑
（三）联合脱氨基作用
定义：转氨酶与L-谷氨酸脱氢 酶联合催化使氨基酸的α-氨 基脱下并产生游离氨的过程 称为联合脱氨基作用
我国营养学会推荐80g/日
三、蛋白质的营养价值
➢ 必需氨基酸： 人体需要，但体内不能合成，
必须由食物供给的氨基酸
共有8种：苏、亮、色、苯丙、 蛋、赖、异亮、缬
• 组氨酸、精氨酸
➢ 非必需氨基酸：
人体需要但能合成，不一定由 食物供给的氨基酸
➢ 食物蛋白质的营养价值
取决于所含必需氨基酸的种类、 数量及比例，愈接近人体蛋白质者， 营养价值愈高
瓜氨酸
氨基甲酰磷酸+鸟氨酸 OCT
瓜氨酸
• 反应不可逆
（3）精氨酸的合成 • 部位：胞浆
反应分2步进行
NH2 | C=O | NH | （CH2)2 | CH-NH2 | COOH
COOH
|
H2N-C-H |
精氨酸代琥珀酸合成酶
+ CH2 |
Mg2+
COOH
NH2
COOH
|
|
C===N—CH
|
谷氨酸
NAD+ L-谷氨酸脱氢酶
NADH+H+
亚氨基戊二酸
H2O NH3
α-酮戊二酸
• L-谷氨酸脱氢酶
(1) 辅酶是NAD+或NADP+ (2) 特点：分布广、活性高、特异 性强、反应可逆 (3) 专一性高
蛋白质分解代谢(生物化学课件)
20
2000 1200 700
16
血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。
查肝功为什么要抽血化验转氨酶呢？
提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是 血液的100倍。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受 损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原 等指标进一步确定是什么原因引起的）
3.2 氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 生理意义
肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
反应过程
2、谷氨酰胺的运氨作用
反应过程
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解 为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
谷氨酸 +
ATP
NH3
谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
生理意义
谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3.3 血氨的去路
在肝内合成尿素，这是最主要的去路 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
（一）合成尿素是血氨的主要去路
1、生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
3、尿素合成的特点
01 合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行； 02 合成一分子尿素需消耗四分子ATP； 03 氨甲酰磷酸合酶1是尿素合成的关键酶； 04 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于
2000 1200 700
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血清转氨酶活性，临床上可作为疾病诊断和预后的指标之一。
查肝功为什么要抽血化验转氨酶呢？
提示：肝细胞中转氨酶活力比其他组织高出许多，是 血液的100倍。 抽血化验若转氨酶比正常水平偏高则有可能肝组织受 损破裂，肝细胞的转氨酶进入血液。（结合乙肝抗原 等指标进一步确定是什么原因引起的）
3.2 氨的转运
1、丙氨酸-葡萄糖循环 生理意义
肌肉中氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。 肝为肌肉提供葡萄糖。
反应过程
2、谷氨酰胺的运氨作用
反应过程
在脑、肌肉合成谷氨酰胺，运输到肝和肾后再分解 为氨和谷氨酸，从而进行解毒。
谷氨酸 +
ATP
NH3
谷氨酰胺合成酶 ADP+Pi
谷氨酰胺酶
谷氨酰胺
生理意义
谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输形式。
3.3 血氨的去路
在肝内合成尿素，这是最主要的去路 合成谷氨酰胺
谷氨酸 + NH3 谷氨酰胺合成酶 谷氨酰胺
ATP
ADP+Pi
合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
（一）合成尿素是血氨的主要去路
1、生成部位
主要在肝细胞的线粒体及胞液中。
2、生成过程
胞液
瓜氨酸
ATP
AMP + PPi
天冬氨酸
精氨酸
精氨酸代 琥珀酸 草酰乙酸
延胡索酸
α-酮戊 二酸
氨基酸
谷氨酸 α-酮酸
苹果酸
3、尿素合成的特点
01 合成主要在肝脏的线粒体和胞液中进行； 02 合成一分子尿素需消耗四分子ATP； 03 氨甲酰磷酸合酶1是尿素合成的关键酶； 04 尿素分子中的两个氮原子，一个来源于