第19章(血液的生物化学)
重庆医科大学刘先俊《生物化学》第15章.血液的生物化学

当人从海平面上到4500 米高原后两天内, 2,3 BPG的浓度有原来的5mM 增加到8mM,结果对组织 的供氧量又恢复到接近 正常水平(0.38)。
如果BPG仍维持5mM水 平,对组织的供氧量将 减少四分之一,为0.30。
本章总结 血浆蛋白的电泳分类;非蛋白氮的 概念及主要种类。
{ CO2的运输 (6%) 碳酸氢盐形式
{ 化合结合
(约2/3 )
(94%) 氨基甲酸血红蛋白
(约1/4 )
1. 碳酸氢盐形式的运输
2.氨基甲酸血红蛋白的形式运输
HbNH2+CO2
在组织中
(氨基甲酸血红蛋白)
HbNHCOOH
肺
HbNHCOO- + H+
HbH+
+ HbO2
O2
Bohr效应的总结
CO2+H2O = H++HCO3-
结果使得细胞内的pH降低。低pH使Hb对氧的亲和 力降低。
波耳效应提高了氧转运系统的效率。在肺部,CO2 水平低,氧很容易被血红蛋白占有,同时释放出质子;
而在代谢的组织中,CO2水平相对来说比较高,pH较低,
O2容易从氧合血红蛋白中卸载。
(三)运输二氧化碳
Байду номын сангаас
物理溶解
运输O2、CO2、H+ (一)运输O2
与Hb结合占98.5% 氧的运输
物理溶解占1.5%
Hb与O2呈可逆结合
O2分压高(肺)
Hb+O2
HbO2
O2分压低(组织)
(还原、紫蓝色)
(氧化、红色)
Hb氧饱和曲线呈S型,两端斜率小,中间大; Mb氧饱和曲线呈双曲线型
生理意义:
(二)波尔效应(Bohr effect)
血液化学、肝生物化学

↗ O2
↘↗
↘↗
Hb ———→血红素 ——————→胆绿素 ————→胆红素
血红素加氧酶↘CO+Fe2+ 胆绿素还原酶
╰————— 线粒体————————╯ ╰———— 胞液 ———╯╯
2、胆红素在血液中的运输:
胆红素在血中以“胆红素-清蛋白”形式运输,因其 尚未经肝细胞转化结合,故称“未结合胆红素”;
胆固醇
结合胆汁酸 (合成0.4~0.6g/d 代谢池3~5g/d)
➢ 胆汁酸肠肝 循环的过程
➢ 胆汁酸肠肝循环的生理意义
将有限的胆汁酸反复利用以满足人 体对胆汁酸的生理需要。
39
(三)胆汁酸的功能 1.促进脂类的消化与吸收
立体构型——亲水与疏水两个侧面
2.抑制胆汁中胆固醇的析出
胆汁中胆汁酸、卵磷脂与胆固醇的正 常比值 10︰1
32
初级胆汁酸
OH
12
COOH
胆酸
3
7
HO
H
OH
OH
COOH
12
次级胆汁酸
3
7 脱氧胆酸
HO
H
初级胆汁酸
12
COOH
鹅脱氧胆酸
3
7
HO
H
OH
COOH
次级胆汁酸
12
3
7
HO
H
石胆酸
(二)胆汁酸的代谢 1. 初级胆汁酸的生成
﹡部位:肝细胞的胞液和微粒体中 ﹡原料:胆固醇
※胆固醇转化成胆汁酸是其在体内代谢的主要去路 限速酶:胆固醇7α-羟化酶
7
1、糖酵解和2,3-二磷酸甘油酸 --[2,3-B(D)PG]旁路
1)糖酵解是红细胞获得能量的唯一途径。 2)糖酵解途径存在侧支循环
血液的生物化学

儿茶酚胺、组织胺… 激素:T3、T4、皮质醇、皮质酮、醛固酮、睾
酮、黄体酮、雌二醇…
神经递质:乙酰胆碱、GABA
维生素:Vit B 6
金属离子:Ca2+ Cu2+
Zn2+
Co2+
Hg2+
2+
Pb
…
药物:磺胺、抗菌素、水杨酸盐、洋地黄、阿的平… 血液的生物化学
特异性载体蛋白(球蛋白)
运皮质激素蛋白 甲状腺素结合球蛋白 运铁蛋白 脂蛋白
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血液的生物化学
急性炎症 组织损伤 慢性炎症 癌瘤……
[血浆蛋白] 50-100倍
C-反应蛋白(CRP ) α-1抗胰蛋白酶 触珠蛋白(结合珠蛋白) α-1酸性糖蛋白 纤维蛋白原(凝血因子Ⅰ)……
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血液的生物化学
二、血浆蛋白质的功能
(一)、维持血浆胶体渗透压---清蛋白
血液渗透压
5100mmHg 770Kpa
310 mosm/L
晶体渗透压
(4074.5mmHg)
主要:电解质 小部分:G、尿素等小分子化合物
胶体渗透压:血浆蛋白引起(A约占80%)
(25.5mmHg)
胶体渗透压功能:使组织间液回流入血管。
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血液的生物化学
人血浆清蛋白(albumin,Alb)
正常值:14.3-25mmol/L (20-40mg/100ml) 种类:尿素、尿酸、肌酸、肌酐、氨、胆红素等
其中尿素氮 BUN blood urea nitrgen 占1/2 意义:上述物质大多来自Pr和核酸的分解代谢终产物,
由血液运送至肾脏排泄。临床上,当肾功不全时,血 中NPN明显增高,可协助肾脏功能等疾病的诊断。
16 生物化学习题与解析 血液的生物化学

16 生物化学习题与解析血液的生物化学16生物化学习题与解析--血液的生物化学血液的生物化学一、选择题(一)a型题1.人体的血液总量占体重的a.5%b.8%c.55%d.60%e.77%2.血液的ph平均值为a.7.30b.7.40c.7.50d.7.60e.7.703.在ph8.6的缓冲液中,展开血清蛋白醋酸纤维素薄膜电泳,泳动最快的就是a.α1-球蛋白b.α2-球蛋白c.β-球蛋白d.γ-球蛋白e.清蛋白4.浆细胞合成的蛋白质是a.清蛋白b.纤维蛋白原c.纤维接合蛋白d.γ球蛋白e.凝血酶原5.血浆清蛋白的功能不包含a.营养作用b.缓冲作用c.运输作用d.免疫功能e.维持血浆胶体渗透压6.在血浆附带有的以下物质中,肝脏无法制备的就是a.清蛋白b.γ-球蛋白c.凝血酶原d.纤维接合蛋白e.纤维蛋白原7.绝大多数血浆蛋白质的制备场所就是a.肾脏b.骨髓c.肝脏d.肌肉e.脾脏8.唯一不存在于正常人血浆中的凝血因子是a.因子ⅲb.纤维蛋白原c.因子d.因子ⅷe.因子ⅳ9.水解凝血酶原分解成凝血酶的就是a.因子xab.ca2+-pl复合物c.因子vad.ca2+e.(xa-ca2+-va)pl10.不是糖蛋白的凝血因子是a.凝血因子ⅲ与ⅳb.凝血因子ⅱc.凝血因子ⅶd.凝血因子ⅸe.凝血因子ⅹ11.凝血因子ⅹⅲa的功能就是a.活化因子vb.催化因子iii释放c.催化纤维蛋白共价交联d.催化凝血酶原激活物的形成e.促进因子x的活化12.凝血因子ⅱ、vii、ix、x均由肝制备,制备过程中倚赖的维生素就是a.vitppb.vitb1c.vitb6d.vitb2e.vitk13.催化纤维蛋白原生成纤维蛋白的物质是a.凝血酶b.凝血因子iiic.ca2+d.凝血因子ve.凝血因子xa14.在体内,水解纤维蛋白的酶是a.蛋白激酶b.磷酸酶c.凝血酶d.纤溶酶e.尿激酶15.明朗红细胞的主要能量来源就是a.糖的有氧氧化b.糖酵解c.磷酸戊糖途径d.2,3-bpg支路e.脂肪酸β氧化16.红细胞中糖酵解中间产物浓度最高的是a.2-磷酸甘油酸b.3-磷酸甘油酸c.2,3-二磷酸甘油酸d.1,3-二磷酸甘油酸e.丙酮酸17.红细胞内2,3-二磷酸甘油酸的主要功能就是a.氧化供能b.调节血红蛋白的运氧功能c.产生nadphd.维持红细胞膜上离子泵的运转e.以上都不对18.成熟红细胞的特点是a.具备对立细胞分裂的能力b.存有rna和核糖体c.能够制备蛋白质及核酸d.能够展开有氧水解e.具备催化剂磷酸戊糖途径的全部酶系则19.成熟红细胞内磷酸戊糖途径所生成的nadph的主要功能是a.合成膜上胆固醇b.促进脂肪合成c.提供能量d.保持还原性谷胱甘肽的正常水平e.保持白细胞膜上脂质的更新20.红细胞内的抗氧化物主要就是a.nadhb.coqh2c.gshd.fadh2e.fmnh221.合成血红素的基本原料是a.乙酰coa、fe2+b.珠蛋白、fe2+c.琥珀酰coa、fe2+d.乙酰coa、甘氨酸、fe2+e.琥珀酰coa、甘氨酸、fe2+22.血红素的制备部位就是在骨髓的幼红细胞和网织红细胞的a.线粒体与微粒体b.胞液与内质网c.微粒体与核糖体d.线粒体与胞液e.内质网与线粒体23.合成血红素时,在胞液中进行的反应是a.ala的分解成b.尿卟啉原iii的分解成c.原卟啉原ⅸ的分解成d.原卟啉ix的分解成e.血红素的分解成24.血红素制备的速度限制酶就是a.ala合酶b.ala脱水酶c.尿卟啉原i同合酶d.血红素合成酶e.尿卟啉原iii 同合酶25.ala合酶的辅酶是a.nad+b.fadc.fmnd.tppe.磷酸吡哆醛26.遏制血红素制备的物质就是a.维生素cb.铅c.氨基酸d.fe2+e.葡萄糖27.在生理条件下,合成血红素的限速步骤是合成a.胆色素原b.线状四吡咯c.尿卟啉原iiid.原卟啉ixe.δ-氨基-γ-酮戊酸28.不参与血红素合成代谢调节的因素是a.epob.原卟啉原ⅸ氧化酶c.ala合酶d.亚铁鳌再分酶e.ala脱水酶29.粒细胞主要的糖代谢途径就是a.有氧氧化b.磷酸戊糖途径c.糖酵解d.糖异生e.2,3-二磷酸甘油酸旁路30.在白细胞的吞噬功能中起重要作用的酶是a.nadph氧化酶b.nadh氧化酶c.gsh还原酶d.gsh过氧化物酶e.细胞色素氧化酶(二)b型题a.催化因子ⅹ生成因子ⅹab.催化因子ⅱ生成因子ⅱac.催化因子生成因子ad.属组织因子e.催化剂纤维蛋白原转变成纤维蛋白1.因子ⅲ2.因子ⅹa3.因子ⅱaa.ala合酶b.ala脱水酶c.磷酸吡哆醛d.亚铁螯合酶e.促红细胞生成素4.ala 合酶的辅基是5.红细胞分解成的主要调节剂就是6.需还原剂维持其调节血红素合成功能的是a.须要维生素cb.须要维生素dc.须要维生素ad.须要磷酸吡哆醛e.不须要维生素c及磷酸吡哆醛7.高铁血红蛋白还原成8.血液凝固9.血红素制备a.钙离子b.因子ⅶc.因子ⅶ和钙离子d.纤溶酶原e.组织因子途径抑制物(tfpi)10.参与外源性凝血系统的因子是11.参予内源性及外源性心肌反应的就是12.与纤维蛋白熔化存有密切关系的就是a.清蛋白b.免疫球蛋白c.促红细胞生成素d.葡萄糖e.2,3-bpg13.主要在肝中合成的是14.主要在肾脏合成的是15.主要在明朗红细胞制备的就是(三)x型题1.在肝中合成的血浆蛋白质是a.清蛋白b.纤维蛋白原c.纤接合蛋白d.γ球蛋白e.凝血酶原2.血浆蛋白质的性质包含a.绝大多数在肝合成b.合成场所是膜结合的多核蛋白体c.除清蛋白外,化学本质均为糖蛋白d.大多数呈多态性e.某些是急性时相蛋白3.属糖蛋白的血浆蛋白就是a.清蛋白b.α1-球蛋白c.运铁蛋白d.结合珠蛋白e.铜蓝蛋白4.急性时相蛋白包括a.c-反应蛋白b.α1抗胰蛋白酶c.α1酸性蛋白d.融合珠蛋白e.纤维蛋白原5.血浆中的抗体就是a.igab.igdc.iged.igge.igm6.血浆清蛋白的功能有a.保持胶体渗透压b.保持血浆的正常ph值c.营养促进作用d.运输某些物质,尤其就是脂溶性物质e.抵抗外来侵略7.蛋白c系统包含a.清蛋白b.蛋白sc.蛋白cd.球蛋白e.蛋白c抑制物8.依赖于维生素k的凝血因子是a.因子b.因子ⅶc.因子ⅱd.因子ⅸe.因子ⅹ9.血管内血液维持流动是因为a.有组织因子途径抑制物b.凝血因子处于非活化状态c.有抗凝血酶iiid.有活化因子xe.有蛋白c系统10.不是糖蛋白的凝血因子有a.凝血因子ⅰb.凝血因子ⅱc.凝血因子ⅲd.凝血因子ⅳe.凝血因子ⅴ11.红细胞内糖酵解产生的atp的功能有a.保持白细胞膜上钠泵的运转b.保持白细胞膜上钙泵的运转c.保持白细胞膜上脂质与血浆脂蛋白中脂质的互换d.提供谷胱甘肽、nad+的生物合成所需的能量e.启动糖酵解12.成熟红细胞的代谢途径有a.糖酵解b.水解磷酸化c.2,3-bpg支路d.三羧酸循环e.磷酸戊糖途径13.关于2,3-bpg叙述正确的是a.在红细胞中含量比其它细胞多b.可以调节血红蛋白的携氧功能c.可稳定血红蛋白分子的t型构象d.分子中含有一个高能磷酸键e.主要功能不是供能14.血红素合成的特点是a.制备的主要部位就是骨髓和肝脏b.制备原料就是甘氨酸、琥珀酰coa及fe2+c.制备的初始和最终过程均在线粒体中d.ala脱水酶就是血红素制备的速度限制酶e.制备中间步骤在胞液中15.诱导ala合酶合成的物质有a.铅b.促发展红细胞生成素c.在肝展开生物转化的物质d.睾酮e.血红素16.抑制ala合酶合成的物质有a.铅b.维生素b6c.高铁血红素d.睾酮e.血红素17.明朗红细胞内磷酸戊糖途径所分解成的nadph的功能就是a.对抗氧化剂b.保护膜蛋白的巯基c.维持还原性谷胱甘肽的含量d.使mhb(fe3+)还原成hbe.维持红细胞膜上脂质的更新二、是非题1.血清与血浆的区别是血清内并无纤维蛋白原。
血液生化

急性时相反应
三、几种血浆蛋白质
(一)前清蛋白 (二)清蛋白 (三)运铁蛋白(prealbumin,PA)
1、基本参数:分子量约54KD;肝细胞合成; 醋酸纤维素薄膜电泳位于清蛋白前;半衰 期很短,约12h;分子上有2个结合位点。 2、功能:1)营养:可作为组织修补的材料 2)运输载体:甲状腺激素;视黄 醇结合蛋白。
1、血红蛋白(Hb)特点 2、血红素的合成及调节 3、珠蛋白的合成 4、Hb的合成
1、Hb的特点 ① 一个Hb分子由4个珠蛋白亚基组成,每个 珠蛋白亚基含有一个血红素辅基。 ② 合成在红细胞成熟前完成
2、血红素的合成
① 部位:骨髓有核红细胞及网织红细胞;线
粒体、胞浆中合成。
② 原料:琥珀酰辅酶A,甘氨酸,Fe2+
3、血浆(plasma)、血清(serum):血清中 不含有纤维蛋白原 血浆=血清+纤维蛋白原
二、血液的基本成分
液体成分——水 固体成分 无机物:电解质 蛋白质
有机物: 含氮化合物
糖类
脂类
医学全在线
非蛋白类含 氮化合物
此外,还有一些微量物质如酶、激素、维生素等。
非蛋白氮(non-protein nitrogen,NPN)
三、血液的基本功能
(一)运输: O2、CO2、营养物质、代谢产物及 调节物 (二)维持内环境稳定:维持酸碱平衡;维持血 浆渗透压;参与体温调节 (三)免疫:白细胞、补体系统及免疫球蛋白等; 机体免疫系统的重要组成部分 (四)凝血、抗凝血
第二节 血浆蛋白质
一、血浆蛋白质的分类 二、血浆蛋白质的性质 三、几种血浆蛋白质 四、血浆蛋白质的功能
葡萄糖
DPG变位酶
1, 3-DPG
3-磷酸甘 油酸激酶
《生物化学与分子生物学》教学大纲全文

可编辑修改精选全文完整版《生物化学与分子生物学》教学大纲《生物化学与分子生物学》I 前言生物化学与分子生物学是研究生命化学的科学,它在分子水平探讨生命的本质,即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。
由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言,当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。
生物化学与分子生物学的教学任务主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识,以及某些与医学相关的生物化学进展,包括生物大分子的结构与功能(蛋白质、核酸、酶),物质代谢及其调节(糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢、物质代谢的联系与调节);基因信息的传递(DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、基因表达调控、重组DNA与基因工程);相关的专题知识(细胞信息转导,血液的生物化学,肝的生物化学,维生素与微量元素,常用分子生物学技术的原理及其应用,基因组学与医学)。
本大纲适合于五年制临床医学、口腔、医学检验、影像、麻醉等专业使用,现将大纲使用中有关问题说明如下:一本大纲配套使用的教材为全国高等医学院校规划教材《生物化学》(案例版)第1版(刘新光主编)。
二本大纲内容按“掌握、熟悉、了解”三级要求学习及掌握。
其中,考试内容中“掌握”占70%左右;“熟悉、了解”的内容占30%左右。
“掌握”部分要求理解透彻,包括有关概念及其研究进展等内容细节,并能运用其理论及概念于相关学科的学习及今后的临床及科研工作;“熟悉”部分要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用;“了解”部分要求能对其中的概念有一定认识,对相关内容有所了解。
三总教学参考学时为125学时,理论与实验比值约为2:1,即讲授理论学时为85学时(第一部分为生物化学部分,48学时;第二部分为分子生物学部分,37学时),实验学时为40学时。
II 正文第一部分生物化学第1章绪论熟悉“生物化学”的概念及其与“分子生物学”的关系。
了解生物化学的发展简史、当代生物化学研究的主要内容及生物化学与医学的紧密联系。
血液的生物化学4h

止血与凝血
血小板能够快速到达受损部位并 发挥作用,促进血液从液态转变 为凝固态,止血和修复损伤。
调节体温
血液中的白细胞和激素等物质 能够调节体温,维持人体正常
温度范围。
02
血红蛋白与氧气运输
血红蛋白的结构
由四条肽链组成,呈 环形结构,每个肽链 都结合一个血红素辅 基。
血红蛋白的不同变体 (如珠蛋白和肌红蛋 白)在结构上略有差 异。
血红素辅基包含铁原 子,是血红蛋白运输 氧的关键部分。
血红蛋白与氧的结合
血红蛋白与氧结合的过程是可 逆的,受氧气分压的影响。
当血液流经肺部时,血红蛋白 与氧结合,形成氧合血红蛋白, 将氧气从肺部运输到身体其他 部位。
血红蛋白与氧的亲和力受pH值 和2,3-二磷酸甘油酸的影响。
血红蛋白与二氧化碳的结合
呼吸调节主要通过调节二氧化碳的排出量来维持酸碱平衡,当体内酸性 物质增多时,呼吸加深加快,排出更多的二氧化碳,降低血液中的酸度。
肾脏调节主要通过调节尿液的酸碱度和排泄量来维持酸碱平衡,当体内 酸性物质增多时,肾脏会加强碳酸氢盐的排泄,同时减少酸性物质的排 泄,反之亦然。
05
血液中的其他重要物质
血脂
血液的生物化学4h
目录
• 血液的组成和功能 • 血红蛋白与氧气运输 • 血糖的代谢与调节 • 酸碱平衡与血液缓冲系统 • 血液中的其他重要物质
01
血液的组成和功能
血液的组成
血细胞
包括红细胞、白细胞和血小板, 分别具有不同的形态和功能。
白细胞
主要负责免疫功能,包括吞噬 细菌、病毒和其他外来物质。
维生素
维生素是维持人体正常生理功能所 必需的微量营养素,参与多种生化 反应和代谢过程。
生物化学基础第13章-血液的生物化学

血液化学成分与临床
人体在生理状态下血液化学成分含量相对恒定, 仅在一定范围波动。
如正常血NPN含量为 14.28~24.99 mmol/L, 其中血尿素氮(blood urea nitrogen,BUN)约占 NPN的1/2。
分析血液的化学成分,可以了解体内物质代谢 状况,有助于诊断和治疗疾病。
➢ 催化作用 许多具有催化作用的酶是血浆蛋 白。这些酶分为:血浆功能酶(凝血酶、纤溶 酶)、外分泌酶(AMS)与细胞酶(LDH、 ALT)。
➢ 营养作用 血浆蛋白在体内分解产生氨基酸, 参与氨基酸代谢池,用于组织蛋白合成,修复 损伤的组织,也可氧化分解供能,或转变为其 他含氮物质。
第二节 红细胞的代谢
➢ 在 组 织 , 红 细 胞 内 的 2 , 3-BPG 显 著 增 加 HbO2释放O2供组织需要。
➢ 缺O2时,红细胞内产生的2,3-BPG增加,有 利于释放更多的O2供组织需要。由平原登高 山、或贫血、肺气肿等,红细胞内2,3-BPG 增加,有利于组织获得较多的O2。
二、二氧化碳的运输
血液运输CO2的形式: (1)物理溶解
➢线粒体内δ-氨基-γ-酮戊酸(δ-aminolevulinic acid, ALA) 合酶(ALA synthase)催化琥珀酰CoA与甘 氨酸缩合生成ALA。 ➢ALA合酶的辅酶为磷酸吡哆醛。维生素B6缺乏 时,血红素合成发生障碍,造成维生素B6反应性 贫血。
琥珀酰CoA
甘氨酸
ALA由线粒体转运到胞液。 ALA脱水酶催化 两分子ALA缩合成胆色素原(PBG)。
PBG
在尿卟啉原Ⅰ同合酶(UPGⅠcoynthase) 及UPGⅢ同合酶协同作用下,4分子PBG脱 氨缩合生成尿卟啉原Ⅲ。
尿卟啉原Ⅲ
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红细胞的平均寿命约120天。衰老的红细胞虽无
形态上的特殊性,但其机能活动和理化性质都有 变化,如酶活性降低、血红蛋白变性、细胞膜脆 性增大,以及表面电荷改变等,因而细胞与氧结 合的能力降低且容易破碎。 衰老的红细胞多在脾、骨髓、肝等处被巨噬细胞 吞噬,同时由红骨髓生成和释放同等数量红细胞 进入外周血液,维持红细胞数的相对恒定。
血浆清蛋白的降低可预见于以下几种情况:
(1)合成清蛋白的能力有所降低:肝是合成清蛋白 的主要器官,肝的某些疾病或者磷、氯仿等中毒都 可使肝合成清蛋白的能力下降,造成清蛋白降低。 (2)长期损失蛋白质:某些肾的疾病能使肾小球通 透性增加,使蛋白质分子可以通过而从尿中排出。 (3)患感染性疾病:患感染性疾病时,往往清蛋白 下降,这可能是由于球蛋白的增加引起的,是机体 调节的结果。 (4)长期营养不足:在球蛋白中,α-球蛋白在一 般疾病中不降低,在发烧、感染、创伤等情况下会 升高。β-球蛋白的改变往往与脂蛋白代谢不正常有 关。γ -球蛋白在感染时会升高,特别是细菌、原 虫、肠道寄生虫感染时会升高,这是由于体内合成 抗体增多的结果。 上述一些疾病情况,往往在清蛋白下降的同时,球蛋 白上升。所以蛋白质系数(A/G)明显下降。
三、红细胞及其代谢
红细胞直径7~8.5μm,呈 双凹圆盘状,中央较薄 (1.0μm),周缘较厚 (2.0μm)。在扫描电镜 下,可清楚地显示红细胞 这种形态特点。 红细胞的这种形态使它具 有较大的表面积(约 140μm2),从而能最大限 度地适应其功能—携O2和 CO2。 它具有弹性和可塑性,在 通过直径比它还小的毛细 血管时,可以改变形状, 通过后仍恢复原形。
无机盐
水(血浆中含水较多,达90~93%)
二、 血浆蛋白质
(一)血浆蛋白的种类及含量
人血浆内蛋白总浓度大约为70-75g/L,它们是血浆主要的固体 成分。血浆蛋白质种类很多,目前已知血浆蛋白质有200多种, 其中既有单纯蛋白质又有结合蛋白,血浆中还有几千种抗体。 血浆蛋白质一般分为清蛋白、球蛋白及纤维蛋白原三种。 用醋酸纤维膜电泳法分离时,球蛋白部分可分离为清蛋白(白 蛋白)、α1球蛋白、α2球蛋白、β-球蛋白和γ-球蛋白5条区 带 ,如图所示。
2.悬浮稳定性
悬浮稳定性是指红细胞在血浆中保持悬浮状 态而不易下沉的特性。将与抗凝剂混匀的血 液置于血沉管中,垂直静置,经一定时间后, 红细胞由于比重大,将逐渐下沉,在单位时 间内红细胞沉降的距离,称为红细胞沉降率 (简称血沉)。以血沉的快慢作为红细胞悬 浮稳定性的大小。正常男子第1小时末,血沉 不超过3mm,女子不超过10mm。在妊娠期、活 动性结核病、风湿热以及患恶性肿瘤时,血 沉加快。临床上检查血沉,对疾病的诊断及 预后有一定的帮助。
急性期蛋白(acrte phase protein, AP蛋白)
在感染、炎症、组织损伤等应激原作用于机体后的 短时间(数小时至数日)内,即可出现血清成分的 某些变化,称为急性期反应(acute phase reaction)。 参与急性期反应的物质称为急性期反应物(acute phase reactant)。 急性期反应物大多数是蛋白质,称为急性期蛋白。 肝是 AP 蛋白的主要来源,少数 AP 蛋白来源于巨 噬细胞、内皮细胞、成纤维细胞、多形核白细胞等。
(二)红细胞的生理功能
红细胞的生理功能
红细胞的主要功能是运输 O2 和 CO2,此外还在酸碱平 衡中起一定的缓冲作用。这两项功能都是通过红细胞 中的血红蛋白来实现的。 血红蛋白(Hb)由珠蛋白和亚铁血红素结合而成。血 液呈现红色就是因为其中含有亚铁血红素的缘故。该 分子中的 Fe2+ 在氧分压高时,与氧结合形成氧合血红 蛋白(HbO2);在氧分压低时,又与氧解离,释放出 O2 ,成为还原血红蛋白,由此实现运输氧的功能。
第19章
血液的生物化学
一、血液的化学成分 二、血浆蛋白质
血浆蛋白质的种类和含量 纤维蛋白原 清蛋白与球蛋白 酶 血浆蛋白质代谢与疾病的关系
红细胞的化学组成 红细胞的代谢 血红蛋白的性质与功能 血红蛋白的分解代谢
三、红细胞及其代谢
一、 血液的化学成分
血液包括多种血
(一)红细胞的化学组成
红细胞含水较其他细胞少,约60%~70%。
固形物 血红蛋白----约占32% 其他蛋白质----糖蛋白、脂蛋白、血铜蛋白 脂类---胆固醇、卵磷脂和脑磷脂 酶---碳酸酐酶、过氧化氢酶、肽酶、胆碱乙酰化酶、 胆碱酯酶、糖酵解酶系以及有关谷胱甘肽合成的酶 系 葡萄糖 代谢中间产物 无机盐
(3)清除异物和坏死组织:某些 AP 蛋白具 有迅速的非特异性的清除异物和坏死组织的 作用。例如C-反应蛋白容易与细菌细胞壁结 合,又可激活补体,通过经典途经促进大、小 吞噬细胞的功能。这就使得与C-反应蛋白结 合的细菌迅速地被清除。 (4)清除自由基:如铜蓝蛋白能活化超氧化 物岐化酶,故有清除氧自由基的作用。 (5)其他:如血清淀粉样物质 A 可能有促 进损伤细胞修复的作用。
2. 疾病对血浆蛋白的影响
正常动物血浆中清蛋白、球蛋白的含量及比 例都有一定范围,这个比例称为血浆的蛋白 质系数(A/G)。有些疾病能使血浆蛋白含量 及清/球比值发生变化,在临床上可作为诊断 的参考。 除了脱水引起血浆浓缩外,血浆清蛋白的浓 度是不会增加的。在一般疾病中清蛋白的浓 度是不变或降低,往往同时也伴随着球蛋白 浓度的上升。
(五)血浆蛋白质代谢与疾病的关系
1. 血浆蛋白的更新
血浆的蛋白质是在不断更新之中,血浆蛋白 质的来源主要是由肝及网状内皮系统的浆细 胞不断地合成。 血浆蛋白质中以纤维蛋白原的再生速度最快, 球蛋白较慢。
血浆蛋白的去路已知有下列几条:
(1)进入消化道:各种消化液中都含有或多或少 的血浆蛋白质,这些蛋白质在消化道中可消化成氨 基酸而被吸收。据试验,清蛋白约有70%是进入消 化道分解的。 (2)在肾中分解及排出:正常情况下,分子量大 于90 000的血浆蛋白较难通过肾小球,某些能通过 肾小球的蛋白约有95%左右可被近曲小管吸收,而 后在小管细胞中分解成氨基酸而进入血液。 (3)在肝和网状内皮系统中分解:体内很多组织 都可以通过吞噬或胞饮作用摄取血浆蛋白质,并由 溶酶体将其分解。其中以肝和网状内皮系统较为重 要。 (4)随排泄性分泌液排出:很少的一部分血浆蛋 白质可随排泄性分泌液排出,如支气管和鼻粘膜分 泌液、泪、汗等。
A
B
C
A:Human Red blood cells in isotonic solution(0.9% NaCl) B:Human Red blood cells in hypotonic solution(0.65% NaCl) C:Human Red blood cells in hyperosmotic solution(1.01% N分为三类:
功能性酶:此类酶在血浆中发挥重要的催化功
能。例如凝血酶原等多种凝血因子,纤维酶原、 铜蓝蛋白、脂蛋白脂酶等。 外分泌酶:此类酶来自外分泌腺,只有极少数 逸入血液。这些外分泌腺酶在血液中很少发挥 催化作用。 细胞酶:此类酶本来在各种组织细胞内,当细 胞破坏或在一定条件时,可有少量进入血液。
细胞(红细胞、 白细胞、血小板) 及血浆。 全血平均含水 81~86%,其中血 细胞含水较少, 而血浆含水较多。
血液的化学成分
血细胞 红细胞 白细胞 血小板
血液
(体重的8%)
不含氮 (血糖、酮体、乳酸等 ) 有机物
蛋白质(血浆中最主要的固形物)
含氮有机物
血浆
(血容积的55~60%)
非蛋白氮(氨基酸及多种代谢废物)
(三)红细胞的代谢
正常成熟的红细胞没有细胞核,也没有高尔基
复合体、线粒体等细胞器,不能进行核酸、蛋 白质及脂类的合成。它缺乏完整的三羧酸循环 酶系,也没有细胞色素的电子传递系统,它所 需的能量几乎完全依靠葡萄糖酵解而取得。 鸟类的红细胞有核等结构,它与一般细胞相似, 主要通过糖的有氧分解取得能量。
纤维蛋白原形成血凝块
纤维蛋白原被凝血酶水解释放出两个A肽和两个B肽,形成可溶性纤 维蛋白单体。纤维蛋白单体聚集成纤维蛋白软凝块,再由XIIIa催化 纤维蛋白单体之间共价交联,形成血凝块。
(三)清蛋白和球蛋白
血浆蛋白质中数量最多的就是清蛋白和球蛋 白。清蛋白和球蛋白的主要生理功能如下:
维持血浆正常胶体渗透压。 清蛋白和球蛋白能同一些物质结合,起到一定的运 输作用。 免疫作用:人及动物血液中的抗体大部分是γ-球 蛋白 ,也有部分是β-球蛋白。 营养作用:血浆蛋白质能参加组织蛋白质的代谢, 并在相当程度上与组织蛋白保持平衡。 缓冲作用:血浆蛋白质与其盐组成了缓冲对,具有 维持血液 pH 恒定的作用。
急性期反应时血浆蛋白浓度也有减少的,称为负
性 AP 蛋白(如白蛋白、运铁蛋白等)。
急性期蛋白的生物学功能 (1)抑制蛋白酶的作用:创伤、感染等引起 的应激时,体内蛋白水解酶增多,过多的蛋 白水解酶可引起组织的损害。AP 蛋白中有蛋 白酶抑制物,应激时这些酶的抑制物消耗增 加,同时合成也增加,以保证蛋白酶抑制物 能得到必要的补充。 (2)凝血和纤溶纤维蛋白原在凝血酶作用下 形成的纤维蛋白在炎症区组织间隙构成网状 物或凝块,有利于阻止病原体及其毒性产物 的扩散;继而纤溶系统的激活又可在晚些时 候溶解这些凝块而使组织间隙恢复原状。然 而,凝血和纤溶系统的过度激活却有可能导 致弥散性血管内凝血(DIC)而给机体造成严 重的后果。
急性期反应时血浆中浓度增加的 AP 蛋白种类繁
多,可分为五类: