第01章 氨基酸酸与核苷酸
氨基酸和核苷酸
C H
+
NH3
-氨基
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
二、氨基酸的侧链结构决定其功能
（一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
(1) 侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
包括丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸
此类氨基酸在水溶液中溶解度小
含脂肪烃侧链的氨基酸
甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I
（一）氨基酸具有两性离子特征
两性解离及等电点
所有氨基酸都含有可解离的-氨基和-羧基，因此，氨基酸 溶解在水中是一种偶极离子 (dipolar ion)，又称两性离子 (zwitterion)。氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处 溶液的酸碱度。
等电点 (isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及 程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为 该氨基酸的等电点。
H3N+—CH—COOH ︳ 阳离子 R
+H+ H2N—CH—COOH ︳ R +OH-
pH<pI
H3N+—CH—COOpH=pI ︳ R 兼性离子 +H+ +OH-
pH>pI H2N—CH—COO︳ 阴离子 R
第一章
氨基酸和核苷酸
Amino Acids and Nucleotides
生物化学与分子生物学系 陈园园 yuanyuanch@
主要 内 容
构成蛋白质的氨基酸均为L-构型 氨基酸的 氨基酸的侧链结构决定其功能
氨基酸代谢与核苷酸代谢的关系
氨基酸代谢与核苷酸代谢的关系以氨基酸代谢与核苷酸代谢的关系为题，我们将探讨这两个生物化学过程之间的联系和相互影响。
氨基酸代谢和核苷酸代谢是生物体内的两个重要代谢途径，它们在维持生命活动中发挥着重要的作用。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，也是生物体内的重要代谢物。
氨基酸代谢主要包括氨基酸的合成和降解两个过程。
氨基酸的合成可以通过多种途径进行，其中一种重要的途径是通过核苷酸的降解产生的。
核苷酸降解可以释放出氨基酸，这些氨基酸可以用于新的蛋白质合成。
此外，一些非必需氨基酸也可以通过其他途径合成，如糖代谢途径和脂肪酸代谢途径。
另一方面，氨基酸代谢也可以影响核苷酸代谢。
氨基酸降解产生的一些代谢产物可以参与核苷酸的合成途径。
例如，谷氨酸是氨基酸降解途径中的一个重要中间产物，它可以通过一系列反应转化为核苷酸的合成前体。
氨基酸代谢和核苷酸代谢还通过共享一些共同的辅酶和酶参与相互联系。
例如，甲基四氢叶酸是一种重要的辅酶，它参与氨基酸代谢和核苷酸代谢的多个步骤。
甲基四氢叶酸可以提供甲基基团，参与氨基酸的代谢，如谷氨酸的转化。
同时，甲基四氢叶酸也可以提供一碳单位，参与核苷酸的合成。
在生物体内，氨基酸代谢和核苷酸代谢的平衡是由多个因素调控的。
其中一个重要的因素是酶的活性。
酶是催化生物化学反应的蛋白质，它可以加速代谢反应的进行。
氨基酸代谢和核苷酸代谢中的许多关键酶都受到调控，以维持它们之间的平衡。
例如，当氨基酸过剩时，某些关键酶的活性会受到抑制，以减少氨基酸的合成。
相反，当氨基酸不足时，这些酶的活性会被激活，以增加氨基酸的合成。
激素也可以影响氨基酸代谢和核苷酸代谢的平衡。
例如，胰岛素是一种重要的激素，它可以促进葡萄糖的合成和氨基酸的降解。
胰岛素的作用可以增加氨基酸的供应，从而促进蛋白质的合成和核苷酸的合成。
总的来说，氨基酸代谢和核苷酸代谢是紧密相关的生物化学过程。
它们通过共享代谢途径、共同的辅酶和酶以及受到调控的因素相互影响和调节。
氨基酸与核苷酸的区别
氨基酸与核苷酸的区别
⼀、组成单元不同
氨基酸：氨基酸由含羧基和氨基的碳链组成的化合物。
核苷酸：核苷酸是由嘌呤碱或嘧啶碱、核糖或脱氧核糖以及磷酸三种物质组成的化合物。
⼆、所含元素不同
氨基酸：氨基酸不⼀定含有磷元素。
核苷酸：核苷酸由于组成中包含磷酸，所以含有磷元素。
三、形成的⼤分⼦不同
氨基酸：以氨基酸为单体形成的⼤分⼦是蛋⽩质。
核苷酸：以核苷酸为单体形成的⼤分⼦是核酸。
四、⽤途不同
氨基酸：氨基酸⽤于合成组织蛋⽩质，转变为碳⽔化合物和脂肪。
核苷酸：核苷酸参与⽣物的遗传、发育、⽣长等基本⽣命活动。
⼀个是蛋⽩质的基本组成单位；⼀个是核酸的基本组成单位。
如果⾮要找⼆者之间的联系，那就是氨基酸脱⽔缩合形成蛋⽩质，⽽核酸能控制蛋⽩质的合成。
高中生物必修一第一章第二章知识点总结
第一章走近细胞第一节从生物圈到细胞1.细胞：是生物体结构和功能的基本单位（结构决定功能，功能反映结构）。
除了病毒以外所有生物都是由细胞构成的。
a.细胞是地球上最基本的生命系统。
b.病毒是一类没有细胞结构的生物体。
主要特征①个体微小一般在10~30nm之间,大多数必须用电子显微镜才能看见②仅具有一种类型的核酸,DNA或RNA,没有含两种核酸的病毒③与细胞内寄生生活④结构简单,一般由核酸DNA或RNA和蛋白质外壳所构成。
c.单细胞生物的生命活动依赖单个细胞就能完成摄食、运动、生殖等各项生命活动2.应激性（生理学）/适应性（生态学）→反射反射：指在中枢神经系统的参与下.动物体或人体对内外环境变化作出的规律性应答。
反射活动需要依靠反射弧完成。
反射弧：①感受器②传入神经③神经中枢④传出神经⑤效应器（骨骼肌，腺体）缩手反应：皮肤的感觉细胞→传入神经纤维细胞→脊髓反射中枢的神经细胞→传出神经纤维细胞→骨骼肌细胞3.HIV是破坏人体免疫系统，它是由艾滋病病毒引起的，造成其他病原微生物对人体的感染。
4.多细胞生物依赖各种分化了的细胞密切配合完成各项生命活动，生命活动如生长、发育、生殖遗传变异生命活动调节。
5.生命系统的结构层次：细胞→组织→器官→系统→个体→种群→群落→生态系统→生物圈。
特点：层次性，多样性，复杂性，严密性。
①细胞：地球上最基本的生命系统②组织：由形态相似、功能相同的一群细胞和细胞间质组合起来,称为组织。
植物组织：③器官：由多种组织构成的能行使一定功能的结构单位叫做器官④系统：能够完成一种或者几种生理功能的多个器官按照一定的次序组合在一起的结构叫做系统。
（人体有九大系统，植物没有系统）⑤种群：指在一定时间内占据一定空间的同种生物的所有个体。
例如池塘的所有鲫鱼。
⑥群落：生物群落是指一定空间范围内，具有直接或间接关系的多种生物种群的有规律的组合，具有复杂的种间关系。
例如池塘的所有生物（虾,鱼,水草）。
第1章 第1讲 蛋白质、核酸的结构和功能(共42张PPT)
⑤ 免疫作用 :如抗体。 首先通过对多肽分子结构的观察，标出“—CO—NH—〞的位置，确定该分子由四个氨基酸缩合而成，根据R基的种类确定出氨基酸的种类
为三种。 B．高等动物能合成生命活动所需的20种氨基酸
根据如下图化合物的结构简式，答复以下问题:
10
(9)蛋白质的鉴定 ：
豆浆或鲜肝
双缩脲
1 mL 双缩脲
8
④ 肽链的空间折叠方式 不同，构成的 蛋白质不同(如图)
(8)蛋白质的功能： ① 结构蛋白 :构成细胞和生物体的 结构，如肌肉、头发等。
9
② 催化作用 :如唾液淀粉酶、胃 胰岛素分子所含氨基酸的数目为51，被分解成9个片段后，氨基的数目至少是9个，肽键的数目为42，分解时所需的水分子数为8。
(3)水和无机盐的作用
19
(5)用一句话概是生命活动的主要承担者 。以下
哪项不是蛋白质在人体内的生理功能( C )
A.酶的主要成分
B.组织修复的材料
C.能量的主要来源
D.细胞成分的更新物质
20
(6)以下物质不属于蛋白质的是( C)
A.淀粉酶
B.运载钾离子的载体
C.性激素
D.血红蛋白
21
此题旨在考查对蛋白质分子结构 及其多样性的理解。首先通过对多肽分子结 构的观察，标出“—CO—NH—〞的位置， 确定该分子由四个氨基酸缩合而成，根据R 基的种类确定出氨基酸的种类为三种。基因 是具有遗传效应的DNA片段，其碱基数目与 蛋白质中的氨基酸数目的对应关系为6∶1。 蛋白质是生命活动的主要承担者，其功能的 多样性是由结构的多样性决定的。在第(6)问 所给出的物质中，性激素属于脂质。
答案： C
32
【真题1】(10·广东)假设你去某饲料研究 所进行课外实践活动，需要完成以下任务： (1)选用恰当的试剂检测某样品中是否含有蛋 白质。提供的试剂有：①碘液，②苏丹Ⅲ溶 液，③双缩脲试剂，④斐林试剂。你选用的 试剂应该是___③___；蛋白质与相应试剂反响 后，显示的颜色应为_紫_色___。
氨基酸及核苷酸代谢课件共168页
脂 苏氨酸
亮氨酸
肪 色氨酸 代 谢
色氨酸
草酰乙酸 T A C
亮氨酸 赖氨酸
柠檬酸
酪氨酸 色氨酸 苯丙氨酸
的 联 系
天冬氨酸 天冬酰胺
延胡索酸
CO2 α-酮戊二酸
谷氨酸
苯丙氨酸 酪氨酸
琥珀酰CoA
异亮氨酸 蛋氨酸 丝氨酸 苏氨酸 缬氨酸
精氨酸 谷氨酰胺 组氨酸 缬氨酸
糖 葡萄糖或糖原
甘油三酯
脂肪
氨
磷酸丙糖
尿素
Asn
Gln + Asp →Asn + Glu Asn + H20 → Asp + NH3 临床上使用Asn酶，辅助治疗白血病
三、鸟氨酸循环与尿素的合成
ornithine cycle and urea synthesis
体内氨的主要代谢去路 器官：肝脏 （肾、脑） 部位：胞液和线粒体
（一）γ-氨基丁酸（GABA）
➢抑制性中枢神经递质 ➢L-Glu脱羧 ➢L-Glu脱羧酶（脑/肾）
（二）牛磺酸
➢ 参与结合胆汁酸的生成 ➢ L-Cys 氧化后脱羧 ➢ 磺酸丙氨酸脱羧酶
（三）组胺
➢His脱羧 ➢具有促进平滑肌收缩，促进胃酸分泌和强烈
的舒血管作用。 ➢组胺的释放与过敏反应和应激反应有关。
•
29、在一切能够接受法律支配的人类 的状态 中，哪 里没有 法律， 那里就 没有自 由。— —洛克
•
30、风俗可以造就法律，也可以废除 法律。 ——塞·约翰逊
三、必需氨基酸与非必需氨基酸
体内不能合成或合成量不足，必须 由食物蛋白质供给的氨基酸称为必需氨 基酸(essential amino acid)。
第01章-氨基酸酸和核苷酸(过健俐)
异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸
赖氨酸、精氨酸
甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、苏氨酸
氧化状态下，多肽链中不相邻的两个半胱氨酸通过二硫键相连，增强蛋白质结 构的稳定性；巯基易与重金属离子结合
携带强负电荷，常位于水溶性蛋白的表面；可结合带正电荷的分子或金属离子
侧链结构大且极性较弱或无极性，常位于水溶性蛋白的内部
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
重要功能及衍生物
甘氨酸
神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成
谷氨酸
神经递质；其-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质
色氨酸
转化生成重要的神经递质5–羟色胺
精氨酸
产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环
甲硫氨酸
为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用
目录
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L--氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种， 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 L- -氨基酸（除甘氨酸外）。
目录
COO-
CHRH3
C
+N H 3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
目录
二、氨基酸的侧链结构决定其功能 （一）氨基酸的差异在于侧链结构-R基团
His H
见上
7.59
苯丙氨酸 Phenylalanine Phe
F
5.48
酪氨酸
Tyrosine
Tyr Y
5.66
色氨酸 Tryptophan Trp W
5.89
亚氨基酸
脯氨酸
Proline
Pro P
6.30
目录
几种特殊氨基酸
(整理)氨基酸与核苷酸代谢
氨基酸与核苷酸代谢（一）名词解释1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．转氨作用（Transamination）联合脱氨基作用8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．一碳单位（One carbon unit）（二）英文缩写符号1．GOT 2．GPT 3．APS 4．PAL 5．PRPP6．SAM 7．GDH 8．IMP（三）填空1．生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括、和作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6．谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7．尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9．芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
13．组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
14．氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
15．胞嘧啶和尿嘧啶经脱氨、还原和水解产生的终产物为。
16．参与嘌呤核苷酸合成的氨基酸有、和。
17．尿苷酸转变为胞苷酸是在水平上进行的。
18．脱氧核糖核苷酸的合成是由酶催化的，被还原的底物是。
19．在嘌呤核苷酸的合成中,腺苷酸的C-6氨基来自；鸟苷酸的C-2氨基来自。
20．对某些碱基顺序有专一性的核酸内切酶称为。
21．多巴是经作用生成的。
22．生物体中活性蛋氨酸是，它是活泼的供应者。
23．转氨基作用是沟通和桥梁；24．尿素循环中涉及的天然蛋白质氨基酸是；25．氨的去路有、和降解；脱氨产生的生理作用是和。
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目录
三、氨基酸及其衍生物具有除形成多肽链外的 多种重要功能
组成蛋白质的氨基酸的其他功能及重要衍生物举例
氨基酸名称
甘氨酸 谷氨酸 色氨酸 精氨酸 甲硫氨酸 天冬氨酸 酪氨酸 组氨酸
重要功能及衍生物
神经递质；参加体内嘌呤类、 神经递质；参加体内嘌呤类、卟啉类和肌酸的合成 神经递质；其α-脱羧产物γ-氨基丁酸亦是重要的神经递质 神经递质； 脱羧产物γ 转化生成重要的神经递质5 羟色胺 转化生成重要的神经递质5–羟色胺 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环 产生重要的信号物质一氧化氮（NO）；参加合成尿素的鸟氨酸循环 ）； 为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基， 为体内的毒物或药物甲基化代谢提供甲基，起到解毒的作用 神经递质；三羧酸循环中的重要成分； 神经递质；三羧酸循环中的重要成分；参加合成尿素的鸟氨酸循环 黑色素 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用， 脱羧形成的组胺具有血管舒张作用，并参与多种变态反应
随着毛细管电泳（ 随着毛细管电泳（capillary electrophoresis， 毛细管电泳 ， CE；液相层析（liquid chromatography, LC）自 ；液相层析（ ） 动化及质谱（mass spectrometry，MS）技术的发 动化及质谱（ 质谱 ， ） 展，目前氨基酸的检测分析可以在自动分析仪器 中快速完成。 中快速完成。
目录
（三） 可利用氨基酸理化特性对其进行定性 定量分析
氨基酸与茚三酮试剂发生呈色反应 氨基酸与2 氨基酸与2，4-二硝基氟苯反应生成二硝基苯基 氨基酸 氨基酸与亚硝酸反应生成氮气 含共轭双键的氨基酸具有紫外吸收性质 薄层层析是鉴定氨基酸及其修饰的经典方法
目录
目录
含共轭双键的氨基酸具 有紫外吸收性质
目录
非蛋白质组成氨基酸及其衍生物功能举例
氨基酸名称 瓜氨酸、 瓜氨酸、鸟氨酸 同型半胱氨酸 β-丙氨酸 丙氨酸 L-肉毒碱 肉毒碱 功能 参加体内尿素合成 转甲基作用的产物 泛酸（一种维生素） 泛酸（一种维生素）的成分之一 化学结构为L-β-羟-γ-三甲胺丁酸，参 羟 γ 三甲胺丁酸 三甲胺丁酸， 化学结构为 加脂质转运
目录
R CH COOH NH2
+OH+H+ +OHR CH COOR CH COO
R CH COOH NH3
+
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
目录
氨基酸具有特征性的滴定曲线
甘 氨 酸 滴 定 曲 线
目录
（二）氨基酸的化学反应特性决定其体内功能
体内氨基酸化学反应
一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽， 一个氨基酸的羧基可与另一个氨基酸的氨基反应成肽， 通过连续的肽键， 形成共价的肽 键。通过连续的肽键，许多氨基酸即可聚 合成多肽或蛋白质分子 氨基参与体内多种化学反应。 α-氨基参与体内多种化学反应。氨基酸的α-氨基能与 氨基参与体内多种化学反应 氨基酸的α 氨基能与 醛类化合物生成弱碱，称为Schiff碱，这是体内氨基酸 醛类化合物生成弱碱，称为 碱 转氨基作用的中间代谢物
侧链含酸性基团及其氨基衍生物的氨基酸
天冬氨酸 天冬酰胺 谷氨酸 Aspartic acid Asparagine Glutamic acid Glutamine Asp Asn Glu Gln D N E Q 2.97 5.41 3.22 5.65
谷氨酰胺
目录
(4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸 (4)侧链含碱性基团的氨基酸属于碱性氨基酸
等液中， 在某一 的溶液中，氨基酸解离成阳离子和 的溶液中 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子， 阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点 等电点。 性。此时溶液的 值称为该氨基酸的等电点。
天冬氨酸、 天冬氨酸、谷氨酸 苯丙氨酸、酪氨酸、 苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸 甘氨酸
组氨酸
异亮氨酸、亮氨酸、 异亮氨酸、亮氨酸、缬氨酸
赖氨酸、 赖氨酸、精氨酸
甲硫氨酸 脯氨酸 丝氨酸、 丝氨酸、苏氨酸
目录
（四） 氨基酸的侧链可有其他化学基团修饰
体内常见的蛋白质翻译后发生化学修饰的氨基酸残基
常见的化学修饰种类 磷酸化 N-糖基化 糖基化 O-糖基化 糖基化 羟基化 甲基化 乙酰化 硒化 发生修饰的主要氨基酸残基 丝氨酸、苏氨酸、 丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸 天冬酰胺 丝氨酸、 丝氨酸、苏氨酸 脯氨酸 赖氨酸 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸、天冬酰胺、天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、 赖氨酸、丝氨酸 半胱氨酸
蛋白质的基本结构单体是氨基酸
核酸的基本结构单体是核苷酸
目录
第一节
氨基酸的结构与功能
The Structure and Function of Amino Acids
目录
一、构成人体蛋白质氨基酸均为L-α-氨基酸 构成人体蛋白质氨基酸均为 α 氨基酸
虽然存在于自然界中的氨基酸有300余种 ， 余种， 虽然存在于自然界中的氨基酸有 余种 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属 但组成人体蛋白质的氨基酸仅有 种 L- α-氨基酸（除甘氨酸外）。 氨基酸（除甘氨酸外） 氨基酸
侧链含有硫的氨基酸 半胱氨酸 甲硫氨酸 Cysteine Methionine Cys Met C M 5.07 5.74
目录
(3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸 (3)侧链含酸性基团及其衍生物的氨基酸
此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸， 此类氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸，其侧链都含有羧 基，均可解离而带负电荷。 均可解离而带负电荷。
目录
几种特殊氨基酸 • 脯氨酸 亚氨基酸） （亚氨基酸）
CH2 NH2+ CH2
CH2 CHCOO-
目录
半胱氨酸
-OOC-CH-CH
+NH 3
-SH + HS-CH2-CH-COO2
-HH
+NH 3
-OOC-CH-CH
+NH 3
-S S-CH2-CH-COO2
+NH 3
二硫键
胱氨酸
目录
（二） α-R基团赋予氨基酸不同的极性 基团赋予氨基酸不同的极性
此类氨基酸有赖氨酸、精氨酸和组氨酸，其侧链分别 含有氨基、胍基和咪唑基，均可发生质子化，使之带 正电荷。
侧链含碱性基团的氨基酸 精氨酸 赖氨酸 组氨酸 Arginine Lysine Histidine Arg Lys His R K H 10.76 9.74 7.59
目录
(5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸 (5)侧链含芳香基团的氨基酸是芳香族氨基酸
目录
四、氨基酸的理化性质是其分离和鉴定的依据 （一） 氨基酸具有两性离子特征
由于所有氨基酸都含有可解离的α 氨基和 羧基 氨基和α 羧基， 由于所有氨基酸都含有可解离的α-氨基和α-羧基，因 氨基酸溶解在水中是一种偶极离子 偶极离子（ 此，氨基酸溶解在水中是一种偶极离子（dipolar ion）， ）， 又称两性离子 两性离子（ 又称两性离子（zwitterion）。其解离程度取决于所处溶液 ） 的酸碱度。 的酸碱度。
目录
(1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸 (1)侧链含烃链的氨基酸属于非极性脂肪族氨基酸
中文名 英文名 缩写 符号 结构式 等电点 （pI） ）
含脂肪烃侧链的氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 Glycine Alanine Valine Leucine Isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I 5.97 6.00 5.96 5.98 6.02
色氨酸、酪氨酸的最 色氨酸、 附近。 大吸收峰在 280 nm 附近。 大多数蛋白质含有这两 种氨基酸残基， 种氨基酸残基，所以测定蛋 白质溶液280nm的光吸收值 白质溶液 的光吸收值 是分析溶液中蛋白质含量的 快速简便的方法。 快速简便的方法。 芳香族氨基酸的紫外吸收
目录
（四）氨基酸定量定性分析已进入自动化时代
目录
(2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸 (2)侧链含羟基或含巯基是极性中性氨基酸
甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、 天冬酰胺和谷氨酰胺。 天冬酰胺和谷氨酰胺。
侧链含有羟基的氨基酸
丝氨酸 苏氨酸 酪氨酸 Serine Threonine Tyrosine Ser Thr Tyr S T Y 见芳香族类 5.68 5.60 5.66
第一章
氨基酸和核苷酸
Amino Acids and Nucleotides
目录
生物大分子蛋白质、 生物大分子蛋白质、核酸都是由基本结构单位 组成的多聚体（polymer）；可形成聚合体的基 组成的多聚体（ ）；可形成聚合体的基 多聚体 ）； 本结构单位称为单体（ 本结构单位称为单体（monomer）。 单体 ）。
蛋白质中的L-α 氨基酸依据极性的分类 蛋白质中的 α-氨基酸依据极性的分类
类别 非 极 性 脂肪族氨基 酸 芳香族氨基 酸 亚氨基酸 极 性 中性氨基酸 酸性氨基酸 碱性氨基酸 主要氨基酸 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、 丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸 苯丙氨酸 脯氨酸 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 甘氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、 酪氨酸、 酪氨酸、色氨酸 天冬氨酸、 天冬氨酸、谷氨酸 赖氨酸、精氨酸、 赖氨酸、精氨酸、组氨酸
包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸， 包括苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸，其侧链分别有 苯基、酚基和吲哚基。 苯基、酚基和吲哚基。