生物化学笔记(完整版)
生物化学笔记
绪论生化得任务 ⎪⎩⎪⎨⎧功能生化动态生化静态生化静态生化就是研究生物体基本物质得化学组成，结构，理化性质，生物学功能及结构与功能得关系、；动态生化就是研究物质代谢得体内动态过程及在代谢过程中能量得转换与代谢调节规律；功能生化就是研究代谢反应与生理功能得关系也就是了解生命现象规律得重要环节之一、静态生化第一章 氨基酸与蛋白质一、组成蛋白质得20种氨基酸得分类三碱二酸三芳香１、非极性氨基酸包括：色、脯、苯丙、蛋亮、亮、异亮、缬、丙、 ２、极性氨基酸极性中性氨基酸：酪、苏、丝、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱、甘酸性氨基酸：天冬、谷碱性氨基酸：赖、精、组其中：属于芳香族氨基酸得就是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸得就是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸二、氨基酸得理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离得氨基与游离得羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它就是一种两性电解质。
在某一PH 得溶液中，氨基酸解离成阳离子与阴离子得趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液得PH 称为该氨基酸得等电点。
２、氨基酸得紫外吸收性质芳香族氨基酸在280nm 波长附近有最大得紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280nm 波长得紫外吸光度得测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸得氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570nm 波长处。
由于此吸收峰值得大小与氨基酸释放出得氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含得氨基与另一分子所带得羧基脱去１分子水缩合成最简单得二肽。
二肽中游离得氨基与羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成得促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成得胰岛素归为蛋白质。
多肽连中得自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
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第一节蛋白质的结构与功能1、蛋白质的基本机构为氨基酸，氨基酸多为L-α-氨基酸（“拉氨酸”）；唯一不具有不对称碳原子——甘氨酸；含有巯基的氨基酸——半胱氨酸2、氨基酸的分类（第一卷P2页）（1）非极性、疏水性氨基酸：“携带一本书、两饼干、补点水”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、丙氨酸、甘氨酸、脯氨酸）（2）极性、中性氨基酸：“古天乐是陪苏三的”（谷氨酸、天冬氨酸、色氨酸、半胱氨酸、苏氨酸、丝氨酸、蛋氨酸）（3）酸性氨基酸：“天上的谷子是酸的”（天冬氨酸、谷氨酸）（4）碱性氨基酸：“地上的麦乳精是咸的”（组氨酸、赖氨酸、精氨酸）3、氨基酸结合键为肽键，肽键由-CO-OH-组成。
4、蛋白质结构：“一级排序肽键连，二级结构是一段，右手螺旋靠氢键，三级结构是亚基，亚基聚合是四级”。
（1）二级结构一圈有3.6个氨基酸，右手螺旋方向为外侧。
（2）维持三级结构的化学键是疏水键。
5、蛋白质结构与功能：一级结构是基础，二三四级是表现功能的形式。
6、蛋白质构象病：疯牛病、致死性家族性失眠症。
7、蛋白质变性：空间构象破坏，一级结构不变，因素很多。
（1）蛋白质变性特点：溶解度降低、黏度增加、易被水解。
（2）凝固是蛋白质变性后进一步发展的一种结果。
（3）蛋白质变性有可复性和不可复性两种。
第二节核酸的结构和功能一、核酸的基本组成单位1、磷酸+核糖+碱基→核苷酸→核酸（核苷酸是核酸的基本单位）2、碱基分：A TGCU（腺嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶）DNA碱基：ATGCRNA碱基：AUGC2、核酸中含量相对恒定的是：P。
二、DNA的结构与功能1、碱基组成规律：A=T，G=C；A+G=T+C。
2、DNA结构：（1）一级结构：核苷酸排列顺序，即碱基排列顺序。
（2）二级结构：双螺旋，两条链平行、反向，一圈含10个碱基对。
（3）三级结构：超螺旋3、DNA变性：DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
变性时维持双螺旋稳定性的氢键断裂，碱基堆积力遭到破坏，但不涉及到其一级结构的改变（不伴共价键的断裂）。
生物化学笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
复旦大学生物化学笔记完整版
复旦大学生物化学笔记完整版第一篇生物大分子的结构与功能第一章氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的20种氨基酸的分类１、非极性氨基酸包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸２、极性氨基酸极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸属于亚氨基酸的是：脯氨酸含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸注意：在识记时可以只记第一个字，如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质１、两性解离及等电点氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
在某一ＰＨ的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的ＰＨ称为该氨基酸的等电点。
２、氨基酸的紫外吸收性质芳香族氨基酸在280波长附近有最大的紫外吸收峰，由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基，氨基酸残基数与蛋白质含量成正比，故通过对280波长的紫外吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量分析。
３、茚三酮反应氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物，此化合物最大吸收峰在570波长处。
由于此吸收峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比，因此可作为氨基酸定量分析方法。
三、肽两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去１分子水缩合成最简单的二肽。
二肽中游离的氨基和羧基继续借脱水作用缩合连成多肽。
10个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质。
多肽连中的自由氨基末端称为Ｎ端，自由羧基末端称为Ｃ端，命名从Ｎ端指向Ｃ端。
人体内存在许多具有生物活性的肽，重要的有：谷胱甘肽（）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽。
半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
的巯基具有还原性，可作为体内重要的还原剂保护体内蛋白质或酶分子中巯基免被氧化，使蛋白质或酶处于活性状态。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是为您整理的生物化学重点笔记，希望能对您的学习有所帮助。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的生物学功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，自然界中存在 20 种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）和一个独特的侧链（R 基团）。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构：指氨基酸在肽链中的排列顺序，是蛋白质最基本的结构。
2、二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式，是通过氢键维持的局部空间结构。
3、三级结构：是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
4、四级结构：是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
2、胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有一定的稳定性。
3、变性和复性：在某些物理和化学因素的作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两类。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。
（二）DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间通过氢键互补配对。
（三）RNA 的种类和功能1、 mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
2、 tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
3、 rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成，是蛋白质合成的场所。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生化笔记(完整版)
生化笔记第一章糖类1.糖类是地球上数量最多的一类有机化合物。
2.葡萄糖——烯醇式——果糖和甘露糖3.异头体通过直链结构互变4.所有醛糖都是还原糖，部分酮糖也是还原糖，例如果糖。
5.Fehling试剂盒Benedict试剂可以作为氧化剂与还原糖反应，可定性，不可定量。
6.缓冲的溴水溶液能氧化醛糖为醛糖酸，与酮糖不反应。
7.鉴定酮糖：羟甲糠醛与间二苯酚——红色——Swliwanoff实验8.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+间苯三酚（地皮酚）——朱红色——间苯三酚实验9.鉴定戊糖：戊糖脱水生成的糠醛+甲基间苯二酚（地衣酚）——蓝绿色——Bial反应——测定RNA含量10.鉴定糖类：糠醛+α-萘酚——红紫色——Molisch实验11.测总糖量：糠醛+蒽酮——蓝绿色——蒽酮反应12.高碘酸：测定糖类呋喃型还是吡喃型、测平均相对分子质量、非还原末端残基数、多糖的分支数目。
13.单糖分子中一个羟基被氨基取代的称为氨基糖，胞壁酸和神经氨酸是氨基糖的衍生物，称为酸性氨基糖。
前者是细菌细胞壁的结构多糖的构件之一。
后者中，有三种神经氨酸统称为唾液酸。
唾液酸是动物细胞膜上的糖蛋白和糖脂的重要成分。
14.N-乙酰神经氨酸 = 唾液酸； NAG = N-乙酰葡糖胺； NAM = N-乙酰胞壁酸15.糖苷：乌本苷是Na+-K+—ATP酶的抑制剂；毛地黄毒苷（强心苷）16.所有二糖至少有一个单糖的异头碳参与成键（糖苷键）17.糖苷键在多数情况下只涉及一个单糖的异头碳，另一个单糖的异头碳是游离的。
18.二糖中还原糖：乳糖β1-4、麦芽糖α1-4、纤维二糖β1-419.二糖中非还原糖：蔗糖、海藻糖20.淀粉：直链：α1-4，一个还原端1’，一个非还原端4’分支：分支处α1-6，直链处α1-4。
一个还原端1’，多个非还原端4’α淀粉酶：随机作用于淀粉内部α1-4β淀粉酶：专一从非还原端α1-4脱支酶：α1-6，分支处21.糖原：α1-4和α1-622.纤维素：β1-4，自然界最丰富的多糖23.壳多糖：几丁质，自然界第二个最丰富的多糖24.肽聚糖：NAG + NAM NAG=N-乙酰葡糖胺；NAM=N-乙酰胞壁酸25.粘多糖：基本结构为己糖醛酸和己糖胺的二糖单位组成的长链多聚物。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry）是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸（amino acid）是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸（8种）:②极性中性氨基酸（7种）：③酸性氨基酸（Glu和Asp）:④ 碱性氨基酸（Lys、Arg和His）。
二、肽键与肽链：肽键（peptide bond）是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键（-C0 -NH-）。
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第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。
2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后,由于脱水而结构不完整,称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端:即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端),肽链的方向就是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位):肽键具有部分双键的性质,不能自由旋转;组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上,为刚性平面结构,称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构:蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级与四级结构等层次。
一级结构为线状结构,二、三、四级结构为空间结构。
1.一级结构:指多肽链中氨基酸的排列顺序,其维系键就是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2.二级结构:指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象,借氢键维系。
主要有以下几种类型:⑴α-螺旋:其结构特征为:①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋;②螺旋每上升一圈就是3、6个氨基酸残基,螺距为0、54nm;③相邻螺旋圈之间形成许多氢键;④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要就是:①存在侧链基团较大的氨基酸残基;②连续存在带相同电荷的氨基酸残基;③存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠:其结构特征为:①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片;②所有肽键的C=O与N—H形成链间氢键;③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角:多肽链180°回折部分,通常由四个氨基酸残基构成,借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲:主链骨架无规律盘绕的部分。
3.三级结构:指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要就是非共价键(次级键):氢键、疏水键、范德华力、离子键等,也可涉及二硫键。
4.四级结构:指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等,其维系键为非共价键。
亚基就是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、蛋白质的理化性质:1.两性解离与等电点:蛋白质分子中仍然存在游离的氨基与游离的羧基,因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2.蛋白质的胶体性质:蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜与表面电荷就是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3.蛋白质的紫外吸收:蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸与苯丙氨酸残基对紫外光有吸收,以色氨酸吸收最强,最大吸收峰为280nm。
4.蛋白质的变性:蛋白质在某些理化因素的作用下,其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失,这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有:高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性就是不可逆的。
六、蛋白质的分离与纯化:1.盐析与有机溶剂沉淀:在蛋白质溶液中加入大量中性盐,以破坏蛋白质的胶体性质,使蛋白质从溶液中沉淀析出,称为盐析。
常用的中性盐有:硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时,溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂,如乙醇、甲醇、丙酮等,均可引起蛋白质沉淀。
2.电泳:蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷,因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3.透析:利用透析袋膜的超滤性质,可将大分子物质与小分子物质分离开。
4.层析:利用混合物中各组分理化性质的差异,在相互接触的两相(固定相与流动相)之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析,凝胶层析,吸附层析及亲与层析等,其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5.超速离心:利用物质密度的不同,经超速离心后,分布于不同的液层而分离。
超速离心也可用来测定蛋白质的分子量,蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
七、氨基酸顺序分析:蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析,即蛋白质一级结构的测定,主要有以下几个步骤:1、分离纯化蛋白质,得到一定量的蛋白质纯品;2、取一定量的样品进行完全水解,再测定蛋白质的氨基酸组成;3、分析蛋白质的N-端与C-端氨基酸;4、采用特异性的酶(如胰凝乳蛋白酶)或化学试剂(如溴化氰)将蛋白质处理为若干条肽段;5、分离纯化单一肽段;6、测定各条肽段的氨基酸顺序。
一般采用Edman降解法,用异硫氰酸苯酯进行反应,将氨基酸降解后,逐一进行测定;7、至少用两种不同的方法处理蛋白质,分别得到其肽段的氨基酸顺序;8、将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较,以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第三章核酸的结构与功能一、核酸的化学组成:1.含氮碱:参与核酸与核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱与嘧啶碱两大类。
组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶(U)、胞嘧啶(C)与胸腺嘧啶(T),它们都就是嘧啶的衍生物。
组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤(A)与鸟嘌呤(G),它们都就是嘌呤的衍生物。
2.戊糖:核苷酸中的戊糖主要有两种,即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖,由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
3.核苷:核苷就是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
通常就是由核糖或脱氧核糖的C1’ β-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合,故生成的化学键称为β,N糖苷键。
其中由D-核糖生成者称为核糖核苷,而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。
由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。
假尿苷(ψ)就就是由D-核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。
二、核苷酸的结构与命名:核苷酸就是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
最常见的核苷酸为5’-核苷酸(5’ 常被省略)。
5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少,分为一磷酸核苷(核苷酸)、二磷酸核苷与三磷酸核苷。
此外,生物体内还存在一些特殊的环核苷酸,常见的为环一磷酸腺苷(cAMP)与环一磷酸鸟苷(cGMP),它们通常就是作为激素作用的第二信使。
核苷酸通常使用缩写符号进行命名。
第一位符号用小写字母d代表脱氧,第二位用大写字母代表碱基,第三位用大写字母代表磷酸基的数目,第四位用大写字母P代表磷酸。
三、核酸的一级结构:核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。
核酸具有方向性,5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端,3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。
DNA由dAMP、dGMP、dCMP与dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
DNA的一级结构就就是指DN A分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA由AMP,GMP,CMP,UMP四种核糖核苷酸组成。
RNA的一级结构就就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
四、DNA的二级结构:DNA双螺旋结构就是DNA二级结构的一种重要形式,它就是Watson与Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型,其主要实验依据就是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究,即DNA 分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C(Chargaff原则),以及由Wilkins研究小组完成的D NA晶体X线衍射图谱分析。
天然DNA的二级结构以B型为主,其结构特征为:①为右手双螺旋,两条链以反平行方式排列;②主链位于螺旋外侧,碱基位于内侧;③两条链间存在碱基互补,通过氢键连系,且A-T、G-C(碱基互补原则); ④螺旋的稳定因素为氢键与碱基堆砌力;⑤螺旋的螺距为3、4nm,直径为2nm。
五、DNA的超螺旋结构:双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都就是共价封闭的环状双螺旋,其三级结构呈麻花状。
在真核生物中,双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕,从而形成特殊的串珠状结构,称为核小体。
核小体结构属于DNA的三级结构。
六、DNA的功能:DNA的基本功能就是作为遗传信息的载体,为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。
DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因(gene)。
一个生物体的全部DNA序列称为基因组(gen ome)。
基因组的大小与生物的复杂性有关。
七、RNA的空间结构与功能:RNA分子的种类较多,分子大小变化较大,功能多样化。
RNA通常以单链存在,但也可形成局部的双螺旋结构。
1.mRNA的结构与功能:mRNA就是单链核酸,其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸(m7GTP)帽子结构与3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。
mRNA的功能就是为蛋白质的合成提供模板,分子中带有遗传密码。
mRNA分子中每三个相邻的核苷酸组成一组,在蛋白质翻译合成时代表一个特定的氨基酸,这种核苷酸三联体称为遗传密码(coden)。