生化实验报告离子交换柱层析分离纯化蔗糖酶
蔗糖酶的分离提纯及酶促反应动力学实验
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3、 蔗糖酶粗品（E1）的制备
①自溶：15g（一小袋）高活性干酵母粉倒入250ml烧杯中、少量多次地 加入50ml蒸馏水，搅拌均匀，成糊状后加入1.5g乙酸钠、25ml乙酸乙 酯，搅匀，再于35℃ 恒温水浴中搅拌30分钟，观察菌体自溶现象；
②抽提：补加蒸馏水30ml，搅匀，盖好，于35℃ 恒温过夜， 8000r/min
7.学习掌握酶促反应动力学中用双倒数法测定Km的方法、选择 确
定酶促反应最适条件（温度、pH值、离子浓度等）的方法；
8.学习《正交试验法》中最简单的入门知识：用正交表设计
试验方案、用极差分析处理试验数据并分析试验结果。
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Байду номын сангаас
二、实验原理
前言
酶是生物体内具有催化功能的蛋白质，可据酶蛋白的结构 和性质选择分离提纯条件和含量测定方法。
② 工作以曲葡线萄。糖(mg)含量为横坐标、A540值为纵坐标，画出
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3，5-二硝基水杨酸比色定糖法工作曲线的制作
试号 含糖量 葡萄糖标准液 去离子水 3，5-二硝基水杨酸试剂 A540
（mg） （ml） （ml）
（ ml）
10
0
2.0
3
2 0.4 0.2
1.8
3
3 0.8 0.4
⑥ 保存成品E3
测酶E3活力及蛋白质浓度
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成品E3 计算出E3浓度
周六（全天）上午8：00开始
(1).蔗糖酶米氏常数的测定
(2).用正交法测定几种因素
对蔗糖酶 活力的影响
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蔗糖酶生化实验报告(3篇)
第1篇一、实验目的1. 理解蔗糖酶的催化原理和特性。
2. 掌握蔗糖酶的提取、纯化方法。
3. 学习通过不同方法测定蔗糖酶的活力。
4. 分析影响蔗糖酶活性的因素。
二、实验原理蔗糖酶是一种能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖的酶。
本实验旨在通过提取、纯化蔗糖酶，并测定其活力，了解蔗糖酶的特性。
三、实验材料与试剂1. 材料：- 酵母细胞- 淀粉- 蔗糖- 还原糖试剂（如班氏试剂）2. 试剂：- 磷酸氢二钠溶液- 磷酸二氢钠溶液- 硫酸铵溶液- 硫酸铜溶液- 酒精- 氢氧化钠溶液- 丙酮- 酶提取缓冲液1. 蔗糖酶的提取：- 将酵母细胞用磷酸缓冲液洗涤，并悬浮于磷酸缓冲液中。
- 使用匀浆机破碎细胞，收集匀浆液。
- 将匀浆液离心，收集上清液即为蔗糖酶粗提液。
2. 蔗糖酶的纯化：- 将蔗糖酶粗提液用硫酸铵溶液进行盐析，收集沉淀。
- 将沉淀用磷酸缓冲液溶解，并使用凝胶过滤柱进行纯化。
3. 蔗糖酶活力的测定：- 将纯化后的蔗糖酶与蔗糖溶液混合，在适宜的温度下反应。
- 加入还原糖试剂，观察颜色变化，根据颜色变化判断蔗糖酶的活力。
五、实验结果与分析1. 蔗糖酶的提取：- 通过匀浆和离心，成功提取出酵母细胞中的蔗糖酶。
2. 蔗糖酶的纯化：- 通过盐析和凝胶过滤柱，成功纯化出蔗糖酶。
3. 蔗糖酶活力的测定：- 在适宜的温度下，蔗糖酶能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖。
- 加入还原糖试剂后，溶液颜色发生变化，表明蔗糖酶具有活力。
4. 影响蔗糖酶活性的因素：- 温度：在一定范围内，温度升高，蔗糖酶的活力增加。
- pH值：在一定范围内，pH值升高，蔗糖酶的活力增加。
- 抑制剂：某些物质（如重金属离子）可以抑制蔗糖酶的活力。
1. 本实验成功提取和纯化了蔗糖酶，并测定了其活力。
2. 实验结果表明，温度和pH值是影响蔗糖酶活性的重要因素。
3. 在实际应用中，需要根据具体情况进行酶活性的调控，以获得最佳催化效果。
七、实验结论1. 蔗糖酶是一种能够将蔗糖分解为葡萄糖和果糖的酶。
离子交换柱层析分离纯化检测仪器及蔗糖酶活力检测现象(附件)
恒流泵
核酸蛋白检测仪
部分收集器
部分收集器
部分收集器控制面板
部分收集器
记录仪
记录仪
记录仪
左侧纸速等调控面板
记录仪
右侧灵敏度、记录笔等调控面板
离子交换柱层析分离纯化检测仪器
（全国产国产仪器组合）
梯度混合器
层析柱
记录仪
部分收集器
核酸蛋白检测仪
恒流泵
无纸记录仪
部分收集器
部分收集器
离子交换柱层析分离纯化检测仪器
（进口仪器与国产仪器组合）
梯度混合器（国产）
层析柱
（φ1.0×20㎝ ）
恒流泵 （国产）
核酸蛋白检测仪 （进口）
部分收集器 （进口）
记录仪 （进口）
层析柱 （φ1.0×20㎝ ）
DEAE- Sepharose Fast Flow
梯度混合器
梯度杯
梯度混合器
恒流泵
核酸蛋白检测仪
灵敏度调节、调零
走纸调速
无纸记录仪
蔗糖酶活力检测现象
（纯化过程各收集管蔗糖酶活力检测的显色现象）
样品收集管依次蔗糖酶活力检测的显色现象 空白对照管
样品收集管依次蔗糖酶活力检测的显色现象
样品收集管依次蔗糖酶活力检测的显色现象
空白对照管
两支蔗糖酶活力最高的收集管检测显色情况
离子交换层析纯化蔗糖酶实验方法改进研究
X U P ei2y a, Q IU L e2quan (Co llege of B io log ica l and Environm en ta l Eng. , Zhejiang U n iv. of T echno logy, H angzhou 310032, Ch ina)
Sep h ro se 314. 8
2. 05
2. 87
110. 3
109. 7
98. 2
293. 4ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
0. 49
0. 92
200. 4
318. 9
43. 4
93. 2
浓缩倍数
2. 03
1. 82
2. 91
4 结 语
经 过 上 述 几 种 纯 化 方 法 的 比 较, 采 用 Q Sep ha ro se 纯化方法进行实验改进, 具有如下特点。
100m in 缩短到现在的 50m in, 减少不必要的实验重 复, 实验过程比较紧凑。
(3) 节约实验支出。离子交换介质D EA E2纤维素 由于流速慢, 柱床高度会随缓冲液浓度及 pH 改变, 不 能承受 0. 1M 以上 N aO H 清洗, 重生效果差, 寿命短。 琼脂糖介质在分辨率、回收率、流速等具有优越性。 且 其化学稳定性极高, 不易破碎, 可以承受 1M N aO H 的 清洗, 重生效果好, 可以使用数百至上千次, 因而降低 了成本。
采用 Pha rm acia 公司生产的琼脂糖为基质的弱阴 离子交换柱 D EA E Sep ha ro se 16×10 用起始缓冲液 0. 05M T ris2HCL pH 7. 3 缓冲液平衡, 加样, 先用0. 05 M T ris2HCL 缓冲液洗脱, 流速为每分钟 1mL , 然后盐 度 梯 度 洗 脱, 经 100m in 流 动 相 由 0. 05M T ris2HCL pH 7. 3 缓冲液到 1M N aCL 的 0. 05M T ris2HCL pH 7. 3 缓冲液, 每管收集 3mL , 进行紫外检测 (280nm ) 和酶活 力测定。
浙江大学生物化学实验甲 酵母蔗糖酶的制备及其动力学性质分析
酵母蔗糖酶的制备及其动力学性质分析一、蔗糖酶(invertase or sucrase)简介蔗糖酶（EC.3.2.1.26）为水解酶类，主要存在于植物和微生物体内，专一性地催化蔗糖水解为果糖和葡萄糖的反应。
酵母蔗糖酶分子量约270000D，pI约5．0，最适pH4．6，耐酸和热，50℃保温30min 仍具有相当的活力，最适温度37℃。
耐乙醇，因此可用乙醇沉淀进行分离纯化。
二、酵母蔗糖酶的分离纯化本试验分离纯化酵母蔗糖酶分四步：甲苯抽提。
加热纯化。
乙醇分级沉淀。
纤维素柱层析分离纯化。
㈠、前三步分离纯化的原理如下：甲苯石英砂离心上层（甲苯层）：脂溶性物质酵母细胞破细胞中层（水层）：蔗糖酶，可溶性糖等研磨下层（沉淀）：细胞碎片、变性蛋白等取中层50水浴中使热不稳定蛋白变性上清：蔗糖酶、可溶性糖等（水层）保温30分钟沉淀：变性蛋白取上清加乙醇使蔗糖酶沉淀上清：杂蛋白及可溶性糖等冰浴中20分钟沉淀：蔗糖酶、杂蛋白等㈡、纤维素柱层析分离纯化的原理1、离子交换柱层析分离混合物的基本原理离子交换层析（Ion Exchange Chromatography）是一种根据待分离物质的阳或阴离子和相对应的离子交换剂间的静电结合，即根据物质酸碱性、极性等差异，通过离子间的吸附和脱吸附而将溶液中各组分分开的一种技术。
离子交换层析是一种液-固相层析技术。
其中，液相称洗脱液，固相的惰性支持介质称离子交换剂。
在离子交换剂上具有带电基团，不同的交换剂所具有的带电基团的电荷性质不同，如交换剂上的带电基团带正电荷，则可结合溶液（液相）中的阴离子，这样的交换剂称为阴离子交换剂，如DEAE纤维素、强碱型的离子交换树脂等。
反之，如交换剂上的带电基团带负电荷，则可结合溶液中的阳离子，这样的交换剂称为阳离子交换剂，如CM-纤维素、强酸性的离子交换树脂等。
离子与交换剂的静电结合作用具如下特点：选择性：离子所带的电荷越多，离子半径越小，越易结合。
遵循质量作用定理：对某一特定离子，随离子浓度的增大，则遵循质量作用定理向与交换剂结合方向进行可逆性：在一定条件下，结合在交换剂上的离子可被其它）离子取代而离开交换剂并随洗脱液流出层析柱。
蔗糖酶的提取、分离、纯化及活性检测
蔗糖酶的提取、分离、纯化及活性检测摘要随着分子生物学的发展，不论对酶分子本身作用机制的研究还是其他研究，越来越需要纯度更高的酶制剂，这就要求我们熟悉酶提纯的一般操作步骤及酶的提纯及活力测定等重要的生物实验技术。
本次实验主要通过提取啤酒酵母中的蔗糖酶并经过两次纯化测定其活力与Km。
在实验过程中用乙醇分级分离法，DEAE-Cellulose柱层析，分子筛（凝胶过滤）层析提取纯化蔗糖酶。
在实验过程中，虽然我们很努力,但由于我们对实验的程序不熟悉，因此在实验的一些过程中有一些明显的操作失误，使得实验的最后测定结果与理论值有一定出入。
关键词啤酒酵母蔗糖酶乙醇分级分离 DEAE-Cellulose柱层析分子筛层析Km前言生物体内所发生的一切化学反应，几乎都是在专一性酶的催化下进行的，因此酶的研究对了解生命活动的规律以及生命本质的阐述具有十分重要的意义。
随着分子生物学的发展，不论对酶分子本身作用机制的研究以及分子生物学其他重要课题的研究都越来越多地需要使用作用专一，纯度高的酶制剂。
这就要求人们建立各种方法，以便从各种生物来源的材料中分离提纯酶。
由于酶本身也是蛋白质，因此酶分离提存的方法大体上与蛋白质纯化方法相同，一般来说，没有一种固定的方法，而往往根据实验者所要分离提纯酶的取材以及酶本身的物理﹑化学及生物学性质来确定分离提纯方法。
各种酶的纯化通常有五个阶段：①材料的选择与预处理；②细胞破碎；③抽提；④纯化；⑤浓缩﹑干燥及保存。
酶分离纯化成功与否的重要标志：一是要有较高的收率；二是达到所要求的纯度，这两个指标通常是矛盾的，可根据需要来有所侧重，一般来说，好的方法与步骤应该是简单易行，最终的酶制剂有较高的收率和纯度。
就单独的每种分离提纯的方法而言，有盐析法、有机溶剂分级法、调PH分级沉淀法、选择变性法、吸附法、层析法（纸层析、薄板层析、柱层析等）。
其中盐析法是用于蛋白质和酶分离提纯的最早而且最广泛的一种方法，该方法是根据蛋白质和酶在一定浓度的溶液中溶解度的降低程度的不同而达到彼此分离的方法盐析法常用的中性盐有硫酸铵、硫酸镁、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等，其中用得最多的是硫酸铵，因为它具有温度系数小而溶解度大的优点。
生物化学实验示范报告-蔗糖酶的提取与纯化(正确)
生物化学实验示范报告:实验名称：蔗糖酶的分离提取与纯化实验目的:1．掌握蔗糖酶分离提纯的原理与实验操作方法；2．掌握有机溶剂分级纯化蔗糖酶的原理和操作方法，了解蔗糖酶的离子交换层析法纯化原理；3．掌握酶活、酶比活等基本概念及测定原理、计算和操作方法；4．巩固并熟练掌握Folin法测定牛血清蛋白和3、5 -二硝基水杨酸法测定葡萄糖标准曲线制作方法，并能通过回归方程测定还原糖及蛋白质的含量。
实验原理：蔗糖酶分离提纯原理：酵母中的蔗糖酶含量很丰富，实验以安琪酵母粉为原料，首先采用自溶法破碎细胞壁、再用乙醇分级和DEAE—纤维素柱层析两步分离提纯，制备纯度较高的蔗糖酶制剂。
酶分离提纯的原理与蛋白质的相同。
但酶是有催化活性的蛋白质，在分离提纯过程中必须注意：防止酶变性失活；随时测定酶的比活力，并跟踪酶的去向、衡量酶提纯的程度及得率。
有机溶剂分级纯化蔗糖酶原理：利用不同蛋白质在不同浓度的有机溶剂—乙醇中溶解度的差异将蔗糖酶蛋白与其它蛋白质杂质进行有机溶剂分级沉淀，而使提取的蔗糖酶得以纯化（32％的乙醇饱和度沉淀分离杂蛋白，47.5％的乙醇饱和度沉淀分离酶蛋白）。
操作必须在低温下进行且避免有机溶剂局部过浓；分离后应立刻除去有机溶剂并用水或缓冲溶液溶解沉淀的酶蛋白（复溶），确保酶的活性；pH多选在酶蛋白的等电点附近；有机溶剂在中性盐存在时能增加蛋白质的溶解度减少变性，提高分离效果。
蔗糖酶的离子交换层析法纯化原理：本实验采用DEAE-纤维素（DEAE-C11）微粒状的、弱碱性的阴离子纤维素为柱料，进行蔗糖酶的进一步纯化。
它具有分辨率高、化学性质稳定、有开放性的长链结构、有较大的表面积、对蛋白质的吸附容量大等优点；纤维素上离子基团的数量不多，排列疏散，对蛋白质的吸附不是太牢固，用缓和的洗脱条件即可达到分离的目的，不致引起蛋白质的变性。
蔗糖酶活力与比活的测定：在蔗糖酶的纯化过程中，通过3、5-二硝基水杨酸法测定蔗糖酶催化蔗糖生成还原糖的量，测定酶活力大小，跟踪酶的活力。
生化实验报告离子交换柱层析分离纯化蔗糖酶
实验报告一、实验目的和要求 三、实验材料和主要仪器 五、实验数据记录和处理 七、实验讨论和心得二、实验内容和原理 四、实验方法和步骤 六、实验结果和分析一、实验目的和要求1、学习离子交换层析的基本原理2、学习离子交换层析分离蛋白质的基本方法和技术3、学习蔗糖酶活性检测的基本原理和方法二、实验内容和原理1、离子交换层析由于蔗糖酶的偏酸性,所以在7.3 缓冲液的环境中，粗分离纯化样品蔗糖酶带负电荷，因此我们用阴离子交换剂可以先与蔗糖酶样品可逆交换吸附，然后通过用盐离子强度逐渐提高的洗脱液，使蔗糖酶和其他杂蛋白质的电荷被中和，与离子交换剂的亲和力降低，把不同的蛋白质按所带电荷的强弱逐一被洗脱下来，从而达到分离蔗糖酶的目的。
2、酶活力检测蔗糖酶是一种水解酶，它能蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖（还原糖）。
（50℃水解） 3.5－二硝基水杨酸与还原糖共热被还原成棕红色的氨基化合物，在一定范围内还原糖的量和反应液的颜色深度成正比。
（100℃显色）三、实验材料和主要仪器1、实验材料蔗糖酶粗分离纯化（溶解即为样品Ⅲ） 2、实验试剂 ⑴⑵ 20 7.3 缓冲液⑶ 20 （1 ）7.3缓冲液 ⑷ 0.2乙酸缓冲液，4.5 ⑸ 5%蔗糖溶液⑹ 3，5-二硝基水杨酸试剂 3、实验仪器（1）高速冷冻离心机（2）层析柱（φ1.0×20㎝ ）(1支/组）（3）Ä （1套/组）（4）部分收集器及收集试管（4管）（1台/组）（5）－20℃冰箱（保存样品用）（6）微量移液枪 200、1000（7）1.5离心管（留样品Ⅲ和样品Ⅳ用）（8）7离心管（留样品Ⅳ用）（9）恒温水浴（50℃、100℃）（10）试管、移液管、试管架等四、实验方法和步骤1、仪器连接（1）接通各仪器电源，将泵头分别放置A，B两个溶液瓶中。
注意B为含溶液。
（2）点击电脑桌面上软件图标，打开软件。
选择，点击，进入操作界面。
点击（3）在操作界面的工具栏，点击。
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实验报告
一、实验目的和要求 三、实验材料和主要仪器 五、实验数据记录和处理 七、实验讨论和心得
二、实验内容和原理 四、实验方法和步骤 六、实验结果和分析
一、实验目的和要求
1、学习离子交换层析的基本原理
2、学习离子交换层析分离蛋白质的基本方法和技术
3、学习蔗糖酶活性检测的基本原理和方法
二、实验内容和原理
1、离子交换层析
由于蔗糖酶的偏酸性,所以在7.3 缓冲液的环境中，粗分离纯化样品蔗糖酶带负电荷，因此我们用阴离子交换剂可以先与蔗糖酶样品可逆交换吸附，然后通过用盐离子强度逐渐提高的洗脱液，使蔗糖酶和其他杂蛋白质的电荷被中和，与离子交换剂的亲和力降低，把不同的蛋白质按所带电荷的强弱逐一被洗脱下来，从而达到分离蔗糖酶的目的。
2、酶活力检测
蔗糖酶是一种水解酶，它能蔗糖水解为等量的葡萄糖和果糖（还原糖）。
（50℃水解） 3.5－二硝基水杨酸与还原糖共热被还原成棕红色的氨基化合物，在一定范围内还原糖的量和反应液的颜色深度成正比。
（100℃显色）
三、实验材料和主要仪器
1、实验材料
蔗糖酶粗分离纯化（溶解即为样品Ⅲ） 2、实验试剂 ⑴
⑵ 20 7.3 缓冲液
⑶ 20 （1 ）7.3缓冲液 ⑷ 0.2乙酸缓冲液，4.5 ⑸ 5%蔗糖溶液
⑹ 3，5-二硝基水杨酸试剂 3、实验仪器
（1）高速冷冻离心机
（2）层析柱（φ1.0×20㎝ ）(1支/组）
（3）Ä （1套/组）
（4）部分收集器及收集试管（4管）（1台/组）
（5）－20℃冰箱（保存样品用）
（6）微量移液枪 200、1000
（7）1.5离心管（留样品Ⅲ和样品Ⅳ用）
（8）7离心管（留样品Ⅳ用）
（9）恒温水浴（50℃、100℃）
（10）试管、移液管、试管架等
四、实验方法和步骤
1、仪器连接
（1）接通各仪器电源，将泵头分别放置A，B两个溶液瓶中。
注意B为含溶液。
（2）点击电脑桌面上软件图标，打开软件。
选择，点击，进入操作界面。
点击
（3）在操作界面的工具栏，点击。
出现窗口，调节为 1，确定。
2、装柱与平衡
（1）检查层析柱的两端接头，底端有膜的置于下方。
（2）程序暂停。
将层析柱放入卡槽，上端接头与混合器（)相连，下端接头与样品阀（ )相连。
（3）平衡一个柱体积（约2020）
3、加样
停止加入20 7.3 缓冲液。
待缓冲液液面与胶体表面相切时，程序暂停。
旋开柱上方接头，用胶头滴管缓慢将5蔗糖酶蛋白样品溶液（样品Ⅲ）加入层析柱中，注意顺着柱壁滴加，尽可能保持胶面平整。
程序继续，使样品溶液进入胶体，待样品溶液完全进入胶体后，程序暂停，用少量洗脱缓冲液将残余在层析柱壁上端的样品洗下，并完全进入胶体后，再加缓冲液至一定高度。
4、洗脱（梯度洗脱法）
（1）加样后，先用进行洗脱，洗去未被凝胶吸附的杂蛋白（20左右）；
（2）待层析柱流出液在仪器上绘出的基线稳定，在程序主界面的工具栏→ → → ，在两个框内均填入100，点击，最后点击一次，开始梯度洗脱。
每2接一管，当上升至8 时，开始测定各管的蔗糖酶活力；
（3）将蔗糖酶活力高的若干管酶液（2-3管）合并，测量总体积V4（样品Ⅳ），样品用7离心管－20℃保存。
5、蔗糖酶活力检测
五、实验数据记录和处理
上次实验粗提取的蔗糖酶蛋白溶液V3=12.3
本次实验加样的蔗糖酶蛋白溶液V3’=5.0
蔗糖酶活力高的两管酶液合并后V4=4.0
六、实验结果和分析
1、洗脱曲线
（1）曲线
①在55-70时，曲线有两个峰值，这是未被凝胶吸附的杂蛋白的体现。
②85-95的峰值性状较为“规准”，但经过活性检测发现为杂蛋白。
③105-120有一个峰值较小的峰，经过活性检测其中含有活性较高的蔗糖酶。
实验名称：离子交换柱层析分离纯化蔗糖酶姓名：吴逸璇学号：3170100207
（2）在73左右，B的值瞬间上升，这是由于操作失误导致的。
当时直接把的阀门由A 转换到B，而没有一个梯度的上升。
但好在及时止损，开始了正确的操作。
正确操作：“在程序主界面的工具栏→ → → ，在两个框内均填入100，点击，最后点击一次，开始梯度洗脱。
”
（3）的值随着B浓度的增长而增长（导电性增加）。
2、蔗糖酶活力检测对比图
如图示，从左到右，第3管和第5、6管都分别有较深的颜色（由于手机、光线等原因，图示颜色比实际颜色要浅，实际颜色更深），说明在对应的两个时间段内洗脱出活性较高的蔗糖酶。
七、实验讨论和心得
1、如上所述，在层析柱流出液在仪器上绘出的基线稳定后进行 B的梯度洗脱时，进行了错误的操作（直接将的阀门由A转换到B），这导致了 B浓度的突然上升，在之后一段时间内，较高浓度的 B可能将柱上部分蔗糖酶与杂蛋白一起洗脱下去，导致之后的第一个峰没能够检测出目标蛋白。
2、什么是梯度洗脱？
梯度洗脱（）又称为梯度淋洗或程序洗脱。
在同一个分析周期中，按一定程度不断改变流动相的浓度配比，称为梯度洗脱。
在同一个分析周期中，按一定程度不断改变流动相的浓度配比，称为梯度洗脱。
从而可以使一个复杂样品中的性质差异较大的组分能按各自适宜的容量因子k达到良好的分离目的。
梯度洗脱的优点：1.缩短分析周期；2.提高分离能力；3.峰型得到改善，很少拖尾；4.增加灵敏度。
但有时引起基线漂移。
3、心得
这次实验使用的主体仪器是Ä，这台仪器的存在大大改良且简化了实验操作，同时也增高了实验的成功率。
听杨老师说，在没有这台仪器之前的学生们，做这个实验都会耗费更多的时间，还可能手忙脚乱。
不仅感叹，科学的研究促进了技术的发展，技术的进步又反作用于科学研究，这无形中构成了一个良性循环，生生不息，源远流长。