免疫球蛋白
免疫球蛋白的结构与功能
重链的恒定区为CH，IgG,IgA,IgD各有三个C区，Ch1,Ch2,Ch3。IgM和IgE有四个C区，Ch1,Ch2,Ch3,Ch4。轻链的恒定区为CL。
免疫球蛋白的血清型
同种型：存在于同一物种的Ig所具有的抗原表位，是同一种属内所有健康个体共有的抗原性标志，主要集中在轻链和重链的C区。用于区分类和亚类。同种型抗体：羊抗兔抗体。
同种异型：存在于同一种属不同个体之间的抗原表位，是同一种属不同个体的遗传标志，主要集中在C区。抗同种异型抗体：抗人类白细胞抗原的抗体。
独特型：集中在V区。不同个体甚至同一个体自身能对这些独特的抗原表位发生应答，产生的抗体称之为抗独特型抗体（抗抗体）。
010203来自小组成员：高领 杨杰 张颖
2021
2023
一、抗体与免疫球蛋白
抗体（Ab），是由B细胞活化后分化成的浆细胞产生的，具有特殊折叠方式的球蛋白，且为体液免疫应答的重要效应分子。 免疫球蛋白（Ig），是指具有抗体活性或化学结构上与抗体相似的球蛋白。免疫蛋白有膜型和分泌型两种形式。膜型Ig就是B细胞抗原受体（BCR）。
Ig
（二）可变区和恒定区
可变区（V区） 免疫球蛋白轻链和重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域，分别占重链和轻链的1/4和1/2。
可变区包括了高变区（又称互补决定区）以及支架区两个部分。
高变区是Ig与抗原表位特异性识别的结构基础，至关重要。分为CDR1，CDR2，CDR3三个区域。
支架区分为FR1，FR2，FR3，FR4这四个部分。
免疫球蛋白
第五节 各类免疫球蛋白的特性和功能
一.IgG 一般特性： 一般特性： 单体分子； 单体分子； 四个亚类； 四个亚类； 血清中含量最高(75%Ig) (75%Ig)； 血清中含量最高(75%Ig)； 半衰期最长(21 23天 (21～ 半衰期最长(21～23天)； 3～5岁达成人水平(8.0～17 mg/ml)； 岁达成人水平(8.0 (8.0～ mg/ml)； 可与SPA结合。 SPA结合 可与SPA结合。
三.IgA 1.两种类型： 1.两种类型： 两种类型 IgA1(主要 主要) 单体(主要) 血清型 --- IgA1(主要)，单体(主要)； IgA2(主要 主要) 二聚体(主要), 分泌型 --- IgA2(主要)，二聚体(主要), 粘膜局部浆细胞合成； 粘膜局部浆细胞合成； 分泌片由粘膜上皮细胞合成； 分泌片由粘膜上皮细胞合成； 2.半衰期 6天 半衰期: 2.半衰期: 6天； 3.占血清Ig含量的 占血清Ig含量的5 15%； 3.占血清Ig含量的5～15%； 4.粘膜局部抗感染免疫 粘膜局部抗感染免疫； 4.粘膜局部抗感染免疫； 5.聚合IgA激活补体替代途径 聚合IgA激活补体替代途径。 5.聚合IgA激活补体替代途径。
五.IgE 1.单体分子； 1.单体分子； 单体分子 2.血清中含量最低 血清中含量最低( Ig的0.002%)； 2.血清中含量最低(占Ig的0.002%)； 3.半衰期 3天 半衰期: 3.半衰期: 3天； 4.呼吸道和胃肠道浆细胞产生 呼吸道和胃肠道浆细胞产生； 4.呼吸道和胃肠道浆细胞产生； 5.介导 型超敏反应； 5.介导 I 型超敏反应； 6.过敏性疾病和某些寄生虫感染患者血清中 6.过敏性疾病和某些寄生虫感染患者血清中 特异性IgE水平增高。 IgE水平增高 特异性IgE水平增高。
免疫球蛋白的结构与功能
免疫球蛋白的结构与功能免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是由B淋巴细胞分泌的一种具有抗体活性的蛋白质分子。
它在机体免疫系统中起着关键的作用，能够识别并结合各种抗原，参与特异性免疫反应。
免疫球蛋白的结构与功能复杂多样，本文将就其结构和功能进行详细阐述。
免疫球蛋白的结构主要包括抗原结合位点、可变区和恒定区。
免疫球蛋白的抗原结合位点具有高度特异性，能够与抗原结合形成抗原抗体复合物。
可变区包括重链可变区（VH）和轻链可变区（VL），它们的氨基酸序列高度变异，决定了免疫球蛋白与不同抗原结合的能力。
恒定区则决定了免疫球蛋白的典型结构和生物活性，包括Fc区和Fab区。
Fab区是抗体分子中的抗原结合位点，能够与抗原特异性结合。
Fc区则与其他免疫细胞、补体系统等相互作用，调节和介导免疫反应。
免疫球蛋白有多种类型，包括IgG、IgA、IgM、IgD和IgE等。
它们在结构上有所不同，从而决定了它们的功能也有所不同。
其中，IgG是体液免疫主要抗体，能够通过胎盘传递给胎儿，提供持久性免疫保护。
IgA主要存在于黏膜表面，参与黏膜免疫反应，具有阻止抗原侵入黏膜的作用。
IgM是第一次免疫应答时最早产生的抗体，具有很高的亲和力和增强溶血能力。
IgD主要存在于B淋巴细胞表面，参与B细胞免疫应答的识别和激活。
IgE主要参与过敏反应，能够与呼吸道、皮肤等组织中的肥大细胞结合，引发过敏反应。
免疫球蛋白在机体免疫应答中具有以下功能。
首先，它能够与抗原特异性结合，形成抗原-抗体复合物，从而中和病原微生物，阻止其侵入机体细胞。
其次，免疫球蛋白能够激活补体系统，参与溶菌反应和炎症反应，进一步杀伤病原微生物。
此外，免疫球蛋白还能够与其他免疫细胞相互作用，如与巨噬细胞结合，促进其吞噬病原微生物。
免疫球蛋白还能够调节免疫反应的兴奋性和抑制性，维持免疫系统的平衡。
最后，免疫球蛋白能够激活B细胞和T细胞，促进免疫应答的形成和维持。
总之，免疫球蛋白作为体液免疫系统的主要组分，具有高度特异性和多样性的结构特点，能够与不同的抗原结合并参与免疫反应。
免疫球蛋白测定方法
常用的免疫球蛋白测定方法，主要有免疫电泳、酶联免疫吸附试验、荧光免疫分析、免疫组织化学、放射免疫分析等。
1、免疫电泳：免疫电泳是一种用于分离和定量测定血液中各种免疫球蛋白的方法，它利用电场将血液中的免疫球蛋白按照电荷大小分离成多个带，然后用特异性抗体进行染色和检测，可以定量测定免疫球蛋白类型，如IgM、IgG、IgA等。
2、酶联免疫吸附试验：是一种常用的免疫球蛋白测定方法，通过将待测血清中的免疫球蛋白与特定抗体结合，再使用酶标记进行检测，从而能判断出检测结果。
3、荧光免疫分析：是利用荧光染料标记抗体和待测血清中的免疫球蛋白结合，然后通过荧光测定来检测和定量特定免疫球蛋白。
荧光免疫分析灵敏度高，可以检测极低浓度的免疫球蛋白。
4、免疫组织化学：一种用于检测细胞内抗原的生物学技术，通过将抗体与显色剂结合，在显微镜下观察免疫球蛋白的存在和分布。
5、放射免疫分析：放射免疫分析利用放射原理，将放射性同位素和抗原抗体反应相结合进行测量。
若进行免疫球蛋白测定后有异常情况出现，需要及时就医进行综合诊断治疗。
免疫球蛋白-最新医学免疫学
02
免疫球蛋白的生物学活性
抗体介导的免疫防御
结合并中和病原体
01
免疫球蛋白可特异性结合并中和细菌、病毒等病原体，避免感
染。
调理吞噬作用
02
免疫球蛋白与吞噬细胞结合，帮助吞噬细胞对病原体的吞噬和
清除。
介导炎症反应
03
免疫球蛋白在炎症反应中发挥重要作用，通过激活补体和激肽
系统等途径，引发炎症反应。
免疫调节与自身免疫
不同种类的Ig具有不同的Fab和Fc结构域，因此具有不同的抗 原结合特性和生物学功能。
产生与调节
1
免疫球蛋白是由B细胞接受抗原刺激后增值分化 为浆细胞所产分化成为浆 细胞，合成和分泌免疫球蛋白。
3
免疫球蛋白的分泌受到多种细胞因子的调节， 例如IL-2、IL-4、IL-5、IL-6等。
新型疫苗佐剂
免疫球蛋白也可作为新型疫苗的佐剂，如流感疫苗中加入免 疫球蛋白可增强疫苗的免疫效果，提高抗体的滴度和持久性 。
06
最新研究进展与展望
免疫球蛋白基因组学研究进展
免疫球蛋白基因图谱绘制
利用基因测序技术，绘制免疫球蛋白基因图谱，揭示基因序列、结构和功能的关 系。
免疫球蛋白基因变异与疾病关联研究
研究免疫球蛋白基因变异与疾病发生、发展的关系，为疾病诊断、治疗提供依据 。
免疫球蛋白蛋白质组学研究进展
免疫球蛋白分子的结构研究
通过蛋白质组学技术，研究免疫球蛋白分子的结构特征、抗原表位和功能关 系。
免疫球蛋白分子相互作用的鉴定
研究免疫球蛋白分子与其他分子之间的相互作用，揭示其在免疫应答和调节 中的作用。
参与适应性免疫应答
T细胞活化
免疫球蛋白作为次要抗原提呈分子，与T细胞受体结合，参与 T细胞的活化和分化。
免疫球蛋白的定义
免疫球蛋白的定义
免疫球蛋白（Immunoglobulin，简称Ig）是一类具有抗体活性的蛋白质，主要存在于血液、淋巴液和组织液中。
它们是由B淋巴细胞产生的，并在机体的免疫反应中发挥着重要的作用。
免疫球蛋白的主要功能是识别并结合病原体（如细菌、病毒、真菌等）或其他抗原物质，从而启动免疫反应。
它们可以通过多种方式来消灭病原体，包括中和病原体的毒素、激活补体系统、促进吞噬细胞的吞噬作用等。
免疫球蛋白可以分为五大类，分别是IgG、IgA、IgM、IgD 和IgE。
每种免疫球蛋白都有其独特的结构和功能，它们在机体的免疫防御中发挥着不同的作用。
免疫球蛋白是一类非常重要的蛋白质，它们在机体的免疫反应中发挥着关键的作用，帮助机体抵御病原体的入侵和感染。
免疫球蛋白
七、免疫球蛋白基因
七、免疫球蛋白基因：基因重排
重组信号序列 (recombination signal sequence， RSS)是由寡核苷酸组成的七聚体(heptamer) [5‘CACAGTG3’]、九聚体(nonamer) [5‘ACAAAAACC3’]，以及两者之间较少保守 性的间隔序列(spacer)所组成。
Susumu Tonegawa（利川根进）
The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1987
"for his discovery of the genetic principle for generation of antibody diversity"
高）、唾液、泪液中 ＊ 功能: 对机体的局部粘膜(如呼吸道、消化道粘膜)的抗
感染免疫有重要作用。 ＊ 新生儿通过母乳喂养，可获得被动免疫。
IgD
＊单体结构；
＊血清含量低，占Ig总量的0.2％；半衰期极短，仅3天 （铰链区长）
＊ B细胞表面的IgD（SmIgD）是成熟B细胞的重要表面标 志：未成熟B细胞仅表达mIgM，成熟B细胞（初始型） 表达mIgM和mIgD，活化或记忆性B细胞mIgD逐渐消失。
二、免疫球蛋白的功能区
结构域：Ig的多肽链分子中约110个氨基酸可 折叠成由链内二硫键连接的具有特定功能的球 形结构。称为免疫球蛋白的功能区或结构域 （domain）.
＊ VL和VH: 抗原结合部位 ＊ CL和CH1:同种异型的遗传标记所在处 ＊ CH2和CH3：
① IgG的CH2和IgM的CH3: 补体C1q结合点； ② 母体的IgG借助CH2通过胎盘进入胎儿体内 ＊ CH3、CH4: 与细胞Fc受体结合的部位 IgG的CH3可结合细胞表面的FcR，IgE的CH2和CH3 可与肥大细胞和嗜碱性粒细胞的IgE Fc受体结合。
免疫球蛋白
mAb结构高度均一，其Ag结合部位和同种型都相同。
因此具有以下特点： ①结构均一、纯度高； ②特异性强； ③交叉反应少；
④效价高；
⑤制备成本低，可大量生产。 在疾病的预防、诊断和治疗上有广泛的用途。 缺点是①对人具有较强的免疫原性；②体外抗原抗体 结合试验不易出现可见反应。
总结：
针对不同抗原的IgG，V区不同，C区相同； 针对同一抗原的抗体，有不同类别，如 IgG、IgM、IgA，它们V区相同，H链C区不同。
（四）铰链区（hinge region） 位于H链CH1和CH2之间，由2-5个链内二硫键、CH1尾部和CH2 头部的小段肽链构成，约含30个氨基酸残基（209-240） 脯氨酸残基含量较多，不易构成氢键；富含半胱氨酸，参与 形成重链间的二硫键，重链间二硫键多集中在铰链区；这些 均妨碍螺旋结构的形成，肽链比较舒展，容易弯曲 有利于Ab的两个Ag结合部位能与不同距离的Ag表位结合 有利于Ig分子变构，暴露补体结合位点 是各种蛋白酶的敏感部位 无铰链区的Ig：IgM、IgE
（二）可变区和恒定区
1. 可变区（variable region，V区）：免疫球蛋白轻链和 重链中靠近N端氨基酸序列变化较大的区域称为可变区。
由110个左右氨基酸残基组成
分别占重链和轻链的1/4和1/2 H链和L链的V区分别称为VH和VL
γ
不同Ig的V区序列不同，决定抗体与抗原 结合的特异性
κ λ
基本结构
* 由两条相同的重链和两条相同的轻链通过二硫键连接而成 的四肽链分子。
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区所含抗原表位不同，据此可将重链
分为 、 、 、 、 链五种，与此对 应的Ig分为五类，即IgG、IgA、IgM、
IgD、IgE。
2. 亚类（subclass）
同一类 Ig 其重链的抗原性及二硫键数
目和位置不同，据此可将 Ig 分为亚类。 IgG 有 IgG1IgG4 四 个 亚 类 ； IgA 有
有着与 Ig 功能域同源功能域的分
子, 包括MHC I 和 II 类分子, T细胞受体,
CD2, CD3, CD4, CD8, ICAMs, VCAM和某
些Fc受体.
各结构域的基本功能：
VH、VL：抗原结合部位
CH1、CL：遗传标志所在
绞链区：适应 V 区同抗原的 结合 CH2/CH3：补体结合位点 IgG通过胎盘
区。
同一种属中不同个体所产生的同一类型 Ig, 由于重链或轻链恒定区内一个或数个氨基 酸（即遗传标志）不同而表现的抗原性差
异
同种异型可以为同一物种的某些个体所共 有，但绝不会为同一物种的所有个体所共 有。
（三）独特型（idiotype )
即使是同一种属、同一个体来源的抗
体分子，主要由于其 CDR 区的氨基酸序列
功能区
借助免疫球蛋白的两 条H、L链内二硫键的
相互作用，又将肽链
折叠成几个具有特殊
生物学功能的球形结
构，叫Ig的功能区 （结构域）。
每个功能区约由110个氨基酸组成，其 氨基酸的序列具有相似性或同源性。
其二级结构是由几股多肽链折叠形成 的两个反向平行的β片层。
免疫球蛋白折叠
（Ig folding）
由二硫键把两个 片层以三明治形
式 连 在 一 起 的 Ig
功能域.
The Immunoglobulin Fold
antiparallel -pleated and loops
COOH
S S
NH2
Unfolded VL region showing 8 antiparallel -pleated sheets connected by loops.
的不同，可显示不同的免疫原性，称为独特
型，是每个Ig分子所特有的抗原特异性标志，
其表位又称独特位（idiotope）。
抗体分子每一 Fab 片段均存在 56 个独特位，
它们存在于V区。独特型在异种、同种异体、
其结构基础是在免疫球蛋白分子中包含有多种不
同的抗原表位，呈现出不同的免疫原性。免疫球
蛋白分子中有三类不同的抗原表位，分别为:
同种型
同种异型 独特型抗原表位
（一）同种型 (isotype)
是存在于同种抗体分子中的抗原表位，
是同一种属所有个体Ig分子共有的抗原特异
性标志，为种属型标志，存在于Ig的C区。
OZ(+)；为精氨酸时，称OZ()
二、外源因素所致的异质性
物质基础： 多样性抗原的存在
三、内源因素所致的异质性 免疫球蛋白的血清型
将 Ig 作为抗原在异种、同种异体或自身体内 进行免疫，均能诱导机体发生免疫应答，产 生相应的抗体，这些抗体可用血清学方法进 行检测，因此称为Ig的血清型。
免疫球蛋白可激发机体产生特异性免疫应答。
据H链C区的不同又分为五个大类，每一类
又分若干亚类；按 L 链 C 区的不同分为两型， 每型又分为若干亚型。
（二）同种异型 (Allotype)
同一种属但不同个体来源的分子也
具有免疫原性的不同，也可刺激机体
产生特异性免疫应答。这种存在于同
种但不同个体中的免疫原性称为同种
异型。为个体型标志，它存在于Ig的C
CH3/CH4 ：受体结合功能 域，与组织细胞上IgFc受体 结合
免疫球蛋白 的酶解片段
Fab:抗原结合片段 Fc:可结晶片段 F(ab’)2:具双价抗体 活性，可结合 两个抗原决定 簇 pFc’:小分子肽片 段，无任何生 物学活性抗原 结合片段
第二节 免疫球蛋白的异质性
Ig异质性：指Ig具有不同的抗原识别特异性。 表 现：
IgA1和IgA2两个亚类。
3. 型（type)
在同一种属所有个体内，根据Ig轻链C
区所含抗原表位的不同，可将轻链分 为两种： 和 ，与此对应的 Ig 蛋白分
为和两型
4. 亚型（subtype）
同一型 Ig 中，根据其轻链C 区 N 端氨基
酸排列的差异，又可分为亚型。 例如： 链 190 氨基酸为亮氨酸时，称
概 述
概念
抗体（antibody，Ab）— 是介导体液免疫的重要效应分子,
是B细胞接受抗原刺激后增值分化为浆细胞所产生的球蛋白
（蛋白质），存在于血清等体液中通过与相应抗原特异性结 合发挥体液免疫功能。
免疫球蛋白（immunoglobulin，Ig）— 指具有抗体活性
或化学结构与抗体相似的球蛋白。可分为分泌型（sIg ）和 膜型（ mIg ）。前者存在于体液中，即抗体，后者存在于 B 细胞膜上， 即BCR。
CH3
CH2
CH3
CH1
CH2
CH3
VH1 CH1
CH2
CH3
VH1 CH1 VL
CH2
CH3
VH1 CH1 VL CL
CH2
CH3
VH1 CH1 VL CL
CH2
CH3
VH1 CH1 VL CL
CH2 Elbow Hinerfamily, IgSF）
Ab 是重要的免疫分子，主要存在于血液、
体液和粘膜分泌液中，介导体液免疫效应。
Ab是功能描述，Ig是化学结构描述。 所有的抗体都是Ig，但Ig并非都有抗体活性。
第一节免疫球蛋白的结构
Y型结构
两链 两端 两区
1. 基本结构
2. 功能区
3. 水解片断 4. J链和分泌片
抗体分子的基本结构 基本结构 IgG是由两条相同的重链5.0×104 (heavy chain，H) 和两条相同的轻链2.5×104(light chain，L） ，借链间二硫键而彼此连接在一起的四肽链结构分子。
1. 不同抗原表位诱生不同类型的Ig，其识别 抗原的特异性不同，其重、轻链类型有差 异； 2. 不同抗原表位诱生的同一类型的 Ig ，其识 别抗原的特异性不同； 3. 同一抗原表位诱生不同类型的 Ig ，其识别 抗原的特异性相同，但重、轻链类型不同。
一、免疫球蛋白的类型
1. 类（class）
在同一种属的所有个体内， Ig 重链 C