生物化学 第十一章蛋白质降解与氨基酸代谢资料

R1-C| H-COO+NH3
α-氨基酸1
R2-C|| -COOO
α-酮酸2
R1-C|| -COO-
O
α-酮酸1
转氨酶
（辅酶：磷酸吡哆醛）
R2-C| H-COO+NH3
α-氨基酸2
体内存在多种转氨酶，多数转氨酶需要以α－酮戊二 酸作为氨基受体或谷氨酸作为氨基供体。
两种重要的转氨酶：
丙氨酸转氨酶 (谷丙转氨酶 ，GPT)
一、氨基酸的脱氨基作用
➢脱氨基作用 ➢转氨基作用 ➢联合脱氨基作用
二、氨基酸的脱羧基作用 三、氨基酸的脱羧、脱氨基作用 四、氨基酸的脱氨、羧基产物进一步代谢
一、氨基酸的脱氨基作用
1、脱氨基作用
（1）氧化脱氨基作用 氨基酸在酶的催化下氧化脱氢的同时，脱去氨基释放出
游离的氨，生成相应的α-酮酸。 第一步：脱氢，生成亚胺
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
意义 是氨基酸脱氨基的最主要方式； 也是体内合成非必需氨基酸的最主要方式。
转氨酶与L-谷氨酸脱氢酶作用相偶联
α-氨基酸
α-酮戊二酸
转氨酶
NH3+NADH
L-谷氨酸脱氢酶
α-酮酸
L-谷氨酸
H2O+NAD+
二、氨基酸的脱羧基作用
氨基酸在脱羧酶的作用下脱掉羧基，生成伯胺和CO2。
作用最适pH值：碱性蛋白酶、中性蛋白酶、酸性蛋白酶；
内肽酶：水解蛋白肽链内部肽键产生各种短肽，如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶；
作用位点
外肽酶（端肽酶）：从肽链的一端水解肽键，每次水解 出一个氨基酸，分为氨肽酶（从肽链N–末端依次水 解）、羧肽酶（从肽链C–端水解）；
二肽酶：专门水解二肽中肽键，将二肽水解生成单个 氨基酸。
R CH COOH +R' NH2
酶
CH COOH NH2
R CO COOH + R' CH2 COOH +2NH3
酮酸
有机酸
脱酰胺基作用
➢谷氨酰胺和天冬酰胺可在谷氨酰胺酶和天冬酰胺酶的作用
下分别发生脱酰胺基作用而形成相应的氨基酸。
谷氨酰胺酶
O C (CH2)2 CH COOH
HOOC (CH2)2 CH COOH
第二步：水解
催化氧化脱氨的酶有两类： 氨基酸氧化酶：黄素蛋白，是需氧脱氢酶类，以FAD或 FMN为辅基，催化脱下的氢直接与氧结合，生成H2O2。
L－氨基酸氧化酶、D－氨基酸氧化酶
催化氧化脱氨的酶有两类：
氨基酸脱氢酶：不需氧脱氢酶，以NAD＋或NADP＋为 受氢体，脱下的氢不直接交给氧，而是经电子传递链 产生H2O和ATP。 其中最重要的是L－谷氨酸脱氢酶。
1、脱氨基作用
（2）非氧化脱氨基作用
还原脱氨基作用
氢化酶
2H + R CH COOH
R CH2 COOH+NH3
NH2
脂肪酸
直接脱氨基作用
（2）非氧化脱氨基作用
脱水脱氨基作用
L-丝氨酸脱水酶
HOCH2 CH COOH
NH2
H2O
丝氨酸
自发水解
CH3 CO COOH
H2O NH3
丙酮酸
分子重排
CH2 C COOH
蛋白质的酶促水解
多肽
寡肽
二肽
氨基酸
➢ 对于外源蛋白质，通过各种胞外蛋白酶协同催化水解； ➢ 对于内源蛋白质，通过细胞内溶酶体中各种蛋白酶催化。
➢ 微生物蛋白酶对蛋白质的水解作用与生产实践关系极为密 切，在食品发酵、制革工业、医药卫生等方面都有广泛的 作用。（表11-2）
第三节 氨基酸分解代谢的公共途径
第十一章 氨基酸的代谢
Metabolism of Amino Acids
第一节 氮源及氨基酸库
一、氮源
氮素是生物必不可少的营养元素;
氮素利用形式：
微生物
固氮菌：以空气中的N2作为氮源； 多数微生物：无机氮（如铵盐、硝酸盐等）和
有机氮（如蛋白质、氨基酸等）作氮源；
有些微生物：不能利用无机氮化合物合成某些 有机氮化合物。
氨基酸代谢概况
外源蛋白质
鸟氨酸
循环 尿素
氨 α-酮酸
细胞内 蛋白质
分解
合成
氨基酸 代谢库
代谢转变
体内合成氨基酸
其它含氮化合物 (嘌呤、嘧啶、 激素、卟啉等)
脂 氧化供能
糖
胺类 CO2
第二节 蛋白酶类及蛋白质的酶促水解
定义：催化蛋白质类化合物中肽键水解的一类酶的总称。
分类： 来源： 动物蛋白酶、植物蛋白酶、微生物蛋白酶；
CH3 C COOH
NH2
α-氨基丙烯酸
NH
亚氨基丙酸
脱硫氢基脱氨基作用
脱硫氢基酶
分子重排
HS CH2 CH COOH
CH2 C COOH
CH3 C COOH
NH2
L-半胱氨酸
H2S
NH2
α-氨基丙烯酸
NH
亚氨基丙酸
自发水解
CH3 CO COOH
H2O NH3
丙酮酸
（2）非氧化脱氨基作用 氧化-还原脱氨基作用
谷氨酸转氨酶 (谷草转氨酶，GOT)
转氨基作用生理意义
是体内多数氨基酸脱氨基的重要方式； 是机体合成非必需氨基酸的重要途径； 是联系糖代谢与蛋白质代谢的桥梁。
转氨基作用特点：
只有氨基的转移，没有氨的生成。
3、联合脱氨基作用
联合脱氨基作用是由转氨基作用与氧化脱氨基作 用联合进行脱氨基的作用方式。
植物：以无机氮（如铵盐、硝酸盐等）为氮源；
人和动物：不能利用无机氮，必须以蛋白质、氨基酸等作 为氮源。
二、氨基酸库
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库，包括从 外界吸收的、细胞自身合成的、体内蛋白更新产生的 氨基酸；
氨基酸库处于动态平衡； 微生物中结合态的氨基酸种类和量一般变化不大，而
游离的氨基酸会因菌种、培养条件、菌龄差别很大。
COOH
CH2
CH2
+ H2O
L-谷氨酸脱氢酶
CH NH2 COOH
NAD(P)+ NAD(P)H+H+
COOH
CH2 CH2 C=O
&广泛存在于动、植、微生物体内； 别构酶
➢ ATP、GTP、NADH可抑制此酶活性； ➢ ADP、GDP及某些氨基酸可激活此酶活性； 线粒体基质中该酶以NAD＋为辅酶，催化氧化脱氨反应； 细胞液中该酶以NADPH为辅酶，催化合成反应； 不仅使L-谷氨酸氧化脱氨，在大多数氨基酸分解代谢和合 成代谢中都具有重要作用。
NH2
NH2
谷氨酰胺
H2O NH3
NH2
谷氨酸
天冬酰胺酶
O C CH2 CH COOH
HOOC CH2 CH COOH
NH2
NH2
天冬酰胺
H2O NH3
NH2
天冬氨酸
2、转氨基作用
转氨酶催化，α-氨基酸的氨基转移到α-酮酸的酮基位置， 结果原来的α-氨基酸生成相应的α-酮酸，而原来的α-酮酸则 形成了相应的α-氨基酸，这种作用称为转氨基作用或氨基移 换作用。