生物化学第一章蛋白质(1)
生物化学名词解释1
名词解释：打星号的为elearning上要求的名词解释第一章蛋白质1.双缩脲反应：蛋白质或者多肽分子当中的肽键可以与硫酸铜共热产生紫红色络合物。
可用于蛋白质的定量检测。
蛋白质的一级结构：肽链中从N-C氨基酸的排列顺序，主要的化学键为肽键、二硫键，对蛋白质的结构、功能有决定性的作用2.沉淀（precipitation**）：蛋白质变性后，疏水侧链暴露在外，肽链相互融汇缠绕聚集，最终从溶液中析出。
变形的蛋白质易于沉淀，但沉淀的蛋白质不一定变性。
3.蛋白质变性（denaturation of protein**）：蛋白质在高温、强酸强碱、重金属离子作用下，二硫键、非共价键遭到破坏，出现空间构想的改变，从而导致了理化活性的改变和生物活性的丧失，从而出现溶解度降低等现象。
不涉及一级结构的变化利用蛋白质变性的知识可以用来保存样品杀菌消毒等等。
3.a螺旋（a-helix）：蛋白质二级结构中的一种，主要化学键为氢键。
肽链的主链碳原子围绕中心轴每3.6个氨基酸上升一圈，0.54nm为螺距，以a碳原子为转折点，肽单元为单位右手螺旋上升。
每个肽键的-NH-和第四个肽键的-C=O形成氢键，氢键与螺旋轴平行，氨基酸的侧链在螺旋的外侧4.等电点（isoelectric point**）：氨基酸由于COOH,-NH3的基团的关系具有两性解离的特点，在某一ph的溶液当中，氨基酸的电离和水解达到平衡成为兼性离子而出现静电荷为0的现象。
那么溶液的这一PH就为该氨基酸的等电点。
此时氨基酸溶解度最小，由于等电点具有特异性，可用于区分蛋白质5.肽单元（peptide unit）：肽键-C=0-NH-，及其两端所连的两个碳原子在一个平面上，且Ca1-Ca2为反式构型。
故称肽单元。
肽单元是蛋白质二级结构的基本单位6.模体（motif**）在一个或者几个蛋白质中出现的数个二级结构的不同折叠形式，：蛋白质分子当中具有特定空间构想和特定功能的结构成分。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学练习题(带答案)
第一章蛋白质1．某一溶液中蛋白质的百分含量为45％，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为：E A．8.3% B．9.8%C．6.7% D．5.4%E．7.2％6.25x=0.452．下列含有两个羧基的氨基酸是：DA．组氨酸 B．赖氨酸C．甘氨酸 D．天冬氨酸E．色氨酸3．下列哪一种氨基酸是亚氨基酸：AA．脯氨酸 B．焦谷氨酸C．亮氨酸 D．丝氨酸E．酪氨酸4．维持蛋白质一级结构的主要化学键是：C A．离子键 B．疏水键C．肽键 D．氢键E．二硫键5．关于肽键特点的错误叙述是：EA．肽键中的C-N键较C-N单键短B．肽键中的C-N键有部分双键性质C．肽键的羰基氧和亚氨氢为反式构型D．与C-N相连的六个原子处于同一平面上E．肽键的旋转性，使蛋白质形成各种立体构象6．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：BA．天然蛋白质分子均有这种结构B．有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基7．具有四级结构的蛋白质特征是：EA．依赖肽键维系四级结构的稳定性B．在三级结构的基础上，由二硫键将各多肽链进一步折叠、盘曲形成C．每条多肽链都具有独立的生物学活性D．分子中必定含有辅基E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成8．含有Ala，Asp，Lys，Cys的混合液，其pI依次分别为6.0，2.77，9.74，5.07，在pH9环境中电泳分离这四种氨基酸，自正极开始，电泳区带的顺序是：B(PH<9) A．Ala，Cys，Lys，AspB．Asp，Cys，Ala，LysC．Lys，Ala，Cys，AspD．Cys，Lys，Ala，AspE．Asp，Ala，Lys，Cys9．变性蛋白质的主要特点是：DA．粘度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生物学活性丧失E．容易被盐析出现沉淀10．蛋白质分子在280nm处的吸收峰主要是由哪种氨基酸引起的:BA．谷氨酸 B．色氨酸(还有络氨酸) C．苯丙氨酸 D．组氨酸E．赖氨酸核苷酸是260第2章核酸的结构与功能1．下列哪种碱基只存在于RNA而不存在于DNA：AA．尿嘧啶 B．腺嘌呤C．胞嘧啶 D．鸟嘌呤E．胸腺嘧啶2．DNA变性是指：DA．分子中磷酸二酯键断裂B．多核苷酸链解聚C．DNA分子由超螺旋→双螺旋D．互补碱基之间氢键断裂E．DNA分子中碱基丢失3．某DNA分子中腺嘌呤的含量为20%，则胞嘧啶的含量应为：BA．20% B．30%C．40% D．60%E．80%4．下列关于DNA结构的叙述，哪项是错误的 EA．碱基配对发生在嘌呤碱和嘧啶碱之间B．鸟嘌呤和胞嘧啶形成3个氢键C．DNA两条多核苷酸链方向相反D．二级结构为双螺旋E．腺嘌呤与胸腺嘧啶之间形成3个氢键5．核小体串珠状结构的珠状核心蛋白质是BA．H2A、H2B、H3、H4各一分子B．H2A、H2B、H3、H4各二分子C．H1组蛋白与H2A、H2B、H3、H4各二分子D．非组蛋白E．H2A、H2B、H3、H4各四分子6．有关RNA的描写哪项是错误的：C A．mRNA分子中含有遗传密码B．tRNA是分子量最小的一种RNAC．胞浆中只有mRNAD．mRNA、tRNA、rRNA是最常见的三种RNA E．组成核糖体的主要是rRNA7．DNA的Tm值较高是由于下列哪组核苷酸含量较高所致：BA．G+A B．C+GC．A+T D．C+TE．A+C（TM值：DNA分子内50%的双链结构被打开，即紫外光吸收值达到最大值的50%的双链结构被打开时的温度）8．绝大多数真核生物mRNA5′ 端有 C A．PolyA B．终止密码C．帽子结构 D．启动子E．S-D序列9．hnRNA是下列哪种RNA的前体？ C A．tRNA B．rRNAC．mRNA D．snRNAE．snoRNA10．核酸对紫外线的最大吸收峰在哪一波长附近 BA．280nm B．260nm C．200nm D．340nmE．220nm第3章酶1．酶的活性中心是指酶分子：CA．上的几个必需基团B．与底物结合的部位C．结合底物并发挥催化作用的部位D．中心部位的一种特殊结构E．催化底物变成产物的部位2．米－曼氏方程中的Km为：BA．（K1+K2）/K3B．（K2+K3）/K1C．K2/K1D．K3[Et]E．K2/K3（Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度，V=Vmax*[s]/(Km*[s])）3．当酶促反应 v=80%Vmax时，[S] 为Km 的倍数是：AA．4 B．5C．10 D．40E．80（Km时等于max一半时的底物浓度）Km=50%vmax4．酶的竞争性抑制剂的动力学特点是 EA．Vmax和Km都不变B．Vmax不变，Km↓C．Vmax↑，Km不变D．Vmax↓，Km不变E．Vmax不变，Km↑（非竞争性抑制剂：Vmax降低，Ka不变反竞争性抑制剂：两者均降低）5．酶的磷酸化修饰主要发生在哪种氨基酸上？ AA．Thr(苏氨酸) B．CysC．Glu D．TrpE．Lys6．有机磷农药结合酶活性中心的基团是：B A．氨基 B．羟基C．羧基 D．咪唑基E．巯基（不可逆性抑制作用：有机农药是与羟基结合成为专一性抑制剂，使酶失活重金属离子是与疏基结合，称为非专一性抑制剂）7．酶原激活的实质是：CA．酶原分子的某些基团被修饰B．酶蛋白的变构效应C．酶的活性中心形成或暴露的过程D．酶原分子的空间构象发生了变化而一级结构不变E．激活剂与酶结合使酶激活8．同工酶的特点是：CA．催化同一底物起不同反应的酶的总称B．催化的反应及分子组成相同，但辅酶不同的一组酶C．催化作用相同，但分子结构和理化性质不同的一组酶D．多酶体系中酶组分的统称E．催化作用、分子组成及理化性质均相同，但组织分布不同的一组酶9变构效应剂与酶的哪一部位结合：A A．活性中心以外的调节部位B．酶的苏氨酸残基C．酶活性中心的底物结合部位D．任何部位E．辅助因子的结合部位10．唾液淀粉酶经透析后，水解淀粉能力显著降低，其主要原因是：BA．酶蛋白变性 B．失去Cl-C．失去辅酶 D．酶含量减少E．失去Mg2+第4章糖代谢1．哺乳动物肝中，2分子乳酸转变成葡萄糖需要多少分子ATP? EA．2 B．3C．4 D．5E．62．目前一般认为哪种酶是三羧酸循环速度的主要调节点? CA．柠檬酸合酶 B．顺乌头酸酶C．异柠檬酸脱氢酶 D．苹果酸脱氢酶E．琥珀酸脱氢酶（关键酶：柠檬酸合酶，异柠檬酸合酶，葡萄糖激糖）3．丙酮酸氧化分解时，净生成ATP分子数是：BA．12ATP B．15ATPC．18ATP D．21ATPE．24ATP4．下述哪个产能过程不在线粒体? D A．三羧酸循环 B．脂肪酸β-氧化C．电子传递 D．糖酵解E．氧化磷酸化5．下述有关糖原代谢叙述中，哪个是错误的? AA．cAMP激活的蛋白激酶促进糖原合成B．磷酸化酶激酶由磷酸化作用被活化C．磷酸化酶b由磷酸化作用被活化D．肾上腺素和胰高血糖素活化腺苷环化酶从而使cAMP水平升高E．磷蛋白磷酸酶抑制剂的活性受蛋白激酶A 调控6．下述哪步反应通过底物水平磷酸化方式生成一分子高能磷酸化合物? BA．柠檬酸→α-酮戊二酸B．α-酮戊二酸→琥珀酸C．琥珀酸→延胡索酸D．延胡索酸→苹果酸E．苹果酸→草酰乙酸（底物水平磷酸化：三羧酸循环中：琥珀酰CoA变成琥珀酸糖酵解：1，3-二磷酸甘油酸变成3-磷酸甘油酸；磷酸烯醇式丙酮酸）7．在草酰乙酸+NTP→NDP+磷酸烯醇式丙酮酸+CO2反应中，NTP代表: CA．ATP B．CTPC．GTP D．TTPE．UTP8．磷酸戊糖途径的限速酶是: CA．6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶B．内酯酶C．6-磷酸葡萄糖脱氢酶D．己糖激酶E．转酮醇酶9．糖原的1个葡萄糖基经糖酵解可生成几个ATP? CA．1 B．2C．3 D．4E．510．6-磷酸果糖激酶-1的最强变构激活剂是CA．AMP B．ADPC．2,6-双磷酸果糖 D．ATPE．1,6-双磷酸果糖第5章脂类代谢1．不能使甘油磷酸化的组织是 B A．肝 B．脂肪组织C．肾 D．小肠E．心肌2． 1摩尔软脂酸在体内彻底氧化分解净生成多少摩尔ATP？ AA．129 B．131C．38 D．36E．123．参与内源性甘油三酯转运的血浆脂蛋白是 DA．HDL B．IDLC．LDL D．VLDLE．CM4．脂肪酸在血中的运输形式是与哪种物质结合？ AA．载脂蛋白 B．球蛋白C．清蛋白 D．磷脂E．血红蛋白5．酮体 DA．是不能为机体利用的代谢产物B．是甘油在肝脏代谢的特有产物C．只能在肝脏利用D．在肝脏由乙酰CoA合成E．在血中与清蛋白结合运输6．乙酰CoA羧化酶含有的辅助因子是 E A．SHCoA B．FH4C．FAD D．TPPE．生物素7．在磷脂酰胆碱合成过程中不需要 D A．甘油二酯 B．丝氨酸C．ATP和CTP D．NADPH＋H＋E．S－腺苷蛋氨酸8．在细胞内使胆固醇酯化的酶是 C A．脂蛋白脂肪酶B．卵磷脂胆固醇脂酰转移酶C．脂酰CoA胆固醇脂酰转移酶D．乙酰基转移酶E．肝脂肪酶9．催化磷脂水解生成溶血磷脂的酶是 A A．磷脂酶A B．磷脂酶B1 C．磷脂酶B2 D．磷脂酶C E．磷脂酶D10．胆固醇是下列哪种物质的前体 B A．维生素A B．维生素D C．维生素E D．维生素K E．辅酶A第6章生物氧化1．细胞色素在电子传递链中的排列顺序是AA．Cyt b→c1→c→aa3→O2B．Cyt b→c→c1→aa3→O2C．Cyt b→c1→aa3→c→O2D．Cyt c1→c→b→aa3→O2E．Cyt c →c1→b→aa3→O22．决定氧化磷酸化速率的最主要因素是：A A．ADP浓度 B．AMP浓度C．FMN D．FADE．NADP+3．苹果酸穿梭系统需有下列哪种氨基酸参与？BA．Gln B．Asp(天冬氨酸) C．Ala D．LysE ．Val4．肌肉中能量的主要贮存形式是：C A ．ATP B ．GTP C ．磷酸肌酸 D ．CTP E ．UTP5．关于电子传递链的叙述，下列哪项是正确的？BA ．抗坏血酸通过电子传递链氧化时P/O 比值为2（β-羟丁酸氧化为3；琥珀酸氧化为2；抗败血酸为1）B ．体内最普遍的电子传递链为线粒体NADH 电子传递链C ．与氧化磷酸化偶联，电子传递链就会中断D ．氧化磷酸化可在胞液中进行E ．电子传递链中电子由高电势流向低电势位6．线粒体内α-磷酸甘油脱氢酶的辅酶是：AA ．FADB ．FMNC ．NAD + D ．NADP +E ．HSCoA7．胞液中的NADH 经苹果酸穿梭进入线粒体进行氧化磷酸化，其P/O 值为：C A ．1 B ．2 C ．3 D ．4 E ．08．氰化物引起的中毒是由于阻断了什么部位的电子传递？AA ．Cyt aa 3→O 2B ．Cyt b→c 1C ．Cyt c 1→cD ．Cyt c→aa 3E ．CoQ→Cyt b(cyt~b~c2~c~aa5~o2) 第7章 氨基酸代谢1．下列氨基酸中属于必需氨基酸的是 B A ．甘氨酸 B ．蛋氨酸(甲硫氨酸) C ．酪氨酸 D ．精氨酸 E ．组氨酸2．生物体内氨基酸脱氨基的主要方式是 CA ．转氨基作用B ．还原性脱氨基作用C ．联合脱氨基作用D ．直接脱氨基作用E ．氧化脱氨基作用3．S-腺苷甲硫氨酸的主要作用是 E A ．生成腺嘌呤核苷 B ．合成四氢叶酸 C ．补充甲硫氨酸 D ．合成同型半胱氨酸 E ．提供甲基（活性甲基：S-腺苷甲硫氨酸 活性硫酸：PAPS 活性葡萄糖：UPFG ）4．体内转运一碳单位的载体是 C A ．维生素B 12 B ．叶酸 C ．四氢叶酸 D ．生物素 E ．S-腺苷甲硫氨酸（S-腺苷蛋氨酸）5．不能由酪氨酸合成的化合物是 E A ．甲状腺素 B ．肾上腺素 C ．黑色素 D ．多巴胺 E ．苯丙氨酸（8种必需氨基酸之一）6．鸟氨酸循环中，合成尿素的第二个氨基来源于 DA ．游离氨（第一个氨基（变成瓜氨酸））B ．谷氨酰胺C ．氨基甲酰磷酸D ．天冬氨酸E ．天冬酰胺7．体内活性硫酸根是指 E A ．GABA B ．GSH C ．GSSG D ．SAM E ．PAPS8．哪一种物质是体内氨的储存及运输形式 CA ．天冬酰胺B ．谷胱甘肽C ．谷氨酰胺D ．酪氨酸E ．谷氨酸9．转氨酶的辅酶所含的维生素是 B A ．维生素B 1 B ．维生素B 6C．维生素B12D．维生素DE．维生素C10．体内氨的主要去路是 EA．合成嘌呤 B．合成谷氨酰胺C．扩散入血 D．合成氨基酸E．合成尿素第8章核苷酸代谢1．嘌呤环上第7位氮(N-7)来源于： E A．天冬氨酸 B．天冬酰胺C．谷氨酰胺 D．谷氨酸E．甘氨酸（嘌呤：N-1天冬氨酸；N-3和N-9谷氨酸；N-4，5，7甘氨酸C-2和C-8一碳单位C-6二氧化碳；嘧啶：天冬氨酸和氨基甲酰磷酸）2．嘌呤核苷酸从头合成的过程中，首先合成的是： DA．AMP B．GMPC．XMP D．IMPE．OMP3．从头合成IMP与UMP的共同前体是： E A．谷氨酸 B．天冬酰胺C．N5，N10-甲炔四氢叶酸 D．NAD+E．磷酸核糖焦磷酸4．从IMP合成AMP需要： AA．天冬氨酸 B．天冬酰胺C．ATP D．NAD+E．Gln5．从IMP合成GMP需要： CEA．天冬氨酸 B．天冬酰胺C．ATP D．NAD+E．谷氨酰胺6．嘌呤核苷酸从头合成时GMP的C-2上的氨基来自：AA．谷氨酰胺 B．天冬酰胺C．天冬氨酸 D．甘氨酸E．丙氨酸7．下列嘌呤核苷酸之间的转变中，哪一个是不能直接进行的：EA．GMP→IMP B．IMP→XMP C．AMP→IMP D．XMP→GMP E．AMP→GMP8．体内脱氧核苷酸是由下列哪种物质直接还原而成：BA．三磷酸核苷 B．二磷酸核苷C．一磷酸核苷 D．核糖核苷E．核糖9．人体内嘌呤核苷酸分解代谢的主要终产物是：AA．尿素 B．尿酸C．肌酐 D．尿苷酸E．肌酸10．dTMP的生成是：DA．UMP→TMP→dTMP B．UDP→TDP→dTMP C．UTP→TTP→dTMPD．UDP→dUDP→dUMP→dTMPE．UTP→dUDP→dUMP→dTMP第9章DNA的生物合成（复制）1．关于原核生物DNA-pol，哪项是正确的 B A．DNA-pol III是细胞内数量最多的聚合酶B．都具有5′→3′聚合活性和3′→5′外切酶活性C．都具有基因突变后的致死性D．DNA-pol I是主要的聚合酶E．DNA-pol III有切除引物的功能(1和3有基因突变后的致死性，2无：只有1有5′→3′核酸外切酶活性；1主要是对复制中的错误进行校读，对复制和修复中出现的空隙进行填补；2参与SoS 修复；3是复制延长中真正起催化作用的酶)2．关于真核生物DNA-pol，哪项是正确的 E A．DNA-pol δ与DNA-pol I相类似B．DNA-pol γ在复制中起切除修复作用C．DNA-pol ε是复制延长中主要起催化作用的酶D．DNA-pol β是线粒体DNA复制的酶E．DNA-pol α具有引物酶活性（α：起始引发，引物酶活性；β低保真度的复制；γ线粒体DNA复制的酶；δ延长子链的主要酶，解螺旋酶活性；ε填补引物空隙，切除修复，重组）3．在DNA复制中，RNA引物 DA．使DNA-pol III活化B．使DNA双链解开C．提供5′末端作合成新DNA链起点D．提供3′末端作合成新DNA链起点E．提供3′末端作合成新RNA链起点4．DNA复制中，下列哪种酶不需要 E A．DNA指导的DNA聚合酶B．DNA指导的RNA聚合酶C．DNA连接酶D．拓扑异构酶E．限制性核酸内切酶（转录时才要）5．关于端粒酶的叙述不正确的是：B A．端粒酶具有逆转录酶的活性B．端粒酶是DNA与蛋白质的聚合体C．维持真核生物DNA的完整性D．端粒酶活性下降可能与老化有关E．端粒酶的催化机制为爬行模型6．关于冈崎片段的叙述正确的是：B A．两条子链上均有冈崎片段B．原核生物的冈崎片段长于真核生物C．冈崎片段的生成不需要RNA引物D．冈崎片段是由DNA聚合酶I催化生成的E．滚环复制中不出现冈崎片段（冈崎片段是半不连续复制的产物，即复制中的不连续片段）7．逆转录是以 AA．RNA为模板合成DNA的过程B．DNA为模板合成RNA的过程C．RNA为模板合成蛋白质的过程D．DNA为模板合成蛋白质的过程E．蛋白质为模板合成RNA的过程8．DNA拓扑异构酶的作用是 BA．解开DNA的双螺旋B．解决解链中的打结缠绕现象C．水解引物，延伸并连接DNA片段D．辨认复制起始点E．稳定分开的双螺旋（单链DNA结合蛋白（SSB）：稳定分开的双链。
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学名词解释
第一章：蛋白质化学蛋白质系数：由于蛋白质中氮的百分含量比较恒定，一般平均为16%，所以蛋白质的总质量除以含氮量总等于6.25，称之为蛋白质系数。
酰胺（肽键）平面：肽键具有双键性质，使得形成肽键的N、C原子以及它们相连的四个原子形成一个平面，这个平面就叫做肽键平面。
变性作用：天然蛋白质分子由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其生物活性的丧失及一些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋白质的变性作用。
两性解离：蛋白质和氨基酸一样，既能和酸作用，也能和碱作用。
这种既能在酸环境下解离，又能在碱环境下解离的现象就称为两性解离。
等电点：当溶液在某pH值时，使蛋白质所带正电荷与负电荷恰好相等，即总静电荷为零，这是溶液的pH值称为该蛋白质的等电点（pI）。
盐析：向蛋白质溶液中加入大量的中性盐时，可使蛋白质脱去水化层而聚集沉淀，这种现象称为盐析。
沉降：在强离心场中，大分子化合物向离心力方向移动的现象。
透析：利用胶体对半透膜的选择透性，可将蛋白质溶液内低分子量的杂质与蛋白质分离开，因而得到较纯净的蛋白质。
这种以半透膜提纯蛋白质的方法称透析法。
一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置。
二级结构：蛋白质多肽链骨架的折叠和盘绕方式。
天然蛋白质的二级结构主要有四种基本类型：α–螺旋、β–折叠、β–转角和无规则卷曲。
超二级结构：蛋白质中相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
超二级结构在结构的组织层次上高于二级结构，可充当三级结构的构件，但没有形成完整的结构域。
已知的超二级结构有三种基本组合形式：αα、βχβ、βββ。
结构域：多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
三级结构：多肽链在二级结构、超二级结构乃至结构域的基础上进一步折叠、卷曲形成借各种次级键维持的复杂的球状分子构象，称为三级结构。
基础生物化学
第一章蛋白质（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
12．氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
16．疏水键：非极性分子之间的一种弱的、非共价的相互作用。
如蛋白质分子中的疏水侧链避开水相而相互聚集而形成的作用力。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
21．蛋白质的复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
（五）问答题5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案(1)(总12页) -本页仅作为预览文档封面，使用时请删除本页-生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为克，该样品白质含量应为____克。
22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。
23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。
当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。
24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。
25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。
26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。
27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。
28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。
其中碱性氨基酸有____，____，____。
酸性氨基酸有____，____。
29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。
30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI 时，大部分以____离子形式存在。
第七版生物化学名词解释
第七版生物化学名词解释第一章蛋白质的结构与功能(1)肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-(2)(3)肽键平面：肽键中的C-N键具有部分双键的性质，不能旋转，因此，肽键中的C、O、N、H(4)蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子的一级结构是指构成蛋白质分子的氨基酸在多肽链中的排列顺序和连接方式(5)(6)蛋白质的等电点：在某-pH溶液中，蛋白质分子可游离成正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的pH⑺蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
⑻协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
(正、负)如血红素与氧结合后，铁原子就能进入卟啉环的小孔中，继而引起肽链位置的变动。
⑼变构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
⑽分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
第二章核酸的化学结构与功能(1)核酸变性：在某些理化因素的作用下，核酸双链间氢键断裂，双螺旋解开，变成无规则的线团，此(2)DNA的复性作用：变性的DNA在适当的条件下，两条彼此分开的多核苷酸链又可重新通过氢键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性质，此即DNA的复性。
(3)杂交：两条不同来源的单链DNA，或一条单链DNA，一条RNA，只要它们有大部分互补的碱基顺序(4)增色效应：DNA变性时，A260(5)解链温度：在DNA热变性时，通常将DNA变性50%时的温度叫解链温度用Tm表示。
(6)DNA的一级结构：DNA的一级结构是指DNA链中，脱氧核糖核苷酸的组成，排列顺序第三章酶学(1)辅酶：与酶蛋白结合的较松，用透析等方法易于与酶分开。
辅基：与酶蛋白结合的比较(2)酶的活性中心：必需基团在酶分子表面的一定区域形成一定的空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域叫酶的活性中心。
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目来进行的,由两个氨基酸形成的肽称为二
肽,由三个氨基酸形成的肽称三肽,如此类推
。
• 由多个氨基酸组成的肽称为多肽，多肽一 般形成链状，常称为肽链( peptide chaiຫໍສະໝຸດ ) 。教学ppt26
二、肽链的结构
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27
肽单位
肽键
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28
多肽链结构示意图
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29
肽单位
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这是蛋白质最基本的结构，它决定蛋白质高级结构和生物 功能。
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38
例：牛胰岛素的一级结构
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39
世界三大DNA序列和蛋白质序列的 查询资料库：
• GenBank l 全称 为：the National Center for Biotechnology
第一章 蛋白质 （Protein）
主要内容：介绍蛋白质的构件单位氨基酸 的结构、分类、性质及肽的概念，重点讨论蛋 白质的结构、性质以及结构和功能的相互关系 。
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1
第一节 蛋白质的组成、分类及生物学功能
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2
蛋白质主要元素组成：C、H、O、N、S 微量元素：P、Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se 等。
2、紫外吸收光谱：
• 参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸 (Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R 基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外 光区显示特征的吸收谱带，最大光吸收 （max）分别为280、275、和257nm。
• 由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残 基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白 质含量。
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32
谷胱甘肽
谷胱甘肽在体内参与氧化还原过程，作为某些氧化还
原酶的辅因子，或保护巯基酶，或防止过氧化物积累。
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33
短杆菌肽S
Orn: 鸟氨酸
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34
由下丘脑分泌，其功能是促进腺垂体释放促甲状腺
素(调节糖代谢)。
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35
第四节 蛋白质的分子结构
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36
蛋 一级结构 白 primary structure
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5
第二节 蛋白质的基本构件单位─氨基酸
一、氨基酸的结构通式
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6
-氨基酸的通式
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7
二、氨基酸的分类
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8
（一）氨基酸的分类
1. 非极性疏水性氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
* 20种氨基酸的英文名称、缩写符号及分类如下:
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30
肽基的C、O和N原子间的共振相互作用
sp3 sp2
sp2 sp2
共振杂化体
共振产生的重要结果：•限制绕肽键的自由旋转
•形成酰胺平面
•产生键的平均化
•肽键呈反式构型
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31
三、重要的天然活性肽
类别：激素、抗菌素、辅助因子 实例：谷胱甘肽(glutathione)
短杆菌肽S 促甲状腺素释放因子（TRH）
紫色化合物 22
氨基酸与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应
（Sanger反应）
+
DNFB（dinitrofluorobenzene）
弱碱中
氨基酸
DN教P-学ApApt(黄色)
+ HF
23
氨基酸与苯异硫氰酯（PITC）的反应 （Edman反应）
+
PITC（phenylisothiocyanate）
甘
甘氨酸盐酸盐（A+） 等电点甘氨酸（A）
甘氨酸钠（A-）
氨
酸
滴
定
曲
线
一氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
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15
谷氨酸（A）和赖氨酸（B）滴定曲线和等电点计算
A
pH
pK3
pK2 pK1
pI
加入的OH-mL数
B
pK3 pK2
pI
pH
pK1
加入的OH-mL数
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蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定 氮法测蛋白质含量的理论依据：
蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25
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3
蛋白质的分类
• 根据分子形状分类：
• 根据化学组成分类：
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4
蛋白质主要功能：
催化功能； 调节功能； 运动功能； 信息功能；
结构功能； 防御功能； 运输功能； 储藏功能 • • • • • •
16
一氨基二羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´1+pK´2 2
二氨基一羧基AA的 等电点计算：
pI=
pK´2+pK´3 2
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17
（2）氨基酸光学活性
1、氨基酸的旋光性：除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对 称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
有的是左旋，有的是右旋。
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18
9
非极性R基团氨基酸
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10
不带电荷极性R基团氨基酸
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11
带电荷R基团氨基酸
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12
三、氨基酸的性质
(1)两性解离性质和等电点(PI)
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13
氨基酸的两性解离性质及等电点（pI）
R CH NH3+ COOH
pH< pI
净电荷为正
+ OH-
+ H+ (pK´1)
R CH NH3+ COO
质
二级结构
结 secondary structure
构 超二级结构 supersecondary structure
的
结构域
主
Structure doman
要
三级结构
Tertiary structure
层
次 四级结构
qu教a学rpipet rnary structure
37
一、蛋白质的一级结构
多肽链中氨基酸的排列顺序，包括二硫键的位置称为蛋白 质的一级结构(primary structure)。
• 蛋白质的最大吸收峰一般为:280nm .
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19
Try、
数摩
Tyr、
尔
Phe
吸
的
收 系
紫外
吸收
光谱
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波长
20
（3）氨基酸的重要化学反应
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21
氨基酸与茚三酮反应
+
茚三酮(无色)
加热 (弱酸)
NH3
+ CO2
RCHO
还原性茚三酮
+ 2NH3 +
还原性茚三酮
还原性茚三教酮学ppt 3H20
pH = pI
净电荷=0
+ OH+ H+ (pK´2)
R CH NH2 COO
pH > pI
净电荷为负
当氨基酸溶液在某一定pH值时，使某特定氨基酸分子上所带正负 电荷相等，成为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动， 此时溶液的pH值即为该氨基酸的教学等pp电t 点(isoelctric point)。 14
弱硷中 (40℃)
(硝基甲烷 40℃) H+
苯乙内酰硫脲衍生物(PTH-AA)
（phenylisothiohydantion-AA） 教学ppt
24
第三节 肽
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25
一、肽及其命名
• 肽(peptide)是氨基酸的α-羧基与另一 个氨基酸的α-氨基脱水形成的聚合物。
•
肽的命名是根据肽中所含氨基酸的数