第一章蛋白质化学
名词解释
羧基与另一个氨基脱水缩合而形成的化学由许多氨基酸借助肽键连接 肽键中的C-N 键具有部分不能旋转，因此，肽键中的C 、O 、N、H 四个原子处于一个平是指构成蛋称pH 值溶液荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷等于零，此时溶液的PH 值称为该蛋白的等电位。
双螺旋解开，变成无规则的线团，此种作用称核酸的DNA 在适链又可重新通过氨键连接，形成原来的双螺旋结构，并恢复其原有的理化性DNA 的复性。
DNA ，DNA ，一条RNA ，只是它们有大部分互补的碱基顺序，也可以复此过程称杂交。
DNA变性时，A 260 DNA 热变性时，通常将％时的温度叫融解温度，DNA 链中，排列顺序和连接方式。
辅基，与酶蛋白的结合比较牢固，不易于酶的必需基团空间结构，直接参与了将作用物转变为产物的反应过程，这个区域较酶的活性理化性质及免疫学丧失，但可用透析、超滤等方法将抑制去抑制剂，故酶活力难以恢复。
是指糖原或葡萄糖在缺氧条是指由糖原分解为葡萄糖又叫Cori 循环。
肌肉糖酵解产生乳酸入血，再至肝合成肝糖原，肝糖原分解成葡萄糖入血到肌肉，再酵解成乳酸，此反应循环进行，叫乳酸循是指由非糖物质转变成葡萄 第五章 脂类代谢是脂类在血液中的运输形式， 连同合成及吸收的磷脂，胆固醇，加上载体蛋白等形成乳糜微粒（CM ）,CM 入血后，因其直径大，因其血浆混浊，但数小时后便有澄清，这种现象称为脂肪的廓清。
这是因为CM 在组织毛细血管内皮细胞表面脂蛋白脂肪酶（LPL ）的催化下，使CM 中的甘油三酯逐步水解， CM 颗粒逐渐变小。
人们称LPL逐步水解为脂肪酸和甘油，以供其他组织利用，此过程称为脂脂肪酸在肝脏可分解并生成酮只能将酮体经血循环运至肝外组织利用。
在糖尿病等病理情况下，体内大量幼用脂肪，酮体的生成量超过肝外组织利用量时，可引起酮症。
此时血中酮体升高，是指体内需要而又不能目前认为必需脂肪酸有三种，即亚油酸，亚麻酸及脂类是脂肪与类脂的总类脂：是一类物理性质与脂肪相似的物质，主要有磷脂、糖脂、胆固醇及胆固醇脂等，是细胞的膜结构重要组分。
第一章蛋白质化学习题答案
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
第一章蛋白质化学习题答案资料
（一）名词解释1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值，用符号pI表示。
6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。
构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。
一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。
构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
15．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
17．范德华力：中性原子之间通过瞬间静电相互作用产生的一种弱的分子间的力。
当两个原子之间的距离为它们的范德华半径之和时，范德华力最强。
18．盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
19．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
20．蛋白质的变性作用：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
第一章 蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。
疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。
如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。
97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。
22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。
蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。
芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。
蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。
三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。
高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。
亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。
一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。
二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。
最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。
4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。
错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。
错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。
错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。
错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。
第一章 蛋白质化学习题及答案
第一章蛋白质化学一、填空题1.根据R基团对水分子的亲和性，氨基酸可分成和；根据对动物的营养价值，氨基酸又可分成和。
疏水性氨基酸亲水性氨基酸必需氨基酸非必需氨基酸2.测定一级结构需要的蛋白质的样品纯度不低于。
如果一种蛋白质分子含有二硫键，可使用电泳法对二硫键进行准确定位。
97% 对角线3.目前已发现的蛋白质氨基酸有种，其中2种罕见的氨基酸是和，它们分别由和密码子编码。
22 硒半胱氨酸吡咯赖氨酸UGA UAG4.蛋白质紫外吸收是由三种氨基酸造成的，最大吸收峰在nm。
蛋白质的pI可使用的方法测定，pI处蛋白质的溶解度。
芳香族280 等电聚焦最小5.蛋白质的功能主要由其特定的结构决定。
蛋白质的一级结构决定其高级结构和功能。
α-角蛋白的主要二级结构是，β-角蛋白的二级结构主要是。
三维α-螺旋β-折叠6.蛋白质变性是指蛋白质受到某些理化因素的作用，其结构被破坏、随之丧失的现象。
高级生物功能7.氨基酸与的反应可用于Van Slyke定氮，试剂或可用来测定N端氨基酸。
在蛋白质氨基酸中，只有与茚三酮反应产生黄色物质，其余氨基酸生成物质。
亚硝酸Sanger 丹磺酰氯脯氨酸蓝紫色8.蛋白质的结构一般包括个层次的结构，但肌红蛋白的结构层次只有个。
一种蛋白质的全部三维结构一般称为它的构象。
二级结构是指，它是由氨基酸残基的氢键决定的。
最常见的二级结构由、、和，其中能改变肽链走向的二级结构是。
4 3多肽链的主链骨架本身在空间上有规律的折叠和盘绕非侧链基团α-螺旋β-折叠β-转角无规卷曲β-转角二、是非题1.氨基酸可分为亲水氨基酸和疏水氨基酸，其中亲水氨基酸溶于水，疏水氨基酸一般不溶于水。
错2.到目前为止，已在蛋白质分子中发现22种L型氨基酸。
错3.可使用双缩脲反应区分二肽和氨基酸。
错4.一种特定的氨基酸序列通常能决定几种不同的稳定的特定三维结构。
错5.许多明显不相关的氨基酸序列能产生相同的三维蛋白质折叠。
正确6.吡咯赖氨酸和羟赖氨酸都属于蛋白质翻译好后的赖氨酸残基的修饰产物。
高中生物第一章蛋白质化学
提问：什么是α-氨基酸？
答案：
----C-C-C-C-COOH
γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH ----C-C-C (NH2)- C - COOH ----C-C (NH2)- C - C - COOH
α-氨基酸 β-氨基酸 γ-氨基酸
构2成0蛋种基本氨基酸图示
H+ H+
R
H+
H4HN3+N C COOH-H
H
总电荷 0“＋”
水加溶碱后等电O荷H状－ 态
OH－ OH－ R HH4HN3N3+N C COOHH H2O 总电荷 0“-”
R
H3N++ CH
R
OH-
+
COOH
H3N CH
H+
OHCOO-
H+
在酸性溶液中
在晶体状态或水溶液中 即等电点（pI）
R
老？
蛋白质功能的普遍衰退(?)。
病——个别蛋白质的功能障碍。 死？
蛋白质功能的全部停止,分解。
蛋白质——生物功能分子
功能 蛋 白,大多为 球 状细；胞膜—载体蛋白（物
质、信号）、酶 细胞质(包括细胞器)—酶 （物质代谢）、信号传递
细胞核—酶（遗传）、 结构蛋白（染色体骨架）
机理：由受损细胞分泌促使其他细胞产 生相应的抗病毒蛋白质。
脑肽是人在受到突然伤害，脑垂体自然分泌的“鸦片”。 提 问： 有什么生物意义吗？
不受疼痛的干扰，迅速自救
为 2.3 蛋 白 质 的 结 构 研
究
虾红素
方
便，
分
四
层
生物化学第一章蛋白质化学
组成蛋白质的元素：
主要元素组成： 碳(C) 50% ~ 55% 氧(O) 19% ~ 24% 氢(H) 6% ~ 8% 氮(N) 13% ~ 19% 硫(S) 0% ~ 4%
少量的 磷(P)、铁(Fe)、铜(Cu)、锌(Zn)和碘(I)等
蛋白质元素组成特点：
各种蛋白质含氮量很接近，平均为16％
故可根据以下公式推算出蛋白质的大致含量： 样品中蛋白质的含量〔g〕
脱水作用
脱水作用
－－
碱
酸－
－
－
－－ －
不稳定的蛋白质颗粒
带负电荷的蛋白质
溶液中蛋白质的聚沉
〔三〕蛋白质的变性、沉淀与凝固
1. 蛋白质的变性〔denaturation〕 在某些理化因素作用下，蛋白质的构
象被破坏，失去其原有的性质和生物活性， 称为蛋白质的变性作用。
变性后的蛋白称为变性蛋白质。
常见的变性因素：
2. 极性中性氨基酸
R-基含有极性基团； 生理pH条件下不解离。 包括7个：
甘氨酸(Trp)、 丝氨酸(Ser)、
半胱氨酸(Cys)、 谷氨酰胺(Gln)、 天冬酰胺(Asn)、 酪氨酸(Tyr) 苏氨酸(Thr)
3. 酸性氨基酸
R-基有COOH(COO-)
带负电荷
4. 碱性氨基酸
R-基有NH2(NH3+)
牛胰核糖核酸酶的变性与复性
尿素或盐酸胍 β-巯基乙醇
透析
有活性
无活性
〔二〕一级构造与功能的关系 1.一级构造相似的蛋白质功能相似 一级构造不同的蛋白质功能不同
胰岛素的一级构造及种属差异
一级构造不同的蛋白质功能不同
ACTH 促肾上腺素皮质激素
MSH 促黑激素
生物化学第一章蛋白质概论
一般动物: 6.25 牛奶: 6.38
植物: 5.7
大米: 5.95
（二） 蛋白质的分子组成
1.蛋白质的水解产物
• 蛋白质的水解过程为:
蛋白质 月示 胨 多肽 二肽 α-氨基酸 分子量：>104 5×103 2×103 500-103 200 100
• α-氨基酸(amino acid)是蛋白质的基本组成 单位
2.根据R基团的化学结构分类
（1）脂肪族氨基酸：Gly,Ala,Val,Leu,IleSer,Thr，
Cys,Met,Asn,Gln,Asp,Glu,Lys,Arg；
（2）芳香族氨基酸：Phe,Tyr,Try； （3）杂环氨基酸：His； （4）杂环亚氨基酸：Pro；
3.根据R基团的极性分类
（1）非极性氨基酸
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
2. 凡是有生命的地方，基本上都有蛋白质在起作用。
蛋白质和核酸是生命的主要物质基础。 蛋白质是生Байду номын сангаас表现千差万别的功能的基本物质。
3．蛋白质在食品加工中的重要性；
蛋白质的加工特性影响食品的营养及感官品质; 某些食品的制造利用蛋白质的特性;
二、蛋白质的分类
•按分子形状分两类： 球状蛋白和纤维状蛋白
（二）蛋白质在自然界的分布及重要性
1.蛋白质是一切生物体的重要组成成分
•从高等动植物到低等微生物 •从最复杂的人类到最简单的病毒 例：蛋白质在生物体中占干重为
人体：45% 横纹肌：80% 心脏：60% 细菌：50~80% 酵母：46.6% 病毒： 60% 小麦：约9% 大豆：约36% 花生：26%
营养和贮存功能----为机体提供养料如醇溶蛋白、卵清蛋 白、酪蛋白
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
+ OH + H+
COO
COO
COO-
COO-
H
H
Asp+
Asp+-
Asp-
Asp--
pI = (pK1+pK2)/2 = (1.88+3.65)/2 = 2.77
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
2、R基团解离的氨基酸
3N+HHH33N+R3CCCN+N+OHO3RCCC(RHHCCCCRCCCOHOHHOHO3O3++2O3HH)HH4OHHHp+H+++K+++-OH1OHK=HOH+H+2H13+HH.-N+1-3-8N+HH3HRCCCHN+33N+OHCR3CCN+N+OH3ORHHCC3CO(CRCCOHCRHCC-CRHCCOOH3O++HO32OHH3O)OH3O4H-H-++HH-+p++O-KHOHH2++K=++H++H+-82O+OH-.3OH9HNH++HH5+HH-+3H-N-+23NCRCCN+HHOHH2RCC3CO(2NC2RCCNOHCRHCCN-HOOH3O32OHH3O)CRCC4CHRCC-CHRHCCO-+HO+pHO+3+OO3OK3HOHOH-KHH3-H+=-++H3+-1O-0H.H5+H3H-23NN+H(2CRCCNCRCCHOHO32O3O)4CRHCC-H-HO3O
+ OH +H
pK1=2.34
pK2=9.69
pI = (pK1+pK2)/2 = (2.34+9.69)/2 = 6.0
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
2、R基团解离的氨基酸
H3N+H3HN+3CRCCNC+OHHRCCCO32OHRCCCHHO3OHHHO3++pHHOHK++ +H+O1+HK=+H-OH11+H-.8H- 83HN+3HN+3N+HCRCC3HCRCCNH+O3HOCRHCC3NCO+3OHO3HH-N+RCCHC3O-2OHRCCHC-O3OHRCCC+HHO3++OH+HHO+OOH3+Hp++HHHHO++KH+O+KH-H-++H2OH2++-=+H-OH3HH-+.H22H6HNN-253HNN+3HN+CHRCCCRCC3H3OCHRCCON+CRCCN3OHO3HOOCRCCCH3O-H3OH-OHCRHCCR-CCHC3O-HO2OHH-3OO3 HHH-+++O+Hp++HO++HKOH+HK-+O+H2H-3=H+-9H- .2H6HN203HNN+2NCRCCHOCRCCCRCC3OHOHOCRCCCH3O-3OHOHH-H3O-2H-
1、R基团不解离的氨基酸
H3HN+H3N+3N+HRCCC3OHN+RCCCO3RCCCOHHHOH3RCCCO3HHOHHH++O3OH++HH+++HOHKOH+-H1+++H-OH-H+H3HN+-H3N+3N+HCRCCH3HON+CRCC33ON+CRHCCOHHO3-CRCC3OH-HROCCCH-3OOH++HO3-O+HHH++HO++HO-H++H+++H-+KOHOH-2H+HH+2H--NH2N2HNHCR3CC2N+HONCRCC3OCHRCCOHHO3-CRCCCRCC3OHHO-HOH3-O3OH-H-
第一章蛋白质化学
氨基酸（Amino acid）
氨基酸的通式
第一章蛋白质化学
L-Alanine
D-Alanine
蛋白质水解得到的氨基酸都是L-型α-氨基酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的结构
中性氨基酸
第一章蛋白质化学
第一章蛋白质化学
酸性氨基酸
第一章蛋白质化学
碱性氨基酸
第一章蛋白质化学
芳香族氨基酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的一般性质
紫外吸收：
Tyr: 275-278nm Phe:257-259nm Trp:279-280nm
第一章蛋白质化学
两性解离和等电点
氨基酸的形式
COOH H2N C H
R
中性分子形式
CO-O +
H3N C H R
两性离子形式
第一章蛋白质化学
氨基酸具有酸碱性质，是一类两性电解质
第一章 蛋白质
第一章蛋白质化学
什么是蛋白质（Protein）？
由20种左右的氨基酸通过肽键相互连接而成的一类 具有特定空间构象和生物学活性的高分子化合物
第一章蛋白质化学
蛋白质的生物学意义
1、是生物体形态结构的物质基础； 2、生物体的新陈代谢所包含的化学反应，几乎都是由酶 来催化的； 3、参与物质的运输； 4、生物的运动； 5、生物的防御体系。 ……………………….. 总而言之，一切生命活动都离不开蛋白质，蛋白质 是生命现象的最基本的物质基础。
As an acid（proton donor）：
CO- O +
H3N C H
CO-O H2N C H+H+
R
R
As a base（proton acceptor）：
CO-O
COOH
+
H3N C H
R
第一章蛋白质化学
R
不同pH时氨基酸以不同的离子化形式存在：
+ + + + O O O H O H + H + H H -H - H H H H H 3 H 3 3 N 3 3 + N + N 3 + N N + N +R C C R C C R C C R R C C C C R C CO O H O H -O O H H H -O H+ + O + + + + O O + + O O + O O H + + O O H H + O H O + H O H + + H H H + H H H -H + H H --+ H ---H H H H 3 H 3 3 N H + 3 N N + + 2 N + 2 N N R C C R R C C C C R C C R C C R C C O H O O -H H O --H O -H O -H -O O O + O + + + O + + + O O + O O H O H H H H H + H + + H + ----
第一章蛋白质化学
杂环氨基酸
第一章蛋白质化学
L-谷氨酸-γ-半醛
脯氨酸
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类
(1)按侧链R基的结构
第一章蛋白质化学
氨基酸的分类
(2) 按侧链R基的极性
第一章蛋白质化学
氨基酸的一般性质 溶解性：
一般能溶于水(胱氨酸、半胱氨酸、酪氨酸除外)； 在稀酸、稀碱中溶解性好； 一般不溶于有机溶剂（脯氨酸除外）。
C C C CO O O -O --- O O O O
H H H H 2 2 2 N 2 N N NC C C CH H H H R R R R
正离子
两性离子
负离子
氨基酸所带静电荷为“零”时，溶液的pH值称为该氨基 酸的等电点（isoelectric point），以pI表示。
第一章蛋白质化学
如何计算氨基酸的等电点？
第一章蛋白质化学
蛋白质的元素组成
所有蛋白质都含有 C、H、O、N 四种元素，大多数蛋 白质还含有少量的 S，有些蛋白质还含有一些其它元素，
如 P、Fe、Cu、Mo、I、…….. 。
各种蛋白质的含氮量都很接近，都在16%左右，因 此可通过测定生物样品中的含氮量计算出样品中蛋 白质的含量。
1克氮就相当于6.25克蛋白质