生物化学第十一章-蛋白质的降解与氨基酸代谢
蛋白质代谢12
-酮戊二酸 +天冬氨酸
临床意义：心梗患者血清GOT升高
(三) 联合脱氨基作用
1、AA的α- NH3借助转氨酶转移到α-酮戊二酸 上，生成相应的α-酮酸和谷氨酸。谷氨酸在谷 氨酸脱氢酶的崔化下脱去NH3 ，生成α-酮戊二 酸和NH3
α- AA
转氨酶 α-酮酸
α-酮戊二酸
谷AA
NAD(P)H+H+
谷AA脱氢酶
一碳基团转移酶的辅酶：FH4
亚氨甲基 甲酰基 甲醇基 次甲基 亚甲基
甲基
叶酸和 四氢叶酸（FH4）
二 氢 叶 酸
四
氢
H
叶
10
酸
5 H
CHOCH2
N5N，5-NC1H0-OC-HF2H-F4 H4
一碳基团四氢叶酸化 合物的结构和命名
S-腺苷蛋氨酸
参与 甲基化反应
2、一碳基团
的来源与转变
N5-CH2-FH4
COOH
(CH 2 ) 2 CHNH 2 COOH L-谷氨酸
L-谷氨酸脱羧酶
– CO2
COOH
(CH 2 ) 2 CH 2 NH 2
GABA
功能：为一种抑制性神经递质，对中枢神经 系统有抑制作用。
组氨酸的脱羧基生成组胺
H
CH2 C COOH
组氨酸脱羧酶
N NH
NH2
– CO2
L-组氨酸
功能：
CH2CH2NH2 • 扩张血管、降低血压
N NH
• 刺激胃酸分泌、
பைடு நூலகம்
• 感觉神经递质，与外周
组胺
神经的感觉与传递有关
色氨酸脱羧生成5-羟色胺（5-HT）
NH2 CH2 CH COOH
生物化学知识点整理笔记10 蛋白质的降解与氨基酸代谢
第十章蛋白质的降解与氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促水解生物体利用外源蛋白质作为营养时，需要将蛋白质分解成氨基酸(或寡肽)才能被吸收利用。
机体摄入的蛋白质的量和排出量在正常情况下处于平衡状态，称为氮平衡。
处于生长、发育或患疾恢复的机体，其摄入的氮量大于排出的氮量，称为正氮平衡；反之，当摄入的氮量小于排出的氮量时，称为负氮平衡。
一、蛋白酶与蛋白酶的分类催化蛋白质分子中的肽键水解的一类酶，称为蛋白酶。
1、按来源分动物蛋白酶植物蛋白酶微生物蛋白酶2、按作用位点分内肽酶、外肽酶、二肽酶各种内肽酶对不同的氨基酸残基所形成的肽键有不同的专一性。
如∶胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶3、按作用的pH分碱性蛋白酶，pH9-11中性蛋白酶，pH7-8酸性蛋白酶，pH2-5二、蛋白质的酶水解大分子的蛋白质受内肽酶、外肽酶和二肽酶的协同催化，逐步降解，终产物是氨基酸。
多肽寡肽二肽氨基酸这些氨基酸进一步代谢：1）用于合成Pr；2）氧化分解；3）转化为糖和脂肪等。
三、氨基酸的吸收及氨基酸代谢库氨基酸是蛋白质、核酸等生物分子合成的原料，细胞内总有相当数量的游离氨基酸存在，它们一部分从外界吸收；一部分由细胞自身合成；也有的是由体内蛋白质更新释放的。
细胞内所有游离存在的氨基酸称为氨基酸库。
第二节氨基的代谢氨基酸具有一些共同的结构特点，其分解代谢过程有一部分共同的途径，而不同氨基酸的碳骨架（侧链基团）不同，每种氨基酸又各自具有特定的代谢途径。
本章仅讨论氨基酸分解的共同途径。
氨基酸分解的第一步往往是脱去氨基，其方式主要包括：脱氨基作用、转氨基作用和联合脱氨基作用。
一、氨基酸的脱氨基作用（一）氧化脱氨基作用在酶催化下，氨基酸氧化脱氢，放出氨，生成相应的酮酸。
反应分两步进行：脱氢水解催化氨基酸氧化脱氨基作用的酶有两类：1、氨基酸氧化酶分为L-氨基酸氧化酶和D-氨基酸氧化酶。
特点：是一类以FMN或FAD为辅基的黄素蛋白，底物氨基酸脱下的氢直接交给氧，生成H2O2。
第十一章蛋白质及氨基酸代谢
• L-谷氨酸脱氢酶(L-glutamate dehydrogenase)是一种不需氧脱氢酶，以NAD+ 或 NADP+ 为 辅 酶 ， 生 成 的 NADH 或 NADPH可进入呼吸链进行氧化磷酸化。 该酶活性高，分布广泛，因而作用较大。 该酶属于变构酶，其活性受ATP，GTP的 抑制，受ADP，GDP的激活。
细胞内不同的蛋白质周转速度差别很大。
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消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（Phe.Tyr.Trp）
（Arg.Lys）
羧羧肽肽酶酶
（Phe. Trp）
（脂肪族）
胃蛋白酶
胰凝乳 弹性蛋白酶 胰蛋白酶 蛋白酶
氨基酸代谢库
第二节 氨基酸的分解代谢
一、脱氨基作用 1、氧化脱氨基作用
它物质
CO2： 由肺呼出
α-酮酸： ？
氨：
？
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氨基酸
肠道
肾小管
脱氨
吸收 分泌
氨
血氨
的
合成
合成
代 尿素
合成
生成
谢 转
合成氨基酸等 铵盐 含氮化合物
谷氨酰胺
变
排出
高血氨症与肝昏迷氨中毒
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（一）、氨的排泄方式
水生动物 鸟类、爬行类 人、哺乳类
直接排出
尿酸
尿素
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OCT
H2NCOOPO3H2 + H2N（CH2）3CH（NH2）COOH H2NCOHN（CH2）3CH（NH2）COOH + Pi
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3．精氨酸琥珀酸的合成： 转运至胞液的瓜氨酸在精氨酸琥珀酸合成 酶(argininosuccinate synthetase)催化下 ，消耗能量合成精氨酸琥珀酸。精氨酸琥珀 酸合成酶是尿素合成的关键酶。
食品生物化学第11章 蛋白质降解及氨基酸代谢复习资料
第十一章蛋白质降解及氨基酸代谢一、填空题1．生物体内的蛋白质可被和共同作用降解成氨基酸。
2．多肽链经胰蛋白酶降解后，产生新肽段羧基端主要是和氨基酸残基。
3．胰凝乳蛋白酶专一性水解多肽链由族氨基酸端形成的肽键。
4．氨基酸的降解反应包括、和作用。
5．转氨酶和脱羧酶的辅酶通常是。
6．谷氨酸经脱氨后产生和氨，前者进入进一步代谢。
7．尿素循环中产生的和两种氨基酸不是蛋白质氨基酸。
8．尿素分子中两个N原子，分别来自和。
9．芳香族氨基酸碳架主要来自糖酵解中间代谢物和磷酸戊糖途径的中间代谢物。
10．组氨酸合成的碳架来自糖代谢的中间物。
11．氨基酸脱下氨的主要去路有、和。
二、判断对错1、蛋白质的营养价值主要决定于氨基酸的组成和比例。
2、谷氨酸在转氨作用和使游离氨再利用方面都是重要分子。
3、氨甲酰磷酸可以合成尿素和嘌呤。
4、半胱氨酸和甲硫氨酸都是体内硫酸根的主要供体。
5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
6、参与尿素循环的酶都位于线粒体内。
7、S-腺苷甲硫氨酸的重要作用是补充甲硫氨酸。
8、L-谷氨酸脱氢酶属于烟酰胺脱氢酶；是分布最广且活力最强的催化氨基酸氧化脱氨的酶。
9、转氨酶的种类很多，但辅基都是磷酸吡哆醛。
10、γ-氨基丁酸是L-谷氨酸的脱羧产物。
11、氨基酸脱羧酶的辅酶是磷酸吡哆醛。
12、莽草酸途径只发生在植物和微生物体内，通过此途径可以合成苯丙氨酸，酪氨酸、色氨酸三种芳香族氨基酸，其芳香碳骨架来源于EMP途径的中间产物磷酸烯醇式丙酮酸和磷酸戊糖途径的中间产物4-磷酸赤藓糖。
13、丙氨酸、天冬氨酸和谷氨酸可通过糖代谢的中间产物直接合成。
14、尿素循环中，有关的氨基酸包括瓜氨酸、鸟氨酸、天冬氨酸和精氨酸，它们都参与生物体内蛋白质的合成。
15、尿素循环中的一个氨基得自氨气，另一个得自天冬氨酸。
16、尿素合成是一个耗能过程，合成一分子尿素需要消耗四分子高能磷酸键。
三、选择题1．转氨酶的辅酶是：A．NAD+ B．NADP+ C．FAD D．磷酸吡哆醛2．下列哪种酶对有多肽链中赖氨酸和精氨酸的羧基参与形成的肽键有专一性：A．羧肽酶B．胰蛋白酶C．胃蛋白酶D．胰凝乳蛋白酶3．参与尿素循环的氨基酸是：A．组氨酸B．鸟氨酸C．蛋氨酸D．赖氨酸4．γ-氨基丁酸由哪种氨基酸脱羧而来:A．Gln B．His C．Glu D．Phe5．经脱羧后能生成吲哚乙酸的氨基酸是：A．Glu B．His C．Tyr D．Trp6．L-谷氨酸脱氢酶的辅酶含有哪种维生素：A．VB1 B．VB2 C．VB3 D．VB57．磷脂合成中甲基的直接供体是：A．半胱氨酸B．S-腺苷蛋氨酸C．蛋氨酸D．胆碱8．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸B．精氨酸C．瓜氨酸D．半胱氨酸9．需要硫酸还原作用合成的氨基酸是：A．Cys B．Leu C．Pro D．Val10．下列哪种氨基酸是其前体参入多肽后生成的：A．脯氨酸B．羟脯氨酸C．天冬氨酸D．异亮氨酸11．组氨酸经过下列哪种作用生成组胺的：A．还原作用B．羟化作用C．转氨基作用D．脱羧基作用12．氨基酸脱下的氨基通常以哪种化合物的形式暂存和运输：A．尿素B．氨甲酰磷酸C．谷氨酰胺D．天冬酰胺13．丙氨酸族氨基酸不包括下列哪种氨基酸：A．Ala B．Cys C．Val D．Leu14．组氨酸的合成不需要下列哪种物质：A．PRPP B．Glu C．Gln D．Asp15．合成嘌呤和嘧啶都需要的一种氨基酸是：A．Asp B．Gln C．Gly D．Asn16．对L-谷氨酸脱氢酶的描述哪一项是错误的？A、它催化的是氧化脱氨反应B、它的辅酶是NAD+或NADP+C、它和相应的转氨酶共同催化联合脱氨基反应D、它在生物体内活力很弱17．在尿素循环中，尿素由下列哪种物质产生：A．鸟氨酸 B．精氨酸 C．瓜氨酸 D．半胱氨酸18．在嘌呤和嘧啶的合成中，下列哪一个不是所需的氮源：A. 尿素B.谷氨酰胺C.甘氨酸D. 氨甲酰磷酸四、名词解释蛋白酶肽酶转氨作用联合脱氨基作用尿素循环生糖氨基酸生酮氨基酸一碳单位五、简答题1．用反应式说明α-酮戊二酸是如何转变成谷氨酸的，有哪些酶和辅因子参与？2．什么是尿素循环，有何生物学意义？3．什么是必需氨基酸和非必需氨基酸？4．为什么说转氨基反应在氨基酸合成和降解过程中都起重要作用？5、什么是联合脱氨基作用，为什么联合脱氨基作用是体内脱去氨基的主要方式？6、氨基酸脱氨基后的碳链如何进入柠檬酸循环。
第十一章 蛋白质的降解和氨基酸代谢 练习题参考答案
第十一章蛋白质的降解和氨基酸代谢练习题参考答案一、名词解释1．氨基酸代谢池（库）：指食物蛋白质经消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布于体内参与代谢，称为氨基酸代谢池（库）。
2．必需氨基酸：生物体生长需要而自身又不能合成，只能靠食物提供的氨基酸。
3．非必需氨基酸：生物自身能够合成，不需食物提供即可满足需要的氨基酸。
4．转氨基作用：在转氨酶的作用下，一种氨基酸的α-氨基转移到另一种酮酸上生成新的氨基酸，原来的氨基酸则变成α-酮酸，这个过程即为转氨基作用。
5．联合脱氨基作用：指α-氨基酸先通过转氨基再脱氨基，将α-氨基转变游离氨的过程。
即氨基酸的转氨基作用与氧化脱氨基作用偶联在一起的过程。
6．尿素循环：尿素循环也称鸟氨酸循环，是将含氮化合物分解产生的氨转变成尿素的过程，有解除氨毒害的作用。
7．生糖氨基酸：在分解过程中能转变成丙酮酸、α-酮戊二酸乙、琥珀酰辅酶A、延胡索酸和草酰乙酸的氨基酸称为生糖氨基酸。
8．生酮氨基酸：在分解过程中能转变成乙酰辅酶A和乙酰乙酰辅酶A的氨基酸称为生酮氨基酸。
二、填空1．蛋白酶；肽酶2．赖氨酸；精氨酸3．芳香；羧基4．脱氨；脱羧5．谷丙转氨酶（GPT肝）；谷草转氨酶（GOT心）；磷酸吡哆醛6．α-酮戊二酸；三羧酸循环；7．鸟氨酸；瓜氨酸8．氨甲酰磷酸；天冬氨酸9．NAD+；维生素PP10．氧化脱氨基作用；联合脱氨基作用；嘌呤核苷酸11．尿素；肝脏；精氨酸；尿素12．转氨基作用13．腺苷酸；腺苷酸脱氨酶14．生成尿素；合成谷氨酰胺；再合成氨基酸15．NH3；CO2；N-乙酰谷氨酸三、单项选择题1．（D）A、B和C通常作为脱氢酶的辅酶，磷酸吡哆醛可作为转氨酶、脱羧酶和消旋酶的辅酶。
2．（B）胰蛋白酶属于肽链内切酶，专一水解带正电荷的碱性氨基酸羧基参与形成的肽键；羧肽酶是外肽酶，在蛋白质的羧基端逐个水解氨基酸；胰凝乳蛋白酶能专一水解芳香族氨基酸羧基参与形成的肽键；胃蛋白质酶水解专一性不强。
生物化学总结复习笔记
11章.蛋白质的降解和氨基酸的代谢1.蛋白质的酶促降解1.1.细胞内蛋白质的降解一般认为真核细胞对蛋白质的降解有两个体系.其一是溶酶体降解.其二是依赖ATP,在细胞溶胶中以泛素标记的选择性蛋白质的降解.1.2外源蛋白质的酶促降解外源蛋白质进入体内,必须先经过水解作用变为小分子的氨基酸,然后才能被吸收.就高等动物来说,外界食物蛋白质经消化吸收的氨基酸和体内合成及组织蛋白质经降解的氨基酸,共同组成体内氨基酸代谢库.所谓氨基酸代谢库即指体内氨基酸的总量.氨基酸代谢库中的氨基酸大部分用于合成蛋白质,一部分可以作为能源,体内有一些非蛋白质的含氮化合物也是以某些氨基酸作为合成的原料.2.氨基酸的分解代谢氨基酸的共同分解代谢途径包括脱氨基作用和脱羧基作用两个方面.氨基酸经脱氨基作用生成氨及α-酮酸.氨基酸经脱羧基作用产生二氧化碳及胺.胺可随尿直接排出,也可在酶的作用下,转化为可被排出的物质和合成体内有用的物质.氨基酸脱氨基的方式有氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用、非氧化脱氨基作用和脱酰胺基作用.3.氨的排泄方式水生动物排氨鸟类及爬行动物排尿酸哺乳动物排尿素尿素是哺乳动物蛋白质代谢的最终产物10章.脂质代谢1脂质的酶促水解1.1三酰甘油的酶促水解三酰甘油是重要的储能物质.在脂肪酶的作用下水解为甘油和脂肪酸.甘油可氧化供能也可糖酵解途径生成糖.脂肪酸可彻底氧化供能.1.2磷脂的酶促水解磷脂酶A1和A2分别专一的出去Sn-1位或sn-2位上的脂肪酸,生成的仅含有一个脂肪酸的产物称溶血磷脂.溶血磷脂是一种很强的表面活性剂,能使细胞膜和红细胞膜溶解.2.脂肪酸的β-氧化作用2.1脂肪酸的β-氧化作用是指：脂肪酸在氧化分解时,碳链的断裂发生在脂肪酸的β位,即脂肪酸的碳链的断裂方式是每次切除2个碳原子.细胞溶胶中的长链脂肪酸首先被活化为脂酰辅酶A,然后长链脂酰辅酶A在肉碱的携带下进入线粒体.需要肉碱脂酰转移酶脂肪酸的β-氧化作用四步：脱氢、加水、再脱氢、硫解.循环一次,产生少两个碳原子的脂酰辅酶A和一分子乙酰辅酶A.1mol软脂酸彻底氧化需要进行7次β-氧化,产生8mol乙酰辅酶A.每次β-氧化产生1mol FADH2 和1mol NADH+H+ ,则共产生7molFADH2和7molNADH+H+ .进入呼吸链氧化生成28mol ATP1.5×7+2.5×7=28；8mol 乙酰辅酶A进入TCA循环氧化可生成80molATP10×8；这样1mol软脂酸彻底氧化一共产生108molATP,因活化时消耗2molATP,故净得106molATP.不饱和脂肪酸的氧化与饱和脂肪酸基本相同,单不饱和脂肪酸氧化需要△3-顺,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶；多不饱和脂肪酸氧化还需要△2-反,△4-顺二烯脂酰辅酶A还原酶和△3-反,△2-反烯脂酰辅酶A异构酶的共同作用.3.酮体乙酰乙酸、β-羟丁酸和丙酮,统称为酮体.酮体在肝中产生,可被肝外组织利用.酮体的生成：在肝中脂肪酸的氧化不是很完全,二分子的乙酰辅酶A可以缩合成乙酰乙酰辅酶A；乙酰乙酰辅酶A再与一分子乙酰辅酶A缩合成β-羟-β-甲戊二酸单酰辅酶A,后者裂解成乙酰乙酸；乙酰乙酸在肝线粒体中可以还原生成β-羟丁酸,乙酰乙酸可以脱羧生成丙酮.酮体的氧化：在肝中形成的乙酰乙酸和β-羟丁酸进入血液循环后送至肝外组织,通过三羧酸循环循环氧化.β-羟丁酸首先氧化成乙酰乙酸,然后乙酰乙酸在β-酮脂酰辅酶A转移酶或乙酰乙酸硫激酶的作用下,生成乙酰乙酸辅酶A,再与第二个辅酶A作用形成两分子一线辅酶A,乙酰辅酶A可进入三羧酸循环循环进行氧化.9.糖的分解代谢1.淀粉的酶促水解1.1 α-淀粉酶可以水解淀粉中任何部位的α-1,4糖苷键,β-淀粉酶只能从非还原端开始水解.,β-淀粉酶不能水解α-1,6糖苷键.水解淀粉中的α-1,6糖苷键的酶是α-1,6糖苷酶.2.糖的分解代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、戊糖磷酸途径、葡萄糖醛酸途径、乙醛酸途径.3.糖酵解无氧条件下,1mol葡萄糖变成2mol丙酮酸并伴随ATP生成的过程称为糖酵解.丙酮酸的三条代谢去路：①在组织缺氧情况下丙酮酸还原为乳酸；②酵母菌可以使丙酮酸还原为乙醇；③有氧条件下,丙酮酸转化为乙酰辅酶A,进入三羧酸循环,彻底氧化为二氧化碳和水.糖酵解从葡萄糖开始,分为10步酶促反应,均在细胞液中进行.糖酵解的调控：从单细胞生物到高等动植物都存在糖酵解过程,其生理意义主要是释放能量,使机体在缺氧情况下仍能进行生命活动.糖酵解的中间产物可为机体提供碳骨架.糖酵解主要受3中酶的调控：①果糖磷酸激酶；①果糖磷酸激酶是最关键的限速酶.1.ATP/AMP比值对该酶活性的调节具有重要的生理意义.当ATP浓度较高时,果糖磷酸激酶几乎无活性,糖酵解作用减弱；当AMP积累,ATP减少时,酶活性恢复,糖酵解作用增强.2.氢离子H可抑制果糖磷酸激酶的活性,防止肌肉中形成过量乳酸而使血液酸中毒.3.柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制作用.果糖-2,6-二磷酸能消除ATP对酶的抑制效应,使酶活化.②己糖激酶活性的调节.果糖-6-磷酸是的别构抑制剂.③丙酮酸激酶活性的调节.果糖-1,6-二磷酸是丙酮酸激酶的激活剂；丙氨酸是该酶的别构抑制剂.ATP、乙酰CoA 也可以抑制该酶的活性.糖酵解中ATP的变化：糖酵解阶段中,由己糖激酶和果糖磷酸激酶催化的两步反应,各消耗1分子的ATP.在丙糖阶段,甘油酸—1,3—二磷酸和烯醇丙酮酸磷酸经底物水平磷酸化反应,个生成1分子ATP,由于果糖—1,6—二磷酸在醛缩酶催化下裂解,相当于生成2分子甘油醛—3—磷酸.因此,每分子葡萄糖在糖酵解阶段净生成2分子ATP.在糖酵解过程中有3步不可逆反应,分别由己糖激酶、果糖磷酸激酶和丙酮酸激酶.其中果糖磷酸激酶是最关键的限速酶,其活性被ATP、柠檬酸所抑制；被AMP和果糖-2,6-二磷酸变构激活.2.糖的有氧分解将糖的有氧分解分为3个阶段,第一是糖酵解阶段,第二是丙酮酸进入线粒体被氧化脱羧成乙酰辅酶A.第三阶段是乙酰辅酶A进入柠檬酸循环生成二氧化碳和水.三羧酸循环循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合为柠檬酸进入三羧酸循环循环.丙酮酸经三羧酸循环循环途径能形成12.5个ATP,每分子葡萄糖能产生2分子的丙酮酸,将产生25个ATP.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶与α-酮戊二酸脱氢酶系是调控三羧酸循环循环的限速酶.其活性受ATP、NADH等物质的抑制.葡萄糖在有氧条件下氧化分解为二氧化碳和水净生成32分子ATP.乙醛酸途径两种关键酶是苹果酸合酶和异柠檬酸裂解酶.戊糖磷酸途径：两个5碳糖相加生成3碳和7碳糖,后二者相加在生成6碳和4碳糖,5碳与4碳糖相加生成3碳和6碳糖.糖原的分解与合成的关键酶是磷酸化酶与糖原合酶.糖异生:糖异生作用是指非糖物质如甘油,生糖氨基酸和乳酸等合成葡萄糖或糖原的过程.为什么糖异生并非完全是糖酵解的逆转反应8新陈代谢总论和生物氧化1ATP是生物细胞内能量代谢的偶联剂.从低等的单细胞生物到高等的人类,能量的释放、贮存和利用都是以ATP 为中心.ATP含有一个磷酯键和两个由磷酸基团形成的磷酸酐键.6 酶1酶的概念与特点：酶是具有高效性与专一性的生物催化剂.三层含义：一,酶是催化剂；二,酶是生物催化剂；三,酶在行使催化剂功能时,具有高效性与专一性的特点酶的催化效率可以用转换数来表示.2酶的化学本质与组成除核酶外,酶都是蛋白质.酶可以分为单纯蛋白质与缀合蛋白质.缀合蛋白质除了氨基酸残基外,还含有金属离子、有机小分子等化学成分,这类酶称为全酶.全酶中蛋白质部分称为辅酶.非蛋白质部分称为辅因子.酶的分类：1.氧化还原酶类；2.转移酶类；3.水解酶类；4裂合酶类；5异构酶类；6合成酶类.酶的专一性分类：①结构专一性分为绝对专一性与相对专一性；②立体异构专一性旋光异构专一性和几何异构专一性酶的作用机制：活化分子：反应物一种更高能量的状态.过渡态：活化分子所处的这种需要更多能量的状态.基态：与活化分子相对应的普通反应物分子所处的状态.活化能：处于过渡态的分子比处于基态的分子多出来的Gibbs 自由能.酶通过降低反应活化能使反应速率加快.酶活性部位的结构是酶作用机理的结构基础.酶具有高效催化效率的分子机制：酶分子的活性部位结合底物分子形成酶—底物复合物,在酶的帮助下,底物分子进入一种特定的状态,形成此类过渡态所需的活化能远小于非酶促反应所需的活化能,使反应能够顺利进行,形成产物释放出游离的酶,使其能够参与其余底物的反应.与该分子机理相关的因素：1.邻近效应：邻近效应指酶与底物结合以后,使原来游离的底物集中于酶的活性部位,从而减少底物之间或底物与酶的催化基团之间的距离,使反应更容易进行.2.定向效应：指底物的反应基团之间、酶的催化基团与底物的反应基团之间的正确定位与取向所产生的增进反应速率的效应.3.促进底物过渡态形成的非共价作用：当酶与底物结合后,酶与底物之间的非共价可以使底物分子围绕其敏感键发生形变,从而促进底物过渡态的形成.4.酸碱催化：5.共价催化：酶促反应动力学：酶底物中间复合物学说：即酶首先和底物结合生成中=v 间复合物,中间复合物再生成产物.米氏方程：m K S S v v +=][][max ；K m 物理意义：K m 值是反应速率为最大值的一半时的底物浓度.其单位是mol/l影响酶促反应速率的因素包括：抑制剂、温度、ph 值,激活剂.1,通过改变酶必需基团的化学性质从而引起酶活力的降低或丧失的作用称为抑制作用.酶的抑制剂包括不可逆抑制剂与可逆抑制剂.可逆抑制剂可分为：竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂、反竞争性抑制剂.氯离子是唾液淀粉酶的激活剂.酶活性的调节酶活性的调节方式：1.通过改变酶的分布于数量来调节酶的活性.2.通过改变细胞内已有的酶分子的活性来调节酶的活性.酶的别构调控许多酶具有活性部位外,还具有调节部位.酶的调节部位可与某些化合物可逆的非共价结合,使酶的结构发生改变,进而改变酶的活性,这种酶活性的调节方式称为别构调节.对别构酶加热或用化学试剂处理,可以使别构酶解离并失去调节活性,称为脱敏作用.对酶分子具有别构调节作用的化合物称为效应物.效应物对别构酶的调节作用可分为同促效应与异促效应.同促效应中,酶的活性部位与调节部位是相同的,效应物是底物,底物与别构酶的某一活性部位相结合可促使剩余底物与其它剩余活性部位相结合,导致酶促反应速率增加,这称为正协同效应.如果底物与酶的某一活性部位结合导致剩余底物更难与其余剩余活性部位结合,则称为负协同效应.异促效应中,酶的活性部位与调节部位是不同的.效应物是非底物分子.酶原的激活酶原：指的是生活物体内合成的无活性的酶的前体.酶原激活：在特定蛋白水解酶的催化作用下,酶原的结构发生改变,形成酶的活性部位,变成有活性的酶.酶原的激活是一个不可逆的过程.5脂质与生物膜1.1.1动植物油的化学本质是脂酰甘油.1.1三酰甘油的理化性质：1.3磷脂分为甘油磷脂与鞘磷脂.最简单的甘油磷脂是磷脂酸.1.4生物膜主要由蛋白质与脂质.4糖类单糖一般是含有3--6个碳原子的多羟基醛或多羟基酮.最简单的单糖是甘油醛和二羟丙酮.单糖的构型以距离醛基最远端不对称碳原子为准,羟基在左边的为L构型,羟基在右边的为D构型.单糖分子中醛基和其他碳原子上羟基成环反应生成的产物为半缩醛.六元环是吡喃糖,五元环为呋喃糖.六元环更稳定.连接半缩醛羟基的碳称为异头碳.异头物的半缩醛羟基与决定构型的羟基在同侧着为α型,在相反者为β构型.单糖的构型：椅式构象更稳定.糖类衍生物甘露醇在临床上用来降低颅内压和治疗急性肾衰竭.葡糖醛酸是人体一种重要的解毒剂.寡糖寡糖是少数单糖2-10缩合的聚合物,低聚糖是指20个以下单糖缩合的聚合物.麦芽糖成键类型：α1-4糖苷键,多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而成的高聚物.多糖没有还原性和变旋性.淀粉天然淀粉一般由直链淀粉与支链淀粉组成.直链淀粉是D—葡萄糖基以α—1,4糖苷键连接的多糖链.直链淀粉分子的空间构象是卷曲成螺旋形的,每一回旋为6个葡萄糖基.显色螺旋构象是碘显色的必要条件,碘分子进入淀粉螺旋圈内,糖游离羟基称为电子供体,碘分子成为电子受体,形成淀粉碘络合物,呈现颜色.其颜色与糖链的长度有关.直链淀粉成蓝色,支链淀粉成紫红色.纤维素自然界中最丰富的有机化合物是纤维素.纤维素是一种线性的由D—吡喃葡糖基以β—1,4糖苷键3.核酸RNA：核糖核酸DNA：脱氧核糖核酸A 腺嘌呤T 胸腺嘧啶G 鸟嘌呤C胞嘧啶U 尿嘧啶核苷：是戊糖和含氮碱基生成的糖苷.核苷酸间的连接键是3,5—磷酸二酯键.碱基序列表示核酸的一级结构,DNA双链的螺旋形空间结构称DNA的二级结构.A与T配对形成2个氢键,G与C配对形成3个氢键.增色效应：核酸水解为核苷酸,紫外吸收值增加.核酸结构的稳定性因素：1 碱基对间的氢键.2 碱基堆积力.3 环境中的正离子核酸变性在核酸变性时,将紫外吸收的增加量达到最大增量的一半时的温度值称溶解温度,即Tm.影响Tm的因素：1.G—C对含量,G—C对含量越高,Tm也越高.2.溶液的离子强度离子强度较低的介质中,Tm较低.3.溶液的Ph4.变性剂复性：变性核酸的互补链在适当的条件下重新缔合成双螺旋的过程成为复性.变性核酸复性时需要缓慢冷却,故又称退火.变性核酸复性后,核酸的紫外吸收降低,这种现象称为减色效应.影响复性的因素：1 复性的温度 2单链片段的浓度 3 单链片段的长度 4 单链片段的复杂度 5 溶液的离子强度分子杂交：在退火条件下,不同来源的DNA互补区形成双链,或DNA单链和RNA单链的互补区形成DNA—RNA杂合双链的过程称为分子杂交.2蛋白质1.蛋白质的分类蛋白质的平均含氮量为16%.2.蛋白质的组成蛋白质的水解产物为氨基酸等电点：。
生物化学蛋白质的代谢分解
利用
鸟氨酸脱羧酶
转录和细胞分裂的调控中 起作用
五、α-酮酸的代谢
氨基酸脱氨基后生成的α-酮酸 α-ketoacid 可以进一步代谢,主要有以下方面的途 径：
氧化供能
代谢中常见的 α-酮酸有丙酮 酸、草酰乙酸、
氨基酸生糖及生酮性质的分类
类别 生糖氨基酸
氨基酸
甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、半胱氨酸、丝氨酸、脯氨酸、 甲硫氨酸、天冬氨酸、谷氨酸、谷氨酰胺、天冬酰胺、 组氨酸、精氨酸
转氨基的作用机制
转氨酶的辅酶都是维生素B6的磷酸酯,即磷酸吡哆醛, 磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺的相互转变,起着传递氨基的作用,
生理意义：转氨基作用不仅是体内多数氨基酸脱氨基 的重要方式,也是体内合成非必需氨基酸和氨基酸互变 的重要途径之一,另外,转氨基作用还是联合脱氨基的重 要组成环节,
正常情况下,转氨酶主要存在于组织细胞内,血清中转氨酶 的活性很低,肝组织中GPT的活性最高,心肌组织中GOT的 活性最高,
3 精氨酸合成：
天冬氨酸为尿素提供第二个氮原子
要点：1、酶：精氨酸代琥珀酸合成酶和精氨酸代琥珀酸裂解酶 精氨酸代琥珀酸合成酶是尿素合成过程中的主要限速酶,
2、部位：细胞液 3、耗能：消耗两个高能键
4 精氨酸水解生成尿素：
要点：1、酶：精氨酸酶 arginase 2、部位：细胞液
尿 素 生 成 的 中 间 步 骤
第三节 氨基酸的代谢概况
一、氨基酸的来源
1、食物蛋白质消化、吸收 2、体内组织细胞合成非必需氨基酸 3、体内组织蛋白分解
氨基酸代谢库 经消化吸收的氨基酸 外源性 与体内组织蛋白水解产生
的氨基酸 内源性 混与一起,分布于体内各处,称为氨 基酸代谢库,其主要功能是合成蛋白质与多肽,
生物化学第11章 蛋白质的分解代谢
生物化学第11章蛋白质的分解代谢第十一章蛋白质的分解代谢课外练习题一、名词解释1、氮平衡；2、一碳单位；3、转氨基作用；4、联合脱氨基作用；5、必须氨基酸；6、生糖氨基酸；7、尿素循环。
二、符号辨识1、GPT；2、GOT；三、填空1、蛋白质消化吸收的主要部位是（），肠液中的肠激酶可激活（）酶原。
2、体内主要的转氨酶是（）转氨酶和（）转氨酶，其辅酶是（）。
3、体内氨的主要代谢去向是在（）内合成尿素，经（）排出。
4、肝脏通过（）循环将有毒的氨转变为无毒的（）。
5、谷氨酰胺是体内氨的（）、（）和（）形式。
6、氨在血液中的运输形式是（）和（）。
7、胃液中胃蛋白酶可激活胃蛋白酶原，此过程称为（）作用。
8、转氨酶的辅酶是（），它与接受底物脱下的氨基结合转变为（）。
9、体内不能合成而需要从食物供应的氨基酸称为（）氨基酸。
10、人体先天性缺乏（）羟化酶可引起苯丙酮酸尿症；而缺乏（）酶可引起白化病。
四、判别正误1、蛋白质在人体内消化的主要器官是胃和小肠。
（）2、蛋白质的生理价值主要取决于必须氨基酸的种类、数量和比例。
（）3、L-谷氨酸脱氢酶不仅是L-谷氨酸脱氨的主要的酶，同时也是联合脱氨基作用不可缺少的重要的酶。
（）4、尿素的合成和排出都是由肝脏来承担的。
（）5、磷酸吡哆醛只作为转氨酶的辅酶。
（）6、体内血氨升高的主要原因往往是肝功能障碍引起的。
（）7、谷氨酸是联合脱氨基作用的重要中间代谢物，若食物中缺乏时可引起脱氨基作用障碍。
（） 8、人体内若缺乏维生素B6、维生素PP、维生素B12和叶酸，均会引起氨基酸代谢障碍。
（） 9、在体内，半胱氨酸除作为蛋白质组成成分外，仅是产生硫酸根的主要来源。
（） 10、氨基酸的降解能导致糖的合成。
（）五、单项选择1、食物蛋白质的互补作用是指（）。
A、糖与蛋白质混合食用，提高营养价值；B、脂肪与蛋白质混合食用，提高营养价值；C、几种蛋白质混合食用，提供营养价值；D、糖、脂肪和蛋白质混合食用，提高营养价值； 2、必须氨基酸不包括（）。
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1、氧化脱氨基作用：氨基酸氧化酶 2、转氨基作用：氨基转移酶 3、联合脱氨基：转氨基+氧化脱氨基
一、氨基酸的脱氨基作用
（一）脱氨基作用
1、氧化脱氨基作用——氨基酸在酶的催化下，在 氧化脱氢的同时释放出游离的氨，生成相应的 α-酮酸的过程称为氧化脱氨基作用。
(2)辅酶：磷酸吡哆醛，作用是传递氨基
4.三个重要的转氨基反应
氨基转移酶
(1)α-酮戊二酸 + α-氨基酸
谷氨酸 + α-酮酸
谷草转氨酶
(2)α-酮戊二酸 + 天冬氨酸
谷氨酸 + 草酰乙酸
谷丙转氨酶
(3)α-酮戊二酸 + 丙氨酸
谷氨酸 + 丙酮酸
（三） 氨基酸的联合脱氨基作用
1. 转氨酶与 L-谷氨酸脱氢酶联合作用脱去氨基
三、氨基酸的脱羧基作用
1.氨基酸的脱羧基作用是氨基酸经脱羧酶类催化， 脱去羧基，生成相应的伯胺和CO2的反应； RCHNH2COOH RCH2NH2 + CO2 脱羧酶专一性高，诱导酶类，磷酸吡哆醛为辅 酶；
反应步骤：（1）酶促脱氢 （2）自发水解 普遍存在于动、植物和需氧微生物
1、氧化脱氨基作用
氧化脱氨基作用特点：有氨生成
R CH COOH NH2
氨基酸
氨基酸氧化酶 R CH COOH – 2H NH
亚氨基酸
+ H2O R 2 C
O -酮酸
COOH
+ NH3
1、氧化脱氨基作用-催化反应所需的酶
(1)L-氨基酸氧化酶:（FAD或FMN为辅基的黄素蛋白酶），脱下的 氢传给氧形成过氧化氢，过氧化氢分解成水和氧以解毒。 此类酶活力低，不是主要的氧化脱氨基酶类。
第第十十一一章章 蛋蛋白白质质的的降降解解与与氨氨基基酸酸代代谢谢
Chapter 11 Protein Degradation and Amino Acid Metabolism
第第一一节节 概概 述述
Section 1 Overview
一、机体中氨基酸的来源与去向
二、蛋白质的水解及水解酶类
（一）外源性蛋白质的水解（消化）及有关 酶类
4. 水解脱氨基作用 水解脱氨基作用是在水解酶作用下产生羟酸和氨
水解酶
R-CH-COOH + H2O
R-CH-COOH +NH3
NH2
OH
（四）非氧化性脱氨基作用 3. 直接脱氨基作用
天冬氨酸在天冬氨酸酶催化下直接脱-NH2生成延 胡索酸。
5.天冬酰胺和谷氨酰胺的脱氨基也可视为脱氨的 一种类型。这是酰胺酶催化的水解脱酰胺基作用
固氮作用需要的酶——固氮酶，催化氮气还原 为铵盐
三、生物固氮方式和氮平衡
（二）氮平衡
氮平衡是反映机体摄入氮和排出氮之间的关系以 衡量机体蛋白质代谢概况的指标。 氮平衡是动态平衡
三、生物固氮方式和氮平衡
（二）氮平衡
1. 氮的总平衡:即摄入的氮量与排出的氮量相等。 （成人或动物） 2. 氮的正平衡恢复的成人） 3. 氮的负平衡：即排出的氮量多于摄入的氮量。 （患有消耗性疾病或蛋白质摄入量不足时）
R1
CH2 CH2 COOH R1
CH2 CH2 COOH
CH2 CH2 COOH
CHNH2 + CH=O
C=O + CHNH2
CH=O + NH3
COOH COOH 转氨酶 COOH COOH 谷氨酸脱氢酶 COOH
氨基酸 -酮戊二酸 -酮酸 谷氨酸
-酮戊二酸 氨
肝肾脑：转氨酶与谷氨酸脱氢酶的联合脱氨基
2.α-氨基酸的α-氨基在转氨酶的催化下转移到α-酮酸的
酮基位置，结果原来的氨基酸生成相应的α-酮酸，原来
的α-酮酸则形成相应的α-氨基酸。
α-氨基酸-1 + α-酮酸-2
α-酮酸-1 + α-氨基酸-2
3.转氨酶
(1）转氨反应是可逆的，由转氨酶催化，普遍存在于动、植 物及微生物细胞中，酶活性强，专一性高，大部分以酮戊二酸为氨基受体形成Glu，对另一底物要求不严格。 如谷草转氨酶GOT，谷丙转氨酶GPT
（一）外源性蛋白质的水解（消化）及有关酶类
1、肽链内切酶产生小肽
胃蛋白酶：水解由芳香族氨基酸（苯丙、酪）的-NH2形成的 肽键； 胰蛋白酶：水解由碱性氨基酸（赖、精）的-COOH形成的肽键; 胰凝乳蛋白酶：水解由芳香族氨基酸的-COOH基形成的肽键；
2、肽链外切酶产生自由氨基酸
氨肽酶：水解靠近肽链N端的肽键； 羧肽酶：水解靠近肽链C端的肽键；
第第二二节节 氨氨基基酸酸的的分分解解代代谢谢
Section 2 Amino Acid Catabolism
氨基酸的分解代谢
氨基酸的结构共性—分子中有-氨基和-羧基， 故它们有共同的分解代谢途径： 一、氨基酸的脱氨基作用 二、氨基酸的脱羧基作用 三、氨基酸代谢产物的去向
氨基酸分解代谢的一般途径：
一、氨基酸的脱氨基作用
3、二肽酶：水解一切二肽
（二）细胞内蛋白质的降解及有关酶类
1.溶酶体的蛋白质降解体系 2.ATP-依赖性的蛋白质降解体系
三、生物固氮方式和氮平衡
（一）生物固氮
这种通过微生物将分子氮转化为含氮化合物的 过程称为生物固氮。
大气中的氮气——一切生物体内含氮化合物中 氮的最终来源
能够直接利用氮的细菌——自生固氮菌和共生 固氮菌
（四）非氧化性脱氨基作用
1. 脱水脱氨基作用 含有羟基的氨基酸如丝氨酸和苏氨酸在氨基酸 脱水酶的作用下脱水、形成α-亚氨基酸，然后 再重排，脱氨基,形成相应的-酮酸和氨
（四）非氧化性脱氨基作用
2.脱硫化氢脱氨基反应 在氨基酸脱硫酶作用下含有巯基的Cys脱去硫化 氢，重排再脱氨，形成-丙酮酸和氨
（四）非氧化性脱氨基作用
谷
氨
转
酸
氨
脱
酶
氢
酶
2. 转氨基作用和嘌呤核苷酸循环联合脱去氨基 体内某些组织如骨骼肌、心肌中的L-谷氨酸
脱氢酶活性低，骨骼肌、心肌、肝脏和脑组织这 些部位以“嘌呤核苷酸循环”脱氨基作用为主。
肌肉及肝肾脑：嘌呤核苷酸循环（联合脱氨基）
（四）非氧化性脱氨基作用
主要在微生物体内进行,非氧化脱氨基作用又可区 分为： 脱水脱氨基 脱硫化氢脱氨基 直接脱氨基 水解脱氨基
(2)D-氨基酸氧化酶:(辅基为FAD),活性强，但体内D-氨基酸少，. (3)L-谷氨酸脱氢酶:(以NAD或NADP为辅酶）,普遍存在,活力高,
专一性强，只催化谷氨酸脱氢形成-酮戊二酸，是氧化脱氨 的主要途径
谷氨酸的氧化脱氨基
（二）氨基酸的转氨基作用
1.转氨基作用又称氨基移换作用，是α-氨基酸和α-酮酸之 间的氨基转移作用。