考研生化复习重点
生化考研知识点归纳总结
生化考研知识点归纳总结一、细胞生物化学1. 细胞的结构与功能细胞是生命的基本单位，包括原核细胞和真核细胞。
原核细胞包括细菌和蓝藻等，真核细胞包括植物、动物和真菌细胞。
细胞有细胞膜、细胞质、细胞核、线粒体、内质网、高尔基体、溶酶体等多个部分组成。
2. 细胞膜细胞膜是细胞的保护膜，内外有不同的脂类和蛋白质组成。
蛋白质有通道蛋白、受体蛋白、酶蛋白和结构蛋白等。
细胞膜的重要功能包括细胞识别、物质的运输、细胞信号传导等。
3. 蛋白质合成、折叠和降解蛋白质的合成在细胞质中进行，包括转录和翻译两个过程。
新合成的蛋白质需要经过正确的折叠，否则会形成蛋白质聚集，造成细胞内质的损害。
细胞中有多种蛋白质降解途径，主要包括泛素-蛋白酶体途径和溶酶体-体液途径。
4. 细胞核细胞核包括染色质、核仁和核膜等部分。
染色体是DNA和蛋白质的复合物，其中DNA包括基因和非编码序列。
5. 线粒体和叶绿体线粒体是细胞内的能量生产中心，通过氧化磷酸化产生ATP。
叶绿体是植物细胞的特有细胞器，通过光合作用产生ATP和还原能量。
6. 细胞信号传导细胞中的信号传导包括内分泌传导、神经传导和细胞间相互作用等多种方式，主要通过蛋白质、核酸和小分子等信号分子的相互作用实现。
7. 细胞凋亡和坏死细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，表现为细胞凋亡因子的释放和内质网的应激等。
细胞坏死是外因导致的异常细胞死亡，与炎症反应和细胞内环境的改变相关。
二、生物大分子结构与功能1. 蛋白质的结构和功能蛋白质包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶的催化作用、结构蛋白的机械支持、激素的信号传导等。
2. 核酸的结构和功能核酸包括DNA和RNA，DNA包括脱氧核糖核酸和蛋白质组成，并负责遗传信息的传递。
RNA包括核糖核酸和蛋白质组成，并负责基因的转录和翻译。
3. 糖类的结构和功能糖类包括单糖、双糖和多糖，主要作为细胞的能量来源和结构支持。
4. 脂质的结构和功能脂质包括甘油三酯、磷脂、类固醇和脂蛋白等，主要作为细胞膜的组成成分和储存能量。
生物化学口诀集锦 生化复习
生化-结构杂锦-SOLO键一级肽键，这个一般不会混地，二级氢键，H2，记得了吧，三叔众判亲离，这个不是偶创意，嘿嘿，对应疏水作用，范德华力，氢键，离子键，四级氢键，离子键，男人四十妻离子散，好惨，对不对，呵10个aa组成肽链，10-39是多肽，51个以上是蛋白质一个男人10岁就娶太太了，39岁就有很多太太，51得了老年痴呆，成了蛋白质，呵呵，貌似这两个口诀都和男人，太太有关，纯属巧合哈二级有模序，motif，m是否两个n，记下了吧，三级是结构域，structure，三san也有s，四级是亚基，亚洲四小龙，哈哈，歪门邪道记知识点tRNA分子量最小，third还不是老小，含稀有碱基最多，家里老小最招疼，爸妈把稀有的宝贝都给了它，rRNA含量最多，敢不多吗，造蛋白质的，含量最少的是mRNA，minimum，都有m，而且其5端有m7GpppN，都是有m地，tRNA三叶草，three，都是有t地TPP VitB1硫一个丙给阿尔发，丙酮酸脱氢酶，而丙拼音bing，有B了吧，还是阿尔发酮戊二酸的辅酶，FAD FMN VitB2一个baby有两个Father，一个亲爹，一个干爹，幸福吧，NAD+ NADH VitPP，两个N两个P，捆绑记忆，泛酸，生物素，贩A粉赚钱，A粉是一种新型毒品，这个钱可赚不得哦，赚钱谐音转酰，生物素，羧化酶，都有s，甲钴胺素，VitB12，一个人变成两个人不就是家，家通甲生化--一碳与八个--ruru114一碳单位：有胆（sam）敢（甘）死（丝）就去阻（组）塞（色）一贪（碳）官！8个必需氨基酸：晾（亮）一晾（异亮）本（苯丙）色（色），原来（赖）是蟹（缬）蛋（甲硫）酥（苏）。
生化－碱性氨基酸－小猪口诀：懒痞组长精减裁员说明：懒（懒氨酸）痞组（组氨酸）长精（精氨酸）减（碱性氨基酸）裁员生化－酶的化学修饰－天行健口诀：正逆方向不同酶；磷酸化否共价键；多个底物效率高。
内容：正逆两个方向是由不同的酶分别催化的；磷酸化和去磷酸化是常见形式，出现共价键的变化；一个酶分子可催化多个作用物，效率很高，有放大效应。
生化考研笔记
一、生物化学Biochemistry：研究生物体的物质基础及在生命过程中的化学变化；研究生命现象的化学本质。
用化学的理论和方法研究生命现象，揭示生命的奥秘。
还原论：个体、器官、组织、细胞、细胞器、超分子、分子、结构域、结构单元、原子整体论：生命科学的飞跃二、研究内容1.生物大分子结构与性质：糖、脂、蛋白质、酶、维生素、核酸、激素、抗生素（序列分析、X射线衍射、波谱、质谱、圆二色散性）2.生物大分子结构与功能：生物大分子分解、合成、转化、能量平衡3.遗传信息传递及细胞代谢调控的分子机理4.生物大分子的提取、改造及利用（生物工程）三、生物化学的发展历史1.静态生物化学时期（1920年前）研究生物体内物质的化学组成和性质2.动态生物化学时期（1950年前）糖、脂、蛋白质、核酸等的代谢关系；物质代谢途径及动态平衡、生物氧化、能量转化3.机能生物化学时期（1950年后）功能：遗传、生殖、生长、发育、循环、呼吸、消化、运动、内分泌的分子机理糖类第一节糖类概述一、糖类是地球上数量最多的化合物贮藏性糖：低聚糖，淀粉（植物），糖原（动物）结构多糖：纤维素，木质素，壳多糖,肽聚糖二、糖的概念多羟基的醛类或酮类以及它们的衍生物或聚合物。
元素组成：CH2O（碳水化合物是不科学但默认的称呼）功能基团：醛糖，酮糖碳链长短：丙糖(甘油醛和二羟丙酮)、丁糖、戊糖、己糖三、糖的分类与命名1、单糖：不能被水解为更小分子的糖。
2、寡糖：2-6个单糖分子脱水缩合而成3、多糖：均一性多糖：淀粉、糖原、纤维素、半纤维素、几丁质不均一性多糖：糖胺多糖类(透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮肤素等)4、结合糖(复合糖，糖缀合物,glycoconjugate)：糖脂、糖蛋白(蛋白聚糖)、糖-核苷酸等5、糖的衍生物：糖醇、糖酸、糖胺、糖苷四、糖类的生物学功能1、能源2、结构成分3、物质代谢的碳骨架（碳源）。
4、细胞或生物大分子之间识别的信息：糖蛋白第二节单糖一、单糖的结构1、单糖的链状结构Fisher投影式表示确定链状结构的方法（葡萄糖）：a.与Fehling试剂或其它醛试剂反应，含有醛基。
考研生物化学考点总结
考研生物化学考点总结考研生物化学考点总结第六章维生素化学维生素的分类及性质；各种维生素的活性形式、生理功能。
了解水溶性维生素的结构特点、生理功能和缺乏病；了解脂溶性维生素的结构特点和功能。
第七章酶化学酶的作用特点；酶的作用机理；影响酶促反应的因素(米氏方程的推导)；酶的提纯与活力鉴定的基本方法；熟悉酶的国际分类和命名；了解抗体酶、核酶和固定化酶的基本概念和应用。
了解酶的概念；掌握酶活性调节的`因素、酶的作用机制；了解酶的分离提纯基本方法；了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制；掌握酶活力概念、米氏方程以及酶活力的测定方法。
第八章生物膜与细胞器生物膜的化学组成和结构，“流体镶嵌模型”的要点；原核细胞和真核细胞的显微结构差异和生物膜概念；细胞膜和细胞器的组分、结构和功能；膜脂和膜蛋白的特征和定位。
第九章糖代谢糖的代谢途径；糖异生作用的概念、场所、原料及主要途径；糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶；糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶及其限速酶调控位点；掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点；光合作用的概况；光呼吸和C4途径；理解光反应过程和暗反应过程；了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程。
第十章脂代谢脂肪代谢的概念、限速酶；甘油代谢；脂肪酸的氧化过程及其能量的计算；酮体的生成和利用；胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄；血脂及血浆脂蛋白；理解脂肪酸的生物合成途径；了解磷脂和胆固醇的代谢；掌握脂肪酸β-氧化过程及能量生成的计算。
第十一章蛋白质代谢蛋白质和氨基酸的一般代谢途径；个别氨基酸的代谢途径；蛋白质的生物合成和分解；蛋白质代谢的调节及蛋白质代谢与糖、脂代谢间的相互关系。
第十二章核酸代谢嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径；外源核酸的消化和吸收；碱基的分解；核苷酸的生物合成；常见辅酶核苷酸的结构和作用；DNA复制的一般规律；DNA复制的基本过程；真核生物与原核生物DNA复制的比较；转录的基本概念；参与转录的酶及有关因；原核生物的转录过程；RNA转录后加工的意义；mRNA、tRNA、rRNA的转录后加工过程；逆转录的过程；逆转录病毒的生活周期；RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制；RNA传递加工遗传信息；核酸代谢调节。
考研生化背诵顺口溜必备
生物化学记忆顺口溜(生物系必备)1)人体八种必须氨基酸（第一种较为顺口）1.“甲携来一本亮色书”（甲硫氨酸、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸）2.“一两色素本来淡些”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、蛋氨酸、缬氨酸）。
3.“写一本胆量色素来”（缬氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸）。
4.鸡旦酥，晾（亮）一晾（异亮），本色赖。
借来一两本淡色书。
2)生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸：生酮+生糖兼生酮=“一两色素本来老”（异亮氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸、苯丙氨酸、赖氨酸、酪氨酸），其中生酮氨基酸为“亮赖”；除了这7个氨基酸外，其余均为生糖氨基酸。
3)酸性氨基酸：天谷酸——天上的谷子很酸，（天冬氨酸、谷氨酸）4)碱性氨基酸：赖精组5)芳香族氨基酸在280nm处有最大吸收峰色老笨---只可意会不可言传.6)一碳单位的来源肝胆阻塞死（甘氨酸、蛋氨酸、组氨酸、色氨酸、丝氨酸）。
7)酶的竞争性抑制作用:按事物发生的条件、发展、结果分层次记忆：1.“竞争”需要双方——底物与抑制剂之间；2.为什么能发生“竞争”——二者结构相似；3.“竞争的焦点”——酶的活性中心；4.“抑制剂占据酶活性中心”——酶活性受抑。
8)糖醛酸，合成维生素C的酶古龙唐僧（的）内子（爱）养画眉（古洛糖酸内酯氧化酶）9)双螺旋结构的特点：右双螺旋，反向平行碱基互补，氢键维系主链在外，碱基在内10)维生素A总结VA视黄醇或醛，多种异构分顺反。
萝卜蔬菜多益善，因其含有VA原。
主要影响暗视觉，缺乏夜盲看不见，还使上皮不健全，得上干眼易感染。
促进发育抗氧化，氧压低时更明显。
11)DNA双螺旋结构：DNA，双螺旋，正反向，互补链。
A对T，GC连，配对时，*氢键，，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
（AT2，GC3是指之间二个氢键GC间三个.螺距34点中间即3.4）12)RNA和DNA的对比如下：两种核酸有异同，腺鸟胞磷能共用。
考研生化重点知识归纳总结
考研生化重点知识归纳总结考研生化重点知识主要包括以下内容：蛋白质化学：蛋白质是生命活动中重要的分子之一，具有多种结构和功能。
考研生化学科中，需要掌握蛋白质的基本组成单位、氨基酸的分类及三字符表示法、肽的概念及理化性质、蛋白质层面结构与功能关系、蛋白质相对分子量、两性电离及等电点、蛋白质的胶体性质、紫外光吸收特征、变性与复性等知识点。
核酸化学：核酸是生物体的遗传物质，分为DNA和RNA两种。
在考研生化学科中，需要掌握核酸的种类和组成单位、DNA的一级结构、二级结构、三级结构和RNA的分子结构、核酸的一般性质、紫外光吸收特征、核酸的变性与复性等知识点。
酶：酶是由生物体内活细胞产生的具有催化作用的有机物，是生物体内化学反应的催化剂。
在考研生化学科中，需要掌握酶的概念、作用机制、酶促反应动力学、酶的抑制剂等知识点。
糖类：糖类是生物体内重要的供能物质，分为单糖、二糖和多糖。
在考研生化学科中，需要掌握单糖的结构及性质、二糖的结构及性质、多糖的结构及性质等知识点。
脂类与生物膜：脂类是生物体内重要的组成部分，具有多种生理功能。
生物膜是细胞膜的组成成分，由脂类和蛋白质组成。
在考研生化学科中，需要掌握脂类的分类及性质、生物膜的组成及功能等知识点。
生物氧化与代谢：生物氧化和代谢是生物体内化学反应的重要过程，涉及到能量的转换和物质的合成与分解。
在考研生化学科中，需要掌握生物氧化和代谢的基本概念、呼吸链和氧化磷酸化作用等知识点。
蛋白质合成与基因表达：蛋白质合成是生物体内分子合成的重要过程，基因表达则是指基因转录和翻译的过程。
在考研生化学科中，需要掌握蛋白质合成的原料及步骤、遗传密码等知识点。
以上是考研生化学科中的重点知识，考生需要认真学习和掌握。
同时，考生还需要了解学科前沿动态和最新研究成果，以更好地应对考试和未来的学术研究工作。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
生化所有重点知识点总结-个人精心整理
1．生物化学，是研究生物体内化学分子和化学反应的科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
2．分子生物学，是研究核酸、蛋白质等所有生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
7．primary structure of protein—一级结构，是蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
8．chromatography—层析，是蛋白质分离纯化的重要手段之一，待分离蛋白溶液（流动相）经过一种固态物质时，根据溶液中待分离的蛋白质颗粒大小、电荷多少及亲和力等，将待分离的蛋白质组分在两相中反复分配，并以不同的速度流经固定相而达到分离蛋白质的目的。
1．peptide unit—肽单元，是指一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水生成的酰胺键称为肽键。
参与肽键形成的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2)位于同一平面，Cα1和Cα2在平面上所处的位置为反式构型，此同一平面上的6个原子构成所谓的肽单元。
2．motif—模体，是具有特殊功能的超二级结构，由两个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
一个模体总有其特征性的氨基酸序列，并发挥特殊的功能。
4．electrophoresis—电泳，指带电粒子在电场中向带相反电荷一极泳动的现象。
5．salt precipitation—盐析，指将中性盐加入蛋白质溶液中，使蛋白质水化膜脱去，电荷被中和，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
11．protein denaturation—蛋白质变性，指在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，称为蛋白质的变性。
一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。
13．domain—结构域，是三级结构层次上的局部折叠区，指分子量大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域举例说明蛋白质一级结构、空间结构与功能之间的关系。
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1、非极性：包括：甘Gly、丙Ala、缬Val、亮Leu、异亮Ile、苯丙Phe、脯Pro 极性：中性：色Trp、酪Tyr、丝Ser、半胱Cys、蛋Met、天冬酰胺Asn、谷氨酰胺Gln、苏氨酸Thr酸性：天冬Asp、谷Glu（都含2个羧基）碱性：赖Lys（2个氨基）、精Arg、组His 芳香族的是：色、酪、苯丙亚氨基酸的是：脯含硫：半胱、胱、蛋。
折角的：脯天然不存在的：同型半胱不出现在蛋白质的：瓜在280mm的色、酪不属于L-a-的：甘必需：缬、异亮、亮、苯丙、蛋、色、苏、赖支链：酪、苯丙、色一碳单位：丝、色、组、甘生酮：亮、赖。
生糖兼生酮：异亮、苯丙、酪、色、苏。
2、核酸的嘌呤环和嘧啶环在260MM、茚三酮的在570MM。
3、一级的肽链为肽键（主）、二硫键；二级的a-螺旋、B-折叠、B-转角、无规为氢键；三级的结构域、分子伴侣为疏水键、盐键、氢键、V AN DER力；四级的亚基为疏水键、氢键、离子键。
4、模体和锌指结构为二级。
分子伴侣有热休克蛋白、伴侣蛋白、核质蛋白。
5、蛋白质水化膜和带电荷维持稳定；变性为二硫键、非共价键破坏，溶解度降低，粘度增加，结晶能力消失，生物活性丧失，易被蛋白酶水解。
6、利用蛋白质的两性分离的为电泳、.离子交换层析（阴离子交换层析，含负电量小的蛋白质先被洗脱下来）。
分子筛，又称凝胶过滤。
小分子蛋白质后出来，大的先出来。
7、盐析一般无蛋白质变性。
1、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，由碱基+戊糖（糖苷键）=核苷+磷酸（酯键）而合成，为核酸的一级结构。
核酸由3‘5‘磷酸二酯键连接。
2、两类核酸：DNA在细胞核和线粒体内，RNA在细胞质和细胞核内。
排序和书写必须是从5到3。
3、DNA是右手螺旋结构，螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
4、腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
DNA横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
5、DNA是遗传信息的载体，而遗传作用是由蛋白质功能来体现的，在两者之间RNA起着中介作用。
6、原核生物的rRNA的小亚基为16S，大亚基为5S、23S；真核生物的rRNA的小亚基为18S，大亚基为5S、5.8S、28S。
真核生物的18SrRNA的二级结构呈花状。
具有催化作用的RNA称为核酶。
7、紫外光吸收值达到最大值的50％时的温度称为DNA的解链温度（Tm），一种DNA分子的Tm值大小与其所含碱基中的G＋C比例相关，G＋C比例越高，Tm值越高。
8、变性DNA在适当条件下，两条互补链可重新恢复天然的双螺旋构象，这一现象称为复性，其过程为退火，产生减色效应。
1、单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶。
结合酶：酶蛋白：决定反应的特异性；辅助因子：决定反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物。
可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤方法除去。
辅基：与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超滤方法除去。
酶蛋白与辅助因子结合形成的复合物称为全酶，只有全酶才有催化作用。
2、参与组成辅酶素3、酶的活性中心由酶作用的必需基团组成，米氏方程式V＝Vmax［S］／Km＋［S］米氏常数Km值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度。
Km值愈小，酶与底物的亲和力愈大。
Km值是酶的特征性常数之一，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关，与酶的浓度无关。
4、竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物Vmax不变，Km值增大；非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响与抑制剂的结合。
Vmax 降低，Km值不变；反竞争性抑制剂仅与酶和底物形成的中间产物结合，使中间产物的量下降，Vmax、 Km均降低。
心肌、肾以LDH1为主，肝、骨骼肌以LDH5为主。
脑中含CK1（BB 型）；骨骼肌中含CK3（MM型）；CK2（MB型）仅见于心肌。
氯霉素抑制细菌核糖体上的转肽酶，从而抑制蛋白质的合成；磺胺竞争抑制二氢叶酸合成酶甲氨蝶呤为还原酶；5-氟尿嘧啶（5-FU）抑制胸苷酸合酶；6-琉基嘌呤主要为抑制嘌呤核苷酸的合成；别嘌呤醇抑制黄嘌呤氧化酶；酪氨酸酶缺乏维白化病；苯丙氨酸羟化酶缺乏为苯丙酮酸尿症；G6P脱氢酶缺乏维蚕豆病。
1、脂溶性维生素VA 作用：与眼视觉有关，合成视紫红质的原料；维持上皮组织结构完整；促进生长发育。
缺乏可引起夜盲症、干眼病等。
VD 作用：调节钙磷代谢，促进钙磷吸收。
缺乏儿童引起佝偻病，成人引起软骨病。
VE作用：体内最重要的抗氧化剂，保护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发现与性器官的成熟与胚胎发育有关。
VK作用：与肝脏合成凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ有关。
缺乏时可引起凝血时间延长，血块回缩不良。
2、水溶性维生素VB1 又名硫胺素，体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP）TPP是α-酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶，并可抑制胆碱酯酶的活性，缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎。
VB2又名核黄素，体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD）; FMN和FAD是体内氧化还原酶的辅基，缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症。
VPP 包括尼克酸及尼克酰胺，肝内能将色氨酸转变成VPP .体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD＋）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP＋）。
NAD＋和NADP＋在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶，缺乏时称为癞皮症，主要表现为皮炎、腹泻及痴呆。
VB6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺，体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺。
磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶，也是δ-氨基γ-酮戊酸（ALA）合成酶的辅酶。
泛酸又称遍多酸，在体内的活性型为辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）。
在体内辅酶A及酰基载体蛋白（ACP）构成酰基转移酶的辅酶。
生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶，如丙酮酸羧化酶，参与二氧化碳的羧化过程。
叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移,一碳单位在体内参加多种物质的合成，如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等。
叶酸缺乏时，DNA合成受抑制，骨髓幼红细胞DNA合成减少，造成巨幼红细胞贫血。
VB12又名钴胺素，唯一含金属元素的维生素。
参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应，催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12，它参与甲基的转移。
一方面不利于蛋氨酸的生成，同时也影响四氢叶酸的再生，最终影响嘌呤、嘧啶的合成，而导致核酸合成障碍，产生巨幼红细胞性贫血。
VC 促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成7-α羟胆固醇反应的7-α羟化酶的辅酶；参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸收；参与体内氧化还原反应，保护巯基等作用。
坏血病4、乳酸循环的生理意义在于避免损失仍可被氧化利用的乳酸以及防止因乳酸堆积引起酸中毒。
5、糖代谢中的关键酶：糖酵解：己糖激酶(或葡萄糖激酶)、6-磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶；糖异生：丙酮酸羧化酶、果糖二磷酸—1、葡萄糖-6-磷酸酶；磷酸戊糖途径：6-磷酸葡萄糖脱氢酶；糖原分解：磷酸化酶、葡萄糖-6-磷酸酶；糖原合成：糖原合酶（去磷酸化时有活性）1、糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸。
关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶。
2、有氧氧化的关键酶为己糖激酶、6-磷酸果糖-1-激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、α-酮戊二酸脱氢酶复合体、异柠檬酸脱氢酶、柠檬酸合成酶。
3、６－磷酸果糖激酶-1变构抑制剂：ATP、柠檬酸；变构激活剂：AMP、ADP、1，6-双磷酸果糖（产物反馈激，比较少见）和2，6-双磷酸果糖（最强的激活剂）。
丙酮酸激酶变构抑制剂：ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂：1，6-双磷酸果糖葡萄糖激酶变构抑制剂：长链脂酰辅酶A4、丙酮酸脱氢酶复合体抑制：乙酰辅酶A、NADH、ATP 激活：AMP、钙离子；异柠檬酸脱氢酶和α-酮戊二酸脱氢酶：分别为ATP和NADH、ATP反馈抑制；激活分别为ADP、Ca和Ca.5、６－磷酸果糖激酶-1是最重要的调节酶，ATP增多时可抑制除“己糖激酶”外的其它5种调节酶；异柠檬酸脱氢酶：不是调节酶。
2，6-双磷酸果糖为６－磷酸果糖激酶-1的最强的变构激活剂。
一、糖酵解(1)糖原——1-磷酸葡萄糖(2)6-磷酸葡萄糖6-磷酸二羟丙酮1,6-(有氧氧化+3或5ATP)磷酸甘油醛1,3-二磷酸甘油酸3-磷酸甘油酸2-磷酸甘油酸ADP 2乳酸NADH＋H+ NAD+生理意义迅速提供能量，尤其对肌肉收缩更为重要，在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH，无NADH净生成；成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量；释放氧气；肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
二、糖有氧氧化1)、经糖酵解过程生成丙酮酸2)、丙酮酸乙酰辅酶A限速酶的辅酶有：TPP﹑FAD﹑NAD+﹑CoA及硫辛酸3)、三羧酸循环草酰乙酸＋乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸α-CoA 琥珀酸延胡索酸苹果酸FAD FADH2 3ATP三羧酸循环中限速酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶同。
三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化，即琥珀酰COA转变成琥珀酸，生成GTP1、三羧酸循环的意义：三大营养素的最终代谢通路；糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路三羧酸循环另一重要功能是为其他合成代谢提供小分子的前体。
2、磷酸戊糖途径生理意义：为核酸的生物合成提供５-磷酸核糖，肌组织内缺乏６-磷酸葡萄糖脱氢酶，磷酸核糖可经酵解途径的中间产物３- 磷酸甘油醛和６-磷酸果糖经基团转移反应生成。
提供NADPH：NADPH是供氢体，参加各种生物合成反应；NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
NADPH参与体内羟化反应。
特点：反应不为在胞液，要消耗能量；不耗氧；大量的NADPH生成；有其它糖的生成和转变；与糖酵解关系密切；不占主要地位；主要功能是产生磷酸核糖、NADPH和CO2，不是产生ATP.限速酶为６-磷酸葡萄糖脱氢酶，主要受NADPH/NADP+的调节，升高时酶活性抑制，降低激活。
3、肝脏是糖异生的主要器官。
只有肝、肾能够通过糖异生补充血糖。
糖异生的基本途径：丙酮酸→磷酸烯醇型丙酮酸，消耗2个A TP；1，6-二磷酸果糖→6-磷酸果糖，此反应由果糖二磷酸酶催化；6-磷酸葡萄糖→葡萄糖，此反应由葡萄糖-6-磷酸酶催化。