酶的国际系统分类法
酶的分类与命名
+
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
(5)
(6) (7)
异构酶
合成酶 核酶
CH3CCOOH NADH O
H+
生物 化学
1
(1)
(2) (3) (4)
酶的命名与分类
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
(5)
(6) (7)
异构酶
合成酶 核酶
6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
生物 化学
1
(1)
(2) (3) (4)
酶的命名与分类
命名
分类
氧化还原酶
转移酶 水解酶 裂合酶
合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、 C-O、C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应 必须与ATP分解反应相互偶联。 A+B+ATP+H-O-H ===AB+ADP+Pi
1
(1) (2)
命名 习惯命名
系统命名
分类
生物 化学
酶的命名与分类
国际系统命名法
1
(1) (2)
规定一个酶只有一个系统名称；其命名原则是： 习惯命名 前面为底物名，后面为所催化反应的性质的名称， 底物间以“：”隔开，若底物之一是水时，可略去 系统命名 不写。对于可逆反应，不管催化的是正反应还是逆 反应，都用同一个名称。 分类3'B3'
B
3'
P
5'
P
5'
P
5'
植物生物化学—酶
酶活性部位（中心）的特点
活性部位只有几个氨基酸或某些基团组成 酶的活性部位是一个三维实体 酶的活性中心一般位于分子表面的疏水凹穴内 酶活性部位具有柔性和可运动性 酶与底物的结合是诱导契合过程 酶与底物通过次级键结合
活性部位仅占酶分子总体的相当小部分 （1-2%）
（1） 切除法 小分子、结构已知酶
（2）X-射线衍射分析 对比图谱，直接观察
（3）化学修饰法（共价标记）
恰当化合物：特异结合酶活性部位氨基酸侧链 二异丙基氟磷酸（DIFP/DFP）对酶活性部位
丝氨酸羟基的修饰
胰凝乳蛋白酶
Ser195
DFP不与Ser195以外的Ser结合
胰凝乳蛋白酶Ser195参与 酶-底物共价复合物的形成
2
5－甲酰尿苷－5'－三磷酸
被修饰残基 Cys Lys Glu Met
His57 Ser195
His
Met Cys
His
Asp52
Lys
二、酶原及酶原激活
➢酶原 (zymogen)
有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性 前体，此前体物质称为酶原。 ➢酶原激活
在一定条件下，酶原转化为有活性酶的过程。— —调控机制，不可逆。
自身激活
胰凝乳蛋白酶原（chymotrypsinogen） 的激活
酶原激活的机理
酶原 在特定条件下
一个或几个特定的肽键断裂，水解 掉一个或几个短肽
分子构象发生改变
形成或暴露出酶的活性中心
酶原激活的生理意义
1、避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
生物化学第三章 酶
（四）酶的比活力（比活性） • 酶的比活力是指每单位质量样品中的酶 活力，即每毫克酶蛋白中所含的活力单 位数或每千克酶蛋白中所含的Kat数。
比活力=
酶活力单位数 酶蛋白质量（mg）
• 比活力是表示酶制剂纯度的一个重要指 标，对同一种酶而言，酶的比活力越高， 纯度越高。
七、酶促反应动力学
• 酶促反应动力学主要研究酶催化的反 应速度及影响反应速度的各种因素。 • 在探讨各种因素对酶促反应速度的影 响时，通常测定其初始速度来代表酶
单纯酶 酶→ 结合酶（全酶）→ 辅助因子→ 酶蛋白 辅酶 辅基 金属离子
●
●酶蛋白与辅助因子单独存在时均无催化活性，二 者只有结合成完整的分子时，才具有催化活性。 ●一种酶蛋白只与一种辅酶结合，组成一种全酶， 催化一种或一类底物进行某种化学反应。 ●一种辅酶可以和多种酶蛋白结合，组成多种全酶， 分别催化不同底物进行同一类反应。
（三） 诱导契合学说-关于酶作用专一性的假说 ●1890年，Emil Fischer提出“锁钥学说” ：底 物的结构和酶活性部位的结构非常吻合，就象 锁和钥匙一样，这样它们就能紧密结合形成中 间产物。
底物
+
酶
酶 –底物复合物
●1958年，Koshland提出“诱导契合学说”： 酶活性部位的结构与底物的结构并不特别 吻合，但活性部位具有一定的柔性，当底 物与酶接近时，可以诱导酶活性中心的构 象发生改 变，使之 成为能与 底物分子 密切结合 的构象 。
促反应速度，即底物转化量 <5% 时的
反应速度。
（一）酶浓度对反应速度的影响 • 当反应系统中底物的浓度足够大时， 酶促反应速度与酶浓度成正比，即 ν =k[E]。
(二) 底物浓度对反应速度的影响
酶理论知识
（3）反应条件温和 常温、常压，中性pH环境。 （4）活性可调节 别构调节、酶的共价修饰、酶的合成、活 化与降解等。 （5）酶的催化活性离不开辅酶、辅基、金 属离子
二、酶的化学本质 1.发展史 (1)酶是蛋白质: 1926年,James Summer由刀豆制出脲酶结晶确 立酶是蛋白质的观念，其具有蛋白质的一切性 质。 （2）1963年，牛胰核糖核酸酶的一级结构 1965年，鸡卵清溶菌酶的三维结构 1969年，人工合成核糖核酸酶
不需要辅酶的酶：活性中心是酶分子在三维结 构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这 些残基的某些基团。 需要辅酶的酶：辅酶分子或辅酶分子的某一部 分结构往往就是活性中心的组成部分。
与催化作用相关的结构特点 活性中心：酶分子中直接和底物结合并起催 化反应的空间局限（部位）。 结合部位：专一性 空间形状和氨基酸残基组成上，利于酶－ 底物复合物的形成。
（1）相对专一性
不仅对键有要求，还对键一端的基团有要求，但对 另一端基团要求不严格。 α—D—Glc苷酶，水解蔗糖和麦芽糖。 （2）绝对专一性 只能作用于一个底物，或只催化一个反应。 麦芽糖酶只作用于麦芽糖，脲酶只催化尿素水解。
2、
立体异构专一性
（1） 旋光异构专一性 （2）几何异构专一性 反丁烯二酸水化酶只催化反丁烯二酸生成苹果酸 立体化学专一性还表现在酶能区分从有机化学观 点看属于对称分子中的两个等同的基团，并只 催化其中一个，而对另一个无作用。
★ 物
酶的辅助因子主要有金属离子和有机化合
金属离子：Fe2+ 、Fe3+ 、 Zn2+ 、 Cu+ 、Cu2+ 、 Mn2+、 、Mn3+ 、Mg2+ 、K+ 、 Na+ 、Mo6+ 、Co2+ 等。 有机化合物：NAD，NADP，FAD，生物素，卟啉 等
6 酶学与酶工程-4
缀合蛋白质（全酶）=蛋白质（脱辅酶， apoenzyme或apoprotein）+辅助因子 （cofactor） 辅助因子是指一些对热稳定的非蛋白质小 分子物质或金属离子，包括： （1）辅酶（coenzyme）：与脱辅酶结合比较松 弛的小分子有机化合物，通过透析方法即可出 去，如辅酶Ⅰ等。 （2）辅基（cofactor）：以共价键和脱辅酶结 合，不能通过透析出去。
第二节
酶促反应动力学
酶促反应动力学（kinetics of enzymecatalyzed reactions）是研究酶促反应的速度以 及影响此速度的各种因素的科学。 酶促反应动力学的研究既有重要的理论意义， 又具有一定的实践意义。
一、底物浓度对酶反应速度的影响
（一）中间络合物学说 1903年Henri用蔗糖酶水解做实验，研究底物浓度 与反应速率的关系。当酶浓度不变时，可以测出一系 列不同底物浓度下的反应速度，以反应速度对底物浓 度作图，可得一双曲线。从该曲线可以看出，当底物 浓度较低时，反应速率对底物浓度的关系呈正比关 系，表现为一级反应。随着底物浓度的增加，反应速 率不再按正比升高，反应表现为混合级反应。当底物 浓度达到相当高时，底物浓度对反应速率影响变小几 乎无关，反应达最大速率，为零及反应。
诱导契合学说
该学说认为酶表面并没有一种与底物互补 的固定形状，而只是由于底物的诱导才形 成了互补形状.
三、酶的化学本质及其组成
（一）酶的化学本质 酶的化学本质除有催化活性的RNA之外几 乎都是蛋白质。 注意：不能说所有的蛋白质都是酶，只是 具有催化活性的蛋白质才称酶。 （二）酶的化学组成 从化学本质来看，酶可以分为： 1. 单纯蛋白质（simple protein） 2. 缀合蛋白质（conjuga 草酰乙酸
第八章 酶通论
酶学研究简史：酶(enzyme)希腊语原意：in yeast，生物体内催化化学反应的物质，细胞中的球蛋白多数为酶。
1783年：Spallamzan发现鸟的胃液能消化肉。
1814年：Kirchhoff发现稀酸对淀粉的加水分解作用。
并发现麦芽抽提液加入淀粉后能生成麦芽糖，即麦芽抽提液中必定有能水解淀粉的水溶性物质→ferment (酵素)。
1830年：Kuhle开始使用Enzyme这一术语。
1833年：Payen & Persoz 从麦芽抽提液得到了ferment，称diastase，即现在的amylase。
1835年：Berzelius提出ferment起的是催化作用。
1857年：Pasteur认为发酵分几个阶段进行，每一步都有特定的酶参与，但酶只在活体细胞中才能起作用。
1894年：Bertrand发现了水解酶以外的酶。
1897年：Buchner兄弟以“没有酵母的酒精发酵”证明了酶可以离开细胞起作用。
1910年：Halden & Young 发现酶是蛋白质与耐热性低分子量化合物(cofactor)的复合物，提出蛋白质只是担体。
1913年：米氏方程建立。
1926年：Sumner得到了Urease的结晶，随后，Northrop结晶化了Pepsin，Trypsin等蛋白酶，结晶中测定不到cofactor。
1929年：Warburg发现呼吸链诸酶中的血红素。
1936年：维生素与辅酶关系的阐明。
1959年：Sutherland cAMP的发现→酶与激素的关系。
1970年：Restriction enzyme的发现→基因工程。
第一节酶催化作用的特点一、酶和一般催化剂的比较加快反应的速度，但不改变反应的平衡。
二、酶作为生物催化剂的特点1．易失活2．具有很高的催化效率3．具有很高的专一性4．酶的活性受到调节控制调节酶的浓度通过激素调节酶的活性反馈抑制调节酶的活性抑制剂和激活剂调节酶的活性其他调节方式如别构调节第三节酶的命名法一、习惯命名法二、国际系统命名法三、国际系统分类法及酶的编号每种酶的号由4个数字组成，中间用“.”隔开，分别代表大类.亚类.亚亚类.序号，如：EC1.2.3.2是黄嘌啉：氧化还原酶的编号。
7酶
（ 全 酶 ） 辅基
有机小分子
决定催化 决定催化 反应的特异性 反应的类型 （选择E催化的S）（递电子、氢或一些基团）
辅酶
辅基与辅酶：与酶蛋白共价结合，牢而不易分离（辅基） 与酶蛋白非共价结合，疏松而易分离（辅酶）
单成分酶的蛋白质本身即具有催化活性。
一、酶的催化的特性
（一）高度的催化效率
S
E
P
（二）高度的催化专一性（特异性）
—— 酶对所作用的底物有一定的选择性 相对专一性： 绝对专一性： 一种E能催化一类S 一种E只能催化一种S
立体异构专一性：一种E只能催化一种S的某一种特定构型
（三）反应条件温和----不稳定性 （四）自我更新与调节
酶的催化特性举例
如 果糖-1,6-2P 醛缩酶 磷酸二羟基丙酮＋3-磷酸甘油 又如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
(五)异构酶类
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物分 子内基团或原子的重排过程。 反应通式： A ==== B
相对专一性：一种E能催化一类S （一种化学键/水解酶类）
一种酶可作用于一类化合物或一种化学键，这种 不太严格的专一性称为相对专一性。 如脂肪酶不仅水解脂肪，也能水解简单的酯类。
磷酸酶对一般的磷酸酯都有作用，无论是甘油的 还是一元醇或酚的磷酸酯均可被其水解。
绝对专一性：
一种E只能催化一种S （脲酶）
第七章 酶
第一节
酶的概述 第二节 酶的结构和作用机制 第三节 影响酶促反应的因素 第四节 重要的酶类
酶化学
第三章酶学I 主要内容一、酶的组成分类1．酶的化学本质是蛋白质，可以分为简单蛋白和结合蛋白。
2．简单蛋白质酶类：这些酶的活性仅仅由它们的蛋白质结构决定。
3．结合蛋白质酶类：这些酶的活性取决于酶蛋白和辅因子两部分。
辅因子主要包括无机离子和有机小分子两种物质，其中有机小分子又根据其与酶蛋白结合的紧密程度不同分为辅酶和辅基。
在结合蛋白质酶类分子中，酶促反应的专一性主要由酶蛋白质的结构决定，催化性质则主要由辅因子化学结构所决定。
二、酶的催化特性1．高效性：酶的催化效率非常高，酶促反应的速度与化学催化剂催化的反应速度高1010倍左右。
2．专一性：每一种酶只能作用于某一类或某一种物质。
根据专一性的程度可分为绝对、相对专一性和立体结构专一性三种类型。
3．温和性：酶一般是在体温、近中性的pH及有水的环境下进行，作用条件较为温和。
4．酶活性的可调节性：细胞内酶活性可以受底物浓度、产物浓度等许多因素的影响。
三、酶的命名和分类1．命名法：习惯命名法和系统命名法。
2．国际系统分类和编号：根据国际系统分类法的原则，所有的酶促反应按反应性质分为六大类，用1，2，3，4，5，6的编号来表示。
1-氧化还原酶类；2-转移酶类；3-水解酶类；4-裂合酶类；5-异构酶类；6-合成酶类。
如：Ecl.1.1.27 乳酸：NAD+氧化还原酶。
四、酶活力(或酶活性)、比活力表示法用反应初速度表示酶活力。
酶活力单位：U；酶的比活力：U／mg蛋白质五、酶促反应动力学1．底物浓度对酶促反应速度的影响。
米氏常数(Km)：当酶反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度。
它是酶的特征性常数之一，只与酶的种类有关，而与底物浓度无关；米氏常数(Km)的测定主要采用双倒数作图法。
2．温度对酶反应速度的影响：最适温度：酶反应速度最大的环境温度，它是酶的条件性特征常数，只在一定情况下才有意义。
3．pH对酶促反应速度的影响：最适pH：酶反应速度最大的介质pH值。
4．酶浓度对酶反应速度的影响：当底物浓度远远大于酶浓度时，反应速度与酶浓度成正比。
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编号
类别
反应底物数
概念
反应方程式
1
氧化还原酶类
双底物
催化底物进行各种氧化还原反应
2
转移酶类
双底物
催化底物之间进行某些基团的转移或交换的反应
3
水解酶类
单底物（逆反应不是）
催化底物发生各种水解反应ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
4
裂合酶类
单底物
催化共价连接基团的转移并形成双键的反应或其逆反应
5
异构酶类
单底物
可催化各种同分异构体之间相互转化反应
6
合成酶类
三底物
催化两分子底物合成为一分子化合物，并伴随ATP磷酸键断裂释能的反应