生物化学1考试要点

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生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。

祝你考试顺利!。

大一生物化学必考知识点

大一生物化学必考知识点

大一生物化学必考知识点生物化学是生物学和化学的交叉学科,研究生物体内的化学成分、结构和功能关系,是生命科学的重要分支之一。

作为大一生物学专业的学生,在学习生物化学时,有一些必考的知识点是不能避免的。

本文将根据不同的主题,介绍一些大一生物化学必考的知识点。

1. 氨基酸和蛋白质结构氨基酸是构成蛋白质的基本单位,了解氨基酸的结构是理解蛋白质的基础。

共有20种常见氨基酸,分为两类:极性氨基酸和非极性氨基酸。

极性氨基酸具有亲水性,非极性氨基酸则相反。

蛋白质的结构包括四个层次:一级结构(氨基酸链的线性序列)、二级结构(α-螺旋和β-折叠)、三级结构(蛋白质的立体构型)和四级结构(由多个蛋白质链组成的复合体)。

掌握这些知识点有助于理解蛋白质的功能和特性。

2. 酶和酶动力学酶是生物体内催化化学反应的蛋白质,而酶动力学则是研究酶速率、酶底物浓度和酶活性的关系。

酶的功能包括催化底物的转化、调节代谢途径和参与信号转导等。

酶动力学包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的抑制等内容。

此外,还需了解酶的命名规则和酶促反应的机理等内容。

3. 代谢和能量代谢是生物体内化学反应的总称,能量则是生物化学反应的驱动力。

了解代谢和能量的相关知识是理解生物体内化学反应的基础。

代谢通过两个途径来产生能量:有氧呼吸和无氧呼吸。

有氧呼吸是在氧气的作用下产生ATP,无氧呼吸则是在没有氧气的情况下产生ATP。

此外,还需了解糖原的合成与降解、脂肪酸的合成与降解以及蛋白质的合成与降解等重要代谢过程。

4. 核酸和基因核酸是生物体内遗传信息的携带者,是构成基因的基本单位。

共有两种核酸:脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)。

DNA通过不同的组合形成基因,每个基因携带了生物体遗传信息的一部分。

了解DNA和RNA的结构、功能以及复制和转录等过程对于理解基因的组成和功能至关重要。

5. 细胞膜和脂质细胞膜是细胞的外包层,它由磷脂双分子层和与其相关的蛋白质组成。

了解细胞膜的结构和功能有助于理解细胞的运输、信号传导和分裂等过程。

生物化学高一会考知识点

生物化学高一会考知识点

生物化学高一会考知识点生物化学是生物学和化学的交叉学科,涉及到生物体内各种生物分子的结构、性质和相互作用等内容。

在高一生物化学的学习中,可以考察以下几个重要的知识点:1.生物分子的结构与功能生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类。

它们在生物体内发挥着重要的功能。

可以结合具体的实例,讨论它们的结构与功能之间的关系,如酶的结构与催化作用、DNA的结构与遗传信息的传递等。

2.生物反应速率与酶生物体内的化学反应速率受到温度、pH值等因素的影响。

重点讨论酶对生化反应速率的调节作用,如酶的催化机制、酶活性受到温度和pH值变化的影响等。

3.物质的能量转化及代谢讨论生物体内的能量转化及代谢过程,如光合作用和呼吸作用。

可以详细介绍光合作用的化学反应方程式、光合作用与呼吸作用的关系,以及其中涉及到的生物分子和酶。

4.基因与遗传信息的传递基因是生物体遗传信息的基本单位,通过DNA的复制和遗传物质的传递,实现了遗传的连续性。

可以介绍DNA的结构与复制的过程,以及基因的突变与遗传病的关系等内容。

5.酶的抑制与激活酶可以被一些物质抑制或激活,从而调节生化反应的进行。

可以介绍具体的抑制和激活机制,如竞争性抑制和非竞争性抑制,以及酶抑制对生物体的影响。

6.酶的同工酶与亚基讨论酶的同工酶和亚基的概念及作用。

可以举例介绍同工酶和亚基在生物体内的功能差异以及重要性,如乳酸脱氢酶的不同同工酶对于乳酸代谢的影响。

7.代谢疾病与酶缺陷一些酶缺陷会导致人体内代谢过程的紊乱,进而引发代谢疾病。

可以介绍常见的代谢疾病,如酮症酸中毒、苯丙酮尿症等,以及其发病机制和处理方法。

总结:生物化学是一门重要的学科,它涉及到生命体的分子结构和生物体内各种反应的发生机制。

高中生物化学的学习重点是理解生物分子的结构与功能、生化反应的速率与酶、能量的转化与代谢、基因与遗传信息的传递、酶的抑制与激活、酶的同工酶与亚基以及代谢疾病与酶缺陷等知识点。

通过掌握这些知识点,可以更好地理解生物体内的生化反应过程,为进一步的学习打下坚实的基础。

生物化学复习提纲

生物化学复习提纲

生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1,糖的定义和分类。

2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。

3,比较三种主要双糖(蔗糖、乳糖、麦芽糖)的组成、连接键的种类及其环状结构。

4,淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。

5,糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。

6,了解糖的生理功能。

,其中必须掌握的重要知识点是第1-4,糖这章很少会出现大题,不过在填空和选择中却每年都会出题,所以大家要注意一下这章中重要知识点,以填空或选择提的形式掌握。

基础阶段,复习时间是从5月份至8月份,对于上面所述的知识点要熟悉,尽量掌握,一些比较零碎的需要加强记忆的知识点,大家最好做一下总结笔记,以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆,得到更好的复习效果。

在复习每一个知识点的过程中,首先要了解知识点,通过反复阅读教材熟悉相应知识点,通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。

当然,在下面的章节中,对于知识点的掌握方法也是一样的,希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做,这样能达到事半功倍的效果。

好,下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。

【知识点1】糖的定义和分类:定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。

化学本质:大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成,单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类:根据分子的结构单元数目,糖可分为单糖、寡糖、多糖。

掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖(09)A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析:琼脂糖属于多糖,而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖,是一种半乳糖聚合物,不是多糖。

两者主要成分是相同的,两者各有应用上的特点解题:c易错点:区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。

医学生物化学考试重点复习内容

医学生物化学考试重点复习内容

医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程,它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。

在医学生物化学考试中,学生需要掌握一系列的重点内容,下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。

一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础,它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。

在考试中,学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。

1. DNA的结构和复制:DNA是生物体内存储遗传信息的分子,它由核苷酸组成。

学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程,包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。

2. RNA的转录和翻译:RNA是DNA的转录产物,它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。

学生需要了解RNA的结构和功能,以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。

3. 基因调控:基因调控是细胞内基因表达的调节过程,它包括转录因子的结合和启动子的活化等。

学生需要了解基因调控的机制,包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。

4. 蛋白质的结构和功能:蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子,它们具有结构和功能的密切关联。

学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。

二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容,它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。

在考试中,学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。

1. 糖代谢:糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径,它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。

学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制,以及糖尿病等疾病的发生机制。

2. 脂代谢:脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径,它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。

学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制,以及高血脂症等疾病的发生机制。

生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结

生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学:生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。

第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖:糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。

根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。

2单糖的主要化学性质:①与碱性弱氧化剂反应(与银氨溶液反应)与本尼迪克特试剂(硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠)单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应(溴水)③酶促反应④与较强氧化剂反应(HNO3)作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应(形成糖苷键)苷类化合物分包括糖部分和非糖部分,非糖部分称为苷元。

3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖,其中蔗糖无还原性。

麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1,4糖苷键结合二而成的;具有还原性△4,蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成,无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖,同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等;淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物,水解终产物都是D-葡萄糖,直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成;(直链淀粉遇碘变蓝色);糖原(糖原遇碘呈红褐色)△7糖蛋白:糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题:①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1,2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型,决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。

③直链淀粉的构象是螺旋,纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色,支链淀粉遇碘呈紫色,糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢(糖酵解):葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。

(糖酵解的全部反应在胞液中进行)(熟悉)10糖酵解的全过程:①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖(由己糖激酶催化)消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖(由磷酸己糖异构酶催化)反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖(由6-磷酸果糖激酶-1催化)消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1,6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖(由缩醛酶催化)最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1,3-二磷酸甘油醛(由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化)反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1,3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸(由磷酸甘油酸激酶催化)产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸(由3-磷酸甘油酸变位酶催化)反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸(由烯醇化酶催化)反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸(由丙酮酸激酶(PK)催化)产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸(乳酸脱氢酶催化)反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。

生物化学复习重点

生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S及其他微量元素,N为特征性元素2.氨基酸通式特点:α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性(旋光性),脯氨酸为亚氨基酸。

3.氨基酸分类:(1)、酸性氨基酸:一氨基二羧基氨基酸,有天冬氨酸、谷氨酸,带负电荷(2)、碱性氨基酸:二氨基一羧基氨基酸,有赖氨酸、精氨酸、组氨酸,带正电荷(3)、中性氨基酸:一氨基一羧基氨基酸,有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。

不带电荷。

4.两性解离:氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性,其氨基可以结合H+而表现碱性。

在一定条件下,氨基酸是一种既带正电荷,又带负电荷的离子,这种离子称为兼性离子。

5.等电点:在某一pH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在,且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

肽键:存在于蛋白质和肽分子中,是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。

肽键:一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。

氨基酸通过钛键连接成肽,根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽;根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。

肽键结构的六个原子构成一个钛单元,六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1,+pK2,)/25.氨基酸紫外吸收:280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构(Primary structure):它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。

7.蛋白质二级结构的概念:是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的,而主链构象通常是规则的的基础上,按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。

其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有:a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力:氢键a-螺旋(a-Helix):是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。

生物化学考试重点概要

生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科,涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。

本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。

二、生物大分子
1. 蛋白质:结构、功能、合成与降解
2. 核酸:DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物:单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类:脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢:糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢:氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢:脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢:核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性:氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应:酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制:酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试,加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。

希望本文档能帮助你全面复生物化学知识,取得优异的考试成绩。

大一生物化学知识点考点

大一生物化学知识点考点生物化学是生物学与化学的交叉学科,研究生物体内化学反应的原理和机制。

作为一门重要的基础学科,生物化学的知识点非常广泛。

在大一生物化学的学习中,有一些重要的知识点和考点需要我们关注和掌握。

下面将从分子生物学、生物大分子、酶学和代谢物等四个方面介绍这些知识点和考点。

一、分子生物学1. DNA的结构和功能:DNA是遗传信息的基本单位,了解DNA的双螺旋结构、碱基配对原则及其在遗传信息传递和蛋白质合成中的作用是学习生物化学的重点。

2. RNA的结构和功能:RNA在生物体内主要参与蛋白质合成,了解RNA的结构和作用对于理解基因表达和转录调控等过程非常重要。

3. 蛋白质的合成:蛋白质是生命体内构成和调控的基本物质,了解蛋白质的合成过程、翻译机制和调控方式对于理解生物体的生命活动具有重要意义。

二、生物大分子1. 碳水化合物:碳水化合物是生物体内重要的能量来源,了解葡萄糖的代谢途径、糖酵解和糖苷化等反应过程,对于了解生物体的能量供给和物质代谢具有重要意义。

2. 脂质:脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质,了解脂肪酸的合成、三酰甘油的代谢和脂质的生物学功能对于理解脂肪代谢和疾病的发生机制具有重要意义。

3. 蛋白质:蛋白质是生物体内最重要的功能分子,了解蛋白质的结构、折叠和功能调控对于理解生物分子的相互作用和信号传导机制具有重要意义。

三、酶学1. 酶的结构和功能:酶是生物体内催化作用的媒介,了解酶的结构、催化机理和酶活性调控是生物化学中的重点内容。

2. 酶动力学:了解化学反应速率与底物浓度、温度和酶活性的关系对于分析和评价酶的催化效率具有重要意义。

3. 酶抑制剂:了解酶抑制剂的种类、作用机制和应用对于抑制酶活性和疾病治疗具有重要意义。

四、代谢物1. 能量代谢:了解生物体内能量的产生、储存和利用对于理解人体的能量平衡和代谢紊乱具有重要意义。

2. 氮代谢:了解氨基酸的合成、降解和尿素循环是理解生物体氮代谢和蛋白质代谢的重要基础。

生物化学考试重点笔记(完整版)

第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。

2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。

3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。

此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。

2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。

(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。

3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。

由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。

2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。

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1, 呼吸链:代谢物首先在特异的不需氧脱氢酶作用下,脱下的2H经过一系列的递氢体和递电子体传递,最后与激活的氧化合为水。

这些递氢体和递电子体按一定顺序排列在线粒体膜上,而构成一条连锁反映体系。

由于此反应体系与细胞摄取氧的呼吸过程有关,故称为呼吸链。

2:米氏常数:当酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度,即KM值可以表示酶与底物的亲和力。

3:磷酸无糖途径:指机体某些组织以6-磷酸葡萄糖为起始物在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下形成6-磷酸葡萄糖进而代谢生成磷酸戊糖为中间代谢物的过程,又称为磷酸己糖旁路。

4:氧化磷酸化:指代谢氧化脱氢经呼吸链传递给氧生成水的过程,消耗了氧,消耗了无机磷酸,使ADP磷酸化生成ATP的过程。

5:冈崎片段:在DNA复制过程中,短时间内首先复制的较短的DNA片段。

6:PCR:聚合酶链式反应简称PCR。

是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法。

7:中心法则:中心法则,遗传信息从DNA向RNA,再向蛋白质传递的规律。

8:联合脱氨基:转氨基与氧化脱氨基偶联进行的反应叫做联合脱氨基作用。

9:一碳单位:氨基酸分解代谢过程中产生的含一个碳原子的有机基团。

10:半保留复制:复制时,母链DNA解开成两股单链,每股各做为一个子代细胞复制的模板。

使子代DNA与母链DNA有相同碱基序列。

二填空题
11:常见的脱氢酶的辅酶:FAD(黄素二核苷酸),FMN(黄素单核苷酸),NAD(辅酶一),NADH(辅酶二)。

12:测定蛋白质的方法:凯氏定氮法,紫外吸收法,考马斯亮蓝法,双缩脲法,酚试剂法。

13:糖酵解途径叫:EMP途径,无氧途径。

14:碱基互补配对:A-T C-G (A-U)
15:XMP:以磷酸X苷XDP:二磷酸X苷XTP:三磷酸X苷CX(M/D/T)P:环化~ ~ X苷dXMP:脱氧一磷酸X苷dXDP:脱氧二磷酸X苷dXTP:脱氧三磷酸X苷
16:三磷酸的关键酶:异柠檬酸脱氢酶,柠檬酸合成酶,α-酮戊二酸脱氢酶系
17:糖酵解中底物水平磷酸化的酶:磷酸甘油醛脱氢酶,丙酮酸激素。

18:tRNA,rRNA的二级结构:三叶草型tRNA三级结构,倒L型。

19:1mol软脂酸彻底氧化生成:129 mol ATP,16分子CO.
20:NADH进入呼吸链的方式:α磷酸甘油穿梭,苹果酸穿梭。

21:一碳单位载体:四氢叶酸(RH4)
22:磷氧比:实测的NADH呼吸链:P/O~2.5
实测的呼吸链:P/O~1.5
23:DNA复制过程,先为前导链(合成冈崎片段,然后连接
24:CO的中毒原因:使Cytaa3丧失传递电子的能力,呼吸链中断。

25:什么事DNA复制:变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的单链重新组合而形成螺旋DNA的过程。

26:丙酮酸酶脱羧酶系:丙酮酸脱羧酶,硫辛酸乙酰基转移酶,二氢硫酸脱氢酶三种酶。

焦硫酸硫胺素,硫辛酸,辅酶A,黄素腺嘌呤二核苷酸,辅酶一等五种辅酶因子。

27:酶的竞争性抑制的常数变化:Km增大,Vmax不变。

28:糖原合成,G的供体:VTT(三磷酸鸟苷)
29:合成脂肪的原料:甘油α-磷酸,脂酰辅酶A(由乙酰CoA合成)。

30:与尿素循环有关的AAA:瓜氨酸,鸟氨酸,天冬氨酸,精氨酸。

31:氨基受体:α-酮酸
32:α酮酸去路:1.生成必须的AAA; 2.转变为唐或脂肪; 3.氧化供能。

33:糖酵解中间产物:6-磷酸葡萄糖,异戊二磷酸葡萄糖,磷酸二羟丙酮,1.3二磷酸甘油酸,3-磷酸甘油酸,PEP。

34:形成2S键的氨基酸:半胱氨酸。

35:三磷酸中间的代谢产物:柠檬酸,异柠檬酸,草酰琥珀酸,α-酮戊二酸,琥珀酰CoA,琥珀酸,延胡索酸,苹果酸
36:电传递链的抑制剂:1)鱼藤酮,安密妥杀粉蝶菌素,2)抗霉素A ,3)氰化物,叠氮化物
37:氨代谢的去路:合成尿素,合成铵盐,合成酰胺,合成费必须AAA。

38:脂肪酸氧化方式:1)丙酸的氧化,2)α-氧化。

3)β-氧化,4)ω-氧化,5)不饱和脂肪酸的氧化。

三,简答题
39:两条呼吸链的排列顺序。

(1)NADPH的氧化呼吸链
NADPH-FMN-CoQ-Cytb-Cytc1-Cytc-Cytaa3-O2
(2)FADH2的氧化呼吸链:
FADH2-CoQ-Cytb-Cytc1-Cytc-Cytaa3
40:DNA双螺旋的主要特点。

1.DNA分子由两条反向平行的多核苷酸组成,围绕共同的轴心盘旋成双螺旋分子。

2.碱基互补配对,
3.成对碱基在同一个面上。

4.维持其稳定性的是氢键和碱基堆积力。

41.三羧酸循环的意义
1.为呼吸链提供还原当量。

2.是三大营养物质氧化分解的最终共同途径。

3.是三大营养物质相互转变的枢纽。

4.为其他物质代谢提供小分子前体。

42:DNA的半不连续复制。

半不连续复制是指DNA复制时,前导链上DNA的合成石连续的,后随链上是不连续的,故称为半不连续复制。

半不连续模型是DNA复制的基本过程。

不连续的DNA链是由冈崎片段连接而成。

43:脂肪酸的β氧化的四个过程。

即脱氢(FAD脱氢),加水,再脱氢(NADH脱氢),硫解。

44:α螺旋的特点。

1)沿轴心旋转,每上升一圈含3.6个氨基酸,螺距为0.54nm。

2)绝大多数为右手螺旋。

3)螺旋间借氢键稳定。

4)侧链集团位于α-螺旋的外侧但对于α-螺旋的形成和稳定有重要影响。

45:酶的活性中心包括。

必须集团,结合集团,催化集团
46:酮体:乙酰乙酸,β-羟丁酸及丙酮。

47:蛋白质的一级,二级,三级,四级结构及其稳定键。

蛋白质的一级结构是氨基酸残基的排列顺序,稳定键是肽键。

二级结构是主链骨架在空间盘旋折叠的方式,稳定键是氢键。

三级结构是在二级结构的基础上进一步折叠,盘旋形成三维结构,稳定键是次级键。

四级结构是两个或两个以上的独立的三级结构多肽链通过非共价键相互作用形成的三维空间结构,稳定键是疏水作用力。

四,名词解释。

1)生物化学:是以生物体为研究中心,研究生物化学本质的科学。

2)酶:由活细胞产生具有催化性和高度专一性的生物大分子。

3)酶原:是不具有催化活性的酶前体。

4)同工酶:能催化同一反应但其化学本质和组成结构不同的酶类。

5)酶的活性中心:在一级结构中通过盘旋折叠形成一定的空间区域直接参与酶促反应。

6)糖酵解:在无氧条件下糖原或葡萄糖氧化生成乳酸并且放出能量的过程。

7)生物氧化:从外界摄取的物质在细胞内氧化分解最终彻底氧化分解为二氧化碳和水并释放能量的过程。

8)脂肪动员:在脂肪酶的作用下脂肪被氧化生成甘油和脂肪酸经血液运输到全身的各个部分的过程。

9)脂肪酸的β氧化:α碳和β碳之间发生断裂生成2个碳原子的乙酰CoA和较原来少2个碳原子的脂肪酸
五:计算题。

A TP的净得量:(C原子数/2-1)×5+(C原子数/2)×12-2 《脂肪酸的分解代谢能量计算式》
例题:硬脂酸分解能量计算。

(18/2-1)×5+(18/2)×12-2=146个ATP
软脂酸分解能量计算。

(16/2-1)×5+(16/2)×12-2=129个A TP之类的消化和吸收:。

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