蛋白质酸水解
植物水解蛋白
植物水解蛋白一.植物水解蛋白的性质植物蛋白质水解物(HVP,hydrolyzed vegetable protein)是指在酸或酶的作用下,水解含蛋白质的植物组织所得到的多肽及氨基酸的中间混合胶体溶液,再经加工处理后得到的产物。
HVP主要性状为淡黄色至黄褐色液体、糊状体、粉状体或颗粒。
糊状体含水分17%-21%，粉状及颗粒状者含水分3%-7%，总氮量5%-14%(相当于粗蛋白25%-87%)，2%水溶液的pH 值为5.0-6.5，所含氨基酸组成视所用原料而定，其鲜味物质和程度不尽相当，视所用原料和加工方法而各异。
水解植物蛋白是近年来蓬勃发展起来的新型食品增味剂，它集色、香、味等营养成分于一体，主要作用为鲜味剂、营养强化剂以及肉类香精原料，投放市场以来即为广大消费者认可。
由于其谷氨基酸含量较高，逐渐成为取代味精的新一代调味品，并且HVP的制造原料植物蛋白质来源丰富，经水解、脱色、除臭、除杂、调味、杀菌、喷雾干燥等工艺制造而成，可机械化、大规模、自动化生产。
植物蛋白质占世界蛋白供应总量70%以上，其营养价值与动物蛋白质接近，且胆固醇含量低，含有大量人体必需氨基酸，是人类食用蛋白质重要来源。
因此，水解植物蛋白作为调味品前景非常广阔。
以下为3种水解蛋白的含量指标氨基酸大豆蛋白水解产品小麦蛋白水解产品玉米蛋白水解产品名称赖氨酸8.62 1.98 1.81组氨酸 2.89 1.73 2.59精氨酸7.05 2.97 4.40苏氨酸 4.06 2.48 3.57丝氨酸 5.39 3.96 5.70谷氨酸19.67 40.08 24.12脯氨酸11.83 15.84 11.93甘氨酸 5.02 2.23 2.85丙氨酸 6.05 2.33 7.78缬氨酸 4.75 3.96 2.07蛋氨酸0.78 1.98 2.59异亮氨酸 3.08 7.67 9.08亮氨酸 3.87 3.47 4.15酪氨酸0.32 1.00 3.89苯丙氨酸 3.45 4.46 5.70天冬氨酸13.17 3.96 7.77合计100 100 100二.植物水解蛋白生产工艺目前,水解植物蛋白常用的方法有酸法和酶法,一般为酸法为主。
生物化学知识点与题目 第四章 蛋白质化学
第四章蛋白质化学知识点：一、氨基酸蛋白质的生物学功能氨基酸：酸水解：破坏全部色氨酸以及部分含羟基氨基酸。
碱水解：所有氨基酸产生外消旋。
氨基酸的分类：非极性氨基酸（8种）：Ala、V al、Leu、Ile、Pro、Met、Phe、Trp；极性氨基酸（12种）：带正电荷氨基酸Lys、Arg、His；带负电荷氨基酸Asp和Glu；不带电荷氨基酸Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys、Gly。
非蛋白质氨基酸：氨基酸的酸碱性质：氨基酸的等电点，氨基酸的可解离基团的pK值，pI的概念及计算，高于等电点的任何pH值，氨基酸带有净负电荷，在电场中将向正极移动。
氨基酸的光吸收性：芳香族侧链有紫外吸收，280nm，氨基酸的化学反应：α-氨基酸与水合茚三酮试剂共热，可发生反应，生成蓝紫化合物。
茚三酮与脯氨酸和羟脯氨酸反应则生成黄色化合物。
二、结构与性质肽：基本概念；肽键；肽；氨基酸残基；谷胱甘肽；肽键不能自由转动，具有部分双键性质；肽平面蛋白质的分子结构：一级结构，N-末端分析，异硫氰酸苯酯法；C-末端分析，肼解法蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链骨架的折叠方式，包括α螺旋、β折叠和β转角等。
超二级结构：超二级结构是指二级结构的基本结构单位（α螺旋、β折叠等）相互聚集，形成有规律的二级结构的聚集体。
结构域：蛋白质的三级结构：蛋白质的三级结构指多肽链中所有氨基酸残基的空间关系，其具有二级结构或结构域。
球状蛋白质分子的三级结构特点：大多数非极性侧链（疏水基团）总是埋藏在分子内部，形成疏水核；大多数极性侧链（亲水基团），总是暴露在分子表面，形成一些亲水区。
蛋白质的四级结构：蛋白质的四级结构是由两条或两条以上各自独立具有三级结构的多肽链（亚基）通过次级键相互缔合而成的蛋白质结构。
变构蛋白、变构效应；血红蛋白氧合曲线。
维持蛋白质分子构象的化学键：氢键，疏水键，范德华力，盐键，二硫键等三、蛋白质的分子结构与功能的关系蛋白质的分子结构与功能的关系：一级结构决定高级结构，核糖核酸酶的可逆变性；变性、复性、镰刀型红细胞贫血症的生化机理；四、蛋白质的性质及分离纯化胶体性质：双电层，水化层；1. 透析；2. 盐析；3. 凝胶过滤；酸碱性质：1. 等电点沉淀；2. 离子交换层析；3. 电泳蛋白质的变性：蛋白质变性后，二、三级以上的高级结构发生改变或破坏，但共价键不变，一级结构没有破坏。
生物化学思考题
生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。
（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。
（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。
反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。
3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。
计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。
4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。
答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。
（2）拆分蛋白质分子的多肽链。
（3）断开链内二硫键。
（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。
（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。
（6）裂解多肽成小的肽段。
（7）测各肽段的氨基酸序列。
（8）重建完整多肽链的一级结构。
（9）确定二硫键的位置。
5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。
因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。
因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。
而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。
6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。
大豆肽的制备工艺
大豆肽的制备工艺大豆肽是一种由大豆蛋白质水解而成的活性多肽物质，具有多种生物活性和保健功能，如抗菌、抗氧化、抗炎、降血压、降血脂等。
大豆肽的制备是通过对大豆蛋白质进行水解处理得到的。
目前，大豆肽的制备工艺主要有酶法、盐酸法和酸碱法等。
首先，酶法是大豆肽制备的主要方法之一、该方法利用酶类（如蛋白酶、胰蛋白酶、酵素等）对大豆蛋白质进行水解，从而得到大豆肽。
具体工艺流程如下：1.大豆蛋白质的提取：将大豆破碎、脱脂后，用适量的缓冲盐水悬浮并调节pH值。
2.酶解：将提取的大豆蛋白质溶液添加适量的酶，调节酶解条件（如温度、反应时间、酶的浓度等），进行酶解反应。
3.过滤分离：用滤纸或膜过滤器将反应液进行过滤，分离大豆肽和未被水解的蛋白质。
4.浓缩：将过滤得到的大豆肽溶液进行浓缩，可以采用真空浓缩法或喷雾干燥法等。
5.深度净化：用活性炭、树脂等吸附材料进行吸附分离，去除杂质，得到纯净的大豆肽。
6.干燥：将纯净的大豆肽进行干燥，得到成品。
其次，盐酸法也是常用的大豆肽制备方法之一、该方法利用盐酸对大豆蛋白质进行酸解，得到大豆肽。
具体工艺流程如下：1.大豆蛋白质的提取：将大豆进行破碎、脱脂，用适量的浓盐酸悬浮。
2.酸解：将提取的大豆蛋白质溶液加热，徐徐加入浓盐酸，调节酸解条件（如温度、反应时间、酸的浓度等）。
3.过滤分离：用滤纸或膜过滤器将反应液进行过滤，分离大豆肽和未被水解的蛋白质。
4.中和：将过滤得到的大豆肽溶液进行中和，用碱调节pH值，使其接近中性。
5.提纯浓缩：通过酒精沉淀、离心、冷沉淀等方式，得到纯净的大豆肽。
6.干燥：将纯净的大豆肽进行干燥，得到成品。
最后，酸碱法也是一种常用的大豆肽制备方法。
该方法利用酸碱反应调节大豆蛋白质的溶解度和电荷，从而获得大豆肽。
具体工艺流程如下：1.大豆蛋白质的提取：将大豆破碎、脱脂后，用适量的缓冲盐水悬浮并调节pH值。
2.酸碱处理：将提取的大豆蛋白质溶液加入酸或碱，调节pH值，使大豆蛋白质进行溶解或沉淀。
第4章蛋白质化学——2.氨基酸
第一个氨基酸早在1806年就已经被发现，而最 后一个氨基酸在1935年才发现。
直到1965年才搞清楚，合成天然蛋白质的原料 只有20种氨基酸（ 称为基本氨基酸， Primary amino acid）。
自然界中存在的氨基酸有300余种，在动植物组 织中可以分离得到26～30种不同的氨基酸。
蛋白质
CH3
L-苏氨酸 (L-threonine)
CH3
D-苏氨酸 (D-threonine)
COOH
COOH
H2N C H
H C NH 2
HO C H
H C OH
CH3
CH3
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
(L-allo-threonine) (D-allo-threonine)
旋光异构体数目为 2n（n为不对称碳原子数目）
Asn, Gln
正电荷（3种）：His组, Lys赖, Arg精
带电荷
负电荷（2种）：Asp天冬, Glu
氨基酸的极性分类总结
“极性或非极性，是蛋白质性质之所系。”
按氨基酸是否能在人体内合成分类
必需氨基酸（8种） ：指人体不能合成，必须从食 物中摄取： Ile, Met, Val, Leu, Trp, Phe, Thr, Lys
半胱氨酸（Cysteine）和胱氨酸（Cystine）
胱氨酸的光学 异构体有？种
二硫键
Disulfide bond
胱氨酸有三种立体异构体：L-胱氨酸、 D-胱氨酸、 内消旋胱氨酸。
内消旋物：分子内消旋 外消旋物：D-型和L-型的等摩尔混合物；
如：L-胱氨酸和D-胱氨酸是外消旋物
氨基酸的旋光性
L-亮氨酸
子，因此都具有旋光性。 比旋光度是氨基酸的重要物理常数之一，是
酸解后色氨酸破坏
蛋白质可以用酸、碱或酶如胃蛋白酶，胰蛋白酶，糜蛋白酶水解成最终产物氨基酸,实验室中常使用酸解法水解蛋白质。
当在6mol／I盐酸溶液中将蛋白质在110℃加热大约20h，肽键断裂，此时蛋白质完全分解为氨基酸。
酸法水解蛋白质的优点是在水解过程中不发生外消旋作用，所得到的氨基酸均为L—氨基酸。
大多数氨基酸在煮沸酸中是稳定的，但色氨酸则完全被破坏。
丝氨酸和苏氨酸在酸解过程中或多或少地也有破坏。
色氨酸的水解产物已知是一种棕黑色的物质——腐黑质，因此，用酸法水解蛋白质得到的水解液为棕黑色的。
酸解后色氨酸破坏，天冬酰胺和谷氨酰胺脱酰胺基，基本也算破坏了,碱水解不破坏色氨酸，其他氨基酸基本完了。
一般的酸水解是用限制水解时间，减低温度，和控制酸的强度来进行的，稀酸条件下，肽链中的天冬氨酸羧基端比较容易断裂，浓酸条件下，含有羟基氨基酸的氨基端比较容易断裂，酸法水解：(通常以5-10倍的20%HCl煮沸回流16h-20h，或加压于120摄氏度水解12h,可将蛋白质水解成氨基酸）优点：水解彻底，水解的最终产物是L-氨基酸，没有旋光异构体的产生。
缺点：营养价值较高的色氨酸几乎全部被破环，而与含醛基的化合物（如糖）作用生成一种黑色物质，称为腐黑质，因此水解液呈黑色。
此外，含羟基的丝氨酸、苏氨酸、洛氨酸也有部分被破坏。
此法常用于蛋白质的分析与制备。
碱法水解：（可用6摩尔每升NaOH或4摩尔每升氢氧化钡煮沸6小时即可完全水解得到氨基酸。
优点：色氨酸不被破坏，水解液清亮。
缺点：水解产生的氨基酸发生旋光异构作用，产物有D-型和L-型两类氨基酸。
D-型氨基酸不能被人体分解利用，因而营养价值减半；此外，丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸、胱氨酸等大部分被破坏，因此碱水解法一般很少使用。
蛋白酶法水解，优点：条件温和，常温（36-60摄氏度)\常压和PH值在2-8时，氨基酸完全不被破坏，不发生旋光异构现象。
缺点：水解不彻底，中间产物较多。
根据水解的程度分（蛋白质--膘--胨--多肽--二肽--氨基酸）蛋白质煮沸时可凝固，而膘、胨、肽均不能：蛋白质和膘可被饱和的硫酸铵和硫酸锌沉淀，而胨以下的产物均不能；胨可被磷钨酸等复盐沉淀，而肽类及氨基酸均不能，借此可将产物分开。
蛋白质化学练习题
蛋白质化学1. 肌红蛋白和血红蛋白的亚基在一级结构上具有明显的同源性，它们的构象和功能也很相似，因此这两种蛋白的氧结合曲线也是十分相似的（错）2. 蛋白质变性作用的机理就是蛋白质分子中的共价键和次级键被破坏，从而引起天然构象的解体（错）3. 二硫键既可用氧化剂，也可用还原剂进行断裂（对）4. 所谓缀合蛋白质，就是两种不同蛋白质结合在一起的聚合物（错）5. 蛋白质的四级结构可以定义为一些特定的三级结构的肽链通过共价键形成的大分子体系的组合（错）6. 根据凝胶过滤层析的原理，相对分子质量愈小的物质，因为愈容易通过，所以最先被洗脱出来（错）7. 所有a-氨基酸中的a-碳原子都是一个不对称的碳原子（错）8. 蛋白质中的a-螺旋都是右手螺旋，因为右手螺旋比较稳定（对）9. 赖氨酸、精氨酸和组氨酸都是碱性氨基酸，在pH7时携带正电荷（对）10. 蛋白质分子中个别氨基酸被其他氨基酸替代，不一定引起蛋白质活性的改变（对）11. SDS-PAGE测得蛋白质的迁移率与蛋白质的等电点有关（错）12. 蛋白质在等电点时，其溶解度最小（对）13. 组成蛋白质的常见的20种氨基酸均有旋光性，并且均为L-氨基酸（错）14. 二维和多维核磁共振技术是目前用于测定蛋白质溶液构象的唯一手段（错）15. 多聚Glu在pH<3溶液中可形成a-螺旋结构，在pH=7溶液中呈松散态（对）16. 蛋白质的溶解度随盐浓度的由低到高的变化而由大到小（对）17. 镰刀型贫血病是由患者染色体中缺失了β-亚基的基因而引起的（错）18. 具有相同氨基酸组成的蛋白质不一定具有相同的构象（对）19. 氨基酸只在等电点处有缓冲作用（错）20. 某一蛋白质在pH5.0时向负极移动，则其pI大于5.0 （对）21. 酸中毒会导致血红蛋白质与氧亲和力下降（对）22. 一般说来，蛋白质在水溶液中，非极性氨基酸残基倾向于埋在分子内部而不是表面（对）23. 血红蛋白和肌红蛋白的功能都是运输氧（错）24. 利用溶解度的不同，通过盐析可以浓缩和纯化蛋白质（对）25. 毛发的a-角蛋白中，三股右手a-螺旋向左缠绕，拧成原纤维（对）26. 血红蛋白与氧的结合显著改变了血红蛋白的空间结构，导致血红蛋白的构象从T态向R 态转换（对）27. 蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的数目比例有关（对）28. 构成蛋白质的氨基酸包括胱氨酸和羟脯氨酸（对）29. 维持蛋白质三级结构的主要作用力是疏水作用（对）30. 蛋白质的变性作用的实质就是蛋白质分子中所有的键均被破坏，引起天然构象的解体（错）31. 所有的氨基酸中，因a-碳原子是一个不对称碳原子，因此都具有旋光性（错）32. 蛋白质在小于等电点的pH溶液中向阳极移动，而在大于等电点的pH溶液中，将向阴极移动（错）33. SDS-PAGE分离蛋白质取决于分子的大小而不是电荷（对）34. 在标准条件下，蛋白质经酸水解，用阳离子交换剂可将Asn和Asp彼此分开（错）35. 尿素是蛋白质的变性剂，高浓度尿素可拆开蛋白质分子中的二硫键（错）36. 肽键是蛋白质分子中唯一的共价连接方式（错）37. 蛋白质的一级结构包括二硫键的位置（对）38. 蛋白质在小于其等电点pH的溶液中向正极移动（错）39. BPG能提高血红蛋白与氧的亲和力（错）40. 由于肽键所连接的六个原子处于同一平面上，所以肽键不能自由旋转（错）41. 蛋白质的变性是指蛋白质空间结构的破坏（对）42. 结构域是三级结构中局部折叠得比较紧密的部分（对）43. 球蛋白是指具有球型形态的蛋白质（对）44. 蛋白质变性指的是蛋白质的肽键被打断从而导致生物活性丧失的现象（错）45. 血红蛋白和肌红蛋白均为氧的载体，前者是变构蛋白，而后者不是（对）46. 有一小肽，用测N末端的方法未测出游离的a-NH2，则此肽必为环肽（错）47. 蛋白质的氨基酸顺序在很大程度上决定它的三维构象（对）48. 一级结构决定空间结构，所以蛋白质合成中新生肽链的折叠无须其他蛋白质的帮助（错）49. Sanger反应（二硝基氟苯法）用以鉴定多肽链羧基末端氨基酸；而Edman反应（苯异硫氰酸酯法）则用以鉴定多肽链氨基末端氨基酸（错）50. Pro是a-螺旋的破坏者（对）51. 维系蛋白质三级结构最重要的作用力是氢键（错）52. 镰刀型贫血症患者血红蛋白与正常人的血红蛋白在氨基酸组成上只有两个残基有别（对）53. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D型之分的甘氨酸这20种氨基酸的残基（错）54. a-螺旋中Glu出现的概率最高，因此多聚（Glu）可以形成最稳定的a-螺旋（错）55. 一个能折叠成a-螺旋的多肽片断，若包藏在蛋白质的非极性内部，则对a-螺旋的形成更为有利（对）56. 脯氨酸不能维持a-螺旋，凡有脯氨酸的部位肽链都发生弯转（对）57. 天然的氨基酸都具有一个不对称的a-碳原子（错）58. 蛋白质与SDS充分结合后，不论相对分子质量的大小，在溶液中的电泳速度是一样的（错）59. 任何一个蛋白质的紫外吸收的峰值都在280nm附近（错）60. 蛋白质溶于水后，其肽键能够自由旋转（错）61. 沉淀蛋白质、凝固蛋白质都是变性蛋白质（错）62. 切开蛋白质分子的二硫键，该蛋白质的相对分子质量就一定变小（错）63. 酸水解和酶水解蛋白质得到的氨基酸不产生消旋作用（对）64. 蛋白质的高级结构是否稳定，只依赖非共价键（错）65. 溴化氰特异作用于精氨酸羧基侧肽键（错）66. 一般多肽链中主链骨架上羧基的氧原子与亚氨基的氢原子所形成的氢键是维持蛋白质二级结构的主要次级键（对）67. 一个化合物如果能和茚三酮反应形成紫色，说明这个化合物一定是氨基酸、肽或蛋白质（错）68. CNBr能断裂Gly-Met-Pro三肽（对）69. 双缩脲反应是肽和蛋白质特有的反应，所以二肽也有双缩脲反应（错）70. 蛋白质所含的Asn和GIn两种残基是生物合成时直接从模板中翻译来的（对）71. 蛋白质可解离的基团都来自其侧链上的基团（错）72. 苯丙氨酸是人体必需氨基酸（对）73. 丝-酪-丝-甲硫-谷-组-苯丙-赖-色-甘十肽经胰蛋白酶部分水解后，溶液中将有两种肽段存在（对）74. 天然蛋白质中只含19种L-型氨基酸和无L/D-型之分的甘氨酸达20种氨基酸的残基（错）75. 人体内也存在D型氨基酸（错）76. 人体中氨基酸只有20种（错）77. Edman 试剂可以用来进行氨基酸的定量（错）78. 一级氨基酸就是必须氨基酸（错）81. 人体不能合成的8种氨基酸是Pro、Val、Leu、Ile、Phe、Trp、Lys和Ser （错）82. 由于各种天然氨基酸都有280nm的光吸收特征，据此可以作为紫外吸收法定性检测蛋白质的依据（错）83. 人体必需氨基酸有8种（对）84. pH2.3时，所有的氨基酸都是带正电荷（对）89. 参与蛋白质组成的氨基酸中Trp、Tyr 和Phe在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据（对）90. 色氨酸是含有两个羧基的氨基酸（错）91. 蛋白质分子组成中不含有瓜氨酸（对）92. 某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经修饰衍生而来的（对）93. 色谱（层析）技术分离生物分子主要是基于待分离物颜色（也即光吸收）的差异（错）94. 必需氨基酸是指合成蛋白质必不可少的一些氨基酸（错）98. 溶液的pH可以影响氨基酸的等电点（错）99. 用酸水解法分析蛋白质的氨基酸组成时，检测到的氨基酸种类数最多为17种（对）100. 用Edman法1次可以连续测定约300个氨基酸残基的序列（错）101. 能形成二硫键的氨基酸是Cys （对）103. 蛋白质分子中因为含有酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸，所以在260nm处有最大吸收峰（错）104. 只有在很高或很低pH值时，氨基酸才主要以非离子化形式存在（错）107. 从蛋白质酸水解液中可以得到所有20种天然氨基酸（错）108. 氨基酸在水溶液或固体状态是以两性离子形式存在的（对）110. 在正常生理条件下，蛋白质中精氨酸和赖氨酸残基侧链几乎完全带负电荷（错）111. 蛋白质中形成肽键平面的原因是C-N键具有部分双键性质（对）112. SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳迁移率主要与分子量和所带电荷有关（错）114. 维持蛋白质二级结构的主要化学键是氢键（对）115. 血清白蛋白（pI 为4.7）在pH8.0溶液中带正电荷，在电场中向负极泳动（错）116. 蛋白质变性时其分子量发生改变，同时其溶解度降低（错）117. 血红蛋白的氧合曲线是双曲线（错）118. 球状蛋白质的疏水氨基酸常在中心，亲水氨基酸常在外侧（对）120. 在一定的氧压下，血红蛋白的氧饱和度都比肌红蛋白低（对）124. 角蛋白是纤维蛋白（对）125. 蛋白质的三级结构决定于它的氨基酸顺序（对）126. 二硫键和蛋白质的三级结构密切相关，因此没有二硫键的蛋白质就只有一级和二级结构（错）127. 蛋白质变性的实质是非共价键断裂，天然构象解体，但共价键未发生断裂（对）129. 与肌红蛋白不同，血红蛋白由四个亚基组成，因此提高了它与氧的结合能力，从而增加了输氧的功能（错）130. 凝胶过滤法可用于测定蛋白的分子量，分子量小的蛋白质先从柱上流出，分子量大的后流出（错）131. 一般而言亲水性氨基酸残基不会分布在球状蛋白质的内部（对）132. 疏水氨基酸残基也会分布在球蛋白的表面（对）133. 肽键中相关的6个原子，无论在二级或三级结构中，一般都处于一个刚性平面内（对）134. 两种蛋白质A、B的PI分别是6.5和7.2，在PH为8.5下，在同一静电场中电泳，A 蛋白一定比B蛋白向相反电极泳动的速度快（错）135. 一个氨基酸残基就是一个肽单元（错）136. 在蛋白质和多肽分子中，有两种连接氨基酸残基的共价键——肽键、二硫键（对）137. 蛋白质的分离、纯化主要是利用蛋白质分子的净电荷、分子大小和形状、溶解性和亲和力的不同（对）138. 渗透压法、超离心法、凝胶过滤法以及SDS-PAGE法都是利用蛋白质的物理化学性质来测定蛋白质相对分子质量（对）139. 镰刀状血红细胞是由于血红蛋白分子β链中的Val由Glu所替换而导致的（错）145. 变性蛋白质的沉淀是由于其水化膜被破坏和所带电荷被中和（错）146. 所谓肽单位就是指组成蛋白质的氨基酸残基（错）148. 聚赖氨酸（poly-Lys）在pH=7的溶液中呈无规则线团，在pH=10的溶液中呈α螺旋（对）149. Edman 降解是一种内切蛋白质的化学反应（错）153. 蛋白质的等电点和它所含的酸性氨基酸残基和碱性氨基酸残基的数目比例有关（对）158. 多聚谷氨酸在pH7时形成松散结构，在pH4时容易形成a-螺旋(对)161. 基因中核苷酸顺序的变化不一定引起蛋白质中氨基酸的变化（对）162. 蛋白质的磷酸化位点只能是丝氨酸或苏氨酸的羧基（错）163. 某一蛋白质样品，当其酸性氨基酸数目等于碱性氨基酸数目时，此蛋白质样品的等电点ｐＨ是７（错）164. 血红蛋白和细胞色素Ｃ都是含铁卟啉的色蛋白，两者的功能虽然不同，但它们的作用机制相同，都是通过铁离子化合价的变化来实现的（错）167. 在pH7.0的缓冲液中，二肽Ala-Glu向电场的阴极泳动（错）1. 蛋白质别构效应（A）A. 总是和蛋白质的四级结构紧密联系的B. 和蛋白质的四级结构无关C. 有时和蛋白质的四级结构有关，有时无关2. 蛋白质是两性介质，当蛋白质处于等电点时，其（B）A. 溶解度最大B. 溶解度最小C. 和溶解度无关3. 应用SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳测定具有四级结构蛋白质时，所测得的相对分子质量应为（B）A. 蛋白质相对分子质量B. 亚基相对分子质量C. 结构域相对分子质量4. 肌球蛋白分子具有下述哪一种酶的活力(A)A. ATP酶B. 蛋白激酶C. 蛋白水解酶6. 为稳定原胶原三股螺旋结构，三联体的每第三个氨基酸的位置必须是(C)A. 丙氨酸B. 谷氨酸C. 甘氨酸7. 分离含有二硫键的肽段可以用(B)A. SDS-PAGE电泳B. 对角线电泳C. 琼脂糖电泳8. 当含有Ala、Asp、Leu、Arg的混合物在pH3.9条件下进行电泳时，哪一种氨基酸移向正极(B)A. AlaB. AspC. LeuD. Arg9. a-螺旋的稳定性不仅取决于肽链间的氢键形成，而且还取决于肽链的氨基酸侧链性质。
高中生物竞赛课件：蛋白质的氨基酸组成及性质
His是R基的pKa值在7附近的唯
一aa，作为质子供体和受体在
许多酶促反应中具有重要作用
蛋白质的组成单位—氨基酸
第二种分类方法
1.酸性氨基酸 Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电
荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸 His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后
带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电
的需要，氨基酸的名称常常使
用三字母的简写符号来表示，
有时也用单字母的简写符号来
表示，单字母主要用于表示长
链多肽的氨基酸顺序
氨基酸的简写规则
氨基酸的简写规则
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
（4）化学性质
一．α-氨基参加的反应
与荧光胺反应
390nm激发波长，475nm发射波长测定产物的荧光强度
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
羟基化：Pro(4-羟脯氨酸)
和Lys(5-羟赖氨酸)(结缔组
织胶原蛋白)
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
等电点(pI)的计算
R基可解离的氨基酸的pI计算：取兼性离子两边的pKa 的平均值
1.
2.
3.
4.
写出完全质子化的形式
根据酸性的强弱写出解离方程
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蛋白质酸水解
酶作用于乳清蛋白
乳清蛋白是一种蛋白质，它主要由亲水性肽纤维组成，主要有α-乳清蛋白、β-乳清蛋白和γ-乳清蛋白三种不同种类。
乳清蛋白能够通过特定水解酶被分解成肽纤维、肽链和氨基酸，这些水解酶主要为蛋白酸酶。
蛋白酸酶交互作用乳清蛋白的化学反应分为两个主要的步骤：核苷酸歧化步骤和水解步骤。
在核苷酸歧化步骤是，蛋白酸酶将核苷酸歧化成肽结合位点，将乳清蛋白的分子分解成肽链；在水解步骤中，蛋白酸酶将肽链破坏成氨基酸。