蛋白质7教学课件.ppt
可逆变性、不可逆变性。
蛋白质变性后其பைடு நூலகம்理化学性质变化表现为：
①疏水性基团暴露，水中溶解性降低； ②某些蛋白质的生物活性丧失，如失去酶活或免疫活性； ③肽键暴露出，易被酶催化水解； ④蛋白质结合水的能力发生了变化； ⑤溶液粘度发生了变化； ⑥蛋白质结晶能力丧失。
引起蛋白质变性的因素
❖ 物理因素： 温度（热，冷）、机械处理、电磁
蚕豆 11S 蛋白
94
72
3.72
向日葵 11S 蛋白 95
76
4.16
燕麦球蛋白
108
2.冷冻
❖ 低温处理也会导致蛋白质变性。
❖ 有利：利用这一点，我们可以通过冷冻及 冻结贮藏抑制微生物和酶的活性，延长烹 饪原料的保鲜期。
❖ 不利：长期的低温处理也会导致烹饪原料 蛋白质冻结变性而被破坏，如冷冻的鱼类、 肉类长时间放置，蛋白质持水力下降、肉 质硬化等现象。
的影响，蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低， 在中性pH 环境中，除少数几个蛋白质带有正电 荷外，大多数蛋白质都带有负电荷。
❖ 酸碱引起的蛋白质变性可能是因为蛋白质溶 液pH值的改变导致多肽链中某些基团的解离 程度发生变化，从而破坏了维持蛋白质分子 空间结构所必需的某些带相反电荷基团之间 因静电作用形成的键。
冷冻对蛋白质产生不利影响的原因：
❖ 1、蛋白质水合环境发生变化。 ❖ 2、体系结冰后盐浓度增大产生盐效应。 ❖ 3、冷冻浓缩效应，使二硫键交换反应增加。
3 机械处理
揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械 剪切，都能引起蛋白质变性。
剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。 同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则 发生不可逆变性。
蛋白质
Td
平均疏水性
（KJmol-1 残基-1）
55
3.68
鸡蛋白蛋白
76
4.01
57
3.78
胰蛋白酶抑制剂 77
57
肌红蛋白
79
4.33
60
4.02
α-乳清蛋白
83
4.26
62
3.24
β-乳球蛋白
83
4.50
63
细胞色素 c
83
4.37
64
抗生物素蛋白
85
3.81
65
4.22
大豆球蛋白
92
67
3.98
❖ 气液界面上水分子能量高，水分子与蛋白质相互 作用后，能导致蛋白质分子的能量增加，蛋白质 分子中的次级键被破坏，使结构发生“微伸展”。 水分子进入蛋白质分子内部，蛋白质在界面进一 步伸展和扩展，亲水和疏水残基力图分别在水相 和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白质变性。
3.3.2、化学因素
1.pH 蛋白质所处介质的pH 对变性过程有很大
SIMPLESSE® 微粒化乳清蛋白
4 静高压
• 球形蛋白质分子内部存在空穴，具有柔顺性和可压缩性， 高压而导致蛋白质变性。
• 光学性质表明大多数蛋白质在100～1000MPa 压力范围 作用下才会产生变性。
• 不同于热变性，当压力很高时，一般在25℃即能发生变性； 而热变性需要在0.1M Pa 压力下，温度为40～80℃范围 才能发生变性。
辐射、高压、界面作用。
❖ 化学因素： pH、有机溶剂、盐类、脲、胍、
还原剂。
3.3.1 物理因素
1. 热
➢ 蛋白质受热变性的机理
在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那 些次级键断裂，破坏了肽链的特定排列，原 来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分 子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促 进了蛋白质分子之间相互结合而凝集，形成 不可逆的凝胶而凝固。
➢ 蛋白质的平均疏水性和热变性温度之间的正相关只是一个近 似，二硫键等对蛋白质的稳定性也有贡献。
蛋白质
胰蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶 胃蛋白酶原 核糖核酸酶 羧肽酶 乙醇脱氢酶 牛血清白蛋白 血红蛋白 溶菌酶 胰岛素
表 6-11 蛋白质的热变性温度（Td）和平均疏水性
平均疏水性
Td
（KJmol-1 残基-1）
2．盐类
Ca2+ 、Mg2+可成为某些蛋白质的组成 部分。一般用透析法或螯合剂可从蛋白质 分子中除去金属离子，但这将明显降低这 类蛋白质对热和酶的稳定性。
❖ 过渡金属例如Cu、Fe、Hg和Ag等离子 很容易与蛋白质发生作用，其中许多能与 巯基形成稳定的复合物。（牛奶解毒）
各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白 质（包括DNA）结构稳定性的影响顺序如下：
较长保质期乳饮料
(Extented Sheff— Life)又称ESL乳
6 界面作用
❖ 界面性质：指蛋白质能自发地迁移至汽-水 界面或油-水界面的性质。
❖ 蛋白质在界面上的性质在各种食品体系中都 是很重要的，如吸附在界面上的蛋白质有助 于乳浊液和泡沫的形成和稳定。
❖ 在水-气、液-固、液-液界面吸附的蛋白质分子， 一般发生不可逆变性。
3.3 蛋白质的变性
一、概述
❖ 蛋白质变性 ❖ 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构
象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及 物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽 键的断裂。 ❖ 蛋白质复性
天然蛋白质的变性有时是可逆的，当引起变性 的因素被解除以后，蛋白质恢复到原状，此过程称 之为蛋白质的复性。
✓ 伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。例如， 天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为3： 1，经过热变性后变为5：5。
✓ 变性速率取决于温度，当温度上升10℃，速率可 增加600倍左右。
✓ 热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白质的性质、 蛋白质浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种 类。
➢ 含有较高比例的疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu和 Phe）的蛋白质比亲水性较强的蛋白质一般更为稳定。
• 高压加工不同于热加工，它不会损害蛋白质中的必需氨基 酸和天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的生成。
5 辐射
✓ 因波长和能量大小而异。 ✓ 高能射线可被芳香族氨基酸残基(色氨酸、酪氨酸
和苯丙氨酸)所吸收，导致蛋白质构象的改变。 ✓ 如果能量水平很高，还可使氨基酸残基发生各种变
化，如共价键断裂、分子离子化等。
F-＜SO42-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-＜ Cl3CCOO-
这个顺序称为Hofmeister序列（感胶离子 序）或离液序列（chaotropic series）。
3．有机溶剂 （1）降低水溶液的介电常数，减小溶剂的极
性，从而削弱了溶剂分子与蛋白质分子间的 相互作用力，导致蛋白质溶解度降低而沉淀。
蛋白质变性后其பைடு நூலகம்理化学性质变化表现为：
①疏水性基团暴露，水中溶解性降低； ②某些蛋白质的生物活性丧失，如失去酶活或免疫活性； ③肽键暴露出，易被酶催化水解； ④蛋白质结合水的能力发生了变化； ⑤溶液粘度发生了变化； ⑥蛋白质结晶能力丧失。
引起蛋白质变性的因素
❖ 物理因素： 温度（热，冷）、机械处理、电磁
蚕豆 11S 蛋白
94
72
3.72
向日葵 11S 蛋白 95
76
4.16
燕麦球蛋白
108
2.冷冻
❖ 低温处理也会导致蛋白质变性。
❖ 有利：利用这一点，我们可以通过冷冻及 冻结贮藏抑制微生物和酶的活性，延长烹 饪原料的保鲜期。
❖ 不利：长期的低温处理也会导致烹饪原料 蛋白质冻结变性而被破坏，如冷冻的鱼类、 肉类长时间放置，蛋白质持水力下降、肉 质硬化等现象。
的影响，蛋白质在等电点时最稳定，溶解度最低， 在中性pH 环境中，除少数几个蛋白质带有正电 荷外，大多数蛋白质都带有负电荷。
❖ 酸碱引起的蛋白质变性可能是因为蛋白质溶 液pH值的改变导致多肽链中某些基团的解离 程度发生变化，从而破坏了维持蛋白质分子 空间结构所必需的某些带相反电荷基团之间 因静电作用形成的键。
冷冻对蛋白质产生不利影响的原因：
❖ 1、蛋白质水合环境发生变化。 ❖ 2、体系结冰后盐浓度增大产生盐效应。 ❖ 3、冷冻浓缩效应，使二硫键交换反应增加。
3 机械处理
揉捏、振动、挤压或搅打等高速机械 剪切，都能引起蛋白质变性。
剪切速率愈高，蛋白质变性程度则愈大。 同时受到高温和高剪切力处理的蛋白质，则 发生不可逆变性。
蛋白质
Td
平均疏水性
（KJmol-1 残基-1）
55
3.68
鸡蛋白蛋白
76
4.01
57
3.78
胰蛋白酶抑制剂 77
57
肌红蛋白
79
4.33
60
4.02
α-乳清蛋白
83
4.26
62
3.24
β-乳球蛋白
83
4.50
63
细胞色素 c
83
4.37
64
抗生物素蛋白
85
3.81
65
4.22
大豆球蛋白
92
67
3.98
❖ 气液界面上水分子能量高，水分子与蛋白质相互 作用后，能导致蛋白质分子的能量增加，蛋白质 分子中的次级键被破坏，使结构发生“微伸展”。 水分子进入蛋白质分子内部，蛋白质在界面进一 步伸展和扩展，亲水和疏水残基力图分别在水相 和非水相中取向，因此界面吸附引起蛋白质变性。
3.3.2、化学因素
1.pH 蛋白质所处介质的pH 对变性过程有很大
SIMPLESSE® 微粒化乳清蛋白
4 静高压
• 球形蛋白质分子内部存在空穴，具有柔顺性和可压缩性， 高压而导致蛋白质变性。
• 光学性质表明大多数蛋白质在100～1000MPa 压力范围 作用下才会产生变性。
• 不同于热变性，当压力很高时，一般在25℃即能发生变性； 而热变性需要在0.1M Pa 压力下，温度为40～80℃范围 才能发生变性。
辐射、高压、界面作用。
❖ 化学因素： pH、有机溶剂、盐类、脲、胍、
还原剂。
3.3.1 物理因素
1. 热
➢ 蛋白质受热变性的机理
在较高温度下，保持蛋白质空间构象的那 些次级键断裂，破坏了肽链的特定排列，原 来在分子内部的一些非极性基团暴露到了分 子的表面，因而降低了蛋白质的溶解度，促 进了蛋白质分子之间相互结合而凝集，形成 不可逆的凝胶而凝固。
➢ 蛋白质的平均疏水性和热变性温度之间的正相关只是一个近 似，二硫键等对蛋白质的稳定性也有贡献。
蛋白质
胰蛋白酶原 胰凝乳蛋白酶原 弹性蛋白酶 胃蛋白酶原 核糖核酸酶 羧肽酶 乙醇脱氢酶 牛血清白蛋白 血红蛋白 溶菌酶 胰岛素
表 6-11 蛋白质的热变性温度（Td）和平均疏水性
平均疏水性
Td
（KJmol-1 残基-1）
2．盐类
Ca2+ 、Mg2+可成为某些蛋白质的组成 部分。一般用透析法或螯合剂可从蛋白质 分子中除去金属离子，但这将明显降低这 类蛋白质对热和酶的稳定性。
❖ 过渡金属例如Cu、Fe、Hg和Ag等离子 很容易与蛋白质发生作用，其中许多能与 巯基形成稳定的复合物。（牛奶解毒）
各种阴离子在离子强度相同时，对蛋白 质（包括DNA）结构稳定性的影响顺序如下：
较长保质期乳饮料
(Extented Sheff— Life)又称ESL乳
6 界面作用
❖ 界面性质：指蛋白质能自发地迁移至汽-水 界面或油-水界面的性质。
❖ 蛋白质在界面上的性质在各种食品体系中都 是很重要的，如吸附在界面上的蛋白质有助 于乳浊液和泡沫的形成和稳定。
❖ 在水-气、液-固、液-液界面吸附的蛋白质分子， 一般发生不可逆变性。
3.3 蛋白质的变性
一、概述
❖ 蛋白质变性 ❖ 由于外界因素的作用，使天然蛋白质分子的构
象发生了异常变化，从而导致生物活性的丧失以及 物理、化学性质的异常变化，不包括一级结构上肽 键的断裂。 ❖ 蛋白质复性
天然蛋白质的变性有时是可逆的，当引起变性 的因素被解除以后，蛋白质恢复到原状，此过程称 之为蛋白质的复性。
✓ 伴随热变性，蛋白质的伸展程度相当大。例如， 天然血清清蛋白分子是椭圆形的，长、宽比为3： 1，经过热变性后变为5：5。
✓ 变性速率取决于温度，当温度上升10℃，速率可 增加600倍左右。
✓ 热变性的敏感性取决于多种因素：蛋白质的性质、 蛋白质浓度、水分活度、pH、离子强度和离子种 类。
➢ 含有较高比例的疏水性氨基酸残基（尤其是Val、Ile、Leu和 Phe）的蛋白质比亲水性较强的蛋白质一般更为稳定。
• 高压加工不同于热加工，它不会损害蛋白质中的必需氨基 酸和天然色泽和风味，也不会导致有毒化合物的生成。
5 辐射
✓ 因波长和能量大小而异。 ✓ 高能射线可被芳香族氨基酸残基(色氨酸、酪氨酸
和苯丙氨酸)所吸收，导致蛋白质构象的改变。 ✓ 如果能量水平很高，还可使氨基酸残基发生各种变
化，如共价键断裂、分子离子化等。
F-＜SO42-＜Cl-＜Br-＜I-＜ClO4-＜SCN-＜ Cl3CCOO-
这个顺序称为Hofmeister序列（感胶离子 序）或离液序列（chaotropic series）。
3．有机溶剂 （1）降低水溶液的介电常数，减小溶剂的极
性，从而削弱了溶剂分子与蛋白质分子间的 相互作用力，导致蛋白质溶解度降低而沉淀。
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人教版教学课件第2节 生命活动的主要承担者—蛋白质 上学期
H NH2 C R1 O COOH C OH H
H
C R2 COOH
N H NH2
氨基酸的结合方式
H NH2 C R1 O C OH H H N
H
C R2 COOH
H 2O
氨基酸的结合方式: 脱水缩合
H NH2 C R1 O
H
H
C N 肽键
C
R2
COOH
二 肽
H 2O
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O
H2N
氨基
C
C OH
羧基
R
侧链基团
特点：a. 每个氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个 羧基(-COOH)，并连在同一个碳原子上。 b. R基不同、氨基酸不同。
以下4种物质中，能构成蛋白质的物质是( ) A.NH2-CH2-CH2-COOH B.CH3-NH-CH2-COOH
D
20种氨基酸之间的主要区别在于 A． R基团不同 B．分子大小不同 C．氨基酸数目不同 D．羧基数目不同
半胱氨酸的R基是-CH2-SH，在半胱 氨酸分子中，碳、氢和氧的原子数是 A．2，7，3
C．2，6 ，2
B．3，7，2
D．3，6，3
B
肽键
H OH O H HO O
H H2N H2N C COH H 2NC C C COH C C N OH
R1 －OH H－ HR R H R1 2 2 脱水缩合 OH －－ H 二肽 H2O
思考
2个氨基酸形成一条肽链，要脱去1分子水，并形成1个 肽键。 3个氨基酸形成一条肽链，要脱去2分子水，形成2个肽 键。
n-1 那么，n个氨基酸形成一条肽链，要脱去_____个水分 n-1 子，形成______条肽键。
H
C R2 COOH
N H NH2
氨基酸的结合方式
H NH2 C R1 O C OH H H N
H
C R2 COOH
H 2O
氨基酸的结合方式: 脱水缩合
H NH2 C R1 O
H
H
C N 肽键
C
R2
COOH
二 肽
H 2O
氨基酸的结合方式:脱水缩合
H O
H2N
氨基
C
C OH
羧基
R
侧链基团
特点：a. 每个氨基酸分子至少都含有一个氨基(-NH2)和一个 羧基(-COOH)，并连在同一个碳原子上。 b. R基不同、氨基酸不同。
以下4种物质中，能构成蛋白质的物质是( ) A.NH2-CH2-CH2-COOH B.CH3-NH-CH2-COOH
D
20种氨基酸之间的主要区别在于 A． R基团不同 B．分子大小不同 C．氨基酸数目不同 D．羧基数目不同
半胱氨酸的R基是-CH2-SH，在半胱 氨酸分子中，碳、氢和氧的原子数是 A．2，7，3
C．2，6 ，2
B．3，7，2
D．3，6，3
B
肽键
H OH O H HO O
H H2N H2N C COH H 2NC C C COH C C N OH
R1 －OH H－ HR R H R1 2 2 脱水缩合 OH －－ H 二肽 H2O
思考
2个氨基酸形成一条肽链，要脱去1分子水，并形成1个 肽键。 3个氨基酸形成一条肽链，要脱去2分子水，形成2个肽 键。
n-1 那么，n个氨基酸形成一条肽链，要脱去_____个水分 n-1 子，形成______条肽键。
蛋白质(化学)精品课件
毛的气味,棉织物的主要成分是纤维素,灼烧时,无明显 的气味。D项叙述是正确的。
【迁移·应用】 1.(2019·贵港高一检测)下列关于蛋白质的说法中不 正确的是 ( ) A.蛋白质是高分子化合物 B.在一定条件下能水解,最终生成氨基酸 C.天然蛋白质仅由碳、氢、氧、氮四种元素组成 D.蛋白质在灼烧时会释放出烧焦羽毛的特殊气味
【素养提升】 1.从市场上购得一件白色纺织品,衣服的铭牌上注明衣 物的主要的成分是蚕丝,怎样通过简单的方法证明此衣 物的真假?
提示:从衣物上取一小段线头,放在火上灼烧,闻一下灼 烧的气味,若有烧焦羽毛的气味,此衣物为真品,否则为 假冒伪劣产品。
2.硫酸钡既不溶于水也不溶于酸,可作为造影剂,用于 检查消化道有无病变,俗称“钡餐”。但是碳酸钡因为 可以溶于胃酸,因此误服后会使人中毒,中毒患者可以 通过服用大量蛋清、牛奶或者豆浆来解毒。
() A.在豆浆中加入少量的石膏,能使豆浆凝结为豆腐 B.温度越高,酶的催化活性越强 C.用灼烧的方法可以鉴别毛织物和棉织物
D.浓硝酸使皮肤呈黄色是由于浓硝酸与蛋白质发生了 显色反应
【解题指南】解答本题时注意以下两点: (1)酶是一种蛋白质; (2)注意区分重金属盐和轻金属盐。
【解析】选B。在一定温度范围内,温度越高,酶的催化 活性越强,但超过一定温度,温度越高,酶的催化活性越 低,甚至完全丧失活性,B项是错误的。A项中实际是在 蛋白质和水的混合体系中加入无机盐,使蛋白质的溶解 度降低,形成凝胶,而蛋白质的生理活性没有发生变化。 C项中毛织物的主要成分是天然蛋白质,灼烧有烧焦羽
的只有羧基,则1 mol R与足量氢氧化钠溶液反应,消耗 氢氧化钠的物质的量为1 mol,故D错误。
2.阿斯巴甜是市场上最受欢迎的人造甜味剂之一。阿 斯巴甜是一种具有清爽甜味的有机化合物,结构简式如 图所示。下列说法不正确的是 ( )
人教版教学课件生物一轮复习蛋白质课件
NH2
B．NH2—CH2—CH—COOH ︱ NH2 D．NH2—CH2—CH—CH3
COOH
C．NH2—CH2—COOH
会判断氨基酸、会找氨基酸的共同部分、Ｒ基
1.(2010· 揭阳质检)同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪
氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的
产生，取决于 A.两者R基团组成的不同 C.酪氨酸的氨基多 (A D.精氨酸的羧基多 )
直接连在同一 个碳原子上
R基 ②氨基酸的种类不同，是由________不同决定的
注:在氨基酸的通式中,R基中有时会出现—NH2和— COOH中的一个,但不与另一个—NH2或—COOH连在 同一个碳原子上,也不参与形成肽键 。
2.特点分析 分 析 举 例
氨基酸分子中—
R基含—COOH：
NH2、—COOH
氨基、羧基残基的数量？
1
2
3
4
5
6
基因的碱基数:mRNA的碱基数:aa数=6:3:1
友情提示:遇蛋白质相关计算题即列出三个式子,并结合画图
氨基酸脱水缩合形成蛋白质的相关计算
氨基 肽键 酸数 数 脱去的 水分子 数 氨基 酸 平均 相对 分子 量 蛋白质 相对分子量 氨 基 数 目 羧 基 数 目
1条 肽 链 M 条 肽 链
(3)变性和凝固：蛋白质分子在一定的物理或化学因素的 影响下，其分子空间结构发生改变，从而改变蛋白质的 性质，这个变化叫蛋白质的变性。蛋白质变性后就失去
了生理活性(特定功能)，也不再溶于水，从溶液中凝结
沉淀出来，这个过程叫蛋白质的凝固。高温灭菌消毒， 就是利用加热使蛋白质凝固从而使细胞死亡。 (4)水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能生成 一系列的中间产物，最后生成氨基酸。
B．NH2—CH2—CH—COOH ︱ NH2 D．NH2—CH2—CH—CH3
COOH
C．NH2—CH2—COOH
会判断氨基酸、会找氨基酸的共同部分、Ｒ基
1.(2010· 揭阳质检)同为组成生物体蛋白质的氨基酸，酪
氨酸几乎不溶于水，而精氨酸易溶于水，这种差异的
产生，取决于 A.两者R基团组成的不同 C.酪氨酸的氨基多 (A D.精氨酸的羧基多 )
直接连在同一 个碳原子上
R基 ②氨基酸的种类不同，是由________不同决定的
注:在氨基酸的通式中,R基中有时会出现—NH2和— COOH中的一个,但不与另一个—NH2或—COOH连在 同一个碳原子上,也不参与形成肽键 。
2.特点分析 分 析 举 例
氨基酸分子中—
R基含—COOH：
NH2、—COOH
氨基、羧基残基的数量？
1
2
3
4
5
6
基因的碱基数:mRNA的碱基数:aa数=6:3:1
友情提示:遇蛋白质相关计算题即列出三个式子,并结合画图
氨基酸脱水缩合形成蛋白质的相关计算
氨基 肽键 酸数 数 脱去的 水分子 数 氨基 酸 平均 相对 分子 量 蛋白质 相对分子量 氨 基 数 目 羧 基 数 目
1条 肽 链 M 条 肽 链
(3)变性和凝固：蛋白质分子在一定的物理或化学因素的 影响下，其分子空间结构发生改变，从而改变蛋白质的 性质，这个变化叫蛋白质的变性。蛋白质变性后就失去
了生理活性(特定功能)，也不再溶于水，从溶液中凝结
沉淀出来，这个过程叫蛋白质的凝固。高温灭菌消毒， 就是利用加热使蛋白质凝固从而使细胞死亡。 (4)水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下，能生成 一系列的中间产物，最后生成氨基酸。
人教版教学课件新课标生物必修一 蛋白质
8.分子式为Ｃ６３Ｈ１０５Ｏ４５Ｎ１７Ｓ２的多肽 化合物中，水解时最多需要水的数目是（ C ）
Ａ.６３ Ｃ.１６ Ｂ.１７ Ｄ.２２
9.现有1000个氨基酸，其中氨基有1020个,羧基 有1050个,则由此合成的四条肽链中共有肽键， 氨基和羧基的数目依次是？( A ) Ａ. 996
C . 999
24
•至少含氨基和羧基的数 = m •环状肽呢？
肽键数＝ n ＝脱去的水分子数
氨基或羧基数=氨基酸的R基中的氨基或羧基数
(二)蛋白质结构多样性的原因
氨基酸的种类不同
▥-▥-▥-▥-▥-▥ ▩-▩-▩-▩-▩-▩ ▧-▧-▧-▧-▧-▧
氨基酸数目成百上千
▧-▧-▧-▧
氨基酸排列顺序千变万化
▪-▪-▦-▧-▥-▢-▣-▨-□-▧-▦-▩-■-▥-▩-▤-▤-□ ▨-■-▧-▦- ▪ -▦-▪-□-▧-▢-▩-▤-▥-▩-▥-▤-□-▣
“甲 携 来 一 本 色 亮 书” “赖、色、苯丙、亮，异、苏、甲硫、缬”
• 非必需氨基酸12 种。
思考：有些同学有“偏食”的习惯，请分析这 种习惯好不好？
• 1965年由我国科学 家人工合成的世界 上第一个有生物活 性的结晶牛胰岛素， 其分子量相对较小， 是由51个氨基酸组 成。
二、蛋白质的分子结构
24
54
54
B. 996 1
1
1016
二级结构
三级 结构
四级 结构
例1、一个多肽的化学结构式为C55H70O19N10， 已知将它水解只得到四种氨基酸： CNH2H2COOH 甘氨酸C2H5NO2 CH3CHCOOHNH2 丙氨酸C3H7NO2
CH2CHNH2COOH CH2CH2COOHCHCOOHNH2 苯丙氨酸C9H11NO2 谷氨酸C5H9NO4
4-2蛋白质 (教学课件)-高中化学人教版(2019)选择性必修3
OH
OH
OH
H2N−CH−C−N−CH−C−N−CH−C−∙∙∙−N−CH−COOH
R
R'
R''
R'''
多肽
一般把相对分子质量在10 000以上，并具有一定空间结构 的多肽称为蛋白质。
二、蛋白质
1、蛋白质的组成和结构 (1)蛋白质的组成 ➢ 由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子， 是一般细胞中含量最多的有机分子，主要由C、O、H、N、S 等元素组成，有些蛋白质还含有P、Fe、Zn、Cu等元素。 (2)蛋白质的结构 ➢ 蛋白质的结构不仅取决于多肽链的氨基酸种类、数目及排列 顺序，还与其特定的空间结构有关
蛋白质
水解 酸、碱或酶
相对分子质量较小的多肽
水解
氨基酸
R O H R'
H2N−CH−C—N−CH−COOH
HO—H
二、蛋白质
2、蛋白质的性质
(3)蛋白质的盐析
教材P112·实验4−3 蛋白质的盐析 在试管中加入2 mL饱和(NH4)2SO4溶液，向其中加入几滴 鸡蛋清溶液，振荡，观察现象。再继续加入蒸馏水，振荡，观 察现象。
一、氨基酸
4、氨基酸的化学性质 (1)氨基酸的两性
O
O
R−CH−C−OH ＋ HCl → R−CH−C−OH
NH2
NH3Cl
O
O
R−CH−C−OH ＋ NaOH → R−CH−C−ONa ＋H2O
NH2
NH2
一、氨基酸
பைடு நூலகம்
4、氨基酸的化学性质
(2)成肽反应： 两个氨基酸分子在一定条件下，通过氨基与羧基 间缩合脱去水，形成含有肽键( −C−N− )的化合物，发生成肽
高一生物必修一蛋白质教学课件(共26张PPT)
一条肽链至少含有一个羧基和一个氨基
为什么说“至少……”
因为侧链基团里面还可能含有氨基、羧基
N条肽链至少含有N个羧基和N个氨基
20
六、氨基酸脱水缩合中的计算
常用公式：
脱去的水分子数目＝ 肽腱数目＝ 氨基酸数目－肽链条数
蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数 目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
蛋白质的功能还有许多，可以说：
一切生命活动都离不开蛋白质，
蛋白质是生命活动的主要承担者。
7
蛋白质的来源
8
考一考你:
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
酶
蛋白质
酶
多肽
氨基酸
那么：氨基酸是一种什么物质呢?
HO
H2N C C OH
甘氨酸
H
HO
H2N C C OH
CH2 谷氨酸
CH2 COOH
HO
H2N C C OH
1
一、蛋白质 的功能
1. 结构蛋白
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
2、胃蛋白质酶结晶图
催化作用
3
3、血红蛋白
运输功能
4
4、胰岛素 调节生命活动
5
5、抗体 免疫功能
6
蛋白质的功能：
1、结构蛋白：绝大多数组织细胞的主要成分
2、催化作用：绝大多数酶
3、运输作用：血红蛋白、载体蛋白 4、调节生命活动：胰岛素、生长激素 5、免疫作用：抗体
H2O H2O 蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
为什么说“至少……”
因为侧链基团里面还可能含有氨基、羧基
N条肽链至少含有N个羧基和N个氨基
20
六、氨基酸脱水缩合中的计算
常用公式：
脱去的水分子数目＝ 肽腱数目＝ 氨基酸数目－肽链条数
蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数 目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
蛋白质的功能还有许多，可以说：
一切生命活动都离不开蛋白质，
蛋白质是生命活动的主要承担者。
7
蛋白质的来源
8
考一考你:
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
酶
蛋白质
酶
多肽
氨基酸
那么：氨基酸是一种什么物质呢?
HO
H2N C C OH
甘氨酸
H
HO
H2N C C OH
CH2 谷氨酸
CH2 COOH
HO
H2N C C OH
1
一、蛋白质 的功能
1. 结构蛋白
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
2、胃蛋白质酶结晶图
催化作用
3
3、血红蛋白
运输功能
4
4、胰岛素 调节生命活动
5
5、抗体 免疫功能
6
蛋白质的功能：
1、结构蛋白：绝大多数组织细胞的主要成分
2、催化作用：绝大多数酶
3、运输作用：血红蛋白、载体蛋白 4、调节生命活动：胰岛素、生长激素 5、免疫作用：抗体
H2O H2O 蛋白质的相对分子质量＝氨基酸的平均相对分子质量×氨基酸数目− 18 ×脱水数目（水的相对分子质量 ）
许多蛋白质是构成细胞和生物体结构的重要物质。
食物中的蛋白质能否被人体直接吸收呢?
蛋白质化学—蛋白质的理化性质(生物化学课件)
第一步是氨基酸被氧化脱氨形成酮酸，酮酸脱羧成醛， 放出CO2、NH3，水合茚三酮被还原成还原型茚三酮；
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
2024/4/13
28
变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
2024/4/13
29
变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
第二步是所形成的还原型茚三酮同另一个水合茚三酮分 子和氨缩合生成有蓝色物质。
第一步 还原
O
H
C
OH
C
+ H2N C COOH
C
OH
R
O
O
C
OH
C
+
C
H
NH3 + CO2 + R
O
C H
O 还原型茚三酮
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变
性
电离辐射和超声波等
因
有机酸、生物碱
素
化学因素
有机溶剂、重金属盐
高浓度尿素、盐酸胍等
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变性实质：破坏了空间结构，一级结构不受影响。
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变性蛋白 质 的特点
①生物学活性丧失
②理化性质改变 ③易被蛋白酶水解
空间结构改变
溶解度↓，沉降率↑
4.黄色反应
含有苯环的氨基酸，如酪氨酸、色氨酸，遇硝酸后，可被硝化成
黄色物质，该化合物在碱性溶液中进一步形成深橙色的硝醌酸钠。反
应式如下
NaOH
HO
+
HNO3
HO
O
NO2
N
O- Na+
硝基酚（黄色） O
邻硝醌酸钠（橙黄色）
多数蛋白质分子含有带苯环的氨基酸，所以呈黄色反应，苯丙氨酸 不易硝化，须加入少量浓硫酸才有黄色反应。
常用硫酸铵作分离蛋白质的盐析剂
3.醇沉分离法
醇沉法：利用杂质不溶于乙 醇的特性，在加入乙醇后，杂质 被沉淀出来的过程。
蛋白质教学课件.ppt
教师活动
学生活动
设计意图
【导入】同学们，你们知道世界 上第一头克隆羊叫什么名字吗？ 对，叫多利。（用投影片打出多 利的照片）你们看多利长得多漂 亮、健壮。它是应用克隆技术的 成果。
由中国“两院”院士在1998年评 出的十大科技进展。其中的第三 位：我国转基因羊研究获重大突 破；第七位：我国的人类基因组 研究获重大进展；第九位：我国 研制成功基因重组人胰岛素。
设计意图
培养归纳总结的 能力。
教师活动
学生活动
设计意图
【讲解】蛋白质最终都水解 得到α-氨基酸。指出离羧基 最近的碳原子上的氢原子叫 α氢原子，次近的碳原子上 的氢原子叫β氢原子。羧酸 分子里的α氢原子被氨基取 代的生成物叫α-氨基酸。
回忆。复习由有机物的系 统命名书写结构简式。
提高书写化学用 语的能力。
溶液中加（NH4）2SO4、 Na2SO4等盐溶液时，会使 蛋学生活动
学会从实验现象 分析、归纳整理 出结论的科学方 法。
白质从溶液沉淀出来，此 现象叫蛋白质的盐析。盐 析是可逆的。
实验：
了解其它影响蛋 白质变性的因素。
理论联系实际。
分别取四只试管。加入 2mL鸡蛋白溶液，编好号。
1．向第一只试管中加入 少量醋酸铅溶液；
教师活动
【小结】学生归纳总结后打 出投影。 【投影】 蛋白质的主要化学性质： 【作业】课本第106页第4、5 题。
学生活动
设计意图
培养学生归纳、 总结能力。
课堂检测
【投影】随堂检测 一、选择题 1．下列过程中，不可逆的是（ ）。 （A）蛋白质的盐析 （B）酯的水解 （C）蛋白质的变性 （D）氯化铁的水解 2．为了鉴别某白色纺织物成分是蚕丝还是人造丝，可以 选用的方法是（ ）。 （A）滴加浓硝酸 （B）滴加浓硫酸 （C）滴加酒精 （D）灼烧
分子生物学课件第七章 蛋白质的生物合成-翻译
2020/10/28
38
2020/10/28
39
原核生物翻译过程中核蛋白体结构模式:
P位：肽酰位 (peptidyl site)
A位：氨基酰位 (aminoacyl site)
E位：排出位 (exit site)
2020/10/28
40
蛋白质生物合成体系
mRNA、tRNA、rRNA n 氨基酸
大多数简并性表现在密码子的第三个核苷酸上，即 第一、二个核苷酸确定后，第三个核苷酸可变。
色氨酸
意义： 简并密码子越多，生物遗传的稳定性越大，
氨基酸出现频率越高
2020/10/28
18
（3）摆动性（wobble）
转运氨基酸的tRNA的反密码需要通过碱基互补与 mRNA上的遗传密码反向配对结合，但反密码与密码间 不严格遵守常见的碱基配对规律，称为摆动配对。
氨基酰-tRNA + AMP +PPi
2020/10/28
31
（2）氨基酰tRNA合成酶(amino acyl-tRNA synthetase，AARS)
存在于胞液中，催化一个特定的aa结合到相应的 tRNA分子上。
每种氨基酰tRNA合成酶对相应氨基酸以及携带氨 基酸的数种tRNA具有高度特异性，保证tRNA能够 携带正确的氨基酸对号入座。
UUU，UUG，UGU，GUU， GGG，GGU，GUG，UGG。 • U和G随机加入到三联体中，这样按比例各个位置 上进入U和G的概率不同，如氨基酸测定结果：
2020/10/28
7
• 如UUU：UGG＝（555）:（511）
＝ 25 ： 1
• 同理UUU：UUG ＝5 ：1，
• 根据检测结果推测:
微生物蛋白质多样性PPT精品医学课件
染性转化为感染性。 ❖ 2、没有病毒的形态，是纤维状的东西 ❖ 3、对所有杀灭病毒的物理化学因素均有抵抗力，现在的消
毒方法都无用。 ❖ 4、病毒潜伏期长，从感染到发病平均28年，一旦出现症状
半年到一年100%死亡。 ❖ 5、诊断困难：它在患者体内不产生抗体，因此无法检测。
五、特殊蛋白朊病毒
❖ 朊病毒的结构
四、糖蛋白的功能
识别功能
❖ 受精过程是由糖蛋白介导的过程，卵膜上的受体蛋白和 精子凝集素均属糖蛋白, 其中寡糖链是精子与卵子在细胞水 平上相互识别的主要结构, 糖链携带的信号是不同物种间相 互区别的主要标志, 构成了保持种内遗传延续抑制种间受精 活动的首道防线。
四、糖蛋白的功能
生物学功能
❖ 细胞外或质膜上的糖蛋白都要通过内吞途径被传送到溶酶体 中进行降解。
五、特殊蛋白朊病毒
朊病毒蛋白增殖的机理
❖ 有少数学者认为朊病毒是通过中心法则不同的信息流来增殖 的。
❖ 它可能先由PrP转译成RNA，然后在合成子代PrP。这一过 程需要逆转译酶和逆转录酶，前一种酶还未被发现过，也可 大胆设想朊病毒的氨基酸序列可直接作为模板合成新的蛋白 质分子，，但这种蛋白质知道的蛋白质合成也从未被发现过。
五、特殊蛋白朊病毒
朊病毒蛋白增殖的机理
❖ 朊病毒蛋白增殖的可能机理： ❖ 大多数学者认为有一编码朊病毒氨基酸序列的基因组，但此
DNA不存在于朊病毒中，而是正常的哺乳动物基因组的一 部分。朊病毒的感染可活化或改变这一基因，使之转译出蛋 白质。 ❖ 有人认为朊病毒中存在某种小的核酸片段，它可能是基因活 化的扳机。此片段插入到记住细胞染色体的PrP基因转录起 始位点之前，插入核酸片段可作为基因表达的启动子或强化 子。如果朊病毒本身只含有蛋白质，PrP本身可能结合到 DNA控制PrP基因核转录区域而起到同样的作用。
毒方法都无用。 ❖ 4、病毒潜伏期长，从感染到发病平均28年，一旦出现症状
半年到一年100%死亡。 ❖ 5、诊断困难：它在患者体内不产生抗体，因此无法检测。
五、特殊蛋白朊病毒
❖ 朊病毒的结构
四、糖蛋白的功能
识别功能
❖ 受精过程是由糖蛋白介导的过程，卵膜上的受体蛋白和 精子凝集素均属糖蛋白, 其中寡糖链是精子与卵子在细胞水 平上相互识别的主要结构, 糖链携带的信号是不同物种间相 互区别的主要标志, 构成了保持种内遗传延续抑制种间受精 活动的首道防线。
四、糖蛋白的功能
生物学功能
❖ 细胞外或质膜上的糖蛋白都要通过内吞途径被传送到溶酶体 中进行降解。
五、特殊蛋白朊病毒
朊病毒蛋白增殖的机理
❖ 有少数学者认为朊病毒是通过中心法则不同的信息流来增殖 的。
❖ 它可能先由PrP转译成RNA，然后在合成子代PrP。这一过 程需要逆转译酶和逆转录酶，前一种酶还未被发现过，也可 大胆设想朊病毒的氨基酸序列可直接作为模板合成新的蛋白 质分子，，但这种蛋白质知道的蛋白质合成也从未被发现过。
五、特殊蛋白朊病毒
朊病毒蛋白增殖的机理
❖ 朊病毒蛋白增殖的可能机理： ❖ 大多数学者认为有一编码朊病毒氨基酸序列的基因组，但此
DNA不存在于朊病毒中，而是正常的哺乳动物基因组的一 部分。朊病毒的感染可活化或改变这一基因，使之转译出蛋 白质。 ❖ 有人认为朊病毒中存在某种小的核酸片段，它可能是基因活 化的扳机。此片段插入到记住细胞染色体的PrP基因转录起 始位点之前，插入核酸片段可作为基因表达的启动子或强化 子。如果朊病毒本身只含有蛋白质，PrP本身可能结合到 DNA控制PrP基因核转录区域而起到同样的作用。