基础生物化学 复习总结 2010 ppt课件
胶体(水化层、电荷作用)
显色反应 茚三酮反应 双缩脲反应 Sanger反应 Edaman反应
沉淀反应
破坏水化层(盐析、脱水剂) 、电中和(盐析、重盐、生物碱)
变性复性
变性——次级键破坏,肽键正常
电化学
变性电泳(pH— pI )、变性电泳(SDS)
测序
肽链数确定—肽链分离—末端测定—专一裂解—片段纯化测序—末端重叠
三、四级结构
超螺旋
疏水作用) 二硫键 氢键 次级键(盐键
氢键
高级结构及其 作用力
(芳香族共轭双键(Trp Tyr Phe
碱基共轭双键
260nm
280nm
紫外吸收
空间结构(包括二级)破坏
二级结构破坏,双螺旋变单链
变性
细2胞02液0/12/2
细胞核(真核)
合成
14
NADH/FADH2
H+ H+
鱼藤酮 抗霉素A CO
DNA聚合酶 原:ⅠⅡⅢⅣⅤ 真:αεθ(核心)
核酸(A\B\Z型) 细胞核/细胞器
逆转录(逆转录酶) 不原对:称α转2β录β‘(ωRN(核A心聚)合σ酶)RNA(mrtRRRNNNAAA)(自RN我A复复制制酶)
真:ⅢⅠ Ⅱ
5
核酸
DNA
mRNA
tRNA
rRNA
组成
dNTP(A G C T)
NTP(A G C U)
氨基酸(蛋白质氨基酸)
化学结构
构 三级结构
α-螺旋 β-转角 β -折叠 无轨卷曲(链内/间氢键) 亚基、单体蛋白(侧链基团次级键)
超二级结构 结构域
四级结构
寡聚蛋白(如别构酶)
化学性质
两性解离(等电点、等离子点)
光学性质
OD280(Trp、Tyr、Phe)
物理化学
X
2H2+ H+2H+
Na+
H+
e- e- e-
e-
K+
H+ e
H+ e
NADH
FADH2
H2O
生物氧化
K+
A~P ADP
H+ H+
H+ H+
Na+ K+
Na+
K+
H+
H+
低[H+]
Na+
K+
缬胺霉素
短杆菌肽 H+
B ATP
4
核 酸(5'→3 ' )
甲酸盐、 CO2 Gly、 Gln Asp、Ser 氨甲酰磷酸
PRPP
碱基分解在三个水平上
A/G/C/T(U)
核苷酸转化在不同磷酸水平上
碱基(Py/Pu) (稀有) 核苷
胞质溶胶
(2'-脱氧)核糖
核苷酸
磷酸
核 酸
3',5'-磷酸二酯键
酶
半保留复制
复制
DNA
半不连续复制
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三级结构
超螺旋
超螺旋
倒L型
超螺旋
超分子复 合物
染色体(病毒)
核糖体(病毒)
化学性质
白色纤维状固体
白色粉末,水溶,有机醇沉淀
光学性质
OD260 (dsDNA>ssDNA>RNA>poly(d)NTP
变性复性 增色效应、减色效应、Tm(热变性)、分子杂交
电化学
电泳(p-)
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PRPP
从
翻
起始氨基酸fMet 多顺反子
译 SD序列(翻译起始)
起始因子较少,延伸和终止因子较多
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核糖体大而复杂(40S+60S=80S) 起始氨基酸Met 单顺反子 5'-帽子结构 起始因子多,延伸和终止因子少 线粒体和叶绿体合成类似原核1生0 物
蛋白质
化学组成 结构组成
C H O N (16%) P S
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Pyr——Ala族 乙醛酸、PGA——Ser族 草酰乙酸/延胡索酸——Asp族
蛋 白(N→C )
α-酮戊二酸——Glu族 Ru5P——His
氨基酸脱氨、糖分解、植物光呼吸
E4p、PEP——芳香族
生物固氮
酮酸
NO3还原 含N有机物
分解
[Glu 氨甲酰磷酸]
氧化分解、生成氨基酸或糖和脂
转录和翻译几乎同步
转
RNA聚合酶α2ββ'σ 启动子(-35区和-10区)
录 转录后加工较简单(切、加、修饰)
调控简单,负调控为主
区域化分开 RNA聚合酶 I II III 启动子(-75区和-25区) 转录后加工复杂(切、接、加、修饰) 调控复杂,正调控为主
核糖体较小而简单(30S+50S=70S)
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(ATP—AMP)
(GTP)
(GTP)
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核酸和蛋白的比较
基本结构单位
核酸
核苷酸
蛋白
氨基酸
一级结构及其 肽键
5→׳3 ׳ 磷酸二酯键-3,5
N→ C 作用力
无规卷曲 转角-β 折叠-β 螺旋-B A Z 氢键
离子键 氢键
α 碱基堆积力
二级结构极其 稳定的作用力
头
合
成
补救途径
核
苷
酸
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代
Ser:环外CH3
谢
Gln:环外NH2
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原核生物(大肠杆菌)
真核生物
DNA聚合酶 I II III
复
染色体环形,单点双向复制 一次复制完成前可起始下一次
制 无特殊的末端复制
DNA聚合酶全酶 染色体线形,多点双向复制 不能同时多次起始复制 组装核小体 端粒复制
脱氨基(氧化\转氨\联合\非氧化\脱酰胺)
氨同化 NH3 转氨基作用 氨基酸
多肽链 翻译后加工运输 蛋白
氨基酸转化
合成氨基酸 铵盐 酰胺 尿素
[一碳转移]
(羟化/直接)脱羧基 胺
终止和释放 延伸 合成起始
氨基酸活化
氨基酸/肽段切除 特征序列添加 共价修饰 折叠
氨基酸、核糖体、mRNA、tRNA、辅助因子(Mg2+、IF、EF、RF)
生物化学——
研究生命的化 学本质
物质基础
有机小分子、无机离子 生物大分子(多糖、脂、
组成——元素组成、结构组成 分布——胞内、胞外
核酸、蛋白 结构——一级(化学)结构
酶)
高级(空间)结构
功能
性质——一般化学性质、光学性质 物理化学性质 生物学活性(变性、复性)
物质代谢 (代谢) (同化、异化)
代谢途径(分解、合成)——物质能量衍替 代谢调控(限速酶)
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精品资料
• 你怎么称呼老师? • 如果老师最后没有总结一节课的重点的难点,你
是否会认为老师的教学方法需要改进? • 你所经历的课堂,是讲座式还是讨论式? • 教师的教鞭 • “不怕太阳晒,也不怕那风雨狂,只怕先生骂我
笨,没有学问无颜见爹娘 ……” • “太阳当空照,花儿对我笑,小鸟说早早早……”
分布(主) 化学结构
细胞核(类核、叶绿体、 细胞质为主(核糖体)、细胞核次(病毒)
线粒体、病毒)
3,5磷酸二酯键连接而成的核苷酸链(5→3)
5-帽子、3-polyA DHU Ψ 5S、 16S、23S(原核) 5S、5.8S、18S、28S
二级结构 双螺旋(B\A\Z)
局部螺旋+突环 三叶草 型
局部螺旋+突环
生物化学复习课(共114张PPT)
A
顺序。
由于核苷酸间的差异
主要是碱基不同,所以也
称为碱基序列。
G
3′端
DNA的二级结构是双螺旋结构
➢ Chargaff 规则
不同生物种属的DNA的碱基组成不同 同一个体的不同器官或组织的DNA碱基组成相同。 [A] = [T],[G] = [C]
DNA的高级结构之一:核小体串珠样的结构
H2A
苹果酸-天冬氨酸穿梭 (malate-asparate shuttle)
第八章
糖代谢
糖代谢的概况
糖有氧氧化
糖原
糖原合成 肝糖原分解
核糖 +
磷酸戊糖途径 葡萄糖
NADPH+H+
消化与吸收
糖异生
ATP
三羧酸循环
有氧 H2O及CO2
丙酮酸
无氧
乳酸
淀粉 乳酸、氨基酸、甘油
糖无氧分解 糖酵解
E1
Glu
G-6-P
合体Ⅳ→O2
氧化磷酸化机制
(一)氧化磷酸化偶联部位
(二)氧化磷酸化偶联机制是产生跨线粒体内
膜的质子梯度-化学渗透假说
三、氧化磷酸化作用可受某些内外源 因素影响
有3类氧化磷酸化抑制剂
细胞质NADH的氧化
胞浆中NADH通过穿梭机制进入线粒体氧 化呼吸链
3-磷酸甘油穿梭(α-glycerophosphate shuttle)
6-磷酸葡萄糖脱氢酶
6-磷酸葡萄糖酸内酯(C6)×3
6-磷酸葡萄糖酸(C6)×3
3NADP+
6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶
3NADP+3H+
CO2
5-磷酸核酮糖(C5) ×3
5-磷酸木酮糖 5-磷酸核糖
生物化学基础PPT课件
生物化学发展历史及现状
发展历史
从19世纪末到20世纪初,生物化学逐渐从生理学和有机化学中独立出来;20 世纪中期以后,生物化学与分子生物学相互渗透,共同发展。
现状
生物化学已成为生命科学领域的重要分支,涉及基因表达调控、蛋白质结构与 功能、细胞信号传导等多个研究方向;同时,生物化学在医学、农业、工业等 领域的应用也日益广泛。
基因表达调控的意义
基因表达调控对于生物体的生长发育、代谢、免疫应答等生命活 动具有重要意义。
基因表达异常与疾病发生关系
基因表达异常的定义
基因表达异常是指基因的表达量、表达时间或表达部位等出现异常,导致生物体出现疾病或 异常表型的现象。
基因表达异常与疾病发生的关系
基因表达异常可导致细胞增殖、分化、凋亡等过程紊乱,进而引发各种疾病,如癌症、神经 退行性疾病、自身免疫病等。
糖无氧氧化过程及意义
糖无氧氧化过程
葡萄糖在无氧条件下分解为乳酸或 乙醇和二氧化碳,同时释放少量能 量。
糖无氧氧化的意义
在无氧条件下,为机体快速提供能 量;在某些组织细胞中,如红细胞, 糖无氧氧化是唯一的供能途径。
糖有氧氧化过程及意义
糖有氧氧化过程
葡萄糖在有氧条件下经过一系列酶促反应,最终分解为水和二氧化碳,同时释放大 量能量。
02
包括Edman降解法、质谱法等。
蛋白质一级结构的特点
03
具有方向性、连续性、重复性等特点。
蛋白质高级结构
蛋白质二级结构
指蛋白质分子中局部主链 的空间结构,包括α-螺旋、 β-折叠等。
蛋白质三级结构
指整条肽链中全部氨基酸 残基的相对空间位置,即 整条肽链每一原子的相对 空间位置。
蛋白质四级结构
《基础生物化学》PPT课件
1
第五章
生物氧化
2
本章要求:
生物氧化 电子传递链(呼吸链) 氧化磷酸化 生物氧化与能量代谢
3
第一节 生物氧化概述
一、生物氧化的概念 二、生物氧化的特点 三、氧化还原电位与自由能 四、高能化合物
4
一、生物氧化的概念与意义 P167
17
四、高能化合物 1、高能化合物的概念
在标准条件下发生水解时,能够释放 21kJ/mol以上自由能的化合物。
高能键:在高能化合物分子中,水解断裂 释放出大量自由能的活泼共价键。 用 ~ 表示。
18
磷酸化合物 磷酸烯醇式丙酮酸(PEP) 氨基甲酰磷酸 乙酰基磷酸 磷酸肌酸(CP) 焦磷酸(PPi) ATP(→ADP + Pi) 葡萄糖-1-磷酸(G-1-P) 葡萄糖-6-磷酸(G-6-P) α-磷酸甘油
C O P O-
CH OH O
CH2 O P OO-
1,3-二磷酸甘油酸
O
O
CH3 C O P OO-
乙酰磷酸
21
O
O
RC O P O A
O
O
O-
H3N+ C O P OO-
酰基腺苷酸
O
O
氨甲酰磷酸 RCH C O P O A
N+H3
O-Biblioteka 氨酰基腺苷酸22焦磷酸化合物
O O- P
O-
O O P O-
吸链生成H2O 逐步释放能量
体外燃烧
条件剧烈 非酶促反应 碳和氧直接化合生成CO2 氢和氧直接化合
生成H2O 骤然放出能量
热,ATP
《基础生物化学》PPT课件
差向异构体(Epimers)
葡萄糖与甘露糖、葡萄糖与半 乳糖,两两之间除一个不对称C (分别是C2和C4上的-OH位置) 有所不同外,其余部分的结构完全 相同,这种仅有一个不对称C原子 构型不同,两镜像非对映体异构物 称为差向异构体(epimers)。
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13
差向异构体
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糖类
糖类物质在生物体内有哪些作用? 1.糖类物质是异养生物的主要能源之一, 糖在生物体内经一系列的降解而释放大 量的能量供生命活动之需要。 2.糖类物质及其降解的中间产物,可作 为合成蛋白质、脂肪的主要碳架机体其 它碳架的来源。 3.在细胞中糖类物质与蛋白质、核酸、 脂肪等常以结合状态存在,这些复合分 子具有许多特异而完整重版课要件ppt的生物功能。 1
• 结缔组织中的糖(肝素、透明质酸、硫酸软骨素、硫酸皮 肤素等)
• 核酸、脂多糖(糖脂)、糖蛋白(蛋白聚糖)中的糖
• 细胞膜及其他细胞结构中的糖
• 血型糖
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4
糖的定义
• 多羟基醛 • 多羟基酮 • 多羟基醛或多羟基酮的衍生物 • 可以水解为多羟基醛或多羟基酮
或它们的衍生物的物质
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性),
• 不能成脎(无异头物形式),
• 不变旋,
• 由一分子-D-Glc和一分子-D-Fru组成,既 使葡萄糖苷,又是果糖苷,结构为:-D-Glc 基-D-Fru[-1,2],
• 蔗糖水解反应中伴随有从+到-的旋光符号的变
化,这种水解称为(完整版+课)件p蔗pt 糖的转化。
30
蔗糖(Sucrose)
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31
乳糖(Lactose)
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《生物化学》总复习 ppt课件
定义:指蛋白质分子中某一肽链的局 部空间结构,即该段肽链主链骨架原 子的相对空间位置,并不涉及氨基酸 残基侧链的构象。
主要化学键
氢键
ppt课件
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蛋白质二级结构的主要形式
-螺旋 -折叠 -转角 无规卷曲
ppt课件
9
(二)蛋白质的三级结构
定义:指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置,也就是整条肽链所 有原子在三维空间的排布位置。
一、蛋白质一级结构是高级结构与功能的基础 (一)一级结构是空间构象的基础
(二)一级结构相似的蛋白质具有相似的高级结 构与功能
二、蛋白质的功能依赖特定空间结构
结构变化功能变化,结构破坏功能丧失
ppt课件
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第四节 蛋白质的理化性质
一、蛋白质具有两性电离性质
pH = pI 兼性离子(净电荷为零) pH > pI 带负电荷 pH < pI 带正电荷
➢增色效应:DNA变性时,其溶液OD260增高。
DNA变性的本质是双链间氢键的断裂。
ppt课件
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解链温度(Tm):DNA的热变性过程中,紫外光吸收值达到 最大值的50%时的温度。
➢ G+C 含量越高,解链温度就越高。
➢减色效应:DNA复性时,其溶液OD260降低。
ppt课件
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第三章 酶
酶的概念
氨基酸分类(按侧链基团性质)
ppt课件
5
第二节 蛋白质的分子结构
一、肽键与肽
肽键 一个氨基酸的α-氨基与另一个氨基酸
的α-羧基通过脱水形成的酰胺键。
ppt课件
6
二、蛋白质的一级结构
1.定义:
指多肽链中,从N端至C端的氨基酸残基 的排列顺序。
生物化学期末复习资料生化小结PPT课件
小结
❖ 1、氧化磷酸化ATP的生成
❖ ATP合酶复合体是ATP合成的场所。
❖ 氧化磷酸化后,NADH=2.5个ATP,FADH2=1.5个ATP ❖ 2、化学渗透假说的要点:
(1)H+不能自由通透线粒体内膜;
(2)线粒体内膜的电子传递链中的复合物Ⅰ,Ⅲ,Ⅳ具
有质子泵的功能,可利用递氢体与递电子体之间电子传 递的能量驱动H+由线粒体内膜内侧定向迁移到膜外侧,
2、原料:甘油、生糖氨基酸、乳酸等
3、关键酶:
• 丙酮酸羧化酶:激活剂(乙酰CoA)
• 磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶
• 果糖二磷酸酶(限速酶):激活剂(柠檬酸);抑制剂
(2,6-二磷酸果糖)
• 葡萄糖6磷酸酶:糖原分解及糖异生途径共有的关键酶
4、肌肉缺少葡萄糖6磷酸酶,需进行乳酸循环
5、主要生理意义:调节血糖
1、部位:细胞液 2、关键酶:糖原合酶 ➢糖原合酶磷酸化后失活 3、活性葡萄糖:UDPG 4、意义 (1)储存能量 (2)维持血糖
by——Shaw9n
调节小结
① 关键酶都以活性、无(低)活性二种形式存 在,二种形式之间可通过磷酸化和去磷酸化 而相互转变。
② 双向调控:对合成酶系与分解酶系分别进行 调节,如加强合成则减弱分解,或反之。
净生成ATP数量:从G开始 2×2-2= 2ATP
从Gn开始 2×2-1= 3ATP
• 高能化合物:1,3-二磷酸甘油酸,磷酸烯醇式by丙——酮Sha酸wn 。
(4) 反应全过程中有三步不可逆的反应
G F-6-P
PEP
ATP
ADP
己糖激酶
ATP
ADP
磷酸果糖激酶-1
基础生物化学复习资料归纳
一、名词解释1.蛋白质的空间结构:是指分子中各个原子和基团在三维空间的排列和分布。
2.蛋白质的变性与复性:蛋白质因受某些物理或化学因素的影响,分子的空间构象被破坏,从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性;如果除去变性因素,在适当条件下蛋白质可恢复天然构象和生物学活性。
3.氨基酸的等电点:在一定的PH条件下,氨基酸分子所带的正电荷和负电荷数相同,即净电荷为零,此时溶液的PH称为氨基酸的等电点4.肽平面:多肽链中从一个Ca到相邻Ca之间的结构。
5.DNA的变性与复性:DNA在一定外界条件(变性因素)作用下,氢键断裂,双螺旋解开,形成单链的无规卷曲,这一现象称为变性;缓慢恢复原始条件,变性DNA重新配对恢复正常双螺旋结构的过程。
6.增色效应与减色效应:当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时,它在260nm处的吸收便增加,这叫“增色效应”;当核苷酸单链重新缔合形成双螺旋结构时,其A260降低,称减色效应。
7.熔解温度:核酸加热变性过程中,增色效应达到最大值的50%时的温度称为核酸的熔解温度(Tm)或熔点。
8.;9.同工酶:是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构及理化性质等不同的一组酶。
10.多酶体系:由几个功能相关的酶嵌合而成的复合物,有利于化学反应的进行,提高酶的催化效率。
11.全酶:由蛋白质和非蛋白的小分子有机物或金属离子组成的有催化活性的酶。
12.酶的活性中心:酶分子中直接与底物结合并催化底物发生反应的区域。
13.亲核催化:酶分子的亲核基团攻击底物的亲电基团而进行的催化作用。
14.诱导契合学说:酶的活性中心在结构上具柔性,底物接近活性中心时,可诱导酶蛋白构象发生变化,这样就使使酶活性中心有关基团正确排列和定向,使之与底物成互补形状有机的结合而催化反应进行。
15.糖异生作用:以非糖物质 (如丙酮酸、甘油、乳酸和绝大多数氨基酸、脂肪酸等)为前体合成为葡萄糖的作用。
16.回补反应:由于中间产物的离开,引起中间产物浓度的下降,从而引起循环反应的运转,因此必须不断补充中间产物才能维持循环正常进行,这种补充称为回补反应17.:18.底物水平磷酸化:高能化合物将高能磷酰基转移给ADP形成ATP的过程。
生化复习课.ppt
核苷酸和核苷酸之间生成磷酸二酯键是复制的 基本化学反应
(dNMP)n + dNTP → (dNMP)n+1 + PPi
原核生物的DNA聚合酶分为三型 常见的真核细胞DNA聚合酶有五种
原核生物的DNA生物合成 真核生物的DNA生物合成
原核生物DNA复制的起始与延伸
二、逆转录与端粒
反转录 端粒
三、DNA损伤与修复
原核生物的RNA聚合酶 真核生物RNA聚合酶 启动子
原核生物启动子 真核生物启动子
转录过程
二、转录后加工
真核生物mRNA的转录后加工
三、基因转录调控
基因表达
原核细胞转录水平的调节 ——操纵子学说
真核细胞基因转录的调节 顺式作用元件
反式作用因子
第十六章 蛋白质的生物合成
RNA在蛋白质生物合成中的作用 mRNA是遗传信息的携带者 阅读框架 遗传密码及特点 tRNA rRNA
第六章 酶
一、酶是生物催化剂
酶促反应的特点
二、酶的化学本质与结构
酶蛋白的结构 酶的结构与功能
三、酶的作用机制
酶能显著降低反应活化能 中间复合物学说和酶作用的过渡态 酶作用高效率的机制
四、酶促反应动力学
底物浓度对反应速率影响的作图呈矩形双曲线
V Vmax
[S]
米-曼氏方程式揭示单底物反应的动力学特性
DNA损伤 损伤DNA的修复合成
第十五章 RNA的生物合成
一、转录
转录的模板
5′···GCAGTACATGTC ···3′ 编码链 3′··· c g t c a t g t a c a g ···5′ 模板链
转录 5′···GCAGUACAUGUC ···3′
生物化学知识点总结ppt课件
超二级结构:
在球状蛋白质中,若干相邻的二级结构单 元如α-螺旋,β-折叠,β-转角组合在一 起,彼此相互作用,形成有规则的在空间 上能辨认的二级结构组合体,并充当三级 结构的构件,基本组合有:αα,βαβ, βββ。
结构域:
结构域是多肽链在二级结构或超二级结构的 基础上形成三级结构的局部折叠区,它是 一个相对独立的紧密球状实体
为
。
2、当溶液中的pH值大于某一可解离 的pKa值时,该基团有一半以上被解离。
3、氨基酸的等电点(pI):使氨基酸处于净 电荷为零时的pH。
对于R基不解离和酸性氨基酸: pI=1/2(pKα1+pKα2)
对于碱性氨基酸:
pI=1/2(pKα2+pKα3)
以谷氨酸为中心的联合脱氨基作用 测定纯度:通过测定A260/A280的比值鉴定纯度,纯DNA比值大于1.
二级(20)结构(secondary structure)
酸的结构式,环腺苷酸的结构式。 与羧基的反应:成盐和成酯反应(保护羧基);
反应过程:脱氢,水化,脱氢,硫解 2)模板:DNA双链中的一条链 与核苷酸结合,起始和催化部位。 2)肽酰转移酶在P位点切断肽链和tRNA之间的键。 从头合成途径的产所:细胞质 9、酶的专一性分为结构专一性和立体异构专一性。 这种抑制作用不能用增加底物的方式解除。 ,与苯异硫氰酸(酯)的反应
氨基酸与 5一二甲氨基萘-1-磺酰氯(dansyl chloride,DNS)的反应
在外周组织,5-羟色胺有收缩血管的作用
二级(2 )结构(secondary structure) 0 无义突变:氨基酸转变为终止密码子→蛋白质合成停止
2)以DNA为模板,并且需要一段引物,引物是一段与模板互补的核酸(DNA或RNA)片断,有3’-OH。 1、脂肪酸的氧化分解——β-氧化
生物化学总复习PPT
复性
• 变性DNA在适当条件下,又可使两条彼此分开的链重新缔合 (reassociation)成为双螺旋结构,这过程称复性(renaturation)
• 变性DNA在缓慢冷却时,可以复性,此过程称为退火(annealing)
• 随着核酸复性,会发生减色效应(hypochromic effect),即紫外 吸收降低的现象。
核糖核酸(RNA)的重要功能
RNA种类和含量 功能
mRNA(5%) 将信息从基因传递到蛋白质
tRNA(15%) 携带活化氨基酸参与蛋白质生物合成
rRNA(80%) 蛋白质合成场所
SnRNA
mRNA前体剪接加工
M1RNA 端粒酶RNA
RNase P的催化单体 端粒合成的模板
引物RNA
起始DNA复制
TsRNA
脂蛋白异化的中间代谢产物 – 低密度脂蛋白(Low density lipoprotein,LDL) – 高密度脂蛋白(High density lipoprotein,HDL)——蛋白质含量最多,
密度最高
5.3 生物膜的化学组成
生物膜主要由脂质、蛋白质和糖组成,还有少量的水和无机盐。
糖脂
糖蛋白的 寡糖链
蛋白质分泌复合物中的一部分
Tm值
• 通常把加热变性使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度 称为该DNA的熔点或熔解温度(melting emperature),用Tm表示
•核酸的变性指DNA分子中的双螺旋结构解链为无规则线性结构的现象。 •变性的本质是维持双螺旋的氢键断裂,碱基间的堆积力遭到破坏,不涉及一级结 构的改变. 紫外吸收增强 即增色效应(hyperchromic effect),指DNA变性后其紫外吸收明 显增强的效应。DNA变性后暴露出藏于双螺旋内部的碱基共轭双键,因而分子在 260nm处的紫外光吸收将增强。
