水通道蛋白的发现与应用
水通道
调节神经兴奋性 星形胶质细胞上的 AQP4 依赖性水转运参与神经兴奋的调节。
参与脑水肿的发生及发展
可能通过对血管内水的快速转运而促进细胞毒性 脑水肿的发生、 发展; 促使缺血性中风后脑水肿的发生、 发展; 在血管源性脑水肿的发生发展过程中, 水进入脑 不依赖AQP4, 而水从脑中清除则与其密切相关。
早期，人们一直认为水是以单纯扩散透过细胞 膜的，但在某些细胞如红细胞、肾近曲小管 细胞对水的通透性很高，不能简单以单纯扩 散来解释，于是推测此类细胞膜上可能存在 某种功能性转运水的通道。
水通道蛋白的发现
Agre于1988年发现并成功分离出一种细胞膜蛋白并证 明这就是科学家孜孜以求的水通道蛋白(aquaporin, AQP)。 2000年，Agre公布了世界第一张水通道蛋白的高清晰 立体照片，照片揭示这种蛋白的特殊结构只允许水分 子通过。
其它眼病
泪腺疾病:AQP5. 参与泪液分泌，维持眼 表泪膜的完整和功能 —— 干眼症。 结膜病:AQP3. 参与泪膜的形成 —— 干 眼症。 角膜病:AQP3 、AQP5. 参与维持角膜的 脱水状态及角膜的透明度 —— 角膜的水 肿和变性。
其它眼病
晶状体病:AQP1 、AQP0. 参与维持晶状体的 脱水状态、 透明性 —— 白内障。 视网膜病:AQP1、AQP4，AQP4 主要存在于 Müller 细胞和星形胶质细胞，对维持视网膜 水平衡起关键作用 —— 视网膜脱离和黄斑水 肿的发病。 视神经病变:Na+-K+的平衡一旦失去平衡，可 能导致发生视乳头水肿(乃至脑水肿)等严重疾 病。
AQP4：脑组织中大量表达，主要分布于星形胶质细胞。
参与对中枢神经系统水、 电解质的调节 允许
水的快速转运，促进星形胶质细胞通过 Kir4.1 对钾 的摄取；在胶质细胞、 血、 脑脊液间进行水的调节, 维持脑的水盐平衡；感受渗透压变化，调节ADH分泌， 调节机体水平衡。
水通道蛋白的发现与应用
水通道蛋白结构
综述
AQP1在细胞膜中以四聚体的 形式存在，四聚体复合物的每一个 单体在功能上都作为一个独立的水 通道。
AQP1单体结构
序列分析表明，AQP1单体的 结构是由一条肽链组成，其N-末 端及C-末端均位于细胞膜的胞质 侧。肽链中含有6个串联的疏水跨 膜区，这些跨膜区富含α 螺旋，缺 少β折叠结构，并且由5条环相连 。水通道蛋白嵌于脂质双分子层中 ，A、C、E环位于胞外区，B、D 环位于胞内区。
AQP1单体机理及分布
B 、 E 两环含有高度保守的氨基酸序列， 其中的天冬酰胺 - 脯氨酸 - 丙氨酸序列是大部分 水通道蛋白中构成孔道中心的序列，这个特异 的序列在三维结构上位于通道的核心，对水分 子通过起主要作用。此外， AQP1 第 189 位的 半胱氨酸具有特异性结合汞的性质，结合后水 通道蛋白丧失通透性。如果将半胱氨酸替换为 分子更大的氨基酸，可明显降低水的通透性 (189 位的半胱氨酸被替换后水通道对 Hg 不再 敏感，这也证明了半胱氨酸的重要作用 ) 。 其次，我们也可以通过对氨基酸进行糖 基来改变水的通透性。 AQP1 肽链上第 42 位 氨基酸是丝氨酸，位于 A 环中间 ，能够被糖基 化修饰 ( 糖基化的 AQP1 蛋白对水通透re和他的团队在研究分离提纯兔子Rh血型抗原 蛋白, 结果发现抗体与质量接近30kDa的蛋白结合，起初以为是 32kDa的抗原水解产物，但是由银光标记的琼脂糖凝胶电泳实验结 果显示有一条28kDa的不连续条带。他们发现此蛋白不被考马斯亮 蓝等染液染色，排除了抗原水解产物的可能。这便引起了Peter Agre的极大兴趣。随后发现28x10 的蛋白红细胞及肾近端小管中该 蛋白含量非常富．每个细胞内含有大约20万个分子，且与磷脂双分 子层结合紧密。
水通道蛋白结构
水通道蛋白结构水通道蛋白是一类在生物体中起着重要作用的蛋白质。
它们存在于细胞膜上，形成了细胞膜的一种通道，能够允许水分子快速通过细胞膜。
水通道蛋白的发现和研究为我们理解细胞内外液体平衡以及水分运输提供了重要的线索。
水通道蛋白最早是在1980年代被发现的，研究者发现一种叫做水通道蛋白1（Aquaporin-1，简称AQP1）的蛋白质在红细胞膜上表达，能够加速水分子通过细胞膜。
这项发现引起了科学家们的广泛关注，并在接下来的几十年里，研究人员陆续发现了多种水通道蛋白。
水通道蛋白的结构非常特殊，它们由多个亲水性的氨基酸残基组成，形成了一条通道，通道中心是一个疏水性的区域，能够排斥离子和其他溶质，只允许水分子通过。
水通道蛋白的结构使其具有高度选择性和通透性，能够快速而特异地传输水分子。
水通道蛋白的结构在进化过程中发生了一些变化，目前已经发现了多种类型的水通道蛋白。
其中，AQP1是最早被发现的一种，广泛存在于多种细胞类型中，包括红细胞、肾脏和眼睛等。
AQP1的结构由四个相同的亚单位组成，每个亚单位由六个跨膜螺旋组成，形成了一个中央水通道。
除了AQP1之外，还有其他类型的水通道蛋白，如AQP2、AQP3等。
它们在组织和细胞中的分布具有一定的特异性，发挥着不同的生理功能。
例如，AQP2主要存在于肾脏中，调节尿液的浓缩和稀释；AQP3主要存在于皮肤和肠道中，参与水分的吸收和散发。
水通道蛋白的功能不仅仅局限于水分的传输，它们还参与了一系列重要的生理过程。
例如，水通道蛋白在维持细胞内外液体平衡方面发挥着重要作用。
细胞内外液体平衡的失调会导致细胞的肿胀或收缩，影响细胞的正常功能。
水通道蛋白能够调节细胞内外水分的平衡，保持细胞内外环境的稳定。
水通道蛋白还参与了一些特殊细胞功能的实现。
例如，在肾脏中，水通道蛋白能够调节尿液的浓缩和稀释，帮助维持体内水分的平衡。
在眼睛中，水通道蛋白参与了眼内房水的生成和排泄，维持了眼压的稳定。
水通道蛋白的名词解释
水通道蛋白的名词解释水通道蛋白是一类存在于生物体细胞膜上的蛋白质，其主要功能是调节细胞内外水分的平衡。
这些蛋白质以其独特的细胞膜通透性，通常被形容为“细胞的水渠”。
尽管细胞膜对水具有一定的渗透性，但水通道蛋白的出现使得水分的跨膜运输变得更加高效和方便。
水通道蛋白主要通过形成一个微小的通道，让水分子直接穿过细胞膜，从而加速细胞内外的水分交换。
水通道蛋白最早被发现于红细胞膜，其中最为著名的是被称为Aquaporin-1（AQP1）的蛋白质。
AQP1被发现能够高效地传输水分子，使其成为研究者们研究水通道蛋白的重要起点。
此后，越来越多的水通道蛋白被发现，它们在各种生物体的细胞膜上广泛存在。
水通道蛋白家族主要包括两类：小分子量蛋白（20～35kDa）和大分子量蛋白（约为50～90kDa）。
小分子量蛋白包括AQP1、AQP2和AQP4等，它们主要负责水分子的传输。
大分子量蛋白则包括AQP0、AQP5和AQP6等，除了与水分交换有关，这些蛋白质还可能参与其他细胞功能的调节。
水通道蛋白在生物体中具有广泛而重要的作用。
例如，在人体内，水通道蛋白在器官和组织中起着维持水分平衡的关键作用。
当体内水分过多或过少时，水通道蛋白能够根据需要调整细胞膜的通透性，控制水分大量吸收或排泄。
这一过程在保持人体内部环境稳定方面非常重要。
此外，水通道蛋白还在植物、昆虫、微生物等生物体中发挥着类似的功能。
在植物体内，水通道蛋白不仅参与了水分的吸收和输送，还对维持细胞渗透稳定性和调节植物生长发育起到了重要作用。
在昆虫和微生物中，水通道蛋白也发挥着类似的水分调节作用，确保它们能够在不同环境下生存和繁衍。
随着科学技术的发展，研究人员对水通道蛋白进行了深入的研究。
他们通过结构生物学、细胞生物学以及分子生物学等多种手段，揭示了水通道蛋白的分子结构和生理功能，并进一步研究了其与疾病之间的关系。
例如，某些疾病，如肾脏功能障碍、肿瘤、水肿等，与水通道蛋白的异常表达或功能失调密切相关。
水通道蛋白
水通道蛋白水通道蛋白（Aquaporin），又名水孔蛋白，是一种位于细胞膜上的蛋白质（内在膜蛋白），在细胞膜上组成“孔道”，可控制水在细胞的进出，就像是“细胞的水泵”一样。
水通道是由约翰霍普金斯大学医学院的美国科学家彼得·阿格雷所发现，他与通过X射线晶体学技术确认钾离子通道结构的洛克斐勒大学霍华休斯医学研究中心的罗德里克·麦金农共同荣获了2003年诺贝尔化学奖。
水分子经过Aquaporin时会形成单一纵列，进入弯曲狭窄的通道内，内部的偶极力与极性会帮助水分子旋转，以适当角度穿越狭窄的通道，因此Aquaporin的蛋白构形为仅能使水分子通过之原因水通道蛋白的发现编辑Agre等(1988)在分离纯化红细胞膜上的Rh多肽时，发现了一个28 kD的疏水性跨膜蛋白，称为形成通道的整合膜蛋白28(channel-forming inte—gral membrane protein，CHIP28)，1991年完成了其cDNA克隆(Verkman，2003)。
但当时并不知道该蛋白的功能，在进行功能鉴定时，将体外转录合成的CHIP28 mDNA 注入非洲爪蟾的卵母细胞中，发现在低渗溶液中，卵母细胞迅速膨胀，并于5 min 内破裂。
为进一步确定其功能，又将其构于蛋白磷脂体内，通过活化能及渗透系数的测定及后来的抑制剂敏感性等研究，证实其为水通道蛋白。
从此确定了细胞膜上存在转运水的特异性通道蛋白，并称CHIP28为Aquaporinl(AQPl)。
水通道蛋白分类编辑AQP0AQP0最初称之为主体内在蛋白(major intrinsic protein，MIP)，在晶状体纤维中细胞中表达丰富，与晶状体的透明度有关．AQpo的突变可能导致晶状体水肿和白内障。
小鼠缺乏AQPO将患先天性白内障[61]。
AQP1AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。
水孔蛋白的鉴定
水孔蛋白的鉴定水孔蛋白是一类在细胞膜上起关键作用的蛋白质，它们能够形成通道，调节细胞内外物质的交换和水分的平衡。
本文将从水孔蛋白的发现历史、结构和功能以及在生物学研究中的应用等方面进行阐述。
水孔蛋白的发现可以追溯到20世纪50年代，当时科学家们对细胞膜的穿透性进行了研究。
他们发现，尽管细胞膜是一个由脂质双层组成的结构，但水分子和其他小分子能够自由地穿过细胞膜。
为了解释这一现象，科学家们提出了“水通道”假设，即细胞膜上存在一种特殊的蛋白质，能够形成通道，促进水分子的跨膜运输。
随着技术的进步，科学家们开始尝试从细胞膜中分离和纯化这种水通道蛋白。
经过多年的努力，他们终于在1980年代初成功地从红细胞膜中纯化出了一种被称为水孔蛋白的蛋白质。
这项重要的发现为水孔蛋白的研究奠定了基础。
水孔蛋白的结构非常特殊。
它们由多个蛋白亚基组成，每个亚基都具有一个特殊的结构域，被称为水孔蛋白域。
水孔蛋白域中包含一系列高度保守的氨基酸残基，这些残基在进化过程中几乎没有发生变化。
这种高度保守的结构保证了水孔蛋白的功能稳定性和特异性。
水孔蛋白的主要功能是调节细胞内外物质的交换和水分的平衡。
通过形成通道，水孔蛋白能够促进水分子和其他小分子的跨膜运输。
这种跨膜运输对于维持细胞内外环境的平衡非常重要，尤其是在细胞的渗透调节和水分吸收等过程中起着关键作用。
水孔蛋白在生物学研究中有着广泛的应用。
首先，它们被广泛应用于药物研发和药物输送系统的设计。
通过研究水孔蛋白的结构和功能，科学家们可以设计出能够特异性靶向某种疾病的药物，并通过水孔蛋白实现药物的跨膜运输。
其次，水孔蛋白也被应用于生物传感器的设计和制造。
通过利用水孔蛋白对特定物质的识别和传输能力，科学家们可以构建高灵敏度、高选择性的生物传感器，用于检测环境中的污染物、食品中的添加剂等。
水孔蛋白作为一类在细胞膜上起关键作用的蛋白质，具有重要的生物学功能和广泛的应用前景。
通过对水孔蛋白的研究，我们可以深入了解细胞内外物质交换的机制，为药物研发和生物传感器的设计提供理论基础和实验依据。
水通道蛋白的发现及对人体的作用
水通道蛋白的发现及对人体的作用刘彦成（渭南师范学院环境与生命科学系陕西渭南 714000）摘要：水通道蛋白(aquaporin，AQP) 是一种对水专一的通道蛋白。
具有介导水的跨膜转运和调节体内水代谢平衡的功能。
水通道蛋白调节失控与水平衡紊乱等一系列疾病密切相关。
关键词：细胞膜；水通道蛋白（AQP）；跨膜转运；疾病；调节Abstract:The pass of water protein (aquaporin, AQP) is one kind of adding water single-minded channel protein.Has lies between leads the water the cross membrane transportation and the adjustment body domestic waters metabolism balance function.Pass of water protein adjustment out of control and level balance disorder and so on a series of disease close correlation.Key word:Cell membrane pass of water protein (AQP) cross membrane transportation disease adjusts1 水通道蛋白的发现1.1 细胞膜的运输方式细胞是构成生物的基本单位，细胞与细胞之间则是通过细胞膜来沟通和实现基本的生命活动。
细胞膜的主要成分为磷脂和蛋白质，其结构为磷脂双分子层，磷脂双分子层上有糖蛋白，糖蛋白所在一侧为细胞外侧。
物质跨膜运输可分为自图1 细胞膜的立体结构由扩散（不需能量、载体），协助扩散（不需要能量、需载体），主动运输（要能量、需载体）三种。
还有一些大分子物质是通过胞吞、胞吐方式通过细胞膜，它们需要能量、不要载体。
水通道蛋白基因
水通道蛋白基因水通道蛋白基因是一类编码蛋白质的基因，其产物是一种受体蛋白，能够调节细胞膜的通透性，使细胞能够快速、高效地调节水分的进出。
本文将从水通道蛋白基因的发现、结构与功能以及在生物体中的重要作用等方面进行阐述。
一、水通道蛋白基因的发现水通道蛋白基因的发现与诺贝尔奖得主皮特·阿格雷（Peter Agre）密不可分。
1992年，阿格雷和他的团队在研究红细胞膜蛋白时，发现了一种新的蛋白质，被命名为水通道蛋白（aquaporin）。
他们通过功能性研究发现，水通道蛋白能够高效地调节细胞内外水分的平衡，从而维持细胞的正常功能。
二、水通道蛋白的结构与功能水通道蛋白是一种跨膜蛋白，其主要结构特征是存在于细胞膜中的六个跨膜螺旋。
这些跨膜螺旋形成了一个水分子可以通过的微小通道，从而实现水分子的快速跨膜运输。
水通道蛋白的通道是高度选择性的，只允许水分子通过，而离子和其他溶质则无法进入。
水通道蛋白通过调节细胞膜的通透性，起到了维持细胞内外水分平衡的重要作用。
在生理过程中，水通道蛋白能够帮助细胞快速吸收和释放水分，从而调节细胞内外水分的浓度差。
此外，水通道蛋白还参与了细胞的渗透调节、尿液浓缩等重要生理过程。
水通道蛋白基因广泛存在于各种生物体中，并在不同组织和器官中发挥着重要的生理功能。
例如，在植物中，水通道蛋白基因参与了植物对水分的吸收和运输，维持植物体内外水分的平衡，保证植物的正常生长发育。
在动物中，水通道蛋白基因则在肾脏、肺部、眼睛等组织中起到关键作用，帮助维持体内水分的稳定。
水通道蛋白基因的异常表达与一些疾病的发生发展密切相关。
例如，水通道蛋白基因突变可导致肾脏功能障碍和尿液浓缩能力下降，进而引发多种肾脏疾病。
此外，一些研究还发现，水通道蛋白基因的异常表达与肿瘤的发生和转移有关，可能成为肿瘤治疗的潜在靶点。
总结：水通道蛋白基因作为一类重要的蛋白质基因，在维持细胞内外水分平衡、调节生理过程等方面发挥着重要作用。
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右图—水分子在截面孔隙 空间中“填饱”的表示
AQP 蛋白家族
综述
在研究AQP1的同时，其他相关蛋白也 逐步被研究发现，大约几百种相关的蛋白已 被公认为脊椎动物和无脊椎动物、 植物，以 及单细胞微生物所拥有。他们分为两个子 集。 第一批称为”古典水通道蛋白"，因为他 们最初被认为是专属水毛孔。 第二种是兼有性的蛋白，因为他们都允 许水和甘油的通过。目前，已知的哺乳动物 拥有AQP家族蛋白12种。
沙漏模型与水分子通过机理
对于水通道蛋白的三维结构及其完成水通 透功能的机理的解释存在颇多争议，其中，“ 沙漏”模型是一种广为接受的解释：连接跨膜 区的B、E两环折返穿入脂质双分子层，并且分 别与邻近的跨膜区形成半个孔道，彼此对称分 布，由此构成一条狭窄的分子通道。
沙漏模型与水分子通过机理
左图－AQP 1 的 矢状断面示意图揭示 了自由水在胞外、胞 内前庭的沙漏。此部 位就是阻止水分子由 组合方式进入，改为 由单一的水分子进入 宽20Å的前庭，而孔道只
• 1993年，Peter Agre又做了爪蟾卵母细胞实验这个实验也证实了之前的猜测，这个蛋白就是水 通道。但是依然有人提出质疑：CHIP28并非水通道蛋白本身，可能是调节水通道开闭的蛋白。
• 1994年，为进一步证明CHIP28就是水通道蛋白，排除其为水通道调控蛋白的可能性，他们又做 了脂质体实验,最终证明这种蛋白的确为专一性水通道蛋白.此类蛋白质被重新命名为Aquaporin, CHIP28是第1个被鉴定的水通道蛋白，因而称为Aquaporin1，简称AQP1。
1、AQP1在肾小球疾病肾组织中的表达及结果:应用AQP1单克隆抗 体，采用SP方法对肾小球疾病的肾活检组织行进行组织化学染色，检验 肾活检组织中AQP1蛋白的表达。结果：AQP1在各型肾小球疾病肾活检 组织中肾皮质内的近端小管和髓袢降支细段的细胞顶膜均有表达，肾小 球内无表达。
2、应用免疫组织化学方法检测人脑组织中AQP-4的表达。 创伤组标本取自28例急性颅脑损伤患者急诊开颅血肿清除时所获 挫伤灶周围脑组织AQP-4在急性颅脑损伤早期脑水肿发生中的作 用。AQP-4的表达在对照组的脑组织中AQP-4 仅见少量表达(图 3)
水通道蛋白发现历程
• 19世纪20年代以前，人们认为水分子只是以自由扩散形式透过细胞 膜，当时人们提出细胞膜上很可能存在调控水分子和其他小的溶质 分子进出细胞的某种通道。 • 50年代，许多科学家通过大量实验证实水分子能快速，大量通过选 择性通道进入红细胞，而其他分子或离子（H+）通不过，这种现 象同样存在于唾液腺，肾脏和膀胱中。
AQP1单体机理及分布
B 、 E 两环含有高度保守的氨基酸序列， 其中的天冬酰胺 - 脯氨酸 - 丙氨酸序列是大部分 水通道蛋白中构成孔道中心的序列，这个特异 的序列在三维结构上位于通道的核心，对水分 子通过起主要作用。此外， AQP1 第 189 位的 半胱氨酸具有特异性结合汞的性质，结合后水 通道蛋白丧失通透性。如果将半胱氨酸替换为 分子更大的氨基酸，可明显降低水的通透性 (189 位的半胱氨酸被替换后水通道对 Hg 不再 敏感，这也证明了半胱氨酸的重要作用 ) 。 其次，我们也可以通过对氨基酸进行糖 基来改变水的通透性。 AQP1 肽链上第 42 位 氨基酸是丝氨酸，位于 A 环中间 ，能够被糖基 化修饰 ( 糖基化的 AQP1 蛋白对水通透性大大 减弱。）
• 1991年测定了28KDa蛋白N端的35个氨基酸。同一年 ，克隆了该蛋白的全长cDNA序列。该基 因编码269个氨基酸，蛋白具有6个跨膜结构域、2个位于膜外的N-糖基化位点CHIP28，N-端 和C-端所编码的基因有约20%的相同，B环和E环相似度更高且都含有Asp-Pro-Ala的特殊结构 （NPA序列）。但当时任未知道此蛋白的具体功能。
AQP在植物体的分布和作用：
植物体内的水通道蛋白植物水通道 蛋白在植物细胞伸长、气孔运动、种子 发育、开花繁殖和逆境胁迫等生长发育 过程 中具有重要作用。与动物和微生 物相比，植物 AQPs的类型显得更为丰 富，并且其转运对象十分广泛，除了运 送水分外还转运其他甘油、尿素、CO 、砷等种类繁多的物质。植物水通道蛋 白分为4大类：质膜内膜蛋白 （ PIP ） ， 液泡膜内膜蛋白 （ NIP)，膜内在蛋白 Noduin-26类似蛋白及内膜蛋白(SIP)
• 1988年，Peter Agre和他的团队在研究分离提纯兔子Rh血型抗原 蛋白, 结果发现抗体与质量接近30kDa的蛋白结合，起初以为是 32kDa的抗原水解产物，但是由银光标记的琼脂糖凝胶电泳实验结 果显示有一条28kDa的不连续条带。他们发现此蛋白不被考马斯亮 蓝等染液染色，排除了抗原水解产物的可能。这便引起了Peter Agre的极大兴趣。随后发现28x10 的蛋白红细胞及肾近端小管中该 蛋白含量非常富．每个细胞内含有大约20万个分子，且与磷脂双分 子层结合紧密。
常见水通道蛋白及其在人体的分布和作用
名称 AQP0 AQP1 组织分布 晶状体囊内纤维细胞膜 红细胞膜、肾的近端小管、胆管、肺泡和气管、脑脉 络丛、眼睛等组织 肾集合管 红细胞、肾集合管、气管上皮、分泌腺和皮肤表皮等 肾集合管、中枢神经系统、气管等 胰腺、泪腺和唾液腺的外分泌部以及眼和肺 肾间质细胞的包内囊泡 脂肪组织、肾脏、睾丸、心脏 胰腺腺泡、肝脏及消化道的其它气管 肝脏、脑部 小肠的十二指肠和空空肠 睾丸、肾脏和肝脏 胰腺腺泡、细胞器 功能 较弱的水通透性、细胞间黏着 水通透性、细胞迁移 受激素调控、增加质膜水通透性 对水、尿素和甘油都具有通透性
AQP2
AQP3 AQP4 AQP5 AQP6
水通透性、与神经胶质的迁移以及神 经元的兴奋有关 对水和甘油具有通透性、对一些外分 泌腺的分泌起作用
对水具有较小通透性、能通透阴离子 对水和甘油具有通透性 水通透性 水、甘油通透性 水、甘油、尿素通透性 水通透性 水通透性
AQP7
AQP8 AQP9 AQP10 AQP11 AQP12
发现
小组成员 10141990116 孔德良 10141990114 黄裕 10141990220 张励航 10141990223 张欣悦
水通道
获奖者
winner
彼得·阿格雷（Peter Agre） ，科学家。1949年生于美国， 1974年在巴尔的摩约翰斯·霍普 金斯大学医学院获医学博士， 现为该学院生物化学教授和医 学教授。由于发现了细胞膜水 通道蛋白，2003年获得诺贝尔 化学奖。
水通道蛋白结构ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
综述
AQP1在细胞膜中以四聚体的 形式存在，四聚体复合物的每一个 单体在功能上都作为一个独立的水 通道。
AQP1单体结构
序列分析表明，AQP1单体的 结构是由一条肽链组成，其N-末 端及C-末端均位于细胞膜的胞质 侧。肽链中含有6个串联的疏水跨 膜区，这些跨膜区富含α 螺旋，缺 少β折叠结构，并且由5条环相连 。水通道蛋白嵌于脂质双分子层中 ，A、C、E环位于胞外区，B、D 环位于胞内区。
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