1-分子生物物理
生物物理学-单分子生物物理学+分子马达的补充
微丝参与细胞运动
• 随着细丝的组合与分解提供细胞移动及改变形 状的力量。
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2. 微管的组成
微管在胞质中形成网络结构，作为运输路轨并起 支撑作用。微管是由微管蛋白组成的管状结构 。微管 主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散。
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（1）微管组成
微管蛋白 tubulin 组成，它以二聚体存在，
有一种男性不育症是由于精子没有活力造成的。这种病人同时还患 有慢性支气管炎，主要是因为是鞭毛和纤毛没有动力蛋白臂，不能排出 侵入肺部的粒子。
鞭毛的结构
鞭毛轴丝结构
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纤毛、鞭毛由微管组成
• 鞭毛、纤毛均由成束的微管组成，以 9+2 的排 列方式，中间两个单体，外围 9 个双体。
鞭毛横切
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Cilia on cells lining the respiratory tract
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肌球蛋白V马达是一个二聚 体，包括16个多肽链，由三个 典型的功能部位组成，如图所示。 头部区域，包含微丝结合位点和 核苷酸活性位点；颈部区域，长 约24nm，由一段α螺旋上附以 六个钙调蛋白组成；尾部区域， 由两条卷曲的螺旋链组成，上面 没有钙调蛋白。
第五种肌球蛋白结构
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实验上交臂模型（hand-over-hand）得到支持
16
（i）维持细胞形态，起支架作用 细胞中的微管就像混凝土中的钢筋一样，起支撑作用，
在培养的细胞中，微管呈放射状排列在核外，（+）端指 向质膜（图），形成平贴在培养皿上的形状。在神经细胞 的轴突和树突中，微管束沿长轴排列，起支撑作用，在胚 胎发育阶段为管帮助轴突生长，突入周围组织，在成熟的 轴突中，微管是物质运输的路轨。
微管主要分布在核周围, 并呈放射状向胞质四周扩散。肌动 蛋白纤维主要分布在细胞质膜的内侧。而中间纤维则分布在整 个细胞中。
生物物理学在分子生物学领域的应用
生物物理学在分子生物学领域的应用随着科学技术的飞速发展，人们对生命在分子水平上的理解越来越深入。
对于生命机制的研究，分子生物学和生物物理学两个学科有着非常重要的地位。
生物物理学作为交叉学科，融合了物理学和生物学，研究物理学的方法和原理在生物学上的应用。
在分子生物学领域中，生物物理学的应用非常重要，有着不可替代的作用。
本文将介绍生物物理学在分子生物学领域中的应用。
1. 蛋白质结构的研究方法蛋白质是生命活动的基础物质，其结构与功能密切相关。
通过对蛋白质结构的研究，可以揭示其功能机制。
然而，蛋白质的结构研究非常困难，需要精密的实验技术和高超的分析能力。
其中，X射线晶体衍射和核磁共振成为了蛋白质晶体结构研究的两种主要方法。
X射线晶体衍射（X-ray crystallography）是一种通过晶体衍射分析蛋白质三维结构的方法。
其基本原理是通过X射线照射样品所形成的衍射图样（也就是晶体细胞的衍射图形）来解析蛋白质的结构。
这种方法分辨率较高，可对蛋白质的空间结构及其化学键进行精确测定。
核磁共振（NMR）是检测核磁共振现象的一种实验方法。
其基本原理是利用核磁共振现象反映分子内部结构以及空间分布等信息。
在蛋白质结构研究中，NMR可研究柔性或者非晶态的蛋白质，获得它们在溶液中的三维结构和动态变化过程。
2. 生物大分子的力学性质在生命活动中，许多生物大分子扮演着结构支撑和机械作用等重要角色。
比如，细胞骨架的重要组分之一是微丝蛋白，而微丝的形态和功能取决于其力学性质。
了解生物大分子的力学性质，对研究生命机制及其在生物技术中的应用至关重要。
拉伸单分子实验是研究单个蛋白质和核酸分子的力学性质的一种方法。
该实验通过在极微小的尺度上对生物大分子进行牵拉、挤压等力学作用，来测量它们的弹性和变形等性质。
3. 生物膜的物理性质生物膜是细胞的基本组成部分，其内部水平秩序结构和垂直层次结构对于生物过程具有重要作用。
生物膜的物理性质的研究，不仅对于理解细胞膜的功能和作用机理有益，也对于药物的研发和递送有着重要的应用价值。
生物物理学和分子生物学
生物物理学和分子生物学是当今最为重要的生物学研究领域。
这两个学科的产生与发展，给我们带来了许多关于生命本质和生命现象本身的深刻认识。
本文将从哲学的角度来探究的意义，以及这两个学科在田野调查和实验室研究中的应用。
一、的意义1.1 生物物理学的意义生物物理学是介于生物学和物理学之间的交叉领域。
生物物理学以物理学的分析和测量手段为基础，探究生命的物理特性和其背后的物理规律。
生物物理学的目标是发现生命的物理基础，揭示生命产生与演化的物理机制，探讨生命在物理学上的本质。
因为生命本身是由分子和细胞等不同物理层次的组成部分构成的，所以生物物理学也涉及到分子科学和细胞生物学等其他学科。
生物物理学意义的探究需要提一下两个重要的生命物理特性：自组装和自组织。
自组装指的是分子和细胞结构通过相互间的化学作用相互组装形成生命结构体。
自组织是指生命体内的结构和功能会随着时间的推移而自我组织和更新。
自组装和自组织是生命现象的两个核心特征，也是生物物理学最基本的两个研究方向。
生物物理学的研究结果不仅有利于生物学进一步深入探究生命的本质，而且在诸多生物医学方面也有重要应用点。
1.2 分子生物学的意义分子生物学是生命科学的一个分支领域，它探究生命现象的分子机制与生命系统的结构、功能和调节机制。
分子生物学的主要研究对象是生物大分子、如DNA、RNA和蛋白质等，这些分子是生命现象的实质或基础，是生物结构和功能的核心。
通过对这些大分子的研究，人们可以理解生物发育、生长、代谢等方面的基本性质，也可以开发新的医疗手段和技术。
分子生物学重要的技术手段包括PCR(聚合酶链反应)、SDS-PAGE(聚丙烯酰胺凝胶电泳)、核磁共振、结构生物学和蛋白质质谱等。
这些技术手段的产生和发展，推动了分子生物学的快速发展。
分子生物学的意义在于从分子水平上透视和理解生化反应、代谢调节及信号转导等生物学过程的微观机制，还可以为细胞和遗传学、药物研发等提供理论和实践支持。
生物物理学中的分子生物学
生物物理学中的分子生物学生物物理学是研究生物体内物理过程的学科。
在分子生物学方面，生物物理学涉及到分子之间的相互作用、生物大分子的物理化学性质以及生物体内各种生物分子的结构和功能等问题。
分子生物学旨在深入探讨生命现象产生的分子机理，帮助人类更好地理解生命的本质，探索生命科学的未知领域。
一、分子生物学的基础分子生物学是生物学中的主要分支之一，其发展史可追溯到上世纪50年代。
分子生物学的出现本质上是化学、物理和生物学相结合的产物。
分子生物学不仅解决了基因组的组成，也揭示了生物体机体最基本的单位——蛋白质的组成和结构。
分子生物学的研究对象是分子，尤其是生命大分子，如蛋白质、核酸、酶等。
分子生物学注重发现其基本物理现象、化学性质和生物过程等方面的共性。
通过分析各种不同的生物分子，研究人员可以更深入地了解生物大分子的结构、功能和动力学机制等问题。
二、分子生物学中的生物大分子生物大分子是指体积比较大的生物分子，如蛋白质、核酸、多糖等。
这些大分子具有重要的生物学功能，如信息存储、转运、催化、信号转导等。
因此研究这些分子对于解析生命科学的关键问题至关重要。
1. 蛋白质蛋白质是生命存在的基础，是体内调节、控制各种生理活动的关键因素之一。
蛋白质的结构、形状、稳定性、功能等方面的研究一直是生物物理学研究的重点。
最近，科学家们研究了一个新的蛋白质——双层β结构蛋白质。
这种蛋白质结构独特，比传统的α螺旋或β折叠蛋白质更为复杂。
此外，这种具有双层β结构的蛋白质非常稳定，即使在极端条件下也能保持其形状和功能。
这种新型蛋白质的研究将有助于深入了解蛋白质的结构和功能，并为生物材料或药物研究提供新的设计思路。
2. 核酸核酸是生物体内最重要的高分子化合物之一，主要负责储存和传递遗传信息。
核酸的研究成果得到了广泛的应用，如研究生物发育、遗传诊断、基因治疗、药物研究等方面。
在核酸分子中，DNA是最为普遍的一类。
其结构具有双螺旋特性和碱基配对规律等特点。
生物物理学中的分子水平研究进展
生物物理学中的分子水平研究进展生物物理学是一门相对较新的交叉学科，它的研究对象是生物分子，如蛋白质、核酸和碳水化合物等，通过对生物分子微观结构与动力学的研究，揭示生物分子及其对生命活动的影响，这对于深入了解生命过程的本质，以及对疾病的治疗都具有重要的科学意义和应用价值。
本文主要介绍一下生物物理学中的分子水平研究进展。
1. 分子结构的研究分子是生物物理学中重要的一个研究对象，其中以蛋白质为代表。
蛋白质是生命活动中最基本的分子之一，其结构的研究对于了解生物体内各种生物过程和机制至关重要。
分子的结构研究主要有两个方面：一是确定分子的三维结构，即了解分子各个原子相对位置和空间构型；二是分析分子的动态行为，了解分子在生物体中的功能和调节过程。
目前，生物物理学研究中，获取蛋白质结构的常用手段是X射线晶体衍射技术和核磁共振技术。
X射线晶体衍射技术需要蛋白质形成晶体，然后通过X射线穿过晶体，获得衍射图像，再通过一定方法解析出蛋白质结构。
而核磁共振技术则是基于核磁共振现象原理，通过蛋白质内部原子和分子的核磁共振信号，得到其三维结构和动态行为。
这两种技术不仅在生物物理学研究中广泛应用，也为药物研发提供了有力的工具。
2. 分子动力学的研究分子动力学是生物物理学中的另一个核心研究领域，它主要研究生物分子在不同条件下的动态行为、构像演化和相互作用，以及其对生命过程的影响及机制。
现代生物物理科技中，常用到的分子动力学研究方法主要有两个，即分子动力学模拟和单分子实验。
分子动力学模拟是通过数值计算的方式，模拟分子在不同条件下的运动及其相互作用情况，从而揭示其动力学过程和自组装机制。
而单分子实验则是通过微型操作手段和高灵敏度的检测技术，对生物分子进行实时跟踪和观察，研究分子在不同状态下的结构和功能。
分子动力学研究，对于生物学的诸多问题，如生命起源、代谢过程、细胞活动、药物研发等，都具有重要的指导意义和应用价值。
特别是，分子动力学模拟和单分子实验的组合应用，可以更全面的解析生物分子的结构和行为特征，进一步推动生物物理学研究的发展。
生物物理学中的分子动力学
生物物理学中的分子动力学随着科学技术的不断进步，越来越多的领域需要生物物理学的研究方法和思维方式。
生物物理学是一门跨学科的学科，它将物理学和生物学结合在一起，研究生命现象中的物理机制和规律。
其中，分子动力学作为生物物理学的重要分支之一，用来研究分子在空间中的移动和相互作用，以及其在生命系统中的功能。
一、分子动力学的基本概念分子动力学是一种以牛顿力学为基础的计算方法，用于模拟分子在空间中的运动和相互作用。
在分子动力学中，分子被看作由原子组成的刚体，在受到力的作用下发生运动。
这些力可以来自于分子内部的原子之间的相互作用，也可以来自于分子与周围环境的相互作用。
在模拟中，为了快速而准确地模拟分子的运动，需要将分子模型离散化为小粒子，并将其用算法描述为一系列的时间步进。
二、分子动力学的模拟过程分子动力学的模拟可以分为以下几个步骤：1. 定义分子模型首先需要选择一个适合用于模拟的分子模型，这个模型可以是一条蛋白质链，也可以是一种溶液中的分子或晶体分子等。
分子模型越接近实际情况，模拟结果的真实性就越高。
同时，还需要对原子之间的相互作用力进行定义，通常采用势能函数来描述。
2. 离散化分子模型分子模型需要离散化为小粒子，一般采用网格划分或者离散点方法。
每个离散粒子包含原子信息以及与其相邻的粒子的信息。
3. 设置模拟条件在进行分子动力学模拟前，需要设置一些模拟条件，比如温度、压力和模拟时间等。
这些条件对于模拟结果的准确性有很大影响。
4. 模拟分子运动在设置完模拟条件后，可以开始进行分子动力学模拟，通过牛顿定律计算分子运动轨迹，还可以统计分子的能量、速度、温度和压强等相关参数。
5. 分析模拟结果在模拟完成后，需要对结果进行分析。
此时可以通过计算分子的结构、动力学性质以及参考实验数据等方面进行模拟结果的校验。
分析结果的准确性也需要注意。
三、分子动力学在生物学中的应用在生物学领域中，分子动力学模拟主要应用在以下几个方面：1. 蛋白质折叠蛋白质的结构和功能紧密相关，其折叠形态决定着其生物学性质。
生物物理学中的分子模拟计算方法
生物物理学中的分子模拟计算方法分子模拟是对分子系统的精确计算，其目的是了解分子的结构，动力学和相互作用。
这种计算方法已成为分子科学领域的重要工具。
在生物物理学中，分子模拟方法被用来研究生物分子如何相互作用，以及它们的三维结构如何决定它们的功能。
本文将介绍生物物理学中的分子模拟计算方法，包括分子静力学方法、分子动力学方法和蒙特卡罗方法。
1. 分子静力学方法分子静力学方法是一种基于能量最小化原理的方法，用于确定分子在某一能级下的构象。
此方法主要用于研究分子的静态结构，包括构象、配位和键角等。
有几种计算方法可以使用分子静力学，例如分子力场、量子力学和多尺度方法。
在分子力场方法中，分子被建模为一组原子和它们之间的化学键。
基于此模型，能量函数被用来描述原子之间的相互作用，包括键能、氢键、范德华力和库仑作用等。
计算过程中需要优化模型中的原子坐标来最小化总能量。
分子力场方法通常用于计算生物分子的静态结构。
2. 分子动力学方法分子动力学方法是一种可用于研究分子在某一能级下的动态行为的计算方法。
此方法模拟分子中原子的移动以及分子周围环境对其动态行为的影响。
分子动力学方法可用于研究分子在液体中的运动、蛋白质的折叠和蛋白质和配体之间的相互作用。
分子动力学方法基于牛顿运动定律，其中分子被建模为一组弹性球之类的原子模型。
模拟分子中原子的运动通常需要使用数值积分方法。
在此方法中，分子被放置于一个包含诸如水分子之类的环境的盒子中，并通过对模拟中粒子的所有显式相互作用进行计算来获得每个时间点处的分子结构。
根据计算的结果，可以显示出原子的运动和分子的构象。
3. 蒙特卡罗方法蒙特卡罗方法是使用大量随机数模拟统计过程的一种计算方法。
在生物物理学中，蒙特卡罗方法被广泛用于计算蛋白质折叠和配体结合的自由能。
此方法的基本思想是用随机数生成一个模型，如果该模型具有较低的自由能，则该模型将被接受。
如果模型具有较高自由能，则它可能被接受或被拒绝。
生物物理学中的生物分子动态行为和力学特性
生物物理学中的生物分子动态行为和力学特性生物物理学是研究生物系统中物理和化学机制的科学领域，生物分子动态行为和力学特性是其重要研究方向之一。
生物分子包括蛋白质、核酸、脂质等，它们在细胞内发挥着重要作用。
了解生物分子的动态行为和力学特性，可以揭示它们的结构和功能之间的关系，有助于深入理解生命的机理。
一、生物分子动态行为生物分子的动态行为包括分子间相互作用、结构变化和运动等。
分子间相互作用是生物分子间交换能量和信息的基础，包括共价键、键的极性和电荷等。
结构变化是生物分子的高度可塑性体现，它可以使分子在各种生理和环境条件下发挥不同的功能。
运动是生物分子的重要属性，它直接涉及到分子在细胞内的功能展示。
下面以蛋白质为例，阐述其动态行为的具体表现。
1.分子间相互作用蛋白质分子通常由氨基酸链组成。
不同的氨基酸具有不同的性质，如电荷、极性、疏水性等，从而引起相应的相互作用。
蛋白质结构通常可以描述为四级结构，包括原始结构、二级结构、三级结构和四级结构。
原始结构由氨基酸序列决定，二级结构由氢键形成的α-螺旋和β-片层构成，三级结构由二级结构之间的转折和结合决定，四级结构由多个蛋白质聚合形成的超级复合物决定。
2.结构变化蛋白质的结构对其生物学功能起着决定性作用。
蛋白质的结构变化可以是缓慢的，也可以是极快的。
缓慢变化意味着蛋白质结构的稳定性和存活性高，常常与蛋白质的传统功能相关。
快速结构变化可以产生一些新功能，比如酶的催化或者配体在受体上的结合。
蛋白质结构的变化涉及到蛋白质本身的能量消耗和环境的重要因素。
3.运动蛋白质在分子水平上的运动是其功能的表现之一。
这种运动通常不包括蛋白质分子的大规模运动和形态变化，而是指物理学上的扰动或振动，如转子或者振荡的运动。
这种运动可以促使氨基酸运动，并改变氨基酸之间的距离，这些运动会导致蛋白质结构的变化和新的功能。
二、生物分子力学特性生物物理学研究的另一个重点是生物分子的力学特性。
这些特性包括弹性、塑性、黏性、剪切和扭曲等，反映了生物分子在机械压缩和拉伸下的行为。
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狭义四级结构指寡聚蛋白，广义还指相同或 不同球蛋白分子通过次级键的相互作用，高度有 序地构成一个具有生物功能的聚合体。
判断:
Gly Ile
1
NH2
15
Tyr Gln Leu Leu Glu Ser
10
HOOC
COOH
20
Cys Ile Val A链 5 Glu Ser Gln Cys Cys Thr Asn Gln His Leu Cys 5 Val Gly 1 Phe Ser
1953年桑格(Sanger)和汤普森(Thompson)完成了第一个多肽 分子——胰岛素A链和B链的氨基酸全序列分析。
蛋白质的一级结构（Primary）
- 氨基酸序列
蛋白质二级结构：指多肽链骨架的规则排列，而不涉 及侧链的类型和构象，也即是蛋白质主链原子在局部地 区所能采取的规则构象。 蛋白质分子的二级结构单元： α－螺旋 β－折叠 -转角 β－转角 无规卷曲 无规卷曲
第1章 分子生物物理学
1.1 分子生物物理学简介
1.2 生物大分子的结构与功能 1.3 核酸分子的结构基础 1.4 蛋白质分子的结构基础 1.5 蛋白质工程
1.6 常用分子生物物理实验简介
1.1 分子生物物理学简介
1.1.1
内容简介
1.1.2
1.1.3
分子生物物理学简史
细胞的认识
1.3.2 DNA的高级结构
二级结构（双螺旋结构模型）
质、细胞信号传导和相关实验内容。
分子生物物理学的交叉性
分子免疫学 分子病理学 分子病毒学 分子药理学 。。。
生物化 学 遗传 学
分子生 物学 细胞学
分子生物物理学
信息科 学
微生物 学
1.1.2 分子生物物理学简史
第一阶段：准备和酝酿阶段（19世纪后期到 20世纪50年代初）
第二阶段：现代分子生物物理学的建立和发 展阶段（1950-1970）
DNA一级结构
DNA的一级结构是指DNA上的核苷酸排列顺 序,又称碱基顺序。
A
P 5`-磷酸 戊糖 3`-OH P
A
P 5` 首端
G
P
C
P
T
P
G
P
C
OH 3` 末端
核苷酸
DNA一级结构的简写形式
Watson-Crick Base Pairs
双 键
三 键
腺嘌呤 胸腺嘧啶
鸟嘌呤
胞嘧啶
沃森克里克碱基对
蛋白质三、四级结构图
三级结构图
四级结构图
小结: 一级结构（Primary）
- 氨基酸序列
二级结构（Secondary）
螺旋 折叠 - 盘绕（旋转）
三级结构（Tertiary）
- 3D 构象
四级结构（Quaternary）
- 多肽链组合
第1阶段——确定生命的遗传物 质是DNA
1868年，米歇尔(F.Miescher)发现了核素 (nuclein), 即 细胞核中的主要部分。 1920’s-1930’s，确认自然界有脱氧核糖核酸(DNA)和 核糖核酸(RNA)。 1944年，艾弗里(Avery)等证明了肺炎球菌转化因子是 DNA。
α－螺旋: 是稳定蛋白质立体结构的主要支柱,又称 3.613螺旋. 其主要特点: ①主肽链以右手螺旋状盘绕; ②具两亲性; ③是一大偶极子(酰氨键)。
注： 偶极子：即电偶极子，指两个相距很近的等量异号 点电荷组成的系统。
β－折叠
β-折叠结构（β-sheet）又称为β-折叠片层 （β-plated sheet）结构和β-结构等， 是蛋白质中的常见的二级结构，是由伸展的多肽 链组成的。
5、四级结构:
由几条独立的肽链组成的蛋白质内相应各个亚 基间相互作用与接触部位的布局所形成的立体排 布。亚基是蛋白质分子的最小共价单位，它们之 间以非共价键（包括氢键、疏水作用和盐键等） 相连结。具四级结构的蛋白质叫做寡聚蛋白（它 是由亚基组成，亚基间以非共价键相连）。
（亚基：分子间的締合。分子：一个具完整功能的单位）
无规卷曲：指U形回折或β－转角或发夹结 构或回折结构构中。无规卷曲结构并非 “自由”或“任意”,据。在蛋白质骨架中 约占45%的AA残基位于此结晶体学测定，它 在特定的蛋白质中是相当确定的。
超二级结构（Motifs)： 定义：在蛋白质结构中，常常发现两个或几个二级 结构单元被连接多肽连接起来，进一步组合成有特殊 的几何排列的局部空间结构，这些局域空间结构称为 超二级结构（super-secondary motifs）或简称基 元( Motifs)。 主要类型：
1952年，赫尔歇 (Hershey)等用35S和32P分别标记T2噬 菌体的蛋白质和核酸，感染大肠杆菌的实验进一步证 明了DNA是遗传物质。
第1阶段——确定生命的物质 基础是DNA
1949-52年菲泊尔（S.Furbery）等的X-射线衍射分析阐明
了核苷酸并非平面的空间构像，提出了DNA是螺旋结构.
四级结构的生物学意义：
首先，合成了像病毒外壳蛋白或F肌球蛋白那样高分 子量的蛋白质后，要从细胞内传送到细胞外是难以想象的， 为此先合成了较小的亚基，而后在特定的部位进行装配是 可以理解的。 其次，生物体是最讲究经济法则的，用较小的DNA片 断编码合成得到亚基，进而装配成为更大的有各种功能的 蛋白质，是一种“节约”的工艺过程。一些糖蛋白激素就 是一个例子。 第三，在分泌蛋白质合成后的包装和储存过程中，因 分子过多能使分泌颗粒的渗透压升高，而导致分泌颗粒的 破裂，亚基装配可以明显减少分泌颗粒中 的质点数目， 降低分泌颗粒的渗透压。
-螺旋
-折叠
α－螺旋：是蛋白质中含量最多，也是最稳定的二 级结构单元。 其稳定性： 一方面取决于－NH和－CO之间的氢键 另方面还取决于主链所有组分原子的相互作用。
α－螺旋
α－螺旋 （helix） 存在于各种天然蛋白质中的一种特定 的螺旋状肽链立体结构。 由于羊毛和皮革等工业的需要，英美科学家自20世纪30年 代始就利用 X射线衍射技术研究毛、发、蹄、皮等不溶性 蛋白质，发现它们都有有规则的立体结构。 50年代初，L.C.波林首先提出一种名为 α－螺旋的结构模 型，很好地解释了毛发等的X射线衍射图谱，自此α－螺旋 被普遍认为是蛋白质分子的一种基本结构 。 50年代末60年代初,J.C.肯德鲁与M.F.佩鲁茨用X射线衍射 法相继解出了结晶肌红蛋白和血红蛋白的立体结构，此后 陆续又解出了大量蛋白质的立体结构。这些结果证明，α －螺旋的确广泛存在于各类蛋白质分子中,不过有时与当初 L.C.波林确定的某些参数值有些偏离。
α α 型：两条以上α-螺旋彼此间沿一个轴以一定的几何规 律互相缠绕形成的左手超螺旋结构（ α–卷曲螺旋）。 β β型：由几条β链组成的折叠层或β带，为反平行结构。 β α β型：两条β链中间联结一个α-螺旋形成。
常见的几种超二级结构形式 a.α-loop-α; b.β-α-β; c.β-loop-β; d. Rossman折叠； e,f,g. 回形拓扑结构
3、结构域：
由几个motifs结合排列或由 一条长的多肽链折叠形成蛋白质 亚基结构中的紧密球状的结构区 域，它也是蛋白质的一个功能单 位。 结构域在蛋白质中起着独立 的结构单位、功能单位与折叠单 位的作用。 在复杂蛋白质中，结构域具 有结构与功能组件与遗传单位的 作用。
4、 三级结构： 蛋白质分子内所有原子在三维空间的
第1阶段——确定蛋白质是生命的主 要基础物质
1940’s，桑格(Sanger) 创立二硝基氟苯（DNFB）法，
埃德曼(Edman)发展异硫氰酸苯酯法进行氨基酸末端序列分
析。
1950年，在结晶X-射线分析技术的支持下，鲍林(Pauling)
和科里(Corey)提出了α-角蛋白的α-螺旋结构模型。
1948-1953年查格夫（Chargaff）等用新的层析和电泳技术
分析组成DNA的碱基和核苷酸量，积累了大量的数据，提 出了DNA碱基组成A=T、G=C的Chargaff规则，为碱基配 对的DNA结构打下基础。
腺嘌 呤(A)
鸟嘌 呤(G)
胞嘧 啶(C)胸腺Leabharlann 啶(T)Chargaff定律
Chargaff首先注意到了DNA碱基组成的某些规律性。1950年他总结出 DNA碱基组成的规律，称为Chargaff规则。 (1). 腺嘌呤和胸腺嘧啶的摩尔数相等，即 A=T；鸟嘌呤和胞嘧啶的 摩尔数也相等，即 G=C。
1.1.4
分子生物物理学的热力学基础
1.1.1 内容简介
这一章将讲述什么内容？
以分子生物物理学基础知识为主，学习生物大 分子如核酸与蛋白质的结构与功能，生命信息的传 递与调控；穿插生物化学和微生物学的基础知识。
protein
DNA
什么是分子生物物理学？
它是生物物理学最重要的一个分支。
它主要是运用物理学理论和技术来研究生物大 分子的结构及其构象变化、分子内部以及大小 分子之间的相互作用、生物体系中能量的状态 等。 分子生物物理学是从分子水平研究生命本质的 一门新兴边缘学科，主要内容为：核酸、蛋白
NH2 10 His
Asn
Thr Lys
30
Tyr Asn Cys
Pro Thr Tyr
Cys Gly Val Phe 25 Glu 20 Arg Gly Phe Leu Tyr Leu 15 Ala
B链
Leu
Val Glu
人胰岛素的一级结构 胰岛素由A、B两条多肽链组成，A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨 基酸残基。A链内有一个链内二硫键，A与B之间有两个链间二硫键。 由于两条链之间由共价键相连接，所以胰岛素没有四级结构。