生化分析知识点总结
生化知识点重点总结
生化知识点重点总结1. 生物大分子：生体内的大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子之一，它具有结构和功能多样性；核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息；多糖是由许多单糖分子聚合而成，主要包括淀粉、糖原和纤维素等；脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
2. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一。
它的结构可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶作用、结构作用、传递作用和免疫作用等。
3. 核酸的结构和功能：核酸是DNA和RNA的总称，它携带了生物体的遗传信息。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
核酸的功能主要包括遗传信息的传递和蛋白质合成等。
4. 多糖的结构和功能：多糖是由许多单糖分子聚合而成。
它主要包括淀粉、糖原和纤维素。
多糖的功能包括能量储备和结构支持等。
5. 脂质的结构和功能：脂质是生物体内比较复杂的一类大分子，包括脂肪、磷脂和皂质等。
脂质的功能包括能量储备、结构支持和传递信号等。
6. 细胞膜的结构和功能：细胞膜是细胞的外层膜。
它主要由脂质分子和蛋白质分子构成。
细胞膜的功能包括细胞的结构支持、物质的进出和信号的传递等。
7. 酶的性质和作用：酶是生物体内的一类特殊蛋白质，它在生物体内具有催化作用。
酶的作用包括降低反应活化能、增加反应速率和特异性催化等。
8. 代谢途径：代谢是生物体内的一系列化学反应过程。
代谢途径主要包括糖代谢、脂质代谢、核酸代谢和蛋白质代谢等。
9. 能量的利用和储存：能量是维持生命活动的重要物质基础。
生物体内的能量主要通过ATP和NADH等化合物来储存和利用。
10. 酶的调控：酶的活性受到多种因素的调控，包括底物浓度、温度、pH值和酶的抑制剂等。
11. 免疫系统：免疫系统是生物体内的一套防御系统，它包括天然免疫和获得性免疫两个部分。
12. 体内环境平衡：体内的环境平衡主要包括细胞内外离子平衡、酸碱平衡和渗透压平衡等。
生化检验知识点归纳总结
生化检验知识点归纳总结一、生化检验的基本原理1. 生化检验的定义：生化检验是通过对人体的生化物质进行定量或定性的分析，以达到对体内生化状态和功能的了解的一种检验方法。
2. 生化检验的基本原理：生化检验是通过测定人体内的生化物质，如葡萄糖、蛋白质、脂类、酶等物质的含量和活性，以及相关代谢产物的浓度来反映体内生化过程的变化，为疾病的诊断、鉴别诊断和疗效监测提供重要的实验依据。
二、常用指标及其临床意义1. 血糖：血糖是人体内最主要的能量来源，其测定对糖尿病、甲状腺功能异常、妊娠、垂体功能异常等有重要的临床意义。
2. 肝功能指标：包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、总胆红素、直接胆红素、白蛋白、球蛋白、谷氨酰转肽酶等指标，可以反映肝功能的变化，对肝炎、肝硬化、药物中毒等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
3. 肾功能指标：包括肌酐、尿素氮、尿酸、血尿酸、尿蛋白、尿微量白蛋白等指标，可以反映肾脏的排泄功能和肾小球滤过功能的变化，对肾炎、肾结石、肾功能衰竭等疾病的诊断和鉴别诊断具有重要意义。
4. 血脂指标：包括总胆固醇、甘油三酯、高密度脂蛋白、低密度脂蛋白等指标，可以反映血脂代谢的变化，对高血脂症、动脉粥样硬化等疾病的诊断和鉴别诊断有重要意义。
三、常见的生化检验项目1. 血清蛋白电泳：通过电泳分离血清蛋白，以及对蛋白的定量和鉴定，可以对免疫性疾病、肝病、肾病、恶性肿瘤等疾病进行诊断和鉴别诊断。
2. 血清肝功能指标：主要包括谷丙转氨酶、谷草转氨酶、碱性磷酸酶、总胆红素、直接胆红素、间接胆红素、白蛋白、球蛋白等指标的测定，用于评价肝细胞功能和肝细胞损伤的程度。
3. 血清肾功能指标：主要包括肌酐、尿素氮、尿酸、尿微量白蛋白等指标的测定，用于评价肾小球滤过功能和肾小管功能的变化。
4. 血清电解质及酸碱平衡指标：包括钠、钾、氯、钙、镁、磷酸盐、二氧化碳结合力等指标的测定，用于评价电解质的平衡和酸碱的调节功能。
四、生化检验的标本采集与储存1. 血液标本采集：在采集静脉血时一定要选择适当的静脉针头，遵循正确的穿刺技术和取血流程，尽量避免静脉内血栓的形成，尽量避免血细胞破裂。
生化背诵知识点总结
生化背诵知识点总结生物化学是生物学的重要分支，研究生物各种生物分子的结构、性质、合成、降解以及能量转换等方面的科学。
在生命科学领域，生化背诵知识点是非常重要的，本文将对生化背诵知识点进行总结，希望对大家的学习有所帮助。
一、氨基酸与蛋白质1. 氨基酸的结构氨基酸是蛋白质的基本组成单位，分为20种，其中9种为必需氨基酸。
氨基酸的共同结构为：羧基（-COOH）、氨基（-NH2）、α-碳原子（-C）和一个侧链（-R）。
氨基酸可以根据侧链的性质分为极性氨基酸和非极性氨基酸。
2. 氨基酸的分类根据侧链的性质，氨基酸可以分为极性氨基酸、非极性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
极性氨基酸包括赖氨酸、色氨酸、组氨酸、天冬氨酸、精氨酸和丝氨酸等；非极性氨基酸包括丙氨酸、甲硫氨酸、异亮氨酸、缬氨酸和脯氨酸等。
3. 蛋白质的结构蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的巨大分子，可以分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列；二级结构是指氨基酸的局部结构，包括α-螺旋、β-折叠和无规则卷曲；三级结构是指整个蛋白质的立体构象，包括超级螺旋、反平行和平行β-折叠；四级结构是多个亚基蛋白质之间的组合。
4. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸的降解与合成。
氨基酸的降解主要发生在肝脏中，通过转氨基酶的作用将氨基酸转化为α-酮酸和氨基基团，然后氨基基团通过尿素循环转化为尿素排出体外。
氨基酸的合成主要发生在细胞质内，通过氨基酸合成酶的催化将α-酮酸转化为氨基酸。
5. 氨基酸的同化和异化氨基酸的同化是指将氨基酸转化为体内蛋白质的过程，主要发生在肝脏和肌肉组织中；氨基酸的异化是指氨基酸被降解为能量和二氧化碳的过程，主要发生在肝脏和肾上腺皮质中。
二、糖与糖代谢1. 单糖的结构单糖主要包括葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖等，它们的共同结构为Cn(H2O)n，并且具有醛基或酮基。
其中，葡萄糖和果糖是生物体内最常见的单糖，葡萄糖是葡萄糖醇的高级物质。
生化知识点总结大全
生化知识点总结大全生物化学是研究生物分子、细胞和组织等生物学基本单位在化学层面上的结构、功能和相互关系的一门学科。
生物化学知识的掌握对于理解生物体内各种生理过程以及疾病的发生、发展和治疗都具有重要意义。
下面将对生化知识点进行总结，包括生物大分子、酶和代谢、细胞信号传导、遗传信息的传递和表达等内容。
一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是由氨基酸组成的大分子，是生物体内最重要的大分子之一。
蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构，分别代表了氨基酸序列、局部结构、全局结构和蛋白质的组装形式。
蛋白质在生物体内担任着结构、酶、携氧等多种重要功能。
2. 核酸核酸是构成生物体遗传信息的重要大分子。
核酸包括DNA和RNA两类，其中DNA是生物体内遗传信息的主要携带者，而RNA则参与了蛋白质的合成过程。
核酸的结构包括磷酸、核糖和碱基，它们通过磷酸二酯键相连而形成长链状结构。
3. 脂类脂类是一类绝缘性物质，其分子结构包含甘油酯和磷脂，具有水、油双亲性，是细胞膜的主要构成成分。
脂类还包括胆固醇和脂蛋白，它们在人体内参与了能量储存、细胞膜形成、传递体内信息等多种生理活动。
二、酶和代谢1. 酶的分类和特性酶是一类生物催化剂，可以加速生物体内的化学反应。
酶根据其作用的基质可以分为氧化还原酶、水解酶、转移酶等多种类型；根据作用反应的特点还可以分为氧化酶、脱氢酶、水合酶等。
酶的活性受到PH值、温度、离子浓度等因素的影响。
2. 代谢途径代谢是生物体维持生命活动所必需的化学反应过程，包括物质的合成、降解和转化等步骤。
常见的代谢途径包括糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
这些代谢途径通过调控酶的活性来维持生物体内各种代谢物质的平衡。
三、细胞信号传导1. 受体的结构和功能受体是细胞膜上的一类蛋白质，可以感知外界信号并将其转化为细胞内信号传导的起始物质。
受体的结构包括外部配体结合区、跨膜区和细胞内信号传递区，它可以通过配体结合激活下游信号分子，从而引发细胞内的生理反应。
生化知识点总结
生化知识点总结一、蛋白质结构与功能。
1. 氨基酸。
- 结构特点：氨基酸是蛋白质的基本组成单位，具有共同的结构通式，即中心碳原子连接一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R基）。
不同的氨基酸R 基不同，这决定了氨基酸的性质差异。
- 分类：根据R基的化学结构可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸、杂环族氨基酸等；根据R基的极性可分为非极性氨基酸、极性中性氨基酸、酸性氨基酸和碱性氨基酸。
- 理化性质：- 两性解离：氨基酸分子中既含有酸性的羧基，又含有碱性的氨基，在不同的pH 溶液中可发生两性解离，当溶液pH等于其等电点（pI）时，氨基酸呈电中性。
- 紫外吸收：色氨酸、酪氨酸在280nm波长附近有最大紫外吸收峰，可用于蛋白质的定量分析。
2. 蛋白质的一级结构。
- 定义：蛋白质的一级结构是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键为肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
- 意义：一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
例如，镰刀型红细胞贫血病就是由于β - 球蛋白N端第6个氨基酸残基由正常的谷氨酸被缬氨酸取代，导致蛋白质的一级结构改变，进而引起其空间结构和功能的异常。
3. 蛋白质的二级结构。
- 定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，不涉及氨基酸残基侧链的构象。
- 主要形式：- α - 螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为0.54nm。
其稳定因素是每个肽键的N - H和第四个肽键的C=O形成的氢键。
- β - 折叠：多肽链充分伸展，相邻肽段之间折叠成锯齿状结构，靠链间氢键维系。
可分为平行式和反平行式β - 折叠。
- β - 转角：常发生于肽链进行180°回折的转角处，由4个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。
- 无规卷曲：没有确定规律性的肽链结构。
4. 蛋白质的三级结构。
- 定义：整条多肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
医疗生化知识点总结
医疗生化知识点总结一、生物分子基础1. 蛋白质蛋白质是生物体的重要组成成分，是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多肽亚单位的组合）。
蛋白质的功能包括酶、激素、抗体、结构蛋白等。
2. 糖类糖类是生物体内重要的能量来源，包括单糖、双糖、多糖等。
糖类在生物体内参与能量代谢、细胞信号传导等生理过程。
3. 脂类脂类是生物体内的重要结构成分，包括甘油三酯、磷脂、胆固醇等。
脂类在细胞膜结构、能量储备、信号传导等方面发挥重要作用。
4. 核酸核酸包括DNA和RNA，是生物体内遗传信息的载体。
DNA包括双链DNA和单链DNA，RNA包括mRNA、tRNA、rRNA等。
核酸在遗传信息传递、蛋白质合成等生理过程中起重要作用。
二、细胞生物化学1. 细胞膜结构细胞膜由磷脂双分子层和蛋白质组成，具有选择性通透性。
细胞膜在维持细胞内外环境平衡、细胞信号传导等方面发挥重要作用。
2. 能量代谢能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程，是细胞内产生能量的重要途径。
这些过程产生的ATP是细胞内的能量储备。
3. 细胞信号传导细胞信号传导包括细胞外信号（激素、生长因子等）通过受体与细胞内信号传导蛋白（G蛋白、酶联受体等）相互作用，最终调节细胞内的生理过程。
4. 细胞凋亡细胞凋亡是细胞自身程序性死亡，参与机体发育、免疫调节等生理过程。
细胞凋亡与肿瘤、神经退行性疾病等疾病的发生发展密切相关。
三、临床生化检测1. 血清生化指标血清生化指标包括血糖、血脂、肝功能指标、肾功能指标、电解质等，可以反映机体的代谢、排泄、内分泌等状况。
2. 酶学指标酶学指标包括丙氨酸氨基转移酶（ALT）、谷草转氨酶（AST）、碱性磷酸酶（ALP）、γ-谷氨酰转移酶（GGT）等，可以反映肝脏、心肌等组织损伤的程度。
3. 肿瘤标志物肿瘤标志物是一些特异性蛋白质，可以通过血清或尿液检测来辅助肿瘤的诊断、疗效评价和预后判断。
生化常识知识点总结
生化常识知识点总结1. 细胞结构与功能细胞是生命的基本单位，它们在维持生物体的正常功能和生存过程中发挥着重要作用。
细胞包含许多重要的结构组成，如细胞膜、细胞质、细胞核等。
细胞膜是细胞的外围结构，它通过选择性透性调节物质的进出。
细胞质是细胞内的液体部分，含有细胞器和细胞骨架。
细胞核含有DNA和RNA等遗传物质，控制细胞的生长、分裂和代谢等生理功能。
2. 生物分子生物分子是构成细胞和生物体的基本单位，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它们在细胞器和细胞膜上发挥着关键作用。
核酸是DNA 和RNA的组成部分，储存和传递遗传信息。
碳水化合物是细胞内的主要能量来源，也是细胞膜的重要组成成分。
脂类是细胞膜的主要成分，还参与了许多代谢和信号传导过程。
3. 酶和代谢酶是生物体内的催化剂，它们在调节细胞内化学反应速率、能量转化和物质代谢中发挥着关键作用。
酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、底物浓度和抑制剂等。
代谢是细胞内所有化学反应的总称，包括有氧代谢和无氧代谢两种方式，通过代谢可以产生能量和合成细胞需要的物质。
4. 遗传学遗传学是研究遗传现象和遗传变异的科学，包括遗传物质的结构和功能、遗传基因的表达和调控等方面。
遗传物质主要由DNA和RNA组成，它们携带了生物体遗传信息，控制生物体的发育、生长和性状。
遗传基因的表达和调控包括DNA复制、转录和翻译等过程，它们决定了生物体的遗传特征和性状。
5. 免疫学免疫系统是生物体内的一种防御系统，它能够识别和清除外来病原体，保护生物体免受感染和疾病。
免疫系统包括先天免疫和获得免疫两种方式，通过免疫细胞和抗体等进行免疫应答。
免疫系统的异常会导致免疫缺陷和自身免疫疾病等疾病的发生。
6. 能量和物质代谢生物体需要能量来维持生命活动和生长发育，能量主要来源于食物和光合作用。
物质代谢是生物体内分子的合成和降解过程，包括有氧代谢、无氧代谢和光合作用等各种代谢途径。
生化知识点总结归纳
生化知识点总结归纳一、生物大分子结构与功能1. 蛋白质蛋白质是生物体内最丰富的大分子，具有多种功能。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，通过氨基酸的序列和侧链相互作用构成。
蛋白质的功能涉及到酶的催化作用、携氧作用、运输作用、膜通道作用等多个方面。
2.核酸核酸是生物体内携带遗传信息的分子，包括DNA和RNA两种。
DNA通过碱基配对形成双螺旋结构，携带了生物体的遗传信息。
RNA参与到蛋白质的合成、修复和调控等多个生物学过程中。
3.多糖多糖是由许多单糖分子通过糖苷键连接而成的高分子化合物。
在生物界中，多糖的重要功能包括能量储存（如糖原）、结构支持（如纤维素）、细胞间质物质（如透明质酸）、免疫相关（如多糖抗原）等。
4.脂质脂质是多种异质的大分子化合物，包括脂肪酸、甘油和其他非蛋白质成分。
脂质在生物体内具有能量储存、结构支持、细胞膜结构和调节等多种重要功能。
5.酶酶是生物体内催化生物化学反应的特殊蛋白质，具有高度的专一性和高效的催化作用。
酶在生物体内参与到代谢、合成、降解、信号传导等多个生物过程中。
6.细胞膜细胞膜是细胞的外部大分子结构，具有选择性通透、信号传递和细胞识别等重要功能。
细胞膜主要由脂质双层和膜蛋白构成，参与到细胞内外物质的交换和信息传导。
二、生物代谢1. 糖代谢糖是生物体内最主要的来源能，糖代谢涉及到醣和糖原的合成、分解、糖酵解、糖异生、葡萄糖酸环等多个反应途径。
2. 脂肪代谢脂肪是生物体内的主要能量储存分子，脂肪代谢包括脂质的合成、降解和调控等多个反应。
β-氧化、脂肪酸合成、胆固醇合成等是脂肪代谢中的重要反应过程。
3. 蛋白质代谢蛋白质是生物体内最丰富的大分子结构，蛋白质代谢包括蛋白质的合成、修复、降解、调控等多个反应过程。
翻译、蛋白质合成、蛋白质降解和泛素化等是蛋白质代谢中的重要反应过程。
4. 核酸代谢核酸是生物体内携带遗传信息的大分子，核酸代谢包括核苷酸的合成、分解、修复和调控等多个反应过程。
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一．氨基酸1 八种必须氨基酸的英文命名及缩写。
赖氨酸Lysine Lys K甲硫氨酸Methionine Met M缬氨酸valine Val V异亮氨酸isoleucine Ile I苯丙氨酸phenylaninePhe F亮氨酸leucine Leu L色氨酸tryptophan Try W苏氨酸threonine thr T2 俩种氨基酸组成多肽时，有几种？成二肽，有四种成三肽时，有八种（仅供参考，不一定正确，有不同意见请指出来）。
二酶分析1酶活性的定义，国际常用的单位：酶活性（enzyme activity）也称为酶活力，指酶促反应速率，即规定条件下在单位时间内产物的生成量或底物的减少量。
酶活性单位：表示酶的相对含量，指在一定条件下，单位时间内生成一定量的产物或消耗一定量的底物所催化的酶量。
a．国际单位IU（µmol/min）定义：在规定条件下（25℃及其他最适条件），每分钟催化1µmol 底物转变为产物的酶量，为1IU或1U。
1IU=1µmol/min。
B．Katal单位（mol/s）定义：1Katal是在规定条件下，每秒钟催化1mol底物转变为产物的酶量。
1Katal＝1mol/s。
IU与Katal单位的关系：1katal = 60×106IU，1IU = 16.67nkatal3 酶促反应酶促反应的历程：延滞期，线性期，非线性期a．酶促反应式：B．米氏方程C ．Km 的含义与意义．Km 的含义:当Km=[S]时，可见Km 值等于反应速率达到最大反应速率Vmax 一半时的底物浓度。
Km 的意义：Km 是酶的一个特征性常数（其他如等电点），Km 的大小只与酶的性质有关反映酶对底物亲和力的大小选择酶的最适底物或天然底物计算不同底物浓度时的反应程度鉴别酶的种类判断可逆反应的速率判断酶偶联反应的限速反应计算工具酶的用量3.两种测定酶活性的方法：a ．定时法原理：定时法是固定时间法的简称，是指测定反应开始后一段时间（t1～t2）产物的增加量或底物的减少量以测定酶活性的方法。
该方法一般需要在反应进行到一定时间后用强酸、强碱、蛋白沉淀剂等终止反应。
优点：简单、不需要保温设备、不用考虑酶的活性。
2max V v缺点：如果不做预试验则无法了解其酶促反应进程（t1-t2）是否为零级反应，故难以确保测定结果的准确性。
b ．连续检测法：原理：连续监测法是指在多个时间点连续测定产物（或底物）在线性期内的生成量（或消耗量）即零级反应速率以测定酶活性的方法，又称速率法、零级反应速率法、斜率法。
该方法是在一定的反应时间区段内（至少9～120s ）每隔一定时间（常为2～30s ）读取一次吸光度值，连续测定多点（至少4点），然后对吸光度数据作最小二乘法处理，再用线性期内的数据计算单位时间内的反应速率△A/min ，最后计算出酶活性。
连续监测法的特点：属于即时观测，无需停止酶促反应、不需添加其他呈色试剂，可将多点的测定结果绘图连线，快速、直观查看酶促反应进程，很容易找到呈直线的线性期；连续监测法要求不显色而是直接测定底物（或辅助底物即中间底物）或产物量的变化，因此，可以选择紫外吸收法或生色原显色法；能够准确地控制温度、pH 值和底物浓度等，要求仪器具有恒温装置及自动监测功能，半自动及全自动生化分析仪都能满足这些要求；测定结果常较定时法高。
u Tu u u V V l t A L U ⋅⋅⋅∆=ε610/4.固定化酶和游离酶的优点和缺点：a．固定化酶优点：增加了酶的活性和稳定性可回收重复使用，降低了酶耗酶反应过程便于控制适用于连续反应易于反应体系分离对环境的耐受性增强缺点：对酶的物理化学性质产生一定的影响。
b．游离酶优点：易溶于水于底物的作用面积大，反应充分活性接近生理状态缺点：难与底物分离反应条件控制严格不能反复利用，易失活三．蛋白质分析1. 蛋白质的盐析，变性及二者的区别盐析：在蛋白质溶液中加入某些无机盐的浓溶液，使蛋白质的溶解度下降而从溶液中析出来的现象。
变性：在热、重金属、酸、碱、某些有机物等作用下，蛋白质的物理性质和生理功能发生改变的现象，称为蛋白质的变性。
蛋白质盐析和变性的区别与对比2.蛋白质的序列分析：测得的是蛋白质的一级结构。
蛋白质的结构：一级结构：蛋白质的氨基酸残基的序列，一级结构的作用力：肽键，S-S键。
二级结构：α-螺旋，β-折叠，β-转角，无规卷曲二级结构形成的力量：氢键超二级结构：若干相邻的二级结构中的构象单元彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体是球状蛋白质的折叠单位，在空间上彼此分隔，各自具有部分生物功能的结构含100~200个氨基酸残基，1条长的多肽链首先折叠成几个相对独立的结构域再缔合成三级结构。
三级结构：由若干二级结构单位，完全折叠后可组成一个完整的蛋白质分子，即为三级结构，可具有活性。
三级结构形成的力量：氢键，离子键，疏水键，双硫键3.蛋白质分子量的测定方法：十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳法（SDS-PAGE法）和凝胶过滤层析法。
a．十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶色谱法：基本原理：SDS可以破坏蛋白质中的疏水键和氢键，并按一定比例（1g蛋白质结合1.4g SDS）和蛋白质组成复合物，使蛋白质带的负电荷的量远远超过其本身的电荷量，并与蛋白质的分子量成正比。
2-巯基乙醇破坏了蛋白质二硫键，使蛋白质呈椭圆棒形，其轴长与分子量成正比。
μ＝q/f＝q/6 r ，所有蛋白质的迁移率都相同。
b．凝胶过滤层析法：原理：蛋白质在凝胶过滤层析柱中的洗脱体积Ve，与其分子量的关系如下式所示：lgMr＝K1－K2 Ve在实验中，只要测得几种蛋白质分子量标准物的Ve，并以它们的lgMr对Ve作图得一直线，再测出样品的Ve，即可从图中得到样品的分子量。
俩者的联系与关系：凝胶过滤法测得的是蛋白质四级结构（如果它有的话）的分子量；SDS-PAGE测得的是蛋白质亚基的分子量；在有2-巯基乙醇（或DTT）存在时，SDS-PAGE可测得蛋白质每条多肽链的分子量。
综合应用这两种方法，可得到待测蛋白质结构的许多信息。
SDS-PAGE与凝胶过滤法是互补的4.两种测定蛋白质的方法：a．凯氏定氮法：蛋白质+硫酸→CO2+H2O+NH3→硫酸铵+强碱→氨优点：适用样品广泛，结果可靠缺点：样品中非蛋白态氨影响测定值；蛋白质氨基酸有偏差时（大量碱性氨基酸、酰胺、小分子量氨基酸）误差较大；操作繁琐。
b．紫外光谱吸收法：原理：色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm附近。
大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，在一定浓度范围内，蛋白质的A280与其浓度呈正比，据此可进行蛋白质定量测定。
是一种快速简便分析溶液中蛋白质含量的的方法。
计算方法：标准曲线法：蛋白质浓度(mg/ml)=1.45×A280-0.74×A260注意事项：石英比色杯调零所用溶液光密度范围四．抗原抗体，全抗原和半抗原的关系1.抗原抗原是能够引起免疫反应的分子。
抗原具有以下两种特性：①免疫原性（immunogenicity ），即诱导刺激免疫系统产生抗体或者激活淋巴细胞产生免疫应答的能力，具有这种特性的物质称为免疫原（immunogen ）；②抗原性（ antigenicity ) ，指能与相应抗体或致敏淋巴细胞发生特异性结合，引起免疫反应的性能。
全抗原：具有上述两种特性的物质称为完全抗原。
包括：蛋白质，多糖，核酸，合成多肽，低分子物质。
半抗原：不能诱导产生抗体，但能和适当抗体起反应，即有免疫反应性的简单分子称为半抗原。
只具有抗原性。
全抗原能引起机体的免疫反应，半抗原不能引起机体的免疫反应。
2.亲和常数：免疫反应：Ag+Ab Ag-Ab该免疫反应遵循可逆生物大分子相互作用的热动力学基本原理，其反应式为−→←式中：[Ab]为游离的抗体结合位点的浓度；[Ag]为游离的抗原结合位点的浓度；[Ab-Ag]为抗原-抗体复合物的浓度；k1为正反应速率常数；k2为负反应速率常数；K 为反应平衡常数（亲和常数）。
抗原和抗体在体内进行的反应称为免疫反应，在体外进行的反应称为血清学反应。
3.酶联免疫分析法（ELISA ）。
酶联免疫吸附分析法（enzyme-linked immunosorbent assay ，ELISA ）原理①使抗原或抗体结合到某种固相载体表面；②抗原或抗体与某种酶联结成酶标抗原或抗体；③在测定时，使受检标本和酶标抗原或抗体按不同的步骤与固相抗原或固相抗体起反应；④用洗涤的方法使固相载体上形成的抗原抗体复合物与其他物质分开，结合在固相载体上的酶量与标本中受检物质的量成一定的比例； ⑤加入酶反应底物，底物被酶催化为有色产物，产物量与标本中受检物的量相关，用分光光度法进行定量。
酶联免疫分析法的流程K k k ==21[Ab][Ag]Ag]-[Ab以检测氯胺酮为例1 包被抗原(10和5 μg/mL）2 洗涤3 加入氯胺酮抗体和氯胺酮小分子4 洗涤5 加酶标抗体---HRP标记羊抗兔IgG6 洗涤7 加底物显色、终止8 观察结果4.时间分辨荧光分析法。
TRFIA所用的标记物是镧系元素螯合物，利用这类荧光物质荧光寿命长及Stokes位移大的特点，通过波长和时间两种分辨技术，有效排除了非特异本底荧光的干扰，具有灵敏度高，标记物制备简单，稳定性好，标准曲线线性范围宽，操作方便的优点。
5.单克隆抗体和多克隆抗体的比较：6.设计合适的方案检测生活中的小分子有机物。
五，核酸（DNA和RNA）1.DNA 是双螺旋结构，RNA是单链的！DNA:A-----TG-----CRNA: A------UG------C2.PCR的意义和简单操作流程意义：PCR (Polymerase chain reaction) 是用一对寡聚DNA作为引物，通过加温变性－退火－DNA合成这一周期的多次循环，使目的DNA片段得到扩增。
由于这种扩增产物是以指数形式积累的，经25－30个循环后，扩增倍数可达106.流程：（一）原理双链DNA通过高温变性解离成互补单链DNA －－－变性↓与一对寡核苷酸引物（5’，3’）降低温度退火DNA加热变性+引物慢慢冷却使其结合，形象地称为退火↓适温延伸5’/3’引物形成新链变成4条链DNA －－－延伸↓第二轮：变性—退火—延伸♦呈指数增长理论值：一轮一倍10轮103=1000倍20轮10630 轮109理论模板扩增30轮1ng-----------1g实际模板扩增30轮1ng-----------10μg①模板DNA经加热至93℃左右一定时间后，使模板DNA双链或经PCR扩增形成的双链DNA解离，使之成为单链，以便它与引物结合，为下轮反应作准备；②模板DNA经加热变性成单链后，温度降至55℃左右，引物与模板DNA单链的互补序列配对结合；③DNA模板--引物结合物在TaqDNA聚合酶的作用下，以dNTP为反应原料，靶序列为模板，按碱基配对与半保留复制原理，合成一条新的与模板DNA 链.每完成一个循环需2～4分钟，2～3小时就能将待扩目的基因扩增放大几百万倍.3.DNA测序的俩种方法基本原理：a．sanger双脱氧链终止法：引入了双脱氧核苷三磷酸（2’,3’-ddNTP）作为链终止剂；2’,3’-ddNTP与普通的dNTP不同之处在于前者的脱氧核糖的3’位又少了个羟基。