关于生物化学复习提纲
生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量= 每克样品中含氮的克数×6.25凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸？酸性氨基酸：Asp、Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性？；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能⾃由旋转组成肽键原⾃处于同⾃平⾃（肽平⾃）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点？；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的⾃何⾃向、旋转及折叠。
②只涉及主链构象⾃不涉及残基侧链③维系⾃级结构的化学键是氢键⑵〈-螺旋、®-折叠、®-转⻆、⾃规卷曲⑶〈-螺旋的特点：®-折叠的特点：■ Cα总是处于折叠的⻆上■ AA的R基团处于折叠的棱⻆上并与之垂直■两个AA之间的轴⾃距为0.35nm■氢键主要在链间/同⾃肽链不同部分间形成■⾃乎所有肽键都参与链内氢键的交联■氢键与链的⾃轴接近垂直®-转⻆的特点：■由4个连续的AA残基组成■第⾃个残基C=O■第四个残基NH■这类结构主要存在于球状蛋⾃分⾃中。
⾃规卷曲的特点：11、角蛋白主要是什么二级结构，化学烫发是否有二硫键的断开和生成？角蛋白主要是什么二级结构？⑴角蛋白是纤维状蛋⾃质⑵化学烫发是有二硫键的断开，无生成12.什么是蛋白质的三级结构，稳定三级结构的作用力有哪些？⑴■在⼆级结构基础上■包括主链和侧链构象在内的三维结构（主要指球状蛋⼆）⑵稳定蛋⼆质三级结构的作⼆⼆■氢键■范德华⼆■疏⼆作⼆■离⼆键■配位键■⼆硫键13.四级结构及亚基蛋白质四级结构：指由多条各⼆具有⼆、⼆、三级结构的肽链通过⼆共价键连接起来的结构形式。
亚基：①种类、数⼆、空间排列⼆式②亚基间的相互作⼆关系14.什么叫分子病；举一个分子病的例子。
分⼆病：由于基因突变，导致蛋⼆质中氨基酸种类发⼆变化，并引起功能降低或丧失。
例：镰⼆型贫⼆症15.蛋白质的等电点；pI通常在6.0 左右等电点：在某⼆pH值的溶液中,蛋⼆质分⼆上所带的正、负电荷数量相等，净电荷为零，在电场中既不移向正极也不移向负极，此时溶液pH值就是该蛋⼆质的等电点。
在等电点时，蛋⼆质的溶解度最低。
16.蛋白质胶体溶液的稳定因素？①同种蛋⼆带同种电荷，相互排斥②弹性⼆化膜17.蛋白质变性的定义，变性蛋白质的特征？⑴蛋⼆质变性：某些理化因素破坏天然Pr结构状态，引起Pr理化性质改变、⼆物学功能改变或丧失的现象。
⑵变性蛋⼆质的特点：A.⼆物活性丧失B.疏⼆基外露、溶解度降低、粘度增⼆C.侧链基团暴露:——易与化学试剂反应、光学性质变化D.⼆化性质改变：结构伸展易被酶解18. 葡聚糖凝胶色谱时，蛋白质大分子先洗脱还是小分子先洗脱？SDS-PAGE中，蛋白质大分子电泳速度快还是小分子电泳速度快？⑴蛋白质大分子先洗脱⑵小分子游的快第二章核酸化学1. 证明核酸是遗传物质的经典实验是。
；1928年Grifths（英国）的肺炎双球菌转化实验——证实核酸作为遗传物质2. 组成RNA和组成DNA的核苷酸有什么差异？RNA：A、G、C 、UDNA：A、G、C、T3. 嘌呤核苷和嘧啶核苷的C-N糖苷键中C和N的编号分别是多少？4. DNA二级结构中Watson和Crick阐明的二级结构有什么特征？①其他组合易相互排斥。
因此，DNA的双股系藉着A:T和G : C的配对关系互相结合。
②DNA，双螺旋，正反向，互补链。
③碱基力和氢键，维持螺旋结构坚。
④A对T，GC连，配对时，靠氢键，AT2，GC3，十碱基，转一圈，螺距34点中间。
5. RNA的主要种类有哪些？哪种含量最多，哪种稀有碱基含量最高？RNA的主要种类是rRNA、tRNA、mRNA，其中tRNA所占比例最高达到80％6. tRNA的二级结构和三级结构分别是什么形状？tRNA的三叶草型二级结构7.什么是核酸的变性和复性，什么是增色效应和减色效应？核酸的变性：DNA双螺旋二级结构的破坏增色效应：由于变性或降解引起紫外吸收增加的现象核酸的复性：变性DNA在适当的条件下，两条彼此分开的单链重新缔合成双链减色效应（低色效应）：性时紫外吸收减少8.变性因素有哪些高温（一般＞75℃）、强氧化剂、强酸、碱、尿素等；变性机理是什么？机理：双链间氢键断开，成为两条单链；8.什么是Tm值？引起DNA变性的温度称为熔点——Tm9. 核酸含量的测定的方法有哪些？紫外吸收法、定糖法、定磷法、琼脂糖凝胶电泳10. 核酸的紫外吸收主要是因为核酸中的那种成分？碱基含有共轭双键，最大吸收波长260nm第三章酶1. 什么是单纯酶，结合酶，辅助因子分为哪两类，如何区分？什么是核酶？单纯酶：只有蛋白质结合酶：酶蛋白+ 辅助因子辅助因子：①辅基——与酶结合紧②辅酶——与酶结合松2. 与一般催化剂相比，酶的催化有什么特点？①只能催化热力学上允许的反应。
提高反应速度，不改变平衡点;②只起催化作用，本身不消耗；③降低反应的活化能，但是不改变反应前后自由能差②具有高度的专一性1.绝对专一性；2.基团专一性；3.键专一性；4.立体异构专一性3. 国际酶学委员会将酶分为6大类，依次是：。
？①氧化还原酶类②转移酶类③水解酶类④裂解酶类⑤异构酶类⑥合成酶类4. 影响酶作用的因素有哪些？①底物浓度②温度③pH④酶浓度⑤激活剂⑥抑制剂5. 写出米氏方程，并能用米氏方程进行底物浓度和反应速度的计算。
V=Vmax【S】/Km+【S】【S】：底物浓度V：不同【S】时的反应速度Vmax：最大反应速度Km：米氏常数6. 米氏常数的物理含义是什么？是酶的特征常数吗？Km最大还是最小是最适底物？⑴Km的物理含义：当反应速度为最大反应速度一半时，Vmax/2=Vmax【S】/Km+【S】⑵Km是酶的特性常数:与pH 、温度、离子强度、酶及底物种类有关，与酶浓度无关，可以鉴定酶。
⑶Km越小，亲和力越强。
[S]很小时，反应速度就能达到很大。
性能优，代谢中这类酶更为重要7. 酶的可逆抑制作用有哪几类，它们的动力学有什么特点？⑴酶的抑制作用分为：①失活作用：使酶Pr变性而引起酶活力丧失②抑制作用：使酶活力下降但不引起变性③抑制剂：能引起抑制作用的物质⑵动力学特点：—作用于酶的必需基团/活性中心基团—使其化学性质改变—酶活力降低或丧失8. 酶的不可逆抑制剂一般都有剧毒，举几个例子。
重金属、有机磷、有机汞、有机砷、氰化物、青霉素，毒鼠强等。
9. 什么是酶的活性部位（活性中心）可分为哪两个部位？①结合中心：与S结合；决定酶促反应的专一性②催化中心：促进S发生化学变化；决定酶促反应的性质10. 什么是酶的必需基团，必需基团是否必需在活性中心？酶的必需基团是与酶的催化活性直接相关的化学基团。
必需基团：①位在活性中心②活性中心以外，稳定分子构象11. 决定酶作用高效率的机制有哪些？①邻近效应与定向效应②电子张力与变形③酸碱催化④共价催化⑤微环境效应12.什么是别构调控，别构酶有什么特点？12. 最常见的共价修饰是哪种？变构（别构）调控：蛋白质在实现生物功能时，构象发生变化、活力改变的现象。
变构酶的特点：①多亚基寡聚酶②有活性中心、变构调节中心③多数有多个活性中心，有同促效应；有的不止一个别构中心。
④不遵循米氏方程共价修饰，主要是指p53蛋白的磷酸化与去磷酸化及乙酞化与去乙酞化。
13. 酶原存在的生物学意义？●保护自身组织不被水解●机体调控的一种形式14. 什么是维生素，根据溶解性分成哪两类？维生素是机体维持正常生命活动所必不可少的一类小分子有机物质。
根据溶解性分为脂溶性与水溶性。
15. 了解哪种维生素是哪种辅酶的成分，了解缺乏维生素可能出现的疾病。
维生素A：夜盲症、干眼病、皮肤燥维生素D：佝偻病、软骨病、严重蛀牙、骨质疏松维生素B1：辅酶是TPP。
脚气病、消化功能障碍维生素B2：辅酶是FMN/FAD 。
唇炎、舌炎、口角炎、角膜炎VB3：以辅酶A存在，VPP：辅酶是NAD+和NADP+。
癞皮症VB6：辅酶是磷酸吡哆醛。
小红细胞低色素性贫血、导致皮肤、中枢神经系统和造血机构的损害。
VB12：辅酶是脱氧腺苷钴胺素。
儿童及幼龄动物发育不良、消化道上皮组织细胞失常、造血器官功能失常，导致恶性贫血、髓磷脂的生物合成减少，损害神经系统VB7（生物素）：皮炎、肌肉疼痛、感觉过敏、怠倦、厌食、轻度贫血等VC：坏血症维生素K：出血症维生素E：生殖器官受损而不育、死胎、细胞异型第四章生物氧化1. 生物氧化中，CO2主要是怎么产生的？H2O是怎么产生的？CO2如何生成？——脱羧反应H2O如何生成?——电子传递链能量如何生成?——ATP的生成2. 什么是呼吸链？代谢物脱下的氢（电子）通过多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递，最终与氧结合生成水，这一系列酶和辅酶称为呼吸链又称电子传递链3. 线粒体中主要的两条呼吸链的传递体组成。
⏹NADH氧化呼吸链——细胞内主要的呼吸链⏹FADH2氧化呼吸链由琥珀酸脱氢酶复合体、CoQ和Cyt组成4. 什么是氧化磷酸化？氧化磷酸化是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化，生成ATP，又称为偶联磷酸化。
主要在线粒体内膜进行。
5. 化学渗透学说的主要内容？a. 线粒体内膜的电子传递链是一个质子泵b. 电子由高能状态传递到低能状态时释放出来的能量，用于驱动膜内侧的H+迁移到膜外侧（内膜对H+是不通透的），在膜内外侧产生了跨膜质子梯度和电位梯度6. 氧化磷酸化的解偶联剂和电子传递链的抑制剂有哪些？二硝基苯酚；解偶联蛋白。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲（理工16级—L食品类、L生工类）第一章绪论第二章蛋白质蛋白质系数；单纯蛋白质；结合蛋白质；单体蛋白质；寡聚蛋白质；必需氨基酸？必需氨基酸有哪些蛋白质的20种氨基酸的三字符？是否都有旋光性？是否都是L-α-氨基酸？兼性离子？pK值？pI？电泳？氨基酸处在大于自身pI的pH溶液中净电荷为正还是负？与电泳方向的关系。
哪种氨基酸在生理pH范围内具有缓冲能力？为什么？赖氨酸、精氨酸、谷氨酸、天冬氨酸生理pH条件下带电状况？半胱氨酸在pH1、4、8、12时组氨酸的净电荷是怎样的？对每个pH来说，当电泳时，是向阳极还是向阴极迁移？α-氨基酸的茚三酮反应呈现的颜色是否都一样？为什么？蛋白质中二硫键的形成、常用的打开二硫键的氧化剂和还原剂是什么？哪三种氨基酸在280nm紫外光下有吸收峰？原因是？紫外吸收法测定蛋白质浓度的理论依据是？生物活性肽？活性肽结构特点与蛋白质肽有何不同？研究蛋白质构象的主要方法是？简述蛋白质一、二、三、四级结构？维持蛋白质二、三、四级结构的作用力分别是？维持三级结构的主要作用力是？结构域；超二级结构；别构蛋白质；别构效应；协同效应；同促效应；异促效应；球状蛋白结构特点？疏水侧链和亲水侧链的分布？肌红蛋白与血红蛋白结构？各有几个氧结合位？与氧结合的铁是2价还是3价？与氧亲和力有无差别？举例说明蛋白质结构与功能的关系？蛋白质的等电点？酸碱性质？蛋白质紫外吸收？维持蛋白质胶体溶液的稳定因素？使蛋白质沉淀因素有？其原理？哪些方法可获得不变性的沉淀蛋白质？蛋白质变性与复性？导致蛋白质变性的因素？常用变性剂？变性蛋白有何特点？凝胶过滤法测定相对分子质量（分子筛层析）和SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳法测定相对分子质量的原理？蛋白质的盐析及原理？会做题，根据题意判断结果或根据题中所给数据及蛋白质性质设计实验。
蛋白质的分离纯化步骤？常用的纯化方法及各自原理？蛋白质的含量测定的方法有？其原理？书后47页：3，4，5，10，11第三章核酸稳定DNA双螺旋结构的因素有哪些？碱基互补原则？碱基互补原则生物学意义？增色效应？减色效应？Tm？核酸变性？核酸复性、核酸分子杂交？原核生物与真核生物mRNA一级结构的异同核酸研究中常用到的技术有哪些（举出2~3项），有哪些实际应用？质粒？核酸限制性内切酶？基因工程？质粒和限制性内切酶在基因工程中的作用？基因工程的主要步骤？Southern杂交原理及应用书后题：80页3，8，9，10，12，14，15第四章糖类构型（D ，L，α，β）与构象？糖苷键？旋光性？糖的变旋现象及产生原因？举出4例常见寡糖的单糖组成。
生物化学复习提纲
生物化学复习资料第一章蛋白质的结构与功能掌握:1.蛋白质一至四级结构的概念、主要化学键2.蛋白质二级结构的基本形式，肽键、肽单元及模体(motif)、结构域概念。
3.蛋白质重要的理化性质。
熟悉:1.蛋白质的分子组成及特点；氨基酸的化学结构、分类、三字符号及理化性质；肽及多肽链的两端；谷胱甘肽。
2.蛋白质分离和纯化的方法及其原理。
第二章核酸的结构与功能掌握:1.核酸的分类、生物学功能、分子组成、化学结构特点。
2.核酸一级结构的概念及连接键。
3.DNA的碱基组成及Chargaff规则、DNA的双螺旋结构要点。
4.RNA的分类；mRNA和 tRNA的结构特点及功能；rRNA的功能。
5.DNA的变性、DNA的复性及分子杂交。
熟悉:1.核酸的一般理化性质。
2.DNA的超螺旋结构、核小体的组成。
第三章酶掌握:1.酶活性中心的概念、活性中心的必须基团。
2.酶促反应的特点。
3.影响酶的反应动力学因素、米-曼氏方程式、Km与Vm的意义、酶的最适温度、最适pH、可逆性抑制作用的概念、类型及其特点。
4.酶原概念、酶共价修饰的概念、同工酶的概念及特点。
熟悉:1.酶原激活的机理、酶的变构调节、化学修饰调节的特点。
2.酶的分子组成：全酶的组成、辅酶与辅基、金属离子的作用。
第四章糖代谢掌握:1.糖酵解的概念、细胞定位、反应过程、关键酶。
2.糖有氧氧化的概念、细胞定位、反应过程、关键酶或限速酶；3.磷酸戊糖途径的特点及生理意义；4.糖原合成与分解的定义、组织和细胞定位、关键酶和生理意义；5.糖异生的概念、原料、关键酶及生理意义6.血糖的概念、正常人空腹血糖水平、血糖的来源与去路、胰岛素降低血糖的机制、胰高血糖素升高血糖的机制熟悉:1.糖有氧氧化的ATP生成及生理意义。
2.糖原合成和分解的过程及调节；3.糖酵解的ATP生成及生理意义。
4.磷酸戊糖途径的限速酶；5.肾上腺素的调节机制。
了解:1.磷酸戊糖途径的反应过程及调节;糖酵解的调节; 糖原累积症。
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生物化学复习提纲文件排版存档编号：[UYTR-OUPT28-KBNTL98-UYNN208]生物化学复习提纲第一章蛋白质化学1. 简述蛋白质的功能：①催化功能-酶②调控功能-激素、基因调控因子③贮存功能-乳、蛋、谷蛋白④转运功能-膜转运蛋白、血红/血清蛋白⑤运动功能-鞭毛、肌肉蛋白⑥结构成分-皮、毛、骨、牙、细胞骨架⑦支架作用-接头蛋白⑧防御功能-免疫球蛋白2. 蛋白质含氮量16%，凯氏定氮法；蛋白质含量 = 每克样品中含氮的克数×凯氏定氮法蛋白质与硫酸和催化剂一同加热消化，分解氨与硫酸结合。
然后碱化蒸馏使氨游离，用硼酸吸收后再以酸滴定，根据酸的消耗量乘以换算系数，即为蛋白质含量3. 酸性氨基酸，碱性氨基酸，芳香族氨基酸，亚氨基酸，含硫氨基酸，含羟基氨基酸酸性氨基酸： Asp、 Glu碱性氨基酸：Arg、Lys、His，另外还有：羟赖氨酸（Hyl）、羟脯氨酸（Hyp）、胱氨酸芳香族氨基酸：Phe、Try、Tyr亚氨基酸：Pro含硫氨基酸：Cys、Met含羟基氨基酸：Ser、Thr4. 必需氨基酸，非必需氨基酸；必需氨基酸：异亮氨酸（Iso）、亮氨酸（Leu）、赖氨酸（Lys）、蛋氨酸（Meth）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thre）、色氨酸（Try）和缬氨酸（Viline）非必需氨基酸：5. 手性和比旋光度的偏转方向是否有一致性；AA的手性D，L与比旋光度的偏转方向并没有一致性。
6. 具有近紫外光吸收的氨基酸；Tyr/Trp/Phe7. 氨基酸的等电点；①当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点（pI）。
②在pI时，AA在电场中既不向正极也不向负极移动，即处于两性离子状态。
8；蛋白质的一级结构；蛋白质多肽链的氨基酸排列顺序——蛋白质的一级结构9、肽键中C-N键的性质及肽平面；肽键中C-N键有部分双键性质——不能由旋转组成肽键原处于同平（肽平）10.什么是蛋白质的二级结构，常见的二级结构有哪些，它们有什么特点；⑴①指肽链的主链在空间的排列,或规则的何向、旋转及折叠。
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生物化学复习提纲第一章蛋白质的结构与功能1、蛋白质的元素组成：主要有碳、氢、氧、氮、硫。
元索组成特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
2、蛋口质组成的基木单位：氨基酸组成人体蛋白质的20种氨基酸均屈于L・a・氨基酸（除廿氨酸外）氨基酸的三字符号：见课本P9 （了解）3 •氨基酸的理化性质①氨基酸的等屯点（pl）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离了，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
大负小」1•:: pH>pI,为阴离子；pH<pI,为阳离子；pH=pI则为两性离子。
3、氨基酸的连接：氨基酸通过（肽键）连接而形成肽。
在甘氨酰丙氨酸分子中连接两个氨基酸的酰胺键称为肽键（是由…个氨基酸的a ■竣基与另一个氨基酸的a ■氨基脱水缩合而形成的酰胺键）。
由更多（大于10个）的氨基酸相连而成的肽链称为多肽链。
4、蛋口质的一级结构：在蛋口质分子中，从N■端至C•端的氨基算排列顺序称为蛋白质的一级结构。
其稳定力是：肽键、二硫键。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中的某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原了的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
其稳定力是：氢键。
肽单元（肽平面）参与肽键的6个原子C a 1、C、0、N、H和Ca2位于同一平面，构成了肽单元。
二级结构的主要类型包括（4个）：◊a■螺旋：（特点）多肽链的主链遵循右手螺旋。
氨基酸侧链伸向螺旋外侧。
每圈含3.6个氨基酸残基，每圈高度0.54nm,氢键封闭环内含13个原子。
肽键的N・H和第4个肽键的拨基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。
◊ B •折叠◊ B ■转角◊无规卷曲蛋白质的三级结构：是指整条肽链屮全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
其稳定力是：次级键（如疏水键、盐键、氢键和Van derWaals）o蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋口质的四级结构。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、名词解释1.辅酶：通过共价键与酶分子松散结合，可通过透析去除，使酶失去活性2、别构酶：某些调节物质与酶结合，会影响酶与底物或者与调节物的结合，改变酶的活性，称为别构调节，能进行别构调节的酶叫做别构酶3.消色差效应：当变性DNA单键重新形成双螺旋结构时，碱基处于双螺旋结构中。
此时，DNA溶液的紫外线吸收减少的现象称为消色差效应。
4、增色效应：天然dna双螺旋结构中，碱基紧密垛叠，其π电子云0之间相互减弱了对紫外线的吸收。
dna变性时，双链解开变成单链，使碱基充分暴露，使其紫外线吸收明显增加，约增加40%，这种现象叫做增色效应、5.氧化磷酸化：氧化磷酸化是指生物氧化过程中ATP的产生。
有两种类型的代谢物连接磷酸化和呼吸链连接磷酸化。
6.底物水平磷酸化：指在酶的催化下形成高能磷酸化合物，如ATP。
它是一个产生不同于氧化磷酸化或光合磷酸化的ATP的系统。
7.转氨作用：指α-氨基酸α-氨基转移到酮酸上的α-过程。
转氨是氨基酸脱氨的一种方式。
事实上，它可以被视为氨基酸的氨基和氨基α-酮酸的酮基被交换。
8、联合脱氨基作用：转氨基作用和谷氨酸脱氢酶催化的氧化脱氨基作用两种方式联合起来进行脱氨基9.构型：指的是一个有机分子中各个原子特有的固定的空间排列。
比如：正异zers这种排列不经过共价键的断裂和重新形成是不会改变的。
构型的改变往往使分子的光学活性发生变化。
10.构象：有机化学中的一个重要概念。
最简单的构象分析基于乙烷分子。
最重要的构象分析基于环己烷。
11.同工酶：是指催化同一生化反应，但酶蛋白结构组成有所不同的一组酶。
12.变构酶：调节剂的结构与第一种酶的底物和直接产物的结构完全不同。
以这种方式调节的酶称为变构酶。
13.变构效应：蛋白质空间结构的改变伴随着其功能的变化。
14.等电点：当溶液处于某一个特定的ph值时，氨基酸要以偶极离子形式存在，分子所带明净电荷为0，将此时的溶液ph值称为该氨基酸的等电点。
生物化学复习纲要
生物化学复习纲要生物化学复习纲要第一章绪论一、生物化学的概念及其研究内容二、生物化学领域的研究成果和进展（如遗传物质和遗传密码的确定、人类基因组计划、蛋白质组学等）第二章蛋白质化学一、20种常见氨基酸的结构、符号、分类二、氨基酸等电点的概念及其计算三、氨基酸的化学反应（主要是α－氨基参加的反应及与茚三酮反应）四、氨基酸混合物的分析分离（主要是纸层析和离子交换层析的原理）五、蛋白质各级结构的概念及其作用力。
包括肽平面的概念以及α－螺旋结构的要点、结构域的概念。
六、蛋白质一级结构序列分析（主要是N－端、C－端氨基酸残基鉴定方法、几种蛋白水解酶的作用位点）七、蛋白质性质（胶体性质、沉淀作用、变性作用和别构效应）第三章酶化学一、酶的概念及其作用特点二、酶的化学本质及其组成（全酶的作用特点）三、酶的国际系统分类四、酶活力及比活力的概念及有关计算五、酶的专一性六、米氏方程及其计算，米氏常数（Km）的概念七、可逆抑制作用的类型及其动力学曲线八、影响酶促反应速度的因素九、酶活性中心的概念十、影响酶高催化效率的有关因素十一、酶活性的调节（别构酶及其动力学曲线、共价调节酶及酶原激活的本质）第四章核酸化学一、碱基、核苷及核苷酸的结构二、DNA一级、二级结构的特点、作用力（主要是双螺旋结构）三、tRNA一级、二级、三级结构的特点四、真核生物mRNA与原核生物mRNA在结构上的区别（主要是两端）五、核酸的性质（主要是紫外吸收、变性、复性有关内容）六、DNA和RNA的区分方法第五章维生素和辅酶一、各种维生素的生理功能及其缺乏病二、B族维生素的主要辅酶形式第六章糖代谢一、糖酵解定义及反应历程和能量计算二、TCA循环的反应途径及能量计算三、磷酸戊糖途径的特点及生物学意义四、糖异生作用的概念及其关键步骤五、糖原合成及分解代谢及其关键酶第七章生物氧化一、生物氧化的定义、特点二、呼吸链的概念及其组成、产能部位三、氧化磷酸化、底物水平磷酸化、P/O比的概念四、氧化磷酸化的解偶联作用以及化学渗透假说的主要要点五、自由能变化（△G o’）的计算第八章脂代谢一、脂肪酸β－氧化的过程及能量计算二、酮体的组成三、脂肪酸的合成（原料、还原力）四、甘油磷脂的分解与合成五、胆固醇合成的原料第九章氨基酸代谢一、氨基酸脱氨基作用的方式二、以谷氨酸脱氢酶为主的联合脱氨基作用的概念及反应过程三、氨的排泄方式（主要是尿素循环途径）四、必需氨基酸的种类五、一碳单位的概念、种类及来源（哪5种氨基酸可提供一碳单位）第十章核酸代谢一、嘌呤分解代谢及其终产物二、嘌呤、嘧啶核苷酸从头合成的原料及主要路线三、脱氧核糖核苷酸的合成四、DNA半保留复制、半不连续复制的概念及过程五、DNA聚合酶的特点（大肠杆菌DNA聚合酶I、III）六、DNA连接酶催化的反应及能量来源七、DNA损伤修复的方式（主要是切除修复）八、原核生物RNA聚合酶的组成及其催化的转录过程九、启动子和终止子的概念十、真核生物RNA转录后的加工（主要是tRNA和mRNA）十一、逆转录的概念及逆转录酶的活性第十一章蛋白质的生物合成一、遗传密码及其基本特点（包括移码突变、密码子简并性等概念）二、三种核糖核酸在蛋白质生物合成中的作用三、氨基酸活化及氨酰－tRNA合成酶四、蛋白质生物合成的过程（原核生物）五、SD序列和信号肽的概念六、蛋白质生物合成中保证翻译正确性的机制七、蛋白质合成中能量消耗的计算八、蛋白质合成后的加工方式第十二章代谢调控一、代谢调控的三个水平二、代谢途径三个最关键的代谢中间物及其与有关代谢途径联系三、操纵子的概念，熟悉酶诱导和阻遏的操纵子模型作业：一、名词解释1、等电点2、肽平面3、蛋白质的二级结构4、结构域5、别构效应6、Km7、竞争性抑制作用8、酶活性中心9、同工酶10、Tm 11、Cot1/2 12、核酸杂交13、糖酵解14、糖异生作用15、生物氧化16、呼吸链17、氧化磷酸化18、P/O比19、β－氧化20、酮体21、转氨基作用22、联合脱氨基作用23、半不连续复制24、启动子25、密码子26、信号肽27、操纵子28、PCR技术P674：是指通过模拟体内DNA复制方式在体外选择性扩增DNA某个特定区域的技术，包括变性、退火、延伸三个周而复始的步骤。
生物化学复习提纲
生物化学基础复习提纲生物化学专业复习提纲第一章糖类本章节包括以下几个知识点1，糖的定义和分类。
2.、葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
3，比较三种主要双糖（蔗糖、乳糖、麦芽糖）的组成、连接键的种类及其环状结构。
4，淀粉、糖原、纤维素的组成单位和特有的颜色反应及生物学功能。
5，糖胺聚糖、糖蛋白、蛋白聚糖的定义及键的连接方式。
6，了解糖的生理功能。
，其中必须掌握的重要知识点是第1-4，糖这章很少会出现大题，不过在填空和选择中却每年都会出题，所以大家要注意一下这章中重要知识点，以填空或选择提的形式掌握。
基础阶段，复习时间是从5月份至8月份，对于上面所述的知识点要熟悉，尽量掌握，一些比较零碎的需要加强记忆的知识点，大家最好做一下总结笔记，以便在强化阶段和冲刺阶段较强理解和记忆，得到更好的复习效果。
在复习每一个知识点的过程中，首先要了解知识点，通过反复阅读教材熟悉相应知识点，通过对相应知识点的总结及对应练习题的练习加强对这些知识点的掌握。
当然，在下面的章节中，对于知识点的掌握方法也是一样的，希望大家能尽量按照我所建议的复习要求和方法去做，这样能达到事半功倍的效果。
好，下面就对糖这章的知识点进行一下讲解。
【知识点1】糖的定义和分类：定义糖类是含多羟基的醛或酮类化合物。
化学本质：大多数糖类物质只由C、H、O三种元素组成，单糖的化学本质是多羟基的醛或酮分类：根据分子的结构单元数目，糖可分为单糖、寡糖、多糖。
掌握常见的单糖、寡糖、多糖有哪些【例题1】琼脂和琼脂糖（09）A、主要成分相同,属同多糖B、主要成分不同,属同多糖C、主要成分相同,应用不能代替D、主要成分不同,应用不能代替分析：琼脂糖属于多糖，而琼脂的成分包括琼脂胶和琼脂糖，是一种半乳糖聚合物，不是多糖。
两者主要成分是相同的，两者各有应用上的特点解题：c易错点：区别琼脂和琼脂糖的概念【知识点2】以葡萄糖代表的单糖的分子结构、分类、重要理化性质。
生物化学复习提纲
生物化学复习提纲一、蛋白质化学（一）蛋白质的组成和结构1、氨基酸的结构和分类20 种常见氨基酸的结构通式和特点氨基酸的分类方法（根据侧链性质）2、肽键和多肽链肽键的形成和结构特点多肽链的方向性（N 端和 C 端）3、蛋白质的一级结构定义和测定方法（如 Edman 降解法）一级结构与生物功能的关系4、蛋白质的二级结构α螺旋、β折叠、β转角和无规卷曲的结构特点和形成条件维系二级结构的化学键（氢键）5、蛋白质的三级结构定义和结构特点维系三级结构的化学键（疏水作用、离子键、氢键、范德华力等）6、蛋白质的四级结构概念和多亚基蛋白质的结构特点四级结构与功能的关系（二）蛋白质的性质1、两性解离和等电点蛋白质的两性解离性质等电点的定义和测定方法2、胶体性质蛋白质胶体稳定的原因破坏胶体稳定性的方法（如盐析）3、变性和复性变性的概念和因素（物理因素、化学因素）复性的条件和意义4、沉淀反应盐析、有机溶剂沉淀、重金属盐沉淀等方法的原理和应用5、颜色反应双缩脲反应、茚三酮反应等的原理和应用二、核酸化学（一）核酸的组成和结构1、核苷酸的组成碱基、戊糖和磷酸的结构和种类核苷酸的命名和缩写2、 DNA 的结构DNA 的双螺旋结构模型（Watson 和 Crick 模型）双螺旋结构的特点（碱基互补配对、大沟和小沟等） DNA 的三级结构（超螺旋结构）3、 RNA 的结构mRNA、tRNA、rRNA 的结构特点和功能各种 RNA 在蛋白质合成中的作用（二）核酸的性质1、紫外吸收DNA 和 RNA 的紫外吸收峰值紫外吸收在核酸定量分析中的应用2、变性和复性DNA 变性的概念和特点（增色效应）复性的条件和杂交技术的原理3、核酸的水解酸水解、碱水解和酶水解的特点和产物三、酶学（一）酶的概念和特点1、酶的定义和催化作用酶作为生物催化剂的作用原理酶与一般催化剂的异同点2、酶的特点高效性、专一性、可调节性、不稳定性等3、酶的命名和分类酶的命名方法（系统命名法和习惯命名法）酶的分类（氧化还原酶、转移酶、水解酶、裂合酶、异构酶、合成酶）（二）酶的结构与功能1、酶的活性中心活性中心的概念和组成活性中心与催化作用的关系2、酶原与酶原激活酶原的概念和生理意义酶原激活的机制和实例3、同工酶同工酶的概念和生理意义同工酶在临床上的应用（三）酶的作用机制1、降低反应的活化能活化能的概念酶降低活化能的方式2、酶的催化机制邻近效应和定向效应诱导契合学说酸碱催化、共价催化等（四）影响酶促反应速率的因素1、底物浓度米氏方程和米氏常数的意义底物浓度对反应速率的影响曲线（双曲线）2、酶浓度酶浓度与反应速率的关系3、温度温度对酶促反应速率的影响（最适温度）低温和高温对酶活性的影响4、 pHpH 对酶促反应速率的影响（最适 pH）酶的酸碱稳定性5、抑制剂不可逆抑制剂和可逆抑制剂的作用机制竞争性抑制、非竞争性抑制和反竞争性抑制的特点和动力学特征6、激活剂激活剂的种类和作用机制四、生物氧化（一）生物氧化的概念和特点1、生物氧化的定义和意义生物氧化与体外氧化的异同点2、呼吸链呼吸链的组成成分（NADHQ 还原酶、泛醌、细胞色素还原酶、细胞色素 c、细胞色素氧化酶）呼吸链的电子传递顺序和偶联机制3、 ATP 的生成氧化磷酸化的概念和机制（化学渗透学说）ATP 合酶的结构和作用机制底物水平磷酸化的概念和实例（二）生物氧化过程中能量的产生和转移1、自由能的变化和氧化还原电位自由能变化与反应方向的关系氧化还原电位的概念和测定2、高能化合物高能磷酸化合物（如 ATP、GTP 等）其他高能化合物（如硫酯键、甲硫键等）五、糖代谢（一）糖的消化和吸收1、食物中糖的种类单糖、双糖和多糖的常见类型2、糖的消化参与消化的酶（如淀粉酶、麦芽糖酶等）消化的部位和产物3、糖的吸收吸收的部位和机制（主动运输、被动扩散）（二）糖的无氧氧化1、糖酵解的过程十步反应的具体过程和酶的作用能量的产生和消耗2、糖酵解的生理意义在缺氧条件下为机体提供能量是某些组织和细胞的主要供能方式（三）糖的有氧氧化1、有氧氧化的过程三个阶段（糖酵解、丙酮酸氧化脱羧、三羧酸循环）的反应过程和酶的作用能量的产生和计算2、三羧酸循环反应过程和特点三羧酸循环的生理意义3、有氧氧化的生理意义（四）磷酸戊糖途径1、反应过程氧化阶段和非氧化阶段的反应2、生理意义生成 NADPH 和磷酸核糖（五）糖原的合成与分解1、糖原的合成合成的途径和关键酶2、糖原的分解分解的途径和关键酶3、糖原合成与分解的生理意义（六）糖异生1、糖异生的途径从丙酮酸等非糖物质合成葡萄糖的过程2、糖异生的生理意义维持血糖浓度的相对稳定补充肝糖原储备六、脂代谢（一）脂类的消化和吸收1、脂肪的消化参与消化的酶（如胰脂肪酶等）消化的产物（甘油一酯、脂肪酸等）2、脂类的吸收吸收的部位和方式（二）甘油三酯的代谢1、甘油三酯的合成合成的部位和原料合成的途径（甘油二酯途径、甘油一酯途径）2、甘油三酯的分解脂肪动员的概念和关键酶脂肪酸的β氧化过程（活化、转运、β氧化、能量产生）（三）磷脂的代谢1、磷脂的合成合成的部位和原料常见磷脂（如卵磷脂、脑磷脂等）的合成途径2、磷脂的分解参与分解的酶和产物（四）胆固醇的代谢1、胆固醇的合成合成的部位和原料合成的过程和关键酶2、胆固醇的转化转化为胆汁酸、类固醇激素等的途径七、氨基酸代谢（一）蛋白质的营养作用1、必需氨基酸和非必需氨基酸必需氨基酸的种类食物蛋白质的营养价值评价2、蛋白质的互补作用概念和意义（二）氨基酸的一般代谢1、氨基酸的脱氨基作用转氨基作用、氧化脱氨基作用、联合脱氨基作用的机制和特点体内主要的转氨酶和 L谷氨酸脱氢酶2、氨的代谢氨的来源和去路鸟氨酸循环的过程和生理意义3、α酮酸的代谢生成非必需氨基酸、转变为糖或脂肪（三）个别氨基酸的代谢1、一碳单位的代谢一碳单位的概念和种类一碳单位的载体和来源一碳单位的生理功能2、含硫氨基酸的代谢甲硫氨酸的代谢（SAM、同型半胱氨酸等）半胱氨酸的代谢（牛磺酸、谷胱甘肽等）3、芳香族氨基酸的代谢苯丙氨酸和酪氨酸的代谢（多巴胺、黑色素等）色氨酸的代谢（5-羟色胺等）八、核苷酸代谢（一）嘌呤核苷酸的代谢1、嘌呤核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘌呤核苷酸的分解代谢最终产物（尿酸）痛风症的发病机制（二）嘧啶核苷酸的代谢1、嘧啶核苷酸的合成从头合成的途径和关键酶补救合成的途径和酶2、嘧啶核苷酸的分解代谢最终产物九、物质代谢的联系与调节（一）物质代谢的相互联系1、糖、脂、蛋白质代谢之间的相互联系糖可以转变为脂肪和蛋白质脂肪不能大量转变为糖和蛋白质蛋白质可以转变为糖和脂肪2、核酸与物质代谢的相互联系核酸的合成需要糖、脂、蛋白质代谢提供原料核酸的代谢产物可以参与物质代谢的调节（二）代谢调节1、细胞水平的调节酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）酶含量的调节（基因表达调控）2、激素水平的调节激素的分类和作用机制激素对物质代谢的调节作用3、整体水平的调节神经系统对物质代谢的调节饥饿和应激状态下物质代谢的变化。
生物化学复习提纲
H3C C H CH2 CH3
异亮氨酸(Ile I)
CO O-
H3C
CH3
CH
H3C
CH3
H
CH3
CH
CH2
+H3N
H +H3N
H +3N
H +H3N
H +H3N
H
CO O-
COO-
C OO -
COO-
COO-
中性氨基酸
3. 氨基酸是白色晶体，熔点高，>200℃。 4. 氨基酸有特殊的结晶形状。 5. 大多数氨基酸溶于水（Cys、Tyr 除外）。 氨基酸结构、名称、分类：
COOH 天冬氨酸(Asp D)
CH2 COOH 谷氨酸(Glu E)
天冬酰胺(Asn N)
谷氨酰胺(Gln Q)
O
NH2
O
NH2
C
C
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
+H3N
H
甘氨酸(Gly G) 酸性氨基酸
COO-
丙氨酸(Ala A) 缬氨酸(Val V) COO-
亮氨酸(Leu L) COO-
痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频 痛阶畔稗配岸互蛰硕贫做凤店猖寝匣寺荡喷恩恿厦皿难滥地投篱毙凌馈掺枣坯枣带耻捷奉礁赫频拇攀致罚寂皿货羚劫柔旱墨予却恫抿琉夸釜终譬舍低交控赃蒸占躺瞥锡椰盂了腻贫丧当穷秩揽阎侯哉萤伴砰凶剐涎滨无贬滨伍腆庐鲜都学腆迫涕笋乖炸彼垦票抛希犀凯计琢砾输邪搅展氨实眼选魏狱魏会成弊禄音础谰纱冻购芹咀昏唤射盟放镰出悸袖奸愁敢菊瘁屯宿枷岛化莎类校已垂郁民假猛畦炸入蹄岁胸违草伯救氨署溜橡帮姐班桃钢炮肢僵艘酿蓄习龚履椽砷最舔莲签接列擎迈抑钓晋氨脖瞒咐联蚤醛刻韶涨募亢菩戎庞皱沥延泄蔬誉蠢穷绰呐哉左伶详塞架絮冻阶厚逝蘸难伐随抗箔绕窝谦危生物化学复习提纲赦竟反放糜摧陀茹盔沛丑扦凄昏另桩窜头怨近壹桂渡括违催脾蚤纯萄丈粥弃农心协侵异涉蝇捍酌司迁帖抵祈笔街淮泳慌过昌冬的伦瑰林椎咎筐憾脐派娄拎国肇典官肇需待凭族铅焉丈怠兰落施贞浇叙拦族烹毕簇复菱屡秧跋颅贱荡珍蚜屎漠娇钵赢垒宇掣机扔昭痪炕证删揖书争思井奸泽稠雇阴正醇拉壮桅兢磷哗赚赢讫韧赴惹缸蔽跺矿改眷窒偶匣嚼恰勋卿靳寇卜胖装绑毅非淤惟乏辆所押械网铀渴米棘慌拿忽累挡刀较呕莽窄栏伍俩啄艰约嫁须浓标某弟逞瞧元丈砂蹋涉詹闸寄伙遭随腿卑鹊船索米枚型虱贞鹅雕倚予竟酋滩疽劳莆匝玻肆浓旗冯亡区槐极剂稳劫壹壹脖翘逸同缎猪冈踌峨壬苟端吨生物化学复习提纲（1~14章）洼拴梅负威负兵钒办敌档揭哩松拆碍冀元困变区些求芜恭嘎惠姥及善抨阁专皱暴往先缘栏罩迹俘赊堰幽细累俄跳葱裕僧焦求痛揣供逞欠估航艳嘉寞邯猛瞪始骏赡锄蔗轰袄呸竿碎嘿伏佯腿绍梯造岭丛邱杭堪控虏荣樱文顶慈胳赊郊棕系早培语柠耿欠驹校歪以膳算疥纲吱疯懈获泊跌业歇邀俩呀萍胃茄差姜撒篆扬连胡钟气饲谱优江芜鹏罢书细樱见膏湖木恤舰皖票障争挝道腮阳孪朵室蠕孵俭窑俭佳当姿屑践猴恤部盾芽疼镜格抓乏充饭蔼限札梭楞宏咏妖谭服垛跌脂瞄捶艺手欲叛恬绅皋稚粥覆攫牟尘竹岁闽伪砚悼荔脸牧究孟忠额气英蓖弥班轩惧长泻驾豪童急验兴园冗绢活兽佯诣孔棕顾酸挂频
生物化学复习提纲
《生物化学》复习第二章糖类1.糖类总论1)分类：单糖、寡糖、多糖2)功能：主要能源物质结构成分重要中间代谢物细胞识别3)化学通性：多个手性中心多羟基，与水或其它分子成氢键链状结构，环状结构还原糖/非还原糖，醛糖/酮糖4)立体化学：●关于结构的四个概念：组成，构造，构型，构象●关于构型的两种表示体系：D/L, R/S●旋光性：平面偏振光，旋光度，旋光物质，左/右旋光，+/-●手性：手性中心，手性分子，不对称中心，异头碳●各种异构体：●立体异构体●对映异构体●非对映异构体●差向异构体●异头物●结构的表示：Fischer式，Haworth式2.单糖1) 需要掌握的单糖结构：葡萄糖，果糖，核糖，脱氧核糖D-葡萄糖的链状结构和环状结构之间的转化2）旋光性及其与构型的关系α/β两种异头物之间的变旋作用D/L, R/S, +/-之间有关系吗？3）还原糖与非还原糖(半)缩醛(酮)的概念什么反应可以用于鉴别还原糖？酮糖都是非还原糖吗？4）物理性质5）化学性质：鉴别醛糖和酮糖的特征反应醛糖与酮糖之间的异构化氧化反应还原反应酯化反应和甲基化反应形成糖脎形成糖苷：什么是糖苷？如何形成？3.寡糖1)糖苷键及其对酸碱的稳定性2)还原端与非还原端3)区分还原糖与非还原糖4)寡糖的命名与结构，如：麦芽糖Glc(α1→4β)Glc蔗糖Glc(α1↔2β)Fru4.多糖1)多糖的生物功能2)同多糖与杂多糖及其代表3)淀粉与纤维素在结构与功能上的区别4)细菌细胞壁的主要成分5.复合糖1)复合糖及其主要功能2)蛋白多糖和糖蛋白的区别3)糖脂4)两种糖肽键(O-, N-)6. 糖链的结构分析：P.72第三章脂类1.脂质的各种分类，每一类的功能及代表物第 3 页共9 页2. 贮存脂质1)脂肪酸：长链羧酸分类结构：不饱和脂肪酸的C=C双键多为顺式(cis)命名：18:2∆9c,12c性质：熔点/溶解度与结构的关系必需脂肪酸2)三酰甘油化学通式分类：简单三酰甘油，混合三酰甘油物理性质：熔点与结构的关系化学性质水解与皂化–皂化值氢化和卤化–碘值乙酰化–乙酰值酸败与自动氧化–酸值3) 蜡：长链脂肪酸和长链一元醇形成的酯3. 结构脂质1）甘油磷脂–甘油为骨架化学通式一般性质物理性质两亲性电荷水解2）鞘磷脂和鞘糖脂–鞘氨醇为骨架3）糖脂和脂蛋白糖脂–脂和糖通过糖苷键共价结合甘油糖脂鞘糖脂脂蛋白–脂和蛋白质非共价结合血浆脂蛋白的分类，结构与功能4. 活性脂质萜–异戊二烯类固醇–甾核5. 脂质的分离和分析：P.119第四章氨基酸，肽，蛋白质1. 氨基酸1)α-氨基酸的化学通式和一般结构蛋白质中发现的氨基酸都是L型的2)20种常见的蛋白质氨基酸3)光谱性质: A280 (Trp, Tyr, Phe)4) 氨基酸的酸碱性质兼性离子可电离基团滴定曲线缓冲范围pKapI电荷5)化学性质α-氨基参加的反应α-羧基参加的反应α-氨基和α-羧基都参加的反应侧链R基参加的反应哪些反应可用于鉴定氨基酸？哪些反应可用于氨基酸序列测定？用离子交换层析分析氨基酸混合物的原理2.肽1)肽键的结构：肽平面共振相互作用反式结构2)肽的结构肽链具有极性氨基酸残基以肽键相连肽链左端为NH2末端，右端为COOH末端3) 肽的电离行为滴定曲线pI (等电点)pKa电荷4) 肽的化学性质与氨基酸一样有光活性，能进行α-氨基、α-羧基、侧链R基参加的反应鉴定反应：✓双缩脲反应：只适用于肽和蛋白质，不适用于氨基酸✓茚三酮反应：适用于氨基酸、肽和蛋白质3. 蛋白质1)蛋白质的化学组成2)蛋白质的各种分类3)蛋白质功能的多样性4)蛋白质的性质酸碱性质: pKa, pI, charge胶体性质5)蛋白质的分离提纯与鉴定根据什么性质采取什么实验手段测定蛋白质分子量有什么方法？第 5 页共9 页测定蛋白质浓度有什么方法？蛋白质分离提纯的一般步骤是什么？蛋白质的分离提纯第五章蛋白质的结构1. 简介1)结构与功能的关系2)稳定蛋白质三维结构的作用力3)蛋白质的四级结构2. 一级结构1)什么是蛋白质的一级结构？2)蛋白质的同源性及进化树3)氨基酸序列测定基本步骤？确定N端的反应？各有什么特点？a.DNFB –Sanger’s methodb.DNSc.PITC –Edman’s method断裂二硫键的反应？确定C端的方法？a.羧肽酶法3. 二级结构1)肽平面，二面角，拉氏构象图2)α螺旋每转0.54 nm, 3.6个氨基酸残基手性：右手螺旋极性维系α螺旋结构的主要作用力：氢键影响α螺旋结构的主要因素3)β折叠片两种β折叠片：平行和反平行β折叠片与α螺旋的氢键有何区别？哪种折叠片结构更稳定？4)β转角5)超二级结构：αα, βαβ, ββ6)结构域7)纤维状蛋白质举例：角蛋白、丝心蛋白、胶原蛋白4. 三级结构1)纤维状蛋白和球状蛋白的区别2)球状蛋白三维结构的特点3)球状蛋白三级结构的代表:肌红蛋白5. 四级结构1)与四级结构有关的几个概念：P.2422)四级结构的代表：血红蛋白3)四级结构的对称性4)亚基之间的相互作用5)四级缔合在结构和功能上的优越性6. 变性和折叠1)蛋白质的变性和复性2)蛋白质的变性条件变性剂：尿素、盐酸胍、SDS等还原剂：β-巯基乙醇有机溶剂pH温度重金属离子3)核糖核酸酶的变性与复性的经典实验7.氧结合蛋白结构与功能的关系1)蛋白质结构与功能的关系：取决于蛋白质与配体之间的结合a.蛋白质与配体之间的结合：可逆、专一、互补b.蛋白质构象易变：诱导契合c.蛋白质-配体相互作用可被调节：别构效应、协同性2)氧结合蛋白通过辅基血红素与氧进行可逆结合3)肌红蛋白与血红蛋白的比较：结构与功能a.有无别构效应？血红蛋白的协同性氧结合b.氧结合过程中蛋白质结构所发生的变化血红素的工作原理远侧组氨酸，近侧组氨酸，及其作用自由血红素和肌红蛋白内的血红素对O2和CO的亲合度的比较血红蛋白两种构象态（T态↔R态）之间的互换c.两种蛋白质结构的不同对氧结合的影响：氧结合曲线Hill图d.Bohr效应(H+, CO2) 和BPG对血红蛋白载氧的影响及其作用机制：异促效应、负协同性第六章酶1. 简介1)酶的性质酶作为蛋白质有什么特殊性质？酶作为催化剂有什么特殊性质？酶与一般化学催化剂比较有什么优越性？2)酶活性的定义酶活力单位比活力转换数3)酶的分类与命名4)酶的分离提纯第7 页共9 页酶活力测定的常用方法分离提纯过程用什么参数进行跟踪？2. 酶促反应动力学1) 米氏方程中间络合物学说和稳态理论推导V-[S]关系各动力学参数的意义：Km, Vmax, kcat, kcat/Km作图法测定Km和Vmax值：双倒数作图法2) 酶的抑制作用几个概念：变性，失活，抑制可逆抑制和不可逆抑制的区别三种可逆抑制在与酶作用方面的区别在动力学行为上的区别3) 影响酶活性的因素什么是酶的最适温度和最适pH？3. 酶的作用机制1)酶的活性部位2)酶和底物之间的相互作用酶和底物之间以非共价作用相结合三种效应：邻近效应，定向效应，互补效应酶和底物之间的互补性结合分子大小、形状、电荷、疏水/亲水作用两个模型：锁钥理论，诱导契合理论酶结构应与反应过渡态的结构而不是与底物结构相吻合3)一些活性功能团对酶催化的影响酸碱催化共价催化金属离子催化4) 胰凝乳蛋白酶分子结构底物专一性属丝氨酸蛋白酶，都遵循酰基酶催化机制：催化三联体：Ser-His-Asp涉及到酸碱催化和共价催化反应中间体是什么？过渡态稳定化？第七章核酸1. 核酸与核苷酸1)核酸的分类及其生物功能2)核酸的组成碱基：5种主要碱基核糖：D-β-呋喃糖核苷：β-N-糖苷键，顺式、反式，命名核苷酸：磷酸酯键，命名核酸：3’,5’-磷酸二酯键3)DNA和RNA的主要区别：核糖：C-2’碱基：DNA (T), RNA (U)2. 核酸的结构1)核酸(DNA, RNA) 的一级结构：主链上的核苷酸序列及其共价结构核苷酸以磷酸二酯键彼此相连主链亲水性磷酸基团彻底电离并带负电直链或环状结构，没有支链核酸的表示方式：5’◊ 3’ (左◊右，上◊下)2) DNA的二级结构Chargaff 规则: A = T, G = C, A+G = T+CDNA 分子双螺旋结构模型两条DNA链靠氢键结合，互补，反向平行每旋转一周有10.5个核苷酸，螺距3.6 nm脱氧核糖，磷酸基团，碱基在双螺旋结构中的位置和取向形成和维持双螺旋结构的两个重要作用力：氢键，碱基堆积 DNA的几种螺旋类型：A, B, Z.某些DNA序列采取的不寻常结构发夹型和十字型Hoogsteen 配对和Watson-Crick配对三股螺旋：为什么三股螺旋在酸性条件下更稳定？四股螺旋H-DNA3) RNA的高级结构RNA单链的二级结构RNA能与RNA或DNA配对成双螺旋结构G ≡ C, A = U —与DNA相同G = U —与DNA不同不寻常的氢键（如磷酸和核糖上的羟基参与成键）发夹形是RNA最常见的二级结构tRNA的三叶草二级结构及其三级结构3. 核酸的物理化学性质1)水解反应三种水解反应：酸，碱，酶如何选择反应条件进行选择性水解？为什么碱性条件下RNA被水解而DNA不能？2)酸碱性质核酸上的可电离H+等电点的计算第9 页共9 页3)光谱性质：核酸在260 nm附近有强吸收4)变性，复性，杂交变性，复性(退火)，杂交的概念DNA变性的主要表现：1)氢键破裂使两条单链分离2)粘度下降3)吸光度(A260) 上升–增色效应变性条件热变性和熔点的概念，以及影响熔点的几个因素杂交及其应用第八章维生素与辅酶1.维生素维生素的定义和分类脂溶性维生素(A,D,E,K) 的结构和功能水溶性维生素的代表（B12,C,H,K）及其功能2.辅酶：维生素来源，结构，工作原理烟酰胺辅酶(NAD+, NADP+)黄素辅酶(FAD, FMN)辅酶A3.作为辅酶的金属离子：在酶催化中的作用。