()现代动物生物化学2
（7） 测定不同菌株天冬酰胺酶对天冬酰胺的Km值，
选用Km值较小的酶，可评价和筛选药用酶。
Km和Vm的求取
因酶促反应的米氏方程有双曲线特征， [S]对V作图不能准确获得Vm和Km，所以常用 双倒数作图法将此方程转换成直线方程，由 作图的直线斜率、截距求得Km和Vm值。
（二）抑制反应动力学
1．抑制作用的分类 酶分子与配体结合后常引起酶活性改变， 使酶活性降低或完全丧失的配体称为抑制剂， 这种效应称抑制作用。 抑制作用分为不可抑制作用和可抑制作用 两大类，不可抑制作用又分为专一性抑制和 非专一性抑制；可抑制作用分为竞争性抑制、 非竞争性抑制、反竞争性抑制和混合性抑制。
酶活性中心有一个疏水的三维环境， 具有一定的柔性，在底物诱导下可发生 构象的改变，以适宜结合底物的状态。 辅助因子对酶活性中心的构象和酶 的催化性质都有重要影响作用。 酶活性中心研究的方法有：化学修 饰法、亲和标记、动力学分析法、X-射 线衍射分析法、基因定位诱变法。
（二）酶降低反应活化能的机理
（3）酸碱催化 酶由于活性中心存在酸性或碱性氨基酸，可作为 酸碱催化剂，即可作为催化性质的质子受体或供体， 有效地进行酸碱催化。 （4）共价催化 酶活性中心存在亲核基团和亲电子基团，可对底 物进行亲核和亲电子反应，形成不稳定的共价中间 复合物，降低反应活化能，加速反应进行。 （5）活性中心的低介电性 酶活性中心是一个疏水的非极性环境，其催化基 团被低介电环境所包围，催化反应在低介电常数介 质中的反应速度比高介电常数介质中的快得多。
（3）重金属离子 重金属盐类Ag+、Hg+、Pb+等与酶的巯基、羟基、 咪唑基结合，对大多数酶活性具有强烈抑制作用。 金属离子螯合剂EDTA、Cys可解除其抑制，使酶 恢复活性。 （4）烷化剂 主要是含卤素的化合物，如碘乙酸、碘乙酰胺等， 可使酶中的巯基烷化。从而使酶失活。常用做鉴定酶 中巯基的特殊试剂。 （5）氰化物 氰化物能与含铁卟啉的酶中的Fe++结合，使酶 失活而阻止细胞呼吸。
1931年Michaeleis和Menten在中间产物学 说的基础上建立了V与[S]关系的双曲线方程， 即米氏方程：v=Vm [S] /（Km+[S]） 酶反应速度是衡量酶活性大小的指标，用 单位时间内产物的增加或底物的减少来表示。 用[p]对t作图得酶促反应速度曲线。曲线 的斜率即为反应速度，表示单位时间内[p]的 变化。曲线上某一点的斜率即为该时刻的反 应速度。 根据米氏方程，Km 等于反应速度为最大 反应速度一半时的底物浓度，即Km=[S]。
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ 3．可逆性抑制作用
抑制剂与酶非共价结合，用透析等物理方法可 除去抑制剂使酶恢复活性。 （1）竞争性抑制作用 抑制剂与底物结构相似，可竞争性地结合于酶 的活性中心。酶不能同时和S和I结合。 （2）非竞争性抑制 抑制剂与底物结构不相似，不竞争酶的活性中 心，而是和活性中心以外的部位结合，使酶的活性 受到抑制。酶能同时和S、I结合形成EIS复合物。 非竞争性抑制在生物体内多表现为代谢中间产 物反馈调控酶的活性。
2、酶的活性中心与必需基团
酶分子上和酶活性有直接关系的特异氨基酸残基， 集中在酶分子的一个特定区域，即为酶的活性中心或 活性部位。 酶分子活性中心的化学基团，实际上是某些氨基酸 残基的侧链或肽链末端氨基或羧基，它们的一级结构 距离较远，但空间结构相对集中。 活性中心内的化学基团是酶发挥催化作用及与底物 直接接触的基团，称为活性中心内的必需基团。活性 中心外的一些基团，虽不直接参与催化作用，但对维 持整个酶分子空间构象及酶的活性是必需的，称为活 性中心外的必需基团。
Km在酶学、药物代谢研究中的意义
（1）鉴别酶的最适底物 Km 的大小可近似地表示酶和底物的亲和力， 即Km=[E][S]/[ES]。 Km值大表示酶与底物的亲和力小，反之则大。 具有最小Km值的底即为该酶的最适底物或天然 底物。 （2）判断在细胞内酶的活性是否受底物抑制 如果测得离体酶的Km远低于细胞内的底物 浓度，而反应速度没有明显变化，表明该酶在 细胞内常处于被底物所饱和的状态，底物浓度 的微量变化不会引起反应速度有意义的变化。
自由基可攻击酶活性部位的基团使酶失 活；使生物膜磷脂中的不饱和脂肪酸氧化， 产生氧化物，而对细胞产生毒性。 机体的抗氧化防御体系包括抗氧化酶类 和非酶类抗氧化剂。抗氧化酶主要是SOD、 过氧化氢酶、谷胱甘肽还原酶等，可清除 细胞内产生的自由基和过氧化物。 非酶类抗氧化剂主要指VE、类胡罗卜素、 抗坏血酸等，主要是清除体内产生的自由 基。
二、酶促反应动力学
（一）底物反应动力学
在酶促反应中，尽管酶必须参加反应，但酶不 被消耗，而只起循环作用，反应速度只依赖于反 应物。在其他条件不变，[E]恒定条件下，酶促反 应速度与底物浓度之间呈双曲线关系。 当[S]很低时，V随[S]增加而迅速增加，V与[S] 成正比；当[S]很高时，V随[S]升高而加速，但V 的增加不如[S]低时那样显著；当[S]增加到一定值 后，再增加底物，V不再增加，达到一恒定值。 这种双曲线关系是由于底物在转变成产物之前， 必须先与酶形成中间复合物，再转变成产物并释 放酶。
2．酶—底物复合物的生成与酶催化 酶作为生物催化剂之所以能发挥高 效的催化性，在于酶和底物反应过程 中形成了特殊的酶—底物复合物，此 过度态的复合物很不稳定，可即刻转 变成相应的产物，使反应的总活化能 降低。
3．降低活化能的因素 过度态中间复合物的形成，导致活化 能的降低是酶催化反应的关键。 （1）酶的邻近效应和定向效应 邻近效应：是指酶由于具有与底物 有较高的亲和力，从而使游离的底物集中 于酶分子表面的活化中心区域，使活性中 心的底物有效浓度得以极大的提高，并同 时使反应基团之间相互靠近，增加亲核攻 击的机会，从而提高反应速度。
第二讲 酶
学
一、酶的催化机理
（一）酶的化学结构与活性中心
1、酶分子的结构特征 酶的化学本质是蛋白质，其一级结构和空 间结构与蛋白质的相同。除少数单体酶外， 大多数酶是由多个亚基组成的寡聚体。多数 情况下每个亚基有一个活性部位，有些酶的 活性部位是由一个以上亚基组成的，对于多 功能酶来讲不同的亚基有不同的功能。 酶分子中除活性中心外，还有其他的功能 部位，如抑制剂、激活剂、别构效应剂结合 部位，亚基相互识别、相互结合部位等。
（3）催化可逆反应的酶，当正、逆反应Km值不同时，
Km值小的底物所表示的反应方向为该酶催化的优势 方向。
（4）多酶催化的连锁反应，确定各酶的Km可寻找代 （5）由于存在Km值不同而功能相同的酶，从而发现
同工酶。
谢过程的限速酶，在底物浓度相似时，Km值大的酶 为限速酶。
（6）测定不同抑制剂对某个酶Km及Vm的影响，可区
不可逆抑制物
（1）有机磷化合物 神经毒气和有机磷农药通过与胆碱酯 酶丝氨酸的羟基结合而破坏酶的活性中 心，使酶丧失活性。由于乙酰胆碱的堆 积而引起神经症状。 有机磷化合物属于不可逆抑制剂，可 用含C-CH=NOH的肟化物将其从酶分子 上取代下来，使酶恢复活性。常用做解 毒剂，如解磷啶。
（2）有机汞、砷化和物 这些化合物能与许多巯基酶的巯基 结合而使酶活性丧失，如路易士气、吡 霜类等。 这类抑制剂对巯基酶的抑制作用可 通过加入过量巯基化合物，如Cys、还 原型谷胱甘肽、二巯基丙醇等使酶恢复 活性。 巯基化合物常称为巯基酶的保护剂， 被用做砷、汞等重金属中毒的解毒剂。
（3）反竞争性抑制 抑制剂只能与ES结合形成无活 性的EIS三元复合物，而不能与游 离的酶结合。 （4）混合性抑制作用 主要表现为非竞争性抑制的混合 或非竞争性抑制与反竞争性抑制的 混合。
可逆性抑制物
（1）磺胺类药物与抗菌增效剂 细菌在生长时不能利用现成的叶酸，只能 利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸，然后再转 化成四氢叶酸，参与核酸合成。 磺胺类药物与对氨基苯甲酸结构相似，可 竞争性地结合细菌的二氢叶酸合成酶，抑制 二氢叶酸的合成，使核酸合成受阻，从而抑 制细菌生长。 抗菌增效剂与二氢叶酸结构类似，可竞争 性地抑制二氢叶酸还原酶，使四氢叶酸合成 受阻。
活性中心内的必需基团又分为催化基 团和底物结合基团。 催化基团和结合基团是相互联系的整 体，催化效率的高低很大程度上取决于 底物结合的位置是否合适，只有结合基 团正确地结合底物，提供催化基团发挥 作用的最优构象，才能有效发挥催化作 用。
3、酶活性中心的结构 同一酶或功能相近的酶，其活性中心附近 的氨基酸序列具有惊人的相似性，而序列的差 异常发生在远离活性中心的地方。不同的酶， 其活性中心虽有某些共同的氨基酸残基，但它 们邻近的氨基酸残基序列却很少相同。 酶活性中心出现频率最高的氨基酸是Ser、 His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys。 活性中心的氨基酸残基在结构上都具有一 些特殊的侧链基团，如巯基酶类的-SH、丝氨 基酶类的-OH、组氨基酶类的咪唑基。
（二）叶酸类似物 叶酸类似物，如氨基喋呤、氨甲喋呤 可竞争性抑制二氢叶酸还原酶，阻止叶 酸还原成二氢叶酸和四氢叶酸，阻断嘌 呤核苷酸的合成而抑制癌细胞生长。 （三）嘌呤类似物 嘌呤类似物主要是次黄嘌呤和鸟嘌呤 的衍生物，可阻止次黄嘌呤核苷酸转化 为AMP，干扰癌细胞核苷酸及蛋白质的 合成。
（四）嘧啶类似物 与嘌呤类似物作用相似，抑制癌细 胞DNA合成，如抗癌药物5-氟尿嘧啶。 （五）氨基酸类似物 如重氮丝氨酸、6-重氮-5-正亮氨酸， 它们的化学结构与谷氨酸相似，可与天 然谷氨酸竞争结合氨基转移酶类，从而 抑制嘌呤核苷酸的合成，具有抑菌作用。
三、酶活性的调节
酶作为生物催化剂的特点：催化的 高效性和专一性、反应条件温和、活性 的可调节性。 动物机体代谢调节的本质是通过对 细胞内的酶促反应进行有效调节控制来 实现的。 酶的调节有两个方面，一是对已有 酶活性的调节，二是对酶的合成与降解 的调节。
定向效应：指底物的反应基团和催化基 团之间或底物的反应基团之间正确地取向产生 的效应。 反应基团的正确取向和定位增加底物的 激活，从而加快反应。 对酶催化来说，邻近和定向效应是共同 产生催化效应的。 （2）底物分子形变或扭曲 酶受底物诱变发生构象改变，活性中心的 基团发生位移或改向，但同时酶活性中心的基 团可引起底物形变，削弱有关的化学键，使底 物由基态转变为过度态，有利于反应进行。
动物生物化学课程教学大纲
节 自由能
2
节 ATP 节 氧化磷酸化作用
节 其他生物氧化
第六章 脂类代谢
5 学时
（1）教学目的 掌握脂类的生理作用及其在体内的代谢过程和运转情况。
（2）重点难点
重点：真脂代谢过程，能量计算；脂代谢与糖代谢联系及调节。
难点：脂类代谢过程和运转情况
节 脂类的生理功能
节 脂肪的分解代谢
节 脂肪的合成代谢
难点：维生素与辅酶或辅基的关系及生理功能
节 酶的一般概念
节 酶的组成与辅酶
节 酶结构与功能的关系
节 酶催化机理
节 酶活力测定
节 酶促反应动力学
节 酶活性调节
节 酶工程
节 酶的命名及分类
第四章 糖类代谢
8 学时
（1）教学目的 掌握糖的生理作用及其在动物体内糖的来源和代谢
（2）重点难点
重点：糖代谢过程，能量计算；糖代谢各途经的联系及调节
5 学时
（1）教学目的 掌握蛋白质化学的基础知识；了解蛋白质的生理功能、结构
及其二者间的相互关系。
（2）重点难点
重点：蛋白质的化学组成、化学结构；结构与功能的关系
难点：氨基酸和蛋白质的结构、性质和功能的依存关系
节 蛋白质在生命活动中的重要作用
节 蛋白质的化学组成
节 蛋白质的化学结构
1
节 蛋白质的高级结构 节 多肽、蛋白质结构与功能的关系 节 蛋白质的物理化学性质和分离提纯 节 蛋白质的分类
节 蛋白质的营养作用
节 氨基酸的一般分解代谢
节 氨的代谢
பைடு நூலகம்
节 -酮酸的代谢和非必需氨基酸的合成
节 个别氨基酸的代谢
节 核苷酸的合成代谢
节 核苷酸的分解代谢
动物生物化学(绪论部分)
现代生物化学含义：
现代生物化学主要是研究生物大分子（蛋白质、核酸）的相互作
用、相互影响以表现生命活动现象的原理。是从分子水平上阐明生 命有机体化学本质的一门学科。
2. 生物化学研究对象
生物化学研究的对象是生命体，包括动物体（人体）、植物体、微生 物及病毒等。生物化学也就是研究这些生命体的化学及其变化规律。
4. 研究许多重大生物学问题的分子机制：
生物化学与生物物理学、微生物学、遗传学等多学科相互渗透，在分子 水平上阐述许多重大生命的结构与功能、酶作用的分子机制等。
细胞
细胞器
生物大分 子
单体
细
N2
胞 CO2
H2O
三、 生物化学的种类
1. 根据研究对象分为：动物生物化学、植物生物化学、 微生物生物化学等。
动 物生 物 化 学
Animal Biochemistry
动 物生物化学
第一章 绪论 第二章 蛋白质的结构与功能 第三章 酶 第四章 核酸的化学结构
第五章 生物氧化
第六章 糖类代谢 第七章 脂类代谢 第八章 蛋白质代谢 第九章 核苷酸代谢及核酸的生物学功能 第十章 生物膜的结构与功能
第一章 绪 论
二、生物化学的研究内容
1. 研究构成生命体的物质基础： 即组成生命体的物质的化学组成、结构和性质以及它们在体内的分布。
2. 研究生命物质在生命体中的运动规律： 即生命物质在体内的化学变化，以及各种生命物质在变化中的相互关系。
此即为新陈代谢。
3. 研究生命物质的结构、功能与生命现象的关系：
即在生命过程中，各种生命物质的作用、运动规律和相互关系对由这些 生命物质所构成的器官、组织、细胞、亚细胞在生命活动中的功能的影响。
现代动物生物化学
现代动物生物化学动物是地球上最为复杂和多样化的生物群体之一。
它们通过一系列复杂的生化过程来维持生命的正常运转。
现代动物生物化学研究了动物体内的生物分子及其相互作用，揭示了生命的基本机制和各种生理过程的分子基础。
一、蛋白质结构与功能蛋白质是动物体内最为重要的生物大分子之一，它们参与了几乎所有的生物过程。
蛋白质的结构多样，包括原始的氨基酸序列、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构和四级结构。
这种复杂的结构赋予了蛋白质特定的功能。
例如，酶是一类能够催化生物化学反应的蛋白质，它们通过特定的结构域和活性位点与底物发生作用，促进反应的进行。
激素是一类能够调节生理过程的蛋白质，它们通过与细胞膜上的受体结合，传递信号并引发相应的生理反应。
二、核酸与遗传信息传递核酸是动物体内另一个重要的生物大分子。
它们包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是细胞中的遗传物质，携带着生物的遗传信息。
RNA在蛋白质合成中起着重要的作用。
DNA的双螺旋结构是由两条互补的碱基链组成，通过碱基配对规则（腺嘌呤与胸腺嘧啶，鸟嘌呤与胞嘧啶）保持稳定。
DNA通过复制、转录和翻译等过程传递遗传信息，并控制着动物体内的基因表达。
三、碳水化合物与能量代谢碳水化合物是动物体内最主要的能量来源。
它们通过食物的消化和吸收进入体内，经过一系列反应分解为葡萄糖等简单糖分子。
葡萄糖进入细胞后，经过糖酵解和三羧酸循环等途径，被氧化分解为二氧化碳和水，释放出大量的能量。
能量的释放与细胞色素氧化酶和线粒体等细胞器密切相关。
四、脂质与细胞膜结构脂质是动物体内重要的生物分子之一，包括磷脂、甘油脂和固醇等。
它们主要存在于细胞膜中，起到隔离和保护细胞内部的作用。
细胞膜是由磷脂双分子层构成的，其中疏水性的脂质尾部朝向内部，亲水性的磷头基朝向外部。
脂质分子之间通过疏水相互作用形成了一个稳定的膜结构，同时还与蛋白质和其他生物分子相互作用，参与细胞内的信号传递和物质运输等过程。
动物生物化学课程教案
《动物生物化学》课程教案一、课程定位生物化学是在分子水平上，运用化学的方法解释生命现象本质的一门课程。
它在基础化学上开设，更有利于学生对构成生物体主要物质的结构与功能，及其这些物质在生命活动中的变化规律的认识与理解；并对微生物及免疫学、基因工程制药、发酵工程制药和生物药物分析和生化分离技术等课程的开设提供一定的理论与实践的基础。
通过本课程的学习，使学生熟练掌握生物分子的结构，性质和功能及其在体内代谢的规律，熟悉生物体内物质代谢产物积累过程及其调控，掌握糖、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量测定的生化技术，为其今后走向相关的职业岗位打下坚实的基础。
二、课程设计思路本课程的设计突出以学生为中心，注重“教”与“学”的互动，通过知识讲授、多媒体课件、视频录像、专题讲座、网络课程、校内实训等多种教学手段以及递进式的教学过程，使学生能把生物化学的知识应用到相关岗位的实践中，具备相应的职业能力。
三、课程教学目标（一）知识目标1．掌握蛋白质和核酸以及参与生命活动的酶、维生素等的化学组成、分子结构、理化性质、结构与功能之间的关系。
2．掌握生物体内主要的物质代谢和能量代谢，及这些代谢与功能之间的关系。
3．熟悉遗传中心法则，DNA的复制、RNA转录和蛋白质生物合成的基本过程。
4.了解物质代谢的调控。
（二）技能目标1．掌握基本的生化实验技术。
2．掌握糖、蛋白质、核酸及主要次生代谢产物的定性、定量测定。
3．能运用生物化学的知识解决相关问题。
（三）素质目标1．培养认真、严谨、科学的学习态度。
2．培养诚信品质、敬业精神和责任意识。
3．培养社会适应性，学会交流沟通和团队协作精神。
四、教学内容及学时安排（一）知识部分（二）实训部分五、教学要求学习情境一绪论【学习目标】1.掌握生物化学的概念和研究的内容；2.了解化学的发展简史及生物化学与其它学科及生产实践的关系；3.培养良好的职业素质和认真的工作态度。
【学习内容】1.概述：生物化学的概念、研究对象、和主要内容。
动物生物化学
生物化学名词解释1.生物化学(biochemistry):从分子水平上研究生命现象的化学本质及其变化规律的科学.2.蛋白质(protein)：由a-氨基酸被此通过酰胺键连接而成的具较特定空间构象和一定生物学功能的生物大分子.3. 一级结构：肽链中氨基酸的排列顺序.4.构型(configuration):化合物分子中原子或基团的空间排布,需要共价键的断裂或重组才能产生新的立体异构体.5.构象(conformation):由于共价键的旋转所产生的化合物中原子或基团的不同空间排布.6.肽平面：由于肽键不能旋转,致使肽键中的4个原子及相邻的两个©处于一个平面上,这种刚性结构的平面称肽平面.a7.二级结构：依靠肽链主链中的羰基氧与亚氨基氢形成氢键在空间盘绕形成的空间结构.8.超二级结构：在二级结构根底上,相邻的二级结构常常在三维折叠中相互靠近、被此作用,在局部区域形成规那么的二级结构的聚合体.9.结构域：较长的多肽链,其三维折叠常常形成两个或多个松散连接的近似球状的三维实体.10.同功能/源蛋白：来源不同种属生物,行使相同或相似功能的蛋白质.11.沉降系数出)：一种分子在单位离心力场里的沉降速度为恒定值,该值称沉降系数.12.变构效应：在寡聚蛋白分子中,一个亚基与配体结合后发生构象改变,引起相邻其他亚基的构象改变,以及与配体结合的水平改变.13.氨基酸的等电点：当溶液在某jpH时,蛋白质分子所带正、负电荷数恰好相等,净电荷为零,在电场中不移动,此时溶液的pH就是该蛋白质的等电点.14.蛋白质的变性(denaturation)：在理化因素的作用下,蛋白质空间结构被破坏,并失去原有性质的现象.15.蛋白质的复性(renaturation)：在适当条件下,变性的蛋白质重新折叠成天然构象,恢复其生物学特性.16.沉淀：在理化因素的作用下,破坏蛋白质外表的水化膜及同性电荷,溶解度降低,相互聚集而从溶液中沉淀析出的现象.17.酶(enzyme)：由活细胞产生的在细胞内外起催化作用的一类生物催化剂.18.酶蛋白(ap.engyme):需要辅助因子才能发挥酶催化活性的蛋白质组分.19.酶的必需基团：酶表现生物活性必不可少的基团.20.同工酶(isoenzyme)：指功能相同、组成或结构不同的一类酶.21.诱导契合学说：酶分子或活性中央具有一定柔性,酶与底物接近时,诱导酶分子的构象发生改变,与底物适应结合.22.酶活力：酶催化化学反响的水平.23.酶的比活力：每毫克酶蛋白所含酶活力的单位数.24.酶促反响动力学：酶促反响动力学是研究酶促反响速度的规律,以及底物浓度、酶浓度、温度、pH、激活剂和抑制剂等因素对酶促反响速度的影响.25. K ：酶促反响速度为最大反响速度一半时的底物浓度.26.不可逆抑制：抑制剂以共价键与酶活性中央的必需基团结合,使酶失活,不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用.27.可逆抑制：抑制剂以非共价键与酶蛋白中央的基团结合,可用透析、超滤等物理方法除去使酶重新恢复活性的抑制作用.28.竞争性抑制：抑制剂与底物结构相似,与底物竞争酶活性中央,使底物不能结合,从而降低酶促反响速度的可逆性抑制作用.29.反竞争性抑制：抑制剂与ES中间产物结合,从而降低酶促反响速度的抑制作用.30.变/别构调节：调节物与变构酶的调节部位以非共价键结合,使酶分子构象发生改变,从而改变酶的活性.31.协同效应：第一个分子与变构酶结合后,对后续分子结合的影响.32.共价修饰：在另一种酶的催化下,酶分子共价结合或解离掉某种化学基团,改变酶的活性.33.核酸：由核苷酸通过磷酸二酯键连接而成,具有贮存和传递遗传信息作用的生物大分子.34. DNA的熔解温度/T/ DNA变性50%的温度,70-85℃.35.增色效应：核酸变'性后其OD260增高的现象.36.退火/复性(annealing)：在适当条件下,变性DNA的两条链重新缔合成双螺旋结构.37.减色效应：复性的DNA其紫外吸收值降低的现象.38.核酸变性：在理化因素的作用下,破坏核酸分子中的氢键,使双螺旋结构变成无规那么的单链线团状.39.分子杂交(hybridization)：具有一定同源性的DNA分子间或DNA和RNA分子间,通过变性和复性处理, 局部互补的区域相结合.40.生物氧化：物质在体内分解代谢,最终生成CO、HO和能量的过程.41.呼吸链：底物脱下的氢经一系列递氢体和电子传递体,最终传递给氧生成水的传递体系.42.氧化磷酸化：底物脱下的氢经呼吸链氧化生成水的同时,所释放的自由能与ADP磷酸化成ATP相偶联的过程.43.底物水平磷酸化：底物因脱氢、脱水,分子内原子发生重排,产生高能键,交给ADP生成ATP的过程.44.磷氧比：生物氧化中,每消耗1摩尔原子氧的同时所消耗无机磷的摩尔数.45.糖：多羟醛或多羟酮的化合物及其衍生物或多聚物.46.糖酵解/EMP途径〔glycolysis〕：在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程.47.生醇发酵：厌氧微生物把酵解生成的NADH中的氢交给丙酮酸脱羧生成乙醛,进而生成乙醇的过程.48.有氧氧化：机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成H2O和^2,并释放能量的过程.49.三袋酸/Krebs/TCA循环：乙酰CoA和草酰乙酸缩合成的柠檬酸经反复脱氢脱羧生成草酰乙酸的循环过程.50.磷酸戊糖/PPP途径：葡糖糖磷酸化成6-磷酸葡萄糖,经过脱氢生成磷酸戊糖及NADPH,再经过一系列的磷酸酯的互变过程.51.糖异生〔gluconeogenesis〕：非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程.52.乳酸/Cori循环：骨骼肌糖酵解产生的乳酸经血液循环至肝脏,经异生作用生成葡萄糖,进入血液循环, 补充血糖,被骨骼肌再利用的过程.53.能荷：细胞内三种腺苷酸中高能磷酸基在数量上的衡量尺度.54.级联放大反响：激素的信号通过一系列的连锁反响使其作用不断加以放大的现象.55.脂类〔lipid〕:指生物体内不溶于水而易溶于有机溶剂的一大类有机化合物,是脂肪和类脂的总称.56.必需脂肪酸：指机体自身不能合成或合成量缺乏,必须由食物供应的脂肪酸.57.酮体：乙酰乙酸、0-羟丁酸、丙酮三者的总称.58.蛋氨酸循环：蛋氨酸与ATP作用生成的S-腺苷蛋氨酸,在转甲基后生成同型半胱氨酸,然后再重新合成蛋氨酸的过程.59.冈崎片段：在DNA后随链不连续合成中产生的相对较短的DNA片段.60.中央法那么：指遗传信息在分子水平上的传递规律,主要是DNATDNA, DNATRNAT蛋白质,病毒可以RNAT DNA 或RNATRNA.61.半保存复制：DNA复制时,以每一条链为模板,合成与之相互补的链.在子代DNA分子中,一股链来自于亲代,一股链为新和成的.62.逆转录：在反转录酶的作用下,以RNA为模板,合成DNA的过程.63.互补DNA 〔cDNA〕：在反转录酶的作用下,以RNA为模板合成的DNA.64.DNA的损伤：在理化因素的作用下,引起DNA的化学结构发生改变.65. $05应急反响：在损伤严重及修复系统受到抑制的紧急情况下,以牺牲复制的的忠实性为代价产生过失修复的反响.66.转录：在RNA聚合酶的作用下,以DNA为模板,合成RNA的过程.67.转录单位〔顺反子〕：从启动子到终止子的一段DNA片段.68.不对称转录：在一个转录单位中,只有一条链作为模板合成RNA的方式.69.启动子〔promoter〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录起始的特定DNA序列.70.终止子〔terminator〕：能被RNA聚合酶所识别及负责转录终止的特定DNA序列.71.复制子〔repl icon〕：两个复制起始点之间的DNA片段,是独立完成复制的功能单位.72.内含子〔intron〕：真核生物断裂基因中的非编码序列.73.外显子〔exon〕：真核生物断裂基因中的编码蛋白质的序列.74.核不均一RNA 〔hnRNA〕：真核生物细胞核内mRNA前体分子,相对分子质量较大,且不均一,含有许多内含子.75.RNA复制：在RNA复制酶的作用下,以RNA为模板,合成RNA的过程.76.译：把转录到mRNA上的遗传信息转译为由氨基酸组成的蛋白质的过程.77.密码子〔codon〕：指mRNA上编码一个氨基酸的三个相邻的碱基,是遗传密码的根本单位.78. SD序列：位于mRNA起始密码子前10个核苷酸左右的富含嘌吟核苷酸的一段序列,与原核生物核糖体小亚基16SrRNA结合,是mRNA与核糖体结合的识别位点.79.分子伴侣：能帮助新生肽链折叠成正确的空间结构,而本身不是功能蛋白质组成的蛋白质分子.80.基因表达：基因的转录与译过程.81.操纵子〔operon〕：由几个功能相关的结构基因及其启动基因和操纵基因组成,是原核生物基因表达调控的根本单位.82.反义RNA/micRNA：能与mRNA互补结合从而阻断mRNA译的RNA分子.83.顺式调控元件：与结构基因串联,对基因表达活性起调控作用的特定DNA序列,包括启动子、增强子、沉默子等.84.反式作用因子：与顺式作用元件结合,调节基因转录效率的蛋白质因子.85. DNA重组技术：将目的基因根据人们的设计方案定向连接到载体DNA分子上,并使之在特定的受体细胞中增殖与表达,使受体细胞获得新的遗传特性的遗传操作.86.聚合酶链式反响〔PCR〕：是体外酶促合成特异DNA片段的一种方法,经变性、退火和延伸三步反响使目的DNA以2n得以迅速扩增的技术.简答1、蛋白质的分类1〕依据分子外形：球形蛋白质、纤维蛋白质；2〕依据生物化功能① 酶蛋白：催化作用——蛋白酶、脂肪酶、淀粉酶等；②调节蛋白：调节物质代谢——蛋白质激素或多肽激素；调节遗传信息表达——组蛋白、阻遏蛋白、转录因子；③运输蛋白：运输功能——血红蛋白、Na+-K+-ATPase、葡萄糖运输载体、脂蛋白、电子传递体；④运动蛋白：运动作用肌肉收缩〔肌球蛋白、肌动蛋白〕、细菌的鞭毛运动；⑤防御蛋白：防御作用——抗体、补体、干扰素、凝血酶和血纤维蛋白原等；⑥贮存及营养作用：贮存及营养功能——铁蛋白、酪蛋白、卵清蛋白；⑦受体蛋白：接受和传递信息的作用——神经递质、激素、药物等受体；⑧ 结构蛋白：结构成分和机械支撑作用——膜蛋白、角蛋白、结缔组织的胶原蛋白、血管和皮肤的弹性蛋白；⑨ 电子传递蛋白：传递电子——铁硫蛋白、细胞色素；⑩特殊蛋白：功能各异毒蛋白——动物、植物、微生物所分泌,蛇毒、蜂毒、蝎毒、蓖麻毒素、细菌肠毒素；甜果蛋白——蔬菜、水果；抗结冻蛋白——南极水域鱼体内；3〕依据化学组成①简单〔单纯〕蛋白质只含有氨基酸,根据溶解度不同,分为清蛋白、球蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白、组蛋白、精蛋白、硬蛋白；②结合蛋白质依据辅基的不同分为核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、磷蛋白、黄素蛋白、色蛋白、金属蛋白；4〕依据营养价值①完全蛋白质——必需氨基酸种类齐全；②不完全蛋白质——必需氨基酸种类不齐全.2、蛋白质序列测定1〕纯化蛋白质：纯度在98%以上；2〕测定蛋白质的分子量,确定蛋白质中氨基酸的种类及每种氨基酸的含量；3〕翻开二硫键,确定每种肽链的数目,并别离纯化肽链；4〕 N、C末端氨基酸的测定；5〕用两种以上不同断裂位点的方法将肽链裂解成肽段；6〕纯化肽段,测定氨基酸的序列；7〕确定一级结构的排列顺序；8〕确定二硫键的位置.3、维持蛋白质的分子构象的主要化学键氢键、离子键、疏水键、范德华力、二硫键、配位键.4、蛋白质沉淀方法1〕盐析；2〕有机溶剂沉淀法；3〕重金属沉淀法；4〕生物碱试剂及某些酸类沉淀法；5〕等电点沉淀法；6〕加热变性沉淀法.5、别离纯化蛋白质1〕研究蛋白质的结构与功能；2〕生产有活性的蛋白质或酶、激素；3〕作为药物、抗原、食品添加剂等.6、蛋白质含量的测定方法1〕紫外分光光度法；2〕双缩脲法；3）F olin-酚法；4〕考马斯亮蓝法；5〕凯式定氮法.7、酶的催化特性1〕反响条件温和；2〕效率极高；3〕特异性；4〕活性可调节性；5〕有的酶活性与辅助因子有关.8、〔的意义1）K是酶的特征性物理常数,只与酶的性质有关,与酶的浓度无关；m2）K是酶在一定温度、pH和底物条件下测定的,不同的酶K值不同；3〕假设一个酶有几个底物,那么每一个底物均有一个特定的K m,其中K/直最小的底物是酶的最适底物; 4）K可近似表示酶与底物亲和力的大小,K越大,亲和力越小.9、共价修饰的类型m1〕磷酸化与脱磷酸化；2〕乙酰化与脱乙酰化；3〕甲基化与脱甲基化；4〕腺〔尿〕苷化与脱腺〔尿〕苷化；5）-SH 与-S-S 互变.10、酶根据反响性质的分类1〕氧化复原酶；2〕转移酶；3〕水解酶；4〕裂合酶；5〕异构酶；6〕连接酶〔合成酶〕.11、维生素12、DNA右手双螺旋⑺型〕结构1〕两条反平行的脱氧多核苷酸链围绕共同的螺旋,螺旋直径为2nm;2〕磷酸和脱氧戊糖组成的骨架位于螺旋外侧,碱基位于螺旋内侧,碱基间以氢键连接,A=T, G三C相配对; 3〕所有的碱基平面几乎与螺旋轴垂直,所有的糖环平面与螺旋轴平行.4〕维持双螺旋的力是碱基堆积力、氢键和离子键.5〕螺旋外表形成两条凹陷的沟,分别称大沟和小沟.13、影响DNAT.值的因素1）D NA均一性均一性越高,变性的温度范围越窄；2）G-C含量G-C含量高,T值高；3〕介质中离子强度离子强度高,T值高.14、生物氧化的特点1)在体温、一个大气压、pH近中性的水溶液中进行；2)经一系列酶促反响逐步缓慢进行；3)能量逐步释放,且将相当的能量以ATP形式储存和转运；4)物质氧化的主要方式是脱氢,脱下的氢在酶、辅酶和电子传递系统参与下与激活的氧结合生成H2O;5) CO2是代谢物转变成羧酸、经过脱羧产生的；26)场所：真核细胞主要在线粒体内膜,原核细胞在质膜上进行.15、线粒体呼吸链的种类及排列顺序1)NADH 呼吸链：NADHTFMNTFe , STCoQTCytbTFe* STCytc1TCytcTCytaa3TO22)FADH 呼吸链：琥珀酸TFADTFe* STCoQTCytbTFe , STCytc TCytcTCytaa TO16、生物氧化抑制13 21)电子传递抑制剂(1)鱼藤酮、阿米妥：抑制电子从NADH向CoQ传递；(2)抗霉素A：抑制电子从©丫地向©丫也1传递；(3) CN-、CO、HS、N-：抑制电子从Cytaa向O传递. 23322)磷酸化抑制剂作用于ATP合成酶,抑制ADP磷酸化,最终抑制电子传递.如：寡聚酶,阻止质子从F o质子通道回流,抑制ATP生成.3)解偶联剂°使电子传递和ATP形成两个偶联过程别离,只抑制ATP生成,不抑制电子传递.如：解偶联蛋白、双香豆素、2, 4-二硝基苯酚等.17、a-磷酸甘油穿梭机制主要存在于骨骼肌、脑和神经组织中.胞质中含有甘油磷酸脱氢酶,可催化磷酸二羟基丙酮复原为c-磷酸甘油,后者进入线粒体.线粒体内膜近外侧有甘油磷酸脱氢酶,它是胞质侧甘油磷酸脱氢酶的同工酶,但辅酶是FAD.可催化a-磷酸甘油脱氢生成磷酸二羟基丙酮和FAD,.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,转化为FADH2,进入FAD,呼吸链氧化.磷酸二羟基丙酮那么从线粒体返回细胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成1.5分子ATP.18、苹果酸-天冬氨酸穿梭机制主要存在于肝脏和心肌中.胞质中含有苹果酸脱氢酶,可催化草酰乙酸复原为苹果酸,后者进入线粒体基质.线粒体基质内有另一种苹果酸脱氢酶,可催化进入的苹果酸脱氢形成草酰乙酸和NADH+H+.于是胞质内的NADH+H+上的H便间接地被转运进入线粒体基质中,进入NADH呼吸链氧化.草酰乙酸那么通过基质和胞质均含有的谷-草转氨酶的作用,从基质返回胞质.这样每1分子胞质中的NADH进入线粒体内膜的呼吸链氧化生成2.5分子ATP.19、糖的生理功能1)氧化供能2)重要碳源3)细胞的重要组成局部20、糖的无氧分解(一)糖酵解定义在无氧条件下,糖分解为乳酸并生成少量ATP的过程,亦称EMP途径.(二)过程(细胞液)(1)葡萄糖分解成丙酮酸1)葡萄糖磷酸化为6-磷酸葡萄糖2)6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖3)6-磷酸果糖转变为1, 6-二磷酸果糖4)1, 6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖5)磷酸丙糖的同分异构化维持血糖浓度的相对稳定；6)3-磷酸甘油醛氧化为1, 3-二磷酸甘油酸7)1, 3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸8)3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸9)2-磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸10)磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸(2)丙酮酸转变成乳酸Glu- G-6-P±F-6-P- F-1,6-2P t3-磷酸甘油醛±1, 3-二磷酸甘油酸±3-磷酸甘油酸±2-磷酸甘油酸E1E2磷酸二羟丙酮E1：己糖激酶； E2：磷酸果糖激酶；E3：丙酮酸激酶〔三〕意义1） 1分子葡萄糖经EMP 净生成2分子ATP ；2〕在无氧或相对缺氧条件下,为机体提供生命活动所必须的能量; 3〕即使在有氧条件下,机体有些组织也要由无氧酵解来供能. 21、糖的有氧氧化〔一〕定义机体氧气供应充足时,葡萄糖彻底氧化成HO 和%,并释放能量的过程.〔二〕过程* 2 3 42 第一阶段为糖酵解途径：葡萄糖T 丙酮酸和NADH+H + 〔胞质内〕第二阶段为丙酮酸氧化脱竣：丙酮酸T 乙酰CoA 和NADH+H + 〔线粒体〕,关键酶：丙酮酸脱氢酶系第三阶段为TCA 循环：乙酰CoA 通过三较酸循环彻底氧化分解生成CO 2、NADH+H +和FAD,〔线粒体〕 草酰乙酸+乙酰CoA -柠檬酸=顺乌头酸=异柠檬酸苹果酸=延胡索酸=琥珀酸=琥珀酰CoA — a -酮戊二酸 E3E1：柠檬酸合酶；E2：异柠檬脱氢酶；E3：a-酮戊二酸脱氢酶复合体第四阶段为生成H0和ATP ：上述复原性辅酶NADH+H +和FADH 进入线粒体呼吸链,彻底氧化生成HO, 并发生氧化磷酸化2生成大量ATP .22〔三〕意义 可产生大量ATP,是机体利用糖或其它物质获取能量的最有效途径； 不仅是糖彻底氧化的途径,而且也是脂肪、蛋白质、氨基酸等最终彻底氧化的途径; 是糖、脂、蛋白质相互转变、相互联系的枢纽； 为其它物质代谢提供小分子前体.22、三羧酸循环〔一〕特点〔二〕生理意义1〕为机体提供大量能量；2〕是三大物质代谢共同通路,起代谢枢纽作用：① 是糖、脂类、蛋白质彻底氧化分解的必经途径； ②产生大量中间产物,为糖、脂类和蛋白质提供合成原料. 23、糖异生 〔一〕定义非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程. 〔二〕过程乳酸二丙酮酸-草酰乙酸-磷酸烯醇式丙酮酸=2-磷酸甘油酸=3-磷酸甘油酸二1,3-二磷酸甘油酸E1是体内糖的来源途径之一;去除体内产生的大量乳酸; 协助氨基酸的代谢.乳酸=丙酮酸一磷酸烯醇式丙酮酸E31) 2) 3) ITE1JE24) 1) 2) 3) 4) 1) 2) 3) 4)反响部位：线粒体；单向循环,催化三步不可逆反响的酶为关键酶,它们是：柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸 脱氢酶复合体；循环一次产生10jATP4次脱氢,生成3jNADH+H +、1个FAD, 2次脱竣21次底物水平磷酸化中间产物不会由于参与循环而被消耗,但可以参加其它代谢而被消耗.E2Glu —G-6-P =F-6-P -F-1,6-2P 土E4 E33-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮-甘油E1：丙酮酸竣化酶；E2： PEP 较激酶;〔三〕意义 E3：果糖-1, 6-二磷酸酶；E4：葡糖糖-6-磷酸酶1) 2)3) 4)1〕作为功能和储能物质；2〕作为组织细胞的结构成分；3〕提供必需脂肪酸；4〕协助脂溶性物质的消化吸收；5〕信号识别、免疫介导、细胞粘附等；6〕保护和保温作用；7〕转变为其它生物活性物质；8〕磷脂代谢产生的甘油二酯、下3等可作为信号分子.25、血浆脂蛋白密度分类法〔由低到高〕1〕乳糜微粒〔CM〕：在小肠粘膜上皮细胞合成,脂肪最丰富,运输外源性脂类；2〕极低密度脂蛋白〔VLDL〕：在肝细胞合成,脂肪较丰富,运输内源性脂肪；3〕低密度脂蛋白〔LDL〕：由VLDL转变而来,胆固醇最丰富,将胆固醇运至肝外；4〕高密度脂蛋白〔HDL〕：在小肠、肝、血浆中合成,蛋白质最丰富,将肝外胆固醇运至肝内.26、脂肪酸彻底氧化的能量计算——以16碳软脂酸为例1〕脂肪酸的活化：消耗2ATP2）0-氧化的次数：16；2 — 1=7次3）一次0-氧化产生的ATP 数：NADH + FADH2 = 2.5 + 1.5=44〕产生乙酰CoA的个数：16：2 = 825）1乙酰CoA 进入TCA 产生的ATP 数：3NADH + FADH2+1 =3X2.5 + 1.5 + 1=106〕净生成的ATP 数：4X7 + 10X8—2 = 106〞27、酮体的生成和利用1〕生成的原料：乙酰CoA；2〕关键酶：HMG-CoA合成酶；3〕利用的酶：乙酰乙酸-琥珀酰CoA转移酶；4〕生成部位：肝细胞线粒体；5〕利用部位：肝外组织线粒体.28、酮体的生理意义1〕是脂肪酸分解代谢的正常中间产物,是脂肪酸供能的一种形式；2〕分子小、易溶于水,便于运输；3〕在饥饿或缺糖时,作为大脑和肌肉的供能物质,有利于维持血糖.29、软脂酸的合成与0-氧化的比拟30、胆固醇的转化1〕转变为胆汁酸；2〕转化为类固醇激素：肾上腺皮质激素、性激素；3〕转化为VitD3.1〕是构成组织细胞的结构成分；2〕执行多种生物学功能及转变为其它含氮类生物活性物质;3〕具有营养功能,为人体生长发育、组织更新及修补所必需；4〕彻底氧化分解,或转变为糖和脂肪.32、脱氨基作用的方式1〕氧化脱氨基作用a-氨基酸T亚氨基酸Ta-酮酸+ NH32〕转氨基作用L-氨基酸+ a-酮戊二酸Ta-酮酸+ L-谷氨酸3〕联合脱氨基作用；4〕嘌吟核苷酸循环；5〕非氧化脱氨基作用：脱水脱氨基作用：Ser、Thr;脱硫化基脱氨基：Cys;直接脱氨基：Asp.33、尿素循环〔一〕过程6）ATP+NH+CO2T氨基甲酰磷酸+鸟氨酸T瓜氨酸——线粒体2〕瓜氨酸+天冬氨酸T精氨酸代琥珀酸T延胡索酸+精氨酸——胞液3〕精氨酸+HOT尿素+鸟氨酸——胞液2〔二〕意义1〕将有毒的氨转变为无毒的尿素,从肾脏排出体外；2〕排出1分子CO2,对调节酸碱平衡起重要作用.34、谷胱甘肽的生理功能1〕保护含巯基酶或蛋白质不被氧化,对维持红细胞及细胞膜完整性具有重要意义；2〕与药物、毒物结合,参与肝脏的生物转化；3〕参与氨基酸的运输.35、参与DNA复制的主要蛋白质因子和酶类1）D NA聚合酶•原核生物：DNA聚合酶I ——负责DNA损伤修复、切除RNA引物以及填补空隙；DNA聚合酶11——修复酶；DNA聚合酶111——复制酶；DNA聚合酶IV、V——SOS过失修复酶；•真核生物：DNA聚合酶a——引物酶、核DNA后随链的复制；DNA聚合酶0——修复酶；DNA聚合酶丫——线粒体DNA复制；DNA聚合酶3 ——核DNA前导链和后随链的复制；DNA聚合酶£——后随链空隙填补、修复酶；2〕解螺旋酶：翻开DNA的双螺旋,提供单链模板；3〕单链结合蛋白558：结合至解开的DNA单链上,预防其退火及免遭核酸酶降解；4〕引物酶：合成复制所需的RNA引物；5〕引发前体：与引物酶组成引发体；6）D NA连接酶：催化双链DNA中单链缺口的连接；7）R NaseH1和Flap:切除真核生物RNA引物；8〕拓扑异构酶：主要为拓扑异构酶II起作用,引入负超螺旋,消除复制叉前进带来的扭曲张力;9〕端粒酶：真核生物端粒的合成.36、DNA的损伤类型1〕紫外辐射引起的喀啶二聚体；2〕碱基的插入、缺失及改变；3）D NA链的铰链；4〕磷酸二酯键的断裂.38、真核生物mRNA转录后的加工1）5’端加帽子结构；2）3’端加尾巴结构；3）切除内含子、外显子连接；4）3‘、5’ 非编码区ATm6A;5）R NA编辑：碱基的插入、缺失、改变.39、遗传密码的特点1〕方向性：5‘T 3’；2〕起始密码：AUG 〔真核、原核〕、GUG 〔原核〕；3〕终止密码：UAA、UAG、UGA；4〕连续性和无标点：从起始密码起,每3个碱基连续阅读；5〕无重叠性：病毒除外,密码子中的碱基不重复阅读；6〕简并性：除Met、Trp外,其它均有2-6个密码子；7〕通用性及例外：所有生物体共用一个密码表,但有例外,如,UGA在支原体、人和牛的线粒体编码Trp;8〕摆动性〔变偶性〕：密码子与反密码子配对时,前2个碱基严格互补,第3个碱基配对时有一定的灵活性. 40、核糖体活性部位6）P位：肽酰-tRNA或起始氨酰-tRNA结合部位；7）A位：〔延伸〕氨酰-tRNA结合部位；3〕转肽酶部位：大亚基上,A与P之间；4）E位：大亚基上,空载tRNA释放部位；5）m RNA结合部位：小亚基.41、蛋白质的生物合成过程〔原核生物〕〔一〕氨基酸的活化AA+tRNA+ATP 氨酰-tRNA合成酶^ AA-tRNA+AMP+PPi〔二〕起始阶段1）大小亚基别离；2）m RNA在小亚基定位结合；3〕起始氨酰-tRNA结合到小亚基,形成30S起始复合物；4〕核糖体大亚基结合,形成70S起始复合物；〔三〕延长阶段1〕氨基酸进位：根据mRNA下一组遗传密码指导,使相应氨酰-tRNA进入核糖体A位；3）成肽反响：由转肽酶催化肽键生成；3〕移位反响：EF-G催化GTP水解供能,核糖体向mRNA的3’端移位一个密码子；〔四〕终止阶段当译至mRNA终止密码时,多肽链合成停止,肽链从肽酰-tRNA中释出,mRNA、核糖体别离；〔五〕多肽链的加工与修饰4）N-端甲酰甲硫氨酸、甲硫氨酸的切除；2〕切除信号肽；3〕切除供能非必需的肽段；4〕氨基酸的修饰5〕形成二硫键；6〕蛋白质的自剪接；7〕空间结构的折叠；8〕亚基间的聚合或辅基结合；〔六〕蛋白质的转位共译转位或译后转位.42、乳糖操纵子调控作用机制1〕负调控无乳糖时,阻遏蛋白与操纵基因结合,抑制转录.有乳糖时,乳糖与阻遏蛋白结合,使其变构失活,转录开始.2〕协同调控无乳糖时,无论是否有葡萄糖,阻遏蛋白均与操纵基因结合起负调节作用,抑制转录,操纵子被关闭.有乳糖时,转录是否开启取决于是否有葡萄糖.仅无葡萄糖时CAP正调节才起作用,激活转录,操纵子开启,否那么操纵子被关闭.因此,二种机制互相协调、相互制约.3〕正调控只有降解物基因激活蛋白〔CAP〕结合到启动子上游的CAP结合位点,才能促进RNA聚合酶与启动子结合, 激活转录.无葡萄糖时,cAMP浓度升高,cAMP与CAP结合,激活转录.有葡萄糖时,cAMP浓度降低,cAMP与CAP结合受阻,抑制转录.43、色氨酸操纵子调控作用机制1〕负调控无色氨酸时,阻遏蛋白不与操纵基因结合,转录开始.有色氨酸时,色氨酸与阻遏蛋白结合变构激活阻遏蛋白,使其与操纵基因结合,转录被抑制.2〕衰减子调控前导序列是否有提前终止转录作用,取决于合成前导肽时所需色氨酸的量.色氨酸充足时,前导肽正常合成,前导序列3、4段碱基配对形成茎环结构,转录提前终止,操纵子关闭.色氨酸缺乏时,前导肽合成受阻,前导序列3、2段碱基配对无法形成终止信号,转录继续进行,操纵子开启.3〕双重负调控当色氨酸的量缺乏以使阻遏蛋白结合操纵基因起阻遏作用时,只要还可以维持前导肽的合成,也可提前终止转录. 44、乙酰CoA参与的生化反响过程1〕在线粒体中与草酰乙酸生成柠檬酸进入TCA循环.2〕参与酮体的生成：对动物而言,当肝脏线粒体中乙酰CoA浓度过高,没有足够草酰乙酸与之反响生成柠檬酸进入TCA循环的时候,乙酰CoA生成酮体.经血液运输到肝外组织,重新转化为乙酰CoA,参与TCA 循环.。
《动物生物化学》第四版
生物化学与其它学科的关系
有机化学
无机化学
化学
物理化学
分析化学
高分子化学
动 物
生物学
植 物
学
学
微生物学
生理学
化学
生 物 化
生 物
学学
栽培、育种 遗传学
生态
生物化学与普通化学的区别
结构
化学反应
普通化学 结构简单
条件多样
常温常压酶催化
反应自我调节
Байду номын сангаас生物化学
结构极为复杂 多样
能量转化、传递反应 自身复制的特殊反
科学的发展也不是单枪匹马的，多学科的互相交叉与渗透、研 究技术和实验手段的进步推动和加速了科学进步的步伐。
化学、物理学、细胞学、遗传学、微生物学以及电子显微镜、 超离心（ultra-centrifugation）、色谱（chromatography）、同 位素示踪（isotope tracing）、X-射线衍射（X-ray reflection）、 质谱（mass chromatography）以及核磁共振（nuclear magnetic resonance）等技术都为现代生物化学的发展作出了重要贡献。
1972 Berg（美）在基因工 程基础研究方面作出了杰出
成果，获1980年诺贝尔奖。 1973 Cohen等（美）用核 Paul Berg 酸限制性内切酶EcoR1，首 次基因重组成功。
Herbert Boyer Stanley Cohen
2001 Venter（美）等报道完成了人类基因组草图测序。
2.2 细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢（intermediary metabolism）， 也就是细胞中进行的化学过程
动物生物化学重点笔记
动物生物化学重点笔记动物生物化学是研究动物体内化学物质的组成、结构、性质、代谢及其调节的一门科学。
它对于理解动物的生命活动、疾病发生机制以及动物生产等方面都具有重要意义。
以下是动物生物化学的一些重点内容。
一、蛋白质蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要功能。
1、蛋白质的组成蛋白质由氨基酸组成，常见的氨基酸有 20 种。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链经过折叠、盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构有α螺旋、β折叠等，三级结构是整条多肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去其生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链组成，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
2、 RNA 的种类和功能RNA 有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA （rRNA）等。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 参与核糖体的构成。
3、核酸的复制与转录DNA 复制是半保留复制，通过解旋、引物结合、延伸等步骤完成。
转录是以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特性酶具有高效性、专一性和作用条件温和等特点。
2、酶的活性中心酶的活性中心是酶与底物结合并发挥催化作用的部位。
3、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
4、酶的调节酶的调节包括酶活性的调节（变构调节、共价修饰调节）和酶含量的调节。
四、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行氧化分解，最终生成二氧化碳和水，并释放能量的过程。
东北农业大学参考书目
ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
科目名称 试验设计与参数优化 兽医基础课 食品生物化学 高级蔬菜生理学 高级生物化学 作物生理学与生态学 生态学综合 牧草学 分子生物学 经济理论与政策 传热传质学 运筹学 农业水土工程概论 现代控制理论 环境生态 微生物学 遗传学 高等农业机械学 植物生理学 微生物 生物化学 细胞生物学与发育生物学 农田水利学 高等电力系统分析 可再生能源工程 粮油贮藏与加工 农畜产品加工 畜产品加工
2015年博士生入学考试科目参考书目 参考书目 实验设计与分析及参数优化，C.F.Jeff Wu,Michael Hamada著，张润楚等译，中国统计出版社 兽医病理生理学（第一版）杨鸣琦，科学出版社;生物生化，高教出版社（第三版），王镜岩，2007 生物化学，王镜岩、朱圣庚、徐长法，高等教育出版社，2008年6月出版 高级蔬菜生理学，张振贤、程智慧，中国农业大学出版社。 现代动物生物化学，汪玉松，邹思湘，张玉静主编（第三版）高等教育出版社，2005年 植物生理生态学，Hans Lambers著，张国症、周伟军译，浙江大学出版社 现代生态学，科学出版社，戈峰等主编；生态学研究的科学方法，大卫.福特主编，中国环境科学出版社，2012年 牧草与饲料作物栽培学,内蒙古农业大学,中国农业出版社;饲草生产学,董宽虎沈益新主编,中国农业出版社 分子生物学,卢向阳主编,中国农业出版社 西方经济学（宏观部分，第五版），高鸿业，中国人民大学出版社，2011.1；西方经济学（微观部分，第五版），高鸿 业，中国人民大学出版社，2011.2 传热与传质分析，埃克特、德雷克著，科学出版社 运筹学教程，第三版，胡运权主编，清华大学出版社 农业水土工程概论，康绍忠主编，中国农业出版社， 现代控制理论，张嗣赢主编，清华大学出版社 环境生态学，曲向荣主编，清华大学出版社，2012年 微生物学教程 ，周德庆主编，高等教育出版社，第9版，2013年 遗传学，朱军主编，中国农业出版社，第三版；植物分子遗传学，MonicaA.Hughes编，胡新文、郭建春译，中国农林 出版社，2006年 农业机械学，李宝筏主编，中国农业出版社 现代植物生理学，高等教育出版社，第三版，李合生主编， 微生物学教程，高等教育出版社 ，第二版，周德庆主编 生物生化，高教出版社（第三版），王镜岩，2007 细胞生物学（第二版），农业出版社，沈振国，2011；细胞生物学，北京师范大学出版社，汪堃佳，2004. 发育生物 学，高教出版社，张卫红，2006年7月 农田水利学（第三版），郭元裕，中国水利水电出版社 电力系统分析，房俊龙主编，中国水利水电出版社 可再生能源及其利用技术，清华大学能源动力系统教材，王淑娟主编，清华大学出版社。 粮食贮藏加工工艺学，李里特，中国农业出版社 《农产品加工工艺学》，刘心恕，中国农业出版社，2004.8；《畜产品加工学》（第二版）周光宏，中国农业出版社， 2011 肉品科学与技术，孔保华，韩建春主编，2011年7月，中国轻工业出版社；乳品工艺学，李晓东主编，2011年2月，科 学出版社
动物生物化学试题答案
动物生物化学（答案及评分标准）一、解释下列名词：（30分）1、动物生物化学：研究生命现象化学本质的科学称生物化学，以动物为研究对象的称动物生物化学（2分）。
2、酶：由活细胞产生的，在体内外都具有催化作用的一类蛋白质（2分）。
3、同工酶:催化同一反应,而结构和功能不同的一组酶（2分）。
4、生物氧化：营养物质在组织细胞内氧化,生成CO2和水并释放能量的过程（2分）。
5、氧化磷酸化：氢和电子沿呼吸链逐步传递,最后传给氧生成水的过程,是逐步分次的氧化过程,即氢沿呼吸链逐步传递的同时,伴有ADP与无机磷酸结合成ATP的磷酸化过程,这两个过程偶联在一起,称氧化磷酸化（2分）。
6、氏常数：它表示酶与底物的亲和力。
涵义为反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度（2分）。
7、化学修饰调节：酶蛋白上的某些基因,在另一种酶作用下,发生一定的化学变化,而使酶的活性改变,这种调节称化学修饰调节（2分）。
8、变性温度：加热使DNA有50%发生变性的温度。
9、增色效应：变性后的DNA在260nm处的紫外吸收有明显的增高的现象称增色效应（2分）。
10、酮体：由乙酰CoA缩合而成的酸性小分子物质,它包括乙酰乙酸,β—羟丁酸和丙酮（2分）。
11、遗传密码：mRNA上三个相邻的碱基组成一个三联体代表一种氨基酸，此三联体称为氨基酸的密码，该密码与遗传信息有关故称为遗传密码（2分）。
12、冈崎片段：DNA聚合酶只能催化5´→3´DNA的合成，而DNA有两股链，以3´→5´为模板合成的链是连续的，以5´→3´为模板合成的链是不连续的，这些不连续的DNA片段称冈崎片段（2分）。
13、三羧酸循环：由丙酮酸氧化脱羧生成的乙酰CoA在线粒体内氧化成CO2和H2O需要经过一个循环的反应过程，此过程是从乙酰CoA与草酰乙酸缩合成含有三个羧基的柠檬酸开始的，故称三羧酸循环或柠檬酸循环（2分）。
14、变构调节：调节物与调节位点结合后，使酶发生构象的改变，从而改变了催化位点的构象，使酶活性发生改变，这种调节称变构调节（2分）。
(推荐)动物生物化学AnimalBiochemistry
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研究发现黑猩猩 和人类基因组存 在关键性差异
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3、生物化学的研究对象 生物体：动物、植物、微生物等 •按研究对象分：动物 ~ 、植物 ~ 、微生物 ~ 。
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二、生物化学的发展史
1、生物化学产生前时期
最早可追溯到离现在4000多年前。
公元前22世纪 夏禹时代 酿酒
公元前12世纪 商周时代 制酱、制醋
蛋白颗粒“prion”（疯牛病）
生理医学奖
2 paul D.Boyer（美）等，说明ATP酶促合成机制 化学奖
Байду номын сангаас
3 Jens c. skon(丹麦)发现输送离子的Na+\K+___ATP酶。 1996年Petr c. Doherty（美）等，发现T细胞对病毒感染细 胞的识别和MHC(主要组织相容性复合体)限制。 生理医学奖
大约从二十世纪初到二十世纪五十年代。此阶段对各种化学 物质的代谢途径有了一定的了解。物质代谢途径及动态平衡、 能量转化，光合作用、生物氧化、糖的分解和合成代谢、蛋 白质合成、核酸的遗传功能、酶、维生素、激素、抗生素等 的代谢。
其中主要的有： 1905年 哈登和杨发现酶和辅酶；1926年
sumner首次从刀豆中获得脲酶结晶；1955年 Sanger完成
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1958 1971年 遗传中心法则（Crick) 1960年 Jacob和Monod创立操纵子学说 1982年 Cech发现核酶 1982年Palmiter 转基因技术 1990年 人类基因组计划 1997年Wilmut 克隆技术 这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的 结构与其功能之间的关系。如生命的本质和奥秘：运 动、神经、内分泌、生长、发育、繁殖等的分子机理 等。