生物化学与分子生物学讨论课(含答案版)
生物化学及分子生物学讨论题
生物化学复习讨论题1、从分子组成特点、基本组成单位、一级结构的概念、化学键、二级结构的形式、化学键、末端比较蛋白质与核酸。
2、酶的必需基团、活性中心、最适pH、最适温度、变构酶、共价修饰、抑制剂、同工酶、酶原、酶原激活的概念3、影响酶活性的因素有哪些？从结构、与酶结合的部位、对Km、Wmax影响比较竞争性抑制，非竞争性抑制，反竞争性抑制4、简述乙酰辅酶A的来源及生成部位,乙酰辅酶A的去路。
6、6－磷酸葡萄糖的来源和去路5、三大营养物质糖、脂、蛋白质的主要代谢途径有哪些？每一途径的关键酶及其所催化的反应？每一途径的生理意义是什么？6、血浆脂蛋白的组成，分类，每种血浆脂蛋白的功能7、氮平衡的种类，必需氨基酸，一碳单位概念，种类，代谢载体。
必需氨基酸的种类。
8、简述血糖的来源和去路，肝通过哪些代谢途径维持血糖浓度相对恒定?9、试述酮体的概念，酮体生成和氧化的部位10、简述胆固醇的来源和去路，胆固醇合成的限速酶及催化的反应。
11、写出脂肪酸氧化的反应过程。
12、脂肪酸合成的原料、供氢体、供能物质，合成的亚细胞、首先合成什么脂肪酸？14、氨基酸脱氨基的方式有哪些？丙氨酸在肝如何脱去氨基？15、血氨有哪些来源与去路？写出最主要去路的反应过程16、简述纸层析法分离氨基酸、凝胶过滤及醋纤膜法分离血清蛋白质的原理并图示。
17、有关糖、脂类、氨基酸代谢中各种循环的意义。
18、糖酵解、糖的有氧氧化、鸟氨酸循环、脂肪酸合成、嘌呤碱分解的终产物是什么？19.氧化磷酸化，P/O比值的概念20、写出NADH呼吸链的电子传递顺序及氧化磷酸化偶联部位。
21、维生素与辅酶，辅基的关系（各种维生素分别构成什么辅酶，辅基），22、脂溶性维生素包括那些？水溶性维生素包括那些？23、合成血红素的原料，限速酶。
成熟红细胞的代谢特点。
20.嘌呤核苷酸、嘧啶核苷酸从头合成的原料，首先合成什么，脱氧核苷酸怎样生成？嘌呤、嘧啶分解代谢的终产物，嘌呤分解代谢异常引起什么病？21.核苷酸抗代谢物中，常用嘌呤类似物和常用嘧啶类似物22.物质代谢的调节的方式有哪些？23、利用了蛋白质带电性质、大分子性质分离纯化蛋白质的方法各有哪些？分别列举两种可对蛋白质进行定量测定和分子量测定的方法？24、生物转化的概念，反应类型，结合反应的供体25、简述胆红素代谢过程26、简述初级、次级胆汁酸的概念。
生物化学与分子生物学往年考试问答题及答案汇总
生物化学与分子生物学往年考试问答题及答案汇总第一部分1、举例说明蛋白质结构与功能的关系？答：每一种蛋白质都有特定的一级结构和空间结构，这些特定的结构是蛋白质行使蛋白质功能的物质基础，蛋白质的各种功能又是其结构的表现。
蛋白质的任何功能都是通过其肽链上各种氨基酸残基的不同功能基团来实现的，所以，蛋白质的一级结构一旦确定，蛋白质的可能功能也就确定了，而且从某种程度上来说,蛋白质的三级结构比一级结构与功能的关系更大。
（以血红蛋白为例简述蛋白质结构与功能的关系：血红蛋白是一种寡聚蛋白质，由四个亚基组成,即2个α亚基和2个β亚基，每个亚基均有一个血红素，且有与氧结合的高亲和力，每个血红素都可以和一个氧分子结合。
当四个亚基组成血红蛋白后其结合氧的能力就会随着氧分压及其他因素的改变而改变。
由于血红蛋白分子的构象可以发生一定程度的变化,从而影响了血红蛋白与氧的结合能力。
另外，血红蛋白分子上残基若发生变化，也会影响其功能的改变,如血红蛋白β-链中的N末端第六位上的谷氨酸被缬氨酸取代，就会产生镰刀形红细胞贫血症,使红细胞不能正常携带氧。
）2、简述三羧酸循环的生理意义？答：①是三大营养物质彻底氧化的最终代谢通路②是三大营养物质代谢联系的枢纽③为其他合成代谢提供小分子前体④为氧化磷酸化提供还原当量。
3、原核生物转录过程的镜下羽毛状现象说明什么？答：由于没有细胞核膜的分隔,转录未完成即已开始翻译，而且在同一DNA模板上同时进行多个转录过程。
因此电镜下看到的羽毛状图形和羽毛上的小黑点(其实是多聚核糖体)，是转录和翻译高效率的直观表现。
4、简述基因工程的主要步骤？答：①分：目的基因的分离获取②选：载体的选择和构建③接：目的基因与载体的连接④转：重组DNA转入受体细胞⑤筛：重组体的筛选与鉴定。
第二部分1、为什么说三羧酸循环是糖，脂，蛋白质三大营养物质代谢的共同通路？答：①三羧酸循环是乙酰辅酶A最终氧化生成CO2和H2O的途径（1分）②糖代谢产生的碳骨架最终进入三羧酸循环氧化（1分）③脂肪分解产生的甘油课通过有氧氧化进入三羧酸循环氧化，脂肪酸经β-氧化产生乙酰辅酶A可进入三羧酸循环氧化（1分）④蛋白质分解产生的氨基酸经过脱氨后碳骨架可进入三羧酸循环，同时，三羧酸循环的中间产物可作为氨基酸的碳骨架接受氨后合成必需氨基酸（1分）所以，三羧酸循环是三大物质代谢共同通路。
生物化学与分子生物学模拟试题+参考答案
生物化学与分子生物学模拟试题+参考答案一、单选题（共80题，每题1分，共80分）1、糖原合成时,每增加1分子葡萄糖消耗多少ATP?()。
A、1B、2C、3D、4正确答案：B答案解析：从葡萄糖合成糖原是耗能过程,葡萄糖磷酸化时消耗1个ATP,焦磷酸水解成2分子磷酸时又损失1个高能磷酸键,每增加1分子葡萄糖残基需要消耗2个ATP。
2、肝脏不是下列哪种维生素的储存场所?()A、维生素B12B、维生素DC、维生素ED、维生素K正确答案：B答案解析：肝是维生素A、E、K和B12的主要储存场所,几乎不储存维生素D,具有将维生素D转化成25-羟维生素和合成维生素D结合蛋白的能力。
3、在真核生物中RNA-polⅠ催化的产物是()。
A、mRNAB、tRNAC、hnRNAD、snRNAE、45SrRNA正确答案：E答案解析：真核生物RNA-polⅠ催化45S rRNA生成,45S rRNA再加工成为5.8S、18S和28S rRNA;RNA-polⅡ催化hnRNA生成,hnRNA被加工为各种mRNA;RNA-polⅢ催化5SrRNA、tRNA和snRNA的生成。
4、蛋白质的空间构象主要取决于肽链中的结构是()。
A、二硫键位置B、β-折叠C、α-螺旋D、氨基酸序列正确答案：D答案解析：蛋白质一级结构是空间结构的基础,即蛋白质的空间构象主要取决于一级结构(氨基酸排列序列)。
5、真核生物采用多种调节蛋白协同的基因表达调控方式,发挥的生物学效应是()。
A、提高RNA聚合酶的转录效率B、降低RNA聚合酶的转录效率C、提高DNA-蛋白质相互作用的特异性D、降低DNA-蛋白质相互作用的特异性E、与RNA聚合酶的转录效率无关正确答案：C答案解析：作为反式作用因子的调节蛋白具有特定的空间结构,通过特异性地识别某些DNA序列与顺式作用元件发生相互作用。
真核生物基因组结构比较复杂,使得有些调节蛋白不能够直接与DNA相互作用,而是首先形成蛋白质-蛋白质的复合物,然后再与DNA结合参与基因表达的调控。
生物化学与分子生物学张玉彬思考题
生物化学与分子生物学张玉彬思考题摘要：1.生物化学与分子生物学概述2.张玉彬的思考题解析3.生物化学与分子生物学的研究方法4.实际应用案例分析5.学习建议与资源推荐正文：生物化学与分子生物学是现代生命科学领域中至关重要的分支，它研究生命现象的化学本质和分子机制。
在这门课程中，张玉彬教授提出了一系列思考题，旨在帮助学生深入理解生物化学与分子生物学的基本概念、研究方法和实际应用。
下面我们将对这些思考题进行详细解析。
一、生物化学与分子生物学概述生物化学研究生物体内发生的化学反应、化学物质的组成、结构、功能和调控机制。
分子生物学则关注生物大分子（如蛋白质、核酸、多糖）的结构、功能及其在生物体内的相互作用。
这两门学科相互交叉，共同揭示了生命现象的本质。
二、张玉彬的思考题解析1.生物化学与分子生物学的研究对象是什么？答：生物化学与分子生物学的研究对象是生物大分子及其相互作用，包括蛋白质、核酸、多糖等。
此外，还包括生物体内发生的化学反应和调控机制。
2.生物化学与分子生物学的研究方法有哪些？答：生物化学与分子生物学的研究方法包括实验方法和理论方法。
实验方法包括光谱分析、电泳、色谱、核磁共振、X射线晶体学等；理论方法包括量子化学、分子模拟、生物信息学等。
3.生物化学与分子生物学在医学、农业和工业领域有哪些应用？答：生物化学与分子生物学在医学领域有助于研究疾病的分子机制，为药物研发提供理论依据；在农业领域，可应用于优质品种的选育和转基因技术；在工业领域，可用于生产生物制品、酶制剂等。
三、生物化学与分子生物学的研究方法生物化学与分子生物学的研究方法多种多样，主要包括实验方法和理论方法。
实验方法通过实际操作，对生物大分子及其相互作用进行定性、定量分析；理论方法则通过计算机模拟、数学模型等手段，探讨生物大分子的结构与功能之间的关系。
四、实际应用案例分析1.药物研发：通过对靶蛋白的结构与功能研究，设计出具有特定药理活性的小分子药物。
生化大题问答题含答案解析-大全精华必备
．什么是生物化学？它的研究对象和目的是什么？答：①生物化学是研究生物体内化学分子和化学反应的基础生命科学，从分子水平探讨生命现象的本质。
②生物化学的研究对象是生物体的分子，研究目的是从分子水平探讨生命现象的本质。
2．什么是分子生物学？它与生物化学的关系是什么？答：①分子生物学是研究核酸、蛋白质等生物大分子的结构、功能及基因结构、表达与调控的科学。
②分子生物学是生物化学的重要组成部分，是生物化学的发展和延续。
3．当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是什么？生物化学与分子生物学和医学的关系是什么？答：①当代生物化学与分子生物学研究的主要内容是：生物分子的结构和功能、物质代谢及其调节、基因信息传递及其调控等三方面。
②生物化学与分子生物学是重要的医学基础学科，与医学的发展密切相关、相互促进。
各种疾病发病机制的阐明，诊断手段、治疗方案、预防措施等的实施，无一不依据生物化学与分子生物学的理论和技术。
生物化学与分子生物学的发展必将对基础医学、临床医学、预防医学、护理学、影像学、检验学和药学等领域产生重大影响。
蛋白质1．生物样品的含氮量能表示其蛋白质含量，为什么？试验中是如何计算的。
答：由于蛋白质是体内的主要含氮物，且平均含氮量为16%，因此测定生物样品的含氮量就可以按照下列公式推算出蛋白质的大致含量：每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含量（g%）2．什么是蛋白质的两性解离？利用此性质分离纯化蛋白质的常用方法有哪些？答：蛋白质分子除了两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸残基侧链中某些基团，如谷氨酸残基中的γ-羧基、天冬氨酸残基中的β-羧基、赖氨酸残基中的ε-氨基、精氨酸残基中的胍基和组氨酸残基中的咪唑基，在一定的pH条件下均可解离成带负电荷或正电荷的基团，此种性质称蛋白质的两性解离。
利用蛋白质的两性解离性质分离纯化蛋白质的常用方法有用电泳法和离子交换层析法。
3．简述蛋白质的一、二、三、四级结构的概念及其维持稳定的化学键。
生物化学与分子生物学试题及参考答案大全
A1页线封 密三峡大学试卷班级姓名学号XXXX 年秋季学期《生物化学与分子生物学（二）》课程考试试卷(A 卷)参考答案及评分标准注意：1、本试卷共 4页；2、考试时间: 110 分钟；3、姓名、学号必须写在指定地方；一、名词解释 (每小题 2 分，共20 分)1. 外显子(exon)：是真核生物基因的一部分，它在剪接(Splicing)后仍会被保存下来，并可在蛋白质生物合成过程中被表达为蛋白质。
2.颠换：嘌呤被嘧啶替代或者相反。
即：A-T 变成了T-A 或C-G 。
3.基因：基因是编码RNA 的DNA 序列，编码蛋白质的基因通过RNA 翻译产生蛋白质。
4. DNA 的C 值：单倍体基因组的DNA 总量是活生物的一个重要特征，我们称之为C 值（C-value)。
5.顺式作用元件：真核生物的转录上游调控序列统称为顺式作用元件，主要有TATA 盒、CG 盒、上游活化序列(酵母细胞)、增强子等。
6.反式作用因子：和顺式作用元件结合的蛋白质都有调控转录的作用,统称为反式作用因子。
7.SD 序列： Shine 及Dalgarno 等发现几乎所有原核生物mRNA 上都有一个5‘-AGGAGGU-3’序列，这个富含嘌呤序列与30S 亚基16SrRNA3‘端的富含嘧啶区序列5'-ACCUCCU-3'相互补，称之为SD 序列。
8.核酶（ribozyme ）:由核糖核酸和酶组成，其本质为RNA 或以RNA 为主含有蛋白质辅基的一类具有催化功能的物质，它与普通的酶有所区别：一般的酶是蛋白质，而核酶的主要功能成分为RNA ；有的核酶既是催化剂又是底物，随着反应的进行，自身也消失了。
9.操纵子（Operon ）：是基因表达的协调单位，由启动子、操纵基因及其所控制的一组功能上相关的结构基因所组成。
操纵基因受调节基因产物的控制。
10.可诱导调节：指一些基因在特殊的代谢物或化合物的作用下，由原来关闭的状态转变为工作状态，即在某些物质的诱导下使基因活化。
教学大纲：生物化学与分子生物学(临床医学、药学、临床药学专业72学时)_2013版
广东药学院教学大纲课程名称生物化学与分子生物学适用专业药学专业临床医学专业临床药学专业生物化学与分子生物学系2013年9月一、课程性质、目的和任务生物化学与分子生物学（biochemistry and molecular biology）是研究生命化学的科学，它是在分子水平探讨生命的本质的一门基础学科，其主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与代谢调节及其在生命活动中的作用。
本课程主要是介绍生物化学与分子生物学的基本知识，以及某些与医药学相关的生物化学与分子生物学的进展，包括生物大分子的结构与功能，物质代谢及其调节，基因信息的传递以及其他一些相关的专题知识，为学生学习其他基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。
二、课程基本要求本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。
掌握的内容要求理解透彻，能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。
熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论，并能适当应用。
了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。
考试内容中掌握的内容约占70%，熟悉、了解的内容约占30%，超大纲内容不超5%。
本大纲的参考教材是“十二五”普通高等教育本科国家级规划教材、卫生部“十二五”规划教材、全国高等医药教材建设研究会“十二五”规划教材《生物化学与分子生物学（第8版）》（周爱儒主编，北京，人民卫生出版社，2013年3月第8版）。
三、课程基本内容及学时分配生物化学与分子生物学课程的教学内容大体分为四个部分：第一部分主要讨论生物大分子的结构和功能；第二部分主要探讨物质代谢、能量代谢及代谢调节等相关内容；第三部分主要探讨分子生物学中遗传信息的传递等相关内容，主要涉及DNA、RNA、蛋白质的生物合成及其调控等；第四部分为专题内容，主要探讨常用分子生物学技术、基因重组技术、癌基因与抑癌基因、基因诊断与基因治疗等分子生物学相关内容。
生物化学与分子生物学讨论课(含答案版)
自身免疫性疾病
免疫相关基因表达失调， 引发免疫系统攻击自身组 织。
靶向药物设计原理及应用实例
原理
针对疾病相关基因或其产物，设计特 异性药物，通过干预基因表达或蛋白 质功能达到治疗目的。
酪氨酸激酶抑制剂
针对癌症中过度表达的酪氨酸激酶， 抑制其活性，从而阻止癌细胞增殖。
B细胞活化因子抑制剂
针对自身免疫性疾病中B细胞过度活 化的问题，抑制B细胞活化因子，降 低免疫反应。
氮代谢途径及调控机制
氨基酸的代谢
包括氨基酸的脱氨基作用、转氨基作用和 联合脱氨基作用，产生氨、α-酮酸和相应 的氨基酸。
氮代谢的调控机制
包括激素调节（如生长激素、胰岛素和胰 高血糖素）和基因表达的调节（如转录因 子和表观遗传学修饰）。
氨的代谢
氨在肝脏中可转化为尿素排出体外，也可 通过谷氨酰胺合成途径储存于肌肉等组织 中。
糖酵解途径
将葡萄糖分解为丙酮酸，产生 ATP和NADH。
糖原合成与分解
储存和释放葡萄糖以维持血糖 水平稳定。
糖代谢的调控机制
包括激素调节（如胰岛素和胰 高血糖素）和酶活性的调节 （如别构效应和共价修饰）。
脂类代谢途径及调控机制
甘油的合成与分解
甘油可由糖酵解中间产物磷酸二 羟丙酮转化而来，也可通过脂肪 动员分解为甘油和脂肪酸。
应用领域拓展
基因工程、基因治疗、生物制药、农 业生物技术等领域广泛应用，如生产 重组蛋白药物、基因诊断试剂盒、转 基因作物等。
PCR技术原理及在科研中应用举例
PCR技术原理
利用特异性引物和DNA聚合酶，在体外快速扩增特定DNA片段的一种分子生 物学技术。
在科研中应用举例
用于基因克隆、突变分析、DNA序列测定、基因表达研究等，如检测新冠病毒 核酸、分析基因突变等。
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第二章 简述核苷酸的作用。
(1) 作为核酸DNA和RNA合成的基本原料； (2)体内的主要能源物质，如ATP、GTP等； (3) 参与代谢和生理性调节作用，如cAMP是细胞内第二信号分子，参与细胞内信号传递； (4) 作为许多辅酶的组成部分，如腺苷酸是构成NAD+、NADP+、FAD等的重要部分； (5) 活化中间代谢物的载体，如UDPG是合成糖原等的活性原料，SAM是活性甲基的载体等。
第一章
1.简述蛋白质的各级结构及特点。 多肽链中氨基酸残基的组成和排列顺序称为蛋白质的一级结构,连接一级结构的键是肽键。蛋白质的二 级结构是指蛋白质主链原子的局部空间结构,并不涉及氨基酸残基侧链构象,二级结构的种类有α-螺旋、 β-折叠、β-转角和无规卷曲。氢键是维系二级结构最主要的键。三级结构是指多肽链主链和侧链原子 的空间排布。次级键维持其稳定, 最主要的键是疏水键。四级结构是指两条以上具有三级结构的多肽链 之间缔合在一起的结构。其中每条具有三级结构的多肽链称为亚基,一般具有四级结构的蛋白质才有生 物学活性。维持其稳定的是次级键,如氢键、盐键、疏水键、范德华力等。 2.举例说明蛋白质结构与功能的关系。 (1)蛋白质的一级结构决定高级结构；举例：镰刀状细胞贫血病。当血红蛋白β亚基一级结构的N-末端 第6位Glu变成Val后，导致β亚基三维结构表面电荷性质发生变化，促使血红蛋白亚基在脱氧情况下相 互粘连形成纤维状多聚体。 (2)蛋白质的高级结构决定生物功能；举例：血红蛋白高级结构的变化，致使红细胞变形成镰刀状，在 毛细血管处发生堵塞，引起炎症和疼痛，镰刀形细胞易碎裂溶血，从而引起贫血症状。 3.氨基酸与蛋白质的理化性质的异同。 相同点： 1.两性解离及等电点：AA既有氨基又有羧基，在水溶液中均可解离，所以AA是两性电解质。在某一pH溶 液中，AA以兼性离子形式存在，此时的pH=pI。因为AA是构成PR的基本单位，所以此性质PR也有。 2.紫外吸收性质：TY 3.显色反应：AA可与茚三酮反应，显紫色 不同点： 1.显色反应：AA可与茚三酮反应，显紫色；PR可与茚三酮反应，显紫色；与双缩脲反应成紫红色，AA无 此反应 2.PR是有AA构成的 3.PR溶液有胶体的性质 4.PR有变性、复性、凝固的性质
影响因素：
简述酶促反应的特点以及影响因素。 一、酶促反应具有极高的效率 二、酶促反应具有高度的特异性 酶的特异性是指酶对底物的选择性,有以下三 种类型： 1.绝对特异性 酶只作用于特定结构的底物, 生成一种特定结构的产物.如淀粉酶只作用淀 粉. 2.相对特异性 酶可作用于一类化合物或一种 化学键.例如磷酸酶可作用于所有含磷酸酯键 的化合物.
第六章
糖的有氧氧化的关键酶有哪些？生理意义是什么？
己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶系、柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、 α-酮戊二酸脱氢酶复合体 意义：糖有氧氧化是体内糖氧化分解大量生成ATP的主要途径,因为有充分氧的供应,葡萄糖能彻底氧化 分解生成二氧化碳和水,由此释放出其分子中蕴藏的全部能量,能生成30或32分子ATP,其催化酶系在 细胞胞浆与线粒体中,且糖有氧氧化途径也是沟通体内糖、脂类与蛋白质代谢途径的基础与联系枢 纽.
简述酶的必需基团及其作用。 必需基团：是指直接参与对底物分子结合和催化的基团以 及参与维持酶分子构象的基团。根据存在部位不同可 分为活性中心内必需基团和活性中心外必需基团。活 性中心内必需基团又分为结合集团和催化剂团；活性 中心外必需基团不直接参加催化作用。
3.立体异构特异性 一种产仅作用于立体异构体 中的一种.例如L-乳酸脱氢酶只作用于L-乳酸, 而对D-乳酸不起催物作用. 三、酶活性的可调节性 四、酶活性的不稳定性
简述DNA和RNA的结构特点及功能。
DNA是双螺旋结构，RNA是单螺旋结构的
RNA指ribonucleicacid核糖核酸 核糖核苷酸聚合而成的没有分支的长链。分子量比DNA小，但在大多数细胞中比DNA丰富。RNA主要有3类， 即信使RNA（mRNA），核糖体RNA（rRNA）和转移RNA（tRNA）。 DNA是由脱氧核苷酸的单体聚合而成的聚合体，DNA的单体称为脱氧核苷酸，每一种脱氧核苷酸由三个部 分所组成：一分子含氮碱基+一分子五碳糖(脱氧核糖)+一分子磷酸根,DNA都是由C、H、O、N、P五 种元素组成的。 RNA与DNA最重要的区别一是RNA只有一条链，二是它的碱基组成与DNA的不同，RNA没有碱基T（胸腺嘧 啶），而有碱基U（尿嘧啶）。 DNA主要存在于细胞核中，RNA主要存在于细胞质中；另外线粒体和叶绿体中也有少量DNA，有DNA的场所 就含有RNA（转录），但核糖体中只含有RNA(mRNA、rRNA、tRNA) DNA分子的功能是贮存决定物种的所有蛋白质和RNA结构的全部遗传信息；策划生物有次序地合成细胞和 组织组分的时间和空间；确定生物生命周期自始至终的活性和确定生物的个性。除染色体DNA外， 有极少量结构不同的DNA存在于真核细胞的线粒体和叶绿体中。DNA病毒的遗传物质也是DNA。 RNA其中rRNA是核糖体的组成成分，由细胞核中的核仁合成，而mRNAtRNA在蛋白质合成的不同阶段分别 执行着不同功能。 mRNA是以DNA的一条链为模板，以碱基互补配对原则，转录而形成的一条单链，主要功能是实现遗传信 息在蛋白质上的表达，是遗传信息传递过程中的桥梁 tRNA的功能是携带符合要求的氨基酸，以连接成肽链，再经过加工形成蛋白质
什么是核酸变性？变性后核酸的理化性质有何改变？
DNA的热变性是指DNA分子在加热条件下由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象. 特征有：DNA溶液粘度降低、DNA溶液旋光性发生改变、DNA溶液的紫外吸收作用增强（增色效应）.
第三章
简述结合酶的组成及各部分的功能。
结合酶包括两部分： 蛋白部分（通常称为辅助因子），多为小分 子有机化合物或金属离子，决定反应的种类 与性质。