组蛋白甲基转移酶活性or抑制分析试剂盒(H3K27)
EZH2在肿瘤中的研究进展
EZH2在肿瘤中的研究进展表观遗传学修饰参与基因表达的调控过程，并且与肿瘤的发生发展密切相关。
多梳抑制复合体2（polycomb repressive complex 2，PRC2）主要通过三甲基化修饰组蛋白H3第27位赖氨酸fH3K27me3）来调控靶基因的转录。
近年来，已有多项研究表明PRC2的甲基化酶亚基EZH2（果蝇zeste基因增强子的人类同源物2 enhancer of zeste homolog 2）发生过表达或突变后均可以诱发、促进肿瘤的发生和演变。
笔者就EZH2在肿瘤中的研究进展进行综述。
标签：果蝇zeste基因增强子的人类同源物2；多梳抑制复合体2；组蛋白甲基化；肿瘤目前已有研究证实，表观遗传学修饰是癌症发生、发展的重要原因之一。
生命活动过程的调控不仅仅局限于DNA序列改变，还包含DNA甲基化、组蛋白共价修饰、染色质重塑、基因沉默和RNA编辑等多种机制。
其中染色质结构的改变作为重要调节方式之一，很大程度上与DNA甲基化和组蛋白共价修饰密切相关。
它的修饰主要是通过PcG（polycomb group）蛋白抑制靶基因转录和TrxG （trithorax group）蛋白促进靶基因转录所参与完成的。
其中，PcG蛋白可以抑制多种基因的表达，并在维持胚胎干细胞的同一性和多能性上发挥重要作用。
然而，近年研究表明PcG蛋白在多种癌症中失去了这些功能，并且其过表达与癌症的发生密切相关。
果蝇zeste基因增强子的人类同源物2（enhancer of zeste homolog 2，EZH2）是多梳抑制复合物2（polycomb repressive complex 2，PRC2）的催化亚基。
作为PeG蛋白家族的成员之一，可利用其组蛋白甲基转移酶活性（histone methyltransferase，HMTase）将组蛋白H3第27位赖氨酸的三甲基化（H3K27me3），从而抑制靶基因转录，并参与调控细胞周期、细胞衰老、细胞分化等生理或病理过程。
《组蛋白H3K27me3去甲基化酶UTX在合子基因组激活中的作用机制研究》范文
《组蛋白H3K27me3去甲基化酶UTX在合子基因组激活中的作用机制研究》篇一一、引言近年来，表观遗传学作为研究生物体内遗传信息表达与调控的学科，已经成为了生物学领域研究的热点。
其中，组蛋白的修饰作用对于基因的表达和调控具有关键性影响。
而组蛋白H3K27me3作为一种重要的组蛋白修饰标记，其去甲基化过程则对基因组的激活起着决定性作用。
UTX（也称为KDM6A）作为一种组蛋白H3K27me3去甲基化酶，在合子基因组激活过程中扮演着重要角色。
本文旨在探讨UTX在合子基因组激活中的作用机制。
二、UTX的基本特性及其功能UTX是一种组蛋白H3K27me3去甲基化酶，具有特定的酶活性，能够催化H3K27me3的去甲基化过程。
在细胞内，UTX通过调控组蛋白的修饰状态，进而影响基因的表达和调控。
UTX的表达和活性受到多种因素的调控，包括转录因子、其他酶类以及细胞内的信号传导等。
三、UTX在合子基因组激活中的作用合子基因组激活是胚胎发育过程中的一个关键事件，对于胚胎的正常发育具有重要作用。
在合子基因组激活过程中，UTX通过去除H3K27me3的修饰状态，使得基因得以表达和激活。
具体而言，UTX能够与特定基因的启动子区域结合，催化H3K27me3的去甲基化过程，从而降低该区域的染色质密度，使得基因得以表达。
四、UTX的作用机制UTX的作用机制主要包括以下几个方面：首先，UTX能够与特定的DNA序列结合，这种结合是具有序列特异性的。
这种特异性结合使得UTX能够定位到特定的基因启动子区域，并发挥其去甲基化作用。
其次，UTX通过与其他酶类和蛋白质相互作用，形成一个复杂的生物分子网络。
这种相互作用能够使UTX的活性得以充分发挥，从而促进合子基因组的激活。
此外，细胞内的信号传导等因素也能够影响UTX的表达和活性，进而影响合子基因组的激活过程。
五、实验方法与结果为了深入研究UTX在合子基因组激活中的作用机制，我们采用了多种实验方法。
组蛋白h3k27me3甲基化酶
组蛋白h3k27me3甲基化酶组蛋白H3K27me3甲基化酶是一种酶，它在细胞核中负责催化组蛋白H3的赖氨酸残基上的甲基化反应，形成H3K27me3修饰。
这种酶在表观遗传调控中起着重要作用，因为H3K27me3修饰通常与基因沉默相关联。
下面我将从多个角度解释这个问题。
首先，组蛋白H3K27me3甲基化酶属于甲基转移酶家族，它主要通过将甲基基团转移给组蛋白H3的赖氨酸残基来实现对H3K27的甲基化修饰。
这种修饰通常会导致染色质的紧缩和相关基因的沉默，从而影响细胞的转录和表观遗传调控。
其次，组蛋白H3K27me3甲基化酶在干细胞的维持和分化过程中扮演重要角色。
在干细胞中，H3K27me3修饰通常会富集在转录因子基因的启动子区域，从而抑制这些基因的表达，维持干细胞的干性。
而在干细胞向特定细胞系分化的过程中，H3K27me3修饰的重分布和去除则会导致相关基因的表达变化，从而促进细胞的分化。
此外，组蛋白H3K27me3甲基化酶在许多疾病的发生和发展中也扮演着重要角色。
例如，它在多种癌症中的异常活化或者失活通常会导致相关基因的异常表达，从而促进肿瘤的发生和发展。
因此，研究组蛋白H3K27me3甲基化酶的功能和调控机制对于理解疾病发生的分子机制，并且为相关疾病的治疗提供新的靶点和策略具有重要意义。
总的来说，组蛋白H3K27me3甲基化酶作为表观遗传调控中的重要酶类，在细胞命运决定、干细胞维持和疾病发生中都扮演着重要角色。
深入理解该酶的功能和调控机制将有助于我们更好地理解细胞的表观遗传调控网络，为相关疾病的治疗和干细胞治疗提供新的思路和方法。
(完整版)组蛋白甲基化、磷酸化乙酰化检测实验
组蛋白甲基化/磷酸化/乙酰化检测实验
实验技术服务简介：
本检测包括甲基化组蛋白H3K4、甲基化组蛋白H3K9、甲基化组蛋白H3K27、组蛋白H3磷酸化(Ser10)检测、组蛋白H3磷酸化(Ser28)检测、组蛋白H3乙酰化检测、组蛋白H4乙酰化检测等。
【晶莱生物】
本方法基于特异性抗体检测组蛋白各组分，通过比色定量的方法得出各组分的含量。
实验周期：10-12个工作日内完成，重复检测优惠。
客户注意事项
1、抗体：
事先咨询晶莱生物，明确抗体种属以及是否有该抗体可使用，如无可由双方协商而定，客户自己购买提供或我公司代购；
2、标本收集与保存：
组织样品：新鲜组织放入液氮或-70度保存，组织不少于100mg（约绿豆大小）；培养细胞：通过细胞计数取不少于2000000个细胞于EP管，加入0.5ml生理盐水或蛋白保护剂，混匀后保存于冰箱（-70℃，避免反复冻融）；
血液细胞标本：以抗凝管保存血样或以淋巴细胞分离液分离细胞后加入0.5ml 生理盐水或蛋白保护剂，保存（-70℃可长期保存，避免反复冻融）
血清或细胞培养液标本：离心去掉杂质后取上清入EP管，保存（以上4℃可保存15-20天，-70℃可长期保存，避免反复冻融）
3、样本运输：
可选以下任何的一种方式寄送标本
组织样本、细胞样本以干冰运输或加入蛋白保护剂后加冰袋运输；
细胞样本也可以直接快件寄送培养瓶（密封保证不污染，培养液不漏出，细胞不要长得太满，50%左右，灌满培养液）；
血清或上清液直接加冰袋寄送（密封保证液体不漏出，视路途远近2-3天可到达）。
《2024年H3K27me3及其去甲基化酶KDM6A-B在小鼠核移植重构胚中的作用》范文
《H3K27me3及其去甲基化酶KDM6A-B在小鼠核移植重构胚中的作用》篇一H3K27me3及其去甲基化酶KDM6A-B在小鼠核移植重构胚中的作用一、引言近年来，随着生命科学研究的深入，组蛋白修饰及其在生物体发育过程中的作用成为了研究热点。
其中，H3K27me3作为组蛋白H3第27位赖氨酸的三甲基化修饰，以及其去甲基化酶KDM6A/B在小鼠发育过程中的作用逐渐被揭示。
本文旨在探讨H3K27me3及其去甲基化酶KDM6A/B在小鼠核移植重构胚中的作用。
二、H3K27me3与KDM6A/B简介H3K27me3是一种重要的表观遗传修饰，它参与了基因表达调控、染色体稳定性维持等多个生物学过程。
而KDM6A/B作为H3K27me3的去甲基化酶，其作用是移除H3K27上的三甲基化修饰，从而影响基因的表达。
三、H3K27me3在小鼠核移植重构胚中的作用在小鼠核移植重构胚中，H3K27me3的修饰对于胚胎发育具有重要影响。
研究表明，H3K27me3的修饰程度与胚胎发育潜能密切相关，其修饰状态的改变可能影响胚胎的发育能力。
具体而言，H3K27me3的修饰参与了胚胎发育过程中的基因表达调控、细胞分化以及胚胎干细胞多能性的维持等多个关键过程。
四、KDM6A/B在小鼠核移植重构胚中的作用KDM6A/B作为H3K27me3的去甲基化酶，其作用在小鼠核移植重构胚中同样不可忽视。
研究表明，KDM6A/B的表达水平及活性与胚胎发育密切相关，其功能的正常发挥对于胚胎的正常发育至关重要。
具体来说，KDM6A/B的活性会影响H3K27me3的修饰水平，从而影响基因的表达和胚胎的发育。
五、H3K27me3与KDM6A/B的相互作用H3K27me3与KDM6A/B之间的相互作用对于胚胎发育具有重要影响。
一方面，H3K27me3的修饰状态会影响KDM6A/B的活性，进而影响其去甲基化作用；另一方面，KDM6A/B的活性也会反过来影响H3K27me3的修饰水平。
心肌纤维化的表观遗传调控进展
心肌纤维化的表观遗传调控进展李龙;杨水祥【期刊名称】《中国心血管病研究》【年(卷),期】2015(013)012【总页数】4页(P1066-1069)【关键词】心肌纤维化;表观遗传调控;miRNAs【作者】李龙;杨水祥【作者单位】100038北京市,北京大学第九临床医学院北京世纪坛医院心内科;100038北京市,北京大学第九临床医学院北京世纪坛医院心内科【正文语种】中文【中图分类】R542.2+3大多数心脏疾病都与心肌纤维化有关。
心肌纤维化即心肌瘢痕形成的过程，它的特点是成纤维细胞的积累和细胞外基质（ECM）蛋白的过度沉积，从而导致器官的结构畸形和功能改变[1]。
值得注意的是，心肌成纤维细胞表达α-平滑肌肌动蛋白（α-SMA），似乎能分泌大量细胞因子、生长因子、ECM蛋白，从而在纤维化发病中起主要作用[2]。
过量的胶原产生并沉积在心脏，导致了心肌纤维化。
心肌成纤维细胞是心肌纤维化的主要决定因素，激活的心肌成纤维细胞是ECM的主要来源。
目前认为，一些调节因素也对纤维化有实质性的影响。
心肌纤维化同时影响心肌收缩和舒张，损害心肌细胞的电耦联，是导致心力衰竭、致死性心律失常和猝死的重要病理基础。
因此，心肌纤维化的防治是治疗各种心脏疾病的重要目标。
然而现在并没有治疗心肌纤维化的有效方案，这很大程度上是因为心肌纤维化的潜在机制仍不清楚。
表观遗传学讨论的是可遗传的基因改变，这种改变不是归结于DNA序列的改变，而是由于遗传信息翻译或组装的改变所导致。
这些基因表达的改变具体是通过DNA链三级结构的变化和影响基因表达分子的改变来实现的[3]。
表观遗传学重要的改变包括DNA甲基化、组蛋白修饰和microRNA（miRNA）表达调控。
这些基因修饰导致了相同基因的不同表达，这是周围的环境改变所导致的基因增强或沉默。
最近的证据表明，TGF-β1、血管紧张素Ⅱ可能同时在固有的成纤维细胞分化中起着关键的作用。
人们已经证实很多基因与心肌纤维化有关。
ChIP-seq实践（H3K27Ac,enhancer的筛选和enhancer相关基因的GO分析）
ChIP-seq实践（H3K27Ac,enhancer的筛选和enhancer相关基因的GO分析）转自简书生信start_site在实践之前，我先查找了一下有关组蛋白修饰的知识点：（参考文章：https:///p/8aca72809c5c）组蛋白修饰能预测染色质的类型（异染色质或常染色质）、区分基因组功能元件（启动子、增强子、基因主体）以及检测决定这些元件处于活性状态或是抑制状态。
例如H3K4me2和H3K4me3修饰大多数富集在转录起始位点附近的启动子上激活基因表达，而H3K27me2和H3K27me3与基因抑制相关。
因此可通过CHIP-seq 分析组蛋白修饰的分布寻找基因的启动子区和增强子区域及其是激活或抑制基因表达。
H3K4me1可作为增强子的标志，H3K4me3作为启动子标志。
研究表明，H3K4me1和H3K4me3与基因激活相关，H3K4me3主要富集在转录起始位点附近的启动子区域，而大多数H3K4me1修饰富集在增强子区域；H3K27ac与基因激活相关，主要富集在增强子和启动子区域，当增强子区只有H3K4me1修饰富集时，该增强子处于平衡状态，而当增强子区域同时富集H3K4me1和H3K27ac修饰时，该增强子就处于激活状态促进基因表达；H3K27的甲基化是可逆的过程，H3K27me1显示出对转录具有正向影响,启动子区域的H3K27me3甲基化修饰时抑制基因的转录,而H3K27me2广泛分布并且在沉默非细胞类型特异性增强子中起作用。
下表为常见的组蛋白修饰的主要分布及功能：image异染色质是染色质的浓缩，转录无活性状态，H3K9甲基化是异染色质的标志。
H3K27me1和H3K9me3存在于着丝粒异染色质区域，而H3K27me3和H3K9me2共同存在于抑制的常染色质区域中。
H3K9ac也与H3K14ac和H3K4me3高度共存共同作为活性基因启动子的标志。
本次实践文章：Targeting super-enhancer-associated oncogenes in oesophageal squamous cell carcinoma用不同浓度的OSCC抗癌物THZ1处理两种OSCC细胞系：KYSE510和TE7。
h3k27me3组蛋白 转录
h3k27me3组蛋白转录
h3k27me3是一种特殊的组蛋白修饰，它在基因的转录调控中起着重要的作用。
在细胞核内，DNA会缠绕在组蛋白上形成染色质，而组蛋白上的修饰可以影响基因的表达。
h3k27me3是一种甲基化修饰，它可以导致染色质的紧密包裹，从而阻止基因的转录。
当h3k27me3修饰出现在某个基因上时，它会吸引一系列的蛋白质结合到该基因的启动子区域，形成一个复杂的蛋白质复合物。
这个复合物会阻止转录因子的结合，从而导致基因的沉默和抑制。
也就是说，h3k27me3的存在会使得某个基因在细胞中无法被转录和表达。
h3k27me3修饰的形成与维持是一个复杂的过程。
首先，一些特殊的酶会在染色质上添加甲基基团，将h3k27甲基化。
这些酶的活性受到多种因素的调控，包括细胞内信号传导和环境因素等。
一旦h3k27me3修饰形成，它可以通过相互作用来在染色质上形成一个稳定的修饰网络。
h3k27me3修饰不仅在基因的正常转录调控中起作用，还与一些疾病的发生和发展密切相关。
例如，在某些癌症中，h3k27me3的异常修饰会导致一些抑癌基因的失活，从而促进肿瘤的发生。
因此，h3k27me3修饰在肿瘤治疗中也被认为是一个重要的靶点。
总的来说，h3k27me3是一个重要的组蛋白修饰，它在基因的转录
调控中起着关键的作用。
它的存在可以阻止某些基因的转录和表达，从而影响细胞的功能和命运。
对于理解细胞的分化、发育和疾病的发生机制，研究h3k27me3修饰具有重要的意义。
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EpiQuik组蛋白甲基转移酶活性/抑制检
测试剂盒（H3K27）
EpiQuik™ Histone Methyltransferase Activity/Inhibition Assay Kit (H3-K27)
产品名称：EpiQuik组蛋白甲基转移酶活性/抑制检测分析试剂盒（H3K27），EpiQuik™ Histone Methyltransferase Activity/Inhibition Assay Kit (H3K27)
产品货号：P-3005
规格：48次、96次分析
产品简介：
EpiQuik组蛋白甲基转移酶活性/抑制检测试剂盒（H3K27）是方便实验人员专门检测组蛋白H3第27位赖氨酸(H3-K27)的组蛋白甲基转移酶活性/抑制分析的一整套工具。
该试剂盒即时使用，提供全部必需的试剂用于成功进行组蛋白甲基转移酶活性/抑制性试验，不接触放射性物质或任何特殊设备（启维益成有售）。
这个试剂盒具有如下优点：
●快速操作，3小时内可完成。
●安全独创的比色测定，不接触放射性物质，无需提取和层析分析。
●专一性检测H3-K27组蛋白甲基转移酶活性/抑制。
●可剥离的微孔板让实验人员灵活选择手工或高通量分析。
●极其简便，结果可靠，一致的分析条件。
背景信息：
EpiQuik组蛋白甲基转移酶活性/抑制检测试剂盒（H3K27）是为了专门检测组蛋白H3第27位赖氨酸处组蛋白甲基转移酶活性而设计的。
在该试剂盒在实际检测中，组蛋白底物紧密结合在微孔表面，组蛋白甲基化转移酶把腺苷基蛋氨酸（Adomet）的一个甲基基团转移到组蛋白H3基质的第27个赖氨酸上将其甲基化。
甲基化的H3-K27能被一种高亲和性抗体识别，其数量与组蛋白甲基转移酶活性成线性关系，并且可通过HRP偶联的二抗显色系统进行定量。
因此，组蛋白甲基转移酶活性可以依据其所转换的甲基化H3-K27的数量进行计算（启维益成有售）。
试剂盒组分：
HM1 (10X 冲洗缓冲液)
HM2 (组蛋白检测缓冲液)
HM3 (腺苷基蛋氨酸)*
HM4 (生物素标记的底物, 25 µg/ml)*
HM5 (组蛋白甲基转移酶标准品, 10 µg/ml)*
HM6 (结合抗体, 100 µg/ml)*
HM7 (检测抗体, 200 µg/ml)*
HM8 (显色溶液)
HM9 (反应终止溶液)
对照酶样品(100 µg/ml)*
8孔检测板(带96孔框架)
产品应用案例：
Veazey KJ et. al. (September 2015). Dose-dependent alcohol-induced alterations in chromatin structure persist beyond the window of exposure and correlate with fetal alcohol syndrome birth defects. Epigenetics Chromatin. 8:39.
Zhang J et. al. (September 2015). Disruption of KMT2D perturbs germinal center B cell development and promotes lymphomagenesis. Nat Med.
Wan J et. al. (April 2015). PCAF-primed EZH2 acetylation regulates its stability and promotes lung adenocarcinoma progression. Nucleic Acids Res. 43(7):3591-604.
De la Cruz-Hernandez E et. al. (February 2015). Ribavirin as a tri-targeted antitumor repositioned drug. Oncol Rep.
Liu J et. al. (January 2015). Chromatin landscape defined by repressive histone methylation during oligodendrocyte differentiation. J Neurosci. 35(1):352-65.
Morishita M et. al. (December 2014). In vitro histone lysine methylation by NSD1, NSD2/MMSET/WHSC1, and NSD3/WHSC1L. BMC Struct Biol. 14(1):25.
Malmgren S et. al. (April 2013). Coordinate changes in histone modifications, mRNA levels, and metabolite profiles in clonal INS-1 832/13 β-cells accompany functional adaptations to lipotoxicity. J Biol Chem. 288(17):11973-87.
Latrasse D et. al. (March 2013). Dual function of MIPS1 as a metabolic enzyme and transcriptional regulator. Nucleic Acids Res. 41(5):2907-17.
Li Y et. al. (January 2013). Epigenetic regulation of multiple tumor-related genes leads to suppression of breast tumorigenesis by dietary genistein. PLoS One. 8(1):e54369.
Batra V et. al. (March 2012). Interaction between γ-radiation and dietary folate starvation metabolically reprograms global hepatic histone H3 methylation at lysine 4 and lysine 27 residues. Food Chem Toxicol. 50(3-4):464-72.
Rugg-Gunn PJ et. al. (June 2010). Distinct histone modifications in stem cell lines and tissue lineages from the early mouse embryo. Proc Natl Acad Sci U S A. 107(24):10783-90.
Nakade K et. al. (April 2009). JDP2 (Jun Dimerization Protein 2)-deficient mouse embryonic
fibroblasts are resistant to replicative senescence. J Biol Chem. 284(16):10808-17.。