丝氨酸蛋白酶
丝氨酸蛋白酶水解机制
快速反应相过程中酶和底物结合释放出对硝基苯酚离 子,同时形成乙酰基-酶中间体；而恒态反应相过程则 是乙酰基-酶中间体缓慢水解,放出酶,使之与底物相结 合继续释放出对硝基苯酚离子.由于乙酰基-酶的水解 很慢,使体系中酶浓度下降,进而导致对硝基苯酚释放 速率变慢.
3丝氨酸蛋白水解酶的空间结构：
X射线衍射法：通常,都是将表达蛋白的基因PCR之后克隆到一种表
达载体中,然后在大肠杆菌中诱导表达,提纯之后摸索结晶条件.结晶后, 将晶体进行x射线衍射,收集衍射图谱,通过一系列的计算,很快就能得 到蛋白质的原子结构.
牛的胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶以及住的弹性蛋白酶在结构上很相似, 这三种酶大约由240个氨基酸残基组成,三者的一级结构大约有 40%是 相同的,且活性中心的必需氨基酸也大致相同Ser、His、Asp
Step 3：酰基-酶中间物的解离,这时His-57作为广义酸起催化作用.
乙酰胆碱是一种生物体内常见的神经传导物质,自身具有 很高的毒性,而负责水解完成传递信息任务后的乙酰胆碱 的乙酰胆碱酯酶乙酰胆碱酯酶可将乙酰胆碱分解成无毒性 的乙酸和胆碱失活之后就会导致乙酰胆碱在生物体内不断 地积累,最终导致生物中毒死亡.
2活性His组氨酸基团：
N-对甲苯磺酰苯丙氨酸氯甲基酮TPCK其中氯甲基酮基是一个 很强的烷基化剂,它能够与反应中心His-57的咪唑基发生烷基 化反应,并最终引起酶的失活.
4.4.5 丝氨酸蛋白酶水解机制
什么是丝氨酸蛋白酶
丝氨酸蛋白酶是一个蛋白 酶家族,其激活是通过活性 中心一组氨基酸残基变化 实现的,它们之中一定有一 个是丝氨酸Ser,serine.在 哺乳类动物里面,丝氨酸蛋 白酶扮演着很重要的角色, 特别是在消化,凝血和补体 系统方面.
丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶
丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶简介丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶是两种重要的酶类，它们在细胞内发挥着关键的生物学功能。
本文将对这两种酶的结构、功能和应用进行详细介绍，以及它们在生物医学领域中的潜在应用。
1. 丝氨酸羧基肽酶1.1 结构丝氨酸羧基肽酶（Serine Carboxypeptidase）是一类酶，属于羧基肽酶家族。
它们具有共同的结构特征，包括一个活性位点和一个或多个保守的结构域。
活性位点通常由丝氨酸、组氨酸和亮氨酸残基组成。
1.2 功能丝氨酸羧基肽酶在细胞内起着重要的功能。
它们参与蛋白质的降解和代谢，通过水解肽链的C端羧基，将其转化为氨基酸。
这种降解过程对于细胞内废弃蛋白质的清除和氨基酸的回收非常重要。
1.3 应用丝氨酸羧基肽酶在生物技术和药物研究领域具有广泛的应用。
它们可以用于蛋白质的定量和纯化，以及药物代谢研究和药物设计中的酶底物相互作用研究。
此外，丝氨酸羧基肽酶还被用于制备医药领域的特定肽段。
2. 丝氨酸蛋白酶2.1 结构丝氨酸蛋白酶（Serine Protease）是一类酶，属于蛋白酶家族。
它们具有共同的结构特征，包括一个活性位点和一个或多个保守的结构域。
活性位点通常由丝氨酸、组氨酸和亮氨酸残基组成。
2.2 功能丝氨酸蛋白酶在细胞内起着重要的功能。
它们参与蛋白质的降解、剪切和激活等过程。
丝氨酸蛋白酶可以识别特定的肽链序列，通过水解肽链的特定位置，调节细胞内的信号传导和代谢过程。
2.3 应用丝氨酸蛋白酶在生物技术和药物研究领域具有广泛的应用。
它们可以用于蛋白质的定量和纯化，以及药物代谢研究和药物设计中的酶底物相互作用研究。
此外，丝氨酸蛋白酶还被用于制备医药领域的特定肽段和抗凝血药物。
结论丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶是两种重要的酶类，它们在细胞内发挥着关键的生物学功能。
丝氨酸羧基肽酶通过水解肽链的C端羧基，参与蛋白质的降解和代谢，而丝氨酸蛋白酶则在蛋白质的降解、剪切和激活等过程中发挥作用。
丝氨酸蛋白酶与氧自由基
丝氨酸蛋白酶与氧自由基引言：丝氨酸蛋白酶（Serine Protease）是一类广泛存在于生物体内的酶，具有重要的生理功能。
氧自由基（Reactive Oxygen Species, ROS）是一类高活性的氧化性物质，可在一系列生物化学反应中参与调控。
本文将探讨丝氨酸蛋白酶与氧自由基之间的关系，以及它们在生物体内的作用。
一、丝氨酸蛋白酶的概述丝氨酸蛋白酶是一类酶家族，它们的活性中心含有一个丝氨酸残基。
丝氨酸蛋白酶在生物体内起着重要的功能，参与调控许多生理过程，如消化、凝血、免疫等。
丝氨酸蛋白酶可以通过剪切蛋白质链的特定位置，调控蛋白质的结构和功能。
二、氧自由基的生成和代谢氧自由基是一类高活性的氧化性物质，包括超氧阴离子（O2.-）、羟基自由基（OH.）等。
氧自由基的生成主要是由于细胞内外的氧代谢过程以及外界环境的影响。
氧自由基在生物体内通过一系列酶系统进行代谢和清除，以维持细胞内的氧化还原平衡。
三、丝氨酸蛋白酶与氧自由基的相互作用1. 丝氨酸蛋白酶的活性调控丝氨酸蛋白酶的活性可以受到氧自由基的调控。
一些研究表明，氧自由基可以直接与丝氨酸蛋白酶结合，改变其构象从而影响其活性。
此外，氧自由基还可以通过氧化蛋白质链上的关键氨基酸残基，间接调控丝氨酸蛋白酶的活性。
2. 丝氨酸蛋白酶的氧化修饰氧自由基可以引起丝氨酸蛋白酶的氧化修饰。
在一些病理条件下，氧自由基的生成会增加，导致丝氨酸蛋白酶发生氧化修饰，进而影响其活性和稳定性。
这种氧化修饰可能包括蛋白质硫醇基的氧化、蛋白质酪氨酸残基的氧化等。
3. 丝氨酸蛋白酶与氧自由基在炎症反应中的作用丝氨酸蛋白酶与氧自由基在炎症反应中相互作用，共同参与调控炎症反应的发生和发展。
丝氨酸蛋白酶可以通过激活炎症相关的蛋白质，如炎性因子前体，从而引发炎症反应。
而氧自由基则参与炎症反应的信号传导、细胞黏附和细胞凋亡等过程，进一步调控炎症反应的发展。
四、丝氨酸蛋白酶与氧自由基在疾病中的作用丝氨酸蛋白酶与氧自由基在许多疾病的发生和发展中起着重要作用。
丝氨酸蛋白酶名词解释
丝氨酸蛋白酶（Serine protease）是一类酶，属于蛋白酶的一种，它在生物体内起到分解蛋白质的作用。
这类蛋白酶通过将底物蛋白质的肽键切断，从而将底物分解成小的肽片段。
以下是丝氨酸蛋白酶的一些特点和功能：
1.活性位点：丝氨酸蛋白酶的活性位点包含一个丝氨酸残基，它在底物蛋白质的特定肽
键附近，通过切断肽键来实现底物的分解。
2.底物特异性：不同种类的丝氨酸蛋白酶具有不同的底物特异性，即它们对不同的肽键
序列有选择性，只能在特定的位点进行切割。
3.生物学功能：丝氨酸蛋白酶在生物体内具有多种重要的生物学功能，包括消化、凝血、
免疫调节、炎症反应等。
例如，胰蛋白酶就是一种丝氨酸蛋白酶，参与食物消化过程。
4.药物靶点：由于丝氨酸蛋白酶在许多生理过程中起关键作用，它们也成为药物研发中
的重要靶点。
一些药物被设计用来抑制特定的丝氨酸蛋白酶，以调节相关生物过程，如凝血抑制剂和抗炎药物等。
丝氨酸蛋白酶是一类在生物体内起到分解蛋白质的作用的酶，具有广泛的生物学功能，包括消化、凝血、免疫和炎症等。
它们在生命体内的许多重要生理过程中发挥着关键作用。
丝氨酸蛋白酶的催化三联体
丝氨酸蛋白酶的催化三联体引言丝氨酸蛋白酶是一种重要的酶类，它在许多生物过程中扮演着关键的角色。
本文将探讨丝氨酸蛋白酶的催化三联体结构，包括其功能、结构和催化机制等方面的内容。
丝氨酸蛋白酶的功能丝氨酸蛋白酶是一类特殊的酶，能够催化蛋白质的降解。
它在细胞内起到清除异常蛋白质、调节细胞周期和细胞凋亡等重要功能。
丝氨酸蛋白酶通过切割蛋白质链的特定位点，将蛋白质分解为较小的片段，从而实现其功能。
丝氨酸蛋白酶的结构丝氨酸蛋白酶通常由三个亚基组成，形成一个催化三联体结构。
这三个亚基分别是α亚基、β亚基和γ亚基。
α亚基α亚基是丝氨酸蛋白酶中最大的亚基，它包含了催化活性所需的关键位点。
α亚基通常由多个结构域组成，其中包括一个催化结构域和一个底物结合结构域。
催化结构域包含了催化活性所需的丝氨酸残基，而底物结合结构域则能够与底物蛋白质结合并定位到催化位点。
β亚基β亚基是丝氨酸蛋白酶中的辅助亚基，它能够增强酶的催化活性。
β亚基通常通过与α亚基相互作用来稳定催化三联体结构，并提供额外的功能。
γ亚基γ亚基是丝氨酸蛋白酶中的调节亚基，它能够调控酶的活性和底物特异性。
γ亚基通常通过与α亚基和β亚基相互作用来调节催化活性的水平。
丝氨酸蛋白酶的催化机制丝氨酸蛋白酶的催化机制涉及多个步骤，其中包括底物结合、催化位点形成和切割底物等过程。
底物结合首先，底物蛋白质通过与丝氨酸蛋白酶的底物结合结构域相互作用，定位到催化位点附近。
底物结合的特异性由底物结合结构域的氨基酸序列决定。
催化位点形成一旦底物蛋白质与丝氨酸蛋白酶结合，α亚基的催化结构域将发生构象变化，使丝氨酸残基与底物的特定位点形成氢键和离子键。
这种结构变化将引发丝氨酸蛋白酶的催化活性。
切割底物当催化位点形成后，丝氨酸蛋白酶将切割底物蛋白质的特定位点，将其分解为较小的片段。
这个切割过程通常涉及催化残基的亲核攻击和底物蛋白质的骨架断裂。
结论丝氨酸蛋白酶的催化三联体结构在许多生物过程中发挥着重要的作用。
生物化学8
DIFP能使乙酰胆碱酯酶（一种丝氨酸蛋白水 能使乙酰胆碱酯酶（ 能使乙酰胆碱酯酶 解酶）失活。 解酶）失活。乙酰胆碱酯酶的作用是使乙酰胆 碱水解成乙酸和胆碱。 碱水解成乙酸和胆碱。 乙酰胆碱是一种神经传导物质， 乙酰胆碱是一种神经传导物质，本身具有很高 的毒性， 的毒性，完成传递任务后必须立即被水解成无 毒的乙酸和胆碱。 的存在， 毒的乙酸和胆碱。DIFP的存在，使乙酰胆碱 的存在 酯酶不可逆失活， 酯酶不可逆失活，导致乙酰胆碱在生物体内累 积，引起中毒死亡。 引起中毒死亡。 具有类似DIFB的化合物还包括一些著名的有 具有类似 的化合物还包括一些著名的有 机磷杀虫剂，如对硫磷、马来硫磷(结构式书 机磷杀虫剂，如对硫磷、马来硫磷 结构式书 p112)
4.4.5 丝氨酸蛋白酶水解机制
丝氨酸蛋白酶： 丝氨酸蛋白酶： 酶的活性中心有丝氨酸残基， 酶的活性中心有丝氨酸残基，如胰凝乳 蛋白酶、胰蛋白酶、 蛋白酶、胰蛋白酶、弹性蛋白酶 含硫的蛋白酶： 含硫的蛋白酶： 活性中心有半胱氨酸， 活性中心有半胱氨酸，如木瓜蛋白酶 含羧基的蛋白水解酶： 含羧基的蛋白水解酶： 如胃蛋白酶
可逆抑制
竞争性抑制作用（ 竞争性抑制作用（competitive inhibition） ）
E+I EI
例: 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用
琥珀酸
丙二酸
非竞争性抑制作用（ 非竞争性抑制作用（noncompetitive inhibition） ）
I E+S →ES →ESI
S →ESI E+I → EI
反应的第一步： 反应的第一步： 酶中“催化三元区” 酶中“催化三元区”的Ser-195羟基对 羟基对 底物肽键的酰基亲核进攻， 肽键的酰基亲核进攻 底物肽键的酰基亲核进攻，形成一个包括 Ser-195的羟基、底物酰基、氨基在内的共 的羟基、 的羟基 底物酰基、 价四面体中间体。 价四面体中间体。
丝氨酸蛋白酶水解机制
丝氨酸蛋白酶水解机制
汇报人：XX
目录
01 02 03 04 05
丝氨酸蛋白酶的分类 丝氨酸蛋白酶的水解机制 丝氨酸蛋白酶水解机制的应用 丝氨酸蛋白酶水解机制的研究进展 丝氨酸蛋白酶水解机制的未来展望
01
丝氨酸蛋白酶的分类
根据结构分类
丝氨酸蛋白酶的分类基于其结构，主要分为三类：丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶和天冬氨酸 蛋白酶。
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结构与功能关系的研究进展
酶的定向进化
定义：通过基因 工程技术对酶进 行突变和选择， 以改善酶的活性、 稳定性和特异性
等性质
方法：基于蛋白 质的突变和选择 技术，如随机突 变、基因重组等
应用：在医药、 工业、农业等领 域用于设计和优 化具有特定功能
的酶
进展：随着基因 组学、蛋白质组 学和生物信息学 等技术的不断发 展，酶的定向进 化已成为研究丝 氨酸蛋白酶水解 机制的重要手段
酶的市场：随着 丝氨酸蛋白酶应 用的不断拓展， 其市场需求将持 续增长，推动酶 制剂产业的发展 壮大。
酶的深入研究与发现
酶的结构与功能 关系：深入了解 酶的活性中心和 催化机制，为新 酶发现提供理论
支持。
酶的定向进化： 利用进化工程和 基因工程技术对 酶进行改造，提 高酶的催化效率
和特异性。
酶的组合生物催 化：将不同酶组 合起来，实现多 步生物催化反应 的连续进行，提 高产物的产量和
酶与底物结合：通过与底物特定位点的氨基酸形成共价键，使底物稳定在酶的活性中心附 近。
酶的催化作用：Ser的磷酸化作用使底物活化，促进水分子的亲核进攻，形成新的肽键。
酶的调节作用：通过与抑制剂结合或发生自身修饰等方式，调节酶的活性，控制水解反应 的速度。
丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶
丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶摘要：一、引言二、丝氨酸羧基肽酶的定义和作用三、丝氨酸蛋白酶的定义和作用四、两者之间的联系与区别五、总结正文：一、引言丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶是两种在生物体内发挥重要作用的酶，它们都属于丝氨酸家族，但在结构和功能上有一定的差异。
本文将对这两种酶进行简要介绍，并探讨它们之间的关系。
二、丝氨酸羧基肽酶的定义和作用丝氨酸羧基肽酶（serine carboxypeptidase）是一种在生物体内催化肽键水解的酶，主要作用于蛋白质分子中丝氨酸的羧基侧。
它能够将蛋白质分子中的氨基酸序列进行切割，从而实现对蛋白质的降解和修饰。
丝氨酸羧基肽酶广泛存在于生物体的各种组织中，参与多种生物过程，如细胞生长、代谢和信号传导等。
三、丝氨酸蛋白酶的定义和作用丝氨酸蛋白酶（serine protease）是一类催化蛋白质水解的酶，其活性中心含有丝氨酸残基。
丝氨酸蛋白酶通过断裂蛋白质分子中的肽键，将蛋白质分解成小分子，从而实现对蛋白质的降解。
丝氨酸蛋白酶在生物体内具有重要的生理功能，如参与消化、凝血、免疫和炎症反应等过程。
四、两者之间的联系与区别丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶都是丝氨酸家族的成员，它们在催化肽键水解方面具有一定的相似性。
然而，两者在结构、功能和作用底物上存在明显的差异。
丝氨酸羧基肽酶主要作用于丝氨酸羧基侧的肽键，而丝氨酸蛋白酶则作用于蛋白质分子中的任意肽键。
此外，丝氨酸羧基肽酶广泛存在于生物体内，而丝氨酸蛋白酶主要存在于某些特定的生物体组织或细胞中。
五、总结丝氨酸羧基肽酶和丝氨酸蛋白酶是两种在生物体内发挥重要作用的酶，它们在结构和功能上有一定的差异，但都是丝氨酸家族的成员。
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丝氨酸蛋白酶
摘要：丝氨酸蛋白酶是一种种类丰富的酶类【1】，之所以以此命名是因为在酶的催化活性位点上包含丝氨酸在内的丝氨酸、组氨酸、天冬氨酸组成的催化三联体。
有些丝氨酸蛋白酶类如凝血酶类蛋白酶，其中包括凝血酶，组织纤维蛋白溶酶原激活剂、血纤维蛋白溶酶，它们参与凝血的发生以及炎症应答反应；也有些如胰蛋白酶类的丝氨酸蛋白酶类的参与消化的酶类，包括胰蛋白酶、弹性蛋白酶、胰凝乳蛋白酶；还有一些表达在神经系统中的丝氨酸蛋白酶类，这些酶类与神经系统正常的维持或是介导病理情况的发生。
其实丝氨酸蛋白酶类在执行功能的时候也受到许多因素的限制，如受一些抑制剂的影响等，这些物质对蛋白酶功能的执行起到重要的作用。
关键词：丝氨酸蛋白酶催化机制功能调节
酶的功能
已知所有的蛋白分解酶类丝氨酸蛋白酶占到了其中的三分之一，这些酶又可以细分成很多种类有胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、凝血酶、纤溶酶、组织纤溶酶原激活剂、神经源类的丝氨酸蛋白酶等。
这些酶类具有消化凝血、纤溶、消化、受精、生长发育、凋亡、免疫等方面都有重要的作用。
酶的催化位点
由于丝氨酸蛋白酶的种类很多根据其催化的特点以及种树亲疏性可以分成不同的类别，不同的组织器官，不同的生物种系中酶的分布与种类是不同的(见表格)。
但是其催化特点通常都是其反应的催化三联体，丝氨酸的亲核攻击，即丝氨酸的羟基攻击酰胺键的羰基碳，但是在生物进化的长时间了这种催化活性结构也发生了改变。
如在有些酶中其催化三联体不在是固定的丝氨酸、天冬氨酸、组氨酸，而是只有丝氨酸与天冬氨酸或是组氨酸的一种组成催化活性位点，也有的如组氨酸成对出现于丝氨酸组合形成新的催化结构，但是无论怎样其上的丝氨酸残基是固定保守的。
酶的活化
对于丝氨酸蛋白酶类的活化，一般来说是通过对酶前体【2】的加工使其形成具有催化活性的酶，或者是通过一些辅助因子的协同作用使其由闭合的非活化状态转成活性状态，也有通过信号的捕获诱发一系列的级联反应从而活化蛋白，或是通过一些关键因子的作用使得构想发生改变来实现活化等等。
通常来说酶的状态一种是抑制非活化状态，另一种是活化的活性状态，但是在一些研究中酶具有新的状态，而这种状态与酶原或是缺少辅因子而显示无活性的酶的状态是不同的，虽然这种状态下的酶也没有活性，但是其结构上出现一些特有的变化，在对凝血酶的研究中发现，这种状态称为E*【3】，其伴有一些氨基酸链陷入酶的催化活性部位从而破坏其中的氧离子空穴，致使没得活性受阻，因此对于这种酶的活化一定有其他的方式，研究发现当E*状态下在远离活性部位连接一种配体时会将这种氨基酸陷入活性位点的状况扭转过来，从而恢复酶的活性位点，并在其他因子的作用下得到活化。
酶的催化机制
对于丝氨酸蛋白酶类的催化活性，有的是通过前体酶原的活化，比如胰蛋白酶类就是通过将蛋白的前导序列进行切除之后，然后空间构象进行调整折叠成具有反应活性的活化酶。
对于丝氨酸蛋白酶类的催化机制由于其催化活性位点上关键氨基酸是丝氨酸、天冬氨酸、组氨酸，所以可以描述为：催化三联体中的天冬氨酸通过氢键来固定组氨酸残基，反应开始阶段是组
氨酸作为广义碱从丝氨酸上夺取一个质子并促使丝氨酸的羟基氧对蛋白质的肽键中的羰基碳进行亲核攻击并使肽键断裂
【4】，此时形成酰基酶共价复合物，这是一个不稳定的中间复合物，由于断裂的肽键上存在着带有养的负电荷，下一步反应是组氨酸向肽键的酰胺氮提供质子，得到共价的质子化氮，形成四面体中间物，随后促进键的断裂，产物胺的解离，随后是脱酰化，水亲核攻击羰基碳，产生另一个四面体过渡态中间物，这一步中组氨酸作为广义碱从攻击的水分子接受一个质子，随后将此质子提供给丝氨酸的氧，并协调四面体中建五的瓦解，羧基去质子化并脱离出来，反应完成（见参考图）。
常见的消化类胰蛋白酶类就是采用这种催化机制，如凝乳糖蛋白酶【5】，但是其识别的蛋白质多是些带有络氨酸或是苯丙氨酸的侧链，这与其他的丝氨酸蛋白酶类的专一性不同，比如胰蛋白酶类主要是识别碱性氨基酸精氨酸或是赖氨酸的侧链。
酶的调节机制
酶活性的调节机制有多种，例如酶可逆共价修饰，使得酶处于活性与非活性的互变状态，或是通过酶原的激活，这种调节是不可逆的，第三种就是酶的别构调节。
别构调节主要涉及到酶的构想变化，进而导致酶的活性改变，丝氨酸蛋白酶是一种别构酶类，其活性的改变可以通过这种别构调节进而影响到酶的活性，除此之外丝氨酸蛋白酶的调节也包括酶原活化的调节方式，这主要是涉及到如消化类蛋白酶的活化和凝血作用中涉及到的丝氨酸蛋白酶。
酶的别构调节是酶分子非活性位点与化合物通过非共价结合的方式发生的构象改变，当酶结合一个分子之后，酶的构象发生了变化，这种构象的改变会影响到后续分子与酶结合的亲和性，进而影响到酶的活性状态，这种有别构效应的物质称为效应物或别购剂，如果别购剂起到增加酶活性叫做激活剂。
酶的抑制与激活
丝氨酸蛋白酶的抑制剂有很多种类，通过模拟底物的特性与活性位点结合从而影响到酶的催化活性，或是通过别构效应来改变酶的空间构象来抑制酶的活性。
酶的激活效应主要是一些激活效应物与酶上面的结构域或是氨基酸片段结合来改变酶的空间取向，调节其结构特性进而影响到酶的活性。
总结
丝氨酸蛋白酶是重要的蛋白分解酶类，它又可分成不同的种属与类别，不同的生物之间的表达也有所不同，起到的功能也是有所差异。
在哺乳类生物类之中丝氨酸蛋白酶是具有多种功能的蛋白分解酶类，它具有消化作用，参与凝血与纤溶作用，丝氨酸蛋白酶参与补体的活化因此对于免疫系统来说是起到重要的作用，对于丝氨酸蛋白酶参与神经系统的调节作用仍在不断地研究中，神经丝氨酸蛋白酶【6】是由神经元合成并短暂的储存在突触之中，当其表达异常时，都会引起神经系统的紊乱并导致一些疾病的发生【7】。
综上所述丝氨酸蛋白酶对于生物机体的代谢是重要的，它参与机体不同生物功能的实现，对维持生物体的生长发育起着重要作用，虽然对于有些丝氨酸蛋白酶类的研究还不够透彻，但是随着技术的发展与科学的进步其中奥秘终有一天会被解密，届时对于疾病的治疗与健康的维持带来新的契机。
结构特点
Step 1：Ser-195作用于底物的肽键酰基，发起亲核进攻，形成一个包括Ser-195的羟基、底物酰基和氨基在内的共价四联体中间物
Step 2：四面体中间物分解，即生成酰基-酶中间物并伴随着C-N键的断裂。
脱胺加水
Step 3：酰基-酶中间物的解离，这时His-57作为广义酸起催化作用
【1】Page MJ, Di Cera E. Serine peptidases: classification, structure and function. Cell Mol. Life Sci
2008;65:1220–1236
【2】Neurath H, Dixon GH. Structure and activation of trypsinogen and chymotrypsinogen. Fed. Proc1957;16:791–801
【3】Pineda AO, Carrell CJ, Bush LA, Prasad S, Caccia S, Chen ZW, Mathews FS, Di Cera E. Molecular
dissection of Na+ binding to thrombin. J. Biol. Chem 2004;279:31842–31853
【4】Hedstrom L. Serine protease mechanism and specificity. Chem. Rev 2002;102:4501–4524【5】Blow DM, Birktoft JJ, Hartley BS. Role of a buried acid group in the mechanism of action of
chymotrypsin. Nature 1969;221:337
–340
【6】Gschwend, T.P., Krueger, S.R., Kozlov, S.V., Wolfer, D.P.,Sonderegger, P., 1997. Neurotrypsin, a novel multidomainserine protease expressed in the nervous system. Mol. Cell.Neurosci. 9, 207–219
【7】Gingrich, M.B., Traynelis, S.F., 2000. Serine proteases and braindamage—is there a link? Trends Neurosci. 23, 399–407
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