第二章 蛋白质化学习题学习资料

第二章蛋白质化学习

题

第二章蛋白质化学

一、名词解释

1.蛋白质组学：在大规模水平上研究蛋白质的特征，包括蛋白质的表达水平，

翻译后的修饰、蛋白质与蛋白质的相互作用等，由此获得蛋白质水平上的关于疾病发生、细胞代谢等过程的正题而全面的认识。

2.单纯蛋白质：仅由氨基酸组成的蛋白质。

3.结合蛋白质：除氨基酸组成之外，还含有非蛋白质的辅基构成的蛋白质。

4.氨基酸的等电点（pI）：将氨基酸水溶液的酸碱度加以适当的调节，使羧基

与氨基的电离程度相等，即氨基酸带有的正负电荷数恰好相同，静电荷为零，此时的pH称为氨基酸的等电点。

5.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸的数量、排列顺序及其共价连接，又称

共价结构或基本结构。是蛋白质作用的特异性、空间结构和生物学功能多样性的基础。

6.肽：氨基酸通过肽键相连的化合物。

7.肽键：蛋白质分子中基本的化学键，由一分子氨基酸的α﹣羧基与另一分子

氨基酸的α﹣氨基缩合脱水而成，也称酰胺键。

8.生物活性肽：蛋白质中20个天然氨基酸以不同组成和排列方式构成的从二

肽到复杂的线性、环形结构的不同肽类的总称，是源于蛋白质的多功能化合物，其在代谢调节、神经传导方面起着重要作用

9.肽单位：肽键的所有四个原子和与之相连的两个α﹣碳原子所组成的基团，

又称肽基。

10.基序：相邻的二级结构彼此相互作用，形成有规则的、在空间上能辨认的二

级结构组合体，又称模体或模序。

11.结构域：在蛋白质三级结构内的独立折叠单元，其通常是几个基序结构单元

的组合。在较大的蛋白质分子中，由于多肽链上相邻的基序结构紧密联系，进一步折叠形成一个或多个相对独立的致密的三维实体。

12.亚基：一般由一条多肽链组成，本身具有一、二、三级结构，又称亚单位，

有人称为原聚体或单体、

13.蛋白质的变构效应（别构效应）：一些蛋白质由于受到某些因素的影响，其

一级结构不变而空间构象发生一定的变化，导致其生物学功能的变化。

14.蛋白质的变性作用：某些物理的或化学的因素使蛋白质分子的空间构象发生

改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。

15.蛋白质复性：变性的蛋白质，由于去除了引起其变性的因素，而恢复其原来

的空间结构和生物活性以及其他的各种性质的过程。

16.蛋白质的沉淀：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象。

17.盐析作用：蛋白质溶液中加入中性盐，高盐浓度时，因破坏蛋白质水化层并

中和其电荷，促使蛋白质分子相互聚集而沉淀。

18.抗原：凡是能刺激机体免疫系统产生免疫应答，并能与相应抗体和（或）致

敏淋巴细胞受体发生特异性结合的物质。

19.抗体：抗体刺激机体产生并能与相应抗原特异结合并具有免疫功能的免疫球

蛋白。

20：单克隆抗体：是针对一个抗原决定簇、又是由单一的B淋巴细胞克隆产生的抗体，是结构和特异性完全相同的高纯度抗体。

20.透析：利用蛋白质大分子对半透膜的不可透过性而与其它小分子物质分开。

21.分子排阻层析（分子筛层析、凝胶过滤）：利用蛋白质分子量的差异，通过

具有分子筛性质的凝胶而被分离，又称分子筛层析、凝胶过滤。当蛋白质分子的直径大于凝胶的孔径时，被排阻于胶粒之外，小于孔径者进入凝胶，在层析洗脱时，大分子受阻小而最先流出，小分子后流出，从而使大小不同的物质分离。

22.电泳：带电质点在电场中向电荷相反方向移动的性质。

二、填空题

1.蛋白质的主要生物学作用：生物催化作用、代谢调节作用、免疫保护作用、转运和贮存作用、运动与支持作用、控制生长和分化作

用、接受和传递信息作用、生物膜作用。

2.根据氨基酸侧链R基团的结构和性质将氨基酸分为：非极性的R基氨基酸

、极性不带电荷的R基氨基酸、带负电的R基氨基酸、带正电的R基氨基酸四类。

3. 多肽链中氨基酸的数量、种类、排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋质分子中氨基酸之间的连接键为肽键。

4. 处于等电点的蛋白质，其净电荷为 0 ，溶解度最小，

粘度最小，导电性最小。

5. 一般α﹣氨基酸与茚三酮反应，生成蓝紫色色的化合物，脯氨酸和羟脯氨酸生成黄色的化合物，天冬酰胺生成棕色的化合物。

6. 蛋白质是由一条或多条肽链构成的生物大分子，由20种氨基酸

通过肽键连接而成。

7. 蛋白质变性主要是其形成和稳定蛋白质分子空间构象的次级键受到破坏，从而使蛋白质分子空间结构受到破坏，而其一级结构仍可完好无损。

8. 蛋白质的二级结构有α螺旋、β折叠、β转角和

无规卷曲四种基本结构形式。

9. 氨基酸自动分析仪是根据离子交换层析反应设计的，而蛋白质的测序是根据末端水解反应设计的。

10. 维持蛋白质构象主要的次级键有：氢键、疏水键、离子键、配位键、二硫键、范德华力。

11. 蛋白质纯度鉴定的方法主要有：层析法、电泳法、免疫化学

法。

12. 蛋白质含量测定的方法主要有: 凯氏定氮法（Kjeldahl法）、福林-酚试剂法（Lowry法）、双缩脲法、紫外分光光度法、 BCA比色法、Bradford蛋白分析法。

13. 蛋白质结构鉴定的物理分析方法包括：质谱法、磁共振法、 X线晶体衍射法、激光拉曼光谱、荧光光谱、红外光谱、圆二色谱；化学分析方法包括：氨基酸分析和序列分析。

三、选择题

1. 构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸？（ A ）。

A. L-α氨基酸

B. L-β氨基酸

C. D-α氨基酸

D. D-β氨基酸

2. 280nm波长处有吸收峰的氨基酸为（ B ）。

A. 精氨酸

B. 色氨酸

C. 丝氨酸

D. 谷氨酸

3. 有关蛋白质三级结构描述，错误的是（ B ）。

A. 具有三级结构的多肽链都有生物学活性

B. 三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构

C. 三级结构的稳定性由次级键维持