最新蛋白质凝胶机理
凝胶分离蛋白实验报告
一、实验目的1. 了解凝胶分离蛋白的基本原理和方法。
2. 掌握凝胶分离蛋白的实验操作步骤。
3. 通过实验，验证凝胶分离蛋白的可行性。
二、实验原理凝胶分离蛋白实验是利用凝胶的分子筛作用，根据蛋白质分子大小和形状的差异进行分离。
实验中，将蛋白质样品加入凝胶层析柱中，通过洗脱液的作用，使不同大小的蛋白质在凝胶中停留不同的时间，从而实现分离。
三、实验材料1. 凝胶层析柱2. 蛋白质样品3. 洗脱液4. 试剂：考马斯亮蓝、乙醇、乙酸、苯酚等5. 仪器：紫外分光光度计、凝胶成像系统、离心机等四、实验步骤1. 制备凝胶层析柱：将凝胶层析柱装满凝胶，确保凝胶紧密填充。
2. 准备蛋白质样品：将蛋白质样品与适量的洗脱液混合，使其成为均匀的溶液。
3. 加样：将制备好的蛋白质样品加入凝胶层析柱中。
4. 洗脱：用洗脱液对凝胶层析柱进行洗脱，收集不同时间的洗脱液。
5. 分析：将收集到的洗脱液进行考马斯亮蓝染色，用紫外分光光度计测定吸光度，分析蛋白质的分离效果。
6. 结果记录：记录实验过程中观察到的现象和结果。
五、实验结果与分析1. 蛋白质分离效果：通过考马斯亮蓝染色，观察到不同大小的蛋白质在凝胶层析柱中分离效果良好，表明凝胶分离蛋白实验成功。
2. 蛋白质纯度：根据洗脱液吸光度变化，分析蛋白质的纯度。
实验结果表明，分离得到的蛋白质纯度较高。
3. 实验误差分析：实验过程中可能存在的误差有凝胶层析柱制备不均匀、样品处理不当等。
为减小误差，应严格控制实验条件，提高实验精度。
六、实验结论凝胶分离蛋白实验成功实现了蛋白质的分离，证明了凝胶分离蛋白的可行性。
实验结果表明，凝胶分离蛋白具有操作简便、分离效果良好、纯度高等优点，是一种有效的蛋白质分离方法。
七、实验讨论1. 实验过程中，凝胶层析柱制备是关键步骤。
为提高分离效果，应确保凝胶层析柱制备均匀。
2. 实验过程中，样品处理对分离效果有较大影响。
应严格控制样品处理条件，提高实验精度。
3. 实验结果与分析表明，凝胶分离蛋白是一种有效的蛋白质分离方法，具有广泛的应用前景。
非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳实验原理,步骤和结果分析
非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳实验原理，步骤
和结果分析
一、实验原理
非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种常用的蛋白质分离和纯化技术，其原理基于蛋白质在凝胶电泳过程中受到凝胶孔隙大小及电场力的影响而发生迁移分离。
在非变性条件下，蛋白质保持其原有的构象，通过电泳进行分离。
二、实验步骤
1. 制备凝胶：首先准备非变性聚丙烯酰胺凝胶，通常是通过聚丙烯酰胺单体聚合成凝胶板。
2. 样品加载：将待分离的蛋白样品混合添加载体缓冲液，并加热变性处理，然后加载到凝胶槽中。
3. 电泳分离：将已加载样品的凝胶槽浸入电泳缓冲液中，施加电场进行电泳分离，蛋白质根据其分子大小及电荷迁移至不同的位置，最终形成条带。
4. 凝胶染色：分离完成后，应用染色方法将蛋白质条带可视化。
5. 结果分析：根据蛋白质条带的迁移位置以及染色效果，分析样品中含有的蛋白种类及相对含量。
三、实验结果分析
通过非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳实验，我们可以获得样品中蛋白质的分子量信息，并进一步分析样品中可能存在的杂质及纯度。
在电泳过程中，蛋白质根据其分子大小在凝胶中迁移的速度不同，从而实现了蛋白质的分离。
根据蛋白质在凝胶上的位置，我们可以对样品进行定性和定量分析，从而获得关于样品组成和含量的重要信息。
综上所述，非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种简单有效的蛋白质分离技术，广泛应用于生物学和生物化学研究中。
通过实验结果的分析和解读，可以更好地了解样品中蛋白质的组成及结构，为进一步的实验研究提供重要参考。
sds聚丙烯酰胺凝胶电泳
SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳1. 引言SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）是一种常用的蛋白质分离和分析方法。
通过SDS（十二烷基硫酸钠，Sodium Dodecyl Sulfate）将蛋白质变性并赋予负电荷，在凝胶电泳中，根据蛋白质的分子量大小，使蛋白质在电场中向阳极方向运动，从而实现蛋白质的分离。
SDS-PAGE广泛应用于蛋白质的分子量测定、复杂蛋白质混合物的分离、蛋白质组学研究等领域。
它具有简单易行、高分辨率、高灵敏度以及可以与其他技术（如质谱、Western blot 等）结合等优点。
本文将介绍SDS-PAGE的原理、实验步骤和关键注意事项，并提供相关的Markdown文本格式输出，以便读者在实验中参考。
2. 原理SDS-PAGE的原理基于SDS的作用。
SDS是一种带有负电荷的表面活性剂，能够使蛋白质在水溶液中均匀地带上负电荷，同时使蛋白质变性并展开成线性构象。
在电泳过程中，SDS包裹在蛋白质中，使蛋白质的电荷密度保持均一，从而使蛋白质的迁移速率仅与蛋白质的分子量有关，而与蛋白质的电荷无关。
SDS-PAGE通常在聚丙烯酰胺凝胶上进行。
聚丙烯酰胺是一种化学稳定性强的凝胶材料，通过聚合物的交联形成网状结构。
在凝胶电泳过程中，根据蛋白质分子量的不同，蛋白质能够在凝胶孔隙中以不同程度的速率迁移。
3. 实验步骤3.1. 制备凝胶1.准备1.5 M的Tris缓冲液，pH 8.8。
2.准备汀凝胶的原液，将30%丙烯酰胺溶液、1.5 MTris缓冲液和10%过硫酸铵按照体积比例（29:1:10）混合均匀。
3.快速加入TEMED（N,N,N’,N’-四甲基乙二胺）溶液至原液中，并迅速倒入凝胶模具中。
4.在凝胶模具上方加入异丙醇以防止凝胶表面生成凝胶。
3.2. 样品处理1.取适量的蛋白质样品。
2.加入相应的样品加载缓冲液（含有SDS和还原剂，以及测量样品体积比例的溶液）。
3.在冰上煮沸5分钟，使蛋白质样品变性并带上负电荷。
简述酪蛋白的酶凝机理。
简述酪蛋白的酶凝机理。
酪蛋白是一种重要的蛋白质，广泛存在于乳制品中。
在乳制品加工过程中，酪蛋白的凝固是非常重要的一步。
酪蛋白的凝固是通过酶的作用实现的，这种凝固过程被称为酶凝。
酶凝是一种特殊的凝固过程，它是通过酶的作用使蛋白质分子聚集在一起形成凝胶的过程。
在酪蛋白的酶凝过程中，主要涉及到两种酶：凝乳酶和胰凝乳蛋白酶。
凝乳酶是一种特殊的酶，它只存在于哺乳动物的乳汁中。
凝乳酶能够将酪蛋白分子中的一些肽键断裂，使其分子结构发生改变，从而使酪蛋白分子聚集在一起形成凝胶。
凝乳酶的作用是非常快速的，只需要几分钟就能使酪蛋白凝固。
胰凝乳蛋白酶是一种消化酶，它能够将酪蛋白分子中的肽键断裂，使其分子结构发生改变，从而使酪蛋白分子聚集在一起形成凝胶。
胰凝乳蛋白酶的作用比凝乳酶慢，需要几个小时才能使酪蛋白凝固。
酪蛋白的酶凝机理是非常复杂的，它涉及到酶的作用、酪蛋白分子的结构和环境因素等多个方面。
在乳制品加工过程中，酪蛋白的酶凝是非常重要的一步，它能够使乳制品获得更好的质量和口感。
交联葡聚糖凝胶层析分离纯化蛋白质原理
交联葡聚糖凝胶层析分离纯化蛋白质原理下载提示：该文档是本店铺精心编制而成的，希望大家下载后，能够帮助大家解决实际问题。
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SDS-PAGE原理(下)凝胶电泳原理,蛋白质测定方法
SDS-PAGE蛋白电泳上样缓冲液
增加样品密度以保证蛋白质沉入加样孔内，一般上样缓冲液中加入一定浓度的 甘油或蔗糖，这样可以增加样品的比重。 上样缓冲液中的甘油非常重要，起增加粘度的作用，这可以阻止样品从梳样孔 中扩散出来到电泳缓冲液中。 指示剂监测电泳的行进过程，一般加入泳动速率较快的溴酚蓝指示电泳的前沿 。
蛋白上样缓冲液(SDS-PAGE loading buffer)是一种以溴酚蓝为染料，5倍浓缩的 SDS-PAGE凝胶电泳上样缓冲液,用于常规的SDS-PAGE蛋白电泳样品上样。
本产品分为还原型和非还原型两种，还原型上样缓冲液中的巯基可使蛋白分子的 链内二硫键和链间二硫键断裂，使通过二硫键连接的各亚单位彼此分离，在电泳凝胶 上显现多个蛋白条带，选购和使用时请务必注明，仔细区分。
注意事项 分为还原型和非还原型两种，还原型上样缓冲液中含一定量的DTT或巯基乙醇，
有轻微刺激性气味，较易区分； 含巯基的试剂有一定的毒性，为了您的安全和健康，请穿实验服并戴一次性手套
操。
使用说明 1. 按每4微升蛋白样品加入1微升蛋白上样缓冲液的比例，混合蛋白样品和蛋白上
样缓冲液(5X)。 2. 100℃或沸水浴加热3-5分钟，以充分变性蛋白。 3. 冷却到室温后离心数秒钟，混均后再离30秒钟，取上清直接上样到SDS-PAGE
是温和的非离子的去垢剂不会使得蛋白质变性相比较接下来即是温和的非离子的去垢剂不会使得蛋白质变性相比较接下来即将要将要用到的用到的sdstriton100100洗涤剂洗涤剂透压的裂解去垢剂透压的裂解去垢剂通过形成微团能溶解细胞膜的疏水通过形成微团能溶解细胞膜的疏水sds来说
聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理
聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理聚丙烯酰胺凝胶电泳（Polyacrylamide Gel Electrophoresis，简称PAGE）是一种常用的蛋白质分离和分析技术，它基于蛋白质在电场中的迁移速率差异，通过凝胶筛选和分离蛋白质的方法。
聚丙烯酰胺凝胶电泳的原理可以简单概括为：蛋白质在电场中的净电荷与凝胶孔径和凝胶浓度之间的关系决定了蛋白质的迁移速率，从而实现了蛋白质的分离。
我们需要准备凝胶。
聚丙烯酰胺凝胶是由聚合丙烯酰胺单体构建的三维网络结构，其孔径大小可以通过调整凝胶浓度来控制。
一般而言，较低浓度的凝胶适用于较大分子量的蛋白质分离，而较高浓度的凝胶适用于较小分子量的蛋白质分离。
然后，将样品混合涂抹在凝胶上。
一般来说，我们会将蛋白质样品与缓冲液混合后，使用微量移液器将其滴在凝胶上，然后用电泳仪将凝胶浸入电泳缓冲液中。
接下来，开启电泳电源，通过施加直流电场使蛋白质迁移。
蛋白质在电场中的迁移速率与其净电荷以及凝胶网络孔径和浓度之间的关系密切相关。
净电荷是由蛋白质分子的氨基酸残基决定的，根据蛋白质的异电点（即等电点），蛋白质在特定pH值下会带有正电或负电荷。
当电场施加后，带电的蛋白质会受到电场力的作用而迁移。
由于凝胶的孔径大小不同，不同分子量的蛋白质在凝胶中的迁移速率也不同，从而实现了蛋白质的分离。
电泳结束后，我们可以使用染色剂对蛋白质进行染色或使用特定的探针进行检测。
一般常用的染色剂有银染剂和蓝染剂，它们可以使蛋白质在凝胶上显现出带状图案，便于我们观察和分析。
聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种高分辨率的蛋白质分离技术，在生物医学研究和临床诊断中得到广泛应用。
通过聚丙烯酰胺凝胶电泳，我们可以对蛋白质样品进行分离和纯化，进而研究蛋白质的结构、功能以及与疾病之间的关系。
此外，聚丙烯酰胺凝胶电泳还可以用于检测蛋白质的相对含量，对于研究蛋白质表达的变化以及寻找新的生物标志物具有重要意义。
聚丙烯酰胺凝胶电泳是一种重要的蛋白质分离和分析技术，其原理基于蛋白质在电场中的迁移速率差异，通过调节凝胶孔径和凝胶浓度来实现蛋白质的分离。
凝胶层析法分离纯化蛋白质
【实验器材】
层析柱 恒流泵 紫外检测仪 部分收集器 试管等普通玻璃器皿
凝胶层析法分离纯化蛋白质
凝胶层析法分离纯化蛋白质
凝胶层析法分离纯化蛋白质
凝胶层析法分离纯化蛋白质
凝胶层析法分离纯化蛋白质
【实验试剂】
待分离样品 葡聚糖凝胶 Sephadex G-100 洗脱液：0.1mol/L pH6.8磷酸缓冲液
凝胶层析法分离纯化蛋白质
【原理】 凝胶层析也称分子筛层析、排阻层析。
是利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用， 根据被分离物质的分子大小不同来进行分 离的技术。
凝胶层析法分离纯化蛋白质
凝胶过滤层析
凝胶层析是按照蛋 白质分子量大小进行分 离的技术，又称之凝胶 过滤、分子筛层析或排 阻层析。
单个凝胶珠本身象 “筛子”。不同类型凝 胶的筛孔的大小不同。
相对分子质量较小的物质由于直径小于凝胶网孔，可完全 渗透进入凝胶颗粒的网孔，在向下移动过程中，因此流程 较长，移动速率慢；所以最后流出。
中等大小的分子，它们在凝胶颗粒内外部分渗透，渗透的 程度取决于它们分子的大小，所以它们流出的时间介于二 者之间，这样分子大的组分先流出，分子小的组分后流出。 这样样品经过凝胶层析后，各个组分便按分子从大到小的 顺序依次流出，从而达到了分离的目的。
凝胶层析法分离纯化蛋白质
带网入珠 内，经珠 之间缝隙 流出
凝胶过凝滤胶层层析法分析离纯过化蛋程白质 示意图
凝胶 凝胶基质 珠
小分子 大分子
凝胶过滤凝胶层层析法析分离过纯化程蛋白质示意图
总结：
相对分子质量较大的物质由于直径大于凝胶网孔被完全排 阻在孔外，只能在凝胶颗粒外的空间向下流动，因此流程 较短，移动速度快；所以首先流出。
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蛋白质凝胶机理
蛋白质，凝胶：
1 蛋白质凝胶的定义、类型及其凝胶过程中分子构象的变化
蛋白质凝胶的形成可以定义为蛋白质分子的聚集现象，在这种聚集过程中，
吸引力和排斥力处于平衡，以至于形成能保持大量水分的高度有序的三维网络结
构或基体(matrix)。如果吸引力占主导，则形成凝结物，水分从凝胶基体排除出
来。如果排斥力占主导，便难以形成网络结构。
蛋白质凝胶的类型主要决定于蛋白质分子的形状。由于凝胶过程是一个动态
过程，也受外界环境的 pH、离子强度及加热的温度和时间的影响。纤维状蛋白
质分子，如明胶和肌浆球蛋白凝胶的网络结构由随机的或螺旋结构的多肽链组
成。Ledward报道 ，明胶的凝胶网络为线性分子通过形成连接区而形成凝胶网
络。Hermanssan和langton观测到肌浆球蛋白凝胶是由线性分子间形成连接点
而构建成三维网络。球蛋白的热凝胶是由仍保持球形结构的蛋白质分子首尾聚集
而形成的。Tombs认为 球蛋白形成两种类型的凝胶：高度定向有序的 “念珠串
状”网络结构和随机聚集的网络结构。“念珠串状”凝胶外观透明或半透明，
Nakamura报道了大豆蛋白具有这种凝胶的网络结构。这种凝胶是在低离子强度
和远离蛋白质等电点pI的条件下形成的。当环境的离子强度较高及pH接近等电
点pI时，则形成随机聚集的凝胶。然而大多数球蛋白凝胶都具有这两种类型的
凝胶网络，这决定于蛋白质的浓度、环境的pH与离子强度及加热的温度和时间。
蛋白质分子构象的变化是蛋白质分子聚集的先决条件，球蛋白更是如此。在
串状网络结构中发现蛋白质分子仍保持球形构象。经典的球形蛋白质分子展开的
“两种状态”理论认为仅存住两种状态的蛋白质：未变性的蛋白质和高度变性的
无序蛋白质一现在已经证明，存从无序状态向未变性状态展开的路径中明显存在
一动态的中间体。已经发现相似的中间体状态存在于低pH(或高pH)的平衡条件
下、适当浓度变性剂的条件下和高温度的条件下。这种中间体状态被称为“熔融
球蛋白状态”，它被定义为含有与未变性状态相似的二级结构而三级结构展开的
紧凑的球形分子。从受热时的未变性状态到熔融球蛋白的转变及这种部分变性的
形式主要与热凝胶的形成有关。
2形成蛋白质热凝胶的作用力
蛋白质凝胶是变性的蛋白质分子间排斥和吸引相互作用力相平衡的结果。一
般认为，形成和维持蛋白质凝胶的作用力主要是疏水相互作用、氢键、静电相互
作用等物理作用力，但含有巯基的蛋白质分子间 SH-SS交换反应也可能对蛋白
质的凝胶作用有贡献。
2．1 疏水相互作用
蛋白质受热时包埋的非极性多肽暴露出来，从而增强了I临近多肽非极十牛
片段的疏水相互作用：因而，平均疏水性(例如蛋白质中疏水氨基酸的比率)应该
影响凝胶的形成过程 I Shimada和Matsushita等 报道，含有高于31．5％克分
子 分数的非极性氨基酸残基的蛋白质形成凝结型凝胶．而那些含有低于31．5％
克分子百分数的非极性氨摹酸残基的蛋白质则形成半透明型凝胶。这种分类方法
清楚地表明疏水相互作用对凝胶形成的重要性和从蛋白质的氨基酸组成预测凝
胶特性的可能性。但是 Maria Babajimopoulos等 认为疏水相互作用和静电相
互作用对于大豆分离蛋白凝胶的形成是可以忽略的.
2．2 氢键
有关氢键对蛋白质凝胶形成的作用，不同的研究者得到的结论相似。
Catsimpoolas和Meyer报道．用6mol／L的尿素处理预凝胶，抑制r大豆分离
蛋白冷却时形成凝胶，因此认为氢键和疏水相互作用是形成凝胶的主要作用力。
但是高浓度的尿素可能导致蛋白质严重变性，破坏了蛋白质的二级结构，而二级
结构x,j-于球蛋白形成凝胶来说是必需的，因为氢键是形成与凝胶有关的B一
折叠结构的主要作用力.Maria Babajimopoulos等认为与大豆分离蛋白凝胶过程
有关的主要作用力是氢键和范德华力，而疏水相互作用和静电相互作用可以忽
略：Shigeru Utsumi等也报道氢键是大豆11S球蛋白、7S球蛋白和大豆分离蛋
白凝胶的形成及维持凝胶网络结构的最重要的物理作用力。
2．3 静电相互作用
静电相互作用通常在蛋白质聚集过程中表现为相互排斥力，特别是在体系仅
含有一种蛋白质或含有相似等电点的不同种蛋白质的情况下。pI时蛋白质的净
电荷为零，当环境的pH接近pI时，蛋白质分子快速随机的聚集，因而很容易形
成凝结块 在pH条件远离pI时，由于存在较高的净负电荷，静电排斥力占主导，
蛋白质分子的聚集不会发生。当体系的pH处于pI和极端pH的中间区域时，静
电排斥力和相互吸引作用力 (主要是疏水相互作用)很好地平衡，从而形成凝胶
网络…。凝胶中静电排斥力的重要性已被在介质中添加盐类所证实．即在pH远
离pI的条件下，加入盐类屏蔽了蛋白质分子表面过剩的电荷，并使蛋白质间连
接形成纤细的“念珠串”状网络结构。然而，在介于pI和极端pH中间的pH条
件下，加入盐类打破了吸引力和排斥力间的平衡．导致形成聚集体或凝结块。
2．4 二硫键
Koseki等证实，即使一些蛋白质的SH—SS间的交换反应被抑制，凝胶的形
成也是可能的，因此他们认为分子间的共价二硫键(S—S)不充当起始的凝胶网络
的骨架。Shigeru Utsumi等也认为SH-SS间的交换反应对于大豆11S凝胶的形
成是不必要的，但对于形成强的弹性凝胶很重要。由凝胶的溶解性试验表明，通
过形成分子间的二硫键可以获得凝胶网络的物理完整性。二硫键是否在凝胶网络
的连接区形成或它们仅仅有助于增加多肽的有效链长目前还不清楚。但在后一种
情况下，长的多肽链很容易缠绕在一起，因而在凝胶网络内加强了非共价键的形
成。
3蛋白质凝胶的应用
3．1 蛋白质凝胶在吸水凝胶方面的应用
吸水凝胶是一种通过水合作用迅速吸收大量水分而成凝胶状的不溶性亲水
高聚物。它能吸收自身重量数十倍甚至数千倍的液体，同时具有较强的保液能力。
目前国内外研究和应用最多的主要是聚丙烯酸与聚丙烯腈类高吸水凝胶，这类凝
胶有很好的持水能力，不足之处是它们不可生物降解，并且自身含有未反应的有
毒单体，在应用上受到一定的限制。近10年来，已有化学改性蛋白质凝胶被用
于制备吸水材料，因为蛋白质无污染，是可生物降解的天然物。Hwang等通过乙
二胺四乙酸二酐改性大豆蛋白，经戊二醛交联得到最大吸水量可达自重300多倍
的吸水凝胶。
Rathna等进一步研究了用乙醇处理的EDTAD改性大豆蛋白和鱼蛋白凝胶。
所得凝胶的最大吸水量可达自重的400多倍，乙醇还可除去凝胶中的水分，萃取
蛋白凝胶中低分子
量臭味物质和凝胶中未反应的戊二醛。刘琼等∞则在制备EDTAD改性明胶蛋
白凝胶时重点探讨酰化前蛋白质预处理，通过紫外一可见分光光度法确定了酰化
反应的工艺条件蛋白质浓度为l％，pH值为12，酰化反应时间为2～3m。酰化改
性明胶制得的水凝胶，其吸水量最大可达自重的100多倍。研究还发现此水凝胶
体系有pH敏感性，可用作药物控释的载体。
3．2蛋白质凝胶在智能凝胶方面的应用
智能型水凝胶是一类对外界刺激能产生敏感响应的水凝胶，外界刺激可以是
温度、pH值、溶剂、盐浓度、光、化学物质等。根据对外界刺激的响应情况，
智能型水凝胶分为：温度敏感型水凝胶、pH敏感型水凝胶、光敏感型水凝胶、
压力响应型水凝胶、生物分子响应型水凝胶等。由于敏感型水凝胶的这种智能性，
其在药物缓释、蛋白质的分离提纯、人工肌肉等方面有着广阔的应用前景智能凝
胶以合成材料为主，近年，以蛋白质或蛋白质经改性后制得对环境产生敏感响应
的凝胶开始出现。WaitercMstin水发现LEA—l蛋白加入水能生成水凝胶。该水
凝胶可作为吸收材料的有效组成、皮肤治疗剂、药物或化妆品赋形剂、改善食物
吸湿和保湿作用的添加剂、保持生物分子完整性的防冻剂、增强有机体抗干渗透、
耐热性和耐寒性的材料。丝心蛋白和壳聚糖共混，与戊二醛交联制得半互穿网络
结构的智能水凝胶，其可用作非诺洛芬钙缓释制剂的载体嗍。周英辉等嗍明胶／
海藻酸钠聚合物交联互穿网络作为基材，制备了一种pH敏感型微胶囊药物制剂。
该制剂在酸性环境中释放百分率较小，而在碱性环境中为突释型制剂，释放率升
高，体现了蛋白质的特性，适用于在酸性环境中需要保护药效、在碱性环境中发
挥药效的药物。
3．3蛋白质凝胶在组织工程材料等方面的应用
蛋白质凝胶还可应用于组织工程基材、创伤敷料和合金
膜等生物材料方面。高学军等闭以戊二醛为交联剂，利用冻干工艺制得的胶
原海绵可用于生物杂化人工皮肤组织工程的研究。国外有文献报道，将转化生长
因子引入到胶原海绵中，可以释放具有生物活性，这种海绵体材料是骨修复的理
想材料吲。马芳制备了一种丝素／明胶共混膜，随着明胶含量的增加，共混膜的
溶胀率、透气性、热稳定性都有所提高，改善了原有丝素膜的性能。邹勇等溯制
备的明胶一壳聚糖合金膜是一种优质的皮外覆盖材料。何兰珍等阿通过冷冻壳聚
糖一明胶共混液诱导相分离的方法，制备了多孔性、亲水性、透气性良好的壳聚
糖一明胶海绵状伤口敷料。