蛋白质功能特性
菜籽蛋白的提取、功能性特性及应用研究
菜籽蛋白的提取、功能性特性及应用研究菜籽蛋白是一种来源于菜籽的蛋白质，具有丰富的氨基酸组成和良好的功能性特性。
近年来，越来越多的研究关注菜籽蛋白的提取方法、功能性特性以及其在食品和医药等领域的应用。
本文将对菜籽蛋白的提取、功能性特性及应用进行综述，并探讨其未来的发展趋势。
一、菜籽蛋白的提取方法1. 机械法：利用压榨、研磨等机械方法将菜籽中的蛋白质分离出来，是一种传统且简便的提取方法。
机械法提取的菜籽蛋白质具有较高的纯度，但蛋白质损失较大且工艺复杂。
2. 溶剂提取法：利用有机溶剂如乙酸乙酯、正丁醇等，将菜籽中的油脂分离出来，得到含有较高蛋白质的油糠，再通过乙醇等溶剂脱脂得到蛋白质。
这种方法提取的蛋白质较纯，但溶剂的残留问题需要引起注意。
3. 水提法：利用水溶液将菜籽蛋白质溶解出来，再通过酸、碱等方法进行沉淀和分离。
水提法不仅环保且操作简单，但得到的蛋白质纯度较低且工艺需要进一步改进。
二、菜籽蛋白的功能性特性1. 菜籽蛋白具有优秀的乳化性和稳定性。
其高亲水性和高亲油性使其能够与水和油相溶，形成稳定的乳状液，广泛应用于奶制品、果汁饮料等食品加工中。
2. 菜籽蛋白具有良好的凝胶性。
通过酸、碱等方法可以使菜籽蛋白质凝胶化，成为一种优质的凝胶功能剂，在肉制品、豆制品等食品加工中起着重要作用。
3. 菜籽蛋白具有较好的发泡性能。
通过增加蛋白质的含水量和搅拌速度，菜籽蛋白质可以产生大量的气泡，用于蛋糕、面包等烘焙食品的制作中。
4. 菜籽蛋白具有保水性和黏附性。
它可以吸附水分，增加食品的保湿性和口感，适用于蛋白质强化饮料、肉制品等领域。
三、菜籽蛋白的应用研究1. 食品加工领域：菜籽蛋白可以作为优质的植物蛋白替代品，应用于肉制品、蛋糕、面包、豆制品等产品的制作中。
它不仅能够提高产品的营养价值，还能改善产品的口感和品质。
2. 医药领域：菜籽蛋白具有抗炎、抗氧化、免疫调节等活性，可以用于治疗和预防心血管疾病、糖尿病、癌症等疾病。
大豆蛋白在食品体系中的特性
今社会，在食品加工的各个领域中大豆蛋白应用地越来越广泛。
一方面是由于大豆蛋白的资源丰富、营养价值高、原料成本低；另一方面则是因为大豆蛋白还具有与食品的嗜好性、加工性等相关的各种功能特性。
食品体系中，蛋白质功能特性是指在食品加工、储存和消费中，蛋白质和其他食品组分相互作用表现出的物理化学性质的总和（如溶解性、乳化性、起泡性、凝胶性等）。
决定蛋白质的功能性的因素有蛋白质本身的性质（蛋白质分子大小、形状、氨基酸组成和序列、电荷分布和净电荷、表面疏水性、空间结构、分子的柔性及刚性）、所处体系的性质（温度、pH值、离子强度和离子对种类、脂类和糖类、食品添加剂等）以及蛋白质分子内和分子间的相互作用。
从分子水平上看，蛋白质的功能性是蛋白质的水合性质和与蛋白质表面性质有关的性质。
蛋白质的功能特性也可以看成是蛋白质-水的相互作用、蛋白质-蛋白质的相互作用、蛋白质-空气的相互作用，体现蛋白质的流体力学性质和界面性质。
大豆蛋白的利用，无论是直接利用天然资源，还是已开发产品中蛋白质的再利用，都要综合考虑大豆蛋白的功能和营养特性。
营养特性是蛋白质资源的基础，而功能特性则决定蛋白质的加工性能。
大豆蛋白质往往含有脂肪、糖类及矿物质等，在加工过程中还需加入抗氧化剂、乳化剂、稳定剂等非蛋白组分，这些成分都会不同程度地影响蛋白质的内在性质，因此充分了解大豆蛋白的功能特性和营养特性，以及加工过程中加热、冷却、电渗析、膜过滤等工艺对植物蛋白质功能、性质的影响，才有可能生产出符合市场需求的优质食品。
大豆蛋白的溶解性溶解性是指蛋白质在水溶液或食盐溶液中溶解的性能，其溶解的程度又称溶解度。
在各种不同条件下，溶解度性质是蛋白质可应用性的一个很重要的指标，它影响着蛋白质的凝胶作用、乳化作用和起泡作用的能力。
高溶解度的蛋白质有较好的功能特性，也就是说其具有良好的胶凝性、乳化性、发泡性、脂肪氧化酶活性也较高，比较容易掺合到食品中；而低溶解度的蛋白质的功能性和使用范围则受到限制。
蛋白质在细胞中的功能和结构
蛋白质在细胞中的功能和结构蛋白质是生物体中一种非常重要的有机化合物，其在细胞中扮演着多种功能和结构的重要角色。
蛋白质通过其复杂的结构以及多样的功能，参与了几乎所有细胞过程的实现。
本文将深入探讨蛋白质在细胞中的功能和结构。
首先，我们来了解一下蛋白质的结构。
蛋白质由氨基酸组成，氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
一般情况下，蛋白质由20种不同的氨基酸以不同的顺序和长短组成。
这种组合多样性使得蛋白质能够拥有非常丰富的结构和功能。
在细胞中，蛋白质的结构和功能密不可分。
蛋白质的结构主要分为四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，这个顺序决定了蛋白质的其他级别结构。
二级结构是指蛋白质中在局部区域内相对稳定的空间构象，如α-螺旋和β-折叠等。
三级结构指的是整个蛋白质分子的空间结构，包括了多个二级结构的组合。
四级结构是指多个蛋白质分子相互作用形成的复合物。
这些层次的结构相互协同，决定了蛋白质的理化特性和功能。
蛋白质的功能多种多样，其中最常见的功能之一是作为酶，参与生化反应的催化。
酶是生物体内各种代谢反应的催化剂，能够加速化学反应的速率。
蛋白质通过其特定的结构域，与底物结合并使之发生化学变化，促进了细胞内复杂的代谢过程。
此外，蛋白质还具有结构支持的功能，例如肌肉中的蛋白质可以提供肌肉的收缩力量。
一些蛋白质还具有运输和储存物质的功能，如血红蛋白能够运输氧气。
除了这些基本功能外，蛋白质还担任着细胞信号传递和调节的重要角色。
细胞内的许多信号通路依赖于蛋白质相互作用来传递信息。
例如，受体蛋白质能够识别特定的信号分子，从而触发细胞内一系列的反应。
此外，某些蛋白质还可以通过调节基因的表达来实现对细胞功能的调控。
这些功能使得蛋白质在维持细胞的正常功能和适应环境变化方面起到了关键作用。
蛋白质在细胞中的功能和结构是相互依托、相互影响的。
蛋白质的功能是由其结构所决定的，而蛋白质的结构则受到基因信息、环境条件以及其他蛋白质的调控影响。
第五章 蛋白质2
第5章 蛋白质 5.5蛋白质的功能性质 5.5蛋白质的功能性质
动物蛋白，例如乳(酪蛋白) 蛋和肉蛋白等， 动物蛋白，例如乳(酪蛋白)、蛋和肉蛋白等， 是几种蛋白质的混合物， 是几种蛋白质的混合物，它们有着较宽范围 的物理和化学性质，及多种功能特性； 的物理和化学性质，及多种功能特性；又如 蛋清具有持水性、胶凝性、黏合性、乳化性、 蛋清具有持水性、胶凝性、黏合性、乳化性、 起泡性和热凝结等作用， 起泡性和热凝结等作用，这些功能来自复杂 的蛋白质组成及它们之间的相互作用 植物蛋白和乳清蛋白等其他蛋白质， 植物蛋白和乳清蛋白等其他蛋白质，它们也 是由多种类型的蛋白质组成， 是由多种类型的蛋白质组成，但是它们的功 能特性不如动物蛋白
蛋白质在界面的稳定性决定了它在界面所形成膜的机械强度, 蛋白质在界面的稳定性决定了它在界面所形成膜的机械强度,而膜的强 度又与分子间的相互作用、静电吸引、氢链和疏水相互作用有关。 度又与分子间的相互作用、静电吸引、氢链和疏水相互作用有关。二硫 键的形成可以增加蛋白质膜的黏弹性。当界面膜中蛋白质的浓度达到约 键的形成可以增加蛋白质膜的黏弹性。 20%～25%(质量 体积) 质量/ 蛋白质则以凝胶状态存在。 20%～25%(质量/体积)时,蛋白质则以凝胶状态存在。各种非共价键相互 作用达到所需平衡时,才能使凝胶状膜稳定和具黏弹性。 作用达到所需平衡时,才能使凝胶状膜稳定和具黏弹性。倘若疏水相互 作用太强,则蛋白质会在表面絮凝、聚结甚至沉淀。 作用太强,则蛋白质会在表面絮凝、聚结甚至沉淀。当静电排斥力大大 超过吸引力时, 超过吸引力时,不易形成厚的内聚膜
只有当蛋白质表面的疏水数目 达到足以提供疏水达到足以提供疏水-界面相互 作用需要的能量， 作用需要的能量，才能使蛋白 质在界面牢固地吸附， 质在界面牢固地吸附，并形成 隔离的疏水小区。 隔离的疏水小区。只有这样方 可促进蛋白质吸附， 可促进蛋白质吸附，形成稳定 的泡沫或乳状液
蛋白质的结构 和 功能
蛋白质的结构和功能蛋白质是生物体内一类重要的生物大分子，它在细胞的结构和功能中发挥着重要的作用。
蛋白质的结构和功能紧密联系，其结构决定了其功能。
本文将从蛋白质的结构和功能两个方面进行探讨。
一、蛋白质的结构蛋白质的结构是由氨基酸残基通过肽键连接而成的多肽链。
氨基酸是蛋白质的基本组成单元，它由一种氨基基团、一种羧基和一个侧链组成。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1. 一级结构：一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
氨基酸的不同顺序决定了蛋白质的种类和特性。
例如，胰岛素由51个氨基酸组成，胰岛素的一级结构决定了它具有调节血糖的功能。
2. 二级结构：二级结构是指蛋白质中氨基酸残基的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是由氨基酸的肽键形成的螺旋结构，形状类似于螺旋状的弹簧。
β折叠是由氨基酸的肽键形成的折叠结构，形状类似于折叠的纸扇。
二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
3. 三级结构：三级结构是指蛋白质整个分子的空间排列方式。
蛋白质的三级结构由多个二级结构单元相互作用而形成。
这些相互作用包括氢键、离子键、范德华力以及疏水效应等。
三级结构的稳定性和形状决定了蛋白质的功能。
4. 四级结构：四级结构是指由多个蛋白质分子通过非共价键结合而形成的复合物。
多个蛋白质分子通过相互作用形成稳定的功能单位。
例如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都与其他亚基相互作用，形成一个稳定的四聚体。
二、蛋白质的功能蛋白质作为生物体内的重要分子，在细胞的结构和功能中发挥着多种作用。
1. 结构功能：许多蛋白质在细胞中起到构建细胞结构的作用。
例如，胶原蛋白是皮肤、骨骼和血管等结缔组织的重要组成部分，维持了细胞的结构稳定性。
肌动蛋白和微丝蛋白是细胞骨架的主要成分，参与了细胞的形态维持和运动。
2. 酶功能：许多蛋白质具有酶活性，可以催化生物体内的化学反应。
酶是生物体内调控代谢的关键分子。
蛋白质水解作用的化学和生物学特性
蛋白质水解作用的化学和生物学特性蛋白质是构成生物体的重要成分，具有多种生物学功能。
其中，蛋白质水解作用是生物体内必须的过程之一，可以提供大量的营养物质和生理活性物质。
本文将从化学和生物学两个方面探讨蛋白质水解作用的特性。
化学特性蛋白质水解是指将蛋白质分子在水中加入适量酸、碱或酶等催化剂作用下，将蛋白质中的化学键断裂，并分解成较小的肽、多肽和氨基酸等组成物。
蛋白质水解经历两个主要的反应阶段：首先是肽键的断裂，其次是氨基酸分子的后续反应。
肽键的断裂蛋白质中的肽键是在肽链的两个氨基酸之间形成的。
在水解反应中，最先发生的是肽键的断裂。
这个过程需要消耗一定的能量，使得肽链上的两个氨基酸被分离出来。
这些氨基酸可以具有相同或不同的化学结构。
肽键的断裂机理包括亲核攻击和电子转移两个过程。
在酸性条件下，水分子充当亲核剂，与肽键中的羧酸或胺基发生亲核加成反应，导致肽键的断裂。
在碱性条件下，碱性缓冲剂OH-是亲核剂，在同样的反应过程中，也可以导致肽键的断裂。
此外，酶也可以催化肽键的断裂反应，在生物上下文中完成水解反应。
氨基酸的后续反应在肽键的断裂后，蛋白质分子断成了许多不同大小的碎片。
这些碎片可以接受多种不同的反应，例如氧化、食管酸处理、重排、酰基化或其他类型的化学修饰。
此外，氨基酸可以用作能量来源，一旦进入细胞内，通过分解进行能量代谢作用。
生物学特性蛋白质水解作用是一种基础的生物化学反应，涉及多个组成蛋白质的氨基酸。
在生物学上，蛋白质水解作用也具有多种生理功能。
营养作用水解蛋白质可以被肠道吸收，供给机体生命活动所需的氨基酸和其他养分。
水解蛋白质还能够促进肠道细胞更新，抑制胃酸分泌，改善肠黏膜屏障结构和功能。
因此，水解蛋白质被广泛应用于医药领域以及食品功能添加。
生理功能除了营养作用，蛋白质水解也具有多种生理活性，可以用于调节和改善机体的生理功能。
例如，一些水解蛋白质含有大量的生物活性肽和氨基酸，可能具有抗炎、抗氧化和免疫增强作用。
蛋白质结构与功能阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用
蛋白质结构与功能阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用蛋白质结构与功能蛋白质是细胞中最基本的生物大分子之一，其在细胞内具有多种重要功能。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的蛋白质结构决定了其不同的功能。
本文将阐述蛋白质结构如何决定其功能以及不同蛋白质在细胞中的作用。
一、蛋白质的结构蛋白质由氨基酸经过肽键连接而成，具有多级结构，包括一级、二级、三级和四级结构。
一级结构指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序，由于蛋白质的序列多种多样，可以形成不同的蛋白质。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部排列方式，主要有α-螺旋和β-折叠。
三级结构是指蛋白质的整体折叠结构，由各种二级结构区域相互作用形成。
四级结构是由两个或多个多肽链相互作用形成的复合物。
蛋白质的结构是由其序列决定的，不同的氨基酸序列导致蛋白质具有不同的结构。
例如，蜘蛛丝蛋白的结构由其富含甘氨酸和组氨酸的氨基酸序列决定，使其具有高弹性和强度，适合用于制作蜘蛛网。
而对于血红蛋白来说，具有能够与氧气结合和释放的特殊结构，使其在运输氧气方面发挥关键作用。
二、蛋白质结构与功能的关系蛋白质的结构决定其功能。
一级结构的区别导致氨基酸序列的不同，进而影响蛋白质的二级、三级和四级结构。
蛋白质的折叠方式会影响其形状、表面特性和空间结构，从而决定了蛋白质的功能。
例如，酶是一种特殊的蛋白质，其结构对于催化化学反应至关重要。
酶的活性位点与其结构密切相关，只有在特定的结构中酶才能与底物结合，并发挥催化作用。
另外，蛋白质的结构与其功能的关系还体现在其特定的结构域上。
蛋白质通常由多个结构域组成，每个结构域都具有特定的功能。
例如，免疫球蛋白是一种抗体，由抗原结合域和效应分子结合域组成，分别负责结合抗原和促使免疫应答。
这种特定结构域的存在使得蛋白质能够在细胞中发挥特定的生物学功能。
三、不同蛋白质在细胞中的作用蛋白质在细胞中扮演着各种不同的角色和功能。
以酶为例，酶是一类催化剂，能够加速化学反应的进行。
《生物化学与分子生物学》(人卫第八版)-第一章蛋白质的结构与功能归纳总结
第一章蛋白质·蛋白质（protein）是由许多氨基酸（amino acids）通过肽键（prpide bond）相连形成的高分子含氮化合物。
·具有复杂空间结构的蛋白质不仅是生物体的重要结构物质之一，而且承担着各种生物学功能，其动态功能包括：化学催化反应、免疫反应、血液凝固、物质代谢调控、基因表达调控和肌收缩等；就其结构功能而言，蛋白质提供结缔组织和骨的基质、形成组织形态等。
·显而易见，普遍存在于生物界的蛋白质是生物体的重要组成成分和生命活动的基本物质基础，也是生物体中含量最丰富的生物大分子（biomacromolecule）·蛋白质是生物体重要组成成分。
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的各个部分都含有蛋白质含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占人体干重的45%，某些组织含量更高，例如：脾、肺及横纹肌等高达80%。
·蛋白质具有重要的生物学功能。
1）作为生物催化剂（酶）2）代谢调节作用3）免疫保护作用4）物质的转运和存储5）运动和支持作用6）参与细胞间信息传递·氧化功能第一节蛋白质的分子组成（The Molecular Structure of Protein）1.组成元素：C（50%-55%）、H（6%-7%）、O（19%-24%）、N（13%-19%）、S（0-4%）。
有些但被指含少量磷、硒或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别还含碘。
2.各蛋白质含氮量接近，平均为16%。
100g样品中蛋白质的含量（g%）=每克样品含氮克数*6.25*100，即每克样品含氮克数除以16%。
凯氏定氮法：在有催化剂的条件下，用浓硫酸消化样品将有机氮都转化为无机铵盐，然后在碱性条件下将铵盐转化为氨，随水蒸气蒸馏出来并为过量的硼酸液吸收，再以标准盐酸滴定，就可计算出样品中的氮量。
此法是经典的蛋白质定量方法。
一、氨基酸——组成蛋白质的基本单位存在于自然界的氨基酸有300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种，且均属L-氨基酸（甘氨酸除外），手性，具有旋光性（甘氨酸除外，甘氨酸R基团为-H）。
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蛋白质功能特性一、蛋白质的水合性质（溶解性、黏度）蛋白质的水合是通过蛋白质的肽键和氨基酸侧链与水分子间的相互作用而实现的。
浓缩蛋白质或离析物在应用时必须水合，食品的流变性质和质构性质也取决于水与其他食品组分，尤其像蛋白质与多糖等大分子的相互作用，水能改变蛋白质的物理化学性质。
此外，蛋白质的许多功能性质，如分散性、湿润性、溶解性、持水能力、凝胶作用、增稠、黏度、凝结、乳化和气泡等，都取决于水—蛋白质的相互作用。
因此了解食品蛋白质的水合性质和复水性质在食品加工中有重要的意义。
1、溶解性蛋白质的溶解度是蛋白质—蛋白质和蛋白质—溶剂相互作用达到平衡的热力学表现形式。
蛋白质的溶解性，可以用水溶性蛋白质（WSP）、水可分散性蛋白质（WDP）、蛋白质分散性指标（PDI）、氮溶解性指标（NSI）来评价。
蛋白质溶解度的大小与pH值、离子强度、温度和蛋白质浓度有关。
蛋白质在水中形成的实际是胶体分散体，作为有机大分子化合物，蛋白质在水中以胶体态存在，并不是真正化学意义上的溶解态，所以蛋白质在水中形成的是胶体分散系，只是习惯上将它称为溶液。
蛋白质的溶解度影响其功能性质，包括增稠、气泡、乳化和凝胶作用，起始溶解性较大的蛋白质，能使蛋白质分子迅速地在体系中扩散，也有利于蛋白质分子向空气或油水界面扩散，有利于蛋白质其他功能性质的提高。
蛋白质溶解度大小在实际应用中非常重要，蛋白质溶解也是判断蛋白质潜在应用价值的一个指标，此外，蛋白质的溶解性也与其在饮料中的应用直接相关。
影响蛋白质溶解性的因素：（1）氨基酸组成与疏水性：疏水相互作用增加了蛋白质与蛋白质之间的相互作用，使其溶解性下降；离子相互作用有利于蛋白质与水的相互作用，增加溶解性。
（2）PH：PH不在PI（等电点）时蛋白质分子溶解性大，PH在等电点时溶解度最小。
（例如β-乳球蛋白、牛血清蛋白在等电点时溶解度高）（3）离子强度：μ<0.5时盐溶效应，增加了蛋白质的溶解性；μ>1时盐析作用，蛋白质和盐离子之间争夺水，其溶解度下降。
（4）温度：0°C~40或50°C时，随温度的增加溶解度增大，高于这个范围随温度的增加而降低。
在恒定的pH值和离子强度下，大多数蛋白质的溶解度在0-40℃范围内随着温度的升高而提高，而一些高疏水性蛋白质，像β-酪蛋白和一些谷类蛋白质溶解性与温度呈负相关。
等温度超过40℃时，由于热导致蛋白质结构变性，促进聚集和沉淀作用，使得蛋白质的溶解度下降。
（5）有机溶剂的影响：有机溶剂能使水的介电常数降低，增加了蛋白质分子内和分子之间的静电作用，溶解度降低。
加入有机溶剂，会降低水分子的介电常数，提高蛋白质分子内和分子间的静电作用力，导致蛋白质分子结构的展开；而且介电常数的降低促进暴露的肽集团之间氢键的形成和带相反电荷集团之间的静电相互吸引作用，这些相互作用导致蛋白质在有机溶剂-水体系中溶解度减少甚至沉淀。
2、黏度溶液的黏度反映了它对流动的阻力，黏度不仅可以稳定食品中的被分散成分，同时也直接提供良好的口感，或间接改善口感，例如控制食品中一些成分结晶、限制冰晶的成长等。
影响蛋白质黏度的主要因素是溶液中蛋白质分子或颗粒的表观直径，表观直径主要取决于蛋白质分子固有的特性，蛋白质—溶剂间的相互作用，蛋白质—蛋白质间的相互作用。
在常见的加工处理中如高温杀菌、蛋白质水解、无机离子的存在等因素也均会严重影响蛋白质溶液的黏度。
蛋白质体系的黏度和稠度是流体食品如饮料、肉汤、沙司和奶油的主要功能性质，影响食品的品质和质地，黏度在泵的输送、混合、加热、冷却和喷雾干燥等食品加工中也有实际意义。
黏度和溶解性之间具有相关性，将不溶性的蛋白质置于水介质中不显示高的黏度；吸水性差和溶胀性小的易溶蛋白质在中性或等电点pH值时黏度也很低；而在起始吸水性大的可溶性蛋白质具有高黏度。
影响蛋白质流体黏度特性的主要因素是溶液中蛋白质分子或颗粒的表观直径，表观直径越大，黏度越大。
表观直径取决于下列参数：（1）蛋白质分子固有的特性，如：摩尔质量、大小、体积、结构、电荷等；（2）蛋白质—溶剂之间的相互作用，这种作用会影响蛋白质的溶胀、水合作用和溶解性等；（3）蛋白质—蛋白质相互作用，它取决于聚集体的大小。
对于高浓度蛋白质体系，蛋白质-蛋白质相互作用是主要因素。
3、蛋白质水合性质的测定实际生产中通常以持水力或者保水性来衡量蛋白质水合作用的大小，持水能力是蛋白质吸收水并将水保留在蛋白质组织中的能力，被保留的水是指结合水、流体动力学水和物理截留水的总和。
蛋白质的持水力或结合水能力影响食品的嫩度、多汁性、柔软性，也与焙烤食品和其他凝胶食品的理想质构有关，所以对食品品质具有重要的实际意义。
常用的测定蛋白质水合性质方法有以下几种：（1）相对湿度法测定一定水分活度时所吸收或丢失的水量，该法可用于评价蛋白粉的吸湿性和结块现象。
（2）溶胀法将蛋白质粉末置于下端有刻度毛细管的沙芯玻璃过滤器，使其自发地吸收过滤器下面毛细管中的水，即可以测定水合作用的速度和程度。
（3）水饱和法水饱和法是测定蛋白质饱和溶液所需要的水量。
（4）过量水法使得蛋白质样品同超过蛋白质所能结合的过量水接触，通过过滤或低速离心或挤压，使得过剩水分离。
这种方法适用于溶解度低的蛋白质，但对于含有可溶性蛋白质的样品必须校正。
溶胀法、过量水法、水饱和法可以用来测定结合水、不可冻结水及蛋白质分子间借助于物理作用保持的毛细血管水。
二、蛋白质的表面性质（乳化、气泡）蛋白质是两性分子，它们能自发地迁移至气—水界面或油—水界面，所有的蛋白质都是双亲的，但是它们在表面性质上存在显著的差别，因为蛋白质的界面性质非常复杂。
1、蛋白质的乳化特性乳化性是指两种以上的互不相溶的液体，例如油和水，经机械搅拌或添加乳化液，形成乳浊液的性能。
一些天然加工食品，如牛奶、蛋黄、椰奶、豆奶、奶油、人造奶油、色拉酱、冷冻甜食、法兰克福香肠、香肠和蛋糕，都是乳状液类型产品。
蛋白质是天然的两亲物质，既能同水相互作用，又能同脂质作用。
在油/水体系中，蛋白质能自发地迁移至油—水界面和气—水界面，到达界面上以后，疏水基定向到油相和气相，而亲水基定向到水相并广泛展开，在界面形成蛋白质吸附层，从而起到稳定乳状液的作用。
很多因素影响着蛋白质的乳化性质，包括内在因素，如pH、离子强度、温度、低分子量的表面活性剂、糖、油相体积分数、蛋白质类型和使用的油的熔点等；外在因素，如制备乳状液的设备类、几何形状、能量输入强度和剪切速度等。
测定蛋白质乳化性质的常用的方法有乳化能力、乳化活性指数和乳状液的稳定性。
（1）乳化容量乳化容量又叫乳化能力是指在乳状液相转变前每克蛋白质所能乳化油的体积（mL）。
它是将一定量的蛋白质配成水溶液，在不断搅拌下以不变的速度加入油或溶化的脂，在颜色变化、黏度变化或者是电阻突然增加是测定相转变到来时加入油的体积。
一般EC随着蛋白质浓度的增加而降低，在测定乳化能力时需要固定蛋白质溶液的浓度。
（2）乳状液的稳定性乳状液形成后，测量乳状液的最初体积，然后在低速离心机或者静置状态下放几小时后测定乳状液中未分离的最终体积。
ES=（乳状液的最终体积/乳状液的最初体积）×100 （3）乳化活性指数乳化活性指数是反映蛋白质乳化活性的大小。
EAI=2T/ΦCT为浑浊度；Φ为乳浊液中油相的体积分数；C为单位体积蛋白质水溶液中蛋白质的质量。
乳化性质是蛋白质重要功能之一，蛋白质与脂类的相互作用有利于食品体系中的分散及乳浊液的稳定，但是也可能产生不利的影响，特别是从富含脂肪的原料中提取蛋白质时，会因为乳浊液的形成而影响蛋白质的提取和纯化，这些在具体的加工生产中必须注意。
乳化的影响因素（1）溶解度：溶解度在25%~80%时乳化液容量和乳化稳定性之间存在正相关。
（2）PH：血清蛋白和卵清蛋白在PI处乳化性好，β-乳球蛋白在碱性条件乳化性质好（3）温度：加热可以降低蛋白质的粘度和刚性乳浊液稳定性降低。
（4）蛋白质的乳浊液的表特性：向两相界面扩散和在界面吸附的能力，因为泡沫的形成包括可溶性蛋白在空气和水界面扩散、伸展、浓集和快速扩展降低界面张力。
2、蛋白质的起泡性质泡沫通常是指气泡分散在含有表面活性剂的连续液相或半固体的分散体系。
许多加工食品是泡沫型产品，如搅打奶油、蛋糕、蛋白甜饼、面包、蛋奶酥、冰激淋、啤酒等。
蛋白质能作为起泡剂主要取决于蛋白质的表面活性和成膜性，例如鸡蛋清中的水溶性蛋白质在鸡蛋液搅打时可被吸附到气泡表面来降低表面张力，又因为搅打过程中的变性，逐渐凝固在气液界面间形成有一定刚性和弹性的薄膜，从而使泡沫稳定。
形成泡沫通常采用的方法有：一是将气体通过一个多孔分配器鼓入低浓度的蛋白质溶液中产生泡沫；二是在有大量气体存在的条件下，通过打擦或振荡蛋白质溶液而产生泡沫；三是将一个预先被加压的气体溶于要生成泡沫的蛋白质溶液中，突然减压，系统中的气体则会膨胀而形成泡沫。
蛋白质起泡性的评价指标主要有：泡沫的密度、泡沫强度、气泡的平均直径和直径分布、蛋白质气泡能力和泡沫的稳定性，最常使用的蛋白质起泡力和泡沫的稳定性。
（1）测蛋白质起泡能力方法将一定浓度和体积的蛋白质溶液加入带有刻度的容器内，按照上述的泡沫形成的方法使其起泡，测定形成泡沫的最大体积，计算泡沫的起泡力。
起泡力=(泡沫中气体的体积/泡沫中液体的体积)×100起泡力一般随着蛋白质浓度的增加而增加。
在比较不同蛋白质起泡力时要比较最高起泡力和相应最高起泡力一半时蛋白质浓度等多项指标。
（2）测泡沫稳定性的方法泡沫稳定性的测定一是在泡沫起泡后，迅速测定泡沫体积，然后放置一段时间后测定泡沫的体积，继而得泡沫稳定性。
泡沫稳定性也随着蛋白质浓度的变化而变化。
泡沫稳定性=(泡沫放置30min后体积/泡沫的初体积)×100泡沫稳定性的测定二是测定液膜完全排水或排水一半所需要的时间。
如果是搅打起泡，测定需要在特制不锈钢仪器中进行，有专门的下水装置收集排水，连续测量排水过程和时间。
气泡的必要条件（1）快速的吸附到水-气界面（2）必须易在界面上易展开重排（3）必须在界面上形成一层粘合性膜影响泡沫稳定的因素（1）PH：PH可以影响蛋白质的溶解度，（2）盐类:加盐减少溶液的粘性，有利于泡沫膨胀，但降低了泡沫稳定性。
（3）糖类：加糖可增加溶液的沾性，泡沫稳定性增加，但抑制泡沫膨胀。
（4）脂类：脂类严重影响气泡稳定性，可以作为消泡剂（5）蛋白质浓度：蛋白质在2%~8%之间显示最高的起泡性。
（6）温度：适当加热蛋白质部分变性改善泡沫的起泡性（7）搅动时间和和强度：是蛋白质充分的伸展、吸附。
三、与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质（蛋白质的织构化、面团的形成、蛋白质的胶凝作用）与蛋白质分子之间的相互作用有关的性质主要有凝胶作用、织构化、面团的形成等。