知识十六 主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.
蛋白质的理化特点是什么请结合其特点举出在检验工作上具有临床意义的例子
问:蛋白质的理化特点是什么?请结合其特点举出在检验工作上具有临床意义的例子?回答:1.维持组织的生长更新蛋白质是细胞的主要组成成分。
人体各组织细胞的蛋白质经常不断地更新，成年人也必须每日摄入足够量的蛋白质，才能维持其组织地更新。
在组织受创伤时，则须供给更多的蛋白质作为修补的原料。
为保证儿童的健康成长，对生长发育期的儿童、孕妇提供足够量优质的蛋白质尤为重要。
检测指标对临床的指导意义:例如人血白蛋白的半寿期约为20天,通过检测白蛋白的含量,临床大夫可以得知患者在最近一个月内的蛋白质水平。
前白蛋白的半衰期更短，只有2天左右。
当检验出前白蛋白时，就可以说明患者近2天蛋白质营养状况。
当然还有视黄醇结合蛋白、转铁蛋白等蛋白质都可以反应人营养状态。
临床大夫可以要求检验科通过尿液检测病人24小时尿素氮水平来对肾脏疾病进行诊断。
营养科大夫可以通过氮平衡实验检测生长发育期的孩子或是患者是否处于正氮平衡或负氮平衡，从而进行饮食指导。
2. 参与重要的生理功能体内重要的生理活动都是由蛋白质来完成的，例如，参与机体防御功能的抗体，催化代谢反应的酶；调节物质代谢和生理活动的某些激素和神经递质，有的是蛋白质或多肽类物质，有的是氨基酸转变的产物；此外，肌肉收缩、血液凝固、物质的运输等生理功能也是由蛋白质来实现的。
因此，蛋白质是生命活动的重要物质基础。
检测指标对临床的指导意义:例如免疫蛋白具有维持机体免疫功能的作用，抗体是活跃在血液中的一支“突击队”，具有保卫机体免受细菌和病毒的侵害、提高机体抵抗力的作用。
临床大夫可以通过检验乙肝五项看看病人是不是肝炎患者。
血红蛋白具有携带、运送氧气的功能，检测血红蛋白可以反应贫血程度。
酶是蛋白质，许多酶的检测如谷丙转氨酶、谷草转氨酶水平能反应肝脏功能。
天门冬氨酸氨基转移酶(AST)、乳酸脱氢酶(LDH)及同功酶、a一羟丁酸脱氢酶(a-HBDH)和肌酸激酶(CK)及同工酶(CKMB)，这一组与心肌损伤相关的酶合称为心肌酶谱，对诊断心肌梗死有一定的价值。
医学检验--血浆蛋白质检查
血浆蛋白质检查主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义（一）血浆蛋白质的组成血浆蛋白质是血浆中含量最多、成分极为复杂、功能广泛的一类化合物。
目前已分离出近于纯品者就有200多种。
近年来有许多新技术用于研究蛋白质，这些资料提供了有价值的病理生理信息，有助于疾病的诊断、治疗。
参考值可随所用测定方法、年龄、性别而有所不同（二）功能和临床意义1.前白蛋白（PA）电泳位于清蛋白前面，由肝细胞合成,半寿期为2～5天。
功能（1）参与组织修补。
（2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。
临床意义（1）营养不良敏感指标；（2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变；（3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎、创伤时其血清浓度降低。
2.视黄醇结合蛋白（RBP）由肝脏合成，是分子量21kD，半衰期为12小时。
RBP将视黄醇从肝脏转运到各种靶组织，保护其不被氧化损伤。
在血浆中RBP与TTR（甲状腺素转运蛋白）以1:1结合，可避免小分子RBP从肾小球滤过。
在靶细胞内，随TTR-RBP复合物的降解，视黄醇被摄入细胞。
3.白蛋白（Alb）Alb由肝细胞合成。
白蛋白是血浆中含量最多的蛋白质，占总蛋白的57%～68%。
功能（1）内源性氨基酸营养源；（2）维持血浆的胶体渗透压；（3）具有酸碱缓冲能力，维持血浆的正常pH；（4）运输和储存作用：是血浆中主要的非特异性载体。
可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等。
因分子量较小，它在血管外体液中的浓度可作为各种膜屏障完整性的良好指标。
临床意义（1）个体营养状态的评价指标。
（2）血浆蛋白质浓度明显下降时，可以影响一些内源性的代谢物、激素和外源性的药物在血液循环中的存在形式。
（3）血浆的清蛋白增高较少见，血液浓缩如严重脱水、休克、饮水不足等。
（4）浓度降低见于①白蛋白合成降低，如急、慢性肝病；②营养或吸收不良；③组织损伤或炎症引起的白蛋白分解代谢增加如大面积组织损伤；④消耗性疾病（恶性肿瘤，严重感染等）；⑤白蛋白异常丢失，如肾病综合征、慢性肾炎等；⑥白蛋白分布异常，如有门静脉高压腹水时；⑦遗传性疾病等。
临床医学检验技师考试辅临床化学血浆蛋白质检查讲义
血浆蛋白质检查一、主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义（一）血浆蛋白质的组成包括前白蛋白、白蛋白、α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、α2-巨球蛋白、铜蓝蛋白、转铁蛋白、β2-微球蛋白、C-反应蛋白。
（二）功能和临床意义1.前清蛋白（PA）：又称前白蛋白。
由肝细胞合成，其半寿期很短，仅约2～5天。
（1）功能1）参与组织修补。
2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。
（2）临床意义1）营养不良指标。
2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变。
3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎时其血清浓度降低。
2.清蛋白（Alb）由肝实质细胞合成，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的57%～68%。
（1）功能①内源性氨基酸营养源；②维持血液正常pH；③血浆中主要的非特异性载体，可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等；④维持血液胶体渗透压。
（2）临床意义1）个体营养状态的评价指标：医学认定水平：Alb＞35g/L时正常（人卫教材有误，按此数值记忆）；28～34g/L轻度缺乏；21～27g/L 中度缺乏；＜21g/L严重缺乏。
当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。
2）在血浆蛋白质浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括内源性的代谢物、激素和外源性的药物。
3）浓度升高：严重脱水、休克、饮水不足时。
4）浓度降低摄入不足（营养不良）合成障碍（慢性肝病）消耗增大（恶性肿瘤、甲亢、重症结核等）丢失增多（肾病综合征、严重烧伤、急性失血、组织炎症等）白蛋白分布异常（门静脉高压腹水）先天性白蛋白缺乏症（罕见）3.α1-酸性糖蛋白（AAG）：又称血清类黏蛋白，包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸。
临床意义：主要作为急性时相反应的指标。
增高：风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者常增高。
降低：在营养不良、严重肝损害等情况下。
知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义.
知识⼗六主要蛋⽩质的理化性质、功能、临床意义.知识⼗六主要蛋⽩质的理化性质、功能、临床意义教学⽬的：1、熟悉⾎浆蛋⽩质的理化性质、功能与临床意义；2、掌握个别⾎浆蛋⽩质特别是⾎浆中的⽩蛋⽩、前⽩蛋⽩的临床意义；3、了解疾病时⾎浆蛋⽩质的变化等。
重点：个别⾎浆蛋⽩质特别是⾎浆中的⽩蛋⽩、前⽩蛋⽩的临床意义。
难点：⾎浆蛋⽩质测定的临床意义；疾病时⾎浆蛋⽩质的变化。
教学⽅法和⼿段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。
授课时数：1学时教学内容及组织：⼀、⾎浆蛋⽩质的组成及功能⾎浆蛋⽩质是⾎浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能⼴泛的⼀类化合物。
占⾎浆固体成份90%左右，⽬前已经研究的⾎浆蛋⽩质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋⽩外，主要由肝细胞合成，主要功能。
1. 维持⾎浆胶体渗透压；清蛋⽩。
2. 作为某些物质的载体，起运输作⽤；如清蛋⽩能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋⽩具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋⽩、运⽪质醇蛋⽩。
3. 维持体液pH恒定；⾎浆蛋⽩pI⼀般都⼩于7.4是弱酸，⼀部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。
4. 免疫功能；⾎浆中许多具有免疫功能的球蛋⽩，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作⽤的⾮特异球蛋⽩，如补体。
5. 凝⾎与纤溶作⽤；凝⾎与纤溶是⼀对⽭盾的统⼀、凝⾎因⼦与纤溶因⼦绝⼤部分是⾎浆蛋⽩质，它们促进⾎液凝固，防⽌⾎液流失和溶解⾎栓，防⽌重要脏器的动脉栓塞。
6. 营养作⽤；⾎浆蛋⽩质可分解成AA，⽤于合成组织蛋⽩或氧化供能。
7. 催化作⽤；⾎浆中有许多酶类，其中部分在⾎浆中发挥作⽤，称⾎浆功能性酶，如凝⾎酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋⽩、LPL、LCAT、肾素等。
⼆、个别⾎浆蛋⽩质（⼀）前⽩蛋⽩（prealbumin，PA）分⼦量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较⽩蛋⽩快，位于其前⽅⾯得名，半寿期短12h，PA是⼀类运载蛋⽩，⼀种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋⽩，⼀种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋⽩，常⽤测定⽅法是免疫学⽅法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，恶性肿瘤，肝硬化或肾炎时下降。
蛋白质的理化性质(一)
蛋白质的理化性质（一）引言：蛋白质是生物体内重要的有机化合物，不仅在构建细胞和组织结构中起关键作用，还参与许多生物化学过程。
了解蛋白质的理化性质对于深入理解其功能和应用具有重要意义。
本文将从五个方面介绍蛋白质的理化性质。
一、蛋白质的结构特点1. 蛋白质组成：蛋白质由氨基酸组成，氨基酸的序列决定了蛋白质的结构和功能。
2. 蛋白质的层次结构：蛋白质包括原始结构、二级结构、三级结构和四级结构，不同结构层次决定了蛋白质的功能。
3. 蛋白质的稳定性：蛋白质的稳定性受到氨基酸组成、离子强度和温度等因素的影响。
二、蛋白质的溶解性1. 水溶性蛋白质与脂溶性蛋白质：根据溶解性可将蛋白质分为水溶性和脂溶性两类。
2. 溶解度的影响因素：蛋白质的溶解度受到pH值、温度、离子强度和化学修饰等因素的影响。
3. 不溶性蛋白质的结构：某些蛋白质在特定条件下会失去溶解性，并形成聚集体或沉淀。
三、蛋白质的电荷性质1. 酸碱性: 蛋白质中的氨基酸残基可以具有酸性或碱性特性，决定了蛋白质的电荷性质。
2. 等电点：蛋白质在特定pH值下呈现电中性状态，该pH值被称为蛋白质的等电点。
3. 离子交换作用：蛋白质的电荷性质会影响其与其他离子或分子之间的交互作用。
四、蛋白质的热力学性质1. 热稳定性：蛋白质在不同温度下具有不同的热稳定性，可通过热力学参数如熔点和热容量等进行描述。
2. 热不变性：某些蛋白质在高温下具有一定的稳定性，可在热表面活性剂条件下进行研究。
3. 热变性：蛋白质在高温下会发生热变性，导致其结构和功能的改变。
五、蛋白质的光谱特性1. 紫外-可见吸收光谱：蛋白质在紫外-可见光谱范围内有特征吸收峰，可用于蛋白质的浓度测定和结构研究。
2. 红外光谱：蛋白质的红外光谱可以提供关于氨基酸残基吸收峰和蛋白质结构的信息。
3. 荧光光谱：蛋白质在特定荧光激发下会发出荧光信号，可用于蛋白质的检测和分析。
总结：蛋白质是生物体中重要的有机化合物，其理化性质在其功能和应用中起着重要作用。
简述蛋白质的理化性质
简述蛋白质的理化性质1、具有两性；2、可发生水解反应；3、溶水具有胶体的性质；4、加入电解质可产生盐析作用；5、蛋白质的变性；6、颜色反应，蛋白质可以跟许多试剂发生颜色反应；7、气味反应。
两性蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
水解反应蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
蛋白质水解时，应找准结构中键的“断裂点”，水解时肽键部分或全部断裂。
胶体性质有些蛋白质能够溶解在水里（例如鸡蛋白能溶解在水里）形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小（10－9～10－7m）时，所以蛋白质具有胶体的性质。
沉淀原因：加入高浓度的中性盐、加入有机溶剂、加入重金属、加入生物碱或酸类、热变性少量的盐（如硫酸铵、硫酸钠等）能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出，这种作用叫做盐析。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程。
利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
变性在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来。
这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质。
蛋白质的这种变化叫做变性，蛋白质变性之后，紫外吸收，化学活性以及粘度都会上升，变得容易水解，但溶解度会下降。
蛋白质变性后，就失去了原有的可溶性，也就失去了它们生理上的作用。
因此蛋白质的变性凝固是个不可逆过程。
造成蛋白质变性的原因物理因素包括：加热、加压、搅拌、振荡、紫外线照射、X射线、超声波等。
化学因素包括：强酸、强碱、重金属盐、三氯乙酸、乙醇、丙酮等。
颜色反应例如在鸡蛋白溶液中滴入浓硝酸，则鸡蛋白溶液呈黄色。
这是由于蛋白质（含苯环结构）与浓硝酸发生了颜色反应的缘故。
还可以用双缩脲试剂对其进行检验，该试剂遇蛋白质生成紫色络合物。
临床化学讲义血浆蛋白质检查重点总结
血浆蛋白质检查一、主要血浆蛋白质的理化性质、功能和临床意义（一）血浆蛋白质的组成包括前白蛋白、白蛋白、α1-抗胰蛋白酶、α1-酸性糖蛋白、结合珠蛋白、α2-巨球蛋白、铜蓝蛋白、转铁蛋白、β2-微球蛋白、C-反应蛋白。
（二）功能和临床意义1.前清蛋白（PA）：又称前白蛋白。
由肝细胞合成，其半寿期很短，仅约12h。
（1）功能1）参与组织修补。
2）运载蛋白：运输激素和维生素，如运输甲状腺激素和维生素A。
（2）临床意义1）营养不良指标。
2）肝功不全指标：在肝炎发病早期血清前白蛋白浓度下降往往早于其他血清蛋白成分的改变。
3）急性炎症、恶性肿瘤、肾炎时其血清浓度降低。
2.清蛋白（Alb）由肝实质细胞合成，是血浆中含量最多的蛋白质，占血浆总蛋白的57%～68%。
（1）功能①内源性氨基酸营养源；②维持血液正常pH；③血浆中主要的非特异性载体，可运输许多水溶性差的物质如胆红素、胆汁酸盐、前列腺素、类固醇激素、金属离子、多种药物等；④维持血液胶体渗透压。
（2）临床意义1）个体营养状态的评价指标：医学认定水平：Alb＞35g/L时正常；28～34g/L轻度缺乏；21～27g/L中度缺乏；＜21g/L严重缺乏。
当清蛋白浓度低于28g/L时，会出现水肿。
2）在血浆蛋白质浓度明显下降的情况下，可以影响许多配体在血循环中的存在形式，包括内源性的代谢物、激素和外源性的药物。
3）浓度升高：严重脱水、休克、饮水不足时。
4）浓度降低摄入不足（营养不良）合成障碍（慢性肝病）消耗增大（恶性肿瘤、甲亢、重症结核等）丢失增多（肾病综合征、严重烧伤、急性失血、组织炎症等）白蛋白分布异常（门静脉高压腹水）先天性白蛋白缺乏症（罕见）3.α1-酸性糖蛋白（AAG）：又称血清类黏蛋白，包括等分子的己糖、己糖胺和唾液酸。
临床意义：主要作为急性时相反应的指标。
增高：风湿病、恶性肿瘤及心肌梗死患者常增高。
降低：在营养不良、严重肝损害等情况下。
在急性时相反应或用类固醇皮质激素治疗时，由于α1-酸性糖蛋白含量升高，结合以上药物的能力增强而干扰药物的有效作用。
蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质【摘要】蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，其理化性质直接影响着其功能和应用。
氨基酸的组成和序列决定了蛋白质的结构和功能，不同的氨基酸序列会导致蛋白质不同的理化性质。
分子量也会影响蛋白质的溶解性和折叠状态，从而影响其功能。
蛋白质的溶解性和聚集态受多种因素影响，包括pH、温度等。
而蛋白质的热稳定性和折叠状态直接关系到其功能的稳定性。
深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，同时也为蛋白质工程和药物设计提供重要依据。
对蛋白质的理化性质进行细致研究，有助于揭示其内在机制，进而推动相关领域的发展和应用。
【关键词】蛋白质、理化性质、氨基酸、分子量、溶解性、聚集态、构象、热稳定性、折叠状态、结构、功能、应用。
1. 引言1.1 蛋白质的理化性质概述蛋白质是生物体内最重要的大分子有机化合物之一，具有多样的生物学功能。
蛋白质的理化性质涉及其组成、结构及行为特性等方面，对于揭示蛋白质在生物体内的功能和作用具有重要意义。
蛋白质的理化性质受到多种因素的影响，包括氨基酸组成和序列、分子量、溶解性、聚集态和构象以及热稳定性等。
氨基酸是构成蛋白质的基本单元，不同氨基酸的组成和排列方式决定了蛋白质的结构和功能。
蛋白质的氨基酸序列对其理化性质有重要影响，不同氨基酸的性质可以影响蛋白质的溶解性、稳定性等特性。
分子量是影响蛋白质理化性质的重要因素之一。
分子量较大的蛋白质通常具有较高的溶解性和稳定性，同时也可能对其聚集态和构象造成影响。
蛋白质的溶解性受到多种因素的影响，包括pH 值、离子强度、温度等。
溶解性的变化可能导致蛋白质结构的改变，从而影响其功能和生物学活性。
蛋白质的热稳定性与其折叠状态密切相关。
蛋白质在特定温度范围内保持特定的折叠状态，一旦超出该范围可能导致蛋白质失去功能。
研究蛋白质的热稳定性可以为其在生物学的应用提供重要参考。
蛋白质的理化性质是与其结构密切相关的，深入研究蛋白质的理化性质有助于了解其功能和应用，为生物学和药物研究提供重要参考。
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知识十六主要蛋白质的理化性质、功能、临床意义
教学目的：
1、熟悉血浆蛋白质的理化性质、功能与临床意义；
2、掌握个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义；
3、了解疾病时血浆蛋白质的变化等。
重点：个别血浆蛋白质特别是血浆中的白蛋白、前白蛋白的临床意义。
难点：血浆蛋白质测定的临床意义；疾病时血浆蛋白质的变化。
教学方法和手段：课堂讲授为主，多媒体教学为辅，课堂提问突出重点。
授课时数：1学时
教学内容及组织：
一、血浆蛋白质的组成及功能
血浆蛋白质是血浆固体成份中含量最多、组成复杂、功能广泛的一类化合物。
占血浆固体成份90%左右，目前已经研究的血浆蛋白质有300多种，分离出的纯品约100来种，除免疫球蛋白外，主要由肝细胞合成，主要功能。
1. 维持血浆胶体渗透压；清蛋白。
2. 作为某些物质的载体，起运输作用；如清蛋白能与多种物质结合（FA、胆红素），某些球蛋白具特异地运输某些物质的功能，运铁蛋白、运皮质醇蛋白。
3. 维持体液pH恒定；血浆蛋白pI一般都小于7.4是弱酸，一部分以弱酸盐形式存在，构成缓冲对。
4. 免疫功能；血浆中许多具有免疫功能的球蛋白，主要由浆细胞合成，电泳时位于γ区带，如IgG、IgA、IgM、IgD、IgE，此外，还有具有免疫作用的非特异球蛋白，如补体。
5. 凝血与纤溶作用；凝血与纤溶是一对矛盾的统一、凝血因子与纤溶因子绝大部分是血浆蛋白质，它们促进血液凝固，防止血液流失和溶解血栓，防止重要脏器的动脉栓塞。
6. 营养作用；血浆蛋白质可分解成AA，用于合成组织蛋白或氧化供能。
7. 催化作用；血浆中有许多酶类，其中部分在血浆中发挥作用，称血浆功能性酶，如凝血酶原、纤溶酶原、铜蓝蛋白、LPL、LCAT、肾素等。
二、个别血浆蛋白质
（一）前白蛋白（prealbumin，PA）分子量5.4万，由肝细胞合成，电泳时移动速度较白蛋白快，位于其前方面得名，半寿期短12h，PA是一类运载蛋白，一种能与甲状腺素结合，称为甲状腺结合蛋白，一种能与VitA结合，称为VitA 结合蛋白，常用测定方法是免疫学方法，正常参与范围0.2～0.4g /L,急性炎症，
恶性肿瘤，肝硬化或肾炎时下降。
（二）白蛋白（albumin，Alb）分子量66458，由肝实质细胞合成，半寿期15～19天，是血浆中含量最多的蛋白质，占40%～60%，主要功能，维持血浆胶体渗透性，缓冲作用，运输作用，营养作用，调节某些激素或药物活性。
白蛋白可微量地通过肾小球，约0.04%，但大部分被血小管重吸收。
白蛋白的测定方法目前主要是溴甲酚绿（BCG）法，正常参考范围35～55g/L，血浆白蛋白增高临床少见，主要见于严重失水引起血液浓缩，血浆白蛋白降低临床常见。
①合成障碍急；慢性肝炎。
②丢失过多；肾病综合症、慢性肾小球、肾炎、糖尿病、系统性斑狼疮等。
③分解过多；营养不良，慢性胃肠道疾病。
（三）甲胎蛋白（α1-fetoprotein，AFP）分子量6.5～7万，pI4.75含糖量4%，主要由胎儿肝合成，妊娠13～15周血清AFP含量最高，以后逐渐下降，出生时仅为高峰期的1%～0.1%，周岁时接近成人水平，仅10～30μg /L，功能不详。
AFP作为肿瘤标志物，对原发性肝Ca的诊断很有价值，80%以上原发性肝Ca患者血清AFP上升，但无特异性，肺Ca、胰腺Ca，肝硬化患者血清AFP亦升高，此外，羊水AFP含量测定可用于胎儿产前监测，AFP↑提示胎儿畸形（神经管缺损、脊柱裂、无脑儿），死胎。
（四）α2-巨球蛋白（α2-macroglobulin，α2MG或AMG）是血浆中分子量最大的蛋白质，分子量为62.5～80万，含糖量8%。
AMG最突出的特性能与多种分子和离子结合，特别是它能与不少蛋白水解酶结合而影响这些酶的活性，有选择地保护某些蛋白酶活性的作用。
AMG由肝细胞与单核吞噬细胞系统合成，半寿期5天。
AMG测定方法，免疫化学法，正常参考范围1.25～4.10g /L，在低Alb血症，AMG上升，妊娠、服用避孕药时AMG上升。
（五）铜蓝蛋白（ceruloplasmin，CER）含铜的糖蛋白，分子量约12～16万，含糖量约10%，因含铜而呈蓝色，故名铜蓝蛋白。
CER具有氧化酶活性，使血液中Fe2+氧化成Fe3+，故又称亚铁氧化酶。
CER 还起着抗氧化剂的作用。
防止组织中脂质过氧化物和自由基的生成，CER属于急性时相反应蛋白，血浆CER在感染、创伤、肿瘤上升，Wilson病（肝点状核变性）CER下降。
CER测定方法，根据其氧化酶活性或免疫化学法，成人正常参考范围0.2～0.5g/L。
（六）β2-微球蛋白（β2-microglobulin，BMG）分子量11800，存在于所有有核细胞的表面，特别是淋巴细胞和肿瘤细胞并由此释放入血，半寿期107mim。
作为人类淋巴细胞抗原β链交部分。
BMG测定方法，由于含量很低，常采用放免法，正常参考范围1.0～2.5mg/L。
主要用于监测肾小管功能，特别是肾移植后，如有排斥反应，BMG在尿中排出量上升，肾功能衰竭，炎症、肿瘤血浆BMG上升。
（七）C-反应蛋白（C-reactive protein，CRP），是一种能结合肺炎双球菌细胞壁C-多糖的蛋白质，分子量11.5～14万，五条肽链组成，肝细胞合成。
CRP能激活补体，促进粒细胞巨噬细胞的运动和吞噬，具有调理素样作用。
CRP测定方法，免疫扩散法，火箭免疫电泳法，ELISA法，放免法，正常参考范围：成人0.42～5.2mg/L。
作为急性时相反应的一个极灵敏指标，急性心肌梗死，创伤、感染、炎症、外科手术、肿瘤浸润迅速上升。
三、疾病时的血浆蛋白质
（一）炎症、创伤在炎症、创伤、感染、心肌梗塞、肿瘤等情况下其血浆浓度会发生明显改变的蛋白质称为急性时相反应蛋白（acute phcse reactante，APR），主要包括AAG、AAT、Hp、CER、C3、C4、纤维蛋白原、CRP↑；PA、Alb、TRF↓。
（二）肝脏疾病血浆蛋白质大多数是由肝细胞合成，因此肝脏疾病会导致多种血浆蛋白质发生变化。
如乙肝活动期AAT、IgM↑；而Hp、PA、Alb↓。
肝硬化时AAT、IgA、AMG↑↑；IgG↑；CER、CRP轻度↑；而AAG、Hp、C3↓；PA、Alb、TRF↓↓。
（三）肾脏疾病肾脏疾病早期可因蛋白尿而导致血浆蛋白质丢失，丢失的蛋白质与其分子量有关，小分子蛋白质丢失明显，而大分子量蛋白质因肝细胞代偿性合成增加。
主要表现是Alb↓↓，PA、AAG、AAT、TRF↓；而AMG、Hp、β-LP↑。
课堂提问：
1、简述血浆蛋白质的功能？
2、简述白蛋白的功能、临床意义？
3、简述肝脏疾病时，血浆蛋白质的变化？。