蛋白质的理化性质汇总
蛋白质的理化性质
• 应用举例 ➢ 临床医学上，变性因素常被应用来消毒及 灭菌。 ➢ 此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质 制剂（如疫苗等）的必要条件。
若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素 后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有的构 象和功能，称为复性(renaturation) 。
去除尿素、 β-巯基乙醇
第二节 蛋白质的理化性质
蛋白质的理化性质
一、蛋白质的两性解离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外，氨基酸 残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条件下都可解离 成带负电荷或正电荷的基团。
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)
当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负 离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶 液的pH称为蛋白质的等电点。
天然状态， 有催化活性
尿素、 β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
* 蛋白质沉淀 在一定条件下，蛋白疏水侧链暴露在外，肽 链融会相互缠绕继而聚集，因而从溶液中析出。 变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉 淀，但并不变性。 * 蛋白质的凝固作用(protein coagulation) 蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚固 的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
R CH COOH NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
二、蛋白质的胶体性质
蛋白质的理化性质和分类
• • • • •
3、蛋白质沉淀的方法： （1）盐析法 （2）有机溶剂沉淀法 （3）某些酸类沉淀法 （4）重金属盐沉淀法
（1）盐析法
• 定义：向蛋白质溶液中加入一定浓度的中 性盐，可破坏蛋白质表面的水化膜并中和 电荷，从而使蛋白质从溶液中析出的现象 称为盐析 • 一般用盐析法分离出来的蛋白质不变性， 故常用于天然蛋白质的分离 • 盐析时若将该溶液的PH调至该蛋白质的等 电点则效果更佳
二、蛋白质的分类
• (一)根据蛋白质形状 • 1.纤维状蛋白质 • 2.球状蛋白质
• (二)根据蛋白质组成成分 • 1.单纯蛋白质 • 根据来源及理化性质，可分为清蛋白、球 蛋白、谷蛋白、醇溶谷蛋白、精蛋白、组 蛋白、硬蛋白 • 2.结合蛋白质 = 蛋白质部分 + 非蛋白质部 分（辅基） • 根据辅基不同，结合蛋白可分为核蛋白、 糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白、金属 蛋白
蛋白质的胶体性质
• 颗粒大小达1~100nm之间，属胶体。因此溶 于水，成为亲水胶体。 • 稳定亲水胶体的因素： 水化膜 表面电荷
不通透性：半透膜 透析原理：
透析
• 将蛋白质溶液（不纯）放入透析袋中，放 在流水中（纯水），让低分子杂质（如盐 类）透过半透膜扩散入水内，蛋白质则留 在袋中，质负离子结合成不溶 性的蛋白质盐而沉淀 • 此法常引起蛋白质变性 • 临床上可利用这性质抢救重金属盐中毒的 病人，如口服牛奶、蛋清等，然后把生成 的不溶性蛋白质盐排出体外
（三）凝固作用 加热使蛋白质变性并结成凝块，此凝块不在 溶于强酸和强碱中，这种现象称为蛋白质的 凝固作用。凝固其实是蛋白质变性后不可进 一步发展的不可逆的结果。
几种蛋白质的等电点
电泳
定义：溶液中带电粒子在电场中向电性相反 的电极移动的现象。
蛋白质的理化性质和生物学特性
第二节蛋白质的理化性质和生物学特性一、蛋白质的胶体性质蛋白质是高分子化合物，分子量一般在10kD～1000kD。
根据测定所知，如分子量为34.5kD的球状蛋白，其颗粒的直径为4.3nm。
所以，蛋白质分子颗粒的直径一般在1～100nm，在水溶液中呈胶体溶液，具有丁铎尔现象、布朗运动、不能透过半透膜、扩散速度减慢、粘度大等特征。
蛋白质分子表面含有很多亲水基团，如氨基、羧基、羟基、巯基、酰胺基等，能与水分子形成水化层，把蛋白质分子颗粒分隔开来。
此外，蛋白质在一定pH溶液中都带有相同电荷，因而使颗粒相互排斥。
水化层的外围，还可有被带相反电荷的离子所包围形成双电层，这些因素都是防止蛋白质颗粒的互相聚沉，促使蛋白质成为稳定胶体溶液的因素。
蛋白质分子不能透过生物膜的特点，在生物学上有重要意义，它能使各种蛋白质分别存在于细胞内外不同的部位，对维持细胞内外水和电解质分布的平衡、物质代谢的调节都起着非常重要的作用。
另外，利用蛋白质不能透过半透膜的特性，将含有小分子杂质的蛋白质溶液放入半透膜袋内，然后将袋浸于蒸馏水中，小分子物质由袋内移至袋外水中，蛋白质仍留在袋内，这种方法叫做透析。
透析是纯化蛋白质的方法之一。
二、蛋白质的两性性质蛋白质和氨基酸一样，均是两性电解质，在溶液中可呈阳离子、阴离子或兼性离子，这取决于溶液的pH值、蛋白质游离基团的性质与数量。
当蛋白质在某溶液中，带有等量的正电荷和负电荷时，此溶液的pH值即为该蛋白质的等电点(pI)。
当pH偏酸时，蛋白质分子带正电荷。
相反，pH偏碱，蛋白质分子带负电荷（图2-2-1）图2-2-1 蛋白质的两性电离蛋白质溶液的pH值在等电点时，蛋白质的溶解度、黏度、渗透压、膨胀性及导电能力均最小，胶体溶液呈最不稳定状态。
凡碱性氨基酸含量较多的蛋白质，等电点往往偏碱，如组蛋白和精蛋白。
反之，含酸性氨基酸较多的蛋白质如酪蛋白、胃蛋白酶等，其等电点往往偏酸。
人体内血浆蛋白质的等电点大多是pH 5.0左右。
蛋白质的理化性质
五、蛋白质的紫外吸收
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、酪氨酸和色氨酸。这三种 氨基酸的在280nm 附近有最大吸收值。因此，大多数蛋白质在280nm 附近显示强的吸收。利用这个性质，可以对蛋白质进行定性鉴定。
COO- H+ P
NH3+
COOH P
Cl3CCOO-
COOH P
NH3+
NH3+¡¤- OOC CCl3
蛋白质复合盐
生化检验工作中。常用此类试剂沉淀蛋白质。
（5）热凝固沉淀蛋白质
蛋白质受热变性后，在有少量盐类存在或将pH调至等电点，则很容
易发生凝固沉淀。
原因可能由于变性蛋白质的空间结构解体，疏水基团外露，水膜破 坏，同时由于等电点破坏了带电状态等而发生絮结沉淀。
天然蛋白质分子由于受各种物理和化学因素的影响，有序的空间结构 被破坏，致使蛋白质的理化性质和生物学性质都有所改变，但并不导致蛋 白质一级结构的破坏。这种现象称为蛋白质的变性作用。变性的蛋白质叫 做变性蛋白质，变性蛋白质的分子量不变。 2、变性因素
⑴物理因素。如：加热、紫外线照射、X射线照射、超声波、高压、剧烈 摇荡、搅拌、表面起泡等。
⑵化学因素。如：强酸、强碱、脲素、重金属盐、三氯醋酸、乙醇、胍、表 面活性剂、生物碱试剂等，都可引起蛋白质的变性。
3、变性的原因 可概括如下： ⑴蛋白质分子的副键破坏，致使其空间结构发生变化。 ⑵蛋白、-NH2等与某些化学试剂发生反应。
分离提取蛋白质常用硫酸铵[（NH4）2SO4]、硫酸钠(Na2SO4)、氯化钠( NaCl)、硫酸镁(MgSO4)等中性盐来沉淀蛋白质，这种沉淀蛋白质的方法 叫盐析法。
蛋白质的理化性质(二)
蛋白质的理化性质（二）引言：蛋白质是生物体内最重要的有机物之一，它具有多种复杂的理化性质。
在本文中，我们将详细介绍蛋白质的理化性质，包括其酸碱性、溶解性、热稳定性、氧化还原性和聚合性等方面。
正文：1. 酸碱性：- 蛋白质的酸碱性来源于其氨基酸残基中的氨基和羧酸基，并受到溶液pH的影响。
- 在酸性条件下，蛋白质带正电荷，容易与带负电荷的物质相互作用。
- 在碱性条件下，蛋白质带负电荷，容易与带正电荷的物质相互作用。
2. 溶解性：- 蛋白质的溶解性受到其成分和物理条件的影响，如溶液离子强度、温度和pH等。
- 水是蛋白质最常见的溶剂，但特定条件下，蛋白质也可以溶解于有机溶剂中。
- 蛋白质的溶解性对其功能和应用具有重要意义。
3. 热稳定性：- 蛋白质在高温下容易发生变性，失去原有的结构和功能。
- 高温可以引起蛋白质内部的氢键和疏水作用的破坏。
- 不同蛋白质对温度的敏感性不同，有些蛋白质可以在高温下保持一定的稳定性。
4. 氧化还原性：- 蛋白质中的部分氨基酸残基可以参与氧化还原反应，如半胱氨酸（Cys）和甲硫醇（Met）等。
- 氧化还原反应可以改变蛋白质的构象和功能。
- 氧化还原平衡在细胞代谢和疾病发展中起着重要的调节作用。
5. 聚合性：- 蛋白质具有聚合的能力，可以通过非共价相互作用形成多聚体结构。
- 蛋白质的聚合对于其功能和稳定性至关重要。
- 一些蛋白质可以通过聚合来形成纤维或胶状物质。
总结：蛋白质具有复杂的理化性质，包括酸碱性、溶解性、热稳定性、氧化还原性和聚合性。
深入理解蛋白质的理化性质对于揭示其结构、功能和应用具有重要意义。
此外，这些性质也与蛋白质在细胞内的代谢过程和疾病发展中起着关键的调节作用。
蛋白质的物理和化学性质
三、蛋白质的物理(wùlǐ)和化学性质1、呈色反应（1）双缩脲反应(fǎnyìng)(Biuret Reaction)蛋白质在碱性溶液中与硫酸铜作用(zuòyòng)呈现紫红色，称双缩脲反应。
凡分子中含有两个以上-CO-NH-键的化合物都呈此反应，蛋白质分子中的氨基酸是以肽键相连(xiānɡ lián)，因此，所有蛋白质都能与双缩脲试剂发生反应。
(2) 茚三酮反应(fǎnyìng)(Ninhydrin Reaction)α-氨基酸与水合茚三酮(苯丙环三酮戊烃)作用时，产生蓝色反应，由于蛋白质是由许多α-氨基酸组成的，所以也呈此颜色反应。
(3)米伦反应(Millon Reaction)蛋白质溶液中加入米伦试剂(亚硝酸汞、硝酸汞及硝酸的混和液)，蛋白质首先沉淀，加热则变为红色沉淀，此为酪氨酸的酚核所特有的反应，因此含有酪氨酸的蛋白质均呈米伦反应。
(4) 黄蛋白反应蛋白质遇浓硝酸会变黄，这一反应(fǎnyìng)为苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸等含苯环的氨基酸所特有。
这些反应(fǎnyìng)都是蛋白质中各种氨基酸侧链的反应，这些呈色反应被广泛应用于定性和定量地测定蛋白质。
2. 水合(shuǐhé)作用蛋白质中有许多极性基团，它们能与水分子形成氢链，从而使蛋白质成为高度水化的分子。
这些(zhèxiē)水也就成为结合水。
溶液(róngyè)的PH值对蛋白质的水化作用有显著影响，在等电点时，整个蛋白质分子呈电中性，水化作用最弱，因而蛋白质的溶解度最小。
蛋白质的水合作用很重要，肉制品加工(jiā gōng)的重要指标“持水能力(nénglì)”就取决于蛋白质水合(shuǐhé)能力的强弱。
3.沉淀(chéndiàn)性蛋白质溶液相当稳定，经长时间的搁置也不会发生沉淀，这在很大程度上是由于蛋白质的水化作用，所以要破坏蛋白质的稳定性使其沉淀，就必须去除蛋白质分子表面(biǎomiàn)的水化层。
蛋白理化性质
第一章蛋白质与核酸的化学第三节蛋白质的理化性质一、蛋白质的两性解离和等电点当蛋白质处于某一PH溶液时，蛋白质分子上正、负电荷相等，净电荷为零，蛋白质为兼性离子，此时PH之称为该蛋白质的等电点。
含碱性氨基酸，PI高；含酸性氨基酸PI低。
二、蛋白质的高分子性质蛋白质分子量从一万到十万。
蛋白质亲水胶体溶液的稳定是分子表面水化层和电荷层。
三、蛋白质的变性与凝固1、蛋白质的变性蛋白质在某些理化因素影响下，其特定空间结构破坏而导致理化性质改变和生物活性丧失称为蛋白质的变性。
（1）物理因素与变性①热变性提高温度对天然蛋白质最重要的影响是促使它们的结构发生变化。
②辐射变性如果射线的能量足够高，也会导致蛋白质构象的转变。
③运动变性由振动、捏合、打擦产生的机械运动会破坏蛋白质分子的结构，从而使蛋白二、质变性。
（例如：打鸡蛋）④高压变性高压变形发生的原因主要是蛋白质的柔性及可压缩性。
（2）化学因素与变性①PH值与变性极端PH 肿胀、展开PI 易聚集、沉淀②表面活性剂与变性③有机溶质与变性有机溶质（尿素等）诱导蛋白质变性④有机溶剂与变性大多数有机溶剂被认为是蛋白质的变形剂⑤金属离子与变性2、蛋白质的胶体性质（1）蛋白质胶体溶于水的蛋白质能形成稳定的亲水胶体，统称为蛋白质溶胶。
常见的豆浆、鸡蛋清、牛奶、肉冻蛋白质的体积很大，而且由于水化作用是蛋白质分子表面带有水化层，更增大了分子体积，粘度比一般小分子溶液大得多。
如果蛋白质分子带有电荷，增加了水化层的厚度，则溶胶粘度变得更大。
蛋白质溶胶有较大吸附能力。
（2）蛋白质凝胶食品中许多蛋白质以您胶状态存在，如新鲜的鱼肉，禽肉、皮、筋、水产动物、豆腐制品及面筋制品等，可以看成水分子散在蛋白质凝胶的网络结构中，他们有一定的弹性、韧性和可加工性。
（3）溶胶与凝胶的相互关系蛋白质在生物体内常以溶胶和凝胶两种状态存在，入蛋清和蛋白，肉酱内的蛋白质和肌肉纤维。
蛋白质溶胶能发生胶凝作用形成凝胶，形成凝胶的过程中，蛋白质分子的多肽链之间各集团以副键相互交联，形成网络结构，水份充满网络结构之间不析出。
蛋白质的理化性质
解
和 • 在不同的pH环境下，蛋白质的电学性质
电 泳
不同。蛋白质在等电点pH条件下，不发
现 象
生电泳现象。利用蛋白质的电泳现象， 可以将蛋白质进行分离纯化。
对于溶液中蛋白质颗粒，
pH=pI时，蛋白质净电荷为零，蛋白质分 子在电场中不移动
pH＞pI时，蛋白质净电荷为负，蛋白质 分子在电场中向阳极移动
§1.4 蛋白质的理化性质
一、蛋白质的胶体性质
蛋白质是高分子化合物，由于分子量 大，它在水溶液中所形成的颗粒直径约为1 －100nm。胶体溶液具有布朗运动、丁达尔 现象、电泳现象、不能透过半透膜以及具 有吸附能力等特性。
利用蛋白质不能透过半透膜的性质，可 以对蛋白质进行纯化，这是提纯蛋白质的 一种常用方法。
• 物理性质改变，如：溶解度降低，粘度升高， 失去结晶能力，旋光值改变。
• 化学性质改变，如：蛋白质变性时，有些原来 在分子内部包藏而不易与化学试剂起反应的侧 链活性基团，由于结构的伸展松散而暴露，易 与化学试剂反应。（如-SH、咪唑基、-OH）。
• 生物化学性质改变：蛋白质变性后，分子结构 伸展松散，易为蛋白质水解酶所分解。
用 • 如加热沉淀、强酸碱沉淀、重金属盐沉
淀和生物碱沉淀等都属于不可逆沉淀。
七、分子量的测定
蛋白质分子量范围在6000－1.0×106
① 根据化学组成测分子量
用化学分析方法测出蛋白质中某一微 量元素的含量。并假设蛋白质分子中含有 一个被测元素的原子，则可由此计算出蛋 白质的最低分子量。
例：猪心细胞色素C含铁量0.43％，求其最低分 子量。 解： Cyt C(Mw)=55.85/0.43%=13000
有机酸
有机溶剂
结絮和凝固是变性深刻化的体现。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
2011.08
电泳
定义：带电粒子在电场中向着与其电性相反的 电极移动的现象。
Pr分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电 荷，故可在电场中发生移动。
不同的蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大 小也不同，故在电场中的泳动速度也不同，由此 可彼此分离。
2011.08
* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成 正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电 荷为零，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
2011.08
NH
+ 3
Pr
COOH
O HH+
阳离子 pH<pI
pH<pI
NH
+ 3
Pr COO -
兼性离子
• 造成变性的因素 1）物理因素：高温、高压、脱水、射线等 2）化学因素：强酸、强碱、重金属盐、生 物碱试剂、尿素等
2011.08
变性后的表现：
❖生物活性丧失 ❖理化性质改变
溶解度降低 粘度增加 结晶能力消失 易被蛋白酶水解
2011.08
• 应用举例
① 利用变性：酒精消毒、高压灭菌 ② 防止变性：低温保存生物制品 ③ 取代变性：乳品解毒(用于急救重金
（四）蛋白质的变性
* 蛋白质的变性(denaturation)
• 概念
在某些物理和化学因素作用下，蛋白 质特定的空间构象被破坏，从而导致其理 化性质改变和生物活性的丧失。
2011.08
• 变性的本质 —— 破坏蛋白质空间结构（非共价键和二硫 键），不改变蛋白质的一级结构（肽键、 分子组成、分子量不变）。
浓度范围内沉淀。 缺点：易使Pr变性 应用：pI沉淀Pr。调节溶液pH到某Pr的pI，加上丙酮
破坏水化膜，Pr沉淀。 注意：防止Pr在分离过程中发生变性：①0－4 ℃下进行；
②有机溶剂浓度不能太高，Pr沉淀后立即分离
2011.08
蛋白质沉淀方法
3.某些酸类沉淀法
定 义：加入某些酸类与蛋白质正离子结合成不
蛋白质的理化性质和分类
新泰职工中专
徐云
一、理化性质
▪ 具有氨基酸性质
➢ 两性电离 ➢ 紫外吸收性质 ➢ 呈色反应
▪ 具有生物大分子特性
➢ 胶体性质 ➢ 沉淀、变性和凝固等
2011.08
（一）蛋白质的两性电离
蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外， 氨基酸残基侧链中某些基团，在一定的溶液pH条 件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。
不同的蛋白质分子所带电荷量不同，且分子大 小也不同，故在电场中的泳动速度也不同，由 此可彼此分离。
2011.08
知识链接
胶体
胶体
概念
2011.08
（二）亲水胶体性质
蛋白质分子的直径可达1～ 100nm，为胶粒范围之内。
•蛋白质胶体稳定的因素: 水化膜 颗粒表面电荷
2011.08
胶体性应用（纯化蛋白质）
使从溶液中沉淀析出的现象。
原 理: 破坏Pr两个稳定因素：水化膜和电荷层 中性盐：(NH4)2SO4；Na2SO4；NaCl等
优 点：Pr不变性，常用2011.08蛋白质沉方法2.有机溶剂沉淀法
试剂： 丙酮、乙醇、甲醇等亲水溶剂 原理： 与H2O结合，破坏水化层 优点：分辨率优于盐析法，能使某一Pr在狭小有机溶剂
pH=pI
pH=pI
兼性离子
O HH+
NH 2 Pr COO-
阴离子
pH>pI
pH>pI
人体蛋白质，pI ~ 5.0 在人体体液pH7.4的环境下，带负电荷
2011.08
电泳
定义：带电粒子在电场中向着与其电性相反的 电极移动的现象。
Pr分子在溶液中可带净的负电荷或带净的正电 荷，故可在电场中发生移动。
溶性的盐而沉淀析出的现象。
原 理: 破坏Pr一个稳定因素：电荷层 常用酸：三氯醋酸、浓硝酸、苦味酸等
优 点：Pr变性，常用于临床检验
2011.08
蛋白质沉淀方法
4.某些酸类沉淀法
定 义：加入重金属离子与蛋白质负离子结合成
不溶性的盐而沉淀析出的现象。
原 理: 生成不溶性蛋白质盐 常用酸：Cu、Ag、Hg、Pb等
（变性蛋白质）
沉淀
（蛋白质未变性）
破坏水溶液中蛋白质 的水化膜和中和电荷
2011.08
变性
加热
改变pH至pI
加热
凝固
（变性，不再溶解）
变性不一定沉淀 沉淀不一定变性 凝固则一定变性、沉淀
（六）蛋白质的紫外吸收
由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸 和色氨酸，因此在280nm波长处有特征性吸收 峰 。 蛋 白 质 的 OD280 与 其 浓 度 呈 正 比 关 系 ， 因 此可作蛋白质定量测定。
特点：
凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆 的结果。所以凝固的蛋白质一定变性、沉淀。
2011.08
基因工程研究所 肖维威
（五） 蛋白质的凝固作用
概念：
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚 固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
特点：
凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆 的结果。
2011.08
蛋白质的变性、沉淀和凝固的关系
注：OD 是optical density（光密度）的缩写， 表示被检测物吸收掉的光密度，是检测方法里 的专有名词，检测单位用OD值表示，
* 透析(dialysis)
利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物 分开的方法。
2011.08
临床应用
人工肾
2011.08
血液透析图
（三）蛋白质的沉淀
盐析法 有机溶剂沉淀法 免疫沉淀法 某些酸类沉淀法 重金属盐沉淀法
2011.08
蛋白质沉淀方法
1.盐析法 定 义：加入大量中性盐以破坏Pr的稳定因素并
属中毒)
2011.08
变性与复性(renaturation)
变性
可逆变性：Pr变性后如将变性剂除去，该Pr分子的
天然构象和生物学活性还能恢复。
复性
不可逆变性：若变性条件强烈，作用时间长，构象 变化大，理化性质难以恢复。
2011.08
（五） 蛋白质的凝固作用
概念：
蛋白质变性后的絮状物加热可变成比较坚 固的凝块，此凝块不易再溶于强酸和强碱中。
变性的蛋白质易于沉淀，有时蛋白质发生沉 淀，但并不变性。
凝固是蛋白质变性后进一步发展的不可逆 的结果。所以凝固的蛋白质一定变性、沉淀。
❖ 变性Pr不一定沉淀 ❖ 沉淀Pr不一定变性 ❖ 变性/沉淀的Pr不一定凝固 ❖ 凝固的Pr则一定变性、沉淀
2011.08
物理因素：加热、紫外线照射、超声、剧烈震荡等 化学因素：强酸、强碱、有机溶剂、重金属盐等