生物化学第15章蛋白质的生物合成
生物化学第十一章 蛋白质的生物合成(共65张PPT)全
原核、真核生物各种起始因子的生物功能
起始因子
生物功能
IF-1
占 据 A 位 防 止 结 合 其 他 tRN A
原核
生物
EIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
EIF-3
促 进 大 小 亚 基 分 离 ， 提 高 P位 对 结 合 起 始 tRNA 敏 感 性
eIF-2
促进起始tRNA与小亚基结合
eIF-2B，eIF-3
eEF-1-A
EF-Ts 再生EF-Tu
eEF-1-B
EFG
有转位酶活性，促进mRNA肽酰-tRNA由A位前移到P位， 促进卸载tRNA释放
eEF-2
（一）进位（P607 609）
又称注册(registration)
指根据mRNA下一组遗传密 三
码指导，使相应氨基酰-tRNA进 元
入核蛋白体A位。
第一节 蛋白质合成体系
一、翻译模板mRNA及遗传密码
二、核蛋白体是多肽链合成的装置 三、tRNA与氨基酸的活化
P602
一、翻译模板mRNA及遗传密码
（一） mRNA是遗传信息的携带者
1.顺反子(cistron):将编码一个多肽的遗传单位称为顺反
子。
2. 开放阅读框架(open reading frame, ORF):从mRNA 5 端起始密码子AUG到3端终止密码子之间的核苷酸序列。
mRNA 的结构
原核生物的多顺反子
5 PPP
ORF
ORF
真核生物的单顺反子
5 mG - PPP
3
ORF
蛋白质
3
蛋白质
非编码序列
核蛋白体结合位点
编码序列
起始密码子
生物化学ppt课件
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五、基因工程技术的发展
❖ 1970年，Smith发现限制性核酸内切酶 ❖ 1992年，Berg的转化实验 ❖ 1977年，Boyer等实现在大肠杆菌中表达多肽 ❖ 人干扰素、白介素、集落刺激因子、乙肝疫苗等基因工程药物及疫苗的使用 ❖ 转基因动植物及基因敲除（knock out）动植物 ❖ 基因诊断与基因治疗 ❖ 新技术的不断涌现
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四、遗传信息传递中心法则的建立
❖ Watson和Cricket的贡献 ❖ Kornberg发现DNA聚合酶 ❖ Messlson和Stahl的同位素标记实验 ❖ Okazaki片段 ❖ DNA复制机制的完善 ❖ Jacob和Monod等的贡献—转录机制 ❖ RNA如何到多肽链，三联体密码 ❖ 逆转录现象的发现
❖ —François Jacob, La logique du vivant: une histoire de l’hérédité ❖ (The Logic of Life: A History of Heredity), 1970
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绪论 Introduction
;.Biblioteka 3❖ 生物化学(biochemistry)：一门在分子水平上研究生命现象的科学，它主要应用 化学原理和方法来探讨生命的奥秘和本质，着眼于搞清组成生物体物质的分子结 构和功能，维持生命活动的各种化学变化及其与生理机能的联系。分子生物学 (molecular biology) 主要是以核酸和蛋白质等生物大分子的结构及其在遗传信息 传递和细胞信号转导过程中的作用为研究对象。
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二十世纪以前
❖ 中国：造酒，制酱、饴、醋，制作豆腐，治疗夜盲症，制糖等 ❖ 欧洲：Scheler，Lavoisier等
生物化学题库(含答案)
蛋白质一、填空R（1）氨基酸的结构通式为H2N-C-COOH 。
（2）组成蛋白质分子的碱性氨基酸有赖氨酸、组氨酸、精氨酸，酸性氨基酸有天冬氨酸、谷氨酸。
（3）氨基酸的等电点pI是指氨基酸所带净电荷为零时溶液的pH值。
（4）蛋白质的常见结构有α-螺旋β-折叠β-转角和无规卷曲。
（5）SDS-PAGE纯化分离蛋白质是根据各种蛋白质分子量大小不同。
（6）氨基酸在等电点时主要以两性离子形式存在，在pH>pI时的溶液中，大部分以__阴_离子形式存在，在pH<pI的溶液中主要以__阳__离子形式存在。
（7）当氨基酸在等电点时，由于静电引力的作用，其__溶解度__ ____最小，容易发生沉淀。
（8）所谓的两性离子是带有数量相等的正负两种电荷的离子（9）在一定的实验条件下，_等电点__ _______是氨基酸的特征常数。
（10）在常见的20种氨基酸中，结构最简单的氨基酸是___甘氨酸_ ___。
（11）蛋白质中氮元素的含量比较恒定，平均值为_16%___ __。
（12）蛋白质中不完整的氨基酸被称为___氨基酸残基_ ____。
（13）维系蛋白质二级结构的最主要的力是__氢键__ ___ 。
（14）α–螺旋中相邻螺圈之间形成链内氢键是由每个氨基酸的__N-H___与前面隔三个氨基酸的_C=O_ ___形成的。
（15）参与维持蛋白质构象的作用力有_配位键___、离子键、二硫键___、__氢键_ _____、_范德华力__、和__疏水作用力___ __。
（16）蛋白质主链构象的二级结构单元包括__α-螺旋、β-折叠、β-转角_无规卷曲___ （17）变性蛋白质的主要的特征是_ 生物功能____丧失。
（18）蛋白质变性的实质是_蛋白质立体结构的破坏和肽链的展开______ _________。
（19）蛋白质多肽链中的肽键是通过一个氨基酸的__氨_ __基和另一氨基酸的_羧__ __基连接而形成的。
（20）大多数蛋白质中氮的含量较恒定，平均为__16_%，如测得1克样品含氮量为10mg,则蛋白质含量为___6.25%。
生物化学课件(4)蛋白质合成A
核糖体是合成蛋白质的细胞器
mRNA
核糖体
原核生物（细菌、放线 菌、蓝绿藻）70S 50S （5SrRNA， 3SrRNA） 30S（16SrRNA） A位：氨酰-tRNA结合 部位（AA位） P位：肽酰-tRNA结合 部位 （肽位）
第三节 转移RNA的功能
一、多肽合成与tRNA的关系
tRNA分子上与蛋白质生物合成有关的位点至少有4 个，即
①3’一CCAOH，是AA接受位点； ②识别氨酰-tRNA合成酶的位点； ③核糖体识别位点，使延长中的肽链附着于 核糖体上； ④反密码子位点。（每一个tRNA都有一个由 3个核苷酸组成的特殊的反密码子）
tRNA反密码子与mRNA密码子的配对特点
反密码子 密码子 U A、G
tRNA反密 码子可以根 据碱基配对 的原则，与 mRNA上对 应的密码子 相结合
1、每个密码子三联体决定一种AA。其方向 是5’→3’。eg. 5’-AUG-3’。 2、简并性：密码子简并，即一种AA有几种 不同密码子的现象。 同义密码子，即编码同一种AA的不同密 码子。 3、无标点符号 4、不重叠性（有少数例外） 5、通用性，所有生物的几乎一样
第二节 核糖体
核糖体是蛋白质合成的部位。 主要成分主要组成部分）。 功 能： 按照mRNA 的指令合成多肽 链。（N端向C端合成）
思考题： 合成一个五肽至少需要多少能量？ （能量供体的主要形式是GTP）
（三）翻译后加工
肽链≠蛋白质（有功能的） 1、N—末端AA或部分肽段的切除 以原核生物为例： fMet-xx-xx↓脱甲酰基酶 Met-xx-xx↓氨肽酶 切去一个或多个N端AA
2、信号肽的切除:信号肽酶 3、—S—S—的形成 mRNA中没有（Cys）2的密码子 4、AA的修饰：羟基化、甲基化等 eg 胶原中的羟脯氨酸（羟基化） 5、亚基之间、亚基与辅基之间的 聚合。 6、 多肽链折叠成有活性的构象。
生物化学试题及答案15
生物化学试题及答案（15）医学试题精选2010-01-01 22:11:37 阅读964 评论8 字号：大中小订阅第十五章细胞信息传递【测试题】一、名词解释1．细胞间信息物质 2．细胞内信息物质 3．第二信使 4．receptor5．G protein 6．CaM 7．SH2 domain 8．TPK 9．PK 10．HRE二、填空11．G蛋白是十分重要的信号传导蛋白，由 ____种亚基组成，其____亚基能够与____或____ 结合，并具有____酶的作用。
12．与细胞中cAMP含量有关的酶是____ 和____ 。
13．PKA的激活剂是____ ，该蛋白质由____个亚基构成。
当1分子PKA结合____分子激活剂时，PKA被活化，然后使效应蛋白质的____氨基酸残基或____氨基酸残基磷酸化，从而调节物质代谢和基因表达。
14．PKC由____条多肽链组成，含____个催化结构域和____个调节结构域。
一旦PKC的调节结构域与____ 、____ 、和____结合，PKC即发生构象改变而暴露出活性中心。
15．心钠素与靶细胞膜上的受体结合后，能激活____酶，后者再催化____转变成____ ，然后再激活____ ，而使效应蛋白质磷酸化，产生生物学效应。
16．能使蛋白质分子中酪氨酸残基磷酸化的蛋白激酶是____ ，后者分两类，第一类位于细胞的____ ，称____ ，第二类位于细胞的____ ，称____ 。
17．NF-κB途径主要涉及____ 、____ 、____ 以及____ 的信息传递。
18．当肿瘤坏死因子等作用于相应受体后，可通过第二信使____ 等激活NF-κB途径。
其活化过程是通过____ 使其构象发生改变而从NF-κB脱落，NF-κB得以活化。
活化的NF-κB进入____ ，形成环状结构与____ 接触，并启动或抑制有关基因的转录。
19．目前已知通过细胞内受体调节的激素有____ 、____ 、____、____ 、____ 、____和____ 等。
生物化学第14章翻译
第二步反应：酶找相应的tRNA
氨基酰-AMP-E ＋ tRNA
↓
氨基酰-tRNA ＋ AMP ＋ E
氨基酰tRNA合成酶的活性是绝对
专一性的，酶同时对氨基酸和tRNA 高度特异地识别。
氨基酰tRNA合成酶有20种，分别特异
Met f fMet-tRNAi
大肠杆菌起始密码子编码的met须甲酰化
CH3 S 转甲酰基酶 CH2 N10-CHO-FH4 CH2 O H2N CH COO tRNAfMet H-C-HN CH3 S CH2 CH2 CH COO tRNAfMet
真核细胞起始密码子编码的met不须甲酰化
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合成原料：20种有遗传密码的氨基酸
能源：
ATP主要参与氨基酸的活化； GTP提供翻译起始、延长、终止阶段 所需能量
参与的蛋白质因子、酶及酶的辅助因子：
如起始阶段的起始因子、延长阶段的延 长因子、终止阶段的释放因子，转肽酶、
氨基酰-tRNA合成酶。
一、翻译模板mRNA及遗传密码
mRNA是遗传信息的携带者
3. 蛋白质的靶向输送
第一节
蛋白质合成体系
Protein Biosynthesis System
参与蛋白质生物合成的物质包括
三种RNA
–mRNA（messenger RNA, 信使RNA）
–rRNA（ribosomal RNA, 核蛋白体RNA）
–tRNA（transfer RNA, 转移RNA）
终止密码(termination coden):
UAA，UAG，UGA
遗 传 密 码 表
生物化学整理
生物化学整理——名词解释第6章酶1、寡聚酶：是由2个或2个以上相同或不同的亚基以非共价键相连组成的酶2、结合酶：由蛋白质和非蛋白质两部分组成的酶3、酶的必需基团：酶分子中与酶的活性密切相关的基团4、酶的活性中心：必需基团在酶蛋白一级结构上可能相距甚远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能与底物特异结合并将底物转化为产物。
这一区域称为酶的活性中心或称活性部位5、酶的特异性：酶对其所催化的底物具有严格的选择性。
即一种酶仅作用于一种或一类化合物，或作用于一种化学键，以催化一定的化学反应转变为产物6、立体异构特异性：一种酶仅作用于立体异构体中的一种，而对另一种则无作用7、必需激活剂：使酶由无活性转变为有活性的激活剂8、不可逆抑制剂作用：凡抑制剂与酶的必需基团以共价键结合引起酶活性散失，不能用透析、超滤等物理方法除去抑制剂而使酶复活的作用9、可逆性抑制作用：抑制剂以非共价键与酶或酶—底物复合物的特定区域结合，从而使酶活性降低或丧失，采用透析或超滤的方法，可将抑制剂除去，使酶恢复活性。
因此这类抑制是可逆的，被称为可逆性抑制作用10、竞争性抑制作用：抑制剂与底物结构相似，两者竞争与酶的活性中心结合，当抑制剂与酶结合后，可以阻碍酶与底物的结合，从而抑制酶活性的作用11、非竞争性抑制作用：抑制剂与活性中心以外的必需基团相结合，使酶的构象改变而失去活性的作用12、关建酶：在一系列连续的酶促反应中，只能催化单向反应，且速度较慢的酶，调节该酶活性可以影响整个代谢速度甚至改变代谢方向，这类酶被称为关建梅也称调节酶13、别构调节：某些代谢物能与酶分子活性中心以外的某一部位特异结合，引起酶蛋白分子构象变化，从而改变酶的活性。
这种调节称为酶的别构调节或变构调节14、化学修饰调节：酶蛋白肽链上的一些基团可在另一种酶的催化下发生化学修饰，使共价结合或脱去某些化学基团从而改变酶的活性，这种调节方式也称共价修饰调节15、酶原：有些酶在细胞内刚合成或初分泌时，是没有活性的酶的前体16、酶原的激活：酶原在一定条件下被水解掉部分肽段，并使剩余肽链构象改变而转变成有活性的酶17、同工酶：是指能催化相同化学反应，但酶分子的组成、结构、理化性质乃至免疫学性质或电泳行为均不同的一组酶第7章维生素1、维生素：维生素是维持正常人体代谢和生理功能所必需的一类低分子有机化合物2、维生素缺乏病：维生素在体内不断的代谢失活或直接排出体外，因此当维生素缺乏时可引起机体代谢失调，出现各种各样的疾病，严重者危及生命，此为维生素缺乏病3、水溶性维生素：根据溶解特性，将易溶于水的维生素，包括B族维生素4、脂溶性维生素：根据溶解特性，将不溶于水而易溶于脂肪及有机溶剂的维生素，主要包括维生素A、D、E、K5、维生素A原：即β胡萝卜素，食入的β胡萝卜素在小肠黏膜从中间断开，被转化成视黄醛，故将β胡萝卜素称为维生素A原6、维生素D原：麦角固醇和7—脱氢胆固醇分别为维生素D2和维生素D3的前体物质，被统称为维生素D原7、视紫红质：是指存在于视网膜杆状细胞内，由11—顺视黄醛和视蛋白组成的感受弱光的物质第8章糖代谢1、糖酵解：糖酵解是指葡萄糖或糖原在无氧或缺氧条件下，分解为乳酸同时产生少量能量的过程2、糖的有氧氧化：糖的有氧氧化是指葡萄糖或糖原在有氧条件下彻底氧化分解生成CO2和H2O并释放大量能量的过程3、三羧酸循环：此过程从2碳的乙酰辅酶A与4碳的草酰乙酸缩合生成6碳的柠檬酸开始，经过多次脱氢和脱羧等反应，又生成4碳的草酰乙酸进入下一轮循环。
生物化学名词解释全
生物化学名词解释全生物化学名词解释全————————————————————————————————作者: ————————————————————————————————日期：生物化学名词解释集锦第一章蛋白质１.两性离子（dipoｌariｏn）2．必需氨基酸（essentiａlａminｏａc ｉd)３.等电点(ｉsoｅlectric pｏint,pI）4．稀有氨基酸(rare amｉno acｉd)5．非蛋白质氨基酸(ｎoｎprotｅin aｍinｏacid）6．构型(ｃonfigｕratioｎ)７.蛋白质的一级结构（ｐｒoｔein primary structuｒe)8.构象(coｎｆoｒｍatｉoｎ)９．蛋白质的二级结构(proｔeinｓecond ａry sｔｒucture)10．结构域（doｍａｉn）11．蛋白质的三级结构(proteｉn ｔertｉary ｓtrucｔure)１2．氢键(ｈydrogｅn boｎd）１3.蛋白质的四级结构(prｏteｉn quａternary stｒucture)14.离子键(ionｉc bond)１５.超二级结构(supｅr-seｃondaｒy sｔructuｒe)16．疏水键(hｙdrｏphoｂic bonｄ）17.范德华力( vaｎder Waａls force) 1８．盐析(salｔiｎｇ ouｔ)１9.盐溶(salting iｎ)20．蛋白质的变性（denatｕｒａtion)21.蛋白质的复性(ｒｅnaｔuｒａtｉｏn) 22．蛋白质的沉淀作用（ｐrｅcｉpｉｔａｔiｏn）23.凝胶电泳(ｇel electｒoｐhoresis)24.层析(chroｍatｏｇrapｈy）第二章核酸1.单核苷酸(ｍｏｎonucｌeotide)2.磷酸二酯键（phosphｏdiｅstｅr boｎds) 3．不对称比率（dissymmｅtry rａtｉo) 4.碱基互补规律（ｃomｐｌeｍenｔａry ｂase ｐaｉring)5．反密码子(aｎticｏdoｎ）6.顺反子（ｃiｓtron)7.核酸的变性与复性（dｅnaturａtion、rｅnaturatiｏn）８.退火(ａnnｅａlｉng）9．增色效应(hyｐer chrｏmiｃｅffect) 1０．减色效应（hypo chromｉｃeffect）11．噬菌体(phａge)12．发夹结构(ｈairpin sｔruｃtuｒe) 13．DNA 的熔解温度（m ｅlｔiｎｇtemperatuｒeＴm)１4.分子杂交（mｏleculａｒhｙｂrｉdｉｚatｉｏｎ)15．环化核苷酸(cyｃlic nucｌeoｔide)第三章酶与辅酶1．米氏常数(Ｋm 值)2.底物专一性(substｒaｔe speｃifiｃｉｔy）３．辅基(pｒosthetic groｕp）4.单体酶（ｍｏnｏmeｒic ｅnzymｅ）5.寡聚酶(oligomerｉｃｅnzymｅ）６.多酶体系（muｌｔieｎzｙme ｓyｓtｅm）7.激活剂(activａtｏr）8.抑制剂（inｈｉbｉtｏr inhibiｔon) ９．变构酶（aｌlosｔerｉｃenｚｙme)10.同工酶（ｉｓozｙme）11.诱导酶（indｕced enｚyme)1２．酶原（zymogｅｎ）1３．酶的比活力（ｅnｚymaticｃompare eneｒgy)１4.活性中心(acｔive ｃeｎter）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化(ｂiｏlogical oxidatiｏn)2. 呼吸链（reｓpiratory chain）3. 氧化磷酸化(oxidatiｖｅphｏsphｏｒylation)4. 磷氧比P/Ｏ（Ｐ/O)5．底物水平磷酸化（ｓubstｒaｔe ｌevel phosphorｙlａtiｏn）6. 能荷(eｎergy ｃhaｒg第五章糖代谢1.糖异生（glycogｅnolysis)2.Q 酶(Q-enzｙｍe)３.乳酸循环(lacｔａｔe cycle)4．发酵(fermｅntation）５.变构调节(allosteｒic regulａｔiｏn)６.糖酵解途径(glyｃoｌyｔic pathway）7.糖的有氧氧化(ａｅro ｂｉc ｏxiｄation) 8．肝糖原分解(gｌycogenoｌysｉs)9.磷酸戊糖途径(pentｏse pｈoｓphaｔｅpａthｗay)10．Ｄ－酶(Ｄ－enzyme)1１.糖核苷酸(sugar-ｎｕcleotide)第六章脂类代谢1. 必需脂肪酸(esseｎｔiaｌfaｔtyａｃｉd)２．脂肪酸的α-氧化(α-ｏxｉdatioｎ) ３. 脂肪酸的β－氧化(β-o ｘidａtiｏn) 4．脂肪酸的ω-氧化（ω－oxidatｉon) 5. 乙醛酸循环(ｇlｙoxylaｔe cｙｃｌe）６．柠檬酸穿梭（ciｔriａｔe shuｔtle) 7. 乙酰ＣoA 羧化酶系(acetyｌ-ＣｏAcａrnｏxyｌase)8. 脂肪酸合成酶系统（fａtty acｉd synthase sysｔeｍ)第八章含氮化合物代谢1.蛋白酶（Pｒotｅinasｅ）2．肽酶（Ｐｅptidaｓｅ）３．氮平衡（Nitrogen balanｃe)4．生物固氮(Bioｌoｇiｃaｌnｉtｒoｇeｎfiｘatｉｏn）5.硝酸还原作用(Nitrate rｅductioｎ)６.氨的同化(Incorporatｉon oｆammｏnium ionｓｉntｏorganic ｍoｌecｕles）7．转氨作用（Tｒanｓａminatiｏｎ）８．尿素循环（Uｒea cycle）９.生糖氨基酸(Glｕcogenic amiｎo acid）1０.生酮氨基酸(Ｋe ｔogenic aｍiｎo acid）11.核酸酶（Nuclｅａsｅ）12.限制性核酸内切酶（Resｔrｉctｉon en ｄonuclease）１3.氨基蝶呤(Aminｏpterin)14．一碳单位（One ｃarbｏn uniｔ）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（ｓemiconservatiｖｅｒｅｐlicatｉｏn)2.不对称转录(asyｍmetrｉｃtrancriptｉon)３.逆转录（ｒeｖeｒse tｒａnｓｃｒiｐtio ｎ)4．冈崎片段（Oｋazaki fragｍeｎt)5.复制叉(ｒｅｐｌicaｔｉｏｎfork) 6．领头链（ｌｅaｄing stｒaｎｄ)7.随后链（lａggｉng sｔｒand）8.有意义链(sense ｓtｒanｄ）9.光复活(phｏtoreactｉvatｉｏn)1０．重组修复（ｒｅcoｍbiｎaｔｉon repair）１1．内含子（inｔron)１２.外显子(exon)１３．基因载体（ｇenｏnｉc vｅctor)1４.质粒(plasmid)第十一章代谢调节1.诱导酶(Inｄuciblｅenzymｅ）２.标兵酶(Ｐaceｍakeｒenzｙmｅ）3.操纵子(Opeｒon）4．衰减子（Aｔtenuａtｏr)5.阻遏物(Repressｏr）6．辅阻遏物（Ｃoｒepreｓsor）7．降解物基因活化蛋白(Ｃatabolic geｎe act ｉvator proteiｎ) 8．腺苷酸环化酶（Adenylate ｃycｌaｓe) ９．共价修饰（Cova ｌent moｄifｉｃａtｉon)10．级联系统(Cascadｅsystem）11．反馈抑制（Ｆeeｄｂａck inhibｉtiｏｎ）12．交叉调节（Cross reｇulａtion）13．前馈激活(Feedforwａｒｄactivation）1４.钙调蛋白（Caｌmｏｄulｉn）第十二章蛋白质的生物合成1.密码子(ｃoｄoｎ)2.反义密码子(syｎonyｍous codon)３.反密码子(anticodoｎ）4．变偶假说（wobble hypothｅsiｓ)５.移码突变(ｆraｍeshｉfｔmuｔant）6.氨基酸同功受体（iｓoacceptor）７.反义ＲNA(ａntiｓｅｎse RNＡ)８．信号肽（siｇnａl ｐepｔide)9.简并密码(degeneratｅcodｅ）10．核糖体(ribosｏme）11.多核糖体（poly some)12．氨酰基部位(ａmｉｎoacyl siｔｅ)13.肽酰基部位(pｅptidｙsite)14.肽基转移酶（peptｉdyl traｎsferase）15．氨酰- tＲＮA 合成酶（amino aｃy－ｔRＮA sｙnthetａse)１6.蛋白质折叠(pｒotein folding)１7.核蛋白体循环（polyｒｉｂｏsoｍｅ) 1８．锌指(zｉne finger)19．亮氨酸拉链（leuｃｉnｅzｉppeｒ) 20．顺式作用元件(ｃis-acｔing elｅｍen ｔ)21.反式作用因子(tｒans－acting factｏr)22.螺旋-环－螺旋(helｉx-loop-helｉｘ)第一章蛋白质1．两性离子:指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。