生物化学简明教程第六章酶解析
生物化学第六章酶
邻近效应与定向排列：
3.表面效应使底物分子去溶剂化 酶的活性中心多是酶分子内部的疏水“口袋”， 酶反应在此疏水环境中进行，使底物分子脱溶剂 化 (desolvation)，排除周围大量水分子对酶和底 物分子中功能基团的干扰性吸引和排斥，防止水
化膜的形成，利于底物与酶分子的密切接触和结
合。这种现象称为表面效应(surface effect)。
维生素B2（核黄素）
维生素B2（核黄素） 维生素B1（硫胺素） 泛酸 硫辛酸 维生素B12 生物素 吡哆醛（维生素B6之一） 叶酸
辅酶中与酶蛋白共价结合的辅酶又称为辅基 (prosthetic group)。
辅基和酶蛋白结合紧密，不能通过透析或超 滤等方法将其除去，在反应中不能离开酶蛋
白，如FAD、FMN、生物素等。
酶原激活的生理意义 避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化， 并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证 体内代谢正常进行。
有的酶原可以视为酶的储存形式。在需要
时，酶原适时地转变成有活性的酶，发挥其催
化作用。
第三节 酶的作用机制
（一）酶比一般催化剂更有效地降低反应活化能
酶和一般催化剂一样，加速反应的作 用都是通过降低反应的活化能 (activation energy) 实现的。 活化能：底物分子从初态转变到活化 态所需的能量。
2.邻近效应与定向排列使诸底物正确定位于 酶的活性中心 酶在反应中将诸底物结合到酶的活性中心，使它 们相互接近并形成有利于反应的正确定向关系。 这种邻近效应(proximity effect)与定向排列 (orientation arrange)实际上是将分子间的反应变 成类似于分子内的反应，从而提高反应速率。
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
【生物化学】第六章 酶促反应动力学
本章纲要
一、化学动力学基础 二、底物浓度对酶反应速度的影响 三、抑制剂对酶反应速度的影响 四、激活剂对酶反应速度的影响 五、温度对酶反应速度的影响 六、pH对酶反应速度的影响
一、化学动力学基础
了解反应速率及其测定 反应分子数和反应级数
一、化学动力学基础
㈠ 反应速率及其测定
单位时间内反应物的减少量或生成物的增加量用瞬时速率表示, 单位: 浓度/时间,研究酶反应速度以酶促反应的初速度为准。
第六章 酶促反应动力学
Enzyme kinetics
概述
研究酶促反应的速率以及影响此速率的各 种因素的科学,是酶工程中的重要内容
研究酶结构和功能的关系以及酶的作用机 制，需要动力学提供实验数据
发挥酶促反应的高效率，寻找最为有利的 反应条件
酶在代谢中的作用和某些药物的作用机制 具有理论研究的意义和实践价值
C是反应物的浓度变化, K为速率常数，是时间的倒数 基元反应:反应物分子在碰撞中一步直接转化为生成物分子的反应。
一、化学动力学基础
2. 反应级数：实验测得的表示反应速率与反应浓度之间关系的概念。 对于基元反应
1.一级反应单分子反应符合V=KC的反应
蔗糖+水
葡萄糖+果糖 V=KC蔗糖C水
由于水的浓度变化影响可忽略（非限制性因素）则V=KC蔗糖
二、底物浓度对酶反应速度的影响
㈠ 中间络合物学说
L.米歇利斯和L.M.门腾(1913)基于酶被底 物饱和的现象，提出“中间产物”学说:
酶与底物反应时，通过特异识别作用，先 形成酶底物复合物，然后再形成产物和酶分 子，酶分子重新结合底物。
该学说已得到大量实验证实
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生物化学简明教程课后习题答案解析
（2）鉴定肽的氨基末端残基。
（3）不含二硫键的蛋白质的可逆变性。若有二硫键存在时还需加什么试剂？
（4）在芳香族氨基酸残基羧基侧水解肽键。
（5）在甲硫氨酸残基羧基侧水解肽键。
（6）在赖氨酸和精氨酸残基侧水解肽键。
解答：（1）异硫氰酸苯酯；（2）丹黄酰氯；（3）脲； -巯基乙醇还原二硫键；（4）胰凝乳蛋白酶；（5）CNBr；（6）胰蛋白酶。Uf0nTWJ。
2 蛋白质化学
1．用于测定蛋白质多肽链N端、C端的常用方法有哪些？基本原理是什么？
解答：（1）N-末端测定法：常采用 ―二硝基氟苯法、Edman降解法、丹磺酰氯法。
① ―二硝基氟苯(DNFB或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与 ―二硝基氟苯（ ―DNFB）反应（Sanger反应），生成DNP―多肽或DNP―蛋白质。由于DNFB与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP―多肽经酸水解后，只有N―末端氨基酸为黄色DNP―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。FpJLCQu。
3．指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？
（1）胃蛋白酶（pI 1.0），在pH5.0；
（2）血清清蛋白（pI 4.9），在pH6.0；
（3）α-脂蛋白（pI 5.8），在pH5.0和pH9.0；
解答：（1）胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5.0，带负电荷，向正极移动；
酶分子的活性部位结合底物形成酶底物复合物在酶的帮助作用下包括共价作用与非共价作用底物进入特定的过渡态由于形成此过渡态所需要的活化能远小于非酶促反应所需要的活化能因而反应能够顺利进行形成产物并释放出游离的酶使其能够参与其余底物的反应
1 绪论
1．生物化学研究的对象和内容是什么？
生物化学第6章 酶化学
课外练习题一、名词解释1、酶：是活细胞产生的对其特异底物起高效催化作用的生物分子，包括蛋白质和核酸等，所以又称为生物催化剂。
2、辅酶：是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以非共价键的方式结合，结合比较疏松，可以用透析和超滤法除去。
3、酶的活性中心：在酶分子表面上由必须基团形成一定的空间结构，能与底物结合并将底物转变为产物，这个包括底物结合基团和催化基团的区域称为酶的活性中心。
4、同工酶：在同种生物体内，催化相同的化学反应，但酶本身的分子结构和理化性质不同的一组酶。
5、诱导契合：酶活性中心的某些氨基酸残基或基团可以在底物的诱导下获得正确的空间定位，以利于底物的结合与催化。
二、符号辨识1、FMN：黄素单核苷酸；2、LTPP：焦磷酸硫胺素；3、THP：四氢叶酸；4、Km：米氏常数，酶促反应速度达到最大速度一半时的底物浓度；5、IU：酶活性的国际单位；三、填空1、酶促反应具有高效性、专一性、（不稳定性）以及酶活性受到（调节和控制）的特点；2、酶作用的专一性有立体化学专一性和非立体化学专一性两种类型。
其中，立体化学专一性包括（立体异构）专一性和（几何异构）专一性，非立体化学专一性包括（键）专一性、（基团）专一性和（绝对）专一性。
3、酶的辅助因子包括（金属离子）、（小分子有机物）和（蛋白质辅酶）；4、辅酶是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（非共价键）的方式结合，结合比较（疏松），可以用透析和超滤法除去。
5、辅基是结合酶的非蛋白质部分，与酶蛋白以（共价键）的方式结合，结合比较（紧密），不能用透析和超滤法除去。
6、完全由蛋白质组成没有辅助因子的酶是（单纯酶）。
如各种水解酶；7、酶蛋白只有一条多肽链，大多催化水解反应，这样的酶是（单体酶）；8、酶蛋白由几条至几十条多肽链亚基组成，这些多肽链或相同或不同，这样的酶被称为（寡聚酶）；9、由几种酶彼此嵌合形成，有利于一系列反应连续进行的复合体被称为（多酶复合酶）；10、酶的系统命名法可以简单表示为：（底物）＋（反应性质）＋酶11、依据国际酶学委员会的规定，按催化反应的类型，酶可分为6大类，即（氧化还原酶类）、（转移酶类）、（水解酶类）、（裂合酶类）、（异构酶类）和（合成酶类）。
03 生物化学习题与解析--酶
酶一、选择题（一） A 型题• 酶的活性中心是指A ．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B ．结合底物并催化其转变成产物的部位C ．结合别构剂并调节酶活性的部位D ．结合激活剂使酶活性增高的部位E ．酶的活性中心由催化基团和辅酶组成• 酶促反应中，决定反应特异性的是A ．酶蛋白B ．辅酶C ．别构剂D ．金属离子E ．辅基• 关于酶的叙述正确的是A ．酶是生物催化剂，它的化学本质是蛋白质和核酸B ．体内的生物催化剂都是蛋白质C ．酶是活细胞合成的具有催化作用的蛋白质D ．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E ．酶的底物都是有机化合物• 酶蛋白变性后活性丧失原因是A ．酶蛋白被完全降解为氨基酸B ．酶蛋白的一级结构受到破坏C ．酶蛋白的空间结构受到破坏D ．酶蛋白不再溶于水E ．失去了激活剂• 含有维生素 B 1 的辅酶是A ． NAD +B ． FADC ． TPPD ． CoAE ． FMN• 解释酶的专一性较合理的学说是A ．锁 - 钥学说B ．化学渗透学说C ．诱导契合学说D ．化学偶联学说E ．中间产物学说• 酶的竞争性抑制剂的特点是A ．当底物浓度增加时，抑制剂作用不减B ．抑制剂和酶活性中心的结合部位相结合C ．抑制剂的结构与底物不相似D ．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E ．抑制剂与酶的结合是不可逆的8 ．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利用对氨基苯甲酸合成二氢叶酸时，磺胺是二氢叶酸合成酶的A ．竞争性抑制剂B ．不可逆抑制剂C ．非竞争性抑制剂D ．反竞争性抑制剂E ．别构抑制剂9 ．关于酶的共价修饰，正确的是A ．活性中心的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B ．通过打断某些肽键，使酶的活性中心形成而改变酶的活性C ．只涉及酶的一级结构的改变而不涉及高级结构的改变D ．有级联放大效应E ．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10 ．关于关键酶的叙述，正确的是A ．一个反应体系中的所有酶B ．只受别构调节而不受共价修饰C ．一个代谢途径只有一个关键酶D ．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应E ．一般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应11 ．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A ．因能用解磷定解毒，故属于可逆性抑制B ．能强烈抑制胆碱酯酶活性C ．该抑制能被过量的 GSH 解除D ．有机磷化合物与酶活性中心的巯基结合E ．该抑制能被适量的二巯基丙醇解除12 ．关于非竞争性抑制剂的叙述，正确的是A ．由于抑制剂结合酶活性中心以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B ．酶的 K m 与抑制剂浓度成反比C ．与酶活性中心上的必需基团结合，影响酶与底物的结合D ．在有非竞争性抑制剂存在的情况下，如加入足量的酶，能达到正常的 V maxE ．也称为别构抑制剂13. 反竞争性抑制作用的动力学特点是A ． K m 降低， V max 降低B ．抑制剂可与酶和酶 - 底物复合物同时结合C ． K m 不变， V max 降低D ．抑制剂只与酶或酶 - 底物复合物结合E ． K m 降低， V max 增高14. 酶和一般催化剂相比，其特点之一是A ．温度能影响催化效率B ．高温时会出现变性C ．降低反应的活化能D ．提高速度常数E ．不改变平衡常数15. 关于 K m 的叙述，正确的是A ．指酶 - 底物复合物的解离常数B ．酶的 K m 越大，底物与酶的亲和力越大C ．是酶的特征性常数，与酶的浓度无关D ．与底物的种类无关E ．与环境的 pH 无关16. 关于酶的最适 pH ，叙述错误的是A ．与底物的种类有关B ．与底物的浓度有关C ．与缓冲液的种类有关D ．与缓冲液的浓度无关E ．与酶的纯度有关17. 关于酶和底物的结合，叙述错误的是A ．一般为非共价结合B ．若底物为蛋白质等大分子，结合范围涉及整个酶分子C ．若底物为小分子化合物，结合范围只是酶的活性中心D ．酶构象的破坏，则严重影响酶 - 底物复合物的形成E ．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作用18. 关于酶的最适温度，叙述错误的是A ．与底物的种类和浓度有关B ．与介质的种类和 pH 有关C ．与环境的离子强度无关D ．与酶的种类和浓度有关E ．以酶活力对温度作图图形呈倒 U 形19. 关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是A ．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加B ．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋白激酶催化的C ．被磷酸化的部位是酶活性中心的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基D ．磷酸化时需消耗 ATPE ．别构酶不能进行磷酸化修饰20. 酶原激活的主要途径是A ．化学修饰B ．亚基的聚合和解离C ．别构激活D ．翻译后加工E ．水解一个或几个特定的肽段21. 化学毒气（路易士气）与酶活性中心结合的基团是A ．丝氨酸的羟基B ．组氨酸的咪唑基C ．赖氨酸的ε - 氨基D ．半胱氨酸的巯基E ．谷氨酸的氨基22. 浓度为 10 -6 mol/L 的碳酸酐酶在一秒钟内催化生成 0.6mol/L 的 H 2 CO3 ，则碳酸酐酶的转换数为A ． 6 × 10 -4B ． 6 × 10 -3C ． 0.6D ． 6 × 10 -5E ． 1.7 × 10 -623. 酶促反应动力学研究的是A ．酶分子的空间构象及其与辅助因子的相互关系B ．酶的电泳行为C ．酶促反应速度及其影响因素D ．酶与底物的空间构象及其相互关系E ．酶活性中心各基团的相互关系24. 反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A ．K m ↑， V max 不变B ．K m ↓， V m ax ↓C ． K m 不变，V max ↓D ．K m ↓，V max ↑E ．K m ↓， V max 不变25. 有关乳酸脱氢酶同工酶的叙述，正确的是A ．乳酸脱氢酶含有 M 亚基和 H 亚基两种，故有两种同工酶B ． M 亚基和 H 亚基都来自同一染色体的某一基因位点C ．它们在人体各组织器官的分布无显著差别D ．它们的电泳行为相同E ．它们对同一底物有不同的 K m 值26. 关于同工酶叙述正确的是A ．催化相同的化学反应B ．分子结构相同C ．理化性质相同D ．电泳行为相同E ．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27. L- 谷氨酸脱氢酶属于A ．氧化还原酶类B ．水解酶类C ．裂合酶类D ．转移酶类E ．合成酶类28. 能使酶发生不可逆破坏的因素是A ．强碱B ．低温C ．透析D ．盐析E ．竞争性抑制29. 关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：A ．体液酶活性改变可用于疾病诊断B ．乙醇可诱导碱性磷酸酶生成增加C ．酶可用于治疗疾病D ．酪氨酸酶缺乏可引起白化病E ．细胞损伤时，细胞酶释入血中的量增加30. 心肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同工酶谱增加最显著的是：A ． LDH 5B ． LDH 4C ． LDH 3D ． LDH 2E ． LDH 131. 测定血清酶活性常用的方法是A ．在最适条件下完成酶促反应所需要的时间B ．以 280nm 的紫外吸收测酶蛋白的含量C ．分离提纯酶蛋白，称取重量计算酶含量D ．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物生产量E ．以上方法都常用（二） B 型题A ．抛物线B ．矩形双曲线C ．直线D ．平行线E ． S 形曲线1. 竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线是2. 反竞争性抑制作用与反应速度的关系曲线一般是• 底物浓度与反应速度的关系曲线是• 变构酶的动力学曲线是A ．竞争性抑制B ．非竞争性抑制C ．反竞争性抑制D ．不可逆性抑制E ．反馈抑制5. 砷化物对巯基酶的抑制是6. 甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是7. 丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A ．寡聚酶B ．限制性内切酶C ．多酶体系D ．酶原E ．单体酶8. 由一条多肽链组成• 无催化活性• 基因工程中的工具酶11. 可催化一系列连续的酶促反应A ．转移酶B ．水解酶C ．异构酶D ．裂解酶E ．氧化还原酶12. 醛缩酶属于• 消化酶属于• 磷酸化酶属于• 过氧化氢酶属于A ．有机磷农药B ．磺胺类药物C ．二巯基丙醇D ．解磷定E ．琥珀酸16. 二氢叶酸合成酶的抑制剂• 胆碱酯酶的抑制剂• 有机磷农药中毒的解毒• 重金属盐中毒的解毒A ．米氏常数B ．酶的活性单位C ．酶的转换数D ．酶的最大反应速度E ．酶的速度• 单位时间内生成一定量的产物所需的酶量• 可以反映酶对底物的亲和力• 每秒钟 1mol 酶催化底物转变为产物的摩尔数A ．多数酶发生不可逆变性B ．酶促反应速度最大C ．多数酶开始变性D ．温度增高，酶促反应速度不变E ．活性降低，但未变性• 环境温度＞60 ℃• 环境温度＞80 ℃• 酶在0 ℃ 时• 环境温度与最适温度相当A ．酶浓度B ．抑制剂C ．激活剂D ． pH 值E ．底物浓度• 能使酶活性增加• 影响酶与底物的解离• 可与酶的必需基团结合，影响酶的活性• 酶被底物饱和时，反应速度与之成正比A ．氨基转移B ．羧化反应C ．丙酮酸脱羧D ．琥珀酸脱氢E ．丙酮酸激酶• 磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶• FAD 作辅酶• 生物素作辅酶A ．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变B ．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑C ．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变D ．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓E ．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34. 竞争性抑制的林 - 贝作图特点是• 非竞争性抑制的林 - 贝作图特点是• 反竞争性抑制的林 - 贝作图特点是（三） X 型题1. 对酶的叙述正确的是A ．辅酶的本质是蛋白质B ．能降低反应活化能C ．活细胞产生的生物催化剂D ．催化热力学上不能进行的反应E ．酶的催化效率没有一般催化剂高2. 大多数酶具有的特征是A ．单体酶B ．为球状蛋白质，分子量都较大C ．以酶原的形式分泌D ．表现出酶活性对 pH 值特有的依赖关系E ．最适温度可随反应时间的缩短而升高3. LDH 1 和 LDH 5 的叙述正确的是A ．二者在心肌和肝脏分布量不同B ．催化相同的反应，但生理意义不同C ．分子结构、理化性质不同D ．用电泳的方法可将其分离E ．骨骼肌和红细胞中含量最高4 ．金属离子在酶促反应中的作用是A ．参与酶与底物结合B ．可作催化基团C ．在氧化还原反应中传递电子D ．转移某些化学基团E ．稳定酶分子构象5 ．酶的辅助因子包括A ．金属离子B ．小分子有机化合物C ． H 2 OD ． CO 2E ． NH 36 ．酶的化学修饰包括A ．甲基与去甲基化B ．磷酸化与去磷酸化C ．乙酰化与去乙酰化D ．腺苷化与脱腺苷化E ．–SH 与–S–S–的互变7 ．关于 pH 值对酶促反应的影响，正确的是A ．影响酶分子中许多基团的解离状态B ．影响底物分子的解离状态C ．影响辅酶的解离状态D ．最适 pH 值是酶的特征性常数E ．影响酶 - 底物复合物的解离状态8 ．影响酶促反应速度的因素有A ．抑制剂B ．激活剂C ．酶浓度D ．底物浓度E ． pH9 ．竞争性抑制作用的特点是A ．抑制剂与酶的活性中心结合B ．抑制剂与底物结构相似C ．增加底物浓度可解除抑制D ．抑制程度与 [S] 和 [I] 有关E ．增加酶浓度可解除抑制10 ．磺胺类药抑制细菌生长是因为A ．属于非竞争性抑制作用B ．抑制细菌二氢叶酸合成酶C ．造成四氢叶酸缺乏而影响核酸的合成D ．抑制细菌二氢叶酸还原酶E ．属于反竞争性抑制作用11 ．关于酶催化作用的机制正确的是A ．邻近效应与定向作用B ．酸碱双重催化作用C ．表面效应D ．共价催化作用E ．酶与底物如锁子和钥匙的关系，进行锁 - 匙的结合12 ．关于同工酶的叙述，正确的是A ．由相同的基因控制而产生B ．催化相同的化学反应C ．具有相同的理化性质和免疫学性质D ．对底物的 K m 值不同E ．由多亚基组成13 ．关于温度对酶促反应的影响，正确的是A ．温度越高反应速度越快B ．最适温度是酶的特征性常数C ．低温一般不使酶破坏，温度回升后，酶又可以恢复活性D ．温度升高至60 ℃ 以上时，大多数酶开始变性E ．酶的最适温度与反应进行的时间有关14 ．关于酶含量调节叙述正确的是A ．底物常阻遏酶的合成B ．终产物常诱导酶的合成C ．属于迟缓调节D ．细胞内酶的含量一般与酶活性呈正相关E ．属于快速调节二、是非题• 竞争性抑制剂抑制程度与作用时间无关。
生物化学知识点与题目 第六章 酶
第六章酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基二、酶促反应动力学及酶活力测定米氏动力学方程，米氏常数的意义，米氏常数的求法温度对酶作用的影响PH对酶作用的影响酶浓度对酶作用的影响：当底物浓度大大超过酶浓度时，反应速率随酶浓度的增加而增加，两者成正比例关系激活剂对酶作用的影响抑制剂对酶作用的影响：不可逆抑制，可逆抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制对动力学常数的影响酶活力，酶活力单位，比活力，酶活力测定中需要注意的问题三、酶的作用机制及药物分子的设计：磺胺类药物酶的多样性：固定化酶，寡聚酶，核酶，同工酶一、酶的基本知识酶是生物体细胞所产生的催化剂，大多数酶的化学本质是蛋白质酶的催化特性酶的组成、命名和分类酶分子的结构：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基名词解释：酶的活性中心，结合部位，催化部位，调控部位，必需基团，辅酶和辅基酶的专一性诱导契合全酶 RNA酶过渡态填空题1．酶是产生的，具有催化活性的。
2．T.Cech从自我剪切的RNA中发现了具有催化活性的，称之为这是对酶概念的重要发展。
3．结合酶是由和两部分组成，其中任何一部分都催化活性，只有才有催化活性。
4．有一种化合物为Ａ－Ｂ，某一酶对化合物的Ａ，Ｂ基团及其连接的键都有严格的要求，称为，若对Ａ基团和键有要求称为，若对Ａ，Ｂ之间的键合方式有要求则称为。
5．与酶高催化效率有关的因素有、、、和活性中心的。
6．从酶蛋白结构看，仅具有三级结构的酶为，具有四级结构的酶，而在系列反应中催化一系列反应的一组酶为。
选择题：1．下面关于酶的描述，哪一项不正确：A、所有的酶都是蛋白质B、酶是生物催化剂C、酶具有专一性D、酶是在细胞内合成的，但也可以在细胞外发挥催化功能2．催化下列反应的酶属于哪一大类：1，6—二磷酸果糖 3-磷酸甘油醛+磷酸二羟丙酮A、水解酶B、裂解酶C、氧化还原酶D、转移酶3．下列哪一项不是辅酶的功能：A、传递氢B、转移基团C、决定酶的专一性D、某些物质分解代谢时的载体4．下列关于酶活性中心的描述，哪一项是错误的：A、活性中心是酶分子中直接与底物结合，并发挥催化功能的部位B、活性中心的基团按功能可分为两类，一类是结合基团，一类是催化基团C、酶活性中心的基团可以是同一条肽链但在一级结构上相距很远的基团D、不同肽链上的有关基团不能构成该酶的活性中心5．酶催化底物时将产生哪种效应A、提高产物能量水平B、降低反应的活化能C、提高反应所需活化能D、降低反应物的能量水平6．下列不属于酶催化高效率的因素为：A、对环境变化敏感B、共价催化C、靠近及定向D、微环境影响7．下列哪种辅酶结构中不含腺苷酸残基：A、FADB、NADP+C、辅酶QD、辅酶A8．下列那一项符合“诱导契合”学说：A、酶与底物的关系如锁钥关系B、酶活性中心有可变性，在底物的影响下其空间构象发生一定的改变，才能与底物进行反应。
生物化学酶化学
底物与酶结合诱导酶得分子构象变化,变化得酶分 子又使底物分子得敏感键产生“张力”甚至“形 变” ,从而促使酶－底物中间产物进入过渡态。
(3)酸碱催化:
酸-碱催化可分为狭义得酸-碱催化和广义得酸-碱催化。酶 参与得酸-碱催化反应一般都就是广义得酸－碱催化方式。
广义酸－碱催化就是指通过质子酸提供部分质子,或就是通 过质子碱接受部分质子得作用,达到降低反应活化能得过程。
(1)键专一性:在键专一性中,对酶来说,重要得就是连 接A和B得键必须“正确”(酯酶)
(2)基团专一性:具有基团专一性得酶除了需要有“正 确”得化学键以外,还需要基团A和B中得一侧必须 “正确” (胰蛋白酶)
(3)绝对专一性:具有绝对专一性得酶要求底物得键 和A、B都必须严格得“正确” (脲酶)
3、酶与底物结合形成中 间络合物得方式(理论)
大家有疑问的，可以询问和交流
可以互相讨论下，但要小声点
三、酶得分类及命名
1、 酶得分类(催化反应得类型) (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 如,乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸得脱氢反应。
合物形成得速率与酶和底物得性质有关。
4、 使酶具有高效催化得因素
(1)临近定向效应:
在酶促反应中,底物分子结合到酶得活性中心,一方 面底物在酶活性中心得有效浓度大大增加,有利于 提高反应速度;
另一方面,由于活性中心得立体结构和相关基团得 诱导和定向作用,使底物分子中参与反应得基团相 互接近,并被严格定向定位,使酶促反应具有高效率 和专一性特点。
1、立体化学专一性
第6章酶化学 第五节 酶的活力测定
第六章 酶化学
• 第一节 概述 • 第二节 酶的命名和分类 • 第三节 酶催化反应的机理 • 第四节 影响酶促反应速率的因素——酶促反应动力学 • 第五节 酶的活力测定 • 第六节 食品工业中重要的酶及其应用
食品生物化学
学习目标
1.掌握酶的化学本质及作用特点。 2.了解酶的命名及分类。 3.掌握酶催化反应的机理。 4.掌握温度、pH、酶浓度、底物浓度、竞争性抑制、非竞 性抑制物及激活剂对酶促反应速率的影响。 5.掌握酶活力的概念及测定酶活力的方法。 6.熟悉食品工业中重要的酶及其应用，了解固定化酶。
食品生物化学
第五节 酶的活力测定
一、酶的活力和活力单位
1．酶活力
通常用单位时间内酶催化某一化学反应的能力来表示酶的 催化能力，即用酶活力大小来表示酶的催化能力。酶活力的大 小可以用在一定条件下所催化的某一化学反应的反应速率来表 示，两者呈线性关系。酶催化的反应速率愈大，酶的活力愈高； 反应速率愈小，酶的活力就愈低。所以测定酶的活力就是测定 酶促反应的速率。由于酶催化某一反应的速度受多种因素限制， 故一般规定在某一条件下(恒温、使用缓冲溶液)用反应速率的 初速率来表示酶活力。
60 20 2% 1 1000 4800单位/ 克酶制剂
10
0.5
2．测定一定时间内所起的化学反应量
这是酶活力测定的主要方式，用测定反应量来计算酶活力。 主要是根据在一定条件下，酶反应速率与酶浓度成正比，测定 反应速率就可求出酶的浓度。
食品生物化学
测定结果的正确与否，即能否真实地反映酶活力，是和酶 反应的条件是否适宜密切有关。适宜的条件是使所有的酶分子 都能正常地发挥作用，反应条件中应使酶浓度是影响反应速率 的唯一因素，而其他条件如pH和温度应保持最适水平。此外测 定用的底物应当使用足够高的浓度，使酶催化的反应速率不受 底物浓度的限制。为了测定简便，选用的底物最好在物理或化 学性质上和产物有所区别。
03生物化学习题与解析--酶
03⽣物化学习题与解析--酶酶⼀、选择题（⼀）A 型题酶的活性中⼼是指A ．结合抑制剂使酶活性降低或丧失的部位B ．结合底物并催化其转变成产物的部位C ．结合别构剂并调节酶活性的部位D ．结合激活剂使酶活性增⾼的部位E ．酶的活性中⼼由催化基团和辅酶组成酶促反应中，决定反应特异性的是A ．酶蛋⽩B ．辅酶C ．别构剂D ．⾦属离⼦E ．辅基? 关于酶的叙述正确的是A ．酶是⽣物催化剂，它的化学本质是蛋⽩质和核酸B ．体内的⽣物催化剂都是蛋⽩质C ．酶是活细胞合成的具有催化作⽤的蛋⽩质D ．酶改变反应的平衡点，所以能加速反应的进程E ．酶的底物都是有机化合物酶蛋⽩变性后活性丧失原因是A ．酶蛋⽩被完全降解为氨基酸B ．酶蛋⽩的⼀级结构受到破坏C ．酶蛋⽩的空间结构受到破坏D ．酶蛋⽩不再溶于⽔E ．失去了激活剂含有xxB 1的辅酶是A ．NAD +B ．FADC ．TPPD ．CoAE ．FMN解释酶的专⼀性较合理的学说是A ．锁-钥学说B ．化学渗透学说C ．诱导契合学说D ．化学偶联学说E ．中间产物学说酶的竞争性抑制剂的特点是A ．当底物浓度增加时，抑制剂作⽤不减B ．抑制剂和酶活性中⼼的结合部位相结合C ．抑制剂的结构与底物不相似D ．当抑制剂的浓度增加时，酶变性失活E ．抑制剂与酶的结合是不可逆的8．磺胺类药物能抑菌，是因为细菌利⽤对氨基苯甲酸合成⼆氢叶酸时，磺胺是⼆氢叶酸合成酶的A ．竞争性抑制剂B ．不可逆抑制剂C ．⾮竞争性抑制剂D ．反竞争性抑制剂E ．别构抑制剂9．关于酶的共价修饰，正确的是A ．活性中⼼的催化基团经修饰后，改变酶的催化活性B ．通过打断某些肽键，使酶的活性中⼼形成⽽改变酶的活性C ．只涉及酶的⼀级结构的改变⽽不涉及⾼级结构的改变D ．有级联放⼤效应E ．只包括磷酸化修饰和甲基化修饰10．关于关键酶的叙述，正确的是A ．⼀个反应体系中的所有酶B ．只受别构调节⽽不受共价修饰C ．⼀个代谢途径只有⼀个关键酶D ．并不催化处于代谢途径起始或终末的反应E ．⼀般催化代谢途径中速度较慢、不可逆的反应11．关于有机磷化合物对酶的抑制，叙述正确的是A ．因能⽤解磷定解毒，故属于可逆性抑制B ．能强烈抑制胆碱酯酶活性C ．该抑制能被过量的GSH 解除D ．有机磷化合物与酶活性中⼼的巯基结合E ．该抑制能被适量的⼆巯基丙醇解除12．关于⾮竞争性抑制剂的叙述，正确的是A ．由于抑制剂结合酶活性中⼼以外的部位，酶与底物结合后，还能与抑制剂结合B ．酶的K m 与抑制剂浓度成反⽐C ．与酶活性中⼼上的必需基团结合，影响酶与底物的结合D ．在有⾮竞争性抑制剂存在的情况下，如加⼊⾜量的酶，能达到正常的V maxE ．也称为别构抑制剂13.反竞争性抑制作⽤的动⼒学特点是A ．K m 降低，V max 降低B ．抑制剂可与酶和酶-底物复合物同时结合C ．K m 不变，V max 降低D ．抑制剂只与酶或酶-底物复合物结合E ．K m 降低，V max 增⾼14.酶和⼀般催化剂相⽐，其特点之⼀是A ．温度能影响催化效率B ．⾼温时会出现变性C ．降低反应的活化能D ．提⾼速度常数E ．不改变平衡常数15.关于K m 的叙述，正确的是A ．指酶-底物复合物的解离常数B ．酶的K m 越⼤，底物与酶的亲和⼒越⼤C ．是酶的特征性常数，与酶的浓度⽆关D ．与底物的种类⽆关E ．与环境的pH ⽆关16.关于酶的最适pH ，叙述错误的是A ．与底物的种类有关B ．与底物的浓度有关C ．与缓冲液的种类有关D ．与缓冲液的浓度⽆关E ．与酶的纯度有关17.关于酶和底物的结合，叙述错误的是A ．⼀般为⾮共价结合B ．若底物为蛋⽩质等⼤分⼦，结合范围涉及整个酶分⼦C ．若底物为⼩分⼦化合物，结合范围只是酶的活性中⼼D ．酶构象的破坏，则严重影响酶-底物复合物的形成E ．结合基团可能也具有催化功能，催化基团也有结合作⽤18.关于酶的最适温度，叙述错误的是A ．与底物的种类和浓度有关B ．与介质的种类和pH 有关C ．与环境的离⼦强度⽆关D ．与酶的种类和浓度有关E ．以酶活⼒对温度作图图形呈倒U 形19.关于酶的磷酸化修饰，叙述错误的是A ．酶经磷酸化修饰后，酶的活性增加B ．磷酸化和去磷酸化反应是由各种蛋⽩激酶催化的C ．被磷酸化的部位是酶活性中⼼的丝氨酸、苏氨酸及酪氨酸残基的羟基D ．磷酸化时需消耗ATPE ．别构酶不能进⾏磷酸化修饰20.酶原激活的主要途径是A ．化学修饰B ．亚基的聚合和解离C ．别构激活D ．翻译后加⼯E ．⽔解⼀个或⼏个特定的肽段21.化学毒⽓（路易⼠⽓）与酶活性中⼼结合的基团是A ．丝氨酸的羟基B ．组氨酸的咪唑基C ．赖氨酸的ε-氨基D ．半胱氨酸的巯基E ．⾕氨酸的氨基22.浓度为10 -6 mol/L的碳酸酐酶在⼀秒钟内催化⽣成0.6mol/L的H 2 CO 3，则碳酸酐酶的转换数为A ．6 × 10-4B．6 × 10-3C．0.6D．6 × 10-5E．1.7 × 10-623.酶促反应动⼒学研究的是A ．酶分⼦的空间构象及其与辅助因⼦的相互关系B ．酶的电泳⾏为C ．酶促反应速度及其影响因素D ．酶与底物的空间构象及其相互关系E ．酶活性中⼼各基团的相互关系24.反竞争性抑制剂对酶促反应速度的影响是A ．K m ↑，V max 不变B ．K m ↓，V max ↓C ．K m 不变，V max ↓D ．K m ↓，V max ↑E ．K m ↓，V max 不变25.有关乳酸脱氢酶同⼯酶的叙述，正确的是A ．乳酸脱氢酶含有M 亚基和H 亚基两种，故有两种同⼯酶B ．M 亚基和H 亚基都来⾃同⼀染⾊体的某⼀基因位点C ．它们在⼈体各组织器官的分布⽆显著差别D ．它们的电泳⾏为相同E ．它们对同⼀底物有不同的K m 值26.关于同⼯酶叙述正确的是A ．催化相同的化学反应B ．分⼦结构相同C ．理化性质相同D ．电泳⾏为相同E ．翻译后化学修饰不同所造成的结果也不同27. L-⾕氨酸脱氢酶属于A ．氧化还原酶类B ．⽔解酶类C ．裂合酶类D ．转移酶类E ．合成酶类28.能使酶发⽣不可逆破坏的因素是A ．强碱B ．低温C ．透析D ．盐析E ．竞争性抑制29.关于酶与临床医学关系的叙述，错误的是：A ．体液酶活性改变可⽤于疾病诊断B ．⼄醇可诱导碱性磷酸酶⽣成增加C ．酶可⽤于治疗疾病D ．酪氨酸酶缺乏可引起⽩化病E ．细胞损伤时，细胞酶释⼊⾎中的量增加30.⼼肌梗塞时，乳酸脱氢酶的同⼯酶谱增加最显著的是：A ．LDH 5B ．LDH 4C ．LDH 3D ．LDH 2E ．LDH 131.测定⾎清酶活性常⽤的⽅法是A ．在最适条件下完成酶促反应所需要的时间B ．以280nm的紫外吸收测酶蛋⽩的含量C ．分离提纯酶蛋⽩，称取重量计算酶含量D ．在规定条件下，测其单位时间内酶促底物减少量或产物⽣产量E ．以上⽅法都常⽤（⼆）B 型题A ．抛物线B ．矩形双曲线C ．直线D ．平⾏线E ．S 形曲线1.竞争性抑制作⽤与反应速度的关系曲线是2.反竞争性抑制作⽤与反应速度的关系曲线⼀般是底物浓度与反应速度的关系曲线是变构酶的动⼒学曲线是A ．竞争性抑制B ．⾮竞争性抑制C ．反竞争性抑制D ．不可逆性抑制E ．反馈抑制5.砷化物对巯基酶的抑制是6.甲氨蝶呤对四氢叶酸合成的抑制是7.丙⼆酸对琥珀酸脱氢酶的抑制是A ．寡聚酶B ．限制性内切酶C ．多酶体系D ．酶原E ．单体酶8.由⼀条多肽链组成⽆催化活性基因⼯程中的⼯具酶11.可催化⼀系列连续的酶促反应A ．转移酶B ．⽔解酶C ．异构酶D ．裂解酶E ．氧化还原酶12.醛缩酶属于消化酶属于磷酸化酶属于过氧化氢酶属于A ．有机磷农药B ．磺胺类药物C ．⼆巯基丙醇D ．解磷定E ．琥珀酸16.⼆氢叶酸合成酶的抑制剂胆碱酯酶的抑制剂有机磷农药中毒的解毒重⾦属盐中毒的解毒A ．⽶⽒常数B ．酶的活性单位C ．酶的转换数D ．酶的最⼤反应速度E ．酶的速度单位时间内⽣成⼀定量的产物所需的酶量可以反映酶对底物的亲和⼒每秒钟1mol酶催化底物转变为产物的摩尔数A ．多数酶发⽣不可逆变性B ．酶促反应速度最⼤C ．多数酶开始变性D ．温度增⾼，酶促反应速度不变E ．活性降低，但未变性环境温度＞60 ℃环境温度＞80 ℃酶在0 ℃时环境温度与最适温度相当A ．酶浓度B ．抑制剂C ．激活剂D ．pH 值E ．底物浓度? 能使酶活性增加影响酶与底物的解离可与酶的必需基团结合，影响酶的活性酶被底物饱和时，反应速度与之xxA ．氨基转移B ．羧化反应C ．丙酮酸脱羧D ．琥珀酸脱氢E ．丙酮酸激酶磷酸吡哆醛与磷酸吡哆胺作辅酶FAD 作辅酶⽣物素作辅酶A ．斜率↑，纵轴截距↓，横轴截距不变B ．斜率↑，纵轴截距不变，横轴截距↑C ．斜率↑，纵轴截距↑，横轴截距不变D ．斜率不变，横轴截距↑，纵轴截距↓E ．斜率不变，横轴截距↓，纵轴截距↑34.竞争性抑制的林-贝作图特点是⾮竞争性抑制的林-贝作图特点是反竞争性抑制的林-贝作图特点是（三）X 型题1.对酶的叙述正确的是A ．辅酶的本质是蛋⽩质B ．能降低反应活化能C ．活细胞产⽣的⽣物催化剂D ．催化热⼒学上不能进⾏的反应E ．酶的催化效率没有⼀般催化剂⾼2.⼤多数酶具有的特征是A ．单体酶B ．为球状蛋⽩质，分⼦量都较⼤C ．以酶原的形式分泌D ．表现出酶活性对pH 值特有的依赖关系E ．最适温度可随反应时间的缩短⽽升⾼3. LDH 1和LDH 5的叙述正确的是A ．⼆者在⼼肌和肝脏分布量不同B ．催化相同的反应，但⽣理意义不同C ．分⼦结构、理化性质不同D ．⽤电泳的⽅法可将其分离E ．⾻骼肌和红细胞中含量最⾼4．⾦属离⼦在酶促反应中的作⽤是A ．参与酶与底物结合B ．可作催化基团C ．在氧化还原反应中传递电⼦D ．转移某些化学基团E ．稳定酶分⼦构象5．酶的辅助因⼦包括A ．⾦属离⼦B ．⼩分⼦有机化合物C ．H 2 OD ．CO 2E ．NH 36．酶的化学修饰包括A ．甲基与去甲基化B ．磷酸化与去磷酸化C ．⼄酰化与去⼄酰化D ．腺苷化与脱腺苷化E ．–SH 与–S–S–的互变7．关于pH 值对酶促反应的影响，正确的是A ．影响酶分⼦中许多基团的解离状态B ．影响底物分⼦的解离状态C ．影响辅酶的解离状态D ．最适pH 值是酶的特征性常数E ．影响酶-底物复合物的解离状态8．影响酶促反应速度的因素有A ．抑制剂B ．激活剂C ．酶浓度D ．底物浓度E ．pH9．竞争性抑制作⽤的特点是A ．抑制剂与酶的活性中⼼结合B ．抑制剂与底物结构相似C ．增加底物浓度可解除抑制D ．抑制程度与[S]和[I]有关E ．增加酶浓度可解除抑制10．磺胺类药抑制细菌⽣长是因为A ．属于⾮竞争性抑制作⽤B ．抑制细菌⼆氢叶酸合成酶C ．造成四氢叶酸缺乏⽽影响核酸的合成D ．抑制细菌⼆氢叶酸还原酶E ．属于反竞争性抑制作⽤11．关于酶催化作⽤的机制正确的是A ．邻近效应与定向作⽤B ．酸碱双重催化作⽤C ．表⾯效应D ．共价催化作⽤E ．酶与底物如锁⼦和钥匙的关系，进⾏锁-匙的结合12．关于同⼯酶的叙述，正确的是A ．由相同的基因控制⽽产⽣B ．催化相同的化学反应C ．具有相同的理化性质和免疫学性质D ．对底物的K m 值不同E ．由多亚基组成13．关于温度对酶促反应的影响，正确的是A ．温度越⾼反应速度越快B ．最适温度是酶的特征性常数C ．低温⼀般不使酶破坏，温度回升后，酶⼜可以恢复活性D ．温度升⾼⾄60 ℃以上时，⼤多数酶开始变性E ．酶的最适温度与反应进⾏的时间有关14．关于酶含量调节叙述正确的是A ．底物常阻遏酶的合成B ．终产物常诱导酶的合成C ．属于迟缓调节D ．细胞内酶的含量⼀般与酶活性呈正相关E ．属于快速调节⼆、是⾮题竞争性抑制剂抑制程度与作⽤时间⽆关。
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转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶）
吡哆醛/胺 （B6）
AMP
转移醛基
硫胺素（B1）
递氢（脱氢酶） 核黄素（B2） AMP
6.2.3 酶的类型
• 酶的不同形式
单体酶（monomeric enzyme）：仅具有三级结构的酶。 寡聚酶（oligomeric enzyme）：由多个相同或不同亚基 以非共价键连接组成的酶。
• 锁－钥学说（lock and key）
1890年由Fischer提出的“锁与钥匙”的假说
• 诱导契合（induced fit）
1958年由Koshland提出的“诱导契合”的假说
锁钥学说
认为整个酶分子的天然构象是具有刚性结构的，酶表 面具有特定的形状。酶与底物的结合如同一把钥匙对一 把锁一样
诱导契合
• 结构专一性
绝对专一性、相对专一性（族专一性、键专一性）
• 立体异构专一性
旋光异构专一性、几何异构专一性
绝对专一性 作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应
，生成一种特定结构的产物 。
相对专一性 作用于一类化合物或一种化学键
立体结构专一性 作用于立体异构体中的一种
6.4.2 酶专一性的假说
辅基（prosthetic group）：与酶蛋白共价结合紧密，不能用 透析或超滤的方法除去。
参与的酶促反应主要为氧化-还原反应或基团转移反应。 大多数辅酶的前体主要是水溶性B族维生素 同一种辅酶可以和多种不同的酶蛋白结合形成不同的全酶。
酶蛋白：决定催化反应的特异性
结合酶
辅助因子
金 属 离 子：活性中心的组成成分；连
② 氧化酶类
催化底物脱氢，氧化生成H2O2：
AH2 + O2 ↔ A + H2O2（需FAD或FMN）
催化底物脱氢，氧化生成H2O：
2AH2 + O2 ↔ 2A + 2H2O
③ 过氧化物酶
ROO + H2O2 ↔ RO + H2O + O2
④ 加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
RH + O2 + 还原型辅助因子 → ROH + H2O + 氧化型辅助因子
6.5 酶的作用机制
• 酶和一般催化剂一样，加速反应的
作用都是通过降低反应的活化能实 现的。
• 活化能：底物分子从初态转变到活
化态所需的能量。
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Free engergy
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Progress of reaction
6.5.1 酶的活性部位
• 酶的活性中心是指结合底物和将底物转化
• 酶的可调节性
许多因素可以影响或调节酶的催化活性，如对酶生成与降解量的调 节、酶催化效力的调节、通过改变底物浓度对酶进行调节等
• 易失活（温和性）
酶和一般催化剂的共性
用量少而催化效率高；能够改变化学反应的速度，但是不能改变
化学反应平衡；能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能， 从而加速反应的进行
等。 （2）缀合蛋白质
除了在其组成中含有由氨基酸组成的蛋白质部分外， 还含有非蛋白质部分
全酶
蛋白质部分：脱辅酶 （apoenzyme）
（holoenzyme）
非蛋白质部分：辅助因子（cofactor）
小分子有机化合物 金属离子
辅酶 辅基
辅酶（coenzyme）：与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。
（2）转移酶 Transferase 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子
的基团或原子转移到另一个底物的分子上
A·X + B ↔ A +B·X
X主要为转移碳基、酮基或醛基、酰基、糖基 、烃基、含氮基、含磷基和含硫基的酶
谷丙转氨酶催化的氨基转移反应
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
A↔ A
6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH
CH2OH O
OH
OH
OH
OH
丙糖磷酸异构酶催化的反应
CH2OH OH
OH
（6）合成酶 Ligase or Synthetase 又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、C-N 以
及C-S 键的形成反应。这类反应必须与ATP分解 反应相互偶联。
6.3 酶的命名和分类
6.3.1 酶的命名
• 习惯命名法
根据其催化底物来命名；根据所催化反应的性质来命名； 结合上述两个原则来命名，有时在这些命名基础上加上酶的 来源或其它特点。
• 系统命名法
包括底物名称、反应性质，最后加一个酶字。如果一种酶 催化两个底物起反应，应在酶的系统名称中同时写入两种底 物的名称，用“：”号把它们分开，如果底物之一是水，则 水可省略不写。具体为“底物1 ：底物2 ＋反应性质＋酶”
（4）裂合酶 Lyase 裂合酶催化从底物分子中移去一个基团或原子
形成双键的反应及其逆反应。
A▪B ↔ A + B
主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 延胡索酸水合酶催化的反应
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
（5）异构酶 Isomerase
异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底 物分子内基团或原子的重排过程
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分
NAD+（辅酶Ⅰ） NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸）
磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD FMN（黄素单核苷酸）
作用
维生素 组分
核苷酸 组分
递氢（脱氢酶）
尼克酰胺 （Vpp, B5）
转移酰基 转移一碳单位
泛酸（B3） 叶酸（B11）
第六章
酶
酶（enzyme）
• 对酶的认识起源于生产与生活实践。
夏禹时代，人们掌握了酿酒技术，公元前12世纪周朝，人们酿 酒，制作饴糖和酱，春秋战国时期已知用麴(曲)治疗消化不良的 疾病
• 酶是生物催化剂之一，另一种是核酶 • 生物体一切生化反应都需酶催化才能进行 • 性能远远超过人造催化剂
6.1 酶的概念与特点
一般是由一条肽链组成。例如，牛胰核糖核酸酶是由124个氨基 酸残基组成的一条肽链。又例如，鸡卵清溶菌酶是由129个氨基酸 残基组成的一条肽链，分子量14600道尔顿。
单体酶种类很 少，一般多是催 化水解反应的酶， 分子量在35000 道尔顿以下。
（2）寡聚酶
有几个或多个亚基组成的酶称为寡聚酶。亚基之间亦非共价键 结合（大多数为糖代谢酶）
酶的活性部位具有一定的柔性 ，底物与酶相遇时 ，可 诱导酶蛋白的构象发生相应的变化（结构域的运动）， 使活性部位上有关的各个基团达到正确的排列和定向， 因而使酶和底物契合而结合成中间产物(ES)，并引起底 物发生反应
羧 肽 酶 的 诱 导 契 合 模 式
己 糖 激 酶 的 诱 导 契 合 模 式
• 绝大多数的酶是蛋白质 • 酶催化的生物化学反应，称为酶促反应Enzymatic
reaction。
• 在酶的催化下发生化学变化的物质，称为底物
substrate。
6.1.2 酶的特点
• 具有极高的催化效率
酶的催化效率可比一般催化剂高105～1017倍
• 高度的专一性
指酶对其催化的反应类型和反应物有严格的选择性
A + B + ATP ↔ AB + ADP + Pi
A + B + ATP ↔ AB + AMP + PPi
天冬酰胺合成催化的反应
6.4 酶的专一性
• 一种酶仅作用于一种或一类化合物，
或一定的化学键，催化一定的化学 反应并生成一定的产物，酶的这种 特性称为酶的特异性或专一性。
6.4.1 酶专一性的类别
酶的催化效率：转换数（turnover number，TN）
在一定条件下，每个酶分子单位时间内（通常为1s）转换底物的 分子数。
6.2 酶的化学本质与组成
Protein Enzymes
RNA DNA
6.2.1 酶的化学本质
• 1926年James Sumner首次由刀豆分离纯化
出第一个结晶酶---脲酶，并证明它是蛋白质
为产物的区域
• 通常是相隔很远的氨基酸残基形成的三维
实体
• 酶的活性中心包括两个功能部位：结合部
位和催化部位
活性中心以外 的必需基团
结合基团
底物 催化基团 活性中心
（1）结合部位（Binding site）
酶分子中与底物结合的部位或区域一般称为结合部位。 此部位决定酶的专一性。
同多聚酶，杂多聚酶
（3）多酶复合体
由两个或两个以上的酶，靠非共价键连接而成。其中每一个酶 催化一个反应，所有反应依次连接，构成一个代谢途径或代谢途 径的一部分。由于这一连串反应是在一高度有序的多酶复合体内 完成，所以反应效率非常高
提高催化效率，同时便 于机体对酶的活性的调节
丙酮酸脱氢酶复合体 脂肪酸合成酶复合体
金属酶和金属激活酶
金属酶 过氧化氢酶 过氧化物酶 谷胱苷肽过氧化物酶 己糖激酶 固氮酶 核糖核苷酸还原酶 羧基肽酶 碳酸酐酶
金属离子 金属激活酶
Fe2+
丙酮酸激酶
Fe2+
丙酮酸羧化酶
Se
蛋白激酶
Mg2+
精氨酸酶
Mo2+
磷脂酶C
Mn2+
细胞色素氧化酶
Zn2+
脲酶
Zn2+