生物化学第四章酶
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生物化学之酶ppt课件
非竞争性抑制剂
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
与酶活性中心以外的部位结合，改变酶的空间构象，使酶活性降低或 丧失，如磺胺类药物对二氢叶酸合成酶的抑制。
酶抑制剂的应用
医学领域
用于治疗疾病，如酶抑制剂作为抗病毒药 物、抗肿瘤药物和抗菌药物等。
生物工程领域
用于改造和优化生物催化剂的性能，提高 生物催化过程的效率和选择性。
农业领域
用于研发新型农药和除草剂，提高农作物 产量和品质。
来调节细胞内酶的含量。
酶抑制剂的分类与作用
不可逆抑制剂
与酶共价结合，使酶永久失活，如有机磷农药对乙酰胆碱酯酶的抑制 。
可逆抑制剂
与酶非共价结合，可通过物理或化学方法去除抑制剂而恢复酶活性， 包括竞争性抑制剂、非竞争性抑制剂和反竞争性抑制剂。
竞争性抑制剂
与底物竞争酶的活性中心，降低酶对底物的亲和力，如丙二酸对琥珀 酸脱氢酶的抑制。
环境领域
用于治理环境污染，如利用酶抑制剂降解 有毒有害物质。
04
酶在生物体内的代谢
酶与生物氧化
酶催化生物氧化反应
生物氧化是在生物体内进行的氧化反 应，酶作为生物催化剂能够加速这些 反应的进行。
酶与抗氧化系统
生物体内存在抗氧化系统以抵抗氧化 应激，酶如超氧化物歧化酶（SOD） 等在此系统中发挥重要作用。
酶的结构与功能
结构
酶分子通常具有复杂的四级结构，包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（ α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体折叠形态）和四级结构（亚基组成）。
功能
酶通过降低化学反应的活化能来加速反应速率，具有高效性、专一性和可调节 性等特点。此外，酶还能参与信号传导、物质运输和能量转换等生物过程。
酶抑制剂筛选方法
基于活性的筛选
生物化学 第四章 酶
生物化学 第四章 酶1、什么是酶?(酶的定义是什么)?酶的化学本质是什么?(1)酶是由活细胞产生的对特异底物具有高效催化作用的蛋白质和核酸(2) 化学本质：蛋白质2、什么是单体酶?寡聚酶?多酶复合体?多功能酶?单体酶：由一条多肽链构成的酶，溶菌酶；寡聚酶：由多个相同或不同亚基以非共价键连接的酶，磷酸化酶a ；多聚复合体：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。
可一次催化连锁反应的复合体，丙酮酸脱氢酶系；多功能酶：一条多肽链上同时具有多种不同催化活性的酶，生物进化中基因融合的产物，DNA 聚合酶3、简述酶的分类?单纯酶、结合酶的定义是什么?酶蛋白、辅助因子的作用? 酶的分类：单体酶、寡聚酶、多酶复合体及多功能酶单纯酶：仅由多肽链组成，如淀粉、脲酶、核糖核酸酶等结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分组成，其催化作用依赖于两部分的共同参与，如氨基转移酶、碳酸酐酶、乳酸脱氢酶等。
酶蛋白的作用：决定反应专一性辅助因子的作用：决定反应的种类与性质4、辅助因子的分类及分类依据是什么?各自(辅酶、辅基)的作用分别由哪些? 辅助因子的分类：辅酶和辅基。
分类依据：按照其与酶蛋白结合的紧密程度及作用特点不同辅酶的作用：与酶蛋白共价键结合紧密，不可用透析、超滤方法除去 辅基的作用：与酶蛋白非共价键结合不牢固，可用透析、超滤方法除去5、什么是酶的活性中心?酶的活性中心包括哪些基团?这些基团的功能是什么? 酶的活性中心：酶分子中必需基团相对集中，形成一个与底物特异性结合并催化其反应生成产物的具有特定三维结构的区域。
活性中心的基团 (1)结合基团：可与底物结合(2)催化基团：催化底物发生化学反应6、什么是酶原?什么是酶原激活?酶原激活的机制是什么?简述酶原激活的生理意义?酶原：是细胞内合成或初分泌时处于无活性状态的酶的前体 酶原激活：在一定条件下，酶原向有活性酶转化的过程。
酶原激活的生理意义：(1)酶原是酶的安全转运形式，避免细胞产生的酶对细胞进行自身消化，并使酶在特定的部位和环境中发挥作用，保证体内代谢正常进行。
酶(生物化学)PPT课件
详细描述
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
酶的活性中心是酶分子中具有特定空间结构的区域，能够与底物特异结合，并 通过催化反应将其转化为产物。活性中心的氨基酸残基通常是高度保守的，对 酶的催化活性至关重要。
酶的专一性
总结词
酶的专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应的性质 。
详细描述
酶的专一性是酶的重要特性之一，它决定了酶在生物体内的 功能。一种酶通常只能催化一种或一类化学反应，这是因为 酶的活性中心具有特定的空间结构和化学环境，只能够与特 定的底物结合并催化相应的反应。
食品保鲜
酶可用于食品保鲜，如抑制果蔬 中酶的活性，延缓成熟和腐烂过 程；也可用于食品中农药残留的
降解。
功能性食品开发
酶可用于开发功能性食品，如通 过酶促反应生产低糖、低脂或高
纤维食品。
酶在环保领域的应用
有毒有害物质降解
酶可用于降解有毒有害物质，如重金属离子、有机溶剂和农药等， 降低其对环境和生物体的危害。
的诊断。
药物生产
酶可用于药物的生产和制造过程中， 如抗生素、激素和蛋白质药物等， 通过酶促反应提高生产效率和纯度。
生物治疗
酶在某些生物治疗过程中起到关键 作用，如基因疗法和细胞疗法中， 酶可促进特定基因的表达或改变细 胞代谢。
酶在食品工业中的应用
食品加工
酶在食品加工过程中起到重要作 用，如淀粉的改性、蛋白质的水 解和油脂的加工等，可改善食品 的口感、营养价值和加工性能。
计算机辅助设计
计算机辅助设计是一种利用计算 机模拟技术来预测和优化酶性能
的方法。
通过计算机模拟，可以预测酶的 催化机制、反应路径和动力学行
为，从而指导酶的优化设计。
计算机辅助设计与其他技术结合， 如量子化学计算和分子动力学模 拟，可进一步提高酶优化效率。
生物化学课件4酶与生物催化剂
辅酶辅基与维生素及核苷酸的关系
辅助成分 作 用 维生素组分 核苷酸组 分
NAD+（辅酶Ⅰ）
NADP+（辅酶Ⅱ） CoA-SH（辅酶A） FH4（四氢叶酸） 磷酸吡哆醛/胺
焦磷酸硫胺素TPP 黄素腺嘌呤二核苷酸FAD
递氢（脱氢酶）
转移酰基 转移一碳单位 转移氨基（转 氨酶）、羧基 （脱羧酶） 转移醛基
第四章 酶与生物催化剂
第一节 概 述
主要内容：介绍酶的概念、作用 特点和分类、命名，讨论酶的结 构特征和催化功能以及酶专一性 及高效催化的策略，进而讨论影 响酶作用的主要因素。对酶工程 和酶的应用作一般介绍。
酶是生物细胞产生的、具有催化能力的生 物催化剂。 定义：酶是生物体内进行新陈代谢不可 缺少的受多种因素调节控制的具有催化 能力的生物催化剂。 酶具有一般催化剂的特征：1.只能进行热力 学上允许进行的反应；2.可以缩短化学反应 到达平衡的时间，而不改变反应的平衡点； 3.通过降低活化能加快化学反应速度。
第四节 反应动力学
底物浓度的影响 酶浓度的影响 温度、pH的影响 抑制剂、激活剂的影响
一、底物浓度的影响
1、一种现象：酶被底物饱和 2、一种假说：酶-底物复合物中间产物学说 3、米氏方程：
V m a x [S ] V= K m + [S]
（1）v-[S]曲线：近似双曲线 （2）[s]<<Km([S]很小时)，v与[s]成正比
二、共价调节酶 三、酶原(zymogen；proenzyme)激活
无活性的酶前体转变为有活性的酶的过程
四、同工酶(isoenzyme)
同工酶：分子结构、理化性质、免疫特性等 不同，但可以催化相同的化学反应的一组酶。
【经典举例】乳酸脱氢酶：由四个亚基组成，亚
生物化学第四章 维生素与辅酶
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辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
编辑ppt
巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
编辑ppt
编辑ppt
功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
编辑ppt
七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
编辑ppt
缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。
辅酶A（CoA-SH）
VB3
OH
C H2
H3C
C
C H3
CH OH
CO
NH
C H2 C H2 CO OH
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巯基乙胺
酰胺键
泛酸
磷酸二酯键 5`
3`.5`-ADP
3`
功能 以CoA-SH的形式参加代谢。
(1)它是酰基的载体，可充当多种酶的辅酶参加酰化反 应和氧化脱羧反应。 (2)作为酰基载体蛋白(ACP)的辅基，参加脂肪酸的合 成代谢。
维生素B12作为辅酶的主要分子形式是∶ 5-脱氧腺苷钴胺素 甲基钴胺素
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功能
(1)在体内维生素B12辅酶作为变位酶的辅酶参加一些 异构化反应
(2)甲基钴胺素参与生物合成中的甲基转移 (3)维生素B12对红细胞成熟起重要作用，可能与它参
与DNA的合成有关。
来源 肝脏是最好的来源，其次是奶类、肉、蛋、鱼等。
功能 生物素是多种羧化酶的辅基或辅酶，参与细胞
内固定CO2的反应。如丙酮酸羧化酶。
来源 在动、植物界广泛存在。
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七、维生素B11 (叶酸，folic acid )与辅酶F (CoF)
叶酸又称蝶酰谷氨酸(PGA)，它是2-氨基-4-羟基6-甲基蝶呤啶与氨基苯甲酸(PABA)和谷氨酸三部 分组成。 广泛存在于绿叶中
(3)保护神经系统的作用。
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缺乏病∶
脚气病：表现为食欲不振、皮肤麻木、四肢乏力和神经系 统损伤等症状。
性质∶
易溶于水，水溶液呈酸性， 在酸溶液中稳定，在中性和碱性易破坏。
来源 它广泛分布于植物中 谷类、豆类的种皮中含量丰富，酵母中含量也很多。
生物化学_04 酶类化学
忽略了酶的物种差异和组织的差异。 忽略了酶的物种差异和组织的差异。在讨论一个具体 的酶时，应对它的来源与名称一并加以说明。 的酶时，应对它的来源与名称一并加以说明。 SOD：EC1 15. SOD：EC1.15.1.1，只有一个系统名称和编号。 只有一个系统名称和编号。 但是，真核生物有三类不同的SOD SOD： 但是，真核生物有三类不同的SOD： CuZn-SOD: 细胞质中。 CuZn-SOD: 细胞质中。 Mn-SOD: 线粒体中。 线粒体中。 Mn-SOD: Fe-SOD: 叶绿体。 叶绿体。 Fe-SOD: 对于CuZn SOD而言 来自牛红细胞与猪红细胞的， CuZn而言， 对于 CuZn-SOD 而言 ， 来自牛红细胞与猪红细胞的 ， 其 一级结构也有很大不同。 一级结构也有很大不同。
(天然酶、生物工程酶) 天然酶、生物工程酶 天然酶 生物催化剂 核酸类： Deoxyribozyme. 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme. （Biocatalyst） ）
模拟生物催化剂
……
酶的生物学功能： 酶的生物学功能：
参与新陈代谢。 ① 参与新陈代谢。 钥匙” ② 分子生物学的 “钥匙”:
（二） 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶类（ enzyme): 结合酶类（conjugated enzyme): 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 (coenzyme) 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
(天然酶、生物工程酶) 天然酶、生物工程酶 天然酶 生物催化剂 核酸类： Deoxyribozyme. 核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme. （Biocatalyst） ）
模拟生物催化剂
……
酶的生物学功能： 酶的生物学功能：
参与新陈代谢。 ① 参与新陈代谢。 钥匙” ② 分子生物学的 “钥匙”:
（二） 酶的化学组成 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 单纯酶类(simple enzyme)：仅由蛋白质组成。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 脲酶、溶菌酶、淀粉酶、脂肪酶、核糖核酸酶等。 结合酶类（ enzyme): 结合酶类（conjugated enzyme): 全酶 = 酶蛋白 + 辅因子 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 辅酶(coenzyme)：与酶蛋白结合较松，可透析除去。 (coenzyme) 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。 辅基(prosthetic group)：与酶蛋白结合较紧。
生物化学-酶学
酶的特异性/专一性
立体结构特异性(stereospecificity)：酶作用于立 体异构体中的一种而表现出来的特异性。
乳酸脱氢酶只能催化L（+）乳酸脱氢转化为 丙酮酸，却不能使D（-）乳酸脱氢生成丙酮酸。
5. 酶促反应具有可调节性（可调节性） 酶促反应受多种因素的调控，以 适应机体对不断变化的内外环境和生 命活动的需要。
底物（Substrate，S）：酶作用的对象即反应物 产物（Product，P）：酶作用后的生成物
一.酶的结构与组成
依据酶分子中肽链的数目，分为：
单体酶(monomeric enzyme)：只有一条肽 链即可构成有活性的酶，故单体酶仅具 有三级结构。 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由多个相同 或不同亚基以非共价键连接组成的酶。
甲基、甲烯基、甲炔基、 四氢叶酸 甲酰基等一碳单位
(1) 维生素PP
尼克酸和尼克酰胺，在体内转变为辅酶I
和辅酶II。 能维持神经组织的健康。缺乏时表现出 神经营养障碍，出现皮炎。
COOH N CONH2 N
(1) 维生素PP和NAD+ 和NADP+
酶功 。能
：
是 多 种 重 要 脱 氢 酶 的 辅
一些常见的必需基团
巯基 半胱氨酸 天冬酰胺 胍基 精氨酸
酰胺基
咪唑基 组氨酸 丝氨酸
羟基 天冬氨酸
羧基
1. 必需基团（ essential group） 酶分子中氨基酸残基侧链的化学基团中， 一些与酶活性密切相关的化学基团，称为必需 基团。 根据其作用必需基团又分为： 结合基团：结合底物与辅酶，形成酶-底物 复合物，有利于反应的进行的化学基团 催化基团：催化底物转变成产物的化学基 团
大学生物化学 酶
同促效应（正协同效应、负协同效应） 异促效应
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
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2. 酶的专一性
是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作 用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或 某一种化学反应。
如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸 的水解。
3. 酶反应条件的温和性
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围 为20-40C。
•绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)
•酶催化的生物化学反应，称为酶促反应(Enzymatic reaction)。
•在酶的催化下发生化学பைடு நூலகம்化的物质，称为底物 (substrate)。
酶的研究历史
•1897年，酶的发现和提出：Buchner（1911诺贝 尔化学奖）兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了 发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中 的酶有关。 •1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原 理—米氏学说。 •1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了 脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 •1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催 化作用。
根据酶的存在位置
1.胞内酶：
在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶， 大多数的酶属于此类。
2.胞外酶：
在合成后分泌到细胞外发生作用的酶， 主 要为水解酶。
酶国际系统分类法
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC） 根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases 2. 转移(移换)酶类 Transferases 3 . 水解酶类 hydrolases 4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase 5. 异构酶类 Isomerases 6. 合成酶类 Ligases or Synthetases
1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰 凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
某些核酸也有酶活性
20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗 体也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶 是蛋白质的传统概念受到很大冲击。
酶是有催化能力的蛋白质
酶和一般催化剂的共性
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4. 酶活力的可调控性
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及 激素控制等。
5.某些酶活力与辅酶、辅基及金属离子有关
二 . 酶的分类与命名
根据酶的组成成分
1
2 ➢ 单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸 的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均 属此列。 ➢ 复合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除蛋白质 部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质， 即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物 称作全酶(holoenzyme)，即：
裂合酶:催化从底物分子中移去一个基团或原 子而形成双键的反应及其逆反应。
1. 用量少而催化效率高；
2. 它能够改变化学反应的速度，但是不 能 改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不 发生变化。
3. 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反 应的活化能，从而加速反应的进行。
酶的催化特性
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2. 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。 -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。
如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质类： Enzyme 蛋白质工程新酶
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 （Biocatalyst）
核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂
……
酶的化学本质
大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins） 1926年美国Sumner 脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质
根据酶的结构特点及组织形式
1.单体酶 ：只含一条肽链，分子量小，大多数水 解酶 属于此类。
2.寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。每条肽 链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如乳酸脱 氢酶含四个亚基。
3.多酶复合体：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成 的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成 复合体时，可催化某一特定的链式反应，如脂肪酸 合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。
第三章
酶学
主要内容
一、 酶的概述 二、 酶的分类与命名 三、 酶催化作用特性的分子机理 四、 酶促反应的动力学 五、 重要的酶类及酶活性的调控 六、 酶的分离纯化及活力测定
一. 酶的概述
酶概念
•酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定 空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为 生物催化剂(Biocatalysts) 。
O H
O
2. 转移(移换)酶类 Transferases
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3. 水解酶类 hydrolases
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨 酶等。
是指酶在催化生化反应时对底物的选择性，即一种酶只能作 用于某一类或某一种特定的物质。亦即酶只能催化某一类或 某一种化学反应。
如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸酶催化核酸 的水解。
3. 酶反应条件的温和性
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围 为20-40C。
•绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和Ribozyme)
•酶催化的生物化学反应，称为酶促反应(Enzymatic reaction)。
•在酶的催化下发生化学பைடு நூலகம்化的物质，称为底物 (substrate)。
酶的研究历史
•1897年，酶的发现和提出：Buchner（1911诺贝 尔化学奖）兄弟用不含细胞的酵母汁成功实现了 发酵。提出了发酵与活细胞无关，而与细胞液中 的酶有关。 •1913年，Michaelis和Menten提出了酶促动力学原 理—米氏学说。 •1926年，Sumner从刀豆种子中分离、纯化得到了 脲酶结晶，首次证明酶是具有催化活性的蛋白质。 •1982年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有催 化作用。
根据酶的存在位置
1.胞内酶：
在合成分泌后定位于细胞内发生作用的酶， 大多数的酶属于此类。
2.胞外酶：
在合成后分泌到细胞外发生作用的酶， 主 要为水解酶。
酶国际系统分类法
1961年国际酶学委员会（Enzyme Committee, EC） 根据酶所催化的反应类型和机理，把酶分成6大类：
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases 2. 转移(移换)酶类 Transferases 3 . 水解酶类 hydrolases 4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase 5. 异构酶类 Isomerases 6. 合成酶类 Ligases or Synthetases
1930年Northrop等得到了胃蛋白酶、胰蛋白酶和胰 凝乳蛋白酶的结晶，并进一步证明了酶是蛋白质。
某些核酸也有酶活性
20世纪80年代发现某些RNA有催化活性，还有一些抗 体也有催化活性，甚至有些DNA也有催化活性，使酶 是蛋白质的传统概念受到很大冲击。
酶是有催化能力的蛋白质
酶和一般催化剂的共性
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4. 酶活力的可调控性
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活及 激素控制等。
5.某些酶活力与辅酶、辅基及金属离子有关
二 . 酶的分类与命名
根据酶的组成成分
1
2 ➢ 单纯酶(simple enzyme)是基本组成单位仅为氨基酸 的一类酶。它的催化活性仅仅决定于它的蛋白质结构。 脲酶、消化道蛋白酶、淀粉酶、酯酶、核糖核酸酶等均 属此列。 ➢ 复合酶(conjugated enzyme)的催化活性，除蛋白质 部分(酶蛋白apoenzyme)外，还需要非蛋白质的物质， 即所谓酶的辅助因子(cofactors)，两者结合成的复合物 称作全酶(holoenzyme)，即：
裂合酶:催化从底物分子中移去一个基团或原 子而形成双键的反应及其逆反应。
1. 用量少而催化效率高；
2. 它能够改变化学反应的速度，但是不 能 改变化学反应平衡。酶本身在反应前后也不 发生变化。
3. 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反 应的活化能，从而加速反应的进行。
酶的催化特性
1．高效性
酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2. 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。 -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
1. 氧化-还原酶类 Oxido-reductases
氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
主要包括脱氢酶(dehydrogenase)和氧化酶 (Oxidase)。
如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
C H 3 C H C O O H N A D + C H 3 C C O O H N A D HH +
酶及生物催化剂概念的发展
克隆酶、遗传修饰酶 蛋白质类： Enzyme 蛋白质工程新酶
(天然酶、生物工程酶)
生物催化剂 （Biocatalyst）
核酸类：Ribozyme ; Deoxyribozyme 模拟生物催化剂
……
酶的化学本质
大多数酶是蛋白质（Most enzymes are proteins） 1926年美国Sumner 脲酶的结晶，并指出酶是蛋白质
根据酶的结构特点及组织形式
1.单体酶 ：只含一条肽链，分子量小，大多数水 解酶 属于此类。
2.寡聚酶：由相同或不同的若干亚基构成。每条肽 链是一个亚基，单独的亚基无酶的活力。如乳酸脱 氢酶含四个亚基。
3.多酶复合体：若干个功能相关的酶彼此嵌合形成 的复合体。每个单独的酶都具有活性，当它们形成 复合体时，可催化某一特定的链式反应，如脂肪酸 合成酶复合体，含有六个酶及一个非酶蛋白质。
第三章
酶学
主要内容
一、 酶的概述 二、 酶的分类与命名 三、 酶催化作用特性的分子机理 四、 酶促反应的动力学 五、 重要的酶类及酶活性的调控 六、 酶的分离纯化及活力测定
一. 酶的概述
酶概念
•酶是生物体活细胞产生的具有特殊催化活性和特定 空间构象的生物大分子，包括蛋白质及核酸，又称为 生物催化剂(Biocatalysts) 。
O H
O
2. 转移(移换)酶类 Transferases
转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分 子的基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH
NH2
O
CH3CCOOH HOOCCH2CH2CHCOOH
O
NH2
3. 水解酶类 hydrolases
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应：
R C O O C H 2 C H 3H 2 O R C O O HC H 3 C H 2 O H
4 . 裂合（裂解）酶类 Lyase
主要包括醛缩酶、水化酶（脱水酶）及脱氨 酶等。